Гидролиз локализованный

Низкотемпературная дегидратация (<< 400 °С) приводит к частичному гидролизу гидратированного иона трехвалентного лантана с образованием катиона, в котором лантан связан с одной гидроксильной группой (рис. 6.13). Рентгеноструктурные исследования показывают, что эти ионы локализованы в местах SJ в количестве 16 ионов па элементарную ячейку или 2 иона на каждую содалитовую ячейку. Кроме того, с кислородом каркаса [на рисунке 0(1)] связывается протон, давая гидроксильную группу. Ей отвечает высокочастотная полоса поглош ения при 3640 см в области валентных колебаний ОН-групп. Интенсивность полосы - поглощения при 3524 см и отношение интенсивностей полос поглощения при 3524 и 3640 см растут с увеличением степени обмена на лантан. [c.481]

Широкое применение нашел метод ограниченного протеолиза в изучении топографии бактериородопсина. Так как молекула бактериородопсина в пурпурной мембране обладает довольно жесткой упаковкой, можно было ожидать, что ее участки, расположенные внутри мембраны, окажутся недоступными для макромолекул ферментов, в то время как области, экспонированные наружу, будут подвергаться ферментативному гидролизу. Ограниченный протеолиз везикул с правильной и обращенной ориентацией бактериородопсина позволил локализовать N- и С-концевые участки белка соответственно на наружной и цитоплазматической поверхностях мембраны. [c.608]

Описано несколько примеров ионизации молекул в цеолитах. Во-первых, это ионизация воды в результате гидролиза катионов данная реакция —одна из причин появления водородных атомов с кислотными свойствами. Несколько других примеров ионизации молекул рассматривается в гл. 6. Высокая способность цеолитов фиксировать положение заряженных частиц в цеолитной структуре показана на примере четной идентификации орбиталей, на которых локализуются электроны, захваченные Na - и Мае -центрами цеолитов Y и X (см. гл. 6). [c.400]

Гепарин не только антикоагулянт, но принимает участие в обмене липидов. В частности, ой вызывает поступление в кровь липазы, которая, по-видимому, локализована, главным образом, в стенках кровеносных сосудов. Выделяющаяся липаза приводит к быстрому гидролизу триглицеридов. Гепарин влияет и на холестериновый обмен, что имеет большое значение при атеросклерозе [151]. [c.169]

Как уже отмечалось выше, сахароза потребляется не сама по себе, а сначала за пределами клеточной мембраны гидролизуется инвертазой до глюкозы и фруктозы. Инвертаза локализуется в клеточной стенке или в периплазматическом пространстве, в связи с чем сбраживание сахарозы в промышленном масштабе существенно отличается от сбраживания мальтозы. Глюкоза подавляет синтез инвертазы, а также метаболизм мальтозы на ранних стадиях брожения сусла. По мере уменьшения концентрации глюкозы в сусле подавление соответствующих генов прекращается и продуцируются ферментные системы для метаболизма этих дисахаридов (мальтозы и сахарозы). При повторном внесении таких дрожжей в свежее сусло с достаточной для подавления генов концентрацией глюкозы оба набора генов снова отключаются , внутри клетки активно расщепляются транспортер мальтозы и мальтаза, так что метаболизм мальтозы вскоре после внесения дрожжей прекращается. Инвертаза же, поскольку она локализована вне плазматической мембраны, не затрагивается этим регуляторным механизмом клеток, и способность их гидролизовать сахарозу сохраняется. [c.51]

При отщеплении ортофосфат-иопа от молекулы АТФ увеличивается число возможных резонансных форм, т. е. продукты реакции гидролиза более стабильны, чем АТФ. Всякое увеличение резонанса в резонансной системе сопровождается выделением энергии, которая была затрачена при образовании макроэргической связи при синтезе молекулы АТФ. Источником энергии, запасенной в АТФ и выделяемой при ее гидролизе, является внутренняя энергия молекул АДФ и фосфорной кислоты, участвующих в образовании ангидрида (макроэргической связи). Условно считают, что эта энергия локализована в кислородном мостике. [c.415]

Существует ряд доказательств в пользу теории передачи нервных импульсов с помощью химических медиаторов. Основные из них, подтверждающие положение о том, что ацетилхолин — медиатор парасимпатической нервной системы, следующие 1) гидролиз ацетилхолина под воздействием холинэстеразы — процесс, специфический для нервной ткани и протекающий с огромной скоростью 2) скорость гидролиза ацетилхолина совпадает со скоростью передачи нервного импульса 3) холинэстераза локализована исключительно на поверхности аксона 4) торможение действия холинэстеразы физостигмином, эзерином и другими веществами замедляет и прекращает передачу нервных импульсов. Отсюда можно заключить, что в основе передачи нервного импульса по парасимпатическим нервам лежит биохимическая система, приводящая к синтезу и освобождению ацетилхолина и затем к его разрушению. [c.568]

Фосфолипаза В катализирует отщепление гидрофильного спирта от фосфоглицеридов и сфингомиелинов. В результате отщепления полярных головок от молекул фосфолипидов могут нарушаться электростатические взаимодействия фермента с молекулами окружающих его фосфолипидов, в частности, кислого липида — фосфатидилсерина, являющегося, по-видимому, аннулярным липидом для ацетилхолинэстеразы. Фосфатидилсерин, а также фосфатидилэтаноламин локализованы преимущественно во внутренней половине липидного бислоя. Можно предположить, что гидролиз фосфолипидов и фосфатидилсерина не вызывает конформационных изменений молекул фермента, затрагивающих его активный центр, поэтому активность АХЭ при обработке мембран фосфолипазой практически не изменяется. Необходимо отметить, что обработка мембран фосфолипазой индуцирует изменения упаковки и подвижности фосфолипидов, вязкости и асимметрии липидной фазы, белок-липидных взаимодействий. Воздействие УФ-излучения на модифицированные мембраны приводит к нарушениям в функционировании мембраносвязанной АХЭ, отличающимся по направленности от таковых при облучении интактных мембран. Эти нарушения являются результатом изменения конформационного состояния продуктов гидролиза фосфолипидов в мембране при воздействии УФ-света. [c.162]

Активация панкреатических зимогенов может служить примером усиления первоначального сигнала путем регуляции активности ферментов. Каждая молекула энтеропептидазы превращает большое число молекул трипсиногена в трипсин в свою очередь каждая молекула трипсина катализирует образование новых молекул трипсина трипсин активирует другие зимоге-ны, и активированные протеиназы гидролизуют пептидные связи. Другие примеры усиления сигналов будут рассмотрены далее в этой главе и в гл. 4 и 5. То обстоятельство, что участки пептидной цепи, в которых в процессе активации происходит гидролиз, локализованы около N-конца зимогена и что для появления активности необходимо расщепить только одну связь, хорошо иллюстрирует принцип биологической экономии. Нативная конформация зимогена создает [c.40]

ИДА и МИДА занимают пограничное положение между мо-нодентатными лигандами и классическими комплексонами типа ЗДТА. Оба хеланта практически не образуют комплексов с легко гидролизующимися катионами, например мышьяком (П1), сурьмой(И1), оловом(IV) и др. В отличие от диаминных комплексонов при протонировании комплексонатов ИДА и МИДА протон, как правило, локализуется на атоме азота, что полностью разрушает хелатную структуру и приводит к распаду комплекса. Для растворов нормальных комплексонатов характерно наличие примесей дикомплексов и свободных аква-ионов металлов. [c.111]

Эта реакция лежит в основе широко используемого метода обнаружения шиффовых оснований в белках и введения изотопных меток. Например, можно использовать меченный изотопом альдегид или амин либо ввести радиоактивную метку, используя Н-содержащий боргидрид натрия (так называемый бортритид) для восстановления в реакции (7-39). Последующий гидролиз белка (кислотный или ферментативный) позволяет установить, с боковой группой какой аминокислоты был связан субстрат, а частичный гидролиз позволяет локализовать центр связывания в пептидной цепи. [c.144]

Далее, возможна прямая локализация спаренных участков цепи. Один из наиболее результативных подходов состоит в том, что после переваривания РНКазой, гидролизующей однотяжевые участки РНК, получающиеся двуспиральные фрагменты разделяются в электрофорезе сначала в неденатурирующих условиях (первое направление), а затем в условиях диссоциации двуспиральных комплексов (второе направление) таким образом, каждая полоса первого направления, представляющая собой двойную спираль, разделяется во втором направлении на два пятна, представляющих собой комплементарные тяжи, которые идентифицируются и локализуются на первичной структуре РНК. Таким путем удается выявить не только смежные (вдоль цепи) комплементарные участки, но и комплементарные взаимодействия между удаленными участками цепи РНК. Другой подход, особенно эффективный в выявлении дальних взаимодействий, состоит в фотоактивируемых сшивках оснований спаренных тяжей в составе структуры РНК с последующей идентификацией сшитых олигонуклеотидов. [c.74]

Внутренняя гидроксильная группа также промотирует гидролиз моноаниона ацетилфосфата [схема (10.16)]. В ходе реакции промежуточно образуется метафосфат-ион, который обладает неискаженной тригональной симметрией, причем на каждом атоме кислорода локализуется избыточный отрицательный гзаряд, равный 1/3, а порядок связи фосфор—кислород составляет 1,67. [c.256]

Данные табл. 2.13 показывают, что в цеолитах типа Y ионы Na+, К и Ag+ локализованы преимущестЕенно в местах Sj, Si и Sji, причем значительная часть катионов занимает места Sjj в больших полостях. В местах Si и Sjv катионы отсутствуют. В дегидратированном цеолите LaY при повышении температуры до 725 происходит перераспределение катионов. В процессе ионного обмена ионы лантана гидролизуются и образуют с гидроксильными группами комплексы LaOH +. Присутствие в цеолите LaY гидроксильных групп подтверждают его ИК-спектры (см. гл. 6). При дегидратации часть гидроксильных групп, вошедших в цеолит вместе с гидролизованными катионами, остается в малых полостях и связывает пары катионов, локализованных в этих полостях в местах SJ. После удаления этих гидроксильных групп при более высокой температуре часть катионов смещается в места Sj, где координация с кислородом решетки более благоприятная. [c.110]

Нафтиламин . Реагент 0,1 г чистого -нафтиламина в 50 мл EtOH + 50 ml ii-BuOH + + 0,4 мл 3,8 М H l + 0,2 мл Н О + 0,05 мл 10%-ного сульфата железа(ТП). Хроматограмму опрыскивают и прогревают при 160-170 °С в течение 10 мин. Фруктоза дает сначала желтую окраску, которая позже становится желто-коричневой так же локализуются олигосахариды, образующие при гидролизе фруктозу. Метилпентозы дают тусклые желтые пятна пентозы яркие розовато-красные альдозы светло-коричневые. [c.399]

Было обнаружено также, что многие бактерии способны в больщих количествах вырабатывать ферменты (гликозидазы, протеазы, липазы и др.), гидролизующие все типы полимерных молекул. Последними могут быть как молекулы, синтезируемые самой клеткой, так и чужеродные, попавшие в клетку извне. Отрицательные последствия гидролиза собственных молекул (самопереваривание) очевидны. В то же время прокариоты нуждаются в гидролитических ферментах, так как это расширяет круг используемых ими веществ, включая в него полимеры разного типа. Становится понятна необходимость изолирования этих ферментов от цитоплазматического содержимого. Грамположительные эубактерии выделяют гидролитические ферменты во внешнюю среду, у фамотрицательных они локализованы в периплазматическом пространстве. [c.37]

Известно несколько реакций, генерирующих Ар,н+. У разных групп прокариот от 1 до 3 из них локализованы в дыхательной цепи. На 2 или 3 этапах АЦн+ генерируется в темновых реакциях переноса электронов в фотосинтетической цепи. Образование АЦн+ происходит при гидролизе АТФ в Н -зависимой АТФ-синтазной реакции. К числу устройств, генерирующих АДн+ посредством трансмембранного переноса Н , относится бактериородопсин галофильных архебактерий. У некоторых фупп прокариот обнаружена локализованная в мембране неорганическая пирофосфатаза, катализирующая расщепление и синтез пирофосфата. Расщепление последнего приводит к генерированию АДн+- Наконец, источником АДн+ на ЦПМ прокариот могут быть процессы, связанные с выделением во внешнюю среду продуктов брожения, транспорт которых через мембрану происходит вместе с протонами. [c.102]

Для выполнения этой задачи в клетках и была сформирована локализованная в ЦПМ АТФ-зависимая протонная помпа. Энергия гидролиза АТФ, осуществляемого АТФазой, использовалась для выталкивания протонов из клетки во внешнюю среду. Гидролиз одной молекулы АТФ приводит к переносу 2 протонов и созданию таким путем трансмембранного электрохимического протонного градиента. Экспериментально это было показано для молочнокислых бактерий и клостридиев, у которых нет дыхания, но в ЦПМ локализованы АТФазы, расщепляющие молекулы АТФ, образующиеся при брожении. [c.349]

Лизосомы также ограничены однослойной мембраной. Матрикс их оптически неоднороден и содержит ряд уплотнений. В лизосомах локализован набор гидролитических ферментов, участвующих в разрушении продуктов клеточного метаболизма, причем при помощи специального протонного насоса поддерживается низкое значение pH (не более 4,5), способствующее эффективному гидролизу. Внутриклеточные структуры, подлежащие разрушению, поступают в лизосомы, где и подвергаются гидролизу. Процесс селекции и поступления в лизосомы только отработанного материала обусловлен его специфическим мечением. Так, нативные белки в лизосомы не поступают. По истечении же времени функционирования происходит их инактивация цитоплазматическими протеиназами или присоединение убиквитина, что является сигналом для транспорта в лизосомы модифицирбванного белка. Кроме молекул, лизосомы могут разрушать органеллы или целые клетки (митохондрии, эритроциты). Процесс транспорта веществ в лизосомы является энергозависимым и требует затраты энергии. В растительных клетках гидролитические ферменты обычно локализованы в вакуолях — прообразе лизосом. [c.13]

Тканевые протеиназы локализованы в основном в лизосомах, содержащих большой набор активных гидролаз, в том числе кислых протеиназ. Внутриклеточные протеиназы, гидролизующие белки в слабокислой области pH, называют катепсинами. В настоящее время различают пять достаточно хорошо охарактеризованных типов катепсинов, которые обозначают буквами А, В, С, D, Е. Они отличаются оптимумом pH, субстратной специфичностью и рядом других свойств. [c.369]

До лоследнего времени подразумевалось, что разрыв полимерных цепей в процессе механодеструкции происходит по наиболее слабым, в энергетическом отношения связям (аналогично химическим деструктивным цроцессам). Этому опособствовало обнаружение определенного, правда неэквивалентного, количества новых активных групп, которые могли возникнуть при разрыве по таким слабым связям. Действительно, в случае механически активированного гидролиза, алкоголиза и т. п. распад цепей локализуется на гетерос вязях, и в этом отношении такие процессы не отличаются от соответствующих чисто химических. Но появление неэквивалентного количества концевых групп в цродуктах механодеструкции, например большего количества кислых и меньшего основных при деструкции желатина [55], меньшего количества гидроксилов и большего количества альдегидных и карбоксильных групп при деструкции полиэфиров [78—82], и ряд других наблюдений заставили усомниться в трактовке локализации механокрекинга в отсутствие примесей, специфически ослабляющих определенные СВЯЗИ. Обнаружение методом ЭПР срединных радикалов [61, 71] типа [c.23]

Одним из наиболее хорошо изученных ферментов является а-хи-мотрипсин, катализирующий гидролиз пептидных и сложноэфирных связей и входящий в число ферментов, вырабатываемых поджелудочной железой . Сопоставляя данные, полученные всеми вышеупомянутыми методами, позволившими построить детальную пространственную модель этого белка, выявить все основные кинетические закономерности и с большой степенью достоверности локализовать основные группы активного центра, можно представить сравнительно правдоподобную схему, отражающую механизм действия этого фермента. [c.432]

Передвижение готовых фенольных соединений по паренхимным тканям таких растительных объектов, как клубни картофеля, едва ли вообще возможно. При выходе полйфенолов из вакуолей (в которых они локализованы) в протоплазму они неизбежно подвергаются ферментативному окислению и оказывают токсичное действие на клетку. Возможно, конечно, поступление к очагу инфекции каких-либо предшественников, являющихся исходными продуктами для синтеза полйфенолов. Однако экснери-ментальных доказательств этого пока нет. Дополнительными источниками полйфенолов в клетке могут служить гидролиз гликозидов и освобождение агликонов. [c.291]

Группа протеолитических ферментов — катепсинов — обнаружена в почках, селезенке, печени и легочной ткани, а также в некоторых других тканях. Катеисины локализованы внутриклеточно это эндопептидазы, гидролизующие как белки, так и низкомолекулярные синтетические субстраты. [c.430]

Общий путь превращения запасного крахмала в продукты, пригодные для использования зародышем, в семенах зерновых культур состоит в гидролизе крахмала в эндосперме до глюкозы под действием а-амилазы, -амилазы и мальтазы. Активность -амилазы локализована в крахмалистых клетках эндосперма этот фермент синтезируется в период развития и созревания семян. Активность а-амилазы и мальтазы, по-видимому, возрастает в результате синтеза de novo, который происходит либо в клетках алейронового слоя, либо в щитке под влиянием гибберелловой кислоты. Образующаяся таким образом глюкоза поглощается щитком и превращается в сахарозу, которая перемещается в ткани осевых органов. [c.479]

Н и 2г. Равновесие в растворах с концентрацией металла меньше 1 10 моль1л устанавливалось за 24 ч. Содержание гидролизованных форм определялось по площади под хроматографической кривой, отвечающей участку хроматограммы, на котором локализованы гидролизованные ( юрмы. На этом участке хроматограммы, снятой для растворов в 2-н. серной кислоте, удельная активность практически равна нулю (рис. 52), т. е. при такой концентрации серной кислоты ионы гафния практически не гидролизуются. При pH 1,15 и 1,54 гидролиз НГ в сернокислых растворах протекает на 55 и 85%. [c.272]

Сложные эфиры, по всей вероятности, локализуются в слое Штерна на поверхности мицеллы. Поэтому усиление щелочного гидролиза, по крайней мере частично, объясняется стабилизацией переходного состояния вследствие электростатического взаимодействия отрицательно заряженных переходных состояний с катионной мицеллой. Электростатическая интерпретация подтверждается, например, наблюдением, что аминолиз сложных эфиров анионными нуклеофилами — ионами гидроксила и лейцином — катализируется катионными мицеллами, тогда как реакция тех же эфиров с нейтральным реагентом морфолином не ускоряется [137]. Мицел-лярныи катализ подавляется сравнительно небольшими добавками фторид-, хлорид-, бромид-, нитрат- и сульфат-ионов, причем эффективные константы скорости иногда получаются меньшими, чем в огсутствие детергента. Этот эффект также согласуется с электростатической интерпретацией, поскольку взаимодействие переходного состояния с катионной мицеллой может быть ослаблено связыванием анионов ингибиторов мицеллярной поверхностью и уменьшением степени диссоциации четвертичных аммониевых групп [101]. [c.261]

Для группы соединений, среди которых наиболее известным является АТФ, было показано, что прн отнесении рассматриваемых изменений энергии к образованию связен вместо энтальпии лучше пользоваться величинами свободной энергии. Получающиеся при этом величины соответствуют свободным энергиям переноса связей. Расчеты основываются на уменьшении свободной энергии, сопровождающем перенос отдельной группы, такой например как фосфатная, на воду в этом случае говорят о свободной энергии гидролиза. Хотя гидролиз АТФ, если его рассматривать изолированно, энергетически расточителен и неясно, реализуется ли он в процессе метаболизма, тем не менее свободная энергия этого процесса используется в качестве стандарта, по которому можно сравнивать АТФ с другими членами группы. Символ используется для обозначения отдельной связи, вокруг которой локализована энергия. Так, молекулу АТФ сокращенно обозначают А—Р—ф ф ф (где А — аденин, а Р—рибоза), для того чтобы подчеркнуть отличие высокоэнергетических пирофосфатных связей от фосфоэфирной связи, соединяющей рибозу с первой фосфатной группой. Перенос концевой фосфатной группы АТФ на воду будет сопровождаться освобождением свободной энергии, примерно вдвое большей, чем при гидролизе обычной фосфоэфирной связи, например в аде-нозинмонофосфате (АМФ). С учетом указанных сокращений эти реакции имеют вид [c.180]

В свою очередь, для практического использования цеолитов в качестве промышленных катализаторов крекинга и гидрокрекинга необходима их высокая стабильность при обработке водяным паром. Стойкость структуры к действию водяного пара в случае цеолитов с большей термической стабильностью и меньшим содержанием алюминия тоже повышается. Так называемая ультрастабильная форма цеолита V была приготовлена с помощью обработки цеолита в КН -форме водяным паром [3]. При этом атомы А1 в результате гидролиза уходят из каркаса цеолита и в виде ги-дроксплированных многоядерных группировок локализуются в местах расположения катионов, стабилизируя структуру фожазита. [c.12]

Для выяснения того, обладает ли данное вещество каталитической активностью при полимеризации олефинов, авторы провели исследование по определению числа активных центров на поверхности а-Т1С1з, обработанной триметилалюминием. Для этого использовали триметилалюминий, меченный . После удаления летучих продуктов и избытка исходного А1-органического соединения определяли содержание на поверхности. На обработанных А1( СНд)з образцах катализатора проводили полимеризацию этилена (1.5—2.5 часа, 65°), гидролизом отделяли полимер и определяли в нем содержание (по активности СОа, образующейся при сжигании полимера). Доля перешедшего в полимер, отнесенная к количеству на поверхности, составила величину порядка 5 10 2, т. е. такую же величину, что и отношение поверхности латеральных (боковых) плоскостей ко всей поверхности. Это дает основание полагать, что активные центры локализованы преимущественно на латеральных плоскостях. Электронные микрофотографии в общем подтверждают тот факт, что активные центры сосредоточены на латеральных плоскостях, а также вблизи краев и мест нарушений кристаллов. На рис. IV-7 (по данным микрофотографирования 1 ]) схематически изображены каплеобразные отложения образующегося полипропилена на поверхности а-ТЮ1з. На базальной (образующей основную часть поверхности кристаллов) плоскости эти капли располагаются не беспорядочно, что отвечало бы участию всей поверхности в образовании активных центров, а по спирали роста — границе кристаллических плоскостей, наслаивающихся друг на друга при росте кристаллов. [c.114]

Для разделения катионов Fe(III), Mn(II), Zn(II) и u(II) в экстрактах из растений было предложено использовать смесь растворителей к-бутанол — НС1 — вода (100 23 17) [ 97]. С помощью ионообменной хроматографии необходимо предварительно отделить примеси, мешающие анализу, а именно катионы К(1), Са(П), Mg(II) и фосфаты. Пирофосфаты гидролизовали кипячением растительных проб в 0,1 н. НС1 в течение 10 мин. После высушивания образец растворяли в смеси ацетон — НС1 — вода (6 4 1) и вводили раствор в колонку с ионообменной смолой Dowex (100/200 меш), пропитанной элюентом. Через колонку пропускали три последовательные порции элюента для удаления катионов К(1), Са(П), Mg(II), затем следы этих элементов элюировали четырьмя порциями воды. Элюат из ионообменной колонки упаривали досуха в тарированной пробирке и растворяли в разбавленной НС1 (1 1). Восстановленное железо окисляли добавлением одной капли Н2О2. Для количественного определения взвешивали пробу (по разности масс пустой и заполненной пробирок). Перед нанесением образца бумагу Ватман № 1 пропитывали 2 и. раствором НС1 в течение 30 мин, отмывали водой и высушивали. После нанесения пробы лист выдерживали в парах элюента 1 ч и затем проводили разделение нисходящим методом до тех пор, пока фронт растворителя не перемещался на расстояние 30 см. Положение разделенных компонентов стандартной смеси на хроматограмме определяли по заранее известным величинам Rf или опрыскивая бумагу реактивом, состоявш.им из 0,5%-ного раствора 2-нитрозо-1-нафтол-4-сульфокислоты в 50%-ном этаноле, содержащем 4% безводного ацетата натрия. Марганец не образует окрашенного комплекса с этим реагентом, но при добавлении в стандартную смесь катиона Со(II), который имеет, такое же значение R/, зону Мп(П) можно локализовать. Полосу с разделенной стандартной смесью отрезали от листа бумаги, нейтрализовали в парах аммиака и опрыскивали проявляющим реагентом. Зоны катионов окрашивались в следующие цвета красный — Мп(И) и Со(П) (J / = 0,16) коричневый — u(II) (0,29) зеленый—Fe(III) (0,84), оранжевый — Zn(II) (0,96). -Компоненты пробы, разделенные вместе со стандартной смесью, определяли сравнением с хроматограммой стандартной смеси. Более точно местоположение зон [c.335]

Биохимическое изучение щитовидной железы началось с открытия содержания в ней значительных количеств иода (Бауман, 1896). Освальдом (1901) был обнаружен иодсодержащий белок тиреоглобулин. В 1919 г. Кендалл при гидролизе тиреогло-булина выделил кристаллическое вещество, содержащее около 60% иода. Эту аминокислоту он назвал тироксином (тетраиод-тиронин). Образующийся в щитовидной железе тиреоглобулин не поступает в кровь как таковой. Он подвергается сначала ферментативному расщеплению, получившиеся при этом иодсодержащие тироксины и являются продуктами, выделяемыми в кровь, В тканях организма тироксины претерпевают химические превращения, и образующиеся при этом продукты, очевидно, и оказывают свое действие на ферментные системы, локализующиеся [c.198]

Один из предполагаемых механизмов действия энхансера основан на результатах изучения бактериальных систем. Известно, что в клетках бактерий началу гранскрипции способствует образование петли ДНК. Это согласуется с данными о том, что энхансеры обычно наиболее эффективны, когда они находятся вблизи промотора с увеличением расстояния их активность постепенно падает. На рис. 10-27 приведена схема двух вариантов действия энхансера с образованием петли. Предложены и другие гипотезы о механизме действия этого регуляторного элемента. 1. Энхансер может действовать на большом расстоянии, активируя ДНК-топоизомеразу, которая вносит торсионное напряжение в большую петлю ДНК. используя для этого энергию гидролиза АТР. 2. Энхансер может влиять на гранскрипцию, действуя как сайт посадки мобильных белков, которые связываются с ДНК и затем движутся вдоль ее молекулы. 3. Энхансер может связывать белки, которые способствуют присоединению близлежащего гена к определенной области ядра, где локализованы факторы транскрипции. [c.198]

Всасывание и нарушение всасывания лактозы. Лактоза-существенный в пищевом отношении углевод молока (рис. 7.15). Для того чтобы произошло всасывание лактозы в тонкой кишке, она должна гидролизоваться специальным ферментом лактазой, который локализуется в щеточной каемке эпителиальных клеток кишечника. Лактоза содержится в молоке почти всех млекопитающих активность лактазы высока у новорожденных и детей грудного возраста, принадлежащих к любой популяции и расе, и понижается при отнятии от груди. В последующем же лактазная активность поддерживается на низком уровне, состав- [c.39]

Физическая химия растворов электролитов (1950) -- [ c.364 ]

Явления переноса в водных растворах (1976) -- [ c.513 ]

Новые проблемы современной электрохимии (1962) -- [ c.146 ]

Новые проблемы современной электрохимии (1962) -- [ c.146 ]

Физическая химия растворов электролитов (1952) -- [ c.364 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология