Структура третичная и далее

Экстракционная способность по отношению к металлам увеличивается от первичных к вторичным и далее к третичным аминам-Однако структурные изменения в молекуле амина могут изменить этот порядок на обратный [557, 596, 597]. Влияние структуры, по-видимому, вызвано изменением в основности амина и стерическими факторами. [c.65]

Третичная и четвертичная структуры белков определяются при помощи рентгеноструктурного анализа, который впервые был проведен применительно к миоглобину и гемоглобину Дж. Кендрью и М. Перутцем в Кембридже. Значение рентгеноструктурного анализа белков трудно переоценить, так как именно этот метод дал возможность впервые получить своеобразную фотографию белковой молекулы. Для получения информативной рентгенограммы необходимо было иметь полноценный кристалл белка с включенными в него атомами тяжелых металлов, так как последние рассеивают рентгеновские лучи сильнее атомов белка и изменяют интенсивность дифрагированных лучей. Таким образом можно определить фазу дифрагированных на белковом кристалле лучей и затем электронную плотность белковой молекулы. Это впервые удалось сделать М. Перутцу в 1954 г, что явилось предпосылкой Д 1я построения приближенной модели молекулы белка, которая затем была уточнена при помощи ЭВМ. Однако первым белком, пространственная структура которого была полностью идентифицирована Дж. Кендрью, оказался миоглобин, состоящий из 153 аминокислотных остатков, образующих одну полипептидную цепь, В результате было экспериментально подтверждено предположение Л. Полинга и Р. Кори о наличии в молекуле миоглобина а-спиральных участков, а также М. Перутца и Л. Брэгга о том, что они имеют цилиндрическую форму Несколько позднее М. Перутцем была расшифрована структура гемоглобина, состоящая из 574 аминокислотных остатков и содержащая около [c.43]

Как мы знаем, антитела содержат легкие и тяжелые полипептидные цепи, а IgM и IgA, кроме того, состоят из пяти и двух субъединиц соответственно. Антитела, будучи секреторными или мембранными белками, синтезируются на мембранно-связанных рибосомах. Их созревание и транспорт проходит по механизмам, описанным в гл. 29. В цистернах эндоплазматического ретикулума происходит формирование третичной структуры антител и частичное их гликозилирование. Далее в аппарате Гольджи заверщается их окончательное [c.489]

Для глобулярных белков, таких, как яичный альбумин, необходимо было выяснить, не приводит ли солюбилизация углеводорода к денатурации. Для этого исследовали изменение вторичной структуры белка (методом оптического вращения) и третичной структуры (ро определению вязкости) до и после солюбилизации углеводорода в широком интервале pH. Опыты показали, что удельное оптическое вращение растворов яичного альбумина в интервале pH = 4,5— 10,5 оставалось постоянным и немного уменьшалось после введения бензола, вязкость после солюбилизации также уменьшалась вследствие понижения асимметрии молекул. Все это свидетельствует о том, что глобулы яичного альбумина после солюбилизации становятся более компактными и не происходит денатурация. Далее выяснялось Влияние солюбилизации на конформационную устойчивость яичного альбумина к тепловой и кислотно-щелочной денатурации. Оказалось, что глобулы яичного альбумина, солюбилизировавшие бензол, становятся более устойчивыми к тепловой денатурации 0,55%-ный водный раствор яичного альбумина денатурирует при 60°, а После солюбилизации углеводорода — при 70°. [c.395]

Энергия образования радикалов. Разница в энтальпии при переходе от первичного к вторичному и далее к третичному радикалам, вычисленная из энергии диссоциации связи С —Н [30], составляет примерно 4 ккал/моль, т. е. приблизительно в 3—4 раза меньше соответствующих величин, найденных для ионов карбония. Энергия стабилизации за счет. резонансных структур (/ .СзН, - и 1 апп п д близка к 10 ккал/моль. Можно ожидать, что эти величины, рассчитанные для газообразных ионов, мало меняются в других средах. [c.19]

Далее преподаватель излагает материал о структуре углеродных цепей, а также дает понятие о первичном, вторичном, третичном и четвертичном атомах углерода. Этот материал хорошо освещен в рекомендованных учебниках. [c.49]

Уменьшение термической стабильности полимеров по сравнению с модельными низкомолекулярными веществами может зависеть от ряда причин, например от наличия разветвлений в цепи, так как при этом увеличивается число концевых групп. Кроме того, возможно появление активных реакционных центров у третичных углеродных атомов . Далее следует отметить такие особенности, как наличие некоторого количества менее прочных структур голова к голове (стр. 32), образовавшихся в процессе роста и обрыва цепей. Большую роль играют также кислородсодержащие звенья в молекулах полимеров. [c.57]

Пигмент крови гемоглобин устроен иначе и к тому же сложнее. Подобно ферменту, гемоглобин состоит из двух компонентов — белкового глобин) и небелкового (железосодержащий пигмент гем). Белковый компонент состоит из 4 белковых молекул, каждая из них имеет молекулярный вес около 16 ООО. В каждой из четырех полипептидных цепей участки, обладающие а-спиральной вторичной структурой, чередуются с участками, имеющими беспорядочное строение. Далее, каждая из четырех белковых молекул имеет третичную структуру, возникающую за счет скручивания ее извитых отрезков, а все 4 молекулы образуют единый комплекс— то, что мы называем четвертичной структурой гемоглобина (молекулярный вес комплекса 64 450). Это уже не линейный, а глобулярный белок (рис. 14). Следует отметить, что белковые партнеры в этом комплексе [c.40]

В этой главе мы последовательно рассмотрим проблему изучения химического строения, или структурной формулы, белка, исследование вторичной спиральной структуры цепи и в этой связи — опыты с модельными синтетическими веществами полипептидами, без которых нельзя было бы столь быстро научиться понимать белки. Далее мы рассмотрим третичную структуру белковых макромолекул и наиболее совершенный метод ее изучения — рентгеноструктурный анализ, а также многочисленные физикохимические свойства белков, зависящие от макромолекулярной структуры — гидродинамические, оптические, электрические. Наконец, мы остановимся па современных методах разделения, очистки и идентификации белков. [c.10]

Уже давно высказывалось мнение, что первичная структура белка — аминокислотный состав — определяет его пространственную структуру 1116, 117]. Поскольку за последнее десятилетие структура пяти белков — гемоглобина [1181, миоглобина [ПО, 1111, лизоцима [112, 113], а-химотрипсина [119] и рибонуклеазы А [120] — стала известна детально, а еще для нескольких белков рентгеноструктурный анализ дал достаточное разрешение для того, чтобы увидеть основные черты вторичной и третичной структур, многие исследователи пытаются найти корреляцию между аминокислотным кодом (составом и последовательностью аминокислотных остатков) и конформационным кодом (пространственной структурой). [c.388]

Нивелировка активности радикалов при переходе М —> — - М02 обусловлена вероятнее всего существенным уменьшением влияния структуры молекулы мономера М на реакционную способность свободного радикала типа МОг по сравнению с радикалом типа - М. Это влияние не распространяется, по-видимому, далее атома кислорода фрагмента М0— в звене МОО, поскольку направление орбиталей неподеленных пар электронов атомов кислорода перекисей взаимно перпендикулярны [149]. В этом, вероятно, заключается также причина сравнительно малого изменения реакционноспособности соответственно первичных, вторичных и третичных перекисных радикалов в реакции отрыва атомов водорода в зависимости от строения радикала [33, 148] (см. также табл. 10). [c.43]

Имеющая определенную конформацию (определенную вторичную структуру) цепь может далее складываться с созданием третичной структуры. Например, на рис. 35 изображена третичная структура фермента рибонуклеазы, представляющей собой полипептид, построенный из 124 аминокислотных остатков. [c.428]

Белки — это высокомолекулярные полипептиды (молекулярный вес от 40 тыс. до 6 млн.), построенные из а-аминокислот Ь-ряда. Всего в белках содержится 20 аминокислот, и их комбинации в различной последовательности дают чудовищное количество белков — около 2 миллиардов Эта последовательность аминокислот в молекуле белка называется его первичной структурой. Однако она не определяет полностью его строения. Как правило, полипептидные цепи белка не вытянуты, а скручены в спираль (вторичная структура). Далее, полипептидные цепи стремятся свернуться в клубок строго определенным образом, который характерен для каждого белка. Это — третичная структура. [c.173]

Большая часть особенностей химии пиридина может быть выведена при рассмотрении структуры этого соединения в сравнении с типами соединений, ранее рассмотренными в других главах. Поскольку пиридин содержит основной атом азота, не связанный с водородом, он должен обладать свойствами, сходными со свойствами третичных аминов, а существенной их чертой будет электрофильная атака по атому азота. Далее, поскольку молекула пиридина, подобно бензолу, является ароматической, то можно ожидать, что она будет участвовать (до некоторой степени) в реакциях электрофильного замещения. Однако имеется более подходящая молекула для сравнения, чем бензол в пиридине содержится сильная электроноакцепторная группа, включенная в цикл, так что остальные атомы кольца становятся электронодефицитными, как это наблюдается для нитробензола. Поэтому пиридин должен обладать пониженной активностью по отношению к электрофилам, но повышенной к нуклеофилам, подобно тому, как нитробензол. Наконец, метиленовая группа заместителя, находящегося в а- или 7-положении к азоту, должна проявлять активность, близкую к активности метиленовой группы в орто- или пара-положении к нитрогруппе в нитробензоле. [c.508]

При рассмотрении рис. 33 ясно различимы все три уровня организации белковой молекулы. Во-первых, последовательность аминокислот, их правильное чередование вдоль полипептидной цепи, которое составляет первичную структуру белка. Далее видно, что на линейных участках полипепуидная цепь свернута в спираль, соответствующую а-спирали Полинга и Кори. И, наконец, чередующиеся спиральные и аморфные участки уложены в пространстве в компактное и симметричное тело — глобулу, образуя третичную структуру белка. [c.126]

Открытие антипирина связано, как уже упоминалось, с изучением природного лекарственного алкалоида хинина переход от антипирина к пирамидону в значительной мере связан с исследованиями в области другого важного алкалоида — морфина. Установление наличия N-метиль-ной группы в структуре морфина дало основание полагать, что обезболивающее действие антипирина может быть усилено путем введения в его ядро еще одной третичной метилированной аминогруппы 24. Действительно, синтезированный в 1893 г.25 4-диметиламиноантипирин— лирамидон (IV) в 3—4 раза превосходит антипирин по силе и длительности действия. [c.30]

Как было указано выше, для образования ионов карбония требуется либо отщепление атома водорода посредством разрыва углерод-водородной связи, либо присоединение атома водорода с образованием новой углерод-водородной связи. В связи с этим для теории таких механизмов приобретают большое значение накопленные экспериментальные данные, показывающие большую реакционную способность третичных углерод-водородных связей сравнительно со вторичными связями С —Н и последних сравнительно с первичными при диссоциациях ионного типа (крекинге) и реакциях присоединения. Относительная реакционная способность третичных, вторичных и первичных углерод-водородных связей в термических реакциях через свободные радикалы соответственно меньше. Далее будет показано, что в силу вышесказанного третичные и вторичные структуры играют доминирующую роль в механизме ионных реакций. Приведенное отношение между реакционными способностями связей С —Н основано на данных, полученных нри масс-снектрометрическом измерении потенциалов образования различных алкил-ионов. Потенциалы образования алкил-ионов вместе с соответствующими термодинамическими данными и данными по энергиям диссоциации связи для углеводородов дают величину энергии, необходимую для получения алкил-ионов из родственных им углеводородов эта величина энергии может быть качественно коррелирована с относительной реакционной способностью первичных, вторичных и третичных углеводородных структур как в случае низкотемпературных реакций присоединения, так и при высокотемпературной диссоциации (ионных процессах). Аналогично определяемая энергия сво-бодноради1 альной диссоциации связи С — Н [37, 39] отражает гораздо меньшее различие в реакционной способности разных типов С — Н связей в случае термических свободиораднкальных реакций таким образом, существует явный нараллелизм между экспериментальными данными каталитического и термического крекинга и энергетикой предложенных механизмов. [c.115]

Данные по равновесным соотношениям цикланов СаН в хорошо иллюстрируют высказанные ранее обш ие соображения о связи между устойчивостью углеводородов и их строением. Здесь также показана малая устойчивость циклопентановых углеводородов при низких температурах и рост этой устойчивости по мере увеличения температуры. В углеводородах ряда циклопентана следует обратить внимание на высокую устойчивость триза-меш,енных структур. Значительно меньшей устойчивостью обладают дизамещенные изомеры и еш,е меньшей — монозамещенные. Обращает на себя внимание высокая устойчивость 1,1,3-триме-тилциклопентана, углеводорода, имеющего как четвертичный, так и третичный углеродный атом. Этот тип структуры, как будет показано далее, весьма характерен для термодинамически устойчивых цикланов как циклонентанового, так и циклогексанового ряда. 1,1,2-Триметилциклопентан обладает меньшей устойчивостью из-за 1 с-вицинального взаимодействия заместителей в этой структуре. [c.105]

Тогда мы синтезировали 3-хлор-2,4-диметилпентен-1. Гринь-яров реагент, полученный из этого аллильного типа галоид-алкенила, после конденсации его с дпизопропилкетоном, дал с выходом 30% третичный спирт нижеприводимой, а не желаемой структуры углеродного скелета (как об этом свидетельствовали результаты окисления) [c.296]

Большое внимание выяснению роли структуры углеводородов в процессе их окисления было уделено в работе Ларсена, Торпа и Армфелъда [48], изучивших более 40 индивидуальных углеводородов. Они также пришли к выводу, что окисляемость растет с увеличением числа третичных углеродных атомов и длины боковых цепей. Далее они установили большую устойчивость в отношении окисления алкил-ароматических углеводородов с четвертичными углеродами [c.360]

В свою очередь трехмерная структура белковой молекулы также содержит информацию, но уже совершенно нового типа, а именно функциональную, которую акад. В.А. Энгельгардт назвал интрамолекулярной информацией. Как будет показано далее, все биологические свойства белков (каталитические, гормональные, антигенные и др.) связаны с сохранностью их третичной структуры, которую принято называть нативной конформацией. Любые воздействия (термические, физические, химические), приводягцие к нарушению этой конформации молекулы (разрыв водородных и других нековалентньгх связей), сопровождаются частичной или полной потерей белком его биологических свойств. [c.68]

В заключение этого и двух предыдущих параграфов следует отметить, что сборка многокомпонентных надмолекулярных структур, несмотря на заложенную в их компоненты способность к взаимному узнаванию, скорее всего не является самопроизвольным процессом. В настоящее время накопились факты, указывающие на более сложный, характер образования многосубъединичных белков и нуклеопротеидов, требующих участия вспомогательных белков, которые далее в конечной структуре не присутствуют. Возможно, это относится и к формированию третичной структуры достаточно сложных белков. Установле Ю, что в этих процессах в большинстве случаев, если ие всегда, принимают участие специальные белки, называемые шаперонами. Эти белки были первоначально обнаружены [c.113]

Присоединение карбкатионов к ненасыщенной связи (У-Зб) подробно рассматривается далее в связи с актами инициирования и роста при катионной полимеризации. Здесь же необходимо отметить, что место атаки и структура вновь образующегося катиона определяются относительной устойчивостью конечного продукта. В соответствии с этим у монозамещенных олефинов взаимодействие данного типа приводит к вторичным, а у несимметричных дизамещенных олефинов — к третичным катионам [c.293]

Шварц [102] дал приемлемое качественное объяснение большого влияния структуры (например соседних метильных групп) в реакциях карбоний-ионов. Он указывает, что электронное взаимодействие между положительным зарядом и электронами, участвующими в соседних связях, значительно сильнее, чем взаимодействие между ними и свободным электроном свободного радикала. Последнее в свою очередь значительно сильнее, чем взаимодействие между связанными электронами. В ионе взаимодействие между соседними углеродными атомами намного сильнее взаимодействия между соседшаш и водородными атомами вследствие большей поляризуемости углеродных атомов. Отсюда следует, что образование третичного бутил-иона более вероятно. [c.426]

Согласно работе Стефенса [130], окисление алкилароматических углеводородов начинается не с третичного, а со вторичного атома углерода в радикале. Далее он же утверждает, что разветвленные углеводороды с третичными, вторичными и первичными углеродными атомами окисляются труднее линейных структур, содержащих только вторичные и первичные углеродные атомы. По его данным, окисляемость алканов падает в ряду н-октан, 3-метилгептан, 3-этилгексан, 2-метил-З-этилпен-тан, 2,5-диметилгексан и 2,2,4-триметилпентан. Дальнейшими исследованиями был подтвержден только факт минимальной окисляемости 2,2,4-триметилпентана [169] (причины этого явления были рассмотрены выше). Далее, в порядке возрастания окисляемости следует н-октан, а за ним все остальные изомеры. [c.94]

Здесь и далее мы испо.пьзуем термин первичная, вторичная, третичная и четвертичная структуры нуклеиновых кислот в следующем смысле. Первичная структура — последовательность пуклеозндпых звеньев, соединенных фосфо-диэфирной связью в непрерывную и неразветвленную полинуклеотидную цепь. Вторичная структура — в случае одноцепочечных, главным образом монотонных полинуклеотидов, — пространственное расположение нуклеозидных звеньев, обусловленное межплоскостным взаимодействием оснований. В случае двух комплементарных цепей вторичная структура представляет собой жесткую двойную спираль, стабилизованную как ме.жплоскостным взаимодействием соседних оснований в пределах одной цепи, так и водородными связями между противолежащими основаниями в параллельных цепях. Третичная структура образуется в результате реализации наряду с двухспиральными иных типов фиксированной укладки полинуклеотидных цепей. Четвертичная структура — пространственное расположение взаимодействующих макромолекул (обычно полинуклеотидов и полипептидов) в нуклеопротеидах — рибосомах, вирусах и т. д. [c.16]

Рассмотренные два типа взаимодействия оснований поперечные (путем образования водородных связей со стабилизацией за счет ван-дер-ваальсово-лондоновских сил) и межплоскостные взаимодействия— определяют стабильность и специфичность структуры нуклеиновых кислот. В определенных случаях имеют место оба типа взаимодействия (как, например, в ДНК или РНК), в других реализуются только межплоскостные взаимодействия (в односпиральных гомополинуклеотидах). Далее будут рассмотрены конкретные черты вторичной и третичной структур полинуклеотидов. [c.249]

Использование данных ИК-спектроскопии дало возможность отнести исследуемое соединение с малоинформативным масс-спектром, не содержащим пика молекулярного иона, к классу третичных ацетиленовых спиртов типа НСНзС(ОН)С = СН. Однако структура углеводородного радикала R оставалась неизвестной. Спектр ПМР этого соединения состоит из трех синглетов с относительной интенсивностью 6 1 1 и позволяет в сочетании с выявленным в рассматриваемом примере фрагментом однозначно определить структурную формулу, даже без сопоставления величин химических сдвигов (СНз)2С(ОН)С = СН. [c.124]

Далее, исследование структурных формул белков показало, что все молекулы данного белка математически тождественны друг другу, и только в результате генетической мутации может появиться измененная мутированная клетка, способная синтезировать измененный белок, причем все молекулы этого измененного белка также идентичны друг другу. Впервые Ингрэм на примере гемоглобина, а затем многие другие ученые показали, что простая генетическая мутация приводит к изменению одного единственного аминокислотного звена в полинентидной цепи белка. При этом свойства белка могут сильно измениться, хотя химическое повреждение и кажется весьма незначительным. Это проистекает из того, что макромолекулы белков свертываются в спиральную вторичную структуру вследствие образования огромного числа внутримолекулярных водородных связей, а спиральные з частки изгибаются и складываются в компактную третичную структуру, определяемую весьма тонким балансом различных молекулярных сил сцепления и отталкивания. Часто изменение природы одного звена цепи может вызвать катастрофические изменения третичной структуры. [c.10]

Первые опыты подобного рода были проделаны в нашей лаборатории на двух ферментах — трипсине и альдолазе. Фрагменты этих белков с молекулярным весом 2500—3000, т. е. составлявшие не более чем 10% всей макромолекулы белка, оказались ферментативно активными. Далее Перлман показала, что ферментативная активность сохраняется в осколках пепсина, проходящих через диализациопную мембрану, а Смит обнаружил, что деградация фермента паиаина, вплоть до отщепления с помощью фермента амииопептидазы 122 аминокислотных остатков из 187 от его полипептидной цепи с К-конца, дает продукт с полной каталитической активностью. Следовательно, для осуществления акта ферментативного катализа вся макромолекула не нужна. Достаточна относительно небольшая область белка — полипептид, состоящий из 20—30 аминокислотных остатков. Важно, однако, сохранение вторичной и третичной структуры вблизи ферментативного центра. Это проявлялось весьма ярко при разрыве дисульфидного мостика в каталитически активном фрагменте трипсина. Восстановление [c.141]

Далее мы знаем, что частица белка представляет собой фигуру равновесия разных типов сил. В особенности вторичная и третичная структуры, пространственная укладка цепей главных валентностей, , зависят, с одной стороны, от сил сцепления между боковыми цепями, с другой стороны, от сил отталкивания между электростатическими зарядами на макромолекуле белка. Условие равновесия вторичной и третичной структуры соответствует минимуму энергии, или, грз бо говоря, равенству энергий сил сцепления и отталкивания. Поэтому естественно считать, что при нейтрализации электрических зарядов на белковой частице ее энергия изменяется, так как исчезают силы отталкивания, вытя-гиваюп1 ие белковую частицу в палочку. Вследствие этого частица актомиозина сокраш,ается в длину и одновременно утолш ается. Одновременно уменьшается энергия сил сцепления боковых трупп полипептидных цепей и производится внешняя работа. Работа в этом случае будет равна убыли энергии, поэтому тепловой эффект в фазе сокращения не столь существен. Кроме того, если в основе мышечного сокращения лежит изменение вторичной и третичной структуры актомиозина, то это явление должно сопровождаться заметными изменениями в рентгенограмме белкового волокна. [c.196]

В соответствии с классификацией, предложенной Линдерштрем-Лан-гом [41 ], структуру белков удобно подразделить на три типа первичная структура характеризует ковалентные связи и последовательность остатков аминокислот в полипептидных цепях, вторичная структура — складывание полипептидиых цепей в упорядоченные структурные элементы, такие, как а-спи-раль, и третичная структура — расположение друг относительно друга боковых групп цепи. (Эти определения в настоящее время распространяются и на другие биоколлоиды и синтетические полимеры.) Далее Бернал [42] предложил термин четвертичная структура для описания взаимного расположе- [c.102]

Все С— С-связи адамантана имеют одинаковый характер, соединяя вторичный и третичный углеродные атомы. При разрыве под влиянием высокой температуры любой из них должен образоваться неустойчивый бирадикал структуры бицикло[3.3.1]нонана, который далее может превращаться по двум направлениям 1) с потерей водорода и изомеризацией в метилнн-дан, а затем в индан или в нафталин 2) с разрывом С—С-связей и потерей водорода с изомеризацией в моноциклические ароматические углеводороды. На возможность превращения бицикло[3.3. Инонана в пропилбензол указали еще в 1951 г. Зелинский и Иванов [3], правда в присутствии платинированного угля, но при сравнительно низкой температуре 310° С. [c.68]

Я считаю, что с подобным толкованием принципиально нельзя согласиться, так как здесь специальная химическая энергия смешивается с энергией тяготения, а кроме того, и потому также нельзя согласиться, что если Вернер оперировал с радикалами большой массы, то в нашем случае, нанример при третичном бутиле, приходится иметь дело с обладающими минимальной лгассой метильными группами. Поэтому для того чтобы представить себе третичный бутиловый радикал несущим количество сродства меньше, чем сродство атома водорода, остается единственное и необходимое объяснение, что углеродный атом является не четырехатомным, а несет на себе сумму четырех водородных единиц сродства плюс некоторую добавку сродства меньше водородной единицы. Тогда метил будет содержать углеродный атом, затрачивающий на связь с тремя атомами водорода три единицы сродства и у него останутся свободными единицы сродства с добавкой. Если иредставить себе далее строение третичного бутила, то центральный углеродный атом его должен будет затратить на связь с тремя метилами три единицы сродства с тремя добавками и у него останется сродства одна водородная единица без трех добавок. Отсюда ясно, почему не может существовать ацетиленовый альдегид с тройной связью при наличии третичного бутила. Связанный с третичным бутилом, ацетиленовый углерод, который при атоме водорода является насыщенным, что и обусловливает существование стойкого ацетиленового альдегида, при третичном бутиле делается ненасыщенным, в силу чего к нему и перемещается водород из группы СН и, как выше показано, ацетиленовая структура превращается в алленовую. [c.736]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология