Лизин

Человеческое тело может синтезировать 12 из 20 аминокислот. Остальные восемь должны поступать в организм в готовом виде вместе с белками пищи, поэтому они называются незаменимыми. Незаменимые аминокислоты включают изолейцин, лейцин, лизин, метионин, фенилаланин, треонин, триптофан, валин и (для детей) гистидин. При ограниченном поступлении такой аминокислоты в организм она становится лимитирующим веществом при построении любого белка, в состав которого она должна входить. Если такое случается, то единственное, что может предпринять организм, - это разрушить собственный белок, содержащий эту же аминокислоту. [c.262]

Тот факт, что а-аминокислоты суть составляющие белков, придает им особое значение. Восемь аминокислот называют незаменимыми , потому что млекопитающие не могут их синтезировать и должны получать вместе с пищей. Это изолейцин, лейцин, лизин, метионин, валин, треонин, фенилаланин и триптофан. Они все обладают ь-конфигурацией, и располагать способом получения таких аминокислот весьма важно. Десять лет назад с этой целью использовали в основном биохимические методы, основанные на разделении рацемических смесей. [c.93]

Три важных фактора — индуктивный эффект, эффект поля и резонансный эффект — могут сильно влиять на поведение органических кислот и оснований, включая и биологически важные а-аминокислоты. В водном растворе, обычной среде нротекания биологических реакций, эти эффекты обусловливают большое разнообразие свойств, так что процессы диссоциации могут происходить во всем диапазоне pH. Это вал<но, потому что белки, построенные из аминокислот, в зависимости от своего аминокислотного состава могут принимать участие в кислотно-основных превращениях. Действительно, в упрощенном виде диссоциацию аминокислот можно рассматривать как миниатюрную модель диссоциации белка. В биохимических реакциях важные функции выполняют белки, и аналогия с аминокислотами может слу кить основой для понимания процессов передачи протонов. Однако такая модель слишком упрощена. Она не учитывает кооперативные взаимодействия. Например, как поведет себя лизин при диссоциации под действием линейно-расположенных положительно заряженных аминокислотных остатков, входящих в состав белка Далее, каким образом близко расположенная гидрофобная область белковой молекулы (т. е. область с более Ш13-кой диэлектрической проницаемостью) влияет на ее диссоциацию в данном химическом процессе То, что в этом случае можно ожидать значительных изменений, видно из поведения глицина при диссоциации в среде с низкой диэлектрической проницаемостью например, в 95%-ном этаноле (рКа карбоксильной группы глицина равен 3,8, а аминогруппы 10,0). Можно было бы подумать, что в этом случае но кислотности глицин близок к уксусной кислоте, но это не так, поскольку для последней р/( равен 7,1. [c.42]

Нитроспирты, полученные из низкомолекулярных нитропарафннов, могут быть использованы также в качестве растворителей. Они проявляют, напрцмер, специфическую растворимость для клейковины, маисового проламина, которые содержат триптофан или цистин и лизин и имеют все более увеличивающееся применение в промышленности синтетического волокна [172]. Кроме того, нитроспирты могут служить мягкими окислителями и все чаще используются как сырье для производства эмульгирующих и флотационных средств и далее для производства высококипящих мягчительных средств (для отпуска стали при отжиге — прим. переводч.). Их свойства снижать термочувствительность каучуковых латексов будет также использовано в технике. [c.327]

Способы защиты боковых цепей различных аминокислот не обсуждаются в настоящей книге, поскольку они подробно описаны в учебниках и монографиях (см, цитируемую литературу). Более важным представляется знакомство с химическими основами методов блокирования амино- и карбоксигрупп, что позволяет сделать выводы о принципах блокирования боковых цепей. Часто для этого используются одни и те же или весьма похожие защитные группы, В качестве примера рассмотрим блокирование тиогруппы цистеина и аминогрупп орнитина и лизина, [c.78]

В белках всех живых организмов обычно встречается только 20 различных типов аминокислот, которые указаны в табл. 21-5. Некоторые из них имеют углеводородный состав, например валин (Вал), лейцин (Лей), изолейцин (Иле) и фенилаланин (Фен). Гидрофобные группы молекул всегда более устойчивы, если их можно удалить из водного окружения. Поэтому белковые цепи в водном растворе складываются в молекулы, у которьгх такие группы обращены вовнутрь. Некоторые остатки аминокислот оказываются заряженными например, аспарагиновая (Асп) и глутаминовая (Глу) кислоты входят в белки в ионизованной форме и несут на себе отрицательный заряд, а основания лизин (Лиз) и аргинин (Apr) при pH 7 положительно заряжены. Несмотря на то что некоторые другие группы, например аспарагин (Асн), глутамин (Глу) и серии (Сер), незаряжены, они имеют полярность и поэтому совместимы с водным окружением. Одним из наиболее важных факторов, определяющих свертывание белковой цепи в глобулярную молекулу, является устойчивость, достигаемая при ориентации гидрофобных групп вовнутрь молекулы, а заряженных групп-наружу. Хотя каждый из двух оптических изомеров, показанных на рис. 21-12, пред- [c.314]

Веществами, из которых образуются иутресцин и кадаверин, являются две входящие в состав белков аминокислоты — аргинин и лизин (стр. 353). При разложении аргинина сначала получается орнитин, который затем под влиянием бактерий декарбоксилируется до путресцина подобным же образом происходит отщепление двуокиси углерода от лизина, приводящее к образованию кадаверина (стр. 354). [c.311]

До сих пор ничего не говорилось о специфичности ферментов. Если трипсин, химотрипсин и эластаза обладают идентичным каталитическим механизмом, то чем они отличаются друг от друга Ответ заключается в том, что они селективны к характеру боковой цепи, следующей за той, в которой они разрывают пептидную связь. В уравнениях (21-1)-(21-3) соответствующие радикалы обозначены К и находятся непосредственно перед карбонильной группой связи, подлежащей разрыву. Каждый из трех рассматриваемых ферментов имеет на своей поверхности карман специфичности , в который входит указанный радикал при связывании субстрата. Этот карман специфичности в трипсине длинный и глубокий, с отрицательным зарядом на дне от ионизованной аспарагиновой кислоты (рис. 21-19, а). Благодаря этому трипсин благоприятствует разрыву белковой пептидной цепи по связи, следующей за положительно заряженными радикалами лизина или аргинина. В химотри тсине карман специфичности шире (рис. 21-19, б) и образован исключительно гидрофобными радикалами, поэтому химотрипсин благоприятствует разрыву пептидной связи, следующей за объемистым ароматическим радикалом, как, например, [c.322]

В торфе и молодых бурых углях доказано присутствие различных аминокислот (аланин, пролин, лизин, тирозин, гистидин и др.), аминов (холин, триметиламин), гуанидина, нуклеиновых кислот и других азотсодержащих соединений [9]. [c.123]

Аминокислоты помещены под тривиальными названиями (Аланин Лизин) или как аминозамещенные соответствующих кислот, например Масляная к-та, Р-амино-. [c.395]

Капролактам используют главным образом в качестве мономера для производства поликапролактама, перерабатываемого в капроновое волокно и полиамидные пластические массы. Незначительное количество капролактама применяется в качестве полупродукта для получения незаменимой аминокислоты L-лизина (а,е-диаминокапроновая кислота). [c.345]

Та же защитная группа может быть использована для защиты а-, б- (орнитин) и г- (лизин) аминогрупп. Избирательное блокирование аминогрупп, находящихся в боковых цепях, достигается путем предварительного образования хелат-ного комплекса с ионами меди [c.79]

Из данных таблицы видно, что по составу аминокислот протеинсодержащие вещества, полученные из нормальных алканов, не уступают протеинсодержащим веществам, полученным из других традиционных источников. Обращает на себя внимание образование таких незаменимых аминокислот, как лизин и метионин, получаемых в настоящее время в промышленных условиях в качестве [c.205]

В боковых цепях основных аминокислот — аргинина, лизина и гистидина — присутствуют азотсодержащие группы. Аргинин можно рассматривать как сс-ампновалериановую кислоту, к -углерод-ному атому которой присоединен гуанидиновый остаток. Последний делает аргинин сильным основанием (р1 = 10,76), так как образующийся в результате присоединения протона катион сильно стабилизирован, вследствие распределения положительного заряда по всей гуани-диниевой группе [c.351]

Данные, полученные с помощью различных методов исследования, указывают на участие по крайней мере трех аминокислот в построении активного центра рибонуклеазы двух остатков гистидина и одного остатка лизина. Гидролиз РНК (рис. 3.6) проходит в два этапа переэтерификация и последующий гидролиз. Отметим, что при физиологических значениях pH одно из двух имидазольных колец протонировано, а второе —нет. Имидазоль-ные кольца функционируют как общеосновной — общекислотный катализатор, а положительно заряженный остаток лизина, вероятно, стабилизирует пентакоординационный интермедиат. [c.128]

Этот остаток лизина, по-видимому, не участвует в первоначальном связывании фосфоэфира с ферментом [24]. Вместо этого субстрат образует две водородные связи между атомами кислорода фосфатной группы и водородным атомом амидной связи в цепи, а также гидратированным остатком глутамина. Водородные связи увеличивают также электрофильность атома фосфора. Еще одна водородная связь, имеющая важное значение для реакции, образуется между протонированным имидазольным кольцом и атомом кислорода субстрата, который далее отщепляется от атома фосфора. Образование этой водородной связи приводит, помимо связывания, к поляризации электронного облака в направлении, которое облегчит полный отрыв протона от имидазольного кольца в процессе гидролиза субстрата (см. ниже). [c.128]

Наконец, в полиферментиом комплексе, декарбоксилирование а-кетокислот, липоевая кислота находится не в свободной форме, а ковалентно связана с остатком лизина амидной связью (рнс. 7.8). Свободно поворачивающаяся ножка этой простетической груипы координируется с другими центрами комплекса, так что эффективность процесса связана с уникальной химической организацией на субклеточном уровне. [c.429]

Лизин а.е-Диамино- капроновая кислота ( H2)5 H2NH2 1 СН-СООН 9,74 1600 -6,3 [c.338]

НООС- НС—СН.>-СНо—СНо- . ,н/ СООН -СИ мн.. я.Е-ДИИминопимелиповая кислота Мезо- и ./.-изомеры найдены в коринебактериях. При декар-боксплировании образует лизин. [c.375]

Вазопрессин ы. Антндиуретические и повышающие кровяное давление гормоны задней доли гипофиза. От окситоцина отличаются остатками третьей и восьмой аминокислот. У крупного рогатого скота найден аргинин-вазопрессин, у свиней—лизин-вазопрессин (Дю Виньо) [c.393]

Лргннин 1.5,0 H.jN /СООН С—NH—СН-з-СНз—СНз-С.....Н HN Н., 10,76 +29.4° -Лизин 04. л. р. /СООН H,N—СНа—СНз-СНз—СНз-С-Н Н, 9,74 + 25,9 (5 н. НС1) Гистидин 4,19 /СООН N-С—СНз—С-Н НС СН / NH 7,64 + 7,5° [c.353]

Основы неорганической химии для студентов нехимических специальностей (1989) -- [ c.290 , c.295 , c.315 ]

Химия для поступающих в вузы 1985 (1985) -- [ c.351 ]

Химия для поступающих в вузы 1993 (1993) -- [ c.420 ]

Аналитическая химия (1973) -- [ c.528 ]

Пособие по химии для поступающих в вузы 1972 (1972) -- [ c.411 , c.419 ]

Общая химия в формулах, определениях, схемах (1996) -- [ c.309 ]

Органическая химия. Т.2 (1970) -- [ c.645 , c.646 , c.648 , c.652 , c.656 , c.657 , c.658 , c.690 , c.733 ]

Методы эксперимента в органической химии (1968) -- [ c.485 ]

Органикум. Практикум по органической химии. Т.2 (1979) -- [ c.280 ]

Химия (1978) -- [ c.386 , c.390 ]

Введение в химию природных соединений (2001) -- [ c.71 , c.254 , c.257 , c.269 ]

Названия органических соединений (1980) -- [ c.199 , c.263 ]

Химия природных соединений (1960) -- [ c.437 , c.460 , c.461 , c.464 , c.470 , c.482 ]

Общая химия в формулах, определениях, схемах (0) -- [ c.309 ]

Аминокислоты Пептиды Белки (1985) -- [ c.15 , c.17 , c.18 , c.19 , c.86 , c.96 , c.103 , c.187 , c.210 ]

Органическая химия (1974) -- [ c.1038 , c.1055 ]

Начала органической химии Книга первая (1969) -- [ c.485 , c.489 , c.496 ]

Принципы структурной организации белков (1982) -- [ c.10 , c.11 , c.20 , c.22 , c.78 , c.248 ]

Общая органическая химия Т.10 (1986) -- [ c.0 ]

Биологическая химия Изд.3 (1998) -- [ c.38 , c.40 , c.228 , c.427 , c.521 ]

Молекулярная биотехнология принципы и применение (2002) -- [ c.256 , c.408 , c.409 ]

Справочник биохимии (1991) -- [ c.28 , c.341 , c.389 ]

Принципы структурной организации белков (1982) -- [ c.10 , c.11 , c.20 , c.22 , c.78 , c.248 ]

Биоорганическая химия (1991) -- [ c.316 , c.317 , c.318 , c.329 , c.341 , c.346 , c.424 ]

Органическая химия Часть 2 (1994) -- [ c.0 ]

Общая химия в формулах, определениях, схемах (1985) -- [ c.309 ]

Биологическая химия (2002) -- [ c.32 ]

Биохимия (2004) -- [ c.18 ]

Биоорганическая химия (1987) -- [ c.29 , c.30 , c.38 , c.42 , c.43 , c.45 , c.47 , c.61 , c.64 , c.85 , c.133 , c.160 , c.161 ]

Общая химия в формулах, определениях, схемах (0) -- [ c.309 ]

Химия коллоидных и аморфных веществ (1948) -- [ c.170 ]

Органическая химия Том2 (2004) -- [ c.505 ]

Органическая химия (2001) -- [ c.496 ]

Органическая химия (2002) -- [ c.863 , c.864 ]

Органическая химия (1998) -- [ c.408 , c.420 ]

Теоретические основы биотехнологии (2003) -- [ c.5 , c.9 , c.11 , c.217 , c.218 ]

Справочник Химия изд.2 (2000) -- [ c.548 ]

ЯМР высокого разрешения макромолекул (1977) -- [ c.261 , c.262 , c.267 ]

Установление структуры органических соединений физическими и химическими методами том 2 (1967) -- [ c.414 ]

Установление структуры органических соединений физическими и химическими методами том 1 (1967) -- [ c.280 , c.470 ]

Органическая химия (1964) -- [ c.537 , c.553 ]

Жидкостная колоночная хроматография том 3 (1978) -- [ c.2 , c.268 ]

Энциклопедия полимеров Том 3 (1977) -- [ c.105 , c.109 , c.110 ]

Энциклопедия полимеров том 1 (1972) -- [ c.105 , c.109 , c.110 ]

Фотометрический анализ издание 2 (1975) -- [ c.169 ]

Органическая химия (1963) -- [ c.360 , c.362 , c.367 ]

Общая химия (1964) -- [ c.484 ]

Реакции органических соединений (1966) -- [ c.182 , c.245 , c.286 , c.469 ]

Основные начала органической химии том 1 (1963) -- [ c.0 ]

Аминокислотный состав белков и пищевых продуктов (1949) -- [ c.0 ]

История химии (1975) -- [ c.380 ]

Биохимия растений (1966) -- [ c.19 ]

Энциклопедия полимеров Том 1 (1974) -- [ c.105 , c.109 , c.110 ]

Энциклопедия полимеров Том 3 (1977) -- [ c.105 , c.109 , c.110 ]

Основы биохимии Т 1,2,3 (1985) -- [ c.68 , c.109 , c.115 , c.116 , c.117 , c.122 , c.123 , c.125 , c.191 ]

Алюмогидрид лития и его применение в органической химии (1957) -- [ c.48 ]

Органическая химия (1976) -- [ c.180 ]

Новые методы анализа аминокислот, пептидов и белков (1974) -- [ c.0 ]

Органическая химия 1965г (1965) -- [ c.295 ]

Органическая химия 1969г (1969) -- [ c.332 ]

Органическая химия 1973г (1973) -- [ c.315 ]

Основы органической химии (1983) -- [ c.262 , c.326 ]

Курс органической химии (1979) -- [ c.379 ]

Органическая химия для студентов медицинских институтов (1963) -- [ c.236 ]

Общая микробиология (1987) -- [ c.52 , c.53 , c.56 , c.220 , c.255 , c.430 , c.492 , c.493 ]

Установление структуры органических соединений физическими и химическими методами Книга1 (1967) -- [ c.280 , c.470 ]

Метаболические пути (1973) -- [ c.35 , c.107 , c.108 ]

Биологическая химия Издание 3 (1960) -- [ c.29 , c.50 , c.319 , c.344 ]

Биологическая химия Издание 4 (1965) -- [ c.29 , c.49 , c.337 , c.363 ]

Краткая химическая энциклопедия Том 1 (1961) -- [ c.180 ]

Основы биологической химии (1970) -- [ c.42 , c.431 , c.449 ]

Органическая химия Издание 3 (1977) -- [ c.265 , c.270 , c.271 ]

Органическая химия Издание 4 (1981) -- [ c.269 , c.272 , c.510 ]

Основы органической химии 2 Издание 2 (1978) -- [ c.99 , c.100 ]

Курс органической химии (1970) -- [ c.261 , c.268 ]

Органическая химия Углубленный курс Том 2 (1966) -- [ c.631 , c.632 , c.634 , c.638 , c.642 , c.644 , c.652 , c.657 , c.665 , c.675 ]

Органикум Часть2 (1992) -- [ c.2 , c.143 ]

Органическая химия Издание 2 (1980) -- [ c.370 , c.379 ]

Органическая химия 1971 (1971) -- [ c.236 , c.460 ]

Органическая химия 1974 (1974) -- [ c.195 , c.381 ]

Лекционные опыты и демонстрационные материалы по органической химии (1956) -- [ c.265 , c.268 ]

Объёмный анализ Том 2 (1952) -- [ c.196 , c.203 ]

ЭПР Свободных радикалов в радиационной химии (1972) -- [ c.353 ]

Фотосинтез 1951 (1951) -- [ c.375 ]

Общая химия (1974) -- [ c.675 , c.677 ]

Органическая химия (1976) -- [ c.201 , c.258 ]

Органическая химия Издание 6 (1972) -- [ c.38 , c.195 ]

Химия жизни (1973) -- [ c.214 ]

Химико-технический контроль гидролизных производств Издание 2 (1976) -- [ c.221 ]

Органическая химия Издание 3 (1963) -- [ c.331 ]

Органическая химия (1956) -- [ c.332 ]

Практические работы по химии природных соединений Издание 2 (1966) -- [ c.226 , c.231 ]

Химия органических лекарственных препаратов (1949) -- [ c.353 , c.399 , c.406 , c.423 ]

Ионообменный синтез (1973) -- [ c.149 ]

Технология микробных белковых препаратов аминокислот и жиров (1980) -- [ c.0 ]

Стереодифференцирующие реакции (1979) -- [ c.246 , c.270 , c.271 ]

Химические волокна (1961) -- [ c.97 ]

Курс органической химии Издание 4 (1985) -- [ c.318 , c.326 , c.329 , c.331 ]

Органическая химия Издание 2 (1976) -- [ c.423 , c.431 ]

Органическая химия Издание 3 (1980) -- [ c.385 , c.392 ]

Стереохимия Издание 2 (1988) -- [ c.62 ]

Основы стереохимии (1964) -- [ c.395 ]

Пептиды Том 2 (1969) -- [ c.30 , c.207 , c.215 ]

История химии (1966) -- [ c.364 ]

Химия изотопов (1952) -- [ c.316 , c.319 ]

Химия изотопов Издание 2 (1957) -- [ c.0 ]

Методы органической химии Том 2 Издание 2 (1967) -- [ c.711 , c.911 ]

Методы органической химии Том 2 Методы анализа Издание 4 (1963) -- [ c.711 , c.911 ]

Курс органической и биологической химии (1952) -- [ c.299 , c.303 , c.306 , c.307 , c.366 ]

Курс органической химии (0) -- [ c.311 , c.351 , c.353 , c.384 , c.386 , c.394 ]

Краткая химическая энциклопедия Том 1 (1961) -- [ c.180 ]

Краткая химическая энциклопедия Том 2 (1963) -- [ c.0 ]

Органическая химия (1964) -- [ c.537 , c.553 ]

Начала органической химии Кн 1 Издание 2 (1975) -- [ c.456 , c.460 , c.466 ]

Начала органической химии Кн 2 Издание 2 (1974) -- [ c.657 , c.661 , c.662 , c.701 ]

Начала органической химии Книга 2 (1970) -- [ c.725 , c.729 , c.731 , c.763 ]

Химия органических лекарственных веществ (1953) -- [ c.46 ]

Основы органической химии Ч 2 (1968) -- [ c.58 , c.59 ]

Курс органической химии _1966 (1966) -- [ c.287 , c.293 ]

Органическая химия Издание 4 (1970) -- [ c.200 ]

Хроматография Практическое приложение метода Часть 1 (1986) -- [ c.44 , c.49 , c.71 , c.72 , c.74 , c.78 , c.80 , c.81 ]

Курс органической химии (1955) -- [ c.319 ]

ЯМР высокого разрешения макромолекул (1977) -- [ c.261 , c.262 , c.267 ]

Современные методы эксперимента в органической химии (1960) -- [ c.163 , c.445 ]

Химия высокомолекулярных соединений (1950) -- [ c.470 , c.472 ]

Химия биологически активных природных соединений (1970) -- [ c.27 , c.28 , c.34 , c.35 , c.36 , c.40 , c.47 , c.57 , c.68 , c.72 , c.79 , c.81 , c.101 , c.218 , c.222 , c.234 , c.241 , c.303 ]

Молекулярная генетика (1974) -- [ c.39 , c.40 , c.96 , c.205 ]

Биохимия Издание 2 (1962) -- [ c.17 , c.24 , c.26 , c.181 , c.351 , c.387 , c.388 , c.473 , c.474 , c.512 , c.513 ]

Гены (1987) -- [ c.56 ]

Биотехнология - принципы и применение (1988) -- [ c.15 , c.23 , c.149 , c.150 , c.151 , c.154 ]

Флеш-фотолиз и импульсный радиолиз Применение в биохимии и медицинской химии (1987) -- [ c.99 , c.307 , c.315 ]

Курс органической химии (0) -- [ c.316 , c.330 ]

Биохимия человека Т.2 (1993) -- [ c.26 , c.277 , c.299 , c.305 , c.308 , c.327 , c.332 , c.333 ]

Определение строения органических соединений (2006) -- [ c.156 , c.240 ]

Жизнь как она есть, ее зарождение и сущность (2002) -- [ c.143 ]

Биохимия человека Том 2 (1993) -- [ c.26 , c.277 , c.299 , c.305 , c.308 , c.327 , c.332 , c.333 ]

Биофизическая химия Т.1 (1984) -- [ c.47 , c.51 , c.70 ]

Полярография лекарственных препаратов (1976) -- [ c.119 ]

Гены и геномы Т 2 (1998) -- [ c.56 ]

Биосенсоры основы и приложения (1991) -- [ c.106 ]

Основы биохимии (1999) -- [ c.41 , c.42 , c.133 , c.144 , c.171 , c.251 , c.353 , c.387 ]

Модифицированные аминокислоты и пептиды на их основе (1987) -- [ c.0 ]

Витамин С Химия и биохимия (1999) -- [ c.88 , c.98 , c.99 , c.103 ]

Биологическая химия (2004) -- [ c.114 , c.341 , c.435 ]

Биохимия Т.3 Изд.2 (1985) -- [ c.21 , c.22 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология