Аминокислоты, анализ тирозин

Аминокислоты, за исключением фенилаланина и тирозина, имеют близкие величины оптической плотности, поэтому можно построить только два графика для кислот, разделяемых в спиртовом растворителе, и для кислот, разделяемых фенолом. Для точного анализа необходимо для каждой кислоты строить калибровочный график. [c.118]

Аминокислоты следует по возможности освободить от сопутствующих примесей. Если проводят контрольный опыт для сравнения величин то применяют набор чистых аминокислот, который в настоящее время имеется в продаже , и готовят из них растворы, содержащие в 1 мл по 1 мг каждого из исследуемых веществ. Растворителем служит преимущественно вода с добавкой около 10% к-пропанола такие растворы сохраняются в холодильнике и даже при комнатной температуре в течение 2—4 недель. Труднорастворимые аминокислоты тирозин и цистин растворяют в 0,1 н. соляной кислоте. Наносят 0,5 или 1 цл раствора, что соответствует 0,5 или 1 лг аминокислоты. При применении солянокислых эталонных растворов рекомендуется подкислять также неизвестные анализируемые пробы и перед хроматографическим анализом в течение 15—20 мин обдувать пластинку воздухом для удаления избытка соляной кислоты. В методе хроматографии на бумаге обычно принято соляную кислоту нейтрализовать парами аммиака. При этом, однако, необходима осторожность. Аммиак сравнительно легко удерживается силикагелем, в результате чего при применении нейтральных растворителей возникает опасность проведения анализа в более или менее щелочной среде. Аминокислоты в кислом белковом или пептидном гидролизате (см. ниже) почти всегда существуют в виде гидрохлоридов. Их раствор в воде соответствует приблизительно 0,1 н. раствору соляной кислоты. Аминокислоты в экстрактах из животных и растительных тканей и в таких жидкостях, как моча, сыворотка и т. д., перед нанесением необходимо отделить от примесей и осуществить хроматографический анализ в виде ДНФ-ами- [c.395]

Первичные аминогруппы других аминокислот превращаются под действием азотистой кислоты в полярографически неактивные гидроксильные группы. Продукты нитрования тирозина, фенилаланина и гистидина не мешают анализу. Содержание пролина можно определить с точностью 2%, а оксипролина — с точностью +4%. Можно определить приблизительно 1 у нитрозопроизводного в 1 мл раствора. [c.387]

Электрохимические исследования аминокислот, нуклеиновых кислот и белков непосредственно связаны между собой, поскольку первые являются структурными элементами более сложных макромолекул. Электрохимические исследования двадцати основных 1-а-аминокислот [230—232] показали, что только шесть из них — цистеин, цистин, метионин, гистидин, тирозин и триптофан — окисляются на пирографитовом и стеклоуглеродном электродах. В области pH от 1 до 10 их окисление протекает необратимо при н.и.э.>1,0 В, причем с ростом pH потенциал полуволны или максимум тока смещается в отрицательную сторону. Процессы окисления сопровождаются пассивацией электрода продуктами реакции. По данным ЯМР- и ИК-спектроскопии, продукты реакции имеют сложную полимерную структуру, что не позволяет пока перейти к детальному анализу механизма. Тем не менее полученные результаты оказались полезными при интерпретации электрохимического поведения белков, адсорбированных на графитовых электродах [245, 246]. [c.163]

При анализе гидантоинов большую колонку (95 см) промывают вначале (13 ч) буфером I, а затем в течение 17 ч буфером П на короткой колонке (15 см) используют буфер ПГ. Сопротивление длинной колонки 1 атм, короткой — 0,1 атм. Следует иметь в виду, что при скорости подачи более 10 мл/ч разрешение резко падает. Поэтому на таких колонках работают при низком давлении. Порядок выхода гидантоинов на длинной колонке следующий аргинин, треонин, серин, глицин, аланин, аспарагиновая кислота, глутамин, гистидин, лизин, валин, пролин, изолейцин, метионин и лейцин. На выходе короткой колонки вначале появляется сумма аминокислот (в виде двух пиков), а затем фенилаланин и тирозин. [c.382]

По данным Ф. Боде , все аминокислоты за исключением фенилаланина и тирозина имеют близкие величины молярной оптической плотности, поэтому можно построить лишь два графика для кислот, разделяемых в спиртовом растворителе, и для кислот, разделяемых раствором фенола. В действительности наблюдаются аномалии, в связи с чем для точного анализа необходимо для каждой кислоты строить калибровочный график. [c.151]

Обсуждение. Порядок выхода аминокислот на этой колонке такой же, как и на длинной колонке, заполненной смолой иК-ЗО (см. рис. 6), с той лишь разницей, что содержащиеся в пробе цистеиновая кислота, таурин и мочевина будут элюироваться несколько раньше. При использовании колонки (26 см), заполненной смолой иН-40, величина отношения высоты впадины между пиками к высоте большего пика пары разделяемых аминокислот равна для пары треонин-серин 0,40, серин — глутаминовая кислота 0,23, глицин —аланин 0,10 и тирозин — фенилаланин 0,16. В условиях данного анализа цистин выходит между пролином и глицином, а гистидин — до лизина. После лизина вымываются аммиак и аргинин. Состав буферов приведен в табл. 2. [c.72]

Анализ белков.— Белки обычно гидролизуют кипячением с 20%-ной соляной кислотой или 35%-иой серной кислотой. Щелