Цистеин, комплексы с металлам

Фактически эта простая схема часто осложняется, так как различные окисляемые вещества, например аскорбиновая кислота, пирогаллол, цистеин и др., образуют промежуточные соединения с ионом металла и переход электрона совершается внутри комплекса металл — субстрат. В ряде случаев продуктом реакции служит перекись водорода. Другим путем, по которому может осуществляться катализ ионами металлов, является цепной радикальный механизм. Ионы металлов могут инициировать реакцию, порождая радикалы и давая начало цепной реакции. Наконец, ионы металлов образуют комплексные соединения, некоторые из которых действуют как самостоятельные катализаторы, обладающие исключительно высокой активностью. [c.356]

По-видимому, параллельно каталитическому выделению водорода происходит разряд иона металла из комплекса с тиолом. Влияние такого разряда становится заметным при относительно малых концентрациях иона комплексообразователя в растворе. Нехватка таких ионов в приэлектродном слое и, кроме того, их частичный разряд из комплекса могут привести к тому, что каталитический ток начнет зависеть от диффузии этих ионов из массы раствора и наблюдаемая каталитическая волна приобретет некоторые особенности диффузионного тока. Этим, видимо, объясняются эффекты, наблюдавшиеся в растворе цистеина при малой концентрации ионов Ni [796]. Разряд Ni из каталитически активных комплексов происходит сравнительно медленно, так что комплекс успевает несколько раз принять участие в каталитическом процессе, прежде чем из него разрядится N1. Это объясняет, почему каталитический ток значительно выше диффузионного тока по ионам N1 [796]. [c.235]

В случае полного связывания ионов металла в комплекс в объеме раствора (комплекс Со с этиловым эфиром цистеина) также наблюдался каталитический эффект регенерация лиганда [112]. Некоторое дополнительное объяснение этих результатов дано в работе [136]. [c.284]

Гистидин и цистеин связывают ионы металлов более прочно, чем любые другие аминокислоты можно думать, что они принимают непосредственное участие в образовании комплексов ионов металлов с белками. [c.24]

Более низким концентрациям свободных ионов металла соответствуют точки в нижней части рисунка. —щавелевая кислота 2—имидазол 3—меркаптоуксусная кислота 4 —глицин 5—уксусная кислота б—цистеин 7 — сульфгидрильная группа глутатиона — этилендиамин 9 —аммоний. Ион меди восстанавливается сульфгидрильными группами, поэтому константы образования для его комплексов с лигандами, содержащими сульфгидрильные группы, мало [c.406]

Ингибирование ферментов определяется также природой иона металла. Большинство ферментов включает металлы 4-го периода. При координировании ионами тяжелых металлов возможно полное подавление ферментной активности. Особенно ядовиты для ферментов ионы Hg2+, например, Н + полностью подавляет активность карбоксипептидазы А. Ртуть обладает исключительным сродством к сере, и поэтому стремится образовать максимально устойчивые комплексы с аминокислотами, содержащими серу (цистеин, цистин, метионин). Ингибирование фермента ионами Hg2+ используется для идентификации (хотя не очень надежной) меркапто-групп [56]. [c.589]

Мостики —S—S— цистина в одно и то же время являются важным структурным звеном белков и очень реакционноспособным центром для связывания некоторых металлов. Ag(I) в водном растворе вызывает диспропорционирование, в результате которого образуются цистеин [стабилизированный в виде комплекса с Ag(I)] и сульфиновая кислота [152] [c.195]

Гурд и др. [193] подтвердили такой механизм, установив, что (ГлиГли — СиОгН) катализирует гидролиз /г-нитрофенилацетата. Ли с сотр. [197] показал, что скорость гидролиза эфиров аминокислот возрастает при увеличении константы комнлексо-образования. Анализ спектров протонного магнитного резонанса эфиров аминокислот (этилового эфира глицина, метилового эфира оксипролнна и метилового эфира фенилаланина) позволяет сделать вывод, что металлы [С( (11) и Сп(П)] связываются как с аминогруппами, так и с эфирными карбонильными группами. В случае этилового эфира цистеина ионы металла образуют связи как с аминогруппами, так и с сульфгидрильными группами. В последнем случае константа скорости щелочного гидролиза комплекса кадмия с эфиром цистеина (1 1) в 11 раз больше скорости гидролиза эфира цистеина без образования комплекса. [c.129]

По снижению каталитической волны водорода в системе N1 — цистеин в результате связывания цистеина другими металлами в каталитически неактивный комплекс предложено определять многие металлы [116]. Аналогичный прием был применен для определения 5Ь " с использованием в качестве каталитически активного комплекса 5-сульфо-8-меркапто-хинолината кобальта (II) [117]. Железо и хром определяли по каталитической волне водорода в системах Ре — а,а -дипиридил и Сг —а,а -дипиридил [118]. Диметилглиоксиматные комплексы N1 и Со , также катализирующие выделение водорода, были использованы для раздельного определения этих металлов [119—121]. Аналогичным образом ведут себя комплексы N1 и Со" с а-фурил-оксимом, ниоксимом, цистеином и тиогликолевой кислотой [122, 123]. Диэтилдитиокарбаминатный комплекс меди(II), дающий каталитическую волну водорода, применяли для определения Си [124]. Комплекс Р с ЭДТА катализирует выделение водорода, этот эффект был использован для определения платины в присутствии родия и иридия [125]. Родий определяли по каталитической волне водорода, вызванной комплексом этого металла с тиосемикарбазидом [126]. Каталитическую волну водорода в присутствии применили для определения этого металла [127]. [c.326]

С помощью Л. X, удается выделять и разделять соед., склонные к координации с ионами металлов, в присут. больших кол-в минер, солей и некоординирующихся в-в. Напр, с использованием иминодиацетатной смолы с ионами Си из морской воды выделяют своб. аминокислоты На катионитах с ионами Ре разделяют фенолы, с ионами Лg -сахара. На карбоксильных катионитах с N1 разделяют амины, азотсодержащие гетероциклы, алкалоиды. На силикагеле с нанесенным слоем силиката Си в водно-орг. среде в присут. ННз проводят быстрый анализ смесей аминокислот и пептидов, причем элюируемые из колонки комплексы легко детектируются спектрофотометрически. На высокопроницаемых декстрановых сорбентах с иминодиацетатными группами, удерживающими ионы N1 или Си- , селективно выделяются из сложных смесей индивидуальные белки и ферменты, содержащие иа пов-сти своих глобул остатки гистидина, лизина или цистеина. Силикагели с фиксированными на пов-сти инертными т/)ис-этилендиа.миновыми комплексами Со используют для т. наз. внешнесферной Л. х. смесей нуклеотид-фосфатов. Методом газовой Л. х. с помощью фаз, содержащих соли Ag , разделяют олефины, ароматич. соед., простые эфиры. Тонкослойная Л. х. на носителях, пропитанных солями Ag , применяется для анализа стероидов и липидов. [c.590]

Как видно из представленных выше относительных скоростей гидролиза этилового эфира о,ь-феиилаланина, действие иоиов меди ие определяется простыми электростатическими эффектами и скорее всего отражает наличие суперкислотного катализа. Однако в случае сложных эфиров гистидина, цистеина и аспарагиновой кислоты скорость катализируемого ионами меди (II) гидролиза лишь в сто раз выше скорости гидролиза нейтральных субстратов. В этих случаях ион металла может образовывать хелатный комплекс, координируясь с двумя донорны-ми центрами, но не затрагивая сложноэфириую связь. Поэтому величину каталитического эффекта можно объяснить в рамках только электростатических представлений. Очевидно, что суперкислотный катализ проявляется только тогда, когда одним из двух донорных центров, с которыми комплексуется ион металла, выступает карбонильный кислород сложноэфирной связи. Следует отметить, что хотя эти реакции не представлены полностью, в ходе всех процессов происходит регенерация ионов двухвалентной меди. [c.226]

Ряд ионов металлов, в основном четвертого периода периодической системы элементов играет важную роль в качестве кофакторов белков при выполнении ими каталитических и некоторых других функций. Среди них приоритетное место занимает железо. В 1.1 уже говорилось о железопорф1 ринах, которые, связываясь с белками, образуют гелопротег1< ы — комплексы, выполняющие ряд жизненно важных функций. Среди них имеются и ферменты, например уже упоминавшаяся каталаза, и переносчики кислорода (гемоглобин), и переносчики электронов. К числу последних относится цгстохром с — гемопротеид, образованный небольшим белком, который двумя остатками цистеина связан ковалентно с гемом по его винильным радикалам. Цитохром с является участником одного из важнейших процессов в биосфере, свойственного всем аэробным организмам, — переноса электронов от NAD-И к О2. [c.65]

Прочные комплексы с азотсодержащими группировками белка образуют ионы меди и железа. Ионы кальция и магния преимущественно связываются с карбоксильными группами белка. Фермент алкогольдегидрогеназа содержит в своем составе цинк, прочно связанный с серосодержащими аминокислотными остатками белкового компонента макромолекулы. Ферридоксины переносят электроны при участии атомов железа, прочно связанных с остатками цистеина. В некоторых истинных металлоферментах присутствует более одного атома металла. Примером тому является супероксиддисмутаза — фермент, содержащий в своем составе медь и цинк. [c.63]

Сродство белков к ионам тяжелых металлов может быть положено в основу способа очистки и анализа этих белков [39]. Способы основаны на образовании устойчивых комплексов гистидина и цистеина с ионами цинка или меди в нейтральных водных растворах. В качестве избирательных сорбентов (преимущественно для гистидин- и цистеинсодержащих пептидов и белков) можно использовать гидрофильные гели с прочно фиксированными ионами 2п2+ или Си +. Наряду с упомянутыми ионами координационные соединения с гистидином и цистепном образуют также кадмий, ртуть, кобальт и никель. [c.170]

Данные табл. 4 показывают также, что константы ассоциации тех лигандов, которые содержат более одного участка, доступного для связывания с ионом металла, во много раз превышают константы лигандов с одним реакционноспособным участком. Более того, константы ассоциации лиганда с двумя активными участками больше суммы констант ассоциации двух отдельных лигандов, содержащих эти активные участки. Так, например, глицин связывает ионы металлов сильнее, чем смесь уксусной кислоты и аммиака. В тех случаях, когда ион металла связывается с двумя или более атомами одного лиганда, говорят об образовании хелатного комплекса. Все аминокислоты, например, способны образовывать с ионами металлов хелат-пые комплексы. Особый интерес представляют с этой точки зрёния гистидин и цистеин, поскольку эти аминокислоты могут давать целый ряд хелатных структур. Ниже приведены формулы хелатных комплексов, образуемых цистеином. [c.24]

Атомы молибдена в дианионном комплексе XV6 (R = Og ) находятся в искаженном октаэдрическом окружении, в котором молекула цистеина выступает в качестве тридентатного лиганда. Связь Мо —О в транс-положении относительно атома серы несколько длиннее, чем связь Мо—О в транс-положении относительно атома азота (соответственно 195 и 191 пм). Хотя это различие невелико, оно может быть структурным проявлением лабилизующего влияния цистеинового лиганда на кислородный мостик. Такой эффект, как предполагается (разд. 15.2.2), определяет более высокую скорость восстановления ацетилена молибдено-цистеиновы-ми комплексами по сравнению с гистидиновыми комплексами. В соединении XVa (R = СО2С2Н5) атомы молибдена имеют одинаково искаженные тригональные бипирамидальные окружения. Длина связи Мо —S значительно короче, чем в случае дианиона XV6 (R = СО2 ) (238,5 и 249 пм соответственно). Было высказано предположение, что транс-влияние, на этот раз определяемое мос-тиковым кислородом дианиона, индуцирует удлинение связи Мо —S. Однако различная стереохимия этих двух молибденовых комплексов делает сомнительными подобные соображения. Кристаллические комплексы XII—XV диамагнитны, но в некоторых случаях водные растворы дают слабые сигналы ЭПР, указывающие на наличие небольшого количества парамагнитных частиц. Интенсивность сигнала ЭПР, отношение металл лиганд и даже выход реакции комплексообразования зависят от pH. Спенс и сотр. [116] обнаружили, что в области pH 4—6 Mo(VI) образует комплексы с L -цистеином состава Мо цистеин от 1 1 до 1 3. При pH 7,5 в фосфатном буфере заметного комплексообразования не обнаружено, происходит медленное восстановление с образованием Mo(V) с одновременным образованием комплекса Mo(V) — цистеин состава 1 2. Попытки получить комплекс 1 2 путем введения избытка лиганда в раствор комплекса состава 1 1 оказались безуспешными, откуда следует, что в растворе между этими комплексами нет динамического равновесия. [c.303]

Как было отмечено выше, изонитрилы также могут выступать в качестве окислительных субстратов нитрогеназы [140—142]. Они восстанавливаются в углеводороды, содержащие атом углерода изонитрильной группы, и первичные амины, образующиеся из фрагмента R—N. Изонитрилы, так же как и азот, присоединяются к атомам переходных металлов концом молекулы. При восстановлении связанного метилизонитрила в качестве основного продукта шестиэлектронной реакции образуется метан, тогда как при восстановлении некоординированной молекулы изонитрила процесс идет в основном до диметиламина — продукта пятиэлектронной реакции. Такое сочетание свойств делает изонитрилы превосходным субстратом при изучении как биологических нитрогеназ, так и модельных систем. При использовании в качестве катализатора комплекса молибден — цистеин состава 1 1 основными продуктами восстановления изонитрила борогидридом натрия являются этилен и этан [137]. Как и в случае ацетиленовых субстратов, экспериментальные данные согласуются с каталитической активностью мономерных молибденовых комплексов. Восстановление слабо ингибируется молекулярным азотом и более эффективно подавляется окисью углерода. Опыты с N2 показали, что азот как ингибитор этой реакции восстанавливается до аммиака и что молекулы N2 и RN связываются одними и теми же центрами, по-видимому, атомами молибдена. Кроме того, азот и окись углерода — конкурентные ингибиторы восстановления изонитрилов нитрогеназой, что убедительно показывает наличие у молибдена свойств, необходимых для связывания и восстановления субстратов. На рис. 49 [c.318]

Синтез цистинсодержащих пептидов окислением соответствующих производных цистеина. При аутоокислении пептидов, содержащих свободные меркаптогруппы, образуются исключительно дисульфиды. Эта реакция протекает очень медленно, но существенно катализируется ионами тяжелых металлов. Поскольку в условиях обычной экспериментальной работы практически невозможно полностью избавиться от ионов тяжелых металлов, то контакта с кислородом воздуха уже достаточно, чтобы цистеинсодержащие пептиды со свободной меркаптогруппой частично превратились в производные цистина в ходе таких операций, как упаривание, перекристаллизация, хроматография на колонках и т. д. [2192]. Иногда такое аутоокисление кислородом воздуха используют для синтеза бис-пептидов цистина [558, 729, 2192, 2322]. В большинстве случаев для ускорения процесса окисления через раствор цистеинсодержащего пептида пропускают ток воздуха [73, 940, 1539]. Иногда в качестве окислителя используют перекись водорода [856, 938]. Часто процесс проводят в присутствии катализаторов хлорного железа [73, 2579], сульфата железа(III) [940], окиси железа [858, 859] или сульфата меди(II) [938]. Изучение механизма окисления меркаптанов явилось предметом многих исследований, которые, однако, большей частью проводились не на цистеине, а на других меркаптанах. Детальный анализ этих работ дан в обзоре Сесиля и Мак-Фи [473]. Ламфром и Нильсен [1320] на основании изучения кинетики катализируемого металлами аутоокисления высказали предположение, что механизм этой реакции включает образование комплексов меркаптанов с металлами, а также тиольных радикалов. С другой стороны, был предложен ионный механизм реакции химического окисления меркаптанов, также протекающий через промежуточное образование комплексов с металлами. [c.305]

Миер [37] показал, что образование комплексов с диаминами значительно повышает каталитическую активность ионов железа (на 300%) и ионов марганца (на 480%) в реакции окисления льняного масла интересно, что комплексообразование с этими лигандами почти не повлияло на каталитическую активность иона кобальта. По отношению к марганцу активирующим лигандом является дисалицилиденэтилендиамин, а по отношению к железу — о-фенантролин. Для проявления активности важно образование цикла из пяти или шести звеньев, который включает ион металла, связанный с азотом. М. Т. Бек установил, что комплексные соединения двухвалентного кобальта с глицилглицином и гистидином катализируют окисление аскорбиновой кислоты кислородом. Бек предполагает, что в данном случае происходит активация координационносвязанного кислорода соединение, содержащее трехвалентный кобальт, не обнаруживает активности в этой реакции [41]. Медь в виде иона катализирует самые разнообразные окислительные реакции окисление аскорбиновой кислоты, гидрохинона, цистеина, глютатиона и т. п. Нам удалось обнаружить вещества, несколько активирующие оксидазную функцию меди. В этих случаях сложный комплекс активатор — медь —> субстрат окисляется быстрее, чем комплекс медь — субстрат. Активатором оксидазной функции является гистидин, обладающий хотя и слабым, но вполне отчетливым активирующим действием на ион меди [34]. По отношению к окислению пирогаллола медно-гистидиновый комплекс оказался неактивным. [c.155]

В моногидрато-дихлоро- (5-метил-1-цистеинато) -палладии (И) [46] и двух л-комплексах Мо (IV), включающих также циклопентадиенил [47], цистеин, подобно метионину, при составе комплекса 1 1 координирует металл атомами N и 5 по хелатному типу. К сожалению, данные о структуре ХС цистеина с медью (II) отсутствуют. [c.191]

Вначале казалось, что металлы атакуют тиоловую SH-rpynny цистеина в белке. Однако удалось снять эффект отравления добавлением свободной аминокислоты гистидина. Гистидин не может конкурировать с сульфгидрильпой группой за ионы ртути поэтому Штейн предположил, что в состав активного центра входит также гистидин — аминокислота, охотно дающая комплексы с металлами. По-видимому, эта догадка правильна. Более того, гистидин, участвующий в активном центре, находится в N-конце полипептидной цепи. Это было доказано следующими обстоятельствами реагенты, атакующие N-концевые группы белков (фтор-динитробензол, фенилизотиоцианат), необратимо ингибируют активный перенос глицерина если в качестве экспериментального материала использовать так называемую строму красных кровяных клеток, т. е. оболочки эритроцитов, остающиеся после их осмотического разрыва (гемолиза), то в веществе оболочек можно обнаружить N-концевой гистидин путем реакции с теми же реаге тами. Важное наблюдение заключалось в том, что в случае предварительного насыщения стромы гликолем (1,3-пропандиолом), когда ферментативные центры были заблокированы, нри реакции с фенилизотиоцианатом концевой гистидин в реакцию не вступал. После отмывания гликоля можно было снова заставить прореагировать гистидин с фенилизотиоцианатом. Эти опыты показывают весьма убедительно, что фермент, действующий в случае активного транспорта глицерина, содержит в своем центре гистидин и притом концевой. Вместе с тем этот опыт подчеркивает трудность, о которой мы уже говорили. В процессах активного переноса все реакции разыгрываются внутри мембраны. И ферменты интегрированы в структуре мембраны. Поэтому так сложно их изучать. Фактически мы еще не знаем с определенностью ни одной из реакций, ведущих к химической диффузии важнейших метаболитов. [c.181]

В реакциях окисления тиолов кислородом воздуха каталитическое действие оказывают также ионы тяжелых металлов. Так, цистеин и глутатион легко окисляются в нейтральной или щелочной среде в присутствии ионов Ре + и Си +. Скорость реакции при этом пропорциональна концентрации этих ионов [5, 130—134]. Кроме того, хорошими катализаторами при окислении тиолов воздухом являются комплексы Со + с бис (салицилальдегидо) этилен- [c.100]

Как следует из приведенных в табл. 2.12 констант устойчивости, две последние аминокислоты — гистидин и цистеин — координируются иначе, чем другие аминокислоты. Сходство констант устойчивости комплексов с цистеином и анионом меркаптоэтил-амина ЫН2СН2СН25- (например, lg/ =9,9 для комплексов Хп +) позволяет утверждать, что ионы металлов первого переходного ряда координируют цистеин через группы —N1 2 и —5 , а карбоксильная группа —СО 2 остается некоординированной. [c.123]

Комплексы Ре(1П) с цистеином особенно важны, так как они имеют отношение к изучению ферредоксина (гл. 22). Рез+ (подобно Си +) катализирует окисление цистеина. Чрезвычайно лабильные комплексы с соотношениями металл—лиганд 1 1 (голубой), 1 2 (красный) и 1 3 (фиолетовая и зеленая формы, термически равноценные) были выделены при —78 °С. Координация осуществляется через кислород и серу в голубой, красной и фиолетовой формах и через азот и серу в зеленой форме. Это доказывается спектрами поглощения, ДОВ и КД, а также сравнением этих спектров со спектрами аналогичных тиогликолятных комплексов [c.192]

В таких комплексах центральный атом и связанные с ним группы расположены в одной плоскости. Аналогично построенные, но менее прочные 2п++-комплексы аминокислот часто обладают свойством повышать содержание сахара в крови, подобно гормону поджелудочной железы глюкагону. Комплексы амнпокислот с тяжелыми металлами могут стабилизоваться при участии боковых цепей. Это происходит, в частностн, при образовании цинковых и кобальтовых комплексов гистидина и цистеина [c.354]

Однако если раствор аминокислоты обработать фосфатом меди, то отношение между а-аминным азотом и медью в растворе никогда не будет равным 0,44 [203], как это имело бы место, если бы составу комплекса действительно соответствовала формула А2Си (для гистидина это отношение равно 0,25 для аспараги-новой кислоты — 0,39, для лизина — 0,52 и т. д.). Указанные расхождения возникают благодаря существованию двух упомянутых выше равновесий, а также вследствие того, что в некоторых аминокислотах (гистидине, цистеине, орнитине и т. д.) вторая группа также способна связывать металл. В результате этого образуются интрамолекулярные комплексы, примером которых может служить гистидиновый комплекс [c.129]

Свойства цистеина. Присутствующая в цистеине тиольная группа сообщает ему ряд характерных свойств. Цистеин образует меркаптиды с ионами тяжелых металлов, и медные комплексы широко применяются при осаждении цистеина (или цистина) из белковых гидролизатов. Пептиды цистеина (восстановленный глутатион) также дают нерастворимые меркаптиды с тяжелыми металлами. Металлоорганические соединения типа R—МеХ (например /г-хлормеркурибензоат [247]) также образуют меркаптиды типа yS—MeR. [c.136]

Активаторы ферментов — это вещества 1) формирующие активный центр фермента (Со " ", 2п2+, Ре " ", Са ) 2) облегчающие образование фермент-субстратного комплекса (Mg2+) 3) восстанавливающие ЗН-фуппы (глутатион, цистеин, меркаптоэтанол) 4) стабилизирующие нативную структуру белка-фермента. Активируют ферментативные реакции обычно катионы металлов (в таблице Менделеева с 19-го по 30-й). Анионы менее активны, хотя ионы хлора и анионы некоторых других галогенов могут активировать пепсин, амилазу, аденилатциклазу. Активаторами могут быть белки апо-А1 (ЛХАТ), апо-СП (ЛПЛ). [c.73]

В истинных металлоферментах металл прочно связан с белковой частью фермента (апоферментом). При диализе раствора истинного метал-лофермента обычно не происходит отделения металла от белка и пе обнаруживается снижения ферментативной активности. В металлоферментах металл либо входит в состав простетической группы фермента (например, в гемопротеидах, хлорофилле, кобаламине), либо образует хелатные комплексы с функциональными группами аминокислотных остатков белка (алкогольдегидрогеназа, сукцинатдегидрогеназа, а-амилаза и др.). В образовании таких комплексов участвуют сульфгидрильные группы цистеина, имидазольная группа гистидина, а также гидроксильные группы серина, карбоксильные, аминные и др. Металлы, как правило, связывают функциональные группы фермента, отдаленные от активного центра. [c.244]

Смотреть страницы где упоминается термин Цистеин, комплексы с металлам: [c.62] [c.200] [c.522] [c.84] [c.200] [c.403] [c.270] [c.522] [c.294] [c.316] [c.318] [c.412] [c.412] [c.412] [c.413] [c.140] [c.29] [c.305] [c.190] [c.191] [c.140]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология