Цистин, значение

Сульфидная сера имеет большое биологическое значение и в виде группы SH или -S—S- входит в состав белков и аминокислот (цистеин, цистин, глутатион). Сульфидные (дисульфидные) связи поддерживают (наряду с водородными связями) вторичную структуру белковой цепи. [c.192]

Меркаптаны и тиофенолы очень чувствительны к окислителям и переходят при окислении в дисульфиды. Последнее происходит часто уже при соприкосновении с кислородом воздуха. В связи с этим при получении и последующих превращениях меркаптанов чаще всего работают в атмосфере инертного газа или газа-восстановителя (азота, водорода, см. также разд. Г, 2.5.5). Процесс превращения меркаптана (тиофенола) в дисульфид обратим дисульфиды мягкими восстановителями вновь переводятся в меркаптаны (тиофенолы). (О биологическом значении этой реакции на примере системы цистин — цистеин посмотрите в учебнике.) [c.257]

Полярные боковые цепи образуют водородные связи. Типичными полярными и нейтральными боковыми цепями обладают цистеин, серин, треонин, аспарагин, глутамин и тирозин. Из них ys выполняет особую роль, поскольку он способен образовывать поперечные мостики (цистины) между различными частями основной цепи путем присоединения к другому остатку ys (разд. 4.2). Остатки Ser и Thr несут гидроксильные группы, которые могут образовывать водородные связи. В Thr, имеющем асимметрический Ср-атом, активным является только один стереоизомер (рис. . 2,б). Несущие амидные группы аспарагин и глутамин также способны к образованию водородных связей, причем амидные группы функционируют в качестве доноров водорода, а карбонильные — в качестве акцепторов. По сравнению с аспарагином у глутамина имеется лишнее метиленовое звено, придающее полярной группе большую подвижность и ослабляющее ее взаимодействие с основной цепью. Полярная гидроксильная группа Туг, для которой рК = = 10,1 может диссоциировать при высоких значениях pH. Поэтому Туг до некоторой степени аналогичен заряженной группе образованные им водородные связи довольно прочны. Нейтральные полярные остатки могут располагаться как на поверхности, так и внутри белковых молекул. Находясь внутри, они обычно образуют водородные связи между собой или с полипептидным остовом (разд. 3.6). [c.21]

Следовательно, если, например при хроматографии в тонком слое, основные и нейтральные аминокислоты до Вал имеют необычно высокие значения и вместе с тем разделение в верхней части пластинки оказалось неполным, можно сделать вывод, что pH буферного раствора выше 3,3. К сожалению, большинство приборов для измерения pH недостаточно надежны и точны, поэтому приходится поступать так, как это принято при фракционировании в анализаторе, где pH буферного раствора проверяют по месту цистина . В тонкослойной хроматографии pH также проверяют по относительной подвижности компонентов. В оптимальном варианте цистин располагается между Ала и Вал. [c.256]

С точки зрения питательной ценности кормов содержание цистина и Цис в веществах растительного происхождения имеет очень важное значение. Его можно определить прямым путем, но это требует огромных затрат труда, а полученные данные не позволяют рассчитать истинное содержание аминокислот, так как в условиях гидролиза они разлагаются. Обычно при количественном анализе цистина и Цис их предварительно окисляют надмуравьиной кислотой и затем определяют в смеси устойчивую цистеиновую кислоту. [c.262]

Сера — элемент, значение которого в питании определяется в первую очередь тем, что он входит в состав белков в виде серосодержащих аминокислот (метионина и цистина), а также в состав некоторых гормонов и витаминов. Содержание серы обычно пропорционально содержанию белков в пищевых продуктах, поэтому ее больше в животных продуктах, чем в растительных. Потребность человека в сере (около 1 г в день) удовлетворяется обычным суточным рационом. [c.69]

Для объяснения других сил, удерживающих пептидные цепи, необходимо наглядно представить себе пространственную конфигурацию, которая называется третичной структурой. Третичная структура более жесткая и поддерживается связями различного характера между боковыми группами пептидных цепей. Наибольшее значение имеют дисульфидные связи — связи между двумя половинами остатка цистина. Предполагают, что существуют и другие связи — ионные, водородные и солевые [106], причем наличие некоторых из них было подтверждено экспериментально. Важность дисульфидных мостиков для придания жесткости третичной структуре доказана экспериментально и подтверждена блокированием функциональных групп. В дальнейшем это будет проиллюстрировано, в частности, в разделе, посвященном структуре рибонуклеазы. [c.385]

Целый ряд исследователей получил аномально высокие значения для цистина. Определение проводилось по первоначальному варианту метода Фолина в дезаминированных или частично гидролизованных белках или в препаратах, гидролизованных в присутствии больших количеств углеводов. Поэтому к полученным таким образом данным следует относиться с большой осторожностью. [c.186]

Примечание. Этот метод, вероятно, имеет особое значение при определении цистина в препаратах белка, содержащих значительные примеси углеводов. [c.211]

Кислые и нейтральные аминокислоты, смола UR-30, натрий-цитратные буферы. Увеличение pH буфера со значения 3,20 (0,20 н.) до 3,26 (0,20 н.) улучшает разделение аспарагиновой кислоты и треонина приблизительно до 0,10 (отношение высоты впадины к высоте пика). Цистин элюируется быстрее, а глутаминовая кислота перемещается ближе к пролину. Разделение глицина и аланина ухудшается. Увеличение pH буфера оказывает общее влияние на элюирование аминокислот они элюируются из колонки быстрее. [c.42]

Кристаллографические исследования глнцилглицина показывают, что длина а.мидной связи С—N равна 1,29 А, т. е. она короче, чем в случае ацетамида (1,37 А), и близка к длине двойной связи. Однако авторы этой последней работы сами ставят под вопрос приведенное значение [34], а Якель и Хьюз [67] получили недавно рентгенографическим методом для амидной связи С—N дигидрата ЫН -диглицил-/-цистина значение 1,35 А. [c.261]

Юровский [23, с. 66] не отрицает, что растительные белковые вещества (точнее, цистин) играли большую роль в образовании различных видов органической серы. Он подробно развил и обосновал гипотезу о минеральном происхождении серы в угле. Согласно этой гипотезе основным источником всех видов сернистых соединений в угле являются сульфаты, растворенные в морской воде, которая заливала накопленные растительные материалы в процессе их преобразования. Сюда прибывали и пресные воды, которые приносили соединения железа. Различные условия покрытия угольных пластов, состав покрова и влияние среды на процессы торфо- и углеобразования привели в одних случаях к образованию преимущественно минеральных, а в других — органических сернистых соединений в угле. Юровский придает большое значение в образовании сернистых соединений микроорганизмам, живущим в морской и пресной воде, которые способны разлагать различные серусодержащие вещества до сероводорода. Эти микроорганизмы могли бы превратить сульфаты из морской воды в сероводород, который с железом образует пирит. [c.112]

Крашение шерсти напоминает процессы, протекающие в ионообменных смолах. Кератин шерсти, образующий за счет остатков цистина сетчатую структуру, является цвиттерионом. В качестве основания он обладает эквивалентным весом 1200 и окрашивается в уксуснокислом растворе красителями, имеющими кислотные группы. В результате двойного обмена соли шерсти с натриевой солью сульфо-кислотного красителя последний связывается в виде соли и в процессе крашения примерно при 90° медленно диффундирует в шерстяное волокно. Небольшие молекулы красителя, например моноазосоединения или производные аминоантрахинона с одной сульфогруппой в молекуле, дают очень ровные выкраски по шерсти соединения с двумя сульфо-группами закрепляются сильнее и поэтому более прочны к стирке (суп-раноловые или полярные красители), но зато дают менее ровные выкраски. Большое значение для крашения шерсти имеет, кроме того, способность некоторых красителей (см. стр. 608) образовывать с солями хрома комплексные соединения, очень прочные к стирке и свету. [c.600]

Цистеин и цистин. Особое значение имеют входящие в состав белков аминокислоты, содержащие серу. На стр. 271 уже упомянут цистеин — а-аштокнслота, представляющая собой производное аланина, в котором при Р-углеродном атоме имеется остаток сероводорода—сульфгидрильная группа, или меркаптогруппа, —ЗН (стр. 132). За счет этой группы цистеин легко окисляется две его молекулы соединяются — возникает дисульфидная связь —3—3— (стр. 132) и образуется аткгинокислота — цистин [c.287]

Поразительно высокая вращательная способность цистина ([AI]d= —662) в сравнении со слабым вращением у восстановленного продукта — цистеина ( [AI]d=—13) привлекла в свое время внимание Вант-Гоффа (1898), который приводит это сравнение в своем труде в разделе Выдающиеся случаи и комментирует его следующим образом Малая вращательная способность цистеина (([аЬ=—8°), характерная для аминокислот, сохраняется при замещении сульфгид-рильного водорода на фенил, бромфенил или ацетил [в последнем случае [а]о= —7°]. После окисления до цистина мы получаем огромное значение [а]о, равное — 214° . В 1950 г. одним из авторов настоящей кииги было выоказаео лредположение, что аномально высокое [c.653]

Рассмотрение принципа действия и особенностей использования аминокислотного анализатора начнем с того, что сформулируем представления об анализируемом препарате. Для наиболее интересного случая — анализа состава белка — им является смесь 20 природных аминокислот. Все компоненты этой смеси представляют одинаковый интерес, подлежат полному разделению и количественной оценке. Интервал. молекулярных масс простирается ог 75 (Gly) до 204 (Тгр), диапазон значений р1 — от 2,97 (Glu) до 10,76 (Arg). Различия в стеиени гидрофобности тоже выражены сильно от гидрофильных дикарбоновых и оксикислот до весьма гидрофобных, несущих довольно протял<енные алифатические и ароматические боковые группы. Заметим сразу, что такие различия должны облегчить задачу хроматографического разделенпя, но вряд лн позволят обойтись без ступенчатой смены элюентов. В обычных условиях хроматографии все алшнокислоты достаточно устойчивы, но следует обратить внимание с этой точки зрения и на предшествующий хроматографии этап исчерпывающего гидролиза белков и пептидов (от него будут зависеть и результаты анализа). Агрегация аминокислот маловероятна, за исключением возможности окисления цистеинов до цистинов. Не-специфическая сорбция за счет гидрофобных взаимодействий с материалом матрицы безусловно возможна, но здесь она будет использоваться в интересах фракционирования. [c.515]

С. в виде сплавов применяется для чеканки монет, для изготовления ювелирных изделий, столовых приборов, лабораторной посуды, как катализатор, для аккумуляторов. Из солей С. практическое значение имеют галогениды в производстве фотоматериалов нитрат серебра AgNOздля получения других соединений С., в аналитической химии для определения галоид-ионов, в медицине ( ляпис ), в производстве зеркал. Ионы серебра обладают хорошими антисептическими свойствами. Серии СНг(ОН)—СН(ЫНг)—СООН—а-амино-Р-оксипропиоиовая кислота, входит в состав белков растительного и животного происхождения, содержится в казеине (белковое вещество молока). В печени из С. образуется цистин. [c.118]

Цистин. Дисульфидная группа цистина легко восстанавливается до цистеина (особенно каталитически), а также окисляется. Характер окисления зависит от выбранных окис.яителей. Особое значение имеет действие брома или надмуравьиной кислоты, окисляющее S—S мостик до сульфогруппы с образованием цистеиновой кислоты. [c.472]

Глутаминовая кислота, например, кристаллизуется прямо из концентрированного гидролизата, насыщенного хлористым водородом, цистин и тирозин отделяют благодаря их плохой растворимости в воде. Селективное отделение ароматических аминокислот удается выполнить с помощью адсорбции на активированном угле. Полученную при гидролизе смесь аминокислот лучше всего разделить хроматографически. Выделению отдельных компонентов предшествует обычно разделение на кислые, основные и нейтральные группы аминокислот, при этом большое значение имеют электрофорез и специфические иоиообменники. Раннее распространенные методы разделения, такие, как фракционная перегонка эфиров (по Фишеру), экстракция моноаминокарбоновых кислот н-бутиловым или амиловым спиртом (по Дакину), осаждение гексоновых оснований лизина, аргинина и гистидина фосфорновольфрамовой кислотой или флавиановой кислотой, теперь имеют только второстепенное значение. [c.39]

В методе анализа аминокислот и пептидов, предложенном Бови и Тайерсом [78], в качестве растворителя используется трифтор-уксусная кислота. Преимущества этого растворителя по сравнению с водой или 020 в том, что он позволяет точно определить значения химических сдвигов. Трифторуксусную кислоту можно использовать и в качестве стандарта. Для этого приготавливают ее растворы с концентрацией 207о (вес/объем). Глицин, цистеин и цистин менее растворимы в этой кислоте, однако можно получить и их спектры. В анализе, описанном в работе [78], спектры были получены при частоте 40 МГц. Анализируемые растворы приготавливали, растворяя 100 мг анализируемого соединения в [c.306]

Методика приготовления. Тщательно растирают в ступке в следующем порядке 0,5 г Ь-цистина Р, 2,5 г хлорида натрия Р, 5,5 г гидрата глюкозы Р, 0,75 г агара Р, 5,0 г водорастворимого экстракта дрожжей Р и 15,0 г панкреатического гидролизата казеина Р. Прибавляют немного горячей воды, переносят в подходящую посуду и прибавляют воды до получения 1000 мл. Растворяют все содержимое путем нагревания на кипящей водяной бане, следя за тем, чтобы полностью растворился Ь-цистин Р. Прибавляют 0,3 мл меркаптоуксусной кислоты Р или 0,5 г меркаптоацетата натрия Р (предпочтительно последний, так как он более устойчив) и прибавляют раствор гидроокиси натрия (1 моль/л) ТР в количестве, достаточном для получения окончательного значения pH простерили-зованной среды 7,0—7,2. Вновь нагревают раствор, но не до кипения, фильтруют, если необходимо, через кусочек ваты и прибавляют 1,0 мл раствора резазурина натрия (1 г/л) ИР. Разливают раствор в подходящие флаконы, стерилизуют автоклавированием в течение 18—20 мин при 121 °С и быстро охлаждают до 25 °С. [c.211]

Количество цистеиновой кислоты в кислотном гидролизате пропорционально сумме количеств цистина и Цис в исходном образце. Цистеиновая кислота на катионообменной колонке и пластинке движется впереди всех остальных компонентов, так как она не связывается смолой. Благодаря своему сильно кислому характеру она хорошо связывается с анионообменной смолой, в результате чего ее движение значительно задерживается и она отделяется от остальных кислых компонентов (Асп, Глу). Хроматографию цистеиновой кислоты проводят в буферном растворе пиридин—уксусная кислота pH 3,8. Чтобы его приготовить, смесь 10 мл пиридина и 100 мл уксусной кислоты разбавляют деионизованной водой до 1000 мл. Колебания pH буферного раствора под влиянием примесей не существенны для разделения.- Поскольку гидролизованные образцы растворяют в 0,01 н. НС1, гидролизат можно фракционировать на катионообменной пластинке. На анионообменной пластинке адсорбция цистеиновой кислоты минимальна, поскольку она обладает самым низким значением [c.262]

К тому же аминокислотный состав этих продуктов весьма благоприятный. Для таких важнейших овощей, как картофель, к, морковь, огурцы, капуста, свекла, и для основных фруктов ягод характерно низкое (50—70 % от нормы, даже еще мень--) содержание незаменимых серосодержащих аминокислот — тионина и цистина — и других незаменимых аминокислот. )этому значение овощей, фруктов и ягод как источника белка питании незначительно. Единственное исключение составляет ртофель. Хотя общее содержание азотистых веществ в нем гго 2 %, потребление картофеля в нашей стране довольно зна-тельно в среднем 330 г в день. Таким образом, с картофелем среднем удовлетворяется примерно 6—8 % общей потребности Ювека в белке, что, конечно, существенно. [c.127]

Восстановление цистина, в том числе и меченного 8 , в цистеин исслсдовалось достаточно широко. Так, в работе [1] восстановителем являлся сероводород, а катализатором — сульфиды В1, РЬ, Н . Выход составлял 75%. В работе [2] цистеин-З получали из цистина реакцией обмена с сульфидом натрия с использованием экстракта яичного белка, однако метод не имеет препаративного значения. Электролитическое восстановление [3—61 оказалось более удобным, чем восстановление оловом в соляной кислоте 7]. В основу настоящей методики положены результаты работы [3]. Она рассчитана на получение конечного продукта в количестве 1 г — оптимальная загрузка, 0,5 г — минимальная загрузка. [c.12]

Токсическое действие. В. имеет важное значение в ферментной регуляции обмена фосфатов в биологических объектах. Действие избыточного количества В. характеризуется нарушением различных метаболических процессов. Подавляется синтез холестерина, нарушается обмен цистина, синтез коэнзима А, триглицеридов и фосфолипидов. Известна этиологическая роль В. в развитии маниакально-депрессивных психозов у людей, а также прямое токсическое воздействие ванадийсодержащей пыли на паренхиму легких. Ингибирование активности моноаминооксидазы связано с нарушением обез-вреживающей и секреторной функций печени. Нарушаются процессы окислительного [c.432]

Полярографическое определение цистина и окисленного глутатиона в присутствии друг друга основано на том факте, что такие поверхностно-активные вещества, как тимол, при соответствующей концентрации смещают волну цистина к более отрицательным потенциалам, в то время как на пептидную волну они практически не влияют [250]. В полярографическую ячейку вводят 2 мл 1 М уксусной кислоты и 2 мл 1 М раствора КС1. В ячейку вводят также образец, содержащий дисульфиды с общей концентрацией 0,0005—0,015 М, и приливают воду до общего объема 20 мл. К освобожденному от воздуха раствору добавляют 0,6—0,7 мл насыщенного раствора тимола и с помощью КРЭ определяют диффузионные токи при —0,5 и —0,9 в. По величинам iJ , измеренным при —0,9 в для окисленного глутатиона и цистина, и по величинам тока, измеренным в смеси при —0,5 и —0,9 в, можно вычислить концентрации пептида и цистина с точностью до 3—6%. Отношение окисленного глутатиона и цистина может изменяться от 0,1 до 2,4. Эта методика особенно пригодна для определения дисульфидсодержащих пептидов и цистина в растворах частично гидролизованных белков. Она имеет большое значение при исследованиях скорости гидролиза и денатурации белка в биологических материалах, таких, как сыворотка крови. [c.394]

Весьма высокая электрокаталитическая активность в окислении некоторых органических [210] и неорганических [211, 212] веществ была установлена для пирографита, адсорбционно модифицированного тетрасульфированными водорастворимыми фталоцианинами железа и кобальта. В присутствии фталоцианина кобальта имеет место существенное ускорение реакции окисления цистеина в цистин. Как в кислых, так и в щелочных растворах наклон тафелевской кривой близок к 2-2,3RT/F. В области рН<8,5 значение (3 lgj/<3 рН 1, а при больших pH близко к нулю. Это приводит к следующему возможному механизму реакции [c.209]

Тиоловые соединения в качестве субстратов. Гаррисон [229] впервые указал на то, что автоокисление цистеина до цистина ускоряется следами гемина. Согласно Фогтлину, Джонсону и Розенталю [230], действие на SH-глутатион намного слабее. Эта реакция приобрела общее значение благодаря опытам Варбурга с сотрудниками [231—233] , которые использовали ее в качестве модельной реакции, чтобы продемонстрировать торможение действия дыхательного фермента окисью углерода и устранение торможения светом. [c.75]

Повышение выхода шерсти путем улучшения пород овец, применения минеральных подкормок, витаминов и стимуляторов роста является важной задачей. Однако до сих пор не найдены эффективные средства и методы стимулирования роста шерсти. Из факторов, имеющих значение для образования новых волос в послеэмбриональном периоде, наиболее существенными являются количество и качество кормов и воздействие иа кожу экзогенных (физических и химических) раздражителей. Отечественные и иностранные исследователи при добавлении к кормам цистина> кератина и некоторых серусодержащих соединений получали результаты, указывающие на усиление роста шерсти [1—61. [c.67]

После того как Ц, Роуз, Г. Дж. Олмкуист, Р. Ц. Джексон, Г. Г. Митчель и др. доказали незаменимость для питания животного аминокислот — метионина, гистидина, лизина, триптофана, фенилаланина, треонина, лейцина, изолейцина и валина и особую важность цистина, аргинина, тирозина и гликоколя, стало возможно оценивать питательное значение белковых пищевых веществ на основании их аминокислотного состава. Сравнительно точное знание аминокислотного состава белков позволяет давать приблизительную оценку их питательности и, что важнее, дает возможность подбирать разные белки таким образом, чтобы они взаимно дополняли друг друга. Такой метод подбора пищевых рационов сокращает много времени и средств, которые тратились раньше при применявшемся до сих пор способе проб и ошибок в опытах на животных. [c.7]

Таким образом, для чисто химических или физико-химических исследований основным требованием является точность для широкого обзора в области пищевых белков самое первое, что нужно, это — получить возможно больше материала по присутствию и содержанию незаменимых аминокпслот. В нашей практике часто встречалось, что пищевой белок является хорошим источником больщинства незаменимых аминокислот, которые легко определить (именно цистин, метионин, аргинин, гистидин, лизин, тирозин и триптофан), и все же неполноценен в отношении других аминокислот, для выявления которых нет простых и точных способов определения. Если в таких случаях руководствоваться только анализами первой группы аЛтинокислот, то можно было бы впасть в серьезную ошибку при биологической оценке данного белка. Поэтому только полный анализ аминокислот, имеющих значение для питания, может дать правильную и полноценную картину исследуемых продуктов, даже если определение отдельных аминокислот будет произведено не абсолютными, а скорее сравнительными методами. [c.9]

Было предположено компенсировать тормозящее действие аммиака и других веществ вычерчиванием кривой кажущегося содержания аргинина во взятом для анализа количестве белка [127]. Полагают, что при экстраполяции кривой до нулевой концентрации белка можно получить истинное значение аргинина. Такой общий метод был применен ранее Краусом и Ра-гинсом для триптофана и Бёшиллом, Лемпитом и Бекером для определения цистина. [c.53]

Авторы полагают, что разложение цистина до сульфида по Шульцу можно использовать для колориметрического определения цистина. Выделяющийся при подкислении сероводород дает с диметилфенилендиамином метиленовый голубой. Этот метод может иметь особое значение при определении цистина в присутствии больших количеств углеводов. [c.189]

Колебания в содержании цистина в отдельных образцах одного и того же белка могут обусловливаться разными причинами. Среди них наибольшее значение имеет обработка, которой подвергается белок до гидролиза. Так, Бэйлей [43] показал, что очистка ангорской шерсти снижает содержание цистина приблизительно на V5 от первоначального количества. [c.239]

Кислые и нейтральные аминокислоты, смола UR-40. При постоянных значениях температуры колонки, концентрации ионов натрия и цитрат-ионов и постоянной скорости течения буфера увеличение pH первого натрийцитратного буфера (pH 3,175 0,18 и. Na+, 0,133 М цитрат) на 0,010 единиц pH улучшает разделение аспарагиновой кислоты и треонина до величины 0,045 (отношение высоты впадины к высоте пика). В результате увеличения pH буфера на 0,011 цистин выходит быстрее на 1 мин, раньше элюируется глутаминовая кислота, но, кроме того, сжимаются пики трех аминокислот — пролина, глутаминовой кислоты и цитруллина. При увеличении pH буфера ухудшается разделение глицина и аланина. [c.42]

Одноколоночный метод, смола 11Я-40. Повышение температуры колонки с 48,0 До 50,0 °С при постоянных значениях pH буфера, его концентрации и скорости течения приводит в основном к увеличению скорости элюирования аминокислот. Разделение треонина и серина уменьшается приблизительно до 0,01 (соотношение высот впадины и пика), а серина и глутаминовой кислоты— до 0,17. Подвижность цистина мало меняется с температурой, однако разделение пар глицин — аланин и тирозин — фенилаланин улучшается соответственно до 0,14 и 0,08. Из основных аминокислот только аргинин элюируется быстрее при повышении температуры. [c.46]

Кислые и нейтральные аминокислоты, смола UR-40. Повышение температуры колонки приблизительно на 1,5 °С при неизменных значениях pH буфера, концентрации ионов натрия и цитрат-ионов, а также скорости подачи буфера приводит в основном к ускорению элюирования аминокислот. Разделение аспарагиновой кислоты и треонина улучшается приблизительно до 0,12. Однако глутаминовая кислота элюируется настолько быстро, что не полностью разделяется с пролином. Цистин вымьшается быстрее на 2 мин, а пролин — глутаминовая кислота — цитруллин выходят более узкой зоной и поэтому разделяются хуже. При повышении температуры значительно улучшается разделение тирозина и фенилаланина, но несколько ухудшается разделение изолейцина и лейцина. [c.47]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология