Справочник химика 21

Химия и химическая технология

Статьи Рисунки Таблицы О сайте English

Тирозин и фенольные соединения

    Фенольные соединения могут реагировать с белком и инактивировать его различными путями. Как правило, для животных клеток не характерно-присутствие фенольных соединений, не считая аминокислоты тирозина. [c.354]

Фиг. 114. Окислительное соединение фенольных производных тирозина. Фиг. 114. <a href="/info/101864">Окислительное соединение</a> <a href="/info/735378">фенольных производных</a> тирозина.

    Условия выращивания — питания и водоснабжения — в значительной мере влияют на химический состав клубней картофеля. Бесхлорные калийные удобрения способствуют биосинтезу крахмала. Картофель очень чувствителен к наличию хлора в почве. Вносимый в почву в виде хлористого калия, он вызывает глубокие изменения в обмене веществ растений картофеля, в результате чего снижается урожай и ухудшаются вкусовые н кулинарные качества клубней. Хлоридные формы удобрений повышают интенсивность потемнения сырых и вареных клубней. Потемнение мякоти сырых клубней картофеля связывают с ферментативным окислением фенольных соединений (главным образом тирозина) при участии дифенолоксидаз. Эти формы удобрений увеличивают концентрацию хлорогеновой кислоты в клуб-ня.х. Почернение мякоти клубней после варки обусловливается образованием комплекса иона трехвалентного железа и орто-днгидрофенола. Лимонная кислота образует с л<елезом бесцветный комплекс, ослабляя степень почернения клубней. Увеличение содержания калия в клубнях при внесении сульфатных форм удобрений стимулирует биосинтез и накопление лимонной кислоты, в результате потемнение клубней при варке уменьшается. Исследования Р. Холидея показали, что недостаток ие только калия, но и фосфора и кальция усиливает почернение картофеля при варке. Склонность к нему возрастает при высоком содержании железа в почве. [c.496]

    Все это особенно интересно в связи с тем, что в процессах метаболического превращения фенолов важную роль, вероятно, играют промежуточно образующиеся циклогексадиеноны. Такой механизм, в частности, предполагается для процесса окисления тирозина в гомогентизиновую кислоту [9]. Следует также отметить, что подобные превращения фенолов тесно связаны с общими вопросами таутомерии фенольных соединений [10]. [c.6]

    Так, в главе 8 речь идет об основных ферментативных реакциях образования фенолов через уксусную и шикимовую кислоты, показаны общие схемы биосинтеза различных фенолов, флавонидов, кумаринов и др. Более основательно рассмотрены пути биосинтеза лигина и таннина (глава 9). Анализ некоторых ферментативных систем и отдельных ферментов биосинтеза фенольных соединений проведен в главе 10. Здесь рассмотрены ферменты гидрокси-лирования, метилирования, образования и гидролиза гликозидов, окисления и т. д. Подробно описаны ферменты биосинтеза фенилаланина и тирозина и аналогичных им соединений. Вопросам влияния различных факторов (свет, температура, питание) на процессы биосинтеза фенолов, изложению физиологических аспектов биосинтетических процессов посвящена глава 11. Следует указать, что проблемы биогенеза природных соединений, в том числе фенолов, подробно рассмотрены в недавно вышедшем сборнике [12]. Здесь же можно упомянуть и книгу Уоллена, Стодолы и Джексона [13], содержащую богатый справочный материал по различным типам ферментативных превращений органических соединений, и в частности фенолов. [c.7]


    Эта глава представляет собой обзор по ферментам, участвующим в биосинтезе фенольных соединений. Подробно изучено незначительное число ферментов, и данные о их свойствах неоднозначны, хотя в природе встречается множество различных фенольных соединений. Задача до некоторой степени упрощается, если рассмотреть работы по частичной очистке ферментов (или ферментных систем) или реакции, которые по своей стехиометрии, необходимым кофакторам и другим свойствам проходят с участием одного фермента. Почти не имеет смысла перечислять все превращения, которые отмечены в бесклеточных экстрактах. Иногда трудно провести резкое разграничение между биосинтезом и распадом. Так, например, биосинтез тирозина из фенилаланина в животных тканях является в то же время начальной стадией распада фенилаланина. В таких случаях значение этих реакций лучше всего рассматривать с точки зрения биосинтеза. [c.314]

    Ароматические аминокислоты при облучении в водном растворе проявляют свойства, которые типичны как для ароматических соединений, так и для аминокислот. Например, тирозин и диоксифенилаланин, подобно некоторым другим фенольным соединениям (стр. 173), после облучения в водных растворах, содержащих кислород, подвергаются характерным изменениям в спектре поглощения. Изменения сходны с изменениями, производимыми окислительными энзимами ЬбО, Г61, N16]. При нагревании облученных растворов ароматических аминокислот образуются неидентифицируемые вещества большего молекулярного веса. Из алифатических аминокислот такие вещества не возникают [Ь65]. [c.246]

    К фенольным соединениям, обладающим выраженной антиоксидантной активностью, относят витамины Е (а-токоферол) и К, триптофан, тирозин, фенилаланин, убихиноны, каротиноиды, [c.119]

    Метод формольного титрования довольно прост однако следует помнить, что получаемые этим методом цифры не дают вполне точных данных о содержании азота аминогрупп. Пролин дает с формальдегидом нестойкое соединение и несколько снижает результаты определения тирозин, наоборот, вследствие присутствия фенольной группы дает повышенные результаты. [c.39]

    Тирозин экскретируется с мочой как в свободном состоянии, так и в виде конъюгата с сульфатом образование таких конъюгатов характерно для большинства фенольных соединений, экскретируемых с мочой. [c.354]

    Молекула белка состоит из одной или нескольких поли-пептидных цепей, соединенных между собой главным образом водородными связями. Кроме водородных смесей, в молекуле белка между полипептидными цепочками возникают и другие связи (например, эфирные, дисульфидные и др.), образованные за счет фенольных (тирозин), спиртовых (серии), сульф- [c.8]

    При действии азотнортутного реактива белки сначала образуют осадок белого ртутного соединения (см. опыт 280) этот осадок окрашивается в розовый или красный цвет лишь в том случае, если исходный белок имеет в составе молекулы остатки тирозина или триптофана. Тирозин, или /г-оксифениланилин, содержит фенольный гидроксил триптофан, или Р-индолилалаиин, является гетероциклическим соединением. Некоторые белки, например чистый желатин, почти не содержат ни тирозина, ни триптофана и не дают при азотнортутной реакции характерного окрашивания в то же время многие фенолы сами дают эту реакцию в отсутствие белков. В присутствии некоторых неорганических соединений — перекиси водорода, хлоридов и других солей — четкость реакции резко снижается. [c.321]

    Поскольку поглощение белков в области 250—300 ммк обусловлено остатками триптофана, тирозина и фенилаланина, изменение поглощения в этой области связано, по-видимому, с влиянием, которое оказывает на хромофоры изменение условий в молекуле белка. Эксперименты с индолом, фенолом и бензолом— соединениями, которые можно рассматривать как модели этих остатков, — показывают, что при увеличении показателя преломления растворителя наблюдается сдвиг в область длинных волн (в данном случае речь идет не о красном сдвиге к 295 ммк, обусловленном ионизацией фенольной группы). Для неполярных растворителей этот сдвиг можно объяснить и оценить количественно. В водных растворах направление сдвига остается тем же, однако описать его простой формулой не удается. Для этого необходимо оценить, в какой мере растворитель может стабилизировать основное и возбужденное состояния хромофорных групп. Сдвиг в голубую область спектра, наблюдаемый при разрушении структуры белка, можно объяснить качественно, если предположить, что хромофорные группы перемещаются при этом из гидрофобной среды в белковой матрице в водную среду, показатель преломления которой меньше. Разностные спектры служат чувствительным показателем нарушений в третичной структуре, которым обычно сопутствуют изменения оптического вращения, вязкости и т. д. В некоторых случаях большое изменение теплоты и энтропии наблюдается при условиях, когда, судя по измерениям оптического вращения, изменений во вторичной структуре не происходит. В таких случаях разностные ультрафиолетовые спектры могут служить дополнительным критерием наличия изменений в третичной структуре. Можно ожидать также изменений в спектре, обусловленных изменением величины заряда вблизи хромофора. Однако эксперименты с модельными соединениями показывают, что подобные изменения могут происходить только в том случае, если [c.299]


    Для связывания белков наиболее часто используют такие группы молекулы белка, как N-концевая а-аминогруппа и s-ами-ногруппа лизина, а также С-концевая карбоксильная группа и карбоксильные группы глутаминовой и аспарагиновой кислот. Фенольные гидроксильные группы тирозина или SH-группы остатков цистеина могут также принимать участие в связывании. В углеводах и их производных чаще всего в связывании принимают участие гидроксильные и аминогруппы, в нуклеиновых кислотах — фосфатные группы, гидроксильные группы сахара и амино- или енольные группы оснований. Высокомолекулярные соединения, которые обладают большим числом групп, способных связываться, присоединяются несколькими участками. Вследствие этого значительно уменьшается риск отщепления связанной молекулы, однако многоточечное связывание может приводить к деформации нативной структуры иммобилизованной молекулы и таким образом изменять ее свойства. Иногда применяют методы более лабильного связывания, например через тиолсложноэфир- [c.231]

    Этот раздел посвящен азотсодержащим фенольным соединениям, биосинтез которых изучали методом меченых атомов. Выше были рассмотрены тирозин и новобиоцин. В этом разделе речь идет об алкалоидах и ароматических цианогенных глюкозидах. Для более детального ознакомления с биосинтезом алкалоидов рекомендуется прекрасная работа Баттерсби [125]. [c.261]

    Тем временем Браун и Нейш [30] расширили свои исследования с использованием радиоактивной метки на ряд фенольных соединений, которые они рассматривали как потенциальные промежуточные соединения при лигнификации. Вначале они сравнили с фенилаланином несколько О -меченых - i-соединений в качестве предшественников лигнина пшеницы (по предварительным данным, фенилаланин используется интенсивнее). Результаты определения изотопного разбавления показали, что ни одно из этих соединений, кроме ванилина, не используется с эффективностью, превышающей от активности фенилаланина, а у большинства из них она еще ниже. Меченые фенилпропаноидные соединения ведут себя по-разному. Тирозин и коричная кислота используются для синтеза кониферилового и синапового лигнинов приблизительно так же, как и фенилаланин феруловая кислота (замещенный в кольцо конифериловый спирт) эффективно превращается в колосящейся пшенице только в конифериловый лигнин. Эти результаты однозначно показывают, что в данном случае фенилпропаноидные карбоновые кислоты связаны с процессами лигнификации. Вопрос о возможном распаде и ресинтезе исследовали на примере коричной кислоты. Если З-С -коричную кислоту ввести в лигнин как интактную фенилпропаноидную единицу, то весь обнаруживаемый в ванилине и сиреневом альдегиде, является атомом углерода карбонильной группы. При обработке каждого альдегида перекисью водорода в щелочной среде можно получить соответствующий карбонильный углерод в виде углерода муравьиной кислоты при этом содержание полностью соответствует активности исходного альдегида. [c.290]

    В противоположность растениям в животных организмах фенольные соединения встречаются в очень незначительных количествах, и известно лишь небольшое число структурных типов таких фенолов. Наиболее важным фенолом является незаменимая аминокислота тирозин — универсальный компонент животных, растительных и бактериальных белков. У животных тирозин является предшественником меланина фармакологическое значение его состоит в том, что он вместе с фенилаланином является предшественником нейрогуморальных веществ — норадреналина и адреналина. Структура тирозина лежит в основе тиреоидиых гормонов, представляющих собой иодсодержащие фенолы и являющиеся продуктами деятельности щитовидной железы. Кроме того, тирозин встречается в ряде пептидных гормонов, например в инсулине, глюкагоне и в некоторых известных нейрогипофизарных гормонах, таких, как окситоцин и вазопрессин. Третий основной класс биологически активных фенолов — это гидроксилированные индоламины, например 5-ОТ, образующийся из триптофана. [c.358]

    Ряд биологически неактивных фенолов, транзиторно появляющихся в организме, образуется либо из катехинов и индолов, либо при метаболизме фенолов, поступающих с пищей. Вероятно, наибольшая концентрация свободных фенолов в организме наблюдается при лечении ревматических заболеваний салициловой кислотой. Маловероятно, что оксигрупны фенолов, за исключением тирозина, необходимы для жизни клеток, так как некоторые виды бактерий, очевидно, совершенно не содержат фенольных соединений (кроме тирозина). Однако катехины и, вероятно, индолы необходимы для координирования деятельности многоклеточных организмов. [c.359]

    Тирозиноз — очень редкое заболевание о его генетической природе ничего не известно. По-видимому, причина заключается в неспособности превращать я-оксифенилпировиноградную кислоту в гомогентизиновую кислоту, так как в моче появляются большие количества тирозина, п-оксифенилпировиноградной и п-оксифенилмолочной кислот. При коллагенозе также наблюдается повышенное содержание тирозина в моче. Заметные изменения происходят в составе фенольных соединений мочи при феохромоцитоме [105], болезни Паркинсона [106] и других заболеваниях. [c.383]

    Процессы, протекающие при облучении водных растворов фенола, гораздо сложнее тех, которые наблюдаются при радиолизе растворов бензойной кислоты, нитробензола или хлорбензола [8101]. В кислых растворах первичным продуктом является, в частности, о-бензохинон [8101]. Хотя механизм его образования и неизвестен, но можно предполагать, что в качестве промежуточных соединений образуются озонидоподобные соединения или гидроперекиси. Другая характерная черта облучения растворов фенола — появление окраски желтой в кислой и красной в щелочной средах. Оно связано, вероятно, с образованием хиноидных структур [8101] и имеет мало общего с окрашиванием тирозиназ или пироксидаз. Подобные окраски возникают также при облучении водных растворов других фенольных соединений галловой кислоты, таннина, адреналина и тирозина (см. также стр. 246). Для проявления этого эффекта облучаемый раствор должен содержать молекулярный кислород. Оптическая плотность его продолжает нарастать и после прекращения облучения, причем этот рост ускоряется в присутствии ионов меди, при нагревании раствора или действии на него света. Последействие может быть подавлено введением в раствор непосредственно после прекращения облучения веществ-восстановителей типа тиомочевины, цистеина или аскорбиновой кислоты [L60, L67, L73], Описанное явление объясняют медленностью реакций, в которых участвуют гидроперекиси, образующиеся при облучении. [c.173]

    Трудность изучения процесса лигнификации в том, что лигнин не является индивидуальным соединением строго определенного состава. По своей химической природе он представляет собой трехмерный полимер, в состав которого входят соединения различной фенольной природы. Синтез лигнина идет через шикимовую кислоту, а также включает соединения С6—СЗ-ряда, к которому относятся оксикоричные спирты я-кумаровый, конифериловый и синаповый. Из числа оксибензойных кислот ванилиновая и особенно сиреневая кислоты в виде эфиров также включаются в лигнин [Кретович, 1986]. В этом случае для соединений лигнина характерна сложноэфирная связь, образуемая за счет фенольной гидроксильной группы одной молекулы фенолкарбоновой кислоты и карбоксильной группы другой. Так, некоторые фенольные соединения, например п-кумаровая и феруловая кислоты, могут быть связаны эфирными связями с лигнинами [S albert et al., 1985], а их превраш<-ния идут с участием фермента пероксидазы, встроенного в клеточную стенку. Предшественниками синтеза лигнина у травянистых растений являются фенилаланин и тирозин. Этот краткий перечень молекул, участвующих в образовании лигнина, в том числе полифенолоксндаза, лакказа и пероксидаза, которые катализируют образование этого сложного полимерного соединения клеточных [c.33]

    Вместе с тем Грюммер подчеркивает, что обогащение листьев растворимыми соединениями азота, служащими пищей для гриба, не является решающим фактором, поскольку полученные автором данные указывают на относительно быстрое удаление из листа продуктов распада белка. Связь, существующую между высоким содержанием белка и устойчивостью листа к заражению, Грюммер склонен усматривать в том, что высокий уровень белкового обмена представляет собой исходный пункт для образования фенольных соединений типа тирозина, принимающего активное участие в реакциях сопротивляемости. [c.173]

    Тирозиназа, катализирующая окисление ароматической аминокислоты тирозина, а также некоторых других фенольных соединений, в том числе и одноосновных фенолов, также, очевидно, не является самостоятельным ферментом. Предполагают, что окисление тирозина — результат вторичной реакции, вытекающей из деятельности полифенолоксидазы, как при окислении бен-зидина, гваякола и др. [c.148]

    Область применения. Точная природа реакций, обусловливающих эту пробу, неизвестна. Пробу применяют для открытия п-замещепных фенолов и вообще монооксифенолов, у которых имеется по крайней мере одно свободное орто-положение, а также тирозина (и соединений, содержащих тирозин), фенольных кислот других соединений, имеющих одну фенольную группу со свободным орто-положением. Предел идентификации 10—20 у- [c.396]

    Тот факт, что ароматические соединения задерживаются гелями декстрана (см. стр. 129), может быть использован для их выделения и идентификации. Фенольная группировка в нейтральной среде обладает особенно сильным сродством к сефадексу. На этом основано важное клинико-химическое приложение гель-хроматографии определение в сыворотке свободного Тироксийа, радиоактивного иода и связанного с белком гормона при анализе функции щитовидной келезы. В гл. V приводится большой список работ на эту тему, в основу которых положен тот факт, что меченый тироксин (вместе с трииодтиронином) сильно удерживается сефадексом Q-25, но может быть затем количественно элюирован. Два иодированных тирозина можно затем разделить, например с помощью хроматографии на бумаге. [c.191]

    Времена жизни триплетных состояний фенольных соединений, тирозина и соответствующих пептидов в водном растворе при температуре 298 К приведены в табл. 4.4. Для растворов с концентрацией около 5-10" моль/дм они лежат в основном между 3 и 10 мкс. Время жизни триплетного состояния тирозина с учетом коррекции на тушение при взаимодействии с основным состоянием шставляет 10 мкс. Важно отметить, что триплетное состояние одного из этих соединений, цистинилбистирозина, имеет очень короткое время жизни 1 40 не), что более чем на два порядка величины меньше [c.175]

    С другой стороны, в тирозильной группе имеется фенольный гидроксил, который образует водородную связь с пептидной группой главной цепи. Если пленка поли-Ь-тирозина получается путем растекания из раствора в пиридине, который не оказывает влияния на водородную связь, пленка занимает значительно меньшую площадь, чем монослой других полипептидов. Эта площадь практически совпадает с площадью, занимаемой другими полипептидами, в том случае если поли-Ь-тирозин растекается на поверхности из раствора, в котором растворитель препятствует образованию водородных связей, как, например, дихлоруксусная кислота. Поли-О-бензил-Ь-тирозин, в котором фенольный гидроксил этерифицирован и соединен с бепзильной группой, дает пленку конденсированного тина с довольно большой предельной площадью на остаток. Все эти данные убедительно показывают большую роль водородных связей в процессе образования конденсированных пленок, особенно в случае пленок полипептидов [52]. [c.305]

    НО с коричной кислотой и тирозином результаты оказались отрицательными. Полимеры охарактеризовали по дифференциальным спектрам ионизации, гистохимическим тестам на лигнин, растворимости и по наличию свободных фенольных групп, после этого их сравнили с лигнином, экстрагированным из созревших растений этого вида. Оказалось, что полимер из феруловой кислоты очень сильно напоминает натуральный лигнин, и это еще более подтвердило гипотезу о том, что in vivo это соединение является хорошим предшественником лигнина. Стаффорд предположил, что отличие результатов, полученных с коричной кислотой и тирозином, от результатов Брауна и Нейша [30] может быть следствием или медленного превращения этих соединений в п-оксикоричную кислоту, или ингибирования перекисью ферментативных реакций, или использования субстратов в конкурентных реакциях. [c.293]

    У глицина отношение числа биполярных молекул к числу незаряженных молекул очень велико. Ионизация карбоксильной группы глицин-катиона начинается практически до того, как происходит отщепление протона от группы МН .Это характерно и для других аминокислот. Но если радикал К аминокислот содержит какие-либо дополнительные кислотные и основные группы, ионизация приобретает более сложный, конкурентный характер. Одновременную ионизацию двух карбоксильных групп глутаминовой кислоты можно дифференцированно определить путем сравнения констант ионизации ее обоих моноэфиров с константой ионизации самой кислоты. Такой метод применим и при анализе одновременной ионизации аминной и сульфгидрильной групп цистеина, а также аминной и фенольной групп тирозина. Ионизация карбоксильных групп этих соединений начинается до того, как она проявляется в заметной степени в остальных [c.91]

    ЛОТЫ, содержащие бензольное кольцо. Все эти остатки способны к вавдерваальсовым взаимодействиям и обладают сильно выраженными гидрофобными свойствами. Фенольная группировка остатка тирозина способна, помимо того, участвовать в качестве донора в образовании водородной связи. Индольное кольцо триптофана обладает рядом интересных и совершенно особых свойств. Это единственный остаток в белковой молекуле, способный очень легко вступать в реакцию образования комплекса с переносом заряда в качестве донора. Соединения индола являются очень хорошими донорами электронов при образовании комплексов с переносом заряда с соединениями пиридиния и другими электрофильными соединениями. Остатки триптофана определяют практически всю ультрафиолетовую флуоресценцию белков. Это верно даже в отношении белков, содержащих много тирозина и мало триптофана, хотя остатки тирозина (и в меньшей степени фенилаланина) дают вклад в ультрафиолетовое поглощение белков. Как поглощение, так и флуоресценция остатков триптофана в ультрафиолетовой области весьма,чувствительны к изменениям их ближайшего окружения в молекуле белка. Пиррольный азот триптофана может служить донором в некоторых реакциях образования водородной связи. [c.24]

    Тироцидин содержит не менее двух свободных аминогрупп, являющихся, как и Р случае грамицидина С, о-аминогруппами остатка орнитина. Кроме того, в его молекуле имеется не менее двух свободных фенольных гидроксилов (в остатках тирозина) Справедливость первого утверждения была доказана при исследовании продукта взаимодействия тироцидина с 5-метилтиомочевиной. В результате этой реакции, протекающей в среде метилового спирта при комнатной температуре, уже через несколько часов происходит практически количественное превращение остатков /-орнитина в остатки /-аргинина, причем какие-либо другие алкилгуанидиновые соединения [c.188]

    Наличие в тироцидине свободных фенольных гидроксилов, находящихся в остатках тирозина, было доказано тем, что после егс обработки /г-толуолсульфохлоридом и гидролиза продукта реакции был выделе нар5му с другими соединениями н-толуолсульфо-НИЛ-/(—)-тирозин (291) [c.189]

    Карбоксильные группы различных органических кислот, аминокислот и белков гораздо слабее и характеризуются величинами рК, лежащими в пределах от 1,5 до 5. Еще более слабыми кислотными группировками являются сульфгидрильные (рК около 8—10) группы, гидроксильные группы (рК около 10) в нуклеози-дах и фенольные в тирозине. К сильноосновным группам относится в первую очередь гуанидиновая группировка в аргинине с рК 12,5 (сам гуанидин имеет рК около 14). Средней степенью основности рК от 8,0 до 10 обладают различные аминогруппы. Особое место занимает имидазольная группировка гистидина. Имея рК 6,0, т. е. близко к нейтральному pH физиологических жидкостей, эта группа играет большую роль, обеспечивая буферные свойства раствора белковых молекул. Аминные группы нуклеотидов являются крайне слабыми основаниями и имеют рК, как правило, ниже 5. Все эти группы испытывают влияние со стороны соседних ионизированных или просто полярных групп той же молекулы, внутренних связей в молекулах, о чем говорилось выше, и т. д. [1, 2, 10, 13]. Поэтому большое значение имеют экспериментальные методы определения рК групп и их количества в различных соединениях и изучение изменения рК в процессе конформационной перестройки одной и той же молекулы. Рассмотрим основные методы титрования различных групп. [c.25]


Смотреть страницы где упоминается термин Тирозин и фенольные соединения: [c.711]    [c.466]    [c.159]    [c.184]    [c.359]    [c.180]    [c.43]    [c.116]    [c.315]    [c.347]    [c.575]    [c.622]    [c.145]    [c.357]    [c.232]    [c.385]    [c.187]    [c.45]   
Смотреть главы в:

Флеш-фотолиз и импульсный радиолиз Применение в биохимии и медицинской химии -> Тирозин и фенольные соединения




ПОИСК





Смотрите так же термины и статьи:

Тирозин

Тирозин тирозин

Фенольные соединения



© 2025 chem21.info Реклама на сайте