Неполярные группы аминокислот

В пространственном строении белков большое значение имеет характер радикалов (остатков) R в молекулах аминокислот. Неполярные радикалы аминокислот обычно располагаются внутри макромолекулы белка и обусловливают гидрофобные (см. ниже) взаимодействия, полярные радикалы, содержащие ионогенные (образующие ионы) группы, обычно находятся на поверхности макромолекулы белка и характеризуют электростатические (ионные) взаимодействия. Полярные неионогенные радикалы (например, содержащие спиртовые — ОН-группы, амидные группы) могут располагаться как на поверхности, так и внутри белковой молекулы. Они участвуют в образовании водородных связей. [c.11]

Можно ожидать, что в большинстве случаев белковая молекула должна иметь конформацию, при которой максимальное число гидрофобных боковых цепей находится внутри молекулы, а гидрофильные группы располагаются на ее поверхности в контакте с водой. Расположение боковых групп аминокислот в структурах типа складчатого слоя более благоприятно для образования гидрофобных связей, чем в а-спирали. Приращение свободной энергии при переносе 1 моль метиленовых групп из водного окружения в гидрофобное равно примерно —0,75 ккал. Органические растворители ослабляют гидрофобные связи, поскольку при разбавлении ими воды среда, окружающая взаимодействующие группы, уже в меньшей степени отличается от неполярных групп. Например, мочевина, по-видимому, является мягким реагентом, рвущим гидрофобные связи. [c.276]

Разделение каких-либо производных аминокислот методом газо-жидкостной хроматографии при заданных условиях зависит как от различия в их точках кипения, так и от отклонения их растворов в стационарном растворителе от идеальных. В случае неполярных жидких фаз, подобных высокополимерному углеводороду типа апиезона или силиконовых масел, которые не вызывают поляризации анализируемых соединений, последние разделяются главным образом в соответствии с их точками кипения. Поэтому такие соединения, как структурные изомеры лейцина и изолейцина, близкие по температурам кипения, отделяются друг от друга с трудом. С другой стороны, разделение компонентов на полярной жидкой фазе определяется не только давлением их паров, но и специфическим взаимодействием молекул растворителя и разделяемых веществ. С этой точки зрения применение полярных стационарных жидких фаз является более перспективным, так как должно одновременно обеспечивать высокую селективность разделения летучих производных аминокислот различных классов наряду с высокой эффективностью разделения группы аминокислот, принадлежащих к одному гомологическому ряду. Кроме того, использование полярной фазы приводит к подавлению адсорбционных свойств твердого носителя и позволяет хроматографировать высококипящие производные аминокислот на колонках с низким содержанием стационарной жидкой фазы. Последнее связано со снижением температуры колонки и, следовательно, увеличением эффективности хроматографического разделения. [c.257]

Производные первой группы аминокислот хорошо хроматографировались на относительно неполярных неподвижных жидких фазах ЗЕ-ЗО и 0У-1. Лучшее разделение их было получено на колонке с 7—10% ДС-560, однако на ней не делились производные лейцина и изолейцина. Последние удовлетворительно разделялись на ОУ-220. [c.57]

К другому типу вторичных связей, образующих петли внутри пептидных цепей или соединяющих отдельные цепи, относятся связи, возникающие благодаря взаимодействию больших неполярных групп. Последние представлены углеводородными радикалами таких аминокислот, как лейцин, изолейцин, фенилаланин и триптофан, максимальная длина и объем которых могут достигать 8,1 А и 175,5 А соответственно. Подобно тому, как в воде молекулы углеводородов стремятся собраться в шарик, чтобы уменьшить поверхностную энергию, так и эти неполярные радикалы белка стремятся слиться в симметричную каплю. [c.93]

Из сказанного выше вытекает, что в настоящее время еще невозможно сформулировать какую-либо зависимость между растворимостью белков и их составом или порядком распределения аминокислот в их молекуле. Растворимость вещества в растворителе почти всегда зависит от силы взаимодействия между молекулами растворителя и растворяемого вещества, а также от энергии кристаллической решетки твердой фазы, т. е. от сил, действующих между молекулами растворяемого вещества. Если интенсивность притяжения между молекулами растворяемого вещества и растворителя превышает взаимное притяжение молекул растворяемого вещества, то должно произойти растворение. Так как диаметр молекул глобулярного белка очень велик, то взаимодействовать друг с другом способны только те группы, которые расположены на поверхности молекулы. В связи с этим можно заключить, что растворимость белков будет зависеть главным образом от природы тех групп, которые образуют поверхность крупных частиц, а также частично от распределения ионных и неполярных групп между поверхностью и внутренней частью белковой молекулы [8, 26, 38, 40]. К сожалению, наши знания о таком расположении полярных и неполярных групп очень ограниченны. Некоторые сведения о распределении полярных групп можно получить, определяя прирост диэлектрической постоянной при растворении белков (см. гл. VII). [c.114]

Поверхность молекулы белка обладает огромным числом дискретных точек, в которых разыгрываются многие физические и химические реакции. Свойства белка в значительной степени являются функцией относительного содержания различных аминокислот. Растворимость, гидратация, основные и кислые свойства, заряд молекулы и т. д. являются в известной мере отражением соотношения полярных и неполярных групп. Однако было бы неверным объяснять всю многообразную гамму свойств белков одними функциональными группами. Вся молекула как таковая, последователь- [c.325]

Труднее интерпретировать сольватацию в воде и окиси дейтерия неполярных веществ. Большая растворимость в окиси дейтерия (до 10%) некоторых углеводородов и аргона, которые, по-видимому, при растворении вызывают увеличение структурирования растворителя, находится в согласии с постулированной структурой окиси дейтерия [38, 39]. Однако растворимость простых галоидоалкилов в окиси дейтерия равна или на 10% меньше, чем в воде [40], растворимость иода также на 20% меньше в окиси дейтерия [41] оценки растворимости гидрофобных углеводородных боковых остатков аминокислот после поправки на влияние растворителя на заряженные группы этих люлекул показывают, что свободная энергия этих неполярных групп также выше в окиси дейтерия, чем в воде [38]. Очевидно, другие факторы, помимо структуры растворителя , такие, как различия в поляризуемости, следует использовать для объяснения этих эффектов. [c.207]

Свойства белков определяются не только входящими в их состав аминокислотами они являются сложными функциями боковых цепей этих кислот и их взаимным расположением в пептидной цепи (цепях). Это ясно видно на примере двух белков — яичного альбумина и р-лактоглобулина, у которых аминокислотный состав приблизительно одинаков, а также на примере инсулина и кератина шерсти. Различная растворимость этих белков показывает, как сильно зависят свойства белков от распределения боковых (полярных и неполярных) групп в пептидной цепи. Действительно, известно, что растворимость альбуминов и глобулинов целиком определяется взаимным расположением ионных групп. [c.258]

Так, к гидрофобным аминокислотам относятся такие, как три AG = = -1-12570 Дж/моль), иле (-1-12440), фен (-1-11100), гис (-1-5900), мет (-1-5500), а гидрофильные представлены ала (-1-3000), глу (-1-2300), сер (-1-170), гли (0), асн (—40), глн (—420). Распределение полярных и неполярных свойств не всегда совпадает с гидрофобностью аминокислот, которые могут проявлять те или иные свойства в зависимости от своего положения и окружения в белке. Взаимодействие неполярных групп с водой приводит к их преимущественному заталкиванию внутрь белковой глобулы и соответственно выходу наружу полярных групп. В предельном случае общая топографическая модель белковой глобулы предполагает существование ядра глобулы, заполненного гидрофобными аминокислотами и защищенного слоем обращенных в воду полярных групп. На основании этих представлений Фишер приближенно оценил форму глобулы, разбив все аминокислоты на две группы полярные и гидрофильные арг, асп, гис, глу, лиз, сер, тир, тре) и гидрофобные (остальные 12). Если все остатки занимают примерно [c.233]

Гидрофобные силы. Полипептидные цепи белков содержат в своем составе как полярные, так и неполярные боковые цепи аминокислот. При этом неполярные остатки аминокислот ведут себя аналогично другим неполярным соединениям, например, углеводородам. При взаимодействии с водой эти остатки вызывают перестройку систем водородных связей воды. Чтобы сохранить неизменным количество водородных связей молекулы воды располагаются вокруг неполярных соединений. Гидрофобные группы сами по себе не вызывают больших изменений энтальпии, но приводят к увеличению локальной упорядоченности (уменьшению энтропии). Вода имеет тенденцию снова увеличить свою энтропию, вследствие чего неполярные остатки аминокислот вытесняются из воды и формируют гидрофобное ядро белковой глобулы. Считают, что именно гидрофобные силы определяют формирование этого ядра [73]. Более подробно роль воды в сворачивании белков изложена в работе [145]. [c.32]

DL-Лейцин является алифатической аминокислотой, молекулы которой содержат большие неполярные группы. Коэффициент взаимодействия DL-лейцина с сахарозой также отрицательный, но меньший по величине по сравнению с L-сери-ном, что, возможно, связано с дополнительным вкладом процесса дегидратации молекул аминокислоты и/или их гидрофобного взаимодействия с сахарозой. [c.188]

Аминокислоты, содержащие полярные группы, которые достаточно сильно взаимодействуют с водой, называют гидрофильными аминокислотами (Asp, Gly, Lis, His, Arg, Gly, Ser, Thr). Такие аминокислотные звенья обычно располагаются на поверхности частиц белка. Аминокислоты, имеющие неполярные боковые заместители, не несут парциальных зарядов и не сольватируются заметно водой. Они преимущественно располагаются внутри частиц белка, сводя тем самым к минимуму их соприкосновение с водой. Это гидрофобные аминокислоты. [c.337]

Аминокислоты с неполярными боковыми группами [c.8]

Небольшие органические молекулы, находящиеся в живых тканях, можно разделить на две большие группы. Одна из них включает водорастворимые вещества, такие, как аминокислоты и сахара, нерастворимые в апротонных растворителях (хлороформе или эфире). Другая группа охватывает жирорастворимые вещества, которые растворяются в хлороформе, эфире или других органических растворителях, но обычно не растворяются в воде. Эти соединения носят общее название липиды. Ясно, что такое грубое разделение, основанное на способности к растворению в определенных типах растворителей, не учитывает общие специфические структурные особенности соединений. Внутри каждой обширной группы веществ можно выделить ряды соединений с общими функциональными группами и характерными структурными особенностями. Низкая растворимость в воде предполагает, что в липидах преобладают неполярные (т. е. углеводородные) фрагменты, а высокополярные группы и группы, обладающие способностью образовывать водородные связи, или вообще отсутствуют, или составляют незначительную часть молекулы. Среди соединений, входящих в класс липидов, встречается немало таких, которые имеют чрезвычайно большое значение для биологии. К ним относятся витамины А и О (разд. 22.2) и стероидные гормоны (разд. 22.2), находящиеся в следовых количествах и все вместе составляющие лишь очень малую часть от общего содержания липидов в любой живой системе. [c.329]

При обсуждении вопросов, связанных со структурой белков, аминокислоты, входящие в группы а, б и в, а также фенилаланин и метионин принято объединять в категорию неполярных аминокислот. Они стре- [c.83]

Известно, что соли влияют на гидрофобные взаимодействия в основном путем изменения структуры воды. Когда в воде растворяются такие гидрофобные соединения, как толуол или неполярные группы аминокислот, происходит снижение энтропии вследствие увеличения упорядоченности структуры воды вокруг этих групп. Когда же неполярные группы, отталкивая водную фазу, взаимодействуют друг с другом с образованием гидрофобных связей , энтропия увеличивается. Эти связи, по-видимому, под-дерлсиваются скорее за счет исключения воды, чем в результате активного притягивания неполярных молекул. Роль гидрофоб- [c.391]

Водородные связи, которые обычно образуются в результате взаимодействия фенольного гидроксила тирозина (14) и карбоксила глутаминовой (24) или аспарагиновой кислоты, могут вносить свой вклад в стабилизацию третичной структуры. Ионные взаимодействия, например между р-карбоксильной группой аспарагиновой кислоты (18) и е-аминогруппой лизина (8), также, по-видимому, участвуют в стабилизации структуры. Ди-сульфидные связи могут быть образованы между боковыми цепями или группами К двух остатков цистеина (4, 10) естественно ожидать, что белковая структура, фиксированная такими связями, будет очень стабильна. Недавно было высказано предположение, согласно которому внутренняя часть белковой молекулы представляет собой каплю масла . Это дает основания утверждать, что гидрофобные взаимодействия могут быть важным фактором в определении третичной структуры. Неполярные группы К таких аминокислот, как фенилаланин (11), лейцин (13), триптофан (15), изолейцин (16) и валин (19), несовместимы с высокополярными молекулами воды. Рентгеноструктурное исследование подтвердило предположение, что эти группы стремятся разместиться во внутренней части пептидной цепи и исключить воду из своего непосредственного соседства. Стабилизация структуры белка, являющаяся результа-татом этого процесса, имеет энтропийную природу, и, хотя для белков оиа не может быть точпо рассчитана, ее можно оценить, измеряя термодинамические параметры переноса углеводородов из неполярных растворителей в воду. Например, переход [c.381]

На поверхности молекулы расположены главным образом аминокислотные остатки, содержащие полярные группы. Внутри молекулы, напротив, преобладают неполярные остатки. Расстояние между атомами соседних остатков равно сумме вандерваальсовых радиусов. Полярные группы, расположенные на поверхности, связывают воду, внутри же молекула миоглобина воды не содержит. Некоторые боковые группы аминокислот образуют внутримолекулярные водородные связи, не принимающие участия в стабилизации а-спирали к ним относятся боковые цепи серина, треонина и тирозина, связанные с пептидной карбонильной группой ЫН-группа имидазола гистидина, образующего связь с железом гема, также связана с пептидной карбонильной группой боковая цепочка одного из остатков аргинина связана с пропионовой кислотой порфирина. По-видимому, некоторые карбонильные группы участвуют в так называемых вилочных водородных связях, образуя одну из связей в а-спирали, а другую — с боковой цепью какого-либо остатка, например серина. [c.265]

Объем или масса набухшего аморфного несшитого полимера (см. рис. 1У.20, б) редко превышает двукратный начальный объем или массу. В частности, можно произвести расчет для желатины, набухающей в воде, с учетом того, что активными группами могут быть амидные группы в основной цепи макромолекулы, а также карбоксильные, амидные и гидроксильные группы а-аминокислот. Из данных, приводимых в монографии Вейса [25], следует, что количество неполярных групп не превышает 17,5 на 100 аминокислот, т. е. вместе с амидной группой в цепи на один остаток а-аминокислоты приходится 1,825 полярной группы. При связывании каждой из этих групп одной молекулы воды и при учете того, что средний молекулярный вес звена в желатине равен около 100, можно найти, что масса поглощенной воды составляет 32,5% от массы желатины, т. е. прирост массы при набухании по такой схеме равен приблизительно /з от исходной. [c.203]

Нейтральные алифатические аминокислотные остатки, не имеющие функциональных групп, не реакционноспособны в обычном смысле слова, но способны к ван-дерваальсовым взаимодействиям с находящимися поблизости другими молекулами или остатками других аминокислот. Помимо того, возможны взаимодействия неполярных групп, возникающие при сближении их в результате выталкивания из водного раствора (так называемые гидрофобные взаимодействия). Остаток глицина обладает некоторыми особыми свойствами, связанными с тем, что у него,отсутствует боковая цепь. В частности, в звене, содержащем этот остаток, возможны резкие изгибы полипептидной цепи. [c.21]

Изменения физического состояния макромолекул, происходящие в концентрированных растворах солей, определяются главным образом изменением коэффициентов активности тех участков макродюлекулы, у которых изменяется степень контакта с растворителем при изменении ее состояния, так что объяснение влияния концентрированных растворов солей на физическое состояние макромолекул упирается в проблему установления природы изменений коэффициентов активности [уравнение (1)]. В случае белков и нуклеиновых кислот важнейшими структурными элементами, изменяющими, по всей вероятности, свои коэффициенты активности в присутствии солей, являются заряженные, гидрофобные или неполярные группы, такие, как алифатические и ароматические боковые цени аминокислот и основания нуклеиновых кислот, а также полипептидная цепь белков и диэфирная фосфатная цепь полинуклеотидов. [c.292]

В гл. 6 было отмечено, что денатурация белка мочевиной и гидрохлоридом гуанидина заключается в энергетически благоприятном взаимодействии этих соединений с амидными и пептидными группами. Энергия этого взаимодействия понижается при замещении атомов водорода в молекулах денатурирующих агентов алкильными группами. Однако мочевина и гидрохлорид гуанидина также способствуют денатурации белков по гидрофобному механизму, облегчая контакт неполярных групп с растворителем [31]. Это доказывается их солюбилизирующим действием на углеводороды и на гидрофобные боковые цепи аминокислот, а также дестабилизирующим влиянием мочевины на ионные и неионные мицеллы [32, 33]. Упомянутые два разных механизма действия обеспечивают высокую эффективность этих соединений как денатурирующих агентов на различные типы макромолекул. Их можно различить при исследовании влияния алкилирования на денатурирующую способность мочевин и гуанидинов, так как алкилирование увеличивает эффективность этих соединений при солюбилизации неполярных молекул и оснований нуклеиновых кислот [8, 34, 35]. [c.310]

Применение динитрофенильных производных, введенных в практику Зангером [25] с целью идентификации и количественного определения концевых аминогрупп, позволяет получить ценные сведения о количестве открытых цепей в белке. Кроме того, такие меченые аминокислоты служат в качестве реперных точек при исследовании неполного гидролиза (1346). В этом отношении полезными являются также е -аминогруппы лизина. Путем неполного гидролиза, осуществляемого с помощью кислоты и различных типов ферментов, оказалось возможным разрывать длинные полипептидные цепи в различных точках и путем анализа установить единственно возможную конфигурацию. Этим способом Зангер и Таппи[99]и Зангер и Томпсон [100] определили порядок чередования аминокислот в двух типах цепей, входящих в состав инсулина (табл. 27). Такой подход к проблеме структуры белка был облегчен широким применением новейших микрометодов хроматографии на бумаге и силикагеле и ионофореза. Таким образом, оказывается, что одна из крупнейших проблем химии белка поддается изучению с помощью весьма простых и экономичных методов. Цепи в инсулине имеют различную длину, причем цепь с N-концевым фенилаланином (цепь В) состоит из 30 остатков, а соответствующая глициновая цепь (цепь А) — из 21 остатка. Порядок чередования аминокислот и их содержание даны в табл. 27. Можно отметить следующее. Цепь А не содержит лизина, гистидина, аргинина, треонина, фенилаланина и пролина все эти компоненты входят в состав цепи В, в которой, в свою очередь, совсем нет изолейцина. Не наблюдается ни регулярного чередования аминокислот, ни тенденции к чередованию полярных и неполярных групп. Три ароматические аминокислоты (фен.фен.тир.) расположены последовательно, и два остатка глутаминовой кислоты связаны с двумя остатками ци-стеина (глу.глу.цис.цис.). В обеих цепях содержится шесть цистеиновых остатков, четыре из которых расположены врозь, а только что упомянутые два — рядом друг с другом в молекуле нативного белка все они существуют в форме цистина, но какие из них расположены между пептидными цепями, а какие в самих пептидных цепях — неизвестно. Часть дикарбоновых кислот присутствует в виде амидов — четыре в цепи А и две в цепи В. [c.255]

К гидрофильным группам относятся полярные функциональные группы гидроксильная —ОН, амино —ЫНг, тиольная —5Н, карбоксильная.—СООН. К гидрофобным — неполярные группы, например углеводородные радикалы СНз—(СНг) —, СбНб—. К дифильным относят вещества (аминокислоты, белки, [c.46]

Стабилизсщия биоструктур. Гидрофобные взаимодействия играют существенную роль в формировании биоструктур, представляя собой один из основных факторов их стабилизации. В самом деле, эффект взаимодействия полярных групп белка с полярными молекулами воды связан с преобладанием полярных аминокислотных остатков на поверхности белковой глобулы. Однако наряду с этим возможно и взаимодействие посредством водородных связей полярных пептидных связей (NH---O ), принадлежащих разным участкам цепи внутри глобулы. Так как энергия водородных связей между пептидными связями в белке и между ними и водой примерно одинакова, это должно было бы приводить к рыхлой структуре макромолекулы в водном растворе. Однако реально существующая структура упорядочена и компактна и, как можно заключить, в основном определяется именно гидрофобными взаимодействиями. Отдельные аминокислотные остатки различаются по своим гидрофобным свойствам и могут вести себя как полярные или неполярные соединения. Термодинамическую оценку степени гидрофобности делают по величине изменения AG, приходящегося на боковую группу аминокислоты при ее переносе из этанола в воду (К.Танфорд). [c.233]

Имея информацию о подобных системах, можно, очевидно, без особого труда построить всю надмолекулярную структуру в целом. Зачастую уже данных о системах из НК—С=0-групп бывает достаточно, чтобы восстановить значительную часть структуры, хотя важную роль в формировании надмолекулярной структуры играют и системы из полярных групп аминокислот. ССИВС представляют своего рода каркас, вокруг которого располагаются неполярные части молекул. И хотя важную роль при формировании белковых глобул играют гидрофобные взаимодействия (см. разд. 3.1.1.), для теоретического построения вполне достаточно информации о ССИВС. Это позволяет нам говорить о справедливости сформулиро- [c.77]

Исходя из следствий механизма переноса энергии и условий его реализации, в боковых цепях аминокислот можно выделить два типа групп активные и пассивные. Неполярные остатки аминокислот (аланина, валина, лейцина, изолейцина и фенилаланина) отнесены нами к пассивным элементам белков. Кроме них среду для ССИВС создают также С—С-группы полярных остатков аминокислот, изолирующие, к тому же, активные группы от основной цепи серии, треонин и цистеин имеют одну С—С-связь аспарагиновая кислота, аспарагин, метионин, тирозин, гистидин и триптофан — 2 глютаминовая кислота, глютамин, аргинин — 3 лизин — 4. [c.87]

Из всего сказанного ясно, что можно четко разграничить заряженные и незаряженные аминокислоты при любых значениях pH. Было бы полезно располагать и другими способами однозначной классификации аминокислот, основанными на различиях в их свойствах. Можно попытаться сделать это, исходя из интуитивных химических представлений о полярности боковых групп. Аминокислоты с неполярными боковыми группами хуже растворяются в воде. В этот класс, очевидно, входат аминокислоты с алифатическими углеводородными боковыми цепями аланин, валин, лейцин и изолейцин. К неполярным аминокислотам можно отнести также финилаланин, триптофан и метионин. [c.52]

Результаты, приведенные в табл. 5.7 и 5.8, показывают, что неполярные боковые группы аминокислот предпочитают находиться в неполярном, неводном окружении, т.е. имеют тенденцию собираться вместе и образовывать кластеры неполярных групп. Силы, стабилизирующие такие кластеры, называют гидрофобными. Результаты рентгеноструктурного анализа многих белков подтверждают, что неполярные боковые группы действительно группируются в неводных, маслянистых внутренних областях белка (см. например, рис. 2.32). Отметим, что движущей силой гидрофобных взаимодействий является изменение энтропии изменение же энтальпии, напротив, им противодействует. Следовательно, когда две или большее число первоначально сольватированных гидрофобных групп собираются вместе во внутренней области белка, ДЯ > 0. Это означает, что повышение температуры будет смещать равновесие не в сторону диссоциации, а в сторону гидрофобного связывания при условии что диапазон рассматриваемых температур достаточно мал, чтобы величина ДЯ оставалась положительной. (Теория гидрофобных эффектов изложена в работе Pratt, handler, 1977.) [c.267]

Пример 14-Д. Спектрофотометрическое титрование белков. При многих исследованиях структуры белков возникает необходимость определения величины р/С диссоциации протонов ионизуемых боковых групп аминокислот, поскольку эти величины указывают на локализацию аминокислоты в белке (правило 2 в табл. 14-2). Это часто можно сделать спектрофотометрически, так как при диссоциации зачастую меняется спектр одного из хромофоров (например, в случае тирозина) см. рис. 14-7. Рассмотрим гипотетический тирозинсодержащий белок и для определения числа внешних тирозиновых остатков воспользуемся правилом 2 (табл. 14-2). Предположим, что в этом белке имеется пять тирозиновых остатков. Если все они расположены на поверхности и ионизуются при увеличении pH, спектр, отвечающий остаткам тирозина, будет приближаться к спектру свободного тирозина при высоких значениях pH, изображенному на рис. 14-7 (правило 26). Другими словами, зависимость "Огаз ( макс для ионизованной формы) от pH будет выглядеть, как кривая А на рис. 14-17. Когда же, наоборот, три тирозиновых остатка расположены внутри в неполярном окружении, полученная кривая аналогична кривой Б (правило 2а) отношение величины первого плато к конечной величине равно Отметим, что при очень высоких pH на кривой видно большое возрастание 0295. Это указывает на то, что внутренние тирозиновые остатки стали доступны растворителю, т. е. белок развернулся (денатурировал). [c.399]

Изучение влияния концентрации соли на спектр ЯМР гистонов в отсутствие ДНК показывает, что с увеличением концентрации соли линии неполярных аминокислот уширяются. Это было истолковано так, что гистоны самоассоциируют посредством неполярных районов, образуя агрегаты (табл. 17-2, правила 5 и ). Из этого разумно предположить, что в хроматине гистоны также ассоциированы посредством неполярных групп, и в таком виде, но ул<е за счет основных групп связаны с ДНК- [c.509]

Рис. 3-22. Схематически показано, как белок свертываетея в глобулу. Полярные боковые группы аминокислот стремятся расположиться на наружной поверхности белка, где они могут взаимодействовать с водой. Неполярные боковые группы аминокислот расположены внутри, где

Огромное многообразие структурных и функциональных свойств белков обусловлено, таким образом, большим количеством известных органических структур. В воде, как реакционной среде, можно иметь аминокислоты как неполярные (конформационнолабильные или жесткие), так и неполярные (связанные водородными связями) или ионные (сольватированные) как ароматические, так и алифатические аминокислоты, обладающие как восстанавливаемыми, так и окисляемыми группами. Таким образом, почти вся энциклопедия органохнмических реакций может быть закодирована в полипептидной цепи и ее третичной структуре. Наконец, поскольку все аминокислоты существуют в ь (либо 5)-конфигурации, понятно, что хиральность играет существенную роль в упорядочении структуры. [c.16]

Представлены дгшные о среднем числе контактов различных типов для всех 20 аминокислот. Видно, что основное число внут-рибелковых контактов прихоцится на контакты между атомами гидрофобных боковых групп, а также на контакты между этими боковыми группами и неполярными атомами основной цепи белка (см. строки 5-6 таблицы 4). Полярные (или заряженные) атомы в 40 случаев контактирует между собой, а в остальных - с полярными атомами основной цепи белка (см. строки 1-2 таблицы 4). [c.141]

Аминокислоты (за немногими исключениями) хорошо растворяются в воде, аммиаке и других полярных растворителях, в неполярных и слабополярных растворителях (этаиол, метанол, ацетон) растворяются плохо. Причиной такого поведения является легкий переход незаряженной молекулы (I) в цвиттер-ион (II), который связан с выигрышем свободной энергии 44,8 — 51,5 кДж/моль. В равновесии практически существует только цвиттер-ион (II). Например, в водном растворе аланина П 1 = 260 000. Кроме того, растворимость аминокислот зависит от их строения. Более высокую растворимость имеют соедииеиия с гидрофильной боковой цепью. Низкая растворимость большинства аминокислот в их изоэлектрической точке объясняется снижением гидрофильностн амино- и карбоксильных групп. Особенно трудно растворимы ароматические аминокислоты (Туг, Phe, Trp), в спиртах относительно легко растворяются иминокислоты (Pro и Нур). Данные о растворимости аминокислот приведены в табл. 1-6. [c.30]