Энергии при гидролизе эфиров

Свободная энергия гидролиза эфиров несколько выше, чем амидов. Среди биохимиков существует мнение, что свободная энергия гидролиза тиоловых эфиров значительно превышает свободную энергию гидролиза их кислородных аналогов. Имеющиеся данные Не подтверждают этого. Сравнение свободных энергий гидролиза кислородных эфиров (Б,1) и тиоловых эфиров (от Б,3 до Б,5) показывает, что разница невелика. [c.18]

Гидролиз эфиров глицина характеризуется более отрицательным значением стандартной свободной энергии по сравнению с ацетатами (примерно на —300 кал/моль, т. е. —1,25 кДж/моль) [121]. [c.153]

Понятия заместителя и функциональной группы широко применяют в химии, особенно в органической. Так, в бензойной-кислоте карбоксильную группу рассматривают как функциональную группу, так как большинство химических реакций, в которых участвует эта кислота, включают карбоксильную группу. В п-хлорбензойной кислоте атом хлора влияет на относительные скорости многих реакций, протекающих с участием карбоксильной группы, но обычно не влияет на действительный механизм реакции. Поэтому атом хлора рассматривают как заместитель. Было бы естественным, если бы атом хлора оказывал аналогичное влияние на относительные скорости целого ряда реакций, включающих карбоксильную группу. Сравнение влияния одной и той же серии заместителей на относительные скорости ряда довольно близких реакций приводит к так называемым соотношениям свободной энергии, из которых наиболее известно уравнение Гаммета. Если сравнить логарифмы скоростей гидролиза эфиров с логарифмом отношения констант диссоциации соответствующих кислот, то найдем, что данные для мета- и пара замещенных кислот и эфиров лежат на прямой, в то время как данные для орто-замещенных соединений и алифатических кислот и эфиров лежат вне линии. Эта прямая определяется соотношением [c.339]

В табл. 13 приведены значения констант скоростей, энергий активации и предэкспонентов для реакций, катализируемых энзимами, и для сравнения сюда же включены данные для реакций с участием других катализаторов. Поразительный результат, который наблюдается при этом, состоит в том, что энзимы по отношению к одному какому-либо соединению, являются много более эффективными катализаторами, чем общепринятые катализаторы. В случае уреазы и каталазы эта высокая эффективность связана со значительными уменьшениями энергии активации аналогичное явление обнаруживается для многих других ферментативных систем. Очевидно, энзимы оказывают свое действие тем, что заставляют процесс проходить по гораздо более удобному реакционному пути. Пока не известно, каким образом они это делают, но в следующей главе будут даны некоторые пояснения в связи с этим вопросом при рассмотрении гидролиза эфиров. [c.292]

КОНСТАНТА СКОРОСТИ И ЭНЕРГИЯ АКТИВАЦИИ ГИДРОЛИЗА ЭФИРОВ НЕКОТОРЫХ ЦИС- и ТРАНС-ДИКАРБОНОВЫХ КИСЛОТ [c.163]

Здесь невозможно охарактеризовать весь этот вклад подобная характеристика выходит, кроме того, за рамки задач настоящей книги. Обратим внимание, однако, на то, что именно в связи с привлечением кинетической теории газов к изучению химической кинетики, а также в связи с рассмотрением каталитических реакций гидролиза эфиров в растворах в конце прошлого столетия появились важнейшие в химии идеи и положения об энергии активации химических реакций, которые принадлежат крупнейшему шведскому физико-химику Аррениусу. [c.85]

Из этого факта авторами был сделан логичный вывод, что если для субстратов (3) и (4) в пределах исследованных температур (15—30°) лимитирующей общую скорость процесса является одна и та же промежуточная стадия (вторая), то в случае субстратов (1) и (2) суммарная скорость процесса определяется при разной температуре разными промежуточными реакциями, каждая из которых характеризуется своей энергией активации. При этом необходимо иметь в виду, что в соответствии с предполагаемым механизмом ферментативного гидролиза эфиров карбоновых кислот (см. схему стр. 160) последняя стадия процесса—деацетилирование фермента должна быть для всех четырех субстратов одинаковой. Однако, ввиду того, что максимальная скорость процесса для всех четырех субстратов весьма различна (при всех температурах), можно сделать вывод, что лимитирующим звеном является не эта общая реакция, а вторая фаза процесса — распад первичного комплекса Михаэлиса с отщеплением холина и образованием ацетилированного фермента. Что касается субстратов (1) и (2), то отсутствие линейной зависимости In от 1/Г для этих соединений, по мнению авторов, свидетельствует о том, что при низкой температуре лимитирующим звеном служит вторая стадия реакции, а при высокой температуре — третья — гидролиз ацетилированного фермента. Уилсон и [c.175]

Примерные величины свободной энергии гидролиза фосфатной связи некоторых эфиров фосфорной кислоты следующие [c.22]

Первый пример относится к эффекту заместителя. Тот факт, что скорость щелочного гидролиза эфиров муравьиной кислоты в несколько сотен раз превышает скорость гидролиза эфиров уксусной кислоты, легко объясняется электронодонорными свойствами метильной группы по сравнению с водородом [56]. Согласно этой точке зрения, повышение электронной плотности на группе СООК за счет смещения электронов вызывает отталкивание гидроксильных ионов, что влечет за собой увеличение энергии активации. Известно также, что величины для этих двух реакций почти одинаковы, а большая разница в скорости связана с различием в энтропиях активации [c.220]

Обсуждение роли полярных и пространственных эффектов в реакциях гидролиза алифатических эфиров и амидов тесно связано с работами Тафта, который применил линейное соотношение между изменениями свободной энергии Гаммета к этим системам. Первоначально Ингольд [41] предположил, что катализируемый кислотами гидролиз эфиров в основном не зависит от полярных эффектов и что отношение констант скоростей щелочного и кислотного гидролиза / он / н зависит только от полярности заместителей. Исходя из этого предположения, Тафт вывел следующее уравнение, позволяющее оценить полярные и пространственные эффекты заместителей на основании констант скоростей простого гидролиза эфиров [c.25]

Из энтальпий активации кислотного гидролиза эфиров были вновь вычислены величины Е для различных алкильных групп. Оказалось, что энтальпии образования комплексов триалкиламин — триметилбор хорошо коррелировались с помощью Е . Эта корреляция особенно поразительна потому, что не удалось получить удовлетворительной корреляции для свободных энергий обеих реакций. Исходя из этого, было выдвинуто предпо- [c.512]

Эти соображения показывают, что образование четвертичных аммониевых солей может быть отнесено к тому большому классу реакций, Е которых зависит главным образом от энергии отталкивания ( 1) и лишь незначительно от энергии связи Е . К этому же классу можно отнести бензоилирование аминов [30], кислотный и щелочной гидролиз эфиров бензойной кислоты [30] и прототропные реакции, ускоряющиеся под влиянием кислот или оснований [34]. [c.237]

Сложнее обстоит вопрос с количественной характеристикой реакционной способности алифатических соединений. Далеко не всегда здесь наблюдается линейная зависимость между логарифмами констант скорости реакции и констант ионизации кислот соответствуюш его строения. Здесь несравненно большую роль играют стерические факторы, и поэтому принцип линейной зависимости свободной энергии часто нарушается. Тем не менее для многих реакций и здесь предложены эмпирические уравнения, связывающие фрагменты строения с константой скорости реакции. Я имею в виду известное уравнение Тафта [8], выведенное для скорости гидролиза эфиров карбоновых кислот. Оно пишется так же, как и уравнение Гамметта [c.27]

В противоположность эфирам карбоновых кислот на эфиры фосфорной кислоты с алифатическими спиртами ферменты не действуют. Однако холинэстеразы реагируют с фосфорными ангидридами гомогенного (Р-О-Р) или гетерогенного типа (Р-Х), а также с некоторыми феноловыми эфирами [19]. Энергия активации гидролиза эфиров значительно выше, чем энергия активации гидролиза ангидридов. Это может объяснить, почему холинэстеразы не способны расщеплять нейтральные эфиры фосфорной кислоты, но воздействуют на эфиры с некоторыми фенолами. Органические сульфаты, например метан-сульфонилфторид, ведут себя аналогично фосфатам [20]. [c.295]

ВЫСОКОЙ энергии активации, которая уменьшается вследствие образования упомянутой выше водородной связи. Таким образом, этот эффект аналогичен каталитическому влиянию Н+ при гидролизе эфиров. [c.305]

ЭНЕРГИИ АКТИВАЦИИ и ТЕПЛОТЫ РЕАКЦИИ ГИДРОЛИЗА ЭФИРОВ, [c.319]

На 5л 2-механизм указывают также величины стандартного изменения свободной энергии гидролиза и сольволиза ангидридов и эфиров кислот фосфора (от—7,6 до—10,2 к/сал для первых и от —2,2 до —3,5 ккал для вторых [7]), которые в общем такого же порядка, что и величины изменения свободной энергии гидролиза соответствующих производных карбоновых кислот, протекающего, как известно, по 5л/2-механизму (ср. сданными табл. 1 на стр. 467). [c.489]

КОМПЕНСАЦИОННОЕ ИЗМЕНЕНИЕ ЭНЕРГИИ Л ЭНТРОПИИ АКТИВАЦИИ ЩЕЛОЧНОГО ГИДРОЛИЗА ЭФИРОВ КИСЛОТ ФОСФОРА [204] [c.533]

Рис. 24. Изменение стандартных величин свободной энергии при кислотном гидролизе эфиров карбоновых кислот [6,7].

Ускорение реакций нуклеофильного замещения у ацильной группы благодаря участию соседней гидроксильной группы имеет большое значение с биохимической точки зрения в химии аминоацил-РНК. Эфиры этого класса являются промежуточными соединениями при синтезе белка [284, 285]. Высокая свободная энергия гидролиза эфиров аминокислот растворимой РНК при нейтральных значениях pH [286—288] свойственна ьсем эфирам аминокислот и обусловлена существенными изменениями констант диссоциации образующихся аминокислот по сравнению с их эфирами [289]. Также могут быть рассмотрены амиды аминокислот [290]. [c.170]

Эфиры аминокислот. Стандартные свободные энергии гидролиза эфиров аминокислот, являющихся важными промежуточными продуктами при биосинтезе белков, сравнимы с энергией гидролиза АТФ. Следует отметить, что, нанример, свободная энергия гидролиза этилового эфира глицина до свободной аминокислоты составляет почти такую же величину, как и АС реакции гидролиза этилацетата. Однако из-за высокой кислотности глицина (р,ЛГ(1 — 2,3) по сравнению с уксусной кислотой (piia = 4,76) стандартная свободная энергия гидролиза эфира аминокислоты при pH 7 и 25° больше соответствующей величины для этилацетата на 298-1,98-2,3-Ар Сд = —3300 кал моль. Хотя такое деление реакции гидролиза эфира ири pH 7 на реакцию гидролиза до свободной аминокислоты и ионизацию кислоты удобно при расчете изменений свободной энергии, было бы неверным считать, что большие изменения свободной энергии, сопровождающие гидролиз сильных кислот, обусловливаются высоким значением АС ионизации. Свободная энергия является функцией состояния, т. е. не зависит от произволь- [c.38]

Аденозинтрифосфат играет ключевую роль во внутреннем метаболизме. В 1941 г. Липманн предложил концепцию энергетиче-ски-богатых фосфатных связей для того, чтобы объяснить, почему кажется, что стандартная свободная энергия гидролиза АТР и других родственных фосфатов, например креатинфосфата, является существенно более высокой, чем стандартная свободная энергия гидролиза других фосфатов, таких как АМР [36]. Эту концепцию часто применяли при обсуждении реакций АТР [37]. В ряде случаев было заявлено, что АТР может запасать энергию, освобождающуюся в результате деградационных процессов метаболизма и может использовать запасенную энергию по мере необходимости для осуществления синтетических реакций. Недавно концепция энергетически-богатых фосфатных связей была подвергнута критической переоценке [38] и сделан вывод, что концепция Липманна применима лишь для замкнутых систем, с энер-гетически-связанными реакциями. Поскольку реальные организмы являются открытыми системами, то к ним, строго говоря, не может быть применена концепция энергетически-богатых связей и, несмотря на то, что эфиры фосфатов могут быть расположены в порядке уменьшения стандартной свободной энергии их гидролиза, это может служить лишь указанием на направление трансфосфо-рилирования в замкнутой системе. [c.147]

Александер и др. [147] провели серию работ по исследованию скорости гидролиза монослоев сло ных эфиров на щелочных подложках. Авторы нашли, что гидролиз эфиров типа КСООР с длинным Н и коротким К в сжатых пленках типа 5 идет довольно медленно, а в пленках с низким давлением он протекает значительно быстрее. При длинных К гидролиз протекает очень быстро. Эти наблюдения качественно можно объяснить тем, что при коротком К (этил) при сжатии короткая цепь выталкивается под поверхность (рис. П1-33, а) и, таким образом, экранирует эфирную группу от действия гидроксил-иона. Если обе углеводородные цепи достаточно длинные, более вероятна конфигурация, показанная на рис. 1П-33, б. Это приводит не только к тому, что эфирная группа остается легко доступной для подложки, но и к тому, что при увеличении поверхностного давления эфирная группа подвергается некоторой деформации, и в результате энергия активации гидролиза уменьшается. С точки зрения Миттельмана и Палмера (разд. П1-6Б), это означает, что состояние более активно, чем состояние 5. Изменение расположения молекул эфира при различных давлениях качественно подтверждается сравнением экспериментальных значений АУ со значениями, ожидаемыми теоретически (см., однако, разд. П1-ЗБ). Шульман [148] наблюдал аналогичное поведение системы при разложении различных сложных эфиров панкреатином. Полученные данные автор также объясняет наличием различных конфигураций, вероятность которых зависит от поверхностного давления. [c.134]

Пеккаринен [73] исследовал кинетику гидролиза эфиров в различных растворителях в температурном интервале О—80°. Для иона моноэтилмалеата скорость реакции была меньше, поскольку требуется более высокая энергия активации для преодоления барьера, обусловленного внутримолекулярной водородной связью. Он отмечает, что солевой эффект для этого иона уменьшается в ряду Ы, Ыа, К, Это согласуется с предположением об образовании хелата. Отклонение от предсказанного теорией абсолютных скоростей реакций влияния растворителя на аррениусовский частотный фактор и энергию активации было приписано образованию предпочтительной связи с одним из компонентов растворителя. [c.221]

Известны также и другие реакции гидролиза эфиров фосфорной кислоты, протекающие с незначительным выделением энергии, например гидролиз 1-фосфата глицерина (2,2 ккал), 6-фссфата D-глюкозы (3,0 ккал), 6-фссфата фруктозы (3,5 ккал), 1-фосфата D-глюкозы (4,7 ккал) и т. д. Таким образом, различают [c.250]

Скорость гидролиза эфиров в щелочной среде также сильно зависит от строения как кислотного, так и спиртового компонентов. При кинетическом исследовании скоростей гидролиза различных эфиров жирного ряда в щелочной среде было установлено, что наиболее существенное значение имеет изменение фактора Р [21]. Замещение в спиртовой части эфира метила этилом вызывает резкое уменьшение скорости процесса, причем одновременно снижается как энергия активации Е, так и фактор Р. Дальнейшее удлинение цепи, т. е. замещение этила пропилом, сказывается меньше. Наоборот, замещение метила этилом в кислотной части эфира вызывает лишь незначительное изменение скорости гидролиза более резкое снижение всех величин (Е, Р я к) наблюдается при переходе от эфиров пропионовой кислоты к эфирам изомасляной. Наиболее медленно гидролизуются эфиры третичных спиртов с трехзамещенными уксусными кислотами. [c.443]

Что же такое макроэргические фосфатные связи и макроэр-гические соединения В клетках живых организмов находится много различных эфиров фосфорной кислоты. Эти соединения можно разделить на две основные группы. У первой группы величина свободной энергии гидролиза фо сфатной связи колеблется от 0,8 до 3,0 ккал на 1 моль. К этой группе относят глицерофосфат, 3-фосфоглицериновую кислоту, глюкозо-6-фосфат, фруктозо-6-фосфат и некоторые другие соединения. Иногда такие [c.21]

Когда выяснилось, что некоторые соединения, такие, как АТФ, служат движущей силой очень большого числа реакций, сопровонодающихся потреблением энергии, биохимически важные вещества начали делить на богатые энергией (макроэргические) и бедные энергией, или иначе высокоэнергетические и низкоэнергетические. Соединения, которые при физиологических условиях характеризуются большой отрицательной величиной свободной энергии гидролиза, например АТФ, стали относить к первой из этих двух категорий, а такие соединения, как обычные фосфорные эфиры,— ко второй. Эта несколько неонределенная классификация породила большую путаницу в биохимической литературе, поскольку разные химики вкладывали в понятие богатые энергией И.ЖИ бедные энергией разный смысл. В этой книге мы будем исходить из определения, предложенного Дженксом Богатое энергией соединение — это такое соединение, реакция которого с другим веществом, обычно присутствующим в окружающей среде, характеризуется при физиологических значениях pH большой отрицательной величиной изменения свободной энергии . Как, однако, получить количественную оценку, которая позволила бы отнести данное соединение к категории высокоэнергетических веществ [c.35]

Тиоловые эфиры. Тиоловые эфиры, особенно кофермент А (см. гл. VIII), играют очень важную роль в метаболизме, в частности при реакциях переноса ацильной группы. Из табл. 5 видно, что стандартная свободная энергия гидролиза таких соединений при физиологических условиях составляет приблизительно —8 ккал1молъ. Таким образом, тно.ловые эфиры относятся, без сомнения, к категории высокоэнергетических соединений. Уменьшение взаимодействия мея ду я-электронамн атома серы и карбонильной группы в тиоловых эфирах по сравнению с обычными эфирами (содержащими вместо атома серы атом кислорода) или с карбоксилатными анионами служит движущей силой реакции гидролиза им же следует объяснить и более высокую стандартную энергию гидролиза тиоловых эфиров по сравнению с кислородсодержащими эфирами (см. стр 28). Некоторые исследования действительно заставляют считать, что атом серы не только не является эффективным донором электронов для карбонильной группы, но может даже быть акцептором электронов [c.38]

В то время как щелочной гидролиз эфиров третичных спиртов идет с большим трудом, катализируемый кислотами гидролиз протекает против ожидания легко. При этом вначале возникает вротонированный сложный эфир, который далее превращается в карбоновую кислоту и обладающий меньшей энергией третичный алкилчкатион. Последний в завиоимости от условий реакции превращается в третичный спирт (механизм SnI) и(или) изоолефвн (механизм Е1) (см. разд. Г,2 и Г.З),. например [c.100]

При гидролизе эфиров под влиянием щелочей (уравнение II) стадия а представляет собою нуклеофильную атаку гидроксильного иона, тогда как стадия б является электрофильной атакой, которую ведет вода поэтому изменения в электроотрицательностн X и Н должны оказывать противоположные влияния на скорости этих двух стадий. Однако трудно было бы ожидать, что стадия 6 будет протекать с большой энергией активации, так как она представляет собою в основном процесс образования водородной связи и сопровождается -[-/-эффектом свободного отрицательного полюса. Далее, рассматривать стадию в нет необходимости, так как она представляет собою процесс спуска с энергетического барьера переходного состояния. Таким образом, априорное рассмотрение приводит нас к выводу, что стадия а должна определять скорость реакции, а следовательно, повышение электроотрицательностн X или Н (в особенности атома или группы X, так как эта группа расположена ближе к атакуемому углеродному атому) должно благоприятствовать гидролизу, поскольку атакующий реагент в стадии а нуклеофилен. [c.448]

Другим примером, изученным более тщательно, является скорость омыления эфиров аминобензойных кислот При щелочном гидролизе эфира важную роль в активном комплексе играет, вероятно, структура с ионом гидроксила, связанным с карбонильным атомом углерода Поэтому, хотя нереагирующая молекула этил-п-диметиламинобензоата может резонировать со структурами типа ХУП1 (наряду с другими, более существенными), но подобный резонанс невозможен в активном комплексе, для которого можно написать только структуры класса В, вроде XIX (в дополнение к тем, которые имеют кольца обычных структур Кекуле). Поэтому резонанс со структурой XVIII повышает энергию активации и тем самым уменьшает скорость гидролиза. [c.399]

Концепция макроэргических фосфатных связей, предложенная Липманом [7] еще в 1941 г., имеет несомненно большое значение для биохимии при термодинамическом описании различных ферментативных реакций с участием органических фосфатов. Однако с химической точки зрения использование этого термина, который отражает свободную энергию гидролиза, иногда может ввести в заблуждение [8]. И вновь, опять же с чисто химической точки зрения, в дальнейшем, по-видимому, необходимо проводить четкое разграничение между простыми эфирами фосфорной кислоты и ангидридами органических фосфатов (с фосфорной и другими кислотами), фосфоамидами и фосфоенолами. Общие характеристики [c.323]

Тиоловые эфиры также относятся к высокоэнергетическим соединениям. Ацетил-КоА, стандартная свободная энергия которого при физиологических pH составляет около —32,6 кДж/моль,— представитель этих эфиров. Стандартная свободная энергия гидролиза 4юсфоенолпирувата составляет —51,9 кДж, 1,3-дифосфоглнцерата — (—49,4), креатинфосфата — (—43,1), ацетилфосфата — (—42,4), аргининфосфата— (—32,2), АТФ — (—30,6), глюкозо-1-фосфата — (—20,9), фруктозо-6-фосфата — (—15,9), глюкозо-6-фосфата — (—13,8), глицерол-1-фосфата — (—8,2) кДж. [c.171]

Данные УФ-анализа использованы Герсманном и Кетеларом [37] для установления роли обратимого резонанса в повышении свободной энергии гидролиза некоторых ароматических фосфорных эфиров. Они обнаружили, что в действительности роль обратимого резонанса незначительна. У трех п-нитрофенилфосфа-тов, включая параоксон, максимум поглощения для фосфата был на 2—6 ММ.К меньше, чем у соответствующих тион( юсфатов. Гипсо-хромный эффект (т. е. сдвиг максимума поглощения в коротковолновую часть спектра) п-нитрофенильной группы был поэтому больше в случае фосфатов, чем в случае тионфосфатов. Это связано с большей электроотрицательностью = О по сравнению с = 5 вследствие большей устойчивости одной из резонансных форм. [c.422]

Термин обратимый резонанс ввел Оспер [82] для объяснения явления, которое состоит в том, что когда эфир или ангидрид АВ гидролизуется, давая А -Ь В, то иногда А и В вместе или по отдельности имеют больше резонансных форм, чем они имели в связанном виде. В таком случае гидролиз протекает предпочтительнее (т. е. свободная энергия гидролиза возрастает) благодаря тому, что в разделенном состоянии А и В более устойчивы, чем в связанном виде. [c.422]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология