Почки оксиаминокислот

Не лучше обстоит дело и с широко распространенными в природе амино-сахарами и оксиаминокислотами, взаимные переходы которых трудно описать символами О 1. Например, 2-амино-З-оксимасляная кислота—треонин (V)— может быть отнесена по ключу оксиальдегидов к >-ряду, а по ключу аминокислот—к -ряду [c.385]

Цистеин— р-тио-а-аминопропионовая кислота (ив еще большей степени цистин) подобно р-оксиаминокислотам неустойчива, особенно по отношению к щелочам, и распадается с элиминированием Н25 и образованием пировиноградной кислоты и аммиака. [c.471]

Тиольная группа, подобно оксигруппе в оксиаминокислотах, легко ацилируется и алкилируется. Но образующиеся тиоэфирные (S-ацильные) производные малоустойчивы, особенно по отношению к щелочам. Более прочными являются S-алкильные соединения цистеина. Особенно важны S-бензильные производные, которые широко применяют в качестве защитной группы при синтезе пептидов. [c.472]

Вместе с тем при ацилировании трифторуксусным ангидридом с добавлением подходящего растворителя или без него реакция протекает не только быстрее и полнее, но при этом непосредственно ацилируются хлоргидраты эфиров [16, 19, 27, 32, 60, 88]. По аналогии с производными свободных аминокислот [126] таким образом можно получить соответствующие N, 0-бис-ТФА-производные аминокислот Сер, Тре, Тир и Опр. Соответственно реакция с хлор-гидратом Цис приводит к N, S-бис-ТФА-производному. Степень ацилирования эфиров полифункциональных аминокислот сильно зависит от условий реакции и времени инкубации с трифторуксусным ангидридом [19, 53, 60]. При кратковременном ацилировании было обнаружено образование только N-ТФА- производных оксиаминокислот [53], для которых характерны большие величины удерживаемых объемов. [c.317]

Разделение производных аминокислот с помощью ГХ, которое было описано в предыдущих разделах, наталкивается на ряд трудностей, объясняемых несколькими причинами. Как уже упоминалось, раствор природных аминокислот представляет собой сложную смесь соединений различной летучести и полярности. Для этой смеси характерен широкий интервал удерживаемых объемов и необходимы высокие температуры разделения. В некоторых случаях, например для метиловых эфиров ДНФ-аминокислот, ГХ-анализ удается провести только на коротких колонках с малым количеством жидкой фазы. С другой стороны, наиболее летучие простые аминокислоты представляют собой близкие по структуре (в некоторых случаях изомерные) соединения, и для их разделения необходимы колонки с высокой избирательностью. Положение может еще более осложниться из-за того, что некоторые О-замещен-ные оксиаминокислоты выходят в тех же интервалах удерживаемых объемов и их пики могут накладываться на пики вышеупомянутых аминокислот. Этим проблемам уделяется особое внимание в работе [19], где показано, что, несмотря на использование более 80 различных жидких фаз, так и не удалось количественно разделить н-амиловые эфиры следующих ТФА-аминокислот Ала, Вал, Гли, Иле, Лей, Сер, Тре. В данном случае неудачное разделение происходит главным образом из-за О-ТФА-производных Сер и Тре. Как многократно наблюдали, производные со свободной ОН-группой имеют большие удерживаемые объемы и не мешают разделению. [c.328]

Фосфопротеидами называются белки, которые содержат фосфорную кислоту (0,5—0,9%), связанную, как полагают, с молекулами оксиаминокислот по типу сложных эфиров. СООН СООН [c.53]

Серии был впервые выделен Кремером в 1865 г. из белка шелка [77]. Кремер отметил, что по своему строению серин близок аланину и цистину, и пришел к выводу, что серин представляет собой оксиаминокислоту. Строение серина было установлено в 1902 г. Фишером и Лейксом, осуществившими его синтез [78]. Серин широко распространен в белках относительно большое количество этой аминокислоты находится в фиброине шелка. Серин встречается также в виде фосфорного эфира [79—811 [c.20]

Истинное значение содержания других аминокислот определяют по максимуму кривой [23, 24, 52, 61]. Однако при сравнении данных, полученных этим методом различными авторами, выявляются значительные различия. По существу, исследователи единодушны только в отношении триптофана и оксиаминокислот, которые за 24 ч гидролиза разрушались на 6,5—15,2%. Кроме того, все исследователи подтверждают задержку высвобождения при гидролизе изолейцина. [c.190]

Синтез пептидов по этому методу осуществляют обычно следующим образом смесь N-защищенного карбоксильного компонента, триэтиламина и конденсирующего агента (72) выдерживают некоторое время при 0° в ацетонитриле или нитрометане, после чего добавляют соответствующий аминокомпонент. Несомненные преимущества этого метода — высокие выходы пептидов, в том числе и для производных аспарагина и глутамина, а также возможность применения оксиаминокислот без предварительной защиты гидроксильной функции. Если в качестве карбоксильного компонента использовать пептиды, то в этом случае может наблюдаться незначительная рацемизация [2581]. Рассматриваемый метод использован для синтеза природных полипептидов [1322, 1411]. [c.163]

Возможность определения конфигурации диастереомерных аминокислот была показана на примере р-окси-а-аминокислот алифатического ряда [63]. Метод основан на использовании различий в физико-химических свойствах диастереомеров, зависящих от структуры функциональных заместителей у асимметрического центра. Показано, что величина относительного удерживания диастереомерных эфиров моно-К-ТФА и ди-К,0-ТФА-производных оксиаминокислот в выбранных условиях является постоянной, значительно отличается по абсолютной величине и, следовательно, [c.269]

Среди них известны аминокислоты жирного и ароматического ряда, а также гетероциклические. По числу карбоксильных и аминных групп различают моно- и диаминокислоты, одноосновные и двухосновные аминокислоты. В зависимости от места, занимаемого аминогруппой, имеем а-, -, Y- и т. д. аминокислоты. Встречаются и оксиаминокислоты и содержащие серу аминокислоты. Приведем примеры [c.325]

Определение аминокислот в их смеси. Из химических методов особое значение имеет метод определения первичных аминогрупп путем превращения их азота в газообразное состояние (метод Ван-Слайка) и нингидриновый метод. Так определяется суммарное количество аминокислот. Для отдельных групп аминокислот разработаны специфические методы. Так, для определения оксиаминокислот используют окисление их йодной кислотой по реакции [c.42]

Структуры смешанных биополимеров чрезвычайно сложны, а их подробное изучение в сущности лишь только начинается. В отличие от полисахаридов систематически описать и классифицировать типы структур смешанных биополимеров весьма затруднительно прежде всего из-за ограниченного количества надежно и полно расшифрованных структур. Укажем лишь, что связь олиго-или полисахаридной компоненты с пептидной, белковой или липидной осуществляется обычно при помощи гликозидной связи либо по гидроксильным группам (например, в остатках оксиаминокислот пептидной цепи), либо по амидной группе амидов двухосновных аминокислот. Возможна также фосфодиэфирная связь, подобная той, которая лежит в основе строения нуклеиновых кислот. [c.44]

В основе метода динитрофенилирования лежит реакция свободных ЫНг-групп белка или пептида с 2,4-динитрофторбензолом (ДНФБ) в щелочной среде, при которой образуются соответствующие динитрофенильные производные (ДНФ-производные). В реакцию с ДНФБ, кроме свободных а-ЫНг-групп, вступают также е-ННг-группа лизина, 5Н-группа цистеина, ОН-группы оксиаминокислот и имидазольный гетероцикл гистидина. ДНФ-производное белка или пептида подвергают полному кислотному гидролизу. Ы-концевые ДНФ-амино-кислоты экстрагируют из гидролизатов эфиром, отделяя их от свободных аминокислот и ДНФ-производных по другим функциональным группам аминокислот, которые растворимы в воде. Идентификацию [c.145]

