Синтез и свойства аминокислот

Белки и пептиды —биополимеры ос-аминокислот. Синтез а-аминокислот, )- и -ряды а-аминокислот, их роль в построении молекулы белка. Химические свойства аминокислот. [c.251]

Синтез и свойства аминокислот [c.660]

В настоящей книге автор попытался по возможности полно осветить современные данные о биохимических взаимосвязях и превращениях аминокислот, встречающихся в природе. Книга разбита на пять глав. Гл. I посвящена рассмотрению природных аминокислот и форм, в которых они встречаются описаны обпще свойства аминокислот и, в частности, рассмотрены сте-реохимические соотношения, имеющие глубокое биологическое значение. В гл. II изложены данные о роли аминокислот в питании. В гл. ill и IV отражен современный уровень наших знаний об обмене аминокислот — о процессах их синтеза и распада, о взаимоотношениях аминокислот друг с другом и с прочими метаболитами. Гл. V, посвященная нарушениям обмена аминокислот при патологических состояниях, как бы дополняет изло-/кенные в предыдущих главах сведения о процессах обмена 15 норме . [c.7]

В такой книге, как эта, неизбежно приходится воздерживаться, иногда по субъективным мотивам, от рассмотрения некоторых вопросов, сопредельных с основной темой или перекликающихся с ней. Так, например, химические и физические свойства аминокислот рассмотрены нами лишь поверхностно. Не уделено достаточного места и биохимии белков — области, наиболее тесно примыкающей к биохимии аминокислот. Этот предмет прекрасно изложен в недавно опубликованном четырехтомном труде Белки под ред. Г. Нейрата и К. Бэйли Ч Хотя количество данных, касающихся белков, весьма велико, наши познания о механизме биологического синтеза белков еще крайне недостаточны. К числу наиболее важных реакций, свойственных аминокислотам, следует, очевидно, отнести те, которые приводят к синтезу белков решение этой проблемы ознаменует наступление нового этапа исследований. [c.8]

Для синтеза, определения и характеристики аминокислот, выделенных из природных продуктов и находящих применение в биохимических исследованиях, существенное значение имеют свойственные им химические реакции. Кроме того, многие реакции аминокислот, с которыми имеет дело химик-органик, подобны тем, которые имеют место и в живой клетке. Ниже рассматриваются химические свойства аминокислот, представляющие интерес с биохимической точки зрения. Более подробно вопросы химии аминокислот освещены в монографиях Кларка [c.33]

Ионообменная хроматография аминокислот на колонках. Определить аминокислотный состав белка — значит установить массовое или молярное соотношение составляющих его аминокислот, для чего необходимо точно определить количество последних. Само по себе количественное определение аминокислот особых затруднений не представляет, так как для этой цели имеется несколько приемлемых способов. Основное препятствие состоит в разделении их смесей, чего, однако, избежать нельзя, поскольку пока нет методов, позволяющих определять аминокислотный состав белков без гидролиза. Поэтому полипептидные цепи белков сначала расщепляют с помощью кислот или щелочей и определяют аминокислоты в полученных смесях. ИОХ по существу представляет собой метод разделения весьма сходных по химическим и мало различающихся по физико-химическим свойствам аминокислот. В настоящее время ИОХ достигла высокой точности, составляющей 2—4% (относительных). Механизация аналитического процесса привела к созданию так называемых аминокислотных анализаторов, которые, постепенно совершенствуясь, стали полностью автоматизированными быстродействующими агрегатами, работающими по заданной программе. Разделение аминокислот, как правило, ведется на катионитах, из которых чаще всего используется сульфированный полистирол, сшитый дивинилбензолом, добавляемым при синтезе в количестве 8%. [c.189]

Методы синтеза а-аминокислот действие аммиака на галогензамещенные жирные кислоты, циангидринный метод (модификация Н. Д. Зелинского), через ацето-уксусный эфир (В. В. Феофилактов), через малоновый эфир, иза-кетокислот. Синтез Р- и (о-аминокислот. Отношение а-аминокислот к нагреванию. Физико-химические свойства а-аминокислот. а-Аминокислоты как внутренние соли изоэлектрическая точка. Оптическая активность природных а-аминокислот (L-ряд), их изображение с помощью проекций Фишера. Химические свойства а-аминокислот. Реакции, свойственные карбоновым кислотам образование солей, эфиров, галогенангидридов. Реакции, свойственные аминам образование солей с кислотами, действие азотистой кислоты, образование N-ацильных и N-алкильных производных, взаимодействие с альдегидами. Реакции переаминирования, окислительного дезаминирования и де- [c.188]

Белки и пептиды — биополимеры а-аминокислот. Синтез а-аминокислот. О- и -Ряды а-аминокислот, их роль в построении молекулы белка. Химические свойства аминокислот. Отношение аминокислот к нагреванию. Медные соли а-аминокислот как хелатные соединения. Бетаины. Пептидный синтез. Первичная, вторичная и третичная структуры белка. [c.191]

Таким образом, ясно, что для того, чтобы попытаться решить-проблему химического строения белка, необходимо было обладать известным мужеством и исключительным мастерством экспериментатора. Э. Фишер подошел к решению этой задачи с полным сознанием ее объема и значения. Наметив основные направления исследований, он начал неутомимо и последовательно осуществлять свою программу. Изучив свойства и методы синтеза тех аминокислот, которые обнаруживали в белковых гидролизатах, он разработал метод разделения смесей аминокислот и использовал его для выделения и идентификации отдельных аминокислот из смесей продуктов кислотного, щелочного или ферментативного разложения белков. Разрешив таким образом,, в известной мере, весьма важную задачу состава природных белков, Фишер перешел к решению вопроса о характере связи отдельных аминокислот в молекуле белка. Этот вопрос был ключевым вопросом проблемы строения белка. [c.89]

Каждый белок обладает характерным набором кислот, расположенных в линейной или разветвленной последовательности, которая обусловливает физические и химические свойства, присущие данному белку. Хотя белки не будут рассматриваться здесь, поскольку важность, интерес и объем материала, связанного с белками, требует монографической полноты нри их обсуждении, пожалуй, стоит перечислить структуры аминокислот, образующихся при гидролизе белков. В табл. 21.1 приведены двадцать нять аминокислот, входящих в состав белков. Десять из них являются незаменимыми в том смысле, что, хотя все аминокислоты необходимы для нормального развития высших организмов, последние неспособны сами осуществлять синтез незаменимых аминокислот, и поэтому эти аминокислоты должны входить в состав белков пищи высших организмов. [c.524]

Физико-химические свойства аминокислот и их полифункциональность важны для осуществления многочисленных регуляторных функций этих веществ в живых организмах. Индивидуальные аминокислоты, их производные (пептиды) и продукты метаболизма (аммиак, мочевина, ароматические амины) служат, в частности, медиаторами нервных окончаний, сигналами связи с внешней средой, ингибиторами отдельных биохимических реакций, являются адаптогенами и основой для синтеза нейропептидов и гормонов (Кричев-ская и др., 1983). Плазма крови представляет собой их депо и обеспечивает транспорт аминокислот к определенным органам. [c.25]

Может показаться, что я ломлюсь в открытую дверь — способность аминокислот к кристаллизации — чего еще желать для иллюстрации матричных свойств аминокислот Однако возможность кристаллизации аминокислот в значительной мере определяется геометрией их заряженных групп (отрицательного карбоксила и положительно заряженной аминогруппы). Геометрия этих ионизированных групп у всех аминокислот практически одинакова. Поэтому вряд ли можно ожидать избирательной кристаллизации аминокислот из их смеси. Впрочем, возможна ли такая избирательная кристаллизация, я не знаю (но очень хотел был бы узнать). Вместе с тем общеизвестна способность белков, полипептидов образовывать кристаллы. К сожалению, это их свойство не очень проясняет картину. Во-первых, не известно, возможна ли избирательная кристаллизация белков, во-вторых, она определяется не столько детальным соответствием полипептидных цепей друг другу, сколько сходством геометрии целых белковых глобул. Кроме того, нас интересует способность полипептидных цепей служить матрицами при синтезе новых полипептидных цепей из аминокислот. Это значит, что нас интересует специфическое связывание аминокислот на полипептидной цепи. [c.57]

К настоящему времени разработаны и реализованы в промышленном масштабе производства многих аминокислот методом органического синтеза. С его помощью производят I), -метионин, глутаминовую кислоту, лизин, триптофан, треонин, глицин и ряд других. По современным технологиям осуществляют синтез индивидуальных аминокислот с высоким выходом и высокой степенью химической очистки. Однако данный способ имеет ряд существенных недостатков, не позволяющих рекомендовать его для создания многотоннажного производства. Выпуск продуктов кормового и пищевого назначения возможен только на основе биологически активных -форм аминокислот. В результате химического синтеза всегда образуются рацематы — равновесные смеси - и )-форм аминокислоты, требующие в дальнейшем достаточно сложной и (или) дорогостоящей очистки. Присутствие )-формы в готовом продукте всегда нежелательно не только потому, что она представляет собой балласт, поскольку не усваивается организмом человека и животного, повышает расходные коэффициенты используемого сырья на 1 т продукции, но у некоторых аминокислот она обладает токсичными свойствами. Исключение составляют глицин и метионин. Для первого не существует оптически активных изомеров. У второго . -фор-мы усваиваются организмом человека и животного в равной мере. [c.11]

По химической природе белки являются полиамидами, исходными мономерами для их синтеза служат а-аминокислоты. Они обладают амфотерными свойствами, так как содержат группы СООН и ЫН2. [c.307]

ИМИДЫ КИСЛОТ — производные кислот, содержащие два ацильных остатка, связанных с имидной группой ЫН. Известны линейные и циклические И. к. Наибольшее значение имеют циклические И. к.— производные двухосновных кислот, например, фталимид, сахарин и др. И. к., в отличие от амидов, не обладают свойствами оснований и являются слабыми кислотами. И. к. широко применяются в органическом синтезе гетероциклических соединений, аг/ Инов, аминокислот и пептидов. [c.107]

Деструкция полимеров — это разрушение макромолекул - под действием различных физических и химических агентов. В результате деструкции, как правило, уменьшается молекулярная масса полимера, изменяется его строение, а также физические и механические свойства полимер становится непригодным для практического использования. Следовательно, этот процесс является нежелательной побочной реакцией при химических превращениях, переработке и эксплуатации полимеров. В то же время реакции деструкции в химии высокомолекулярных соединений играют и положительную роль. Эти реакции используют для получения ценных низкомолекулярных веществ нз природных полимеров (например, аминокислот из белков, глюкозы из крахмала), а также для частичного снижения молекулярной массы полимеров с целью облегчения их переработки. С помощью некоторых деструктивных процессов можно определять строение исходных полимеров и сополимеров. Процессы, приводящие к разрыву химических связей в макромолекулах, как уже отмечалось, используют для синтеза привитых и блок-сополимеров. [c.67]

Это свойство сопряженных реакций играет исключительно важную роль в живой природе. Например, синтез важнейщих компонентов живой материи — белков и нуклеиновых кислот соответственно из аминокислот и нуклеотидов сопровождается существенным увеличением энергии Гиббса. Эти процессы становятся возможными потому, что протекают сопряженно с гидролизом аденозинтрифосфорной кислоты (АТФ), который сопровождается существенным уменьшением энергии Гиббса, перекрывающим ее рост при синтезе указанных полимеров. Наоборот, образование АТФ из продуктов ее гидролиза, сопровождающееся увеличением энергии Гиббса, происходит сопряженно с окислением органических соединений (идущим с существенным уменьшением энергии Гиббса). [c.391]

Аминокислоты, их строение, свойства и значение. Белки как высокомолекулярные природные соединения. Строение белков и их свойства. Проблема химического синтеза белков. [c.224]

Наиболее важными для жизни органическими соединениями являются белковые вещества. Повсюду, где мы встречаем жизнь, мы находим, что она связана с -каким-либо белковым телом (Энгельс). В состав белков, кроме углерода (50—55%), водорода (6,5—7,5), кислорода (19—24) и азота (15—19), входит обычно сера (до 2,5%), а иногда и некоторые другие элементы (Р, Fe, u и т. д.). Структурные формулы природных белковых веществ известны только для отдельных их представителей. Изучение продуктов их распада показало, что основную роль при образовании белковых молекул играют органические соединения, содержащие в своем составе группы NH2 и СООН, так называемые аминокислоты. Соединения эти, характеризующиеся одновременным наличием у них функций основной (из-за группы ЫНг) и кислотной (из-за группы СООН), способны присоединяться друг к другу, образуя сложные частицы, приближающиеся по свойствам к молекулам простейших белков. Таким образом, искусственный синтез важнейших натуральных белков еще не осуществлен, но на пути к нему уже сделаны некоторые важные шаги. [c.541]

Правильная ориентация активированных аминокислот на матричной РНК—м-РНК достигается в частицах с молекулярной массой около 3-10 —так называемых рибосомах. На поверхности рибосомы определенные участки фиксируют в оптимальном расположении активированные аминокислоты (включающие и т-РНК, и м-РНК) и продукт реакции, т. е. белковую цепочку. Для синтеза кроме особых ферментов требуется еще присутствие ионов магния. Рибосома — двойная частица рибосома кишечной палочки имеет общий размер около 20,0 нм, причем одна из составляющих рибосому частиц примерно в два раза больше другой свойства этих частиц (константы седиментации) не вполне одинаковы. Оба типа частиц содержат РНК и белки в основном структурного типа. Матричную функцию выполняют лишь м-РНК, доля которой от общего содержания РНК в рибосомах довольно мала (несколько процентов). [c.392]

Биоорганическая химия сблизила и иереилела практическую деятельность химика-органика и биохимика. В данной главе авторы постарались показать взаимосвязи между органической химией и биохимией, с одной стороны, и химией белка и медицинской химией (фармакологией) —с другой. Как основной используется химический подход, н механизм биохимических реакций описывается в сравнении с их синтетическими моделями. Органический синтез и биосинтез пептидной и фосфоэфирной связи (гл. 3) рассматриваются параллельно таким образом выявляется удивительный ряд сходных закономерностей. Каждая аминокислота представлена как отдельное химическое соединение с уникальным набором свойств. Способность аминокислот к диссоциации обсуждается в терминах, принятых в органической химии для кислот и оснований, и фундаментальные свойства аминокислот подаются читателю так, чтобы не было впечатления, будто аминокислота — это нечто совершенно особенное. Химия аминокислот представлена как часть курса органической химии (реакции ал-килирования, ацилирования и т. п.), а сведения по биохимии рассмотрены с химической точки зрения. [c.26]

Важно уяснить, что именно основания, пуриновые или пиримидиновые, являются носителями генетической информации, подобно тому как боковые цепи аминокислот определяют химические и функциональные свойства аминокислоты. Носитель наследственной информации — молекула ДНК — организована в клетке в структурные единицы — гены. Эти последние в свою очередь локализованы в особых структурах — хромосомах, которые находятся в ядре животных или растительных клеток. Именно ген содержит информацию, определяющую специфический признак цвет глаз и волос, рост, пол и т. д. Однако для описания на молекулярном уровне ген — довольно сложное образование, так как число молекулярных стадий при реализации конкретного признака может быть весьма велико. Отметим, что любой генетический признак реализуется с помощью белкового синтеза (структурного белка либо фермента), и введем понятие более простого элемента — цистрона. Цистрон определяют как часть ДНК, которая несет генетическую информацию (кодирует) о синтезе лищь одной полипептидной цепи. Хромосома содержит много сотен цистронов. Все количество ДНК, содержащееся в клетке, называется геномом. [c.108]

Участие множественных молекулярных форм ферментов в регуляции метаболизма можно проиллюстрировать на примере синтеза аминокислот у бактерий. У Е. соИ аспартаткиназная реакция предшествует синтезу трех аминокислот треонина, лизина, метионина. Имеются три изоэнзима аспартаткина-зы (АК-1, АК-2 и АК-3), которые по принципу обратной связи ингибируются соответствующими аминокислотами. Вообще регуляция метаболизма изоферментами основана на различии их некоторых свойств, влияющих на скорости каталитического процесса (табл. 6.2). [c.83]

Введение составлено Я. Л. Гольдфарбом, ему же и Л. И. Беленькому принадлежит общая редакция книги. Глава I написана Л. И. Беленьким, в ней рассмотрены основные закономерности реакций электрофильного замещения в ряду тиофена. Другой группе важнейших синтетических реакций тиофеновых соединений — прямому металлированию литийорганическими реагентами и литий-галоидному обмену — посвящена глава II, написанная Ф. М. Стояновичем. Данные о синтезе и свойствах нолифункцио-нальных соединений ряда тиофена, способных, в частности, служить комплексообразующими агентами, представлены в главе III, принадлежащей М. А. Калик. Глава IV (автор В. П. Литвинов) посвящена конденсированным гетероароматическим системам, включающим тиофеновый цикл в специальных разделах этой главы рассмотрены синтез и свойства комплексообразующих и хе-латных соединений на основе бензо[ ]тиофена и тиенотиофенов. В главе V, написанной Е. П. Захаровым, обобщены данные о методах и возможностях получения алифатических и алицикличе-ских соединений из замещенных тиофена. Две последние главы, составленные Б. П. Фабричным (глава VI) и С. 3. Тайцем (глава VII), посвящены пшроко разработанным направлениям — синтезу алифатических аминокислот и лактамов (глава VI) и макро-циклических соединений (глава VII), основанным на восстановительной десульфуризации соединений ряда тиофена. [c.4]

Фишер понимал, что дальнейшее развитие работ на этом этапе зависит в первую очередь от знания строения и свойств отдельных аминокислот. Однако в то время не существовало разработанного и широко применимого общего метода синтеза а-аминокислот. Используемые для синтеза реакции замещения соответствующих галогенизированных жирных кислот и циангид-ринный метод Э. Штрекера не были столь универсальны, как это тогда считалось. Дело в том, что для их успешного использования необходимо было иметь либо соответствующие а-галогенироизводные жирных кислот, либо соответствующие альдегиды, получение которых оказалось весьма трудоемким, а иногда и просто невозможным в то время делом. [c.71]

Е. А. Шиловым [271—277] изучен механизм реакций хлора с органическими соединениями, лежащий в основе промышленного синтеза этиленхлоргидрата, и показано, что активными агентами хлорирования в водной среде являются ацилгипохлориты, хлор, Н0С1 и окись хлора, а не ион хлора, как считалось ранее. Установлено, что реакции присоединения галогеноводородов к соединениям с двойной и тройной связью в зависимости от природы реагентов и растворителя носят или электрофильный, или нуклеофильный характер. Изучена кинетика присоединения галогенов к тройной связи в неводных средах открыт и исследован гомогенный катализ карбоновыми кислотами и другими акцепторно-донорными веществами в апротонных и протонных растворителях. Создана теория электрофильного замещения в ароматических системах, в которой постулируются акцепторно-донорные комплексы хиноидного строения. Показано, что каталитическое действие аминокислот в процессе энолизации ацетона связано со специфическим свойством аминокислот образовывать циклические промежуточные комплексы. [c.57]

Изучение свойств 3-дезокси-0-арабиногептулозонат-7-фосфат-синта-зы, катализирующей реакцию между фосфоенолпируватом и эритрозо-4-фосфатом при синтезе ароматических аминокислот, показало, что активность этого фермента увеличивают фенилаланин и тирозин более слабо действует триптофан. При добавлении же всех трех аминокислот активность его подавлялась примерно на 85% (Jensen, Trentini, 1970). [c.78]

Химические свойства аминокислот определяются в первую очередь наличием у одного и того же атома углерода карбоксила и аминогруппы. Специфика бокового радикала аминокислоты (ароматические и гетероциклические циклы, ЗИ- и ОН-группы, дополнительные амино- и карбоксильные функции) определяет различия в реакционной способности и индивидуальность поведения каждой аминокислоты нри типичных превращениях, а также возможность протекания специфических реакций, характерных только для данной аминокислоты. В данном ра.зделе рассмотрены общие типы реакций, причем ряд подробностей и методы получения некоторых производных не обсуждаются в связи с тем, что они освещены в разделах Первичная структура белковой молекулы и Синтез пептидов . Это касается таких производных аминокислот, как N-aцильиыe и Х-алкильные производные, ангндриды, азиды и активированные эфиры аминокислот. [c.37]

Аминокислоты. Изомерия и номенклатура. Методы синтеза, структура и мзич0С1ше свойства. Хюлмчесше свойства. Отдельные представители жх применение. [c.192]

Нет никаких сомнений, что большая часть органического и минерального вещества Вселенной сосредоточено в МСС. По данным [60-66], можно выделить различные виды МСС, отличающиеся своей природой (табл. 1.1). Нефти и нефтяные дисперсные системы, газы и газоконденсаты наиболее изученные МСС [53-59]. Экологические системы, которые также относятся к МСС [63], будут рассмотрены во второй части книги. По данным радиоастрономии газопылевые межзвездные облака, занимающие гигантские области Вселенной, содержат в своем составе органические МСС, состоящие из низших углеводородов ряда метана, гетероатомные азотсодержащие и оксосоединения циан, цианоацетилен, аминокислоты [27]. Живые существа создают МСС из продуктов метаболизма и деградации. Технологические процессы также генерируют МСС. Последние образуются в нефтехимических процессах оксосинтеза Фишера-Тропша, каталитическом риформинге, алкилировании, крекинге, пиролизе и т. д. 19,20,58]. Полимеры также являются МСС. Авторами 25] отмечено, что каждую компоненту полимера с определенной молекулярной массой и структурой можно рассматривать как индивидуальное вещество. Любой полимер это стохастическая система, состоящая из компонентов одного гомологического ряда. В отличие от индивидyi льныx компонентов продукты окислительной, фотохимической деструкции полимеров являются типичными МСС. Таким образом, МСС формируются в результате деструкции и синтезе различных веществ. Системы с разной природой компонентов, включающие высокомолекулярные и низкомолекулярные вещества мало изучены. Целесообразно отдельно выделить высокомолекулярные МСС. Свойства таких систем, не менее нем химическая природа, определяют статистический закон распределения состава и вероятность различия компонентов (глава 2). Вероятность различия компонентов характеризует степень химической неодно- [c.6]

В синтезе грамицидина 8 участвуют два фермента легкий (М = 100 000) и тяжелый (Л4 = 280 ООО), Синтез начинается иа легком ферменте, который действует также как рацемаза , превращая ь-фенилаланин в о-энантиомер. Нуклеофильная тиольная [руппа легкого фермента атакует активированный фенилаланин (АТР и аминокислота реагируют с образованием ангидрида), образуя (катализ основанием) высокоэнергетическин тиоэфир, ДСп1др —38 кДж/моль (—8 ккал/моль). Различие свойств тио-эфиров и ацильных эфиров связано с гораздо большей степенью делокализации неспаренных электронов кислородом карбонильной группы, чем атомом серы. Такая делокализация понижает электрофильность карбонильной группы. Кроме того, тиольная группа — более хорошая уходящая группа, чем соответствующая гидроксильная. Напомним, что для меркаптана рКа Ю, тогда как для спирта рКа 15 (табл. 2.1). [c.62]

Очень часто при описании методов синтеза и свойств пептидов не рассматриваются аналогичные методы синтеза и свойства не менее важных соединений — фосфодиэфиров. Действительно, стратегия синтеза и проблемы, которые при этом возникают (например, использование ДЦГК, защитные группы, синтез на полимерном носителе и т. д.), весьма похожи, если не одинаковы, хотя никогда не обсуждаются параллельно. Восполнить этот пробел— вот цель настоящей главы. При этом, как и ранее, проводится сравнение с биосинтезом фосфатной связи. Следовательно, в настоящей главе сравниваются химические и биологические (биоорганические) свойства двух функционально важных классов макромолекул белков и нуклеиновых кислот. Разумеется, мы дополним эту картину, рассмотрев свойства еще двух мононуклеотидов, играющих важную роль в биологических процессах,— нук-леозидтрифосфатов и циклических нуклеотидов. Это показывает, что, подобно аминокислотам, для биологических систем важны не только полимерные молекулы. Рассматривая этот вопрос, мы вновь проведем сравнение химического и биологического путей синтеза. Освещаются результаты исследований, опубликованные в литературе, включая 1980 г. [c.104]

Toporo зависят жизненно важные свойства системы. Здесь кодирование матричного синтеза обусловлено целым рядом низших кодов кодом, отвечающим соответствию т-РНК, и аминокислоты кодом, соответствующим отношению между т-РНК, рибосомой и м-РНК кодом ферментов, производящих замыкание пептидных связей, и т. д. [c.394]

Пиридоксаль (П) и пиридоксамин (И1) являются биокатализаторами, находясь в виде простетической группы (кодекарбоксилазы) в составе ами-нофераз (трансаминаз), декарбоксилаз и других ферментов, принимающих участие в синтезе и расщеплении аминокислот. Пиридоксол (I) рассматривают как провитамин, так как он проявляет свои витаминные свойства не непосредственно, а превращаясь в организме в пиридоксаль или пиридоксамин. [c.662]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология