Белки внутримолекулярные связи

У основного компонента древесины - целлюлозы и других полисахаридов из-за очень большого числа полярных ОН-групп в макромолекулах водородные связи как межмолекулярные, так и внутримолекулярные играют очень важную роль (см. 9.3). Н-связи большое значение имеют и в химии других природных биополимеров - нуклеиновых кислот и белков. Эти связи легко образуются и разрушаются, что важно для процессов обмена в живых организмах. [c.129]

Особую роль играет внутримолекулярная связь для многих биоорганических соединений (белков, полипептидов, ДНК и др.), определяя равновеснь1е конформации молекул. Внутримолекулярная водородная связь проявляется в спектральных характеристиках системы, влияет на дипольный момент молекулы однако вещества, в которых образуются только такие связи, по своей температуре кипения, плавления, вязкости, диэлектрической проницаемости не обнаруживают заметной специфики по сравнению с системами без водородных связей. [c.125]

Формирование и поддержание (стабилизация) характерной макроструктуры частиц белка со специфическим пространственным расположением цепей осуществляется за счет взаимодействий соответствующих участков цепей и образования между ними поперечных связей. В молекулах глобулярных белков существуют внутримолекулярные связи следующих четырех типов [c.34]

Из ЭТОЙ схемы видно, что боковые ответвления полипептидных цепей могут иметь различный состав и строение и содержать разнообразные функциональные группы (в приведенном отрезке цепи в боковых ответвлениях содержатся группы —СООН, —ОН, —NH2, —SH) некоторые из таких групп одной и той же или разных цепей могут взаимодействовать друг с другом, образуя межмолекулярные или внутримолекулярные связи различного типа. Например, при взаимодействии боковых групп —СООН и —NHj соответственно с группой —NHj N-концевой или с группой —СООН С-концевой аминокислот других цепей возникают новые пептидные связи и образуются разветвленные полипептидные цепи. Взаимодействие концевых групп —NHj и —СООН одной и той же цепи приводит к замыканию цепей в полипептидные циклы. Макромолекулы многих белков состоят из нескольких соединенных цепей. [c.331]

Многие из этих белков прочно связаны с нуклеиновыми кислотами. Некоторые белки настолько вытянуты [7], что число их внешних контактов с нуклеиновыми кислотами и другими рибосомными белками намного превосходит число внутримолекулярных контактов. Поэтому сама по себе полипептидная цепь не может принимать определенной структуры. Очень маловероятно поэтому, чтобы эти белки [c.270]

Гидролазы, или гидролитические ферменты, катализирующие реакции гидролитического расщепления внутримолекулярных связей. Эти ферменты участвуют в расщеплении и синтезе углеводов, жиров и белков, причем компонентом реакции является вода. К этому классу относятся карбогидразы, расщеп- [c.83]

Белки под влиянием нагревания или воздействия органических растворителей, концентрированных кислот или щелочей претерпевают глубокие изменения, называемые денатурацией. При денатурации существенно изменяется третичная структура молекулы белка за счет перегруппировки некоторых внутримолекулярных связей (водородных, дисульфид-ных и др.). В результате нарушаются некоторые физические, химические и биологические свойства белковых молекул. Теряется способность белка растворяться в обычных для него растворителях (вода, солевые растворы и др.). Иначе говоря, белки при денатурации теряют свои гидрофильные свойства и приобретают гидрофобные. Такой вид денатурации называется необратимой денатурацией в отличие от обратимой, при которой изменения в молекуле белка бывают неглубокими и белок при определенных условиях может вновь приобретать свой нативные (т. е. натуральные) свойства. [c.26]

Особенностью важнейших биологических полимеров — белков и нуклеиновых кислот — является постоянство жестких конформаций цепи, приводящее к значительным отклонениям формы макромолекул от обычного клубка. Причины этих особенностей заключены в довольно сложном химическом составе даже простейших биополимеров. Полимерная цепочка содержит большое число групп различной природы и, образно говоря, различной растворимости. Взаимодействия нерастворимых (в данном растворителе) звеньев приводят, как мы уже видели, к возникновению устойчивых внутримолекулярных связей. В простейших [c.76]

Эксперименты, подобные рассмотренным выше, наводят на мысль о том, что глобулярные белки довольно жестко удерживаются в определенной пространственной форме относительно сильными внутримолекулярными связями, В разделе 7 рассматривается возможная природа этих связей. [c.79]

Различные вторичные внутримолекулярные связи обычно заставляют макромолекулы белков принимать конформацию компактного клубка. Однако эти связи могут быть и межмолекулярными, что приведет к ассоциации макромолекул белка. В качестве такого примера мы ул е ссылались на инсулин (см. рис. 66 и 83). [c.589]

Белки, внутримолекулярные связи. Белковая молекула представляет собой полимер, состоящий из ковалентно связанных остатков аминокислот. Основная связь — пептидная (амидная). Некоторые участки могут быть связаны ковалентной дисуль-фидной связью (—8—5—). которая образуется при окислении 5Л-групп двух остатков цистенна. [c.12]

Сложные белки возникают путем соединения белков с небелковыми веществами различных типов. Они могут соединяться за счет образования связей, близких по своей природе к внутримолекулярным связям в белке солеобразным, гидрофобным и вызванным диполь-дипольным взаимодействием. Эти связи возникают между определенными группами белковой частицы, с одной стороны, и небелковых соединений — с другой. Довольно подробно изучены комплексы белков с неорганическими ионами, органическими красителями, а также с другими органическими веществами, как например, детергентами, жирными кислотами, кислыми полисахаридами (например, гепарином) и т. п. Эти исследования позволили многое узнать о природе сложных белков. [c.38]

Природа гидрофобной связи в водных растворах между гидрофобными участками молекулярных размеров была выявлена Клоцем [298] затем этот вопрос обсудил Шерага [299] в связи с исследованиями белков дальнейшее тщательное изучение было выполнено Немети и Шерага [300]. Козман [301] определил гидрофобную связь как стремление неполярных групп сцепляться друг с другом в водных средах. Это похоже на образование мицелл с внутримолекулярной связью, подобно тем, что существуют в водных растворах моющих веществ. Козман [302] представил общее обсуж дение вопроса о гидрофобных связях . [c.533]

Такие сферические образования в некоторых случаях могут переходить в линейные, но при наличии достаточно прочных внутримолекулярных связей глобулярные системы сохраняют свою форму в течение длительного времени. Это мы наблюдаем у так называемых глобулярных белков, глобулы которых весьма устойчивы. У природных полимеров глобулы имеют одинаковые размеры вследствие монодисперсности полимера. Поэтому при контакте глобул возникает кристаллическая структура, построенная по принципу плотной упаковки шаров. Глобулярные структуры были обнаружены и у ряда синтетических полимеров. [c.15]

Вторичная и третичная структуры, характеристика. Типы внутримолекулярных связей в белках. Нативная структура и денатурация белков. Структура белков и функция. [c.94]

Внутримолекулярные водородные связи играют важнейшую, биологическую роль, так как определяют, например, спиральную структуру полимерных молекул белков. В белках — это связи N—Н---0 между аминокислотными остатками (рис. 4.30). [c.190]

Почти все вещества, оказывающие денатурирующее действие на белки, способны образовывать водородные или ионные связи. Примером могут служить мочевина и гидрохлорид гуанидина Часто их денатурирующее действие носит обратимый характер, при диализе первоначальная структура белка восстанавливается Это воздействие связано с дезорганизацией спиральных и складчатых структур вследствие ослабления водородных и гидрофобных внутримолекулярных связей в белках [c.156]

Гидролазы являются основными ферментами, катализирующими начальную фазу расщепления белков, сложных углеводов, жиров на более простые соединения. Действуя на субстрат, они разрывают внутримолекулярные связи (за исключением С—С-связей) при обязательном участии воды [c.147]

Никитин С. Я. Исследование связи внутримолекулярных взаимодействий в пептидах и белках с их акустическими свойствами Дис.. .. канд. физ.-мат. наук 03.00.02. Пущино, 1983. 113 с. [c.271]

При растяжении а-структуры кератина он превращается в линейную (3-структуру. Такую р-структуру имеет белок натурального шелка — фиброин. Следует отметить, что линейно-цепная Р-структура и спиралевидная а-структура являются вторичной структурой белка, которую создают либо межмолекулярные Н-связи, либо внутримолекулярные. Большое значение имеет а-структура белка, которая является основой дальнейшего усложнения. Структура а-спирали достаточно устойчива к внешним воздействиям. Так, в водных растворах белка при обычной температуре (водорастворимые белки) а-структура сохраняется, так как Н-связи не нарушаются. При нагревании водного раствора белка внутримолекулярные Н-связи разрываются и образуются водородные связи с Н2О. Молекула белка при этом свертывается в клубок (глобулу) и резко снижается вязкость раствора. Аналогично горячей воде действуют крепкий (8 моль/л) раствор мочевины, СНСЬСООН, СРзСООН. Такие полярные растворители как диметилформамид не разрушают а-спирали. [c.722]

Возрастание скорости изменения [all с увеличением концентрации белка в растворах позволяет считать, что этот процесс определяется в основном межмолекулярными взаимодействиями, а не образованием индивидуальной спирали, стабилизованной внутримолекулярными связями. Скорость процесса при этом определяется увеличивающейся с ростом концентрации вероятностью эффективных столкновений молекул в растворе желатины. Эффективными, очевидно, будут столкновения, приводящие к образованию участка с коллагеноподобной тройной спиралью, образованной взаимодействием трех полипептидных цепей. [c.67]

Согласно толковому словарю Уэбстера, термин денатурация означает потерю первоначальных свойств. При таком определении данное слово несет огромную семантическую нагрузку. Козман [1091а] и Ву дали следующее уточнение этого определения, которое, впрочем, является скорее объяснением сущности процесса. Денатурация представляет собой нарушение структуры природных белков при разрыве стабилизирующих ее внутримолекулярных связей. Это определениесогласуется с более ранней интерпретацией Мирского и Полинга [1415], в которой они подчеркивают ключевую роль Н-связи в реакциях белков. Они рассмотрели поведение нативных и денатурированных белков и обсудили возможные различия в их молекулярной структуре. [c.276]

Проведенное рассмотрение относится к случаю, когда переход спираль — клубок происходит в инертном растворителе. Это условие выполняется редко, поскольку обычно наблюдается преимущественное взаимодействие растворителя либо со спиралью, либо с клубком. Вода легче ассоциируется с хаотическим клубком. Поэтому изучаемое равновесие относится к реакции обмена водородными связями между слабо гидратированной спиралью и значительно более гидратированным клубком. Образование водородных связей между пептидными группами белка и молекулами растворителя мешает образованию внутримолекулярных связей в белке, стабилизирующих спираль. Поэтому такие растворители, как мочевина, гуанидин, муравьиная, дихлоруксус-ная и трихлоруксусная кислоты, легко образующие водородные связи, способствуют образованию хаотического клубка, тогда как растворители, не склонные к образованию водородных связей, например этилендихлорид, хлороформ и 2-хлорэтанол, способствуют образованию водородных связей внутри цепей и между цепями. Если растворитель состоит из нескольких компонентов, то обратимые переходы спираль — клубок, имеющие резкий характер, могут происходить лишь в узком интервале концентраций этих компонентов. [c.285]

Конформация полипептида в растворе частично определяется прямым взаимодействием пептидных групп друг с другом. То обстоятельство, что синтетические по-липептидй имеют высокорегулярную, кристаллическую структуру, тогда как многие другие- полимеры аморфны, т. е. обладают структурой беспорядочного клубка, в принципе свидетельствует о наличии некой естественной конформации для полипептидов. Результаты тщательной оценки длины связей и валентных углов, основанной на размерах, установленных для планарных пептидных связей в кристаллах небольших пептидов, существенно ограничили число возможных моделей конформации полипептидов. Дальнейшие ограничения в выборе возможной конформации были связаны с тем, что, согласно исходным предположениям, каждая карбонильная и каждая амидная группа пептида участвует в образовании водородной связи и что конформация полипептида должна соответствовать минимальной энергии вращения вокруг одинарной связи. Этим требованиям для пептидов, в которых имеются внутримолекулярные связи, отвечала правая спираль, содержащая 3,6 аминокислотных остатка на один виток (так называемая а-спираль) [1].. Существование спиральных структур предсказанных размеров в синтетических полипептидах было подтверждено с помощью самых различных физических методов, в том числе и методом рентгеноструктурного анализа. Такая а-спираль, в которой каждая пептидная группа соединена водородной связью с третьей от нее пептидной группой, считается наиболее вероятной моделью отдельных участков остова молекулы глобулярных белков, к которым относятся и ферменты. Нужно подчеркнуть, однако, что конформация глобулярного белка в целом отличается от простой регулярной а-спиральной структуры из-за наличия, в белке дисульфидных связей и остатков пролина, которые нарушают спиральное строение и изменяют ориентацию цепи, а также из-за взаимодействия боковых цепей, ответственного за третичную структуру. Действительно, рентгеноструктурный анализ с высоким разре- [c.25]

Изучены также ацетилированные соединения, не содержащие группы ЫНг или СООН [25, 43, 131, 132]. В этих случаях спектры в области 3080 и 1600 см сходны со спектрами полиамидов. Изучая такие соединения, как ацетилглицин-М-метиламид в виде разбавленных растворов в четыреххлористом углероде, Мидзусима и его сотрудники ]8, 43, 63, 68] всегда наблюдали помимо полосы свободной группы МН при 3450 сж присутствие полосы вблизи 3330 см" -. Кроме того, более подробные исследования [44, 132, 137] показывают, что межмолекулярное и внутримолекулярное взаимодействия могут вызвать поглощение с одной и той же частотой. Таким образом, интерпретация структуры соединения на основе данных о поглощении в этой области спектра весьма затруднительна. Предполагается, что в растворе в четыреххлористом углероде все молекулы ацетилпролин-Н-метиламида присутствуют в свернутой форме, а в хлороформе, где тенденция к образованию внутримолекулярных водородных связей уменьшается, может осуществляться вторая конфигурация, в случае которой может происходить межмолекулярное взаимодействие. Тенденция к образованию межмолекулярных связей еще более псвышается в случае ацетилпиперидина а-карбоновой кислоты М-метиламида [132], у которого стерические эффекты затрудняют образование внутримолекулярных водородных связей. В разбавленном растворе в четыреххлористом углероде это вещество поглощает при 3390 что обусловлено образованием внутримолекулярных связей, а также при 3367 сж в связи с наличием межмолекулярных связей. Эти данные свидетельствуют о том, что нельзя с уверенностью отнести полосы поглощения белков при 3280 сж полностью к транс-межмолекулярным связям. [c.323]

Сущность процесса денатурации недостаточно еще выяснена. Предполагается, что денатурация связана с определенными структурными изменениями самой молекулы белка, протекающими без разрыва внутренних пептидных связей. Внутримолекулярные связи ослабляются, гидрофобные участки, которые были ранее спрятаны в ядре, приходят в соприкосновении с водой. Вследствие этого поверхность белковой частицы гидрофибизируется и растворимость белка понижается. Возможно, что в белке при его денатурации появляются некоторые новые радикалы, нехарактерные для природного (нативного белка). Нативный белок, состоящий из скручивающихся пептидных цепей, подчиняется каким-то еще неустановленным закономерностям. При денатурации происходит раскручивание цепей. Освобождающиеся концевые группы образуют межмолекулярные связи, вследствие чего происходит коагуляция белка. Тепловая денатурация происходит только в присутствии воды. При нагревании сухого яичного белка до 100 °С денатурации не происходит. Добавление к раствору белков некоторых веществ, например сахарозы, в значительной мере предохраняет их от денатурации. [c.361]

В итоге приходим к модели коллагена, где есть совершенные блоки, содержащие только позиции и дефектные блоки, содержащие позиции 5+ вблизи КИ-групп. Возникновение последних связано, очевидно, с какими-то нарушениями в первичной структуре коллагена, высвобождающими КН-группы из внутримолекулярных связей. При низкой температуре молекулы воды в коллагене находятся только в конфигурации, характерной для позиций 8 , и связаны с поверхностью Н-связями ( сильно гидрофильная поверхность ). С повышепиСлМ температуры нарастает разуиорядочение и могут заселяться позиции 5+ ( слабо гидрофильная поверхность , ибо связи N—11.. . ОНз слабее,чем С==0... Н—ОН), которые появляются лишь в результате нарушений структуры белка и носят сравнительно протяженный характер. Чередование сильно и слабо гидрофильных участков, по-видимому, и создает чередование блоков в гидратной структуре обмен между ними приводит к усреднению локального поля до нуля. [c.131]

Гидролазы Расщепление внутримолекулярных связей с участием воды Г идролитические ферменты пищеварения белков (пептидазы), углеводов (амилазы, сахаразы), жиров (эстеразы, липазы) [c.103]

Важную функцию выполняет сера, входя в состав белков. 5Н-группы белков участвуют в образовании различных внутримолекулярных связей ковалентных, водородных, солеобразных, мер-каптидных, за счет которых сохраняется трехмерная структура белков. Физиологическое значение белковых 5Н-групп определяется еще и тем, что ими обусловлена каталитическая активность многих ферментов, 5Н-группы играют важную роль во взаимодействии с коферментами. Через 5Н-группы осуществляется присоединение НАД, НАД-Нг, ФАД, а также гемина к каталитически активным белкам. Кроме того, 5Н-группы ферментов принимают [c.417]

При изучении свертывания рибонуклеазы большой интерес вызвал факт более быстрой реставрации дисульфидных связей по сравнению с восстановлением ферментативной активности белка. Он был обнаружен Анфинсеном и соавт. [79] в 1961 г. при окислении денатурированной рибонуклеазы кислородом воздуха и объяснен образованием неправильных S-S-связей, которые со временем перераспределяются в правильные, что и лимитирует скорость укладки нативной конформации. Этому объяснению, однако, противоречило более позднее наблюдение того же Анфинсена за скоростью восстановления активности белка, которая оказалась обратно пропорциональной его концентрации [80]. Тогда было предположено образование денатурированными цепями рибонуклеазы межмолекулярных дисульфидных связей, которые со временем разрываются и переходят в правильные внутримолекулярные связи. Очевидно, что чем больше концентрация денатурированного белка, тем вероятнее ассоциация их молекул посредством S-S-связей и медленнее восстановление активности. Процесс окисления восстановленной рибонуклеазы кислородом воздуха оказался, таким образом, отягощенным побочными явлениями, не имеющими прямого отношения к механизму молекулярной реоксидации. [c.374]

Еще в 1939 г. Мелландер [860] путем электрофореза с подвижной границей разделил казенны крупного рогатого скота на три фракции а, р и у- В последующих исследованиях было показано, что фракция а-казеинов состоит из белков двух типов, один из которых называется as-казеином от англ. sensitive— чувствительный к осаждению ионами a +), а другой — х-казеином. В 1961 г. Уэйк и Болдуин [1365] применили для анализа казеинов электрофорез в крахмальном геле в неоднородной буферной системе Паулика [1028], содержавшей 7 М мочевину. Под действием мочевины нековалентные внутримолекулярные связи в казеинах разрушались и последние разделялись на многочисленные зоны. Эти же авторы ввели систему идентификации компонентов казеина путем расчета их подвижностей относительно четко выраженной зоны в области as-казеина. При разделении казеинов по методу Уэйка и Болдуина рядом с зоной и-казеинов, но ближе к катоду появляется широкая диффузная зона, маскирующая минорные компоненты. Если Б буфер геля включен 2-меркаптоэтанол, то а-казеины мигрируют в виде четкой зоны (или зон) [1133]. [c.365]

Клейковина — это комплекс белковых веш еств глиадина и глютенина. Клейковина сильной пшеницы отличается прочностью внутримолекулярных связей и способностью молекул белка ассоциироваться в агрегаты. [c.42]

Ответ. Состав белка кератина характеризуется сравнительно высоким содержанием цистина, ys-S y (до 8-12%). При воздействии на меж- и внутримолекулярные дисульфидные связи Н2О2 или другого окислителя происходит их разрыв с образованием сульфоцистеиновых групп [c.358]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология