Белки связанные с зарядом

С точки зрения электрофореза наиболее важное значение имеют свойства белков, связанные с их ионизацией, В каждой белковой молекуле содержится множество групп, способных отдавать или принимать протоны, что приводит к образованию в первом случае отрицательно заряженных, а во втором положительно заряженных групп. Преобладание одного из этих процессов зависит от состава данного белка, а также от окружения, в котором находятся его молекулы, главным образом от pH среды. В кислой среде основные группы протонированы, тогда как диссоциация кислотных групп подавлена, поэтому белки оказываются заряженными положительно. В щелочных растворах основные группы не имеют заряда, а карбоксильные группы легко диссоциируют, вследствие чего в молекуле образуется избыток отрицательно заряженных групп. Суммарный заряд белковой молекулы зависит от pH среды, а также от числа и характера ионизируемых групп. [c.212]

Читатель может и сам поразмыслить, какая механика нужна для того, чтобы расщепить АТР и произвести сокращение. При этом небесполезно взглянуть и на структуру самого АТР. Прежде всего обратите внимание на то, что три-фосфатная группа содержит много отрицательных зарядов, взаимно отталкивающих друг друга. Представьте далее, что должно произойти, когда молекула АТР вытеснит ADP и Pi из связанной с актином миозиновой головки. При этом может нарушиться связь белок—белок вероятнее всего в какой-то определенной точке а поверхности их контакта индуцируется электростатическое отталкивание. Подумайте об образовании АТР в процессе окислительного фосфорилирования и о возможной роли протонов в синтезе АТР (разд. Д, 9,в). Не могут ли протоны оказать какое-то влияние на белок, окружающий молекулу АТР, в обратном процессе Подумайте о действии Mg +, связанного в комплексе с полифосфатной группой АТР, а также о том, что может случиться, если с соседней группой белка свяжется ион Са . Примите во внимание данные о возможном фосфорилировании боковых цепей белка на промежуточных стадиях процесса. Что произойдет, если будет фосфорилирована боковая цепь гистидина, связанная водородной связью с пептидным остовом в концевом участке спирали Автор этой книги не смог соединить все эти соображения в цельный механизм работы мышцы, но, может быть, кому-то из читателей удастся это сделать [c.418]

Значение pH раствора полиамфолита, при котором средний суммарный заряд на цепи равен нулю, называется изоэлектрической точкой (ИЭТ). Величина ИЭТ не зависит от концентрации полиамфолита и является важной константой полиамфолита. На различии в ИЭТ основано фракционирование смесей белков, например, методом электрофореза. При определении ИЭТ учитывается суммарный заряд макромолекул, обусловленный не только диссоциацией кислотных и основных групп полиамфолита, но и специфическим связыванием посторонних ионов из раствора. ИЭТ определяется с помощью электрокинетических методов (в частности, электрофореза) либо косвенным путем по изменению свойств, связанных с зарядом макромолекул. Значения степени набухания, растворимости полиамфолитов, осмотического давления и вязкости их растворов в ИЭТ проходят через минимум. Вязкость в ИЭТ минимальна (рис. IV. 7), поскольку вследствие взаимного притяжения присутствующих в равном количестве противоположно заряженных групп полимерная цепь принимает относительно свернутую конформацию. При удалении от ИЭТ цепь полиамфолита приобретает суммарный положительный (в кислой области pH) или отрицательный (в щелочной области pH) заряд [c.127]

Молекула ДНК обладает высоким отрицательным зарядом и, следовательно, в электрическом поле быстро движется к положительному электроду. При электрофорезе в полиакриламидном геле молекулы ДНК разделяются по размеру, так как меньшие молекулы легче и быстрее проходят через поры геля. Молекулы белка, связавшись с ДНК, вызывают уменьшение подвижности ее молекул в геле. Чем больше связавшийся белок, тем медленнее движется связанная с ним ДНК. Это явление лежит в основе метода, регистрирующего сдвиг подвижности в теле. С помощью этого метода удается обнаруживать даже следовые количества сайт-специфического ДНК-связывающего белка. Короткие фрагменты ДНК, длина и последовательность которых известна (полученные либо при клонировании ДНК, либо путем химического синтеза), метят радиоактивной меткой и смешивают с экстрактом клеток полученную смесь наносят на полиакриламидный гель и проводят электрофорез Если фрагмент ДНК соответствует области хромосомы, с которой связываются многие сайт-специфические белки, то при радиоавтографии выявляется серия полос, обладающих разной подвижностью. Белки, связанные с ДНК в каждой из полос геля, можно отделить, фракционируя затем клеточные экстракты (рис. 9-9). [c.102]

Водородная связь (рис. VI 1.9,л) - взаимодействие между атомом водорода (несущим частичный положительный заряд) и атомами с высокой электроотрицательностью - кислородом или азотом. В белковых цепях атомы водорода, ковалентно связанные с атомами азота, взаимодействуют с атомами кислорода соседней цепи или другого участка этой же цепи. Все активные белки содержат сотни водородных связей, расположенных тесно вдоль их цепей. Многие водородные связи служат для удержания белковой цепи в шарообразной или плоской форме. [c.454]

В производное кобальта(П) [41]. Исследования показали, что медь(П) и кобальт(П) конкурируют за одно и то же место в белке. Поскольку спектры соединений, содержащих кобальт(П), интерпретировать легче, чем спектры производных меди(П). авторы смогли прийти к выводу кобальт находится либо в центре искаженного тетраэдра, либо в пятикоординационном окружении. Интенсивная линия переноса заряда указывает на существование связи Со — SR. Отнесение всех линий спектра нативного медьсодержащего белка было проведено по аналогии. Существование порфириновых комплексов в ферментных системах можно установить по наличию в спектре характеристической полосы Соре в области 25 000 см . Эта полоса обусловлена связанным с лигандом переходом я -> я типа перехода с переносом заряда (см. гл. 5). В электронных спектрах порфириновых комплексов обнаружены также две другие полосы низкой интенсивности. Существование этих полос и их сдвиги при введении заместителей в циклы можно понять, проведя расчеты по методу МО [42]. Положения этих полос использованы для классификации цитохромов. [c.109]

В концентрированных эмульсиях дисперсная фаза может занимать большую часть всего объема. В монодисперсной эмульсии теоретически при наиболее плотной упаковке предельный объем дисперсной фазы составляет 74% общего объема. Однако вследствие полидисперсности и главным образом вследствие деформации капель дисперсной фазы ее объем может достигать 99,0 и даже 99,9% всего объема эмульсии. Устойчивость концентрированных эмульсий не обеспечивается наличием электрического заряда частиц даже большой величины. Чтобы исключить коалесценцию, в такие эмульсии необходимо вводить специальные стабилизирующие добавки, называемые эмульгаторами. В качестве эмульгаторов используют высокомолекулярные соединения или поверхностно-активные вещества, молекулы которых имеют четко выраженные полярную и неполярную группы. Так, высокомолекулярные соединения, например белки, адсорбируются на поверхности капель раздробленной жидкой фазы и образуют пленочные двумерные студни, связанные с сольватной оболочкой. При столкновении двух незащищенных шариков эмульсии легко происходит коалесценция. Двумерная пленка студня и сольватная оболочка препятствуют коалесценции. [c.450]

ДНК прокариот построена так же, как и эукариот (рис. 16). Молекула ДНК несет множество отрицательных зарядов, поскольку каждый фосфатный остаток содержит ионизированную гидроксильную группу. У эукариот отрицательные заряды нейтрализуются образованием комплекса ДНК с основными белками — ги-стонами. В клетках подавляющего больщинства прокариот не обнаружено гистонов, поэтому нейтрализация зарядов осуществляется взаимодействием ДНК с полиаминами (спермином и спер-мидином), а также с ионами М . В последнее время у некоторых архебактерий и цианобактерий обнаружены гистоны и гистоно-подобные белки, связанные с ДНК. Содержание пар оснований А+Т и Г+ Ц в молекуле ДНК является постоянным для данного вида организма и служит важным диагностическим признаком. У прокариот молярная доля ГЦ в ДНК колеблется в очень широких пределах от 23 до 75 %. [c.57]

Помимо методов электрометрического титрования и электрофореза, положение изоточки белков иногда определяется по ряду свойств, косвенно связанных с зарядом частиц — по вязкости, набуханию, осмотическому давлению, оптическому вращению, кривые зависимости которых от рн обладают минимумом в изоточке. [c.116]

Как и при разделении на ранее описанных полимерных ХНФ, механизм хирального распознавания в данной системе является сложным и до конца не выяснен. Однако основные причины удерживания сорбата были выявлены в ходе систематических исследований влияния его структуры и состава подвижной фазы на коэффициент емкости. Во многих отношениях альбумин-силикагелевый сорбент ведет себя подобно обращенно-фазовым материалам на основе алкилированного силикагеля. Спирты, преимущественно пропанол-1, помогают регулировать время удерживания, поскольку вызывают его быстрое уменьшение вследствие ослабления гидрофобных взаимодействий с сорбентом. Оптимизировать состав подвижной фазы можно, варьируя тремя основными параметрами, а именно pH, ионной силой и органическим растворителем-модификатором [90]. Вероятно, в любой хроматографической системе одновременно наблюдается влияние диполь-ионных и гидрофобных взаимодействий. Кроме того, возможно образование водородных связей и комплексов с переносом заряда. Большое влияние свойств подвижной фазы на значения к разделяемых энантиомеров можно объяснить зависимостью свойств белков от распределения заряда и его конформации. БСА состоит как минимум из 581 остатка аминокислот, связанных в единую цепь (мол. масса 6,6-10 ), и его надмолекулярная структура в значительной мере определяется присутствием в молекуле 17 дисульфидных мостиков. При рН7,0 полный заряд молекулы равен - 18, а изоэлектрическая точка равна 4,7. Как это хорошо известно из химии ферментов, смена растворителя способна вызывать изменения в структуре связывающего центра белка в результате изменения его заряда и конформации. [c.133]

ЛОТЫ, связанной с равным весовым количеством белка. Ее радиус вращения меньше, чем у свободных нуклеиновых кислот. Очевидно, это происходит вследствие нейтрализации зарядов белков. [c.247]

Белки плазмы выполняют множество функций. Одна из них, присущая в основном сывороточному альбумину, состоит в поддержании в плазме достаточно высокого осмотического давления, сравнимого с давлением в цитоплазме клеток. Сывороточный альбумин человека состоит из одной цепи, содержащей 584 аминокислотных остатка его мол. вес равен 69 000. В молекуле имеются три повторяющиеся гомологичные области — три домена, каждый из которых содержит шесть дисульфидных мостиков. Можно предположить, что в ходе эволюции ген, детерминирующий этот белок, дважды дуплицировался . Сравнительно низкий молекулярный вес и высокая плотность отрицательных зарядов на поверхности молекулы очень помогают сывороточному альбумину в выполнении его функции, связанной с поддержанием осмотического давления. [c.104]

Все 20 аминокислот, встречающиеся в белках, характеризуются общей структурной особенностью-наличием карбоксильной группы и аминогруппы, связанных с одним и тем же атомом углерода (рис. 5-2). Различаются же аминокислоты только боковыми цепями (R-группами), которые у разных аминокислот неодинаковы по структуре, электрическому заряду и растворимости [c.108]

Но так как положительный заряд придает макрокатионам белка значительную устойчивость, то, очевидно, в силу этих причин из достаточно подкисленного раствора белок не будет выпадать в осадок даже при кипячении, т. е. после тепловой денатурации, связанной с потерей белком его гидрофильных свойств, а следовательно, и растворимости. [c.22]

Весьма важно, что, по современным представлениям, молекулы белка в растворе, в частности молекулы фермента, находятся в состоянии постоянного динамического изменения. Меняется распределение зарядов и ориентация диполей воды вокруг ионогенных группировок изменяется даже третичная структура, т. е. конфигурация молекул в пространстве. Таким образом, принято считать, что молекулы фермента в растворе образуют ряд конфигурационных и ионизационных изомеров В частности, изменения третичной структуры молекул фермента, связанные с напряжением валентных связей как в молекуле субстрата, так и в активном центре фермента, повидимому, имеют место при взаимодействии фермента с субстратом. В этих случаях говорят о конформационных изменениях молекул фермента, т. е. о деформации отдельных частей молекул без разрыва сил химического сродства. [c.120]

Даже если бы уравнение (V. 4) строго соответствовало теории, все равно оно не могло бы привести к точному согласованию с экспериментом, поскольку сама теория базируется на некоторых допущениях. Прежде всего, форму молекул большинства белков в растворе лишь приближенно можно считать сферической. Кроме того, сомнительна правомерность допущения о равномерном распределении заряда вблизи поверхности белковой молекулы. От кислотных групп, находящихся внутри белковой глобулы, протон должен отщепляться с большим трудом, чем от таких же групп, находящихся на поверхности. К размазыванию заряда могли бы приводить колебания боковых цепей. Однако существуют заряженные боковые цепи, занимающие фиксированное положение на поверхности глобулы. Кроме того, теория исходит из одинакового значения диэлектрической проницаемости во всем объеме. На самом деле при добавлении любого электролита в водный раствор белка молекулы белка поляризуются и поэтому локальная диэлектрическая проницаемость вблизи каждой белковой молекулы может составлять До или даже менее от объемной диэлектрической проницаемости. К сожалению, методов определения истинного значения локальной диэлектрической проницаемости не существует. Таким образом, эта модель приводит к завышению величины электростатического взаимодействия, допуская существование размазанного заряда, и вместе с тем к занижению той же величины, допуская возможность использования объемного значения е благодаря такому компенсационному эффекту теория дает все же результаты, довольно близкие к опытным данным. Анализ кривых титрования глобулярных белков показывает, что они представляют собой достаточно непроницаемые молекулы, внутрь которых ионы не проникают. Молекулы связанной с белком воды располагаются на поверхности глобулы. [c.106]

Белковые вещества обладают способностью связывать значительные количества воды — гидратироваться. Важность гидратации белков видна из того, что вода представляет собой универсальную среду биологических реакций. Гидратация состоит в связывании дипольных молекул воды с ионами или ионными группами, а также с диполями или полярными группами она происходит и в растворах, и в твердых веществах. Значительную гидратацию белков обусловливает наличие на поверхности их молекул большого количества разнообразных полярных, в том числе ионогенных, групп. Количество гидратационной воды, связанной с альбуминами и глобулинами, составляет 0,2—0,6 г на 1 г сухого веса белка. Объем гидратированных молекул всегда меньше суммы объемов ее компонентов. Это значит, что гидратация всегда сопровождается уплотнением, уменьшением общего объема. Интересно, что растворимость белков в воде далеко не всегда параллельна их способности гидратироваться. Некоторая взаимосвязь здесь имеется, однако наличие большого количества положительно и отрицательно заряженных радикалов может приводить и к противоположному эффекту группы с разными зарядами могут образовывать солеобразные связи внутри молекулы белка и с соседними белковыми молекулами. В определенных условиях белки могут образовывать студни (гели), в которых иммобилизированы значительные количества воды. [c.30]

Для белков между зарядом молекул и электрофоретической подвижностью существует прямая иропорщюпальная зависимость в широком интервале pH. Если прп некотором значении pH число всех положительных зарядов на белковой молекуле будет равно общему числу отрицательных зарядов, то при этом pH молекула пе будет передвигаться в электрическом поле. Следовательно, по минимуму электрофоретической подвижности белка можно онределить изоэлектричсскую точку. Помимо методов электрофореза, положение изоточки белков иногда определяется по ряду свойств, косвенно связанных с зарядом частиц,—но вязкости, набуханию, осмотическому давлению, оптическому вращению и др., кривые зависимости которых от pH обладают минимумом в изоточке. [c.234]

Роль гистонов в процессе дифференцировки. Функции постоянно действующих репрессоров частично или полностью выполняют гисто-ны — сильноосновные белки, связанные с ядерной ДНК в эукариотических клетках с молекулярной массой 10 ООО—21 ООО молярное содержание лизина и аргинина в молекулах гистонов достигает 25—30 %. Гетеро-генность гистонов по первичной структуре сравнительно невелика. В большинстве клеток эукариотов содержится пять основных гистоновых фракций, некоторые из которых можно разделить еще на 3—5 субфракций, гомогенных по аминокислотной последовательности. Общее число гомогенных по первичной структуре гистоновых фракций не превышает 10—12. Высокий, равномерно распределенный положительный заряд молекул гистонов обусловливает образование прочных комплексов гис-тон — ДНК. В ядрах эукариотических клеток значительная часть ДНК находится в форме дезоксирибонуклеогистонных комплексов. Например, прокариоты не обладают способностью к дифференцировке по причине отсутствия в них сильноосновных белков. Итак, присутствие больших количеств гистонов в ядрах эукариот указывает на существенную роль гистонов в процессе дифференцировки. [c.395]

Принципиально должна существовать также возможность использования в КЗЭ испытанного в классическом электрофорезе и в жидкостной хроматографии анионного ПАВ ДДСН. Однако в систематических исследованиях кислых белков оказывается, что добавка ДДСН в количествах от ррт до одного процента к пробе и к буферу приводит к очень неопределенным результатам. В общем случае не улучшается ни эффективность, ни селективность, а даже наблюдается некоторое ухудшение этих характеристик. Возможным объяснением этого может быть хорошо известное действие денатурации, оказываемое ДДСН на белок. Наряду с этим, в наблюдаемой потере селективности большую роль играет, конечно, адсорбция ПАВ на биомолекулах и связанное с этим появление заряда пробы. Первоначальная структура заряда белков может полностью исчезнуть или перекрываться этим эффектом, так что разделение в электрическом поле произойдет только лишь по адсорбированным зарядам детергентов. [c.69]

Кажущаяся плотность белков в воде выше, чем их сухая плотность в органических растворителях. Это возрастание плотности вызывается электрострикцией связанной воды. Молекулы воды связываются на поверхности глобулы, а также внутри нее — между доменами химотрипс на, например, или между субъединицами белка, обладающего четвертичной структурой. Количество связанной воды, в которую не могут проникать электролиты, составляет около 0,3 г на 1 г белка, т. е. примерно 100 молекул НгО на белок с м. м. 6000. Непроникновение электролитов в свя-ванную воду определяется электростатическими эффектами. Рассмотрим заряд е, погруженный в растворитель с высокой диэлект- [c.116]

При ионообменной хроматографии ионообменная смола представляет собой неподвижный слой, тогда как, например, раствор смеси белков является подвижным слоем. Так, белки в катионной форме связываются с катионобменной карбоксиметилцеллюлозой (КМЦ), несущей отрицательные заряды на целлюлозной матрице. Последующую элюцию белков проводят с помощью буферных растворов возрастающей ионной силы. Первыми элюируют белки, более слабо связанные с КМЦ. [c.390]

Другие исследователи подчеркивают, что железо в обычном растворе и в цитохроме имеет совершенно различные свойства и что железо слишком сильно экранировано белком цитохрома, чтобы могло происходить прямое восстановление, подобное изображенному выше. Вследствие этого была предложена другая гипотеза, согласно которой первая стадия при восстановлении цитохрома состоит в присоединении водорода к свободному азоту имнда-зольной группы в связанной с железом молекуле гистидина (см. стр. 214). Происходит перераспределение заряда, приводящее к потере иона водорода и восстановлению Ре+++ в Ре++. [c.233]

В связи с использованием этих методов возникают некоторые проблемы теоретического характера. Для ряда белков было показано присоединение натрийдодецилсульфата. Предполагается, что этот эффект является основой разделения денатурированных белков при электрофорезе в полиакриламидном геле в присутствии детергента. В таком случае необходимо допустить, что индивидуальная картина заряженностн каждой молекулы белка изменяется при связывании анионов натрийдодецилсульфата, так что все макромолекулы становятся отрицательно заряженными. В настоящее время еще трудно сказать, почему белки и сильно различающиеся по аминокислотному составу, и имеющие различные изоэлектрические точки, должны одинаково следовать такой схеме взаимодействия с детергентом. Возможно, что эффект просеивания, описываемый экспоненциальной функцией, преобладает над эффектом заряда. Последний просто не проявляется. В своем исследовании Вебер и Осборн [60] показали, что около 40 различных белков имеют электрофоретические подвижности, не зависящие от изоэлектрической точки и аминокислотного состава (а возможно, и от количества связанного детергента), и скорость их переноса определяется исключительно величинами молекулярных весов их полипептидных цепей. [c.421]

ЛИ, которую играют в поддержании структуры те или иные связи, различают несколько структурных уровней. Первичная структура белка определяется числом и последовательностью ковалентно связанных аминокислот. Полипептидная цепь благодаря водородным связям, образующимся между кислородными атомами карбонильных групп и азотными атомами амидных групп, приобретает вторичную структуру она может образовать спиральную конфигурацию (а-спираль) или конфигурацию так называемого складчатого слоя. Третичной структурой называют определенное пространственное расположение пептидной цепи, обусловленное взаимодействием между различными ее боковыми группами. В поддержании третичной структуры участвуют другие водородные связи, ионные связи и неполярные (гидрофобные) взаимодействия. Поперечные связи, соединяюище различные участки полипептидной цепи, могут быть и ковалентными таковы, например, дисульфидные связи, образующиеся при окислении SH-rpynn. И наконец, благодаря взаимодействиям нескольких полипептидных цепей могут возникать надмолекулярные агрегаты. Такое строение (при котором белок состоит из определенного числа полипептидных цепей, или субъединиц) называют четвертичной структурой. При физиологических условиях белок находится в водной фазе. Поэтому между белками и диполями воды тоже имеет место взаимодействие. Полярные группы гидратированы. Факторы, вызывающие изменение заряда белков (концентрации ионов Н, Са , Mg , К и др.), неизбежно влияют также на степень гидратации, а тем самым и на степень набухания белков. [c.43]

Установив значение заряда как мощного фактора стабилизации коллоидных систем, можно легко объяснить механизм коагуляции (свертывания) денатурированных белков. Предварительно, однако, нужно отметить, что белки являются не только коллоидами, но и а м ф о т е р и ы м и электролитами. Как известно, к группе амфотерных электролитов относятся такие электролиты, которые обладают в одно и то же время свойствами как кислот, так и оснований. Амфотерные электролиты могут одновременно отщеплять как Н+-, так и ОН - ионы и образовывать солеобразные соединения как со щелочами, так и с кислотами. В присутствии избытка кислоты они ведут себя как основания, в присутствии щелочей — как кислоты. Мы увидим далее, что белки содержат в своем составе определенным образом связанные между собой остатки аминокислот. Аминокислотами, как известно, называются органические кислоты, в радикале которых один или несколько водородных атомов заменены аминогруппами (МНа). Простейшей аминокислотой является аминоуксусная кислота, или гликокол (СНгЫНгСООН). В самом общем виде формулу аминокислоты можно изобразить следующим образом H2N R 00H. В состав молекулы белка входят разнообразные аминокислоты, соединенные между собой таким образом, что в молекуле белка всегда остается свободным некоторое количество карбоксильных групп и аминогрупп. Строение белковой молекулы можно, следовательно, схематично изобразить так (НаЫ) .К-(СООН) . [c.20]

Коагуляция или стабилизация коллоидных растворов под действием излучения высокой энергии вызывала интерес исследователей [21] еще до бурного развития радиационной химии, связанного с возникновением атомной промышленности. Для этих ранних и некоторых последующих работ характерна противоречивость полученных результатов. В работах, выполненных с гидрозолями металлов, гидроокисями, сульфидами металлов и белками, указывается, что действие излучения па положительно заряженные золи вызывает их коагуляцию, а отрицательно заряженные золи становятся при таком воздействии более стабильными или не меняются. Но в других работах этого же периода [22, 23] для положительно заряженных золей наблюдался противоположный эффект, т. е. они при облучении становились более стабильными. Имеются также данные, показывающие, что коагуляция золей металлов и белков происходит при облучении независимо от знака их заряда. Граузер [21, 24] во время облучения коллоидных растворов графита, золота, Ре(ОН)з, яичного [c.61]

Были точно представлены все атомы белка, кроме атомов водорода, связанных с углеродными атомами. Положения атомов водорода, принадлежащих полярным группам, рассчитывали по координатам тяжелых атомов [5] и с учетом стандартных ограничений геометрического характера [14]. Энергию несвязывающих взаимодействий между молекулами воды и белка представляли суммой электростатического вклада и вклада по 6— 12-схеме Леннарда-Джонса, обусловленных притяжением и отталкиванием между тремя атомами молекулы воды и всеми атомами белка на расстоянии до 6 А от кислородного центра воды. Для 6—12-потенциалов были использованы эмпирические параметры [15—17], при этом парциальные атомные заряды получали расчетом по методу молекулярных орбиталей [18]. Для взаимодействий с участием водородных связей были использованы модифицированные параметры 6—12-схемы [18]. [c.203]

Теория влияния электростатических эффектов на химический потенциал белковых растворов рассматривается в разделе 26. Коэффициент активности связан с разностью между эл. Для изолированного иона белка в чистой воде и Ш зл для подобного же иона в фактически существующем растворе. Для компактных ионов белка, непроницаемых для растворителя, кТХпу равно последнему члену уравнения (26-52). Этот член зависит в первую очередь от суммарного заряда 2, приходящегося на ион, и в первом приближении [c.282]

Действие моющего средства можно отчасти понять, рассмотрев структуру его молекулы. Моющее средство применяется против совершенно различных по своей природе загрязнений на одежде, например пота, сажи, смазочных масел, фруктовых соков, соусов, яичного белка и т. д. Разносторонность действия моющих средств можно объяснить тем, что их молекулы состоят из длинной жирорастворимой (лиофильной) цени, связанной на конце с водорастворимой (гидрофильной) группой. В растворе молекула может ионизировать таким образом, что отрицательный заряд будет нести гидрофильная группа. К этому типу принадлежат анионоактивные детергенты, включая мыло. Если заряд положительный, то моющее средство катионоактивного типа. Неиоиогенный тип вообще не ионизирует. Четвертый тип — амфотерный — имеет заряд, изменяющийся вместе с изменением pH раствора. [c.33]