Определение в виде амидов кислот

Определение в виде амидов кислот [c.504]

Анализ белков.— Белки обычно гидролизуют кипячением с 20%-ной соляной кислотой или 35%-иой серной кислотой. Щелочной гидролиз сопровождается глубокой рацемизацией и применяется только при определении триптофана и тирозина, чувствительных к минеральным кислотам. Ферментативный гидролиз протекает медленно и, вероятно, не полностью, однако он не осложняется деструкцией лабильных продуктов, образующихся при гидролизе. Если аспарагиновая и глутаминовая кислоты присутствуют в белке в виде амидов, то кислотный гидролиз превращает амидный азот в соответствующие аммонийные соли. Методом Кьельдаля определяют количество общего азота содержание амидного азота устанавливают подщелачиванием аликвотной порции и отгонкой аммиака в отмеренный объем титрованной кислоты. В этом случае количество аммиака соответствует количеству присутствующих в белке амидов дикарбоновых аминокислот. [c.640]

Определение сложных эфиров и других производных карбоновых кислот в виде гидроксамовых кислот. Соединения, содержащие ацильные группы — сложные эфиры спиртов и фенолов, а также ангидриды, лактоны, амиды кислот при действии гидроксиламина дают гидроксамовые кислоты [c.169]

Чаще всего химическим путем пользуются для установления природы имеющихся в исследуемом веществе функциональных групп. Присутствие кратных связей обнаруживают реакциями с бромом или перманганатом. Спирты переводят действием хлорангидрида динитробензойной кислоты в соответствующие эфиры или действием фенилизоцианата в фенилуретаны. Альдегиды и кетоны обнаруживают по образованию оксимов, фенилгидразонов, кислоты — в виде амидов и других производных, из аминов получают ацетильные или бензоильные производные и т. д. Все эти и многие другие производные являются кристаллическими веществами с определенными температурами плавления. Они ценны тем, что не только позволяют обнаружить присутствие той или иной функциональной группы, но и распознать конкретное вещество. Это делают, сравнивая имеющиеся в специальных таблицах температуры плавления соответствующих производных с находимыми опытным путем. [c.430]

Другие варианты определения амидов и имидов в виде солей железа соответствующих гидроксамовых кислот описаны в работах [ПО, 114, 152]. [c.275]

Пример 7. Используем метод Уоллеса — Каца для определения числа компонентов в растворах амида салициловой кислоты с различным значением pH. Чтобы не утомлять читателя длительными вычислениями, ограничимся анализом данных по четырем растворам и пяти длинам волн (см. табл. 2.2). Исходную матрицу оптических плотностей запишем в виде [c.53]

Метод Кьельдаля более прост и удобен, и хотя круг соединений, которые успешно анализируются этим методом без применения дополнительного восстановления, ограничен аминами, амидами и нитрилами, для анализа полимеризационных пласти--ков он пригоден и в модифицированном виде применяется чаще, чем метод Дюма. Для ускорения разложения полимерного образца при нагревании с концентрированной серной кислотой добавляется пероксид водорода и каталитическая смесь, состоящая из персульфата калия и сульфата меди (см. п. II.5.5). Этим методом при увеличении времени разложения до 90 мин получены вполне удовлетворительные результаты определения азота в поли-Ы-винилпирролидоне и его сополимерах. Однако при анализе на азот этих весьма гигроскопичных полимеров следует определять содержание воды методом Фишера и учитывать его при расчете содержания азота [186]. [c.146]

Этот метод был успешно использован для определения степени влажности многих органических соединений, например насыщенных и ненасыщенных углеводородов, спиртов, органических кислот, ангидридов кислот, простых эфиров, сложных эфиров, аминов и амидов. Из данных, приведенных в работе [14], легко видеть, что содержание воды в большинстве неводных растворителей легко контролируется именно этим методом. [c.237]

Уравнение (П.8) не предсказывает уменьшения эф гидролиза амидов, поскольку рост На не обгоняет увеличение произведения с повышением концентрации кислоты. Но и в этом случае отсутствуют данные, отрицающие возможность уменьшения отношения коэффициентов активности с увеличением концентрации кислоты. Уравнение (П.4) удовлетворительно описывает экспериментальные данные без учета отношения коэффициентов активности во всем интервале концентраций кислоты. Для определения ист и /Свн+уравнение (П.4) удобно представить в виде [c.39]

Анализ белков. — Белки обычно гидролизуют кипячением с 20,%-ной соляной кислотой или 35%-ной серной кислотой. Щелочной гидролиз сопровождается глубокой рацемизацией и применяется толыко лри определении триптофана и тирозина, чувствительных к минеральным кислотам. Ферментативный гидролиз протекает медленно и, вероятно, не полностью, однако он не осложняется деструкцией лабильных продуктов, образующихся ири гидролизе. Если аспарагиновая и глутаминовая кислоты присутствуют в белке в виде амидов,, то кислотный гидролиз превра1цает амидный азот в соответствующие аммонийные соли. Методом Кьельдаля определяют количество общего- [c.654]

Как указывалось ранее, наряду с методами бумажной и ионообменной хроматографии для определения аминокислот из гидролизатов [65, 89, 118, 154, 162] существует ряд других методов, используемых в меньшей степени или находящихся еще в стадии разработки. Применялась также газовая хроматография для разделения этерифицированных аминокислот [9, 87] или продуктов окисления аминокислот [195]. Хотя этот метод очень чувствителен, применение его ограничено, так как некоторые аминокислоты не образуют достаточно летучие производные. Был сделан ряд усовершенствований для улучшения существующих методов. Колориметрический метод определения гистидина улучшен за счет дегазации раствора перед добавлением окрашивающего реагента — диазосульфаниловой кислоты [159]. Аспарагин и глутамин могут быть определены путем этерификации с последующим восстановлением боргидридом лития. После гидролиза эти амиды идентифицируются в виде соответствую1цих кислот, в то время [c.401]

Применение динитрофенильных производных, введенных в практику Зангером [25] с целью идентификации и количественного определения концевых аминогрупп, позволяет получить ценные сведения о количестве открытых цепей в белке. Кроме того, такие меченые аминокислоты служат в качестве реперных точек при исследовании неполного гидролиза (1346). В этом отношении полезными являются также е -аминогруппы лизина. Путем неполного гидролиза, осуществляемого с помощью кислоты и различных типов ферментов, оказалось возможным разрывать длинные полипептидные цепи в различных точках и путем анализа установить единственно возможную конфигурацию. Этим способом Зангер и Таппи[99]и Зангер и Томпсон [100] определили порядок чередования аминокислот в двух типах цепей, входящих в состав инсулина (табл. 27). Такой подход к проблеме структуры белка был облегчен широким применением новейших микрометодов хроматографии на бумаге и силикагеле и ионофореза. Таким образом, оказывается, что одна из крупнейших проблем химии белка поддается изучению с помощью весьма простых и экономичных методов. Цепи в инсулине имеют различную длину, причем цепь с N-концевым фенилаланином (цепь В) состоит из 30 остатков, а соответствующая глициновая цепь (цепь А) — из 21 остатка. Порядок чередования аминокислот и их содержание даны в табл. 27. Можно отметить следующее. Цепь А не содержит лизина, гистидина, аргинина, треонина, фенилаланина и пролина все эти компоненты входят в состав цепи В, в которой, в свою очередь, совсем нет изолейцина. Не наблюдается ни регулярного чередования аминокислот, ни тенденции к чередованию полярных и неполярных групп. Три ароматические аминокислоты (фен.фен.тир.) расположены последовательно, и два остатка глутаминовой кислоты связаны с двумя остатками ци-стеина (глу.глу.цис.цис.). В обеих цепях содержится шесть цистеиновых остатков, четыре из которых расположены врозь, а только что упомянутые два — рядом друг с другом в молекуле нативного белка все они существуют в форме цистина, но какие из них расположены между пептидными цепями, а какие в самих пептидных цепях — неизвестно. Часть дикарбоновых кислот присутствует в виде амидов — четыре в цепи А и две в цепи В. [c.255]

Определение кислых групп гликопротеина с помощью связывания красителя [62] показало, что в нем содержится 83 + 2 кислые группы и 12 2 амидные группы. Первая цифра хорошо согласуется с результатом (86 2 кислые группы), полученным Попено и Дрю [51]. Из них 16—17 представляют собой остатки К-ацетилнейраминовой кислоты, что было показано с помощью кислотно-щелочного титрования и методом связывания красителя на препаратах, из которых с помощью нейраминидазы была удалена нейраминовая кислота [51, 63]. Остальные группы распределяются следующим образом 26 групп -аспарагиновой кислоты, 31 группа у-глу-таминовой кислоты, 11 фенольных групп, 6 сульфгидрильных групп и 1 концевая группа серина 12 остатков глутаминовой и аспарагиновой кислот находятся в виде амидов [62]. [c.76]

Для всех анализировавшихся соединений калибровочные графики имели вид прямых линий. Было обнаружено, что для определения фторацетамида необходим фильтр № 50 (диапазон 470— 530 нм), поскольку фторацетилгидроксамовая кислота максимально поглощает при 500 нм. Амиды реагируют с реагентом гораздо медленнее соответствующих эфиров. Во многих случаях эту особенность можно успешно использовать для анализа обоих типов соединений одним и тем же методом. [c.127]

Гидролиз белков ЗМ /г-толуолсульфокислотой или АМ метан-сульфокислотой [7,8], содержащей 0,2% триптамина, в вакууме при 110°С, в течение 3 суток с хорощим выходом приводит к аминокислотам, включая триптофан, однако углеводы могут мешать. Триптофан можно определять также после щелочного гидролиза, но при этом разрушаются полностью аргинин, цист(е)ин, серин и треонин. Общее содержание амидов, обусловленное наличием аспарагина и глутамина, можно определить после гидролиза 10 М НС1 при 37°С в течение 10 суток и последующего анализа на аммиак с помощью микродиффузионной техники. Раздельное определение аспарагина и глутамина можно провести с помощью предварительной этерификации (метанол-уксусный ангидрид) свободных карбоксильных групп, последующего восстановления (борогидрид лития) образовавшихся сложноэфирных групп и определения аспарагиновой и глутаминовой кислоты после кислотного гидролиза соответственно в виде v-гидрокси-а-аминомасляной кислоты и б-гидрокси-а-аминовалериановой кислоты. Содержание аспарагина и глутамина получают путем вычитания этих величин из содержания аспарагиновой и глутаминовой кислот после полного гидролиза немодифицированного белка. Полный ферментативный гидролиз белков без деструкции аминокислот можно осуществить, используя смешанные конъюгаты Сефарозы с трипсином, химотрипсином, пролидазой и аминопептидазой М [9] [c.260]

Галогенангидриды карбоновых и арилсульфоновых кислот быстро реагируют с пиридинами с образованием 1-ацил- и 1-арилсульфонилпиридиниевых солей в растворе некоторые из них в определенных условиях могут быть вьщелены в кристаллическом виде [12]. Растворы таких соединений, обычно в избытке пиридина, используются для получения сложных эфиров и сульфонатов из соответствующих спиртов, амидов и сульфамидов из аминов. 4-Диметиламинопири-дин (ОМАР) [13] широко используется (в каталитических количествах) для ак- [c.107]

Оба производных пиридина еще в количестве 3 цг каждого локализуются в коротковолновом УФ-свете на флуоресцирующей пластинке в виде темных абсорбционных пятен. Более специфичное и чувствительное определение по Нюрнбергу заключается в удалении паров пиридина при опрыскивании воздушносухого слоя раствором ге-аминобензойной кислоты с последующей обработкой парами хлорциана (реактив JY 88). Максимальное окрашивание достигается примерно через 6 мин. Амид никотиновой кислоты окрашивается в оранжево-красный, а никотиновая кислота — в красный цвет. В случае никотиновой кислоты при нормальной толщине слоя (—0,25 мм) еще можно определить 0,1 цг вещества. [c.243]

Аминокислотный состав белковых фракций семян злаков к настоящему времени довольно хорошо изучен. В таблице 10, составленной по данным Е. Иемма (1958), приведены резз льтаты определений содержания аминокислот в некоторых белках, выделенных из семян. Эти данные показывают, что содержание почти всех аминокислот в отдельных белковых фракциях сильно различается. По своему аминокислотному составу особенно отличаются от других белковых фракций проламины. Эта группа белков характеризуется очень высоким содержанием глутаминовой кислоты и амидного азота. В глиадине пшеницы и гордеине ячменя, например, почти половина от общего содержания азота в белках приходится на долю глутаминовой кислоты и амидов. Амидные группы в белках связаны с глутаминовой кислотой, и, таким образом, в проламинах до половины общего количества азота содержится в виде этих комплексов. Проламины характеризуются также высоким содержанием пролина (до 15% в гордеине ячменя) и очень малым количеством серусодержащих аминокислот и основных аминокислот, особенно лизина. [c.355]

Определение ниацин а. В составе пищевых продуктов никотиновая кислота и ее амид находятся как в свободной, так и в связанной форме, входя в состав коферментов (НАД и НАДФ) ряда важнейших ферментов окислительного превращения. Существующие химические и микробиологические методы количественного определения ниацина предполагают наиболее полное выделение и превращение его связанных форм, входящих в состав сложного органического вещества клеток, в свободную никотиновую кислоту. Освобождают связанные формы ниацина воздействием растворов кислот или гидроокиси кальция при нагревании. Имеется много рекомендаций, касающихся условий обработки, вида и концентрации применяемого реагента. Для этих целей используют нагревание на кипящей водяной бане с растворами соляной и серной кислоты [27, 37] или с Са(0Н)2 [38]. [c.200]

Определение алифатических аминов в биологических жидкостях, особенно в крови, связано с их экстрагированием и концентрированием, поэтому в данном случае удобнее переводить летучие амины в менее летучке соединения. Описано [10] разделение алифатических аминов в виде я-хлорбензолсуль-фонамидов с применением электронно-захватного детектора. Амиды получали, добавляя амины к хлористой ге-хлорбензол-сульфоновой кислоте в бензольном растворе при энергичном перемешивании. Бензол испаряли, а твердый остаток пере-крпсталлизовывали из раствора спирт-вода (50% ). [c.101]

Второй вариант непосредственно использует специфические энзиматические реакции. Как правило, энзимы катализируют реакции определенных типов с веществами только одной конфигурации. Таким образом, если рацемат обрабатывается энзимом, то будет реагировать только один компонент, а второй останется неизмененным, так что в благоприятном случае можно выделить оба компонента (один в виде производного, образовавшегося в результате реакции, а второй — в первоначальном виде). Например, если обрабатывают раствор амида рацемической а-аминокислоты энзимом Ь-лейциноамидопептидазой, то гидролизуется только амид Ь-аминокислоты и в растворе окажется свободная кислота вместе с непрореагировавшим амидом О-аминокислоты. Продукты реакции довольно легко могут быть разделены, например с помощью образования соли. [c.51]

Исследование величин потенциалов восстановления полуволн показывает, что амиды восстанавливаются в соответствующие 1-ке-то-2-фенилизоиндолы. Сравнение потенциалов полуволн известных циклических и открытых форм амидов 2-бензоилбензойной кислоты с потенциалами полуволн амидов неустановленного строения позволяет сделать вполне определенные заключения о структуре последних. Так, изучение данных для амида 2-бензоилбензойной кислоты показывает, что этот амид существует в растворе в виде равновесной смеси открытой и циклической форм с преобладанием циклической формы. [c.72]

Витамины и ростовые вещества. Из группы витаминов большое значение для микроорганизмов имеет тиамин (витамин Bj). Некоторые виды актиномицетов накапливают в клетках значительные количества тиамина. Другие микроорганизмы, например микобактерии, нуждаются в витамине В2 (рибофлавине). Для развития многих бактерий и плесневых грибов требуется наличие в среде витаминов группы В . Проактиномицеты [No ardia) могут накапливать в определенных количествах ниацин (амид никотиновой кислоты). [c.80]

Как имиды, так и нитрилы, подобно амидам и аминовым кислотам, находятся п определенном отношении к аммиакальным солям кислот. Первые представляют кислую соль, потерявшую воды вдвое более, чем нужно для образования аминовой кислоты, пли — что то же — они представляют амиповую кислоту, выделившую в виде воды водяной остаток и часть аммиакального водорода. Нитрилы, с своей стороны, являются средними аммиакальными солями, выделившими воды вдвое более, чем нужнО для образования амида, илп амидами, потерявшими вод Например [c.370]

Существует множество широкоизвестных химических явлений, которые могли бы быть более или менее точно описаны посредством приближений, рассмотренных в общих чертах в этой главе, хотя вряд ли найдется хоть один химик, который бы рассматривал их все как проявление единого механизма взаимодействия. К этим явлениям относятся осаждение ароматических соединений в виде твердых комплексов с нитроароматическими соединениями типа пикриновой кислоты образование в растворе или в твердом состоянии комплексов, обладающих новой полосой поглощения, отвечающей переносу заряда образование комплексов между карбонильными соединениями и акцепторными молекулами (типа аддуктов иода с амидами) существование иона 1з и ряда комплексов типа иод — пиридин синие иод-крахмальные комплексы комплексы иона серебра с олефинами взаимодействия между флавинами и производными индола в растворе и в твердом состоянии появление неспаренных электронов и электропроводности в определенных комплексах типа комплекса тетраметилфенилендиамина с хлор-апилом существование координационных связей в окисях аминов, аддуктах трехфтористого бора с четвертичными аминами и в других подобных соединениях и, наконец, даже водородная связь. Все эти явления можно описать как перенос заряда или образование донорно-акцепторных или молекулярных комплексов, и все они в некотором смысле взаимосвязаны. [c.332]

Вестли и др. [259] провели систематическое исследование влияния структуры диастереомеров эфиров и амидов аминокислот на их разделение. В работе , [261] описана методика газо-хроматографического анализа плохо поддающихся разделению рацематов аспарагиновой кислоты, триптофана и аминокислот, содержащих гидроксильную или сульфгидрильную группу. Эта же методика была использована для определения аминокислот в метеоритах [268, 269, 272], для оценки оптической чистоты меченных 1 С аминокислот [277], а также для установления конфигурации алло-изолейцина, присутствующего в плазме крови больных кетоацидозом [270]. В работе [278] описано разделение аминокислот в виде их 3,3-диметил-2-бутиловых эфиров на насадочных колонках. Оптическая чистота 14 полученных диастереомеров соответствовала 93% и более исключение составили лишь аспарагиновая кислота и пролин, оптическая чистота которых составляла соответственно 70 и 82%. [c.82]

Роль ди- и трифосфопиридиннуклеотида при осуществлении действия дегидраз заключается в том, что они присоединяют к себе водород, отщепляющийся от подвергающихся окислению веществ. Этот водород в дальнейшем используется на восстановление иных соединений. Легко видеть, что кофермент анаэробных дегидраз играет роль промежуточного переносчика водорода. Существуют различные анаэробные дегидразы, и каждая из них катализирует дегидрирование (окисление) определенного вещества во всех случаях их действия имеет место присоединение водорода (восста-1ювление) к остатку амида никотиновой кислоты молекулы кофермента. [c.199]