Ингибирование ферментативных процессов

I 4. ИНГИБИРОВАНИЕ ФЕРМЕНТАТИВНЫХ ПРОЦЕССОВ [c.69]

Обратим внимание на очевидную аналогию с конкурентным (за место в активном центре) и аллостерическим типами ингибирования ферментативного процесса (гл. XIV). [c.136]

В зависимости от численных значений множителей а и (3 эффектор Э может выступать в роли либо ингибитора (I), либо активатора (А, промотора) ферментативной реакции. Полный кинетический анализ и сводная таблица возможных частных случаев ингибирования и активации фермента в рамках схемы (6.14) даны в работе [6]. Некоторые частные случаи имеют особое значение и широко применяются для описания кинетики ферментативных процессов. К их числу относится полное конкурентное ингибирование, полное неконкурентное ингибирование, бесконкурентное ингибирование, простая активация и некоторые типы смешанного ингибирования и активации. [c.219]

В случае необратимого ингибирования ферментативных р-ций ниж. фаница определяемых содержаний ингибитора зависит от времени ингибирования. Если значение константы скорости этого процесса невелико, относит. уменьщение активности фермента зависит от длительности процесса ингибирования. При достаточно больших временной зависимостью можно пренебречь, тогда относит, уменьшение активности фермента пропорционально концен- фации ингибитора Л[Е] = п[1], где и - число молекул ингибитора, взаимодействующего с одной молекулой фермента. [c.78]

Аллостерическая регуляция. Во многих строго биосинтетических реакциях основным типом регуляции скорости многоступенчатого ферментативного процесса является ингибирование по принципу обратной связи. Это означает, что конечный продукт биосинтетической цепи подавляет активность фермента, катализирующего первую стадию синтеза, которая является ключевой для данной цепи реакции. Поскольку конечный продукт структурно отличается от субстрата, он связывается с аллостерическим (некаталитическим) центром молекулы фермента, вызывая ингибирование всей цепи синтетической реакции. [c.155]

В ферментативных процессах термин самоингибирование был применен для случаев ингибирования процесса молекулой суб- [c.276]

В реальных условиях клеточного метаболизма концентрация субстрата, потребляемого в ферментативных реакциях, изменяется не только в результате самой реакции, но и за счет притока его в реакционный объем. Одновременно происходит и отток продукта из сферы реакции в другие области, где он используется в дальнейших метаболических превращениях. Иными словами, в клетке каждая отдельная реакция, так же как и их совокупность, представляет собой открытую систему, обладающую механизмами саморегуляции. Одним из самых мощных способов регуляции ферментативного процесса является изменение активности фермента с помощью различных ингибиторов. Существуют, как известно, конкурентные ингибиторы, занимающие места субстрата в активном центре фермента с образованием неактивного комплекса. Возможно также неконкурентное, или аллостерическое, ингибирование, при котором ингибитор не имеет структурного сродства с субстратом и присоединяется не к активному центру фермента, а к определенным местам белковой глобулы, вызывая деформацию фермента. Регуляторные эффекты могут осуществляться также по принципу обратной связи, когда при больших концентрациях субстрата или продукта угнетается реакция. Наряду с ингибиторами имеются и активаторы — вещества, повышающие активность фермента. Активирующий эффект может оказывать и сам продукт реакции (активация продуктом). [c.39]

В качестве иллюстрации можно указать, что наиболее типичным случаем ингибирования роста клеток продуктами жизнедеятельности является случай накопления в культуре органических кислот, приводящих к снижению значений pH среды культивирования. Как известно, скорость ферментативных процессов, следовательно, и скорость роста клеточных популяций чрезвычайно pH-чувствительны (см. предьщущий параграф). Если протоны, взаимодействуя с функционально значимыми компонентами клетки, блокируют клеточный рост, это означает, что они выступают в качестве ингибиторов роста. [c.579]

Подобным образом можно анализировать температурные зависимости констант ингибирования или констант диссоциации ионогенных групп активного центра фермента. Однако при анализе зависимостей констант равновесия ферментативной реакции от температуры следует принимать во внимание, что они могут быть эффективными величинами. Так, например, константы Михаэлиса в обш,ем случае не являются истинными константами равновесия даже при наличии двухстадийного механизма ферментативной реакции [см. уравнение (6.7)]. Более того, даже если изучаемый процесс равновесный, его константа равновесия может оказаться эффективной величиной, зависящ,ей, например от pH среды [см. уравнение (6.182)]. В этом случае при корректном анализе температурной зависимости реакции необходимо учитывать теплоты ионизации ионогенных групп субстрата или активного центра фермента. [c.264]

Обеспечить условия измерения начальной скорости реакции. Скорость ферментативной реакции, измеряемая по количеству превращенного субстрата или образовавшегося продукта реакции, со временем снижается. Это можно объяснить целым рядом причин снижением степени насыщения фермента субстратом, который расходуется в процессе ферментативной реакции, так что концентрация его в системе уменьшается увеличением скорости обратной реакции (если реакция обратима) возможным ингибированием фермента образующимися продуктами реакции изменением [c.207]

Исследования фермент-субстратных взаимодействий, особенно проведенные в последние 25 лет, подтвердили и расширили эти идеи. Ферменты, обладающие подлинной специфичностью и использующие только один субстрат, трудны для систематических исследований. Существует, однако, много ферментов с весьма широкой специфичностью. Для них становится возможным измерение влияния изменения структуры субстрата на /Скат и /(м в условиях, оптимальных для природного субстрата. Другим полезным подходом является использование соединений — конкурентных ингибиторов реакции. Последние представляют собой соединения, связывающиеся в том же участке фермента, что и субстрат, обычно в силу близости их структур, и тем самым мешающие протеканию реакции между ферментом и субстратом, так как занимают места, в обычных условиях занимаемые субстратом. Эффект ингибирования четко зависит от концентрации, и каждый отдельный ингибитор можно охарактеризовать, измеряя влияние изменения его концентрации на скорость ферментативной реакции. Эффективность процесса выражается посредством константы ингибирования /С , которая, подобно Кч, в пределе равняется константе диссоциации. [c.511]

Мы рассмотрели лишь два крайних случая ингибирования. Зачастую приходится иметь дело с более сложными типами торможения (или, напротив, активации, когда модификатор ускоряет реакцию), например, со смешанным конкурентным и неконкурентным ингибированием и т. д. Эти процессы даже при стационарных условиях требуют решения более сложных уравнений. Математические методы стационарной кинетики сложных ферментативных реакций описаны в 7.6. [c.366]

Другой, более быстрый путь регуляции заключается в воздействии на скорость и интенсивность одной или нескольких чувствительных ферментативных реакций. Иными словами, это механизм, действующий на уровне обмена веществ в собственном смысле этого слова. Обычно особенно чувствительны к этому общему регуляторному механизму начальные и завершающие реакции специфических метаболических цепей, т. е. регуляторные ферменты, входящие в состав определенного мультиферментного комплекса. При этом потенциальные регуляторные ферменты — это ферменты, катализирующие, как правило, необратимые реакции. Часто бывает также, что эта регуляция, которая может быть как положительной активация), так и отрицательной ингибирование), осуществляется одним из конечных продуктов данной цепи реакций. По этой причине ингибиторный тип регуляции был назван ингибированием по типу обратной связи или ретроингибированием. Такое ингибирование первых этапов катаболизма (или противоположный процесс — активация) основано [c.447]

Можно предполагать, что задерживание и выделение большинства материалов, растворенных в сточных водах целлюлозно-бумаж ной промышленности, составляют не менее 90%. Большинство окрашивающих веществ удаляются из воды на 98—99%. Задерживание растворенных веществ не достигает таких высоких значений, если в исходном потоке имеются низкомолекулярные кислоты (например, уксусная). Их содержание в разбавленных сточных водах, подлежащих обработке, можно снизить до минимального путем устранения образования этих кислот в процессе варки и путем ингибирования химических и ферментативных реакций, которые приводят к образованию таких кислот и могут протекать при длительном хранении воды. [c.268]

Вместе с тем, как будет показано при последующем изложении, кинетический анализ действия различных веществ на скорость ферментативной реакции позволяет делать определенные выводы и о механизме процесса ингибирования. [c.83]

В этих случаях удобным является метод совмещения самой ферментативной реакции с процессом ингибирования, т. е. исследование кинетики взаимодействия фермента с ингибитором в присутствии, субстрата. [c.117]

Общие положения. Ингибиторами называются вещества, снижающие скорость реакций. Классические исследования, в которых ингибиторные эффекты изучались на изолированных ферментных системах и на метаболических процессах, сыграли исключительно важную роль в установлении строения субстратов, природы тех групп, при помощи которых субстрат связывается с ферментом, а также в выяснении специфичности ферментативных реакций и самого их механизма. В клетке ингибирование ключевых реакций веществами, которые являются продуктами тех же реакций или тех же (а иногда и других) метаболических процессов, служит тонким регуляторным механизмом, обеспечивающим поддержание относительного постоянства состава внутриклеточной среды, а также ответные реакции на изменения во внешней среде. Наконец, избирательное ингибиторное действие ряда природных и синтетических соединений антиметаболитов), несомненно, должно быть положено в основу по крайней мере одного из подходов к разработке рациональной фармакологии и химиотерапии. На этом пути открываются две возможности. Первая связана с тем, что разные ферменты имеют разную специфичность, а потому какой-нибудь ненормальный продукт одной из начальных реакций данного метаболического пути вполне может оказаться ингибитором какой-либо более поздней стадии того же процесса (Петерс назвал такую ситуацию летальным синтезом ). Вторая возможность заключается в направленном изменении синтеза ферментов. Поскольку сами ферменты являются продуктами метаболизма, их синтезом, очевидно, можно управлять, воздействуя на метаболизм. [c.182]

Другой механизм, значительно быстрее срабатывающий и тонко сбалансированный, заключается в воздействии на скорость и интенсивность одной или нескольких чувствительных ферментативных реакций. Иными словами, это механизм, действующий на уровне обмена веществ в собственном смысле слова. Обычно особенно чувствительны к этому общему регуляторному механизму начальные и завершающие реакции специфических метаболических цепей, т. е. те задающие скорость ферменты, о которых мы говорили выше. Часто бывает также, что эта регуляция, которая может быть как положительной активация), так и отрицательной ингибирование), осуществляется одним из конечных продуктов данной цепи реакций. По этой причине ингибиторный тип регуляции, который был открыт первым — при изучении торможения одного из начальных этапов биосинтетической цепи реакций конечным продуктом этой цепи,— был назван ингибированием по типу обратной связи, или ретроингибированием. Поскольку такое ингибирование первых этапов катаболизма (или противоположный процесс — активация) вызывается веществами, весьма далекими как в метаболическом, так и в структурном отношении от субстратов ингибируемых реакций, то можно предположить, что здесь имеют место аллостерические эффекты, т. е. конформационные изменения соответствующих ферментных белков, обусловленные наличием второго контактного участка, независимого от активного центра фермента. [c.277]

Со времени открытия Лундсгардом иодацетатного отравления мышц и ингибирования ферментативных процессов в дрожжах применение этого реагента в физиологических экспериментах вызывает значительный интерес. Несмотря на то, что ранее иодацетат считался специфическим реагентом на сульфгидриль-ную группу, в настоящее время известно, что, за исключением случая проведения реакции в мягких условиях [73а], его действие не ограничивается группами —SH [736]. Как сама иодуксусная кислота, так и ее амид могут в щелочной среде вступать в реакцию с амино-, фенольными и индольными группами в рекомендуемых авторами условиях эти реагенты, однако, можно применять для количественного определения —SH-rpynn белка путем сравнения содержания цистеина в гидролизатах исходного и алки-лированного белков. Помимо своей неспецифичности указанные реагенты характеризуются еще и тем, что они соединяются (необратимо) лишь с одной группой —SH. [c.294]

Получение мутантов, способных к сверхпродукции промежуточных продуктов метаболизма Индукция определенных ферментативных процессов Ингибированная ферментация Направленный синтез из предшественников в обход метаболического контроля Биокатализ по завершении роста Одностадийные превращения, позволяющие обойтись без очистки фермента или принятия мер по сохранению его стабильности Многостадийные процессы ферментативной конверсии Биокатализ in vitro Использование очищенного фермента для одностадийной конверсии какого-либо природного субстрата Одностадийное образование химических промежуточных продуктов из неприродных субстратов с использованием очищенных ферментов с широким спектром действия Многостадийные полусинтетические метаболнтические процессы Химический катализ на основе биологических принципов Создание химических аналогов ферментативных процессов Получение химических катализаторов с биологической специфичностью (образование биоорганических комплексов ) [c.134]

В заключение надо отметить, что рассмотренные в этом параграфе уравнения кинетики ферментативных реакций (а также уравнения кинетики ингибирования ферментативных реакций, приведенные в 3), дают упрощенную картину явлений, так как описывают протекание процессов в модельных кинетических установках (in vitro). Ферментативные реакции в живых системах (in vivo) протекают в потоке (в открытых системах), поэтому описываются другими по виду уравнениями (см. описание кинетики химических реакций в потоке). Эта область пока разработана недостаточно. [c.514]

Ингибирование ферментативных реакций может происходить в результате связывания ингибирующих веществ с различными формами фермента, субстратами или активаторами. Мы огра-ничихмся обсуждением связывания ингибиторов с различными формами фермента, так как это основной тип связывания в процессе ингибирования продуктом. Если в систему, где протекает обычная химическая реакция в прямом направлении с доступной измерению скоростью, добавить один из продуктов реакции, то общая скорость прямой реакции уменьшится, потому что увеличится скорость обратной реакции. Точно так же замедляется прямая реакция при добавлении продукта в реакцию, катализируемую ферментом. Однако последний случай более сложен, так как мы должны при этом учитывать образование специфического комплекса фермент — продукт. В действительности именно это усложнение позволяет нам применять в модельных исследованиях ингибирование продуктом. Прежде чем мы увидим, как работает метод Клеланда, необходимо объяснить некоторые основные правила, касающиеся анализа с помощью ингибирования продуктом. [c.358]

Воздействие длинноволнового УФ-света в интервале длин волн 320—390 нм = 365 нм) в течение 30 мин приводит к полному ингибированию ферментативной активности На" , К+-АТФазы. Хромофорами УФ-света в этом диапазоне длин волн являются различные (восстановленные) пиридиннуклеотиды, флавины, железопорфирины. Таким образом, инактивация мембраносвязанного фермента в данном случае может быть обусловлена фотохимическими превращениями вышеназванных хромофоров. Не исключена вероятность локализации этих акцепторов УФ-излучения на мембране в непосредственной близости к исследуемому белку. Вместе с тем, учитывая то обстоятельство, что хромофорные группы мембран (порфирины, флавины, нуклеотиды) выступают в качестве сенсибилизаторов пероксидного окисления липидов, можно предположить, что в процесс модификации На , К -АТФазы вносят вклад преимущественно вышеуказанные компоненты эритроцитарных мембран, а также фотосенсибилизированное ими пероксидное окисление липидов. При УФ-облучении выделенных микросом мозга крыс обнаруживается корреляция между снижением активности На , К+-АТФазы и пероксидным окислением липидов, оцениваемым по содержанию полиненасыщенных жирных кислот и накоплению малонового диаяьдегида (J. Jamme et а1., 1995). Подавление активности Ка , К+-АТФазы при облучении микросом УФ-светом снижалось тушителем свободных радикалов — тиомочевиной и не изменялось в присутствии защитника тиолов — дитиотреитола. Авторы считают, что эффект ПОЛ опосредуется нарушением целостности мембран, а не структурными изменениями самого фермента. [c.170]

Интересно заметить, что константа ингибирования для фосфата равна 2,5-10" М [96] в личина того же порядка, что и К для пирувата (1,3-10 VI) Примерно одинаковое сродство пируватд карбоксилазы к субстрату и к ингибитору (концентрация которого в клетке подвержена резким изменениям в зависимости от интенсивности и направленности различных ферментативных процессов) может указывать на возможные пути регуляции данного фермента в дрожжах [c.158]

Наличие обширной субстратсвязывающей области в активном центре пероксидазы создает условия для связывания сразу нескольким молекулам субстратов одинаковых или разных по строению, при возможности только одному из них участвовать в каталитическом процессе. Тогда как действие другого субстрата проявляется в регулировании (активировании или ингибировании) ферментативной реакции. При этом реализуется принцип один окисляется, а другой регулирует каталитический процесс. Причем разные по природе субстраты связываются в различных участках активного центра фермента или в области расположения регуляторного участка. [c.140]

Выбор между механизмами с упорядоченным и неупорядоченным связыванием субстратов может быть сделан на основе изучения кинетики ингибирования продуктами реакции. Соответствующий анализ, проведенный А1Ьег1у в 1958 г. [7] и более подробно leland в 1963 г. [3], показывает, что характер ингибирования продуктами реакции зависит от механизма ферментативного процесса (табл. 10). Для общего упорядоченного механизма отношения реагентов из внешней пары А и Р должны иметь конкурентный характер, а отношения реагентов из внутренней пары — неконкурентный характер (т. е. в присутствии продукта меняется как константа Михаэлиса, так и максимальная скорость). Для механизма Теорела — Чанса конкурентный характер должны иметь отношения реагентов как из внутренней, так и из внешней пары, а для механизма с неупорядоченным присоединением субстратов во всех случаях ингибирование должно иметь конкурентный характер. [c.85]

Закономерностям угнетения ферментативной активности посвящены два следующих параграфа. В 2.7 анализируются процессы ингибирования ферментативных реакций. Приводится классификация ингибиторов по механизму действия. Инактивация ферментов — процесс, дающий богатую информацию о каталитических свойствах белков. Рассмотрены закономерности влияния ингибиторов на многосубстратные реакции. 2.8 посвящен процессам инактивации ферментов. Рассмотрены кинетические закономерности инактивации. Анализируются как и классические закономерности инактивации ферментов, так особенности инактивации олигомерных ферментов инактивация ферментов, индуцированная взаимодействием с субстратом. [c.333]

Используемая для краун-эфиров сокращенная номенклатура довольно проста первое число означает общее число атомов в кольце, а второе — общее число гетероатомов. Легко усмотреть аналогию между такими комплексами, имеющими полость для связывания лиганда Ь, и активным центром фермента, специфически узнающим свой субстрат. Размер макроцикла может меняться и тем самым обеспечивать связывание лигандов разных размеров. Циклические полиэфиры типа краун сравнительно легко можно получить и подвергнуть разнообразным структурным модификациям. Эту область химии Крам предложил назвать химией до-норно-акцепторного комплексообразования [134—136]. Напомним также о гипотезе замка и ключа , предложенной Фишером в 1894 г. для описания структурного соответствия между ферментом и его субстратом в ферментсубстратном комплексе. Помимо ферментативного катализа и ингибирования комплексообразование играет первостепенную роль в таких биологических процессах, как репликация, хранение и передача генетической информации, иммунный ответ и транспорт ионов. В настоящее время накоплено уже достаточно сведений о структуре таких комплексов, чтобы подтолкнуть химиков-органиков к созданию высокоструктурированных молекулярных комплексов и к изучению специфического химизма процессов комплексообразования. [c.266]

Схема (117) отражает лишь основные пути гидролиза целлюлозы под действием полиферментной целлюлазной системы. Здесь не показаны процессы образования и превращения соответствующих фермент-субстратных комплексов, ингибирование или активация ферментов промежуточными метаболитами и продуктами гидролиза (см. [19, 20]), адсорбция (в том числе и непродуктивная) целлюлаз на поверхности субстрата н связанные с этим регуляторные явления [21—23] и т. д. Изучая данные закономерности по отдельности, [14—26], можно сделать вывод, что схема (117) является общей для ферментативного гидролиза целлюлозы независимо от состава целлюлазных комплексов и их происхождения. [c.125]

Методы биодеградации лигнина пока еще не разработаны и поэтому из биомассы с высокой степенью лигнификации, например из древесины хвойных пород, лигнин удаляют полностью или частично с помощью процессов химической делигнификации. Если полученный целлюлозный остаток имеет хорошие бумагообразующие свойства, его обычно не применяют для получения глюкозы. Лабораторные эксперименты показывают, что в оптимальных условиях техническую целлюлозу можно полностью превратить в глюкозу ферментативным гидролизом, но в условиях применения этого процесса в практике выход продуктов намного ниже, достигая всего лишь 20—40 %. Кроме низкой доступности целлюлозы, практическому использованию этого способа препятствуют большая его продолжительность, ингибирование и инактивация ферментов продуктами, накапливающимися в гидролизатах, а также высокая стоимость ферментов и их регенерации [78]. [c.410]

Классическим примером аллостерического ингибирования может служить ферментная система Е. соИ, катализирующая синтез L-изолейцина из L-треони-на, включающая пять ферментативных реакций. Ингибирование по типу обратной связи процесса превращения треонина в изолейцин приведено ниже [c.406]

Токсическое действие. С. изменяет органолептические свойства воды, придавая ей выраженный землистый запах при концентрациях выше 1,0 мг/л. Пороговые концентрации С. по влиянию на органолептические свойства воды находятся в диапазоне 0,001-0,1 мг/л концентрация 2,5 мг/л — пороговая по влиянию на общесанитарный режим водоемов. В токсических дозах С. обладает политропным действием. Угнетает активность групп — 8Н ряда ферментов, нарушая ферментативные реакции, подавляет процессы биологического окисления и фосфорилирования, вызывает извращение фосфорно-кальциевого обмена, снижение интенсивности белкового обмена, нарушение функций печени и почек. С. и его соединения вызывают изменения иммунобиологической реактивности организма, нарушают условнорефлекторную деятельность, а также приводят к патоморфологическим изменениям некоторых внутренних органов. Помимо общетоксического действия, ингибирование групп — 8П ферментов позволяет относить С. к тиоловым ядам. Имеются указания на то, что С. обладает иммунотоксическим, эмбриотоксическим, тератогенным эффектами, угнетает митотическую активность и репродуктивную функцию. [c.490]

Приведенные доводы тем не менее не могут до конца объяснить наблюдаемой обратной зависимости между комплексообразующей способностью иона металла и его активностью в составе фермента. Интересное объяснение этой зависимости дал Айчхорн [64, 78], который считает, что присоединение иона металла к белковой молекуле вызывает не только ее активирование, но связано также с понижением свободной энергии системы. Количество донорных групп в биологических лигандах, к которым может присоединиться металл, очень велико. Обычно ион металла занимает в первую очередь те места в полидентат-ной молекуле лиганда, которые обусловливают каталитическую реакцию. Избыточные ионы М участвуют в комплексообразовании с другими донорными атомами белковой молекулы или субстрата, не имеющими отношения к каталитическому процессу, что приводит к его ингибированию. Поэтому зависимость ферментативной активности системы от концентрации М обычно проходит через максимум. Чем выше способность М к комплексообразованию, тем при более низких его концентрациях будет проявляться ингибирующее действие. В присутствии таких сильных комплексообразователей, как Си 2+ и Р(12+, ингибирующий эффект превалирует над каталитическим уже при очень низкой концентрации этих ионов, и дальнейшее повышение концентрации сопровождается только еще большим ингибированием реакции. В случае же слабых комплексообразователей необходим большой избыток М даже для координации с самыми активными центрами белка и суб- [c.259]

Фториды легко поглощаются организмом, выделяются же медленно, следовательно, они способны вызывать кумз лятивное отравление. Фториды служат энергичными ингибиторами многих ферментативных реакций. Например, значительное ингибирующее влияние фториды оказывают на гликолитические ферменты липаза, различные эстеразы, уреаза, костная фосфатаза, сукцииодегидрогеназа и каталаза — все они подвергаются ингибированию. Фториды сильно замедляют действие пероксидазы, содержащейся, как известно, в щитовидной железе., Поэтому можно ожидать, что отравление фторидами будет влиять на метаболизм вообще, включая и некоторые процессы фосфорилиро-вания. Симптомы острого отравления, описываемые ниже, являются, следовательно, результатом этого широко распространенного ингибирования ферментов. На амилазу слюны, однако, фториды не действуют даже при очень высоких концентрациях . [c.525]

СЛОЖНЫХ молекул до тех пор, пока это более простое соединение не будет использовано. Когда ингибирование снимается, синтезируются новые ферменты, ответственные за расщедление более сложных ароматических структур. На практике при наличии в отходах гомологичных рядов каких-либо соединений необходимо образование ферментов, способных справиться с расщеплением самой сложной молекулы данного ряда. Полное-расщепление таких соединений должно происходить в течение определенного минимального времени удержания (нахождения отходов в реакторе) в процессе переработки. Следовательно, можно предсказать, какая обработка потребуется для окисления фенольных соединений например, чем сложнее боковая цепь молекулы, тем больше времени необходимо для ферментативного разрушения этого вещества. [c.255]

Нормальное течение метаболических путей можно также нарушить введением в систему какого-то химического соединения, вступающего во взаимодействие с определенным метаболитом, но не блокирующего при этом ферментов, ответственных за образование этого метаболита. Так, бисульфит натрия используют в качестве ловушки для ацетальдегида, образующегося в процессе гликолиза гидроксиламин присоединяется к ацилкоферментам А во время их ферментативного синтеза, а семикарбазид служит ловушкой для а-кетокислот. Введение В систему таких агентов-ловушек может, конечно, привести к одновременному ингибированию некотфых ферментов, и наблюдаемый эффект будет тогда совершенно отличаться от ожидаемого. Так, уже упоминавшиеся карбонильные реагенты способны связываться с пиридоксаль-фосфатом, благодаря чему их можно использовать для ингибирования ферментов, коферментом которых служит пиридоксальфосфат. Точно так же при работе с неочищенными ферментными смесями или даже с целыми клетками нельзя быть [c.15]