Треонин определение его

Таким образом, изучение содержания отдельных аминокислот у видов рода копеечник позволило обнаружить, что они накапливают в преобладающих количествах аспарагиновую и глутаминовую кислоты, аланин, пролин, фенилаланин, метионин, валин и аспарагин, а также в отдельных органах растений гистидин, глицин, серии, лейцин, изолейцин, аргинин, треонин. Определение содержания свободных аминокислот и аминокислот белка у пяти видов рода копеечник в разные фазы вегетации позволило выявить их изменения в процессе индивидуального развития растения. Общим для всех видов является максимальное содержание [c.56]

При изучении химической структуры биологически активных белков, например ферментов, важное значение имеет определение различных функциональных групп белковой молекулы 5Н-групп, ОН-групп серина и треонина, е-ННз-группы лизина, имидазольного цикла гистидина и др. [c.123]

Большой интерес в настоящее время вызывают протеинкиназы (гл. 6, разд. Е,2), которые катализируют перенос фосфатных групп от АТР к гидроксильным группам определенных остатков серина или треонина а [c.127]

Производные аминокислот обычно циклизуются труднее, особенно в случае глицина, чем те же аминокислоты, входящие в состав пептидов. Для синтеза производных фенил-тиогидантоина (ФТГ) [86, 91] или количественного определения N-концевых остатков ФТК-производные часто циклизуют в 1 н. растворе НС1 в течение 1 час при 100°. Однако в этих условиях ФТГ-производные серина, треонина и цистина нестабильны, поэтому их не удается выделить и количественно определить. Кроме того, все ФТГ-производные в кислой среде разлагаются, причем степень разложения возрастает с увеличением кислотности и повышением температуры [114, 317]. В водной среде максимальный выход ФТГ-производных достигается при действии сильной кислоты при сравнительно низких температурах и по возможности меньшей продолжительности реакции. При низкой температуре реакционной смеси и применении концентрированных кислот (1—5 н.) удалось синтезировать ФТГ-производные серина, треонина и цистина в водной среде [159, 195]. Кроме того, эти соединения легко получаются в среде уксусная кислота — HG1 [289]. [c.240]

К настоящему моменту (середина 1977 г.) определены структуры более 100 белков, больщинство которых являются ферментами. Точность этих измерений не настолько велика, как в случае малых органических молекул, так как все кристаллы белков обладают определенной долей неупорядоченности, вследствие чего раз-рещение ограничивается 0,2 нм. Это означает, что боковые радикалы с одинаковой геометрией различить не удается (например, валин от треонина или амидную группу от карбоксильной в остатках глутамата и аспартата). По этим данным, таким образом, нельзя определять полные аминокислотные последовательности. Идентификация таких спорных аминокислот должна быть поэтому основана на обычных методах определения последовательности (см. часть 23). Эти ограничения, однако, являются второстепенными для метода, дающего информацию о структуре и не имеющего себе равных по степени точности и объему [47]. [c.485]

По-видимому, большое значение в процессах регуляции клеточного деления имеет группа белков, программируемых так называемыми онкогенами. Измененные (мутантные) формы этих генов обнаруживаются в опухолевых клетках и входят в ряде случаев в виде соответствующих РНК-копий в состав онкогенных (т.е. вызывающих опухоли) ретровирусов. Первым открытым онкогеном был ген sr , входящий в состав вируса саркомы Рауса. Программируемый им белок, продукт гена sr , оказался протеинкиназой, которая в отличие от протеинкиназ класса А и протеинкиназы С катализировала фосфорилирование определенного спектра клеточных белков по остаткам тирозина, а не по остаткам серина и треонина, Дальнейшие исследования показали, что такая активность присуща некоторым рецепторам факторов роста, в частности рецептору эпидермального фактора роста. Ген erd, программирующий аналог этого рецептора, был обнаружен в составе онкогенного вируса птичьего миелобластоза, В настоящее время открыто несколько десятков онкогенов. В большинстве изученных случаев продукты этих онкогенов в здоровых клетках являются участниками передачи митогенных (т. е. управляющих, митозами) сигналов. В ряде опухолей, в том числе человеческих, найдены онкогены, программирующие аналоги белка G,воспринимающего сигна-, лы от комплексов эффектор - рецептор (в частности, онкогены Н—ras и К—ras) онкогены, программирующие синтез аналогов самих факторов роста, например онкоген sis, входящий в состав вируса саркомы обезьян, продукт которого является аналогом фактора роста, выделяемого тромбоцитами (клетками крови, участвующими в процессе свертывания) онкогены, продуктами которых являются аналоги ядерных белков, по-видимому, участвующих на заключительных этапах каскада превращений, возникающего в ответ на митогенный сигнал (онкогены туе, fos и др.). [c.428]

Анализ аминокислотного состава включает полный кислотный гидролиз исследуемого белка или пептида с помощью 5,7 н. соляной кислоты и количественное определение всех аминокислот в гидролизате. Гидролиз образца проводится в запаянных ампулах в вакууме при ПО "С в течение 24 ч. При этом полностью разрушается триптофан и частично серии, треонин, цистин и цистеин. а глутамин и аспарагин превращаются соответственно в глутаминовую и аспарагиновую кислоты. В то же время пептидные связи, образованные аминокислотными остатками с разветвленной боковой цепью (Val, Не. Leu), из-за стерических препятствий гидролизуются частично. Особенно стабильны связи Val—Val. Ile—Ile, Val—De и Ile—Val. [c.34]

Разделение и количественное определение фосфосерина, фосфо-треонина и треонина [2560]. [c.346]

Разделение и количественное определение фосфосерина, фосфо-треонина, серина и треонина [1703]. [c.355]

В клетке осуществляется синтез многих белков, для формирования которых требуется определенное соотношение аминокислот, поэтому контролируется не только синтез данной аминокислоты, но и общее координирование синтеза аминокислот в клетке. В бактериальной клетке, особенно молодой, эта координация хорошо изучена на примере Е.соИ для 4 аминокислот, ведущих начало от аспарагиновой кислоты — лизина, треонина, метионина и изолейцина (рис. 5.2). [c.123]

Совершенно отличное положение от всех остальных кривых титрования аминокислот занимает кривая титриметрического определения треонина (12), оптическая плотность которого изменяется в интервале 0,40—0,20. [c.231]

Точность анализа геометро-химического 2557 минералогического 2581 повышение 208, 1352, 1353, 2587 проб, используемых для подсчета запасов 2560 фотометрического 1360, 1361, 1367 Трава сырая, определение каротина 7723 Травы, анализ 7751 Треонин, определение в белках 7248 [c.393]

Несмотря на то что в состав белков человеческого организма и вхог дят все аминокислоты, перечисленные в табл. 14.1, однако отнюдь не все они должны обязательно содержаться в пище. Экспериментально доказано, что для человека существенное значение имеют девять аминокислот. Такими незаменимыми аминокислотами являются гистидин, изолейцин, лейцин, лизин, метионин, фенилаланин, треонин, триптофан и валин. Все остальные аминокислоты, которые называют зал1еныл1ьши аминокислотами, человеческий организм способен вырабатывать сам. Минимальные количества аминокислот, необходимые человеку в молодости, были установлены американским биохимиком У. Ч. Роузом. Ерли ежесуточное поступление в организм человека любой из восьми указанных аминокислот (за исключением гистидина) окажется ниже определенного уровня, то организм человека будет выделять больше соединений азота, нежели получать их с пищей белки в его организме станут распадаться быстрее, чем синтезироваться. Потребность молодых людей в аминокислотах колеблется в пределах двукратной дозы, например 0,4—0,8 г лизина в сутки. Минимальная потребность по Роузу представляет собой наибольшую величину для любого из наблюдаемых им лиц. Нет сомнений в том, что каждый человек отличается от другого своими генетическими особенностями, а следовательно, и своими биохимическими характеристиками. Данные, приведенные в табл. 14.2, вдвое превышают значения, установленные Роузом. Предположительно эти количества вполне достаточны для предотвращения нарушений белкового обмена для большинства людей (99%). Потребности женщин составляют приблизительно две трети от количеств, указанных для мужчин. [c.389]

Определение качественного и количественного аминокислотного состава белков и пептидов проводят после их гидролиза кислотой или щелочью. Оба вида гидролиза разрушают некоторые аминокислоты. При щелочном гидролизе частично разрушаются цистеин, серии, треонин и происходит частичная рацемизация некоторых аминокислот. При гидролизе соляной кислотой (5,7 н., 105—110° С), которая обычно используется при кислотном гидролизе пептидных связей, практически полностью разрушается триптофан. В связи с этим содержание триптофана в пробах обычно определяют после щелочного гидролиза или спектрофотометрическим методом Кроме того, наблюдаются значительные потери оксиаминокислот (серина, треонина, тирозина), се-русодержащих аминокислот (цистеина, метионина) и частично пролива. При этом степень разрушения аминокислот зависит от чистоты и концентрации НС1, используемой для гидролиза, а также длительности и температуры гидролиза. Следует отметить, что примеси альдегидов при кислотном гидролизе приводят к значительной потере тирозина, а также цистеина, гистидина, глутаминовой кислоты и лизина, а примеси углеводов в больших концентрациях — к разрушению аргинина. [c.123]

Из вышерассмотренного анализа третичной структуры белковой молекулы можно вывести следующее определение третичной структуры это структура белка, обусловленная взаимодействием цистеиновых аминокислотных остатков, либо это клубок, фиксированный дисульфидными мостиками. Хотя в общем случае не исключено, что отдельные элементы (т.е. петли) клубка могут быть образованы взаимодействием и других аминокислот водородными связями с участием ОН-групп серина и треонина, ионными связями аммонийно-карбоксилатного типа ОСО-) остатков лизина (аргинина) и аспарагиновой (глутаминовой) кислоты. Но такие петли будут нестойкими и легко разрушаться при действии рас-т орителя, изменении pH среды и т.д. [c.99]

Ha этих же реакциях основан . способы определении ссрина и треонина, содержащихся в гидролизатах белков [14—17, 74--81], атакже оксиаминокислот инсулина 119] ). [c.371]

По хим. св-вам Г,-типичная алифатич. а-аминокислота. Количеств, определение основано на образовании окрашенных продуктов с о-фталевым альдегидом (р-ция Циммермана). В составе белков встречается чаще, чем др. аминокислоты. Служит предшественником в биосинтезе пор-фириновых соед. и пуриновых оснований. Г.-кодируемая аминокислота, заменимая его биосинтез осуществляется переамииированием глиоксиловой к-ты, ферментативным расщеплением серина и треонина. Синтезируют Г, из хлоруксусной к-ты и NH3. В спектре ЯМР в DjO хим. сдвиг протонов группы [c.587]

В другой работе [167], посвященной исследованию лизоцима, в котором ацильная группа мигрирует от N к О, сообщается, что после взаимодействия белка с ДНФБ при pH 5 в течение 8 час не было обнаружено ни ДНФ-серина, ни ДНФ-треонина. Однако при разрыве О-пептидильной связи можно получить ожидаемые результаты, используя периодат-ный метод определения концевых оксиаминокислотных остатков [97] или динитрофенилирование [247]. [c.221]

В случае применения безводных органических растворителей, содержащих кислоту, возможна миграция ацильных групп, находящихся у определенных остатков оксиаминокислот. Так, при определении концевых групп по методу Эдмана (см. стр. 237—245), согласно которому производное пептида обрабатывают нитрометаном и НС1 [87], уксусной кислотой й НС1 [88] или диоксаном и НС1 [186] для циклизации Ы-Конце-вого остатка, установлено [2, 314], что на последующих стадиях отщепления обнаруживаются небольшие Количества Ы-концевь1Х остатков серина или треонина. В одном случае это привело к неправильному выводу о последовательности аминокислотных остатков [2, 186]. Обычно исследуемое соединение обрабатывают СвНаЫСЗ или динитрофторбензолом при pH 8,5. Если же белок находится в среде с такой величиной pH до добавления реагента, то свободные аминогруппы, появляющиеся в результате миграции ацильной группы от N к О, вновь образуют пептидные связи. Предварительную [c.222]

Пептидные связи по обеим сторонам остатка аспарагиновой кислоты в молекуле белка особенно легко гидролизуются разбавленными кислотами [233], приче степень гидролиза зависит от pH раствора, а не от концентрации используемой кислоты [32, 189]. Так, из альбумина сыворотки крови быка за 18 час при 100° и pH 2,14 выделяется 44% остатков аспарагиновой кислоты в виде аминокислоты, в то время как при pH 3,15 освобождается всего 26% остатков кислоты [189]. При экстракции эластина 0,25 М щавелевой кислотой при 100° был получен растворимый белок единственной выделенной свободной аминокислотой оказалась аспарагиновая кислота [235]. Однако присутствие в продукте реакции пептидов с короткой цепью и результаты определения концевых груМп [24, 234] указывают на значительную степень гидролиза и других пептидных связей. Исследования, проведенные на модельных соединениях [73], позволили сделать вывод о лабильности связей остатков серина и треонина. Применение описанного выше метода гидролиза для исследования цепи А окисленного [c.226]

Эта реакция не пригодна для отщепления С-концевых остатков пролина, так как они не образуют тиогидантоин, остатков аспарагиновой и глутаминовой кислот, которые образуют циклические ангидриды, а не тиогидантоины (аспарагин и глутамин, наоборот, дают тиогидантоины [301]), а также остатков серина, треонина, цистина, аргинина и лизина [19, 301], которые неустойчивы при циклизации или регенерации аминокислоты из тиогидантоинового производного. Таким образом, этот метод находит весьма ограниченное применение для прямого определения строения пептидов и белков. Для определения С-концевого остатка по разности [107] реакция может оказаться более полезной, но ее все же нельзя использовать для определения аспарагиновой и глутаминовой кислот и пролина. Однако путем микробиологического анализа [107], специфичного для остатков /-аминокислот, эти аминокислоты могут быть определены по потере оптической активности на 50% вследствие рацемизации в том случае, когда они являются С-концевыми. [c.247]

Гидролиз белков ЗМ /г-толуолсульфокислотой или АМ метан-сульфокислотой [7,8], содержащей 0,2% триптамина, в вакууме при 110°С, в течение 3 суток с хорощим выходом приводит к аминокислотам, включая триптофан, однако углеводы могут мешать. Триптофан можно определять также после щелочного гидролиза, но при этом разрушаются полностью аргинин, цист(е)ин, серин и треонин. Общее содержание амидов, обусловленное наличием аспарагина и глутамина, можно определить после гидролиза 10 М НС1 при 37°С в течение 10 суток и последующего анализа на аммиак с помощью микродиффузионной техники. Раздельное определение аспарагина и глутамина можно провести с помощью предварительной этерификации (метанол-уксусный ангидрид) свободных карбоксильных групп, последующего восстановления (борогидрид лития) образовавшихся сложноэфирных групп и определения аспарагиновой и глутаминовой кислоты после кислотного гидролиза соответственно в виде v-гидрокси-а-аминомасляной кислоты и б-гидрокси-а-аминовалериановой кислоты. Содержание аспарагина и глутамина получают путем вычитания этих величин из содержания аспарагиновой и глутаминовой кислот после полного гидролиза немодифицированного белка. Полный ферментативный гидролиз белков без деструкции аминокислот можно осуществить, используя смешанные конъюгаты Сефарозы с трипсином, химотрипсином, пролидазой и аминопептидазой М [9] [c.260]

Независимо от того, какая модификация метода Эдмана используется, после каждого цикла необходимо собирать производные 2-анилинотиазолона-5 Л -концевых аминокислот и превращать их в 2-тио-З-фенилгидантоины (12) нагреванием с трифторуксусной кислотой. Известно несколь <о методов [23] идентификации 2-тио-гидантоинов. До того, как были разработаны удобные способы отделения 2-тиогидантоинов, широко использовали их гидролиз до аминокислот, так как для идентификации и количественного определения можно использовать аминокислотный анализатор. При гидролизе, однако, неизбежно разрушаются некоторые гидантоины (например, гидантоинозые производные серина и треонина), и в настоящее врем предпочитают методы прямого их определения. [c.270]

Пептиды недостаточно летучи, чтобы их можно было изучать епосредственно с помощью масс-спектрометрии электронного удара. Первые попытки применения масс-спектрометрии для определения последовательности включали предварительное ацилирование аминогрупп и этерификацию карбоксильных групп. Масс-спектры таких производных показали, что расщепление происходит с обеих сторон карбонильных групп. Расщепление связи С—N приводит к ионам ацилия —ЫНСНДС=0+, в то время как расщепление связи С—С дает альдиминиевые ионы —+NH= HR. Это основная тенденция кроме того, происходит дополнительная фрагментация боковых групп некоторых аминокислот, включая валин, лейцин, аспарагин, серин, треонин и цистеин. [c.278]

Обычные или белковые аминокислоты можно классифицировать по их боковым радикалам. Аминокислоты, содержащие функциональные группы в боковом радикале, например кислые аминокислоты— аспарагиновая и глутаминовая кислота (карбоксильная группа), основные аминокислоты — лизин (аминогруппа), аргинин (гуанидиногруппа) и гистидин (имидазол), а также цистеин (ти-ольная группа) и серин, треонин и тирозин (гидроксильная группа), могут требовать определенной защиты в зависимости от условий создания пептидной связи (см. разд. 23.6.3) и общей стратегии синтеза (см. разд. 23.6.5). Кроме того, в случае аминокислот, содержащих в боковом радикале аминогруппу или карбоксильную группу, сама намечаемая схема синтеза требует четкого разграничения условий синтеза, идущего по этим боковым группам и а-амнно- и карбоксигруппам с тем, чтобы исключить неоднозначность в создаваемой последовательности остатков в конечном продукте. [c.382]

Исследования структурно гомополипептидов, т. е. поли ( -аминокислот), дали также информацию о пространственном влиянии боковых групп на склонность определенных остатков в полипептидах участвовать в упорядоченных конформационных состояниях. Так, валин и изолейцин, имеющие объемистые изопропильную и втор-бутильную боковые группы соответственно, снижают тенденцию к образованию а-спиральных конформаций на отдельных участках глобулярных белков. Аналогично, аминокислоты с гетероатомом в боковом радикале, например серин, цистеин или треонин, [c.429]

Белки синтезируются на рибосомах из отдельных аминокислот, образуемых самими микроорганизмами. Исключение составляют некоторые ауксотрофные мутанты, для которых необходимо присутствие в среде определенных аминокислот. Биосинтез аминокислот в клетке идет ферментативно из неорганического азота и различных соединений углерода, например продуктов аэробного или анаэробного разложения углеводов. Многие аминокислоты образуются из промежуточных продуктов цикла Кребса из а-кетоглутаровой кислоты — глутаминовая кислота, орнитин, аргинин, пролин из щавелевоуксусной кислоты — Ь-ас-парагиновая кислота, гомосерин, метионин, треонин, диаминопимелиновая кислота, лизин, изолейцин из пировиноградной кислоты — аланин, валин, лейцин, серии, глицин, цистеин (рис. 17). [c.41]

Сейчас во всем мире в больших количествах получают глутаминовую кислоту или ее натриевую соль (около 100 ООО т в год), -лизин и метионин (по 50 000 т в год). Большую часть этого количества дает микробиологический синтез (за исключением получения метионина). Для биосинтеза используют ауксотрофные мутанты, т. е. бактерии, которые под влиянием мутагенных факторов (облучение, химическое воздействие и др.), утратили способность самостоятельно синтезировать какую-нибудь необходимую для роста и развития аминокислоту, например гомосерин, а с другой стороны, приобрели способность к сверхсинтезу другой аминокислоты. Это значит, что для роста и размножения таких бактерий в среде должны содержаться определенные аминокислоты — гомосерин, треонин или метионин и т. д. Очень часто этим мутантам необходим и биотин. Такие бактерии называют гомосериндефицитными или биотиндефицитными. В то же время эти мутанты обладают способностью в большом количе- [c.157]

Значение инженерной энзимологии, как и вообще биотехнологии, возрастет в будущем. По подсчетам специалистов, продукция всех биотехнологических процессов в химической, фармацевтической, пищевой промышленности, в медицине и сельском хозяйстве, полученная в течение одного года в мире, будет исчисляться десятками миллиардов долларов к 2000 г. В нашей стране уже к 2000 г. будет налажено получение методами генной инженерии Ь-треонина и витамина В,. Уже к 1998 г. предполагается производство ряда ферментов, антибиотиков, О -, 3-, у-интерферонов проходят клинические испытания препараты инсулина и гормона роста. Гибридомной техникой в стране налажен выпуск реактивов для иммуно-ферментных методов определения многих химических компонентов в биологических жидкостях. [c.165]

Что касается аминокислот, входящих в состав гликопротеинов, то последние представлены чаще всего во всем их разнообразии, хотя можно отметить несколько интересных особенностей. Так, содержание ароматических и серусодержащих аминокислот обычно очень невелико. Отмече-но , что все известные гликопротеины по аминокислотному составу могут быть разделены на две довольно определенные группы. Гликопротеины одной группы, содержащие небольшой процент сахаров и близко стоящие к белкам, имеют обычный стандартный набор аминокислот к этой группе относятся гликопротеины плазмы и многие другие углеводсодержащие белки. Гликопротеины второй группы содержат относительно меньше аминокислот, но состав этих аминокислот более специфичен наиболее характерным признаком этой группы гликопротеинов является очень высокая доля оксиаминокислот (серина и треонина), которые в отдельных случаях, например в групповых веществах крови, составляют половину всех аминокислот аномально высоким бывает также содержание пролина и глицина. [c.568]

Рис. 9.7.7, Зависимость интенсивностей нескольких выбранных диагональных пиков (штриховые линии) и кросс-пиков (сплошные линии) двумерного спектра NOE ОПИТ от Тт (см. рнс. 9.7.5). Обозначения F — фенилаланин, I — нзолейцин, N — аспаргин, R — аргинин, Т — треонин, Q — глутамин, Y — тирозин. Кривые на левой, центральной н правой диаграммах соответствуют кросс-релаксации между протонами NH в F45, F22 н F33 соответственно и протонами других остатков, обозначенных на рисунке. В скобках приведены протон-протонные расстояния, определенные из рентгеновских исследований. Два примера эффекта Оверхаузера второго порядка с нулевыми начальными скоростями приведены на правой диаграмме. (Из работы [9.15].)

В клетках выработались механизмы не только регуляции скорости синтеза отдельных аминокислот, но и координирование их синтеза, поскольку для белкового синтеза аминокислоты нужны в определенных соотношениях. Так, у Е. соН синтез четырех аминокислот, образующихся из аспартата — лизина, метионина, треонина и изолейцина, регулируется на первом этапе перехода аспартата в аспартилфосфат. Регуляторный фермент аспартилкиназа имеет три изофермента, регулируемых независимо друг от друга как по аллостерическому механизму, так и путем изменения скорости их синтеза в клетке. [c.407]

С целью более надежного определения аминокислотного состава бепка проводится параллельный гидролиз в течение 24, 48. 72 и 96 ч и асе пробы далее количественно анализируются. Д.пя валима, лейцина и нзолейцииа берутся максимальные значения, а для серина и треонина полученные значения зкстраполируютси к нулевому времени (рис. 3). [c.34]

Отнесение соединений с двумя и более центрами хиральности к D- и L-стереохимическим рядам вызывает определенные трудности. Например, неясно, к какому ряду отнести стереоизомер I треонина По конфигурации атома С -2 его можно отнести к D-ряду, а атома С -3 — к L-ряду (еще одно проявление несовершенства 0,Ь-систе-мы). Поэтому вводится дополнительное правило отнесение гидрокси-и аминокислот к D- и L-ряду производят по конфигурации асимметрического атома с наименьшим номером. В случае треонина это — С-2, исходя из чего стереопзомер I относят к D-ряду. [c.310]

В окисл.-восстановит. р-циях небольшая скорость м. б. обусловлена тем, что числа электронов, отдаваемых одной частицей восстановителя и принимаемых одной частицей окислителя, не совпадают. При этом катализатором м. б. частица, способная чпереключать одноэлектронный механизм р-ции на двухэлектронный (см. Окислительновосстановительный катализ). Большие возможности для Г. к. открываются при использ. в кач-ве катализаторов комплексных соед. переходных металлов (см. Катализ комплексными соединениями). А. Е. Шилов. ГОМОЛИТИЧЕСКИЕ РЕАКЦИИ, происходят в результате разрыва одной или неск. электронных пар, образующих хим. связь, и (или) образования новой связи при взаимод. частиц, каждая из к-рых обладает неспаренным электроном. В Г. р. участвуют или образуются атомы или своб. радикалы. Типичные Г. р. мономолекулярный и бимолекулярный распады молекул с образованием своб. радикалов р-ции отрыва, замещения и присоед. с участием своб. радикалов рекомбинация и диспропорционирование своб. радикалов. К Г. р. часто относят также окисл.-восстановит. р-ции с переносом одного электрона. При Г. р. атомов (радикалов) с молекулами выполняется принцип неуничтожимости своб. валентности. Г. р.— элементарные акты мн. цепных р-ций, вапр. радикальной и анионной полимеризации, хлорирования и нитрования алиф. соединений. L-ГОМОСЕРИН (Ь-а-амино-у-оксимасляная к-та) НОСН2СНгСН(ЫНг)СООН, крист. раств. в воде. Легко образует 7-лактон. Содержится в соке ряда растений, в белки не включается. Предшественник треонина. Биосинтез — последоват. восстановлением группы Э-СООН аспарагиновой к-ты. Получ. галогенированием и послед, аминированием бутиролактона. Образуется из метионина при специфич. расщеплении пептидной цепи белков бромцианом эта р-ция использ. для определения первичной структуры белка. [c.141]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология