ДНБ-аминокислотные кооперативные

Сывороточный А. составляет 50% от массы всех содержащихся в сыворотке крови белков. Состоит из одной полипептидной цепи (мол м. 66,5 тыс), включающей 585 аминокислотных остатков и образующей 9 петель, фиксированных 17 дисульфидными связями. Предполагается, что цепь уложена в три более или менее независимых кооперативных домена. В молекуле имеется одна своб. меркапто-группа, к-рая может участвовать в образовании дисульфидов, что лежит в основе пускового механизма денатурации этого белка. [c.108]

Таким образом, остатки Asp , Phe , ys и Leu в кристаллической структуре фрагмента обладают ограниченной конформационной свободой и находятся в наиболее низкоэнергетических состояниях Поскольку в каждом случае имеется только одна область низкой энергии, конформационное состояние каждого остатка пептидной цепи фрагмента Arg - ys взаимообусловлено. Кооперативность столь велика, что делает невозможным изменение конформации основной цепи одного остатка без одновременного изменения конформаций других остатков, т.е. без разрушения всей системы средних взаимодействий, в данном конформационном состоянии. В силу этого обстоятельства, а тем более при наличии согласованности ближних, средних и дальних взаимодействий маловероятно не только изменение структуры основной цепи данного участка, но и большие отклонения углов ф, у в рамках той же структуры при генерации аминокислотной последовательности и ее укладке в нативную структуру [c.440]

Ранее отмечалось, что связывание кислорода атомом железа гема переводит последний из непланарной в планарную конфигурацию. Этот процесс запускает другие конформационные изменения, которые приводят к такому кооперативному взаимодействию между субъединицами гемоглобина, что, как только некоторое количество кислорода связывается, связывание последующих молекул облегчается. Следует теперь рассмотреть этот процесс в деталях. Предпоследним аминокислотным остатком как в а-, так и [c.558]

Спектроскопические исследования показывают, что фотосинтез — это сложный процесс, включающий кооперативные взаимодействия многих молекул хлорофилла. Мотивы упаковки соседних молекул хлорофилла исследовались методами рентгеноструктурного анализа и ядерного магнитного резонанса (ЯМР) на ядрах водорода и С. Исследования, проведенные методом электронного парамагнитного резонанса, показали, что сразу после поглощения света (в течение наносекунды) электрон быстро вылетает из молекулы хлорофилла или переносится из нее. В результате остается неподеленный электрон, общий для двух молекул хлорофилла. Это наблюдение привело к мысли о том, что центром фотореакции является пара параллельных хлорофилловых колец, удерживаемых на близком расстоянии друг от друга водородными связями между аминокислотными группами. [c.72]

Это объясняется тем, что в полипептидной цепи, состоящей из п аминокислотных остатков, могут образоваться максимум п — 4 водородных связей, что накладывает ограничения на конформации л — 2 мономерных единиц. Оставшиеся неспирализованными две мономерные единицы ввиду кооперативности системы служат при малых п инициаторами клубкообразной конформации. В результате образование спирали возможно лишь при значениях п > о, где о удовлетворяет условию ( — Y s = з [c.317]

Хотя активный центр относительно невелик, он должен все же представлять собой довольно сложную структуру. Известно, что он определяет и каталитическую активность, и специфичность, а поэтому должен обеспечить весьма тесное взаимодействие, точное в пространственном (геометрическом) и химическом отношении с молекулами субстрата или с их необходимыми частями. Для проявления активности этого центра необходима его трехмерная структура, кооперативное действие его различных участков, возникающее при их топографическом сближении и соответствующей ориентации. Следовательно, необходима определенная трехмерная структура всей молекулы фермента. В настоящее время принято считать, что активный центр не располагается Б пределах какого-либо небольшого отрезка одной пептидной цепи, а представляет совокупность групп, расположенных на двух или нескольких цепях или на различных участках одной, но сложно изогнутой пептидной цепи. Структуру подобного рода мы видим на гипотетической модели молекулы химотрипсиногена, представленной Г. Нейратом (рис. 12). На модели черными линиями показан активный центр химотрипсина, который занимает небольшую область и включает два остатка гистидина и один остаток серина. Здесь имеется одна единственная пептидная цепь, изогнутая таким образом, что различные участки ее (различные аминокислотные остатки) сближены и образуют каталитически активный центр. Ясно, что каталитическая способность химотрипсина зависит не только от наличия тех или иных функциональных групп, но главным образом от конфигурации всей макроструктуры белка, поскольку эта конфигурация определяет взаимное расположение групп активного центра. Отсюда ясно и значение стабильности макроструктуры (третичной структуры) белка для выявления и сохранения ферментативной активности. [c.74]

Перевод фермента, состоящего из 1684 аминокислотных остатков, в активное состояние за счет фосфорилирования одной пары остатков серина является ярким примером кооперативных взаимодействий в белке. Рентгеноструктурный анализ различных форм фосфорилазы — неактивной Г-формы и активной 7 -формы, позволили выяснить механизмы процесса аллостерической активации. Ядро каждой из субъединиц состоит из -складок, окруженных а-спиральными участками. Па каждой из субъединиц расположены каталитический центр, остаток фосфат-серина, а также участки белка, связывающие активатор АМФ и ингибитор глюкозо-6-фосфат. [c.260]

Следует особо подчеркнуть, что само по себе изменение эффективности процесса переноса электрона при замене путем точечной мутации одной аминокислоты на другую не всегда говорит о непосредственном участии данного аминокислотного остатка в механизме изучаемой реакции. Обнаруживаемая при этом корреляция может иметь и опосредованный характер в силу изменения общих структурных особенностей белков РЦ при их модификации. Уместно провести в этих случаях аналогию с аллостерическим эффектом ингибирования ферментов, который достигается вследствие взаимодействия ингибитора с белковой глобулой в месте, удаленном от активного центра. Причина этого состоит в кооперативных свойствах белка, в результате чего локальные структурные изменения могут распространяться по всей глобуле, влияя на функциональные свойства белка. [c.338]

П. Льюис и Г. Шерага впервые предложили рассчитывать профили вероятности спирального содержания развернутой белковой цепи с помощью параметров 8 и а, найденных экспериментально из кривых плавления переходов спираль-клубок синтетических полипептидов [74]. Они полагали, что поиск корреляции между рассчитанными таким образом профилями вероятности содержания а-спиралей для денатурированных белков и экспериментально наблюдаемыми а-спиральными областями в нативной структуре окажется более перспективным по сравнению с попытками установить связь с помощью статистического анализа между аминокислотной последовательностью и вторичными структурами, а также между последними и третичной структурой. Предполагается следующая схема свертывания белковой цепи в глобулу. Первоначально на некоторых участках полностью развернутой белковой цепи возникают а-спирали. Регулярное свертывание цепи происходит не за счет кооперативных взаимодействий остатков, а в соответствии с потенцией отдельных аминокислот. Далее, флуктуация цепи в разделяющих спирали областях, специфика которых, согласно [c.251]

Таким образом, а-спирали образуются в трехмерных структурах белков не благодаря наличию у аминокислотных остатков индивидуальной склонности к данной вторичной структуре (данные табл. II.5 свидетельствуют о практически индифферентном отношении 19 стандартных аминокислот к а-спиралям), а за счет кооперативного эффекта, возникающего лишь у уникальных последовательностей. Решающая роль принадлежит не отдельным остаткам, а их сочетаниям. Количество последних огромно, и поэтому предсказать их эмпирическим путем не представляется возможным. [c.276]

О.Б. Птицына [141], появление сложных аминокислотных последовательностей случайного состава и поначалу, т.е. до "редактирования", биологически бесполезных. Белки, как известно, не воспроизводят самих себя. Поэтому для появления "протяженной кооперативной структуры" необходимо предположить существование готового генетического аппарата. Так как он синтезирует случайные и функционально неспецифические аминокислотные последовательности, непонятно, каким образом и почему он возник. Но даже такой, неведомо как и зачем возникший генетический аппарат, имеющий, как и "протяженные кооперативные структуры", случайную последовательность нуклеотидов, не может не только функционировать, но и быть созданным без участия большого числа высокоспецифичных белков. Автор отказывает белкам в эволюции. Очевидно, также следует поступить и по отношению к генетическому аппарату, их производящему. Если следовать такой логике, то это приведет к отрицанию эволюции органического мира вообще, поскольку в основе эволюционного развития любого организма лежит изменение его генов, программы синтезируемых белков. [c.506]

В последние годы появились биохимические результаты, подтверждающие плодотворность такого подхода и к проблеме механизмов сопряжения в Н -АТФазе. Протонирование и депротонирование аминокислотных остатков в центрах приводят к образованию локальных электрических полей, которые в свою очередь также влияют на движение положительно заряженного комплекса АТФ с лигандами. Таким образом, узким местом является перенос исходных веществ и промежуточных и конечных продуктов реакции синтеза АТФ, что обеспечивается и за счет влияния компонентов электрохимического потенциала на процессы внутримолекулярной диффузии в фермент-субстратном комплексе Н -АТФазы. Конечно, все стадии требуют строгой координации во времени и пространстве и сбалансированности по зарядам этих процессов, что отражает направленный кооперативный характер функционирования Н -АТФазы в сопрягающих мембранах. [c.167]

Значительный запас конформационной энергии спиральной пептидной цепи рецептора в липидной мембране объясняет молекулярный механизм усиления сигнала после взаимодействия рецептора с лигандом. Поскольку при этой конформации все торсионные углы цепи жестко связаны друг с другом, даже небольшое изменение поворота или гидратации одного аминокислотного остатка из-за взаимодействия с лигандом приводит к согласованному, т. е. кооперативному, изменению конформации всей цепи. Поэтому воспринятый клеткой (или соседними рецепторами) сигнал будет многократно усилен за счет кооперативного увеличения свободной энергии пептидной цепи рецептора. [c.125]

Какую роль играют остатки Гис Р8 и Гис Е7 в связывании гемоглобина с О2. Постройте рассказ, используя следующие термины Ре2+ , координационная связь , гидрофобные аминокислотные остатки , остатки Гис Р8 и Гис Е7 , кооперативные изменения протомеров . [c.21]

Кристаллическая структура фермента из мышц цыпленка была установлена с разрешением 2,5 А [230—231]. Фермент является симметричным димером с мол. весом 53 ООО, каждая из идентичных цепей которого содержит 247 аминокислотных остатков. Никаких указаний на наличие какой-либо кооперативности между субъединицами в процессе катализа не выявлено. [c.403]

Три важных фактора — индуктивный эффект, эффект поля и резонансный эффект — могут сильно влиять на поведение органических кислот и оснований, включая и биологически важные а-аминокислоты. В водном растворе, обычной среде нротекания биологических реакций, эти эффекты обусловливают большое разнообразие свойств, так что процессы диссоциации могут происходить во всем диапазоне pH. Это вал<но, потому что белки, построенные из аминокислот, в зависимости от своего аминокислотного состава могут принимать участие в кислотно-основных превращениях. Действительно, в упрощенном виде диссоциацию аминокислот можно рассматривать как миниатюрную модель диссоциации белка. В биохимических реакциях важные функции выполняют белки, и аналогия с аминокислотами может слу кить основой для понимания процессов передачи протонов. Однако такая модель слишком упрощена. Она не учитывает кооперативные взаимодействия. Например, как поведет себя лизин при диссоциации под действием линейно-расположенных положительно заряженных аминокислотных остатков, входящих в состав белка Далее, каким образом близко расположенная гидрофобная область белковой молекулы (т. е. область с более Ш13-кой диэлектрической проницаемостью) влияет на ее диссоциацию в данном химическом процессе То, что в этом случае можно ожидать значительных изменений, видно из поведения глицина при диссоциации в среде с низкой диэлектрической проницаемостью например, в 95%-ном этаноле (рКа карбоксильной группы глицина равен 3,8, а аминогруппы 10,0). Можно было бы подумать, что в этом случае но кислотности глицин близок к уксусной кислоте, но это не так, поскольку для последней р/( равен 7,1. [c.42]

Кроме гистонов в хроматине присутствует большое количество различных негистоновых белков, характер взаимодействия которых с нуклеосомной ДНК пока не ясен. Наиболее богато представлены негистоновые белки HMG 14 и 17, функция которых остается все еще не изученной. H.MG 14 и 17 —это близкие по структуре белки, несущие большое количество заряженных групп. Они состоят соответственно из 68 и 74 аминокислотных остатков. Две молекулы этих белков способны к кооперативному связыванию с нуклеосомой, причем каждый белок взаимодействует с концевым участком ДНК и вторым сегментом, расположенным на расстоянии примерно 20 п. о. от ее конца. Эти две области нуклеосомной ДНК в основном свободны от гистонов (см. рис. 125). HMG 14 и 17 связываются с обращенной внутрь нуклеосо.мы стороной двойной спирали ДНК и не меняют существенным образом общую форму нуклеосомы. Создается впечатление, что этн два белка занимают свободную внутреннюю область ДН К нуклеосомы. [c.242]

Что же общего между всеми гемоглобинами Прежде всего для них характерен один и тот же способ укладки полипептидных цепей вокруг идентичных для всех гемоглобинов (или очень сходных) гемогрупп. Однако наиболее поразительным является тот факт, что, несмотря на четко выраженное единообразие общей структуры всех гемоглобинов, имеется всего девять инвариантных аминокислотных остатков и один почти инвариантный. Эти десять остатков заключены на рис. 4-17 в прямоугольные рамки. Два глицина (или аланина) в положениях В-6 и Е-8 инвариантны потому, что тесный контакт между спиралями В и Е не позволяет находиться в этих положениях аминокислотным остаткам большего размера. Пролин С-2 обеспечивает изгиб молекулы. Четыре других инвариантных остатка непосредственно связаны с гемогруппой. Два из них. His Е-7 и His F-8, являются гем-связанными гистидинами. Девятый остаток. Туг НС-2, о котором уже шла речь в разд. 5.а, играет основную роль в кооперативном связывании кислорода. И только Lys Н-9 расположен с наружной стороны молекулы. Причины, по которым этот остаток инвариантен, не ясны [80]. [c.314]

Во всех 26 меклеровских парах А-А частоты встречаемости аминокислотных остатков на близких расстояниях заметно меньше (нередко в два с лишним раза) частот остальных 184 существующих пар. Единственное исключение - пара остатков Пе-Туг, для которой нормированная Частота контактов для Туг (но не Пе), равная 3,4, немного превышает Остальные значения. Таким образом, приведенные в табл. IV.21,5 частоты, объективно отражающие реальную ситуацию в кристаллических трехмерных структурах белков, позволяют сделать однозначный вывод о том, что аминокислотные остатки в отношении своих парных взаимодействий не обладают исключительной предпочтительностью к отдельным партнерам. Для сборки белковой цепи в нативную конформацию и ее стабилизации важны не взаимодействия 26 пар аминокислот-антиамино-1 ислот (табл. IV.21,а), а кооперативный эффект одновременного взаимодействия не двух, а целого ряда сближенных друг с другом остатков. Для каждого аминокислотного остатка эффект определяется его координационным числом, т.е. количеством сближенных с ним на ван-дер-ваальсовы расстояния остатков, а также природой их белковой цепи. Это заключение перечеркивает утверждение Меклера о существовании кода А-Л, которое, кстати, противоречило в момент его появления уже существовавшим экспериментальным данным. Следовательно, постановка самой проблемы в конце 1960-х годов не была оправдана. Таков ответ на второй и автоматически на третий поставленные выше вопросы. [c.535]

Если полипептидная цепь не гомогенна, но содержит и кислотные и основные группы, то деспирализация цепи может происходить и при кислотных и при щелочных pH. Рассмотрим простейшую модель сополимера, в котором на каждые три неионизуемые единицы приходится одна ионизуемая, причем кислотные и основные аминокислотные остатки (а и к) закономерно чередуются. Такой сополимер, очевидно, лучше моделирует белок, чем однородная полиаминокислота. Расчет статистической суммы для этой модели дает кривую зависимости степени спиральности 0 от pH куполообразной формы [68]. При полной кооперативности, т. е. при ст = О купол превращается в прямоугольник, причем ось симметрии пересекает абсциссу в точке pH = /г (рКа + рКк). Ширина прямоугольника или соответственно колокола сильно зависит от 5 и, тем самым, от температуры. [c.217]

Следующие свойства рецептора особенно интересны для иейрохимиков химический состав (т. е. состоит ли он из белка углевода, глико- или липопротеина) молекулярная масса и четвертичная структура аминокислотный состав и последовательность углеводная последовательность пространственная организация молекулярных компонентов число лигандов и константы диссоциации лигандов со связывающими их участками независимость или кооперативность связывающих участков взаимодействие рецептора как со своим окружением (т. е. с мембранными липидами, с другими мембранными белками), так и с компонентами вне- и внутриклеточного пространства. Эти данные могут стать основой для попытки построения модели механизма функционирования рецептора. [c.243]

НЬН является тетрамером р-субъединиц и не проявляет кооперативного взаииодействня субъединиц, о чем свидетельствует гиперболический характер кривой титрования. НЬА — один из тетрамерных гемоглобйнов млекопитающих, проявляющих кооперативное взаимодействие субъединиц, что находит свое отражение в 5-образном характере кривой титрования. Эффект Бора (сдвиг положения кривой титрования вдоль горизонтальной осн при нз-иеиении pH, который указывает на ионизацию аминокислотных остатков, участвующих в оксигенации) представлен двумя кривыми титрования для НЬА. Данные получены в 0,1 М фосфатном буфере при pH 7,30 (О) и pH 6,88 (ф). У — доля оксигенированных гемов (Бенеш и сотр. [319]). [c.36]

Недавно появились прямые доказательства такого рода вращения субъединицы у относительно сидящего на ней фактора сопряжения Fi (Noji et al, 1997). Японские ученые наблюдали с помощью флуоресцентного микроскопа движение у-субъединицы при гидролизе АТФ молекулой Fi. Три р-субъединицы комплекса Fi были иммобилизованы на неподвижной подложке, а к концу у-субъединицы был химически пришит флуоресцирующий фрагмент нити актина длиной 1 микрон. В ходе функционирования фермента и гидролиза АТФ происходило вращение нити актина, которое прекращалось в отсутствие АТФ. Движущей силой вращения этого молекулярного мотора является попеременное протонирование и депротонирование функционально важных аминокислотных остатков в ферменте. В результате индуцируются направленные электростатические взаимодействия, толкающие всю структуру комплекса по направлению вращения. Таким образом кооперативные [c.222]

Изучение транскрипции генов la in vitro с использованием /ас-оперона, встроенного в ДНК трансдуцирующего фага X, очищенной РНК-полимеразы и очищенного САР-белка, показало, что САР-белок стимулирует транскрипцию только в виде комплекса с сАМР. Участок связывания комплекса САР-сАМР примыкает к промотору /ас, о чем свидетельствует отсутствие влияния сАМР на транскрипцию мутантного ас-оперона, содержащего делецию Ы на участке от гена I до промотора, которая в то же время не сказывается на связывании с промотором РНК-полимеразы. Участок связывания САР-белка содержит последовательность, характеризующуюся симметрией второго порядка. Точечные мутации в этой последовательности подавляют способность комплекса САР—сАМР активировать промотор (рис. 15.9). САР-белок представляет собой димер и состоит из двух идентичных субъединиц, содержащих по 209 аминокислотных остатков. Считают, что активация РНК-полимеразы происходит в результате кооперативного связывания двух димеров САР—сАМР с инвертированными участками последовательности в вышеупомянутой области симметрии. В то же время некоторые другие опероны содержат лишь один центр связывания САР-бел- [c.182]

Вначале будет рассмотрена только полностью развернутая полипептидная цепь, что отвечает термодинамическому состоянию аминокислотной последовательности на последней ступени денатурации, когда она уже лишена всех структурных элементов нативной конформации белка и дисульфидных связей. Такое состояние термодинамически равновесно, стабильно в постоянных условиях и назьшается статистическим клубком. Клубок качественно отличается от другого предельного сост ояния — нативной трехмерной структуры белка, поскольку это уже не детерминантная пространственная форма, а огромное множество близких по энергии, непрерывно флуктуирующих и преимущественно свернутых, но тем не менее рыхлых конформаций. Если физические и химические свойства аминокислотной последовательности в физиологических условиях строго детерминированы пространственной структурой белка, то свойства той же последовательности, полностью денатурированной, обусловлены статистической природой клубка. По отношению к этому состоянию теряют смысл такие понятия, как геометрия трехмерной структуры, функциональная специфичность, взаимообусловленность, кооперативность состояний различных частей цепи и т.д., одним словом, те понятия, которые отражают уникальность свойств аминокислотной последовательности каждой белковой макромолекулы в естественном, физиологически активном состоянии. Детерминация нативной трехмерной структуры белка, однако, не означает ее статичность и полное отсутствие флуктуаций. [c.340]

Кинетические аспекты. Трудно представить, что белки могут принимать нативную физиологически активную конформацию, сворачиваясь случайным образом по принципу "проб и ошибок". Даже в условиях in vitro самопроизвольная сборка трехмерной структуры белка, не содержащего дисульфидных мостиков, происходит настолько быстро, что дает основание допустить во много раз большую скорость этого же процесса в условиях in vivo по сравнению со скоростью рибосомального матричного синтеза аминокислотной последовательности. Создание за считанные секунды из развернутой полипептидной цепи трехмерной структуры макромолекулы возможно только при высокой степени кооперативности процесса. Естественно было ожидать, что кинетика этого процесса будет соответствовать такому механизму ренатурации белка, при котором происходящие на каждом участке последовательности события увеличивают вероятность и, следовательно, скорость последующей укладки всех отдельных участков цепи в направлении правильной нативной конформации. Данному условию удовлетворяет самый простой механизм самоорганизации белков, включающий единственный переход между двумя состояниями (N D). Согласно теории этого процесса, которая только что была рассмотрена, никакие другие состояния белковой цепи, кроме N и D, не присутствуют в экспериментально обнаруживаемых количествах в течение всего времени прямой (N -> D) и обратной (N D) реакций. Если развертывание и свертывание белковой цепи действительно следуют двухстадийному процессу, то изучение кинетики и выяснение деталей конкретного механизма денатурации и ренатурации сталкивается с особенно серьезными трудностями. Они вызваны большими скоростями реакции и малыми концентрациями промежуточных состояний, а это требует быстрореагирующей и высокочувствительной экспериментальной техники. Наиболее часто используются спектральные методы (ЯМР, КД, УФ), ферментативный гидролиз, иммунологические методы. Для быстрой остановки процесса применяются методы стоп-флоу. [c.352]

Использование рационального редизайна полипептидных цепей рестриктаз E oRl и E oRV с целью изменения их субстратной специфичности пока не завершилось успехом [320]. Замены аминокислотных остатков, вовлеченных в процесс распознавания субстрата, неизменно сопровождались снижением специфичности фермента и уменьшением его удельной активности. Предполагается, что сложная сеть ДНК-белковых взаимодействий при взаимодействии рестриктазы с ДНК формируется кооперативно, и любые вмешательства в эту сеть приводят к отрицательным последствиям. В настоящее время остаются в значительной степени непонятными энергетические характеристики динамических структур, формирующихся в комплексах фермент-ДНК, а также, что еще более важно, нет возможности количественной оценки влияния каждого контакта в таких комплексах на все другие контакты, то есть на кооперативность взаимодействий. Кроме того, на сегодняшний день отсутствует понимание структурных и термодинамических особенностей, а также функциональной роли альтернативных конформаций ферментов, которые он принимает в комплексах с частично измененными сайтами рестрикции и которые не может расщеплять. Однако без таких знаний трудно рационально воздействовать на специфичность действия рестриктазы. [c.443]

Не менее существенное влияние на процесс формирования нативной конформации белка оказывают ионогенные К-группы, особенно R-группы аспарагиновой и глутаминовой кислот, аргинина и лизина, для погружения которых внутрь белковой молекулы необходимы значительные затраты энергии. Эти ионогенные группы в водной среде стремятся оставаться препмущественно на поверхности молекулы, подобно тому как это пмеет место в процессе мицеллообразования. Поскольку ионогенные и неполярные боковые группы не отделены друг от друга в полипептидных цепях глобулярных водорастворимых белков, можно предположить, что при нормальных пропорциях аминокислотных остатков в белке число возможных последовательностей, способных образовать стабильные конформации, ограничено. Кроме того, произвольная аминокислотная последовательность не обязательно образует глобулярную структуру. Нативные конформации белков могут быть отобраны в процессе эволюции, в результате чего сохраняются те последовательности, которые обеспечивают формирование конформаций, стабилизированных водородными связями и содержащих внутри глобулы гидрофобные домены, а на поверхности гидрофильные ионогенные группы. Таким образом, образование специфической нативной глобулярной структуры, характерной для данного белка, — кооперативный процесс, основанный на различных типах нековалентных взаимодействий. Дисульфидные связи не определяют характер свертывания полипептидной цепи, но, несомненно, стабилизируют конформацию молекулы после завершения процесса свертывания такие связи образуются самопроизвольно, когда [c.196]

Кристаллическая структура растворимого (цитоплазматического) фермента установлена с разрешением 2,5 А [45]. Карта электронной плотности еще не соотнесена с аминокислотной последовательностью, но, как указывалось в гл. 1, укладка полипептидной цепи фермента в принципе аналогична укладке цепи лактатдегидрогеназы, хотя малатдегидрогеназа является всего лишь димером с мол. весом 70 ООО. Вероятно, механизм действия обоих ферментов одинаков, поскольку малатдегидрогеназа также содержит важный для катализа остаток гистидина, который может модифицироваться диэтилпирокарбонатом [46]. Два моля NADH (или NAD+) связываются с одинаковым сродством [47]. Кажущаяся отрицательная кооперативность при связывании кофермента, обнаруженная для одного из препаратов фермента, может быть обусловлена тем, что на самом деле в препарате присутствовали две формы [48, 49]. [c.356]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология