Структура и устойчивость глобулы

Первый фактор усложнения строения химически однородной системы (т. е. системы первого уровня) с гидродинамической точки зрения связан с образованием в ней надмолекулярных структур или глобул, под которыми понимаются коллективы или агрегаты близко расположенных молекул, обладающие относительной термодинамической устойчивостью (целостностью) при воздействии гидродинамических возмущений. Каждая глобула ведет себя как элементарная ФХС, где имеет место весь комплекс химических, тепловых и диффузионных явлений. Система, полностью разделенная на отдельные агрегаты молекул, равномерно распределенные по объему аппарата, называется полностью сегрегированной. Явление сегрегации характерно как для сплошной [15— 17], так и для дисперсной фазы [18, 19]. [c.25]

Структура и устойчивость глобулы [c.112]

СТРУКТУРА И УСТОЙЧИВОСТЬ ГЛОБУЛЫ [c.230]

СТРУКТУРА И устойчивость ГЛОБУЛЫ [c.231]

Было показано, что стабилизирующая способность гидрофильных частиц определяется не молекулярными свойствами их первичной поверхности, а свойствами вторичной поверхности, которая образуется при адсорбции на них ПАВ. При этом не только существуют связи частица — капля , но и происходит активное взаимодействие соседних частиц друг с другом с образованием коагуляционных структур различной прочности. Если частицы оптимально модифицированы хемо-сорбционными слоями ПАВ, то устойчивость глобулы обеспечивается даже одним слоем частиц. Если в системе отсутствует или недостаточно ПАВ для осуществления оптимального адсорбционного модифицирования поверхности частиц, то для стабилизации системы необходимо затратить значительно большие количества твердой фазы. [c.57]

Неорганические электролиты (ионы солей) по своему эффекту могут быть разделены на три группы а) стабилизирующие нативную структуру б) снижающие устойчивость глобул и в) смешанного действия — усиливающие денатурацию в малых и средних концентрациях и ослабляющие ее при более высоких. Как мы установили, стабилизация является результатом эффекта, подобного высаливанию, при концентрациях солей, не приводящих, однако, к осаждению белка. Высаливающие соли стабилизируют белки с различной интенсивностью, соответствующей положению соли в лиотропном ряду Гофмейстера сульфат — фосфат — цитрат — тартрат — ацетат — хлорид — роданид. Это ряд высаливания. По силе стабилизирующего действия анионы располагаются в аналогичный ряд. Ионы солей, введенные в раствор, усиливают гидрофобные связи в молекуле белка и этим упрочняют его структуру. [c.166]

Например, наличие устойчивых глобул характерно для белков. В водной среде образуются прочные внутренние связи между неполярными группами белковых молекул, а в неводной среде — между полярными группами, которые в значительной своей части являются водородными связями. Более того, первичные надмолекулярные структуры глобулярного типа обнаружены также в полимерах в конденсированном их состоянии [13]. [c.158]

В этом случае снижается влияние теплового движения на изменение структуры и состояния нефтяной дисперсной системы. Важную роль в этих системах играют межмолекулярные взаимодействия, которые ответственны за структуру структурированных нефтяных дисперсных систем. Следует отметить важные особенности поведения нефтяных дисперсных систем при пониженных температурах. При понижении температуры нефтяной фракции уменьшается тепловое движение молекул жидкости, замедляется перемещение и конфигурационное изменение макромолекул в пачках и пакетах, начинаются процессы достройки пакетов и пачек углеводородами, кроме того может происходить создание новых пачек и пакетов из-за пересыщения раствора при понижении температуры. На поверхности частиц дисперсной фазы, состоящей в том числе из асфальтенов, смол, других включений, может происходить достройка отдельных их участков, с образованием усов , которые вырастают из мицеллярных структур. Происходит смыкание мицеллярных структур с созданием крупных агрегатов или глобул. Это приводит к снижению агрегативной и кинетической устойчивости нефтяных дисперсных систем. Указанные процессы можно описать аналитически с применением математического аппарата. [c.62]

На изменение параметра значительно влияет объемное водосодержание. По мере заполнения системы водной фазой все более интенсивно структурируются прослойки углеводородной среды молекулами эмульгатора и усиливается дисперсионное взаимодействие между глобулами водной фазы с созданием в объеме эмульсии коагуляционной структуры, что повышает ее седиментационную устойчивость. [c.87]

Гибкие макромолекулы обычно стремятся принять сферическую форму, сворачиваясь в клубки, называемые глобулами. Устойчивость такой формы определяется наименьшими поверхностью и поверхностной энергией. Глобула состоит из одной или нескольких макромолекул, при этом отдельные участки цепи внутри нее расположены беспорядочно. Глобулярная структура является очень типичной для большинства аморфных полимеров и формируется в процессе их получения. [c.32]

Глобула формируется слабыми взаимодействиями — силами Ван-дер-Ваальса (см. 4.3), водородными связями (см. 4.4), электростатическим притяжением противоположно заряженных ионогенных групп (солевые связи). Особое значение имеют гидрофобные взаимодействия, рассматриваемые далее подробно. Сложная игра всех этих сил приводит к образованию плотной глобулы с устойчивой регулярной структурой в водном растворе при физиологических значениях pH и ионной силы. Для образования глобулы существенны как энергетические, так и энтропийные факторы. Если участки полипептидной цепи обладают достаточной жесткостью (например, а-спиральные участки), то образование элементов компактной структуры возможно и в отсутствие энергетических взаимодействий. Эта ситуация была рассмотрена Флори [75] применительно к взаимодействию цепей [c.221]

Следовательно, при Т > у термодинамически выгодна смесь множества конформационных состояний, т. е. третичная структура подобна жидкости. Для возникновения кристаллоподобной структуры необходимо условие Т С. у. Но и в этом случае в системе могут происходить локальные нарушения порядка, изменяющие энтропию на й 1п с, где с — концентрация локальных дефектов. В глобуле дефекты связаны с топологическими изменениями, с изменениями конформации в целом. Характерная энергия дефекта Е может быть существенно различной в зависимости от того, находится ли дефект в глубине глобулы ( [) или на ее поверхности (Еа)- Внутри глобулы минимальная концентрация дефектов пропорциональна Л - , а на поверхности — Л 2/з Поэтому объемные и поверхностные топологические нарушения изменяют свободную энергию соответственно на величины Е[ — кТ п N и Еа — гкТ 1п N. Отсюда следует, что требование устойчивости относительно локальных нарушений имеет вид [c.241]

Изучение денатурации дает информацию о природе и устойчивости нативной структуры. Интерпретация экспериментальных данных трудна, так как взаимодействия внутри глобулы и на ее поверхности многообразны, а параметры перехода имеют суммарный характер. [c.242]

Глобулярные структуры оказывают сильное влияние на механические свойства полимеров. Например, прочность казеиновых пленок глобулярного строения намного меньше прочности пленок, состоящих из вытянутых молекул того же вещества. Разрушение полимерных стекол с устойчивой глобулярной структурой происходит при очень малых деформациях вследствие распада тела по границам глобул. [c.432]

Природа углеводородов заметно влияет па повышение устойчивости белков к тепловой денатурации [161]. Особенно ярко это проявилось при исследовании тепловой денатурации 7-глобулина, отличительной чертой которого является наличие резкого плавления вторичной структуры при повышении температуры [162]. Температура конформационного перехода 7-глобулина в водном растворе при pH 9,2 равна 63°, в присутствии гептана 67°, декана и тетрадекана 66° С. Таким образом, в результате насыщения глобулы белка углеводородом температура денатурации повышается на 3—4 . [c.31]

Для глобулярных белков, таких, как яичный альбумин, необходимо было выяснить, не приводит ли солюбилизация углеводорода к денатурации. Для этого исследовали изменение вторичной структуры белка (методом оптического вращения) и третичной структуры (ро определению вязкости) до и после солюбилизации углеводорода в широком интервале pH. Опыты показали, что удельное оптическое вращение растворов яичного альбумина в интервале pH = 4,5— 10,5 оставалось постоянным и немного уменьшалось после введения бензола, вязкость после солюбилизации также уменьшалась вследствие понижения асимметрии молекул. Все это свидетельствует о том, что глобулы яичного альбумина после солюбилизации становятся более компактными и не происходит денатурация. Далее выяснялось Влияние солюбилизации на конформационную устойчивость яичного альбумина к тепловой и кислотно-щелочной денатурации. Оказалось, что глобулы яичного альбумина, солюбилизировавшие бензол, становятся более устойчивыми к тепловой денатурации 0,55%-ный водный раствор яичного альбумина денатурирует при 60°, а После солюбилизации углеводорода — при 70°. [c.395]

В настоящее время показано [97], что устойчивость компактной пространственной структуры глобулярных белков в водных растворах обусловлена теми же силами, которые приводят к мицеллообразованию в растворах ПАВ. В результате гидрофобных взаимодействий в глобулах белков и мицеллах ПАВ возникают неполярные области, ответственные за солюбилизацию. Размер, состав и свойства этих областей целиком определяются конформацией белка, а так как конформация глобулярных белков в растворе практически не зависит от концентрации белка, становится понятным, что независимо от концентрации белка в растворе с глобулой белка должно взаимодействовать определенное количество углеводорода, а концентрация углеводородов в растворе увеличивается пропорционально числу солюбилизирующих глобул. [c.22]

Сравнение данных по измерению удельного оптического вращения и дисперсии оптического вращения глобулярных белков в водных растворах и растворах, насыщенных углеводородом, позволило сделать вывод, что солюбилизированный углеводород практически не изменяет содержания спиральных структур в глобулах белков. Влияние солюбилизации углеводорода на устойчивость глобулярных белков к тепловой денатурации изучалось на примере яичного альбумина при pH 7,2, химотрипсина при pH 4,25 и 7-глобулина при pH 9,2 — по изменению удельного оптического вращения. Тепловая денатурация у-глобулина при pH 9,2 оценивалась также спектрофотометрически, а тепловая денатурация трипсина при pH 3,75 — по снижению ферментативной активности. [c.30]

Итак, для функционирования искусственного фермента необходимо, во-первых, чтобы третичная структура (отвлечемся пока от вопроса, какая именно) в пределах одной макромолекулы (или достаточно объемной ее области) была бы стабильна во времени. Этому условию не удовлетворяет динамический клубок в растворе. Его третичная структура непрерывно меняется благодаря тепловому движению сегментов. Неупругие перемещения сегментов относительно центра тяжести макромолекулы могут быть практически полностью заторможены путем превращения динамического клубка в частицу микрогеля или в глобулу (например, ухудшением качества растворителя). Третичная структура отдельной глобулы, во всяком случае ее каркас, устойчива во времени. Тем не менее само по себе это еще даже в принципе не решение вопроса. Одинаковому значению свободной энергии системы, вообще говоря, может соответствовать множество различных третичных структур, т. е. устойчивость структуры отдельной глобулы во времени обусловлена лишь кинетическими факторами. Коль скоро это так, мы не вправе рассчитывать на воспроизведение конкретной третичной структуры от глобулы к глобуле. Даже если в пределах какой-то одной макромолекулы случайно возникла благоприятная структурная организация, вероятавсть найти ее в следующей — ничтожно мала. [c.287]

Равновесие 2К5Н- - /гОг = — ЗН + НгО сильно сдвинуто вправо, если раствор нейтрален или содержит неболь-щие количества щелочей в кислых растворах, наоборот, устойчивы сульфгидрильные группы 5Н. Связи — 5 —5 — могут быть внутримолекулярными или связывать мономерные единицы белка (например, сывороточный альбумин) в одну крупную частицу. В стабилизации формы молекулы играют роль и гидрофобные связи. Гидрофобные связи возникают за счет сил взаимодействия между углеводородными частями молекул белка. Углеводородные группы белковых частиц, находящихся в водной среде, ориентированы во внутренние зоны частицы, а гидрофильные группы (ОН, СООН) находятся на внещней стороне, которая обращена к воде. Вследствие этого внутри молекулы белка возникает углеводородное ядро, причем для того, чтобы его разрушить и перевести углеводородные группы в водную среду, надо затратить работу. Это и означает, что между углеводородными частями молекулы действуют силы притяжения. Кроме водородных, дисуль-фидных и гидрофобных связей, в поддержании формы молекулы белка принимают участие и другие факторы имеет значение возникновение солевых мостиков, действие сил Ван-дер-Ваальса особенно большое влияние оказывают молекулы воды. Сохранение определенной формы молекулы важно с биологической точки зрения. Оно обеспечивает, в частности, такое взаимное расположение групп атомов на поверхности молекулы, которое необходимо для проявления каталитической активности белка, его гормональных функций и т. д. Поэтому устойчивость глобул, так же как и многие особенности структур биологически активных молекул, не случайное свойство, а одно из средств стабилизации организма. [c.57]

Наиболее полно гибкость полимерных цепей может быть реализована в очень разбавленных растворах, когда отсутствуют взаимодействия между отдельными макромолекулами. При этом конформационные превращения приводят к образованию наиболее плотно свернутых форм макромолекул — глобул. Глобулы образуются и в коллоидных системах, когда несколько молекулярных клубков ассоциируются в отдельные коллоидные частицы полимерного вещества. Типичным случаем такой системы являются натуральный и синтетические латексы, представляющие собой водные коллоидные системы с полимерными частицами глобулярного строения. Устойчивость глобул в коллоидных частицах зависит от характера межмолекулярного и рнутримолекулярного взаимодействия. Если под влиянием ван-дер-ваальсовых сил внутримолекулярного взаимодействия возникают прочные физические связи, придающие устойчивость свернутым формам макромолекул (например, в белках), глобулы оказываются весьма стабильными. Если же силы внутримолекулярного взаимодействия в полимере слабы и молекулы обладают малой гибкостью, то глобулярные структуры неустойчивы и легко разрушаются. Вообще, чем меньше гибкость полимерной цепи, тем менее вероятны свернутые формы макромолекул и тем меньше возможность образования глобул в таком полимере. Образование глобул чаще всего протекает в процессе синтеза полимера, например при эмульсионной полимеризации. [c.50]

Нейман с сотрудниками, применяя нефелометрический и электронномикроскопический методы для исследования кинетики коагуляции различных латексов под действием злектролитов, показали, что коагуляция адсорбционно-насыщенных латексов протекает в две стадии. Первоначальные контакты между частицами возникают по не.защищенным эмульгатором участкам поверхности, и адсорбционная насыщенность глобул увеличивается. В связи с этим, по мнению указанных авторов, возникает дополнительный потенциальный барьер, связанный со структурой и свойствами поверхностных насыщенных адсорбционно-гидратных слоев эмульгатора, что приводит к замедлению коагуляции — начинается ее вторая стадия. У адсорбционно-насыщенных латексов первая стадия коагуляции отсутствует. Обширные исследования в этой области позволили заключить, что агрегативная устойчивость синтетических латексов, полученных на ионогённых эмульгаторах, определяется наличием и совместным действием двух защитных факторов на первой стадии преимущественную роль играет ионно-электростатический фактор стабилизации, на второй — фактор, имеющий неэлектростатическую природу. [c.14]

Существуют и некристаллические упорядоченные структуры. По причинам, которые изложены ниже, довольно бессмысленно их систематизировать, за исключением, разве что, глобул, которые вполне дискретны, но не обязательно обладают внутренним дальним порядком. Дело в том, что путаница, царящая в монографической и журнальной литературе по поводу надмолекулярных структур, особенно в некристаллизующихся полимерах, обусловлена пренебрежением принципами статистической физики и физической кинетики. Описание полимеров на всех уровнях структурной организации не может быть полным, если наряду с морфологией не учитывается подвижность соответствующих структурных элементов . А введение подвижности ав томатически требует, при описании надмолекулярной организации в целом, не только описания пространственного распределения и -сил взаимосвязи структурных элементов, но и усреднения во времени (ср. стр. 45). При этом сразу выявляется третий признак классификации структур по их стабильности. Как известно, по отношению к так называемой денатурации все глобулярные белки принято подразделять на кинетически и термодинамически стабильные. ЭтОт же принцип должен реализоваться и по отношению к надмолекулярным уровням структурной организации полимеров. Все дискретные организованные структуры являются термодинамически стабильными отдельные организованные морфозы (типа сферолитов, например) могут обладать определенной — и регистрируемой, (см. гл. VII) — внутренней и внешней подвижностью, но ниже температуры фазового перехода они вполне устойчивы в отсутствие внешних силовых полей их время жизни т->оо. [c.47]

На поверхности белков имеется большое количество гидрофильных групп, которые обусловливают создание вокруг этих макроструктур почти сплошной водной оболочки. Гидрофобные радикалы аминокислот, образующие полипептидные цепи, обращены преимущественно внутрь структуры. Несмотря на это, некоторое количество воды может быть связано и внутри белковых макроструктур. Часть гидрофильных групп может содержаться и во внутренних отделах белковых макроструктур кроме того, некоторая часть воды может быть замкнута внутри этих структур в своеобразных ячейках , образованных гидратированными полипептид-нымн цепочками. И, наконец, дипольные молекулы воды могут попросту вклиниваться в водородные связи, не нарушая при этом их прочности. Принято различать интермицеллярную воду, находящуюся в свободном состоянии между отдельными белковыми макромолекулами, и интрамицеллярную воду, находящуюся внутри белковых глобул. Для устойчивости коллоидиых частиц имеет значение только вода, создающая внешнюю водную оболочку. Именно она и препятствует столкновению и объединению белковых макромолекул. [c.339]

Поверхность фибриллярных и глобулярных белков имеет большое количество гидрофильных групп, создающих вокруг этих макроструктур почти сплошную водную оболочку. Гидрофобные радикалы аминокислот, образующих полипептидные цепи, обращены, видимо, преимущественно внутрь структуры. Тем не менее некоторые количества воды связаны (иммобилизованы) и внутри их 1) диполи воды могут вклиниваться в водородные связи, не нарушая их прочности 2) гидрофильные группы содержатся и во внутренних отделах макроструктур белков, где связывают определенное количество воды 3) некоторое количество воды замкнуто внутри белковых молекул в своеобразных сотах , образованных гидратированными полипептидными цепочками. Благодаря этому различают интрамицеллярную воду, находящуюся внутри белковых глобул, и интермицеллярную воду, находящуюся в свободном состоянии между ними. Для устойчивости коллоидных частиц имеет значение только вода, создающая внешнюю водную оболочку, препятствующую столкновению и объединению частиц. [c.180]

Содержание дисперсной нефти в поровом пространстве может изменяться в широких пределах. Когда концентрация дисперсной фазы мала, то глобулы находятся друг от друга на значительном отдалении. По мере увеличения содержания нефти в поровом пространстве расстояния между ними убывают и при больших концентрациях, как и вне порового пространства, глобулы соприкасаются своими защитными оболочками и интенсивно коалес-цируют, если защитная оболочка обладает малой устойчивостью к коалесценции. Если же она обладает малой устойчивостью, то-образуется связанная (сплошная) структура. Такая структура может образоваться как в единичной поре, так и во всем поровом пространстве. Такая образовавшаяся в поровом пространстве эмульсия приобретает твердообразные свойства, т. е. высокую упругость формы, начинает обнаруживаться значительное предельное напряжение сдвига. [c.89]

Первая — Это кристаллическая Структура, построенная по прин-ципу плотной упаковки шароо. Такие кристаллические образования наблюдаются у так называемых глобулярных белков, глобулы которых остаются устойчивыми даже при непосредственном кон-такт Друг с Другом. Возможность образования кристаллической структуры При этом обусловлена одинаковым размером всех ша-риков, мто связано с мопомолекулярностью природных высокомолекулярных соединеннй. [c.133]

Исследованиями советских ученых А.Б. Таумбана и А.Ф. Ко-рецкого было установлено, что решающую роль в устойчивости эмульсий, стабилизированных твердыми эмульгаторами, играю1 коагуляционные структуры, возникающие на поверхности глобу/ дисперсной фазы. При этом стабилизирующая способность твердых частиц определяется не изначальными свойствами их поверхности, а свойствами поверхности, модифицированной в результате протекания химической реакции между ней и молекулами органических ПАВ, присутствующих в эмульсии. Твердьк модифицированные частицы при этом химически связываются не только с поверхностью частица - глобула, но и друг с другое [c.30]

Имеется еще одно возражение против гипотезы о расплавленной глобуле, использующейся вместе с аппаратом равновесной термодинамики и формальной кинетики для объяснения экспериментальных фактов. Конкретной теоретической основой интерпретации данных о денатурации служит термодинамическая теория двух состояний Брандтса [12, 13]. Как уже отмечалось, белковая молекула в растворе, согласно этой теории, может быть представлена большим количеством микросостояний. Все они входят в состав либо распределения N (нативное макросостояние белка), либо О (денатурированное макросостояние). Теория Брандтса сделала возможным относительно простой термодинамический анализ конформа-ционного перехода N — О в предположении, что реализующиеся микросостояния не являются чем-то вновь созданным, а присутствуют в распределении N и О. Это означает, что в теории постулируется отнюдь не очевидное положение об отсутствии новых промежуточных конформационных состояний в области перехода N - О. Следовательно, главный критерий справедливости теории двух состояний Брандтса состоит в требовании отсутствия максимумов, минимумов и потенциальных ям в наблюдаемых изменениях энтальпии и энтропии при переходе от О к N (и наоборот). Иными словами, если образование трехмерной структуры белка происходит, как того требует теория двух состояний, путем постоянного усложнения и приближения к нативному состоянию, то изменения энтальпии, энтропии и свободной энергии по ходу ренатурации должны быть монотонными. Отсутствие экстремумов означает отсутствие между нативной структурой и статистическим клубком метастабильных промежуточных состояний. Механизм сборки белка проходит в этом случае в одну стадию. А теперь обратимся вновь к обсуждаемой гипотезе о расплавленной глобуле в которой постулируется образование на пути к нативной структуре близкое к ней промежуточное состояние. При существовании достаточно устойчивых обнаруживаемых экспериментально интермедиатов зависимости изменений энтальпии, энтропии и свободной [c.85]

При растяжении а-структуры кератина он превращается в линейную (3-структуру. Такую р-структуру имеет белок натурального шелка — фиброин. Следует отметить, что линейно-цепная Р-структура и спиралевидная а-структура являются вторичной структурой белка, которую создают либо межмолекулярные Н-связи, либо внутримолекулярные. Большое значение имеет а-структура белка, которая является основой дальнейшего усложнения. Структура а-спирали достаточно устойчива к внешним воздействиям. Так, в водных растворах белка при обычной температуре (водорастворимые белки) а-структура сохраняется, так как Н-связи не нарушаются. При нагревании водного раствора белка внутримолекулярные Н-связи разрываются и образуются водородные связи с Н2О. Молекула белка при этом свертывается в клубок (глобулу) и резко снижается вязкость раствора. Аналогично горячей воде действуют крепкий (8 моль/л) раствор мочевины, СНСЬСООН, СРзСООН. Такие полярные растворители как диметилформамид не разрушают а-спирали. [c.722]

Водородные связи достаточно лабильны сами по себе, причем уязвимость их увеличивается при образовании вторичной стр>тстуры, так как карбоксильные и аминные группы могут взаимодействовать не только между собой, но и с водой. Оказалось, что вторичная структура является достаточно устойчивой только при образовании компактной белковой глобулы. [c.34]

Вероятно, не нрав Каганер, считая, что предельно низкое координационное число п должно быть равно трем. Известны вполне устойчивые структуры саж, аэросилов и аэрогелей, в которых пространственные цени глобул лишь в некоторых местах связаны друг с другом и у которых, следовательно, 2 <1 и < 3, причем п ближе к двум, чем к трем. [c.78]

Шерага, Немети и сотр. [8—18] показали, что устойчивость компактной пространственной структуры глобулярных белков в водных растворах обусловлена теми же силами, которые приводят к мицеллообразованию в растворах ПАВ. В результате гидрофобных взаимодействий в глобулах белков и мицеллах ПАВ возникают неполярные области, ответственные за солюбилизацию. Повышение растворимости малорастворимых в воде веществ в растворах глобулярных белков (впервые наблюдавшееся Талмудом [19—21], Талмудом и Вреслером [22] и Дебориным с сотр. [23, 24]) было названо по аналогии с мылами солюбилизацией. [c.7]

Адсорбенты, в которых на долю пор приходится большая часть их общего объема, встречаются довольно часто. Так, например, пористость силикагелей, изученных А. В. Киселевым [60] и И. Е. Неймарком с сотр. [63], варьирует от 36 до 84%. Кистлером [64] был приготовлен аэрогель с пористостью 99%. Пористость аэросилов достигает 95—98% [65]. Аналогичные структуры формируются и при диспергировании с помощью поверхностно-активных агентов волокнистых кристаллических силикатов типа хризотила. Образующиеся при этом отдельные волоконца трубчатого типа [66] с диаметром около 18 ммкм вследствие взаимного переплетения создают очень рыхлые устойчивые коллоидные дисперсии с высоким значением пористости [67]. По-видимому, подобное, сетчатое строение имеют лиогели, аэросилы и некоторые особенно рыхлоупакованные ксерогели, глобулярные цепочки которых связаны между собой так, что число контактов для большинства глобул равно 2. В узлах такой сетки, придающей жесткость скелету геля, число соприкосновений частицы с соседними должно быть равно 3. [c.51]

Представления о строении полимерных те.л прошли сложную эволюцию от мицеллярных теорий к современным концепциям структурной физики полимеров (см. Структура, Надмолекулярная структура. Кристаллическое состояние, Аморфное состояние. Коллоидные полимерные системы). Несостоятельность мицеллярных теорий строения линейных гомоиолимеров с однородными по строению цепями макромолекул (нанр., целлюлозы, натурального каучука) заключается в отсутствии физич. причин существования устойчивых фазовых частиц коллоидных размеров. Развитие представлений о макромолекулах, пе отличающихся от малых молекул природой сил межмолекулярного взаимодехгствия, исключило возможность научного обоснования мицеллярных представлений о строении поли.меров и их р-ров. Здесь следует еще раз подчеркнуть, что имеются в виду макромолекулы, лишенные дифильности в упомянутом выше смысле. Гибкие макромолекулы, содержащие разнородные но полярности участки, в определенных условиях могут давать микро-гетерогснные системы типа лиофильных золей. При этом лиофобные группы макромолекул объединяются в ядре коллоидной частицы (нанр., белковой глобулы), а лиофильные образуют ее поверхностный слой. Представления о мицеллярном строении полимеров [c.131]

Электронном икроскоп ическими исследованиями показано, что надмолекулярная структура формолита сформирована из термодинамичеаки устойчивых равномерно распределенных глобул размером 600—1000 А, что соответствует неширокому распределению пор по размерам. В совокупности с высокой механической прочностью и макропористостью это доказывает, что выбран оптимальный метод получения пористой структуры формолита [57]. [c.122]