Окраска комплекса зависит также и от тех аминокислотных остатков, которые входят в состав пептида. Так, оксиаминокислоты смещают спектр поглощения в сторону более коротких волн. Пептиды, образованные по у Карбоксильной группе глутаминовой кислоты, не дают биуретовой реакции. [c.504]

Реакция внедрения по данным Бреннера не ограничивается пептидами р-оксиаминокислот. Им было найдено, что амид глицилфенил-аланина способен в жестких щелочных условиях изомеризоваться в амид фенилаланилглицина. Этот последний в свою очередь также способен превращаться в амид глицилфенилаланина. [c.509]

Эти простетические группы также, как и их способы соединения с белками, могут быть очень различными. Так, в фосфопротеидах собственно белок соединен с фосфорной ли пирофосфорной кислотами эфирообразно через гидроксильные группы оксиаминокислот. В хромопротеидах простетической группой является красящее вещество гем, представляющее собою соединение порфиринового ряда, содержащее металл. В гемоглобине (красящем веществе крови), который является переносчиком кислорода у позвоночных, гем содержит железо в гемоцианине, содержащемся в крови и гемолимфе некоторых беспозвоночных животных, гем содержит медь. Железо содержат и ряд других представителей этой обширной и важной группы белков, например, цитохром С — катализатор клеточного дыхания, каталаза и пероксидаза — окислительные ферменты и т. д. Различен также и характер связи простетической группы с белком в хромопротеидах. Согласно современным представлениям, белок (глобин) в гемоглобине связан с гемом водородными связями, возникающими между атомом железа гема и имидазольным кольцом гистидиновых остатков в белке. В цитохроме связующим звеном, по-видимому, является тиоэфирная группа (см. рис. 10). [c.533]

В случае применения безводных органических растворителей, содержащих кислоту, возможна миграция ацильных групп, находящихся у определенных остатков оксиаминокислот. Так, при определении концевых групп по методу Эдмана (см. стр. 237—245), согласно которому производное пептида обрабатывают нитрометаном и НС1 [87], уксусной кислотой й НС1 [88] или диоксаном и НС1 [186] для циклизации Ы-Конце-вого остатка, установлено [2, 314], что на последующих стадиях отщепления обнаруживаются небольшие Количества Ы-концевь1Х остатков серина или треонина. В одном случае это привело к неправильному выводу о последовательности аминокислотных остатков [2, 186]. Обычно исследуемое соединение обрабатывают СвНаЫСЗ или динитрофторбензолом при pH 8,5. Если же белок находится в среде с такой величиной pH до добавления реагента, то свободные аминогруппы, появляющиеся в результате миграции ацильной группы от N к О, вновь образуют пептидные связи. Предварительную [c.222]

Изученные /-аминокислоты можно подразделить на три группы, каждой из которых соответствует кривая на рис, 3 (по Паттерсону и Броуду [211]) в координатах ЛДф] —Я. Кривая А (хлоргидрат /-лейцина) является Типичной нормальной положительной кривой дисперсии вращения, которая пересекает ось абсцисс сверху (200 ммк)К Большинство неароматических /-аминокислот и их солей дают аналогичные кривые. Кривая Б [/-лейцин (VUI) в воде] представляет собой нормальную отрицательную кривую дисперсии вращения, которая пересекает ось абсцисс снизу ) (160 juaik ) Такие кривые характерны примерно для 10 аминокислот и оксиаминокислот из числа исследованных соединений. Кривая В представляет собой аномальную кривую дисперсии вращения [/-фенилаланин (IX) в растворе едкого натра] вращение изменяется от отрицательной величины до положительной при уменьшении длины волны. Подобная картина наблюдается в случае некоторых ароматических аминокислот. [c.280]

Для проведения ГХ-анализа одинаково важны как химическая, так и термическая устойчивость рассмотренных выше производных. Химическая устойчивость прежде всего определяет условия обработки, хранения и дозировки образцов. Как уже упоминалось, в результате слишком длительного анализа одного и того же образца могут образовываться несколько продуктов и, следовательно, получаться неоднозначные данные. Если ТФА-производные эфиров простых моноаминомонокарбоновых кислот — устойчивые вещества, которые могут храниться неограниченное время, то этого нельзя сказать о производных аминокислот сложной структуры, содержащих несколько ацильных групп. Большинство таких соединений крайне чувствительны к гидролизу и частично разлагаются в присутствии следов воды [53]. У оксиаминокислот Сер и Тре это может привести к полной потере защитных групп, так как кислота, образующаяся при гидролизе О-ТФА-группы, по типу кислотноосновного катализа может способствовать N—О-ацильной миграции и таким образом вызвать полную потерю Ы-ТФА-групп [126]. Рекомендуется эти соединения хранить и даже вносить в прибор в присутствии избытка трифторуксусного ангидрида, к которому могут добавляться другие растворители. [c.318]

В отличие от эфиров ТФА-аминокислот ацетиламинокислоты, впервые изучавшиеся Янгсом [129] в виде н-бутиловых эфиров, менее летучи и, следовательно, имеют больший удерживаемый объем. По-видимому, полярные основные аминокислоты, такие, как Арг, а также Гис, Три и цистин, вряд ли можно подвергать газовой хроматографии. Их нет среди 35 аминокислот (в том числе 18 природных), разделенных с помощью ГХ в виде н-амиловых эфиров Джонсоном и др. [42]. Эти авторы разделяли также н-бутило-вые,. изобутиловые и изоамиловые эфиры, приготовленные аналогично ТФА-производным. Эти эфиры получали в виде бромгидра-тов, а затем прямо ацетилировали уксусным ангидридом. Известно, что при этом из оксиаминокислот образуются также N, 0-диацетиль-ные соединения, но пока нет никаких данных о том, как взаимодействует ангидрид с другими полифункциональными аминокислотами. По сравнению с соответствующими ТФА-производными 0-ацетил-соединения гораздо меньше подвержены гидролизу и, по-видимому, обладают более высокой термоустойчИвостью правда, соответствующих количественных измерений еще не проводили. В литературе описано разделение н-пропиловых эфиров ацетиламинокислот [29], но подробные методики не были опубликованы. [c.321]

Что касается аминокислот, входящих в состав гликопротеинов, то последние представлены чаще всего во всем их разнообразии, хотя можно отметить несколько интересных особенностей. Так, содержание ароматических и серусодержащих аминокислот обычно очень невелико. Отмече-но , что все известные гликопротеины по аминокислотному составу могут быть разделены на две довольно определенные группы. Гликопротеины одной группы, содержащие небольшой процент сахаров и близко стоящие к белкам, имеют обычный стандартный набор аминокислот к этой группе относятся гликопротеины плазмы и многие другие углеводсодержащие белки. Гликопротеины второй группы содержат относительно меньше аминокислот, но состав этих аминокислот более специфичен наиболее характерным признаком этой группы гликопротеинов является очень высокая доля оксиаминокислот (серина и треонина), которые в отдельных случаях, например в групповых веществах крови, составляют половину всех аминокислот аномально высоким бывает также содержание пролина и глицина. [c.568]

В электролитически осажденных никеле и хроие содержание водорода возрастает с увеличением плотпости тока. Наблюдалось ингибирующее действие некоторых органических добавок (сульфоксидов, силанов, оксиаминокислот) к электролиту на процесс наводороживания металлов прп катодной поляризации [95—97]. По-видимому, действие ингибиторов связано с адсорбцией этих веществ на поверхности катода и влиянием адсорбированного слоя на скорость рекомбинации водородных атомов в молекулы и процесс проникновения атомов водорода в металл катода. [c.251]

Мы считаем, что юпыты Бренера по переацилированию производных салициловой кислоты можно рассматривать как прототип своеобразной простетической группы белка, создающей такой активный каталитический центр. Работы по переацилированию аминокислот и пептидов с участием ферментов через пептиды оксиаминокислот также подтверждают роль белка как катализатора в реакциях обмена. [c.448]

Известно несколько ферментов дезаминирования. Наиболее широко изучалась Г)-аминокисл9тная оксидаза почек и печени животных, содержаш аяся, вероятно, и в других тканях. Этот фермент действует на все В-аминокислоты, за редким исключением, к числу которых относится В-глутаминовая кислота. Так как В-аминокислоты редко образуются в природе, а этот фермент имеет повсеместное распространение, его функция еще точно не выяснена. Ъ-Аминокислотная оксидаза сопровождает В-аминокислотную оксидазу в животных тканях, но ее труднее выделить, чем первую. Ь-Аминокислотная оксидаза дезаминирует мопоаминомонокарбо-новые кислоты и оксиаминокислоты, но не действует на диаминокислоты и на дикарбоновые аминокислоты. Гликоколь дезаминируется только его специфическим ферментом — гликокольоксид азой. [c.388]

Из таблиц следует, что количества оксиаминокислот, полученные по методу Фишера, обычно являются только небольшой фракцией того количества аминокислоты, котюрая определена методом окисления. Они скорее служат доказательством присутствия исследуемой аминокислоты в белке. [c.269]

В серии публикаций Вейганд и сотр. предложили много методов и реагентов для трифторацетилирования аминокислот. Перенос ТФА-остатка из фениловых [145] и метиловых [137] эфиров трифторуксусной кислоты на а-аминогруппы ряда аминокислот и пептидов протекал с высокими выходами. Этот метод использовался также для ацилирования 14 связанных со смолой метиловых эфиров аминокислот [108], включавших серин, треонин, оксипролин и лизин. Случайное появление многочисленных газохроматографических пиков согласуется с неполным ацилированием ОН- или е-ЫНг-групп, тем не менее в другой работе [66] метиловые эфиры ТФА-аминокислот (включая оксиаминокислоты и триптофан, но не аргинин, гистидин и цистин) успешно хроматографировали после ацилиро-вания по аналогичной методике. [c.108]

Кроме того, было показано, что фосфопиридоксаль является коферментом декарбоксилаз некоторых аминокислот (стр. 354). Таким образом, две реакции азотистого обмена переаминирование и декарбоксилирование аминокислот осуществляются при помощи одной и той же коферментной группы, образующейся в организме из витамина Ве. Далее установлено, что фосфопиридоксаль играет коферментную роль в превращении триптофана, которое, по-видимому, и ведет к биосинтезу никотиновой кислоты (стр. 373), а также в превращениях ряда серусодержащих и оксиаминокислот. [c.170]

Любопытно, что в этой системе алло-треонин является более активным субстратом, чем треонин [185, 258, 259]. По-видимому, ферментативная реакция в слабой степени обратима, однако стерическая конфигурация продукта, образующегося при обратной реакции, не установлена [261]. Для фермента, катализирующего расщепление треонина на глицин и ацетальдегид, были предложены названия глициногеназа [258] и альдолаза оксиаминокислот [262]. Механизм реакции расщепления треонина изучали Снелл и сотрудники [260, 263] они описали неферментативное обратимое расщепление треонина в присутствии пиридоксаля и солей металлов [260, 263]. Оказалось, что при ферментативной реакции коферментом является пиридоксальфосфат [238] [c.336]

При полном гидролизе белков образуется смесь приблизительно из двадцати аминокислот,. Первичная аминогруппа и карбоксильная группа связаны в молекуле этих аминокислот с одним и тем же атомом углерода, т. е. аминогруппа находится в а-положении по отношению к карбоксильной группе. Такие аминокислоты называются а-аминокислотами их общая формула N112 — СНВ — СООН. Исключение составляют пролин и окси-пролин, относящиеся к а-иминокислотам. Структурные формулы аминокислот, обычно присутствующих в гидролизатах белков, приведены в табл. 8. Эти аминокислоты можно разделить на семь классов 1) алифатические аминокислоты 2) оксиаминокислоты 3) дикарбоновые аминокислоты и их амиды 4) двухосновные аминокислоты 5) ароматические аминокислоты 6) серусодержащие аминокислоты 7) иминокислоты. [c.40]

Название депсипептиды предложено Шемякиным и сотр. [2082] для гетеродетных пептидов, имеющих одну или несколько сложноэфирных связей. Этот весьма общирный класс органических соединений включает гомомерные пептиды, например О-пептиды оксиаминокислот, которые могут быть линейными и циклическими (пептидолактоны), Относящиеся к депсипептидам гетеромерные пептиды содержат в качестве гетерокомпонента остатки оксикислот. По предложению Рассела и Брауна [1884] соединения последнего типа называют пептолидами. Остатки оксикислот в пептолидах (которые также могут быть линейными или циклическими) располагаются в правильно чередующемся порядке или в другой последовательности. [c.365]

Сравнительно недавно в ткани этой же железы найдены еще две аминокислоты, близкие по строению к дийодтирозину и тироксину, — монойодтирозин и трийодтиронин. Являются ли они предшественниками или продуктами распада тироксина и дий-одтирозина — пока неизвестно. Наконец, в фосфопротеинах обнаружены производные оксиаминокислот, получившие названия фосфосерина и фосфотреонина. Остаток фосфорной кислоты в них присоединяется эфирной связью к оксигруппе аминокислоты [c.53]

Определение оксиаминокислот. При окислении оксиаминокис-лот йодной кислотой (ШО4) серин (VII) превращается в формальдегид, а треонин (VIII) — в ацетальдегид, причем освобождается эквивалентное количество аммиака [86]. По количеству отщепленного аммиака можно определить сумму оксиаминокислот. Аммиак образуется также при действии йодной кислоты на оксилизин — аминокислоту, найденную в заметных количествах только в желатине [87] (остальные белки содержат лишь следы оксилизина). Для определения оксилизина белковый гидролизат осаждается фосфорновольфрамовой кислотой, и получившийся осадок обрабатывается перйодатом [87, 88]. [c.37]

При оценке результатов, полученных при помощи всех описанных выше реакций, можно прийти к заключению, что, по крайней мере, часть гидроксилов оксиаминокислот, имидазольных колец гистидина и гуанидиновых группировок аргинина находится в белках в виде свободных реактивных групп. Количественные определения показали, однако, что в нативных белках не все свободные группы являются реактивными. Значительное количество этих групп скрыто между складками пептидных цепей и вследствие этого недоступно для воздействия различных реактивов. При денатурации белков и выпрямлении пептидных цепей ранее скрытые реакционноспособные группировки становятся доступными для реакций замещения (см. стр. 149). [c.129]

Положение автора о том, что глутаминовая кислота является источником для образования в организме животных всех заменимых кислот, является совершенно необоснованным. В 1949 г. работами А. Е. Браунштейна и Г. Я- Виленкиной было показано, что в печени и почках имеется специальная ферментная система — глициногеназа, катализирующая образование глицина из серина, треонина и других -оксиаминокислот (А. Е. Браунштейн и Г. Я- Виленкина, ДАН СССР, 64, 243, 1949 80, 639, 1951). [c.374]

Согласно рекомендаций комиссии по биохимической номенклатуре Международного союза чистой и прикладной химии, принятых на конференциях в 1949 и 1951 гг., для обозначения конфигурации а-аминокислот применяются знаки в- и ь- (ср. стр. 244), выражающие конфигуративную связь асимметрического а-атоыа с ключом . При определении конфигурации оксиаминокислот, когда может возникнуть сомнение, относится ли обозначение к конфигурации а-атома или к конфигурации второго, несущего оксигруппу асимметрического атома, рекомендуется применять дополнительные индексы [c.247]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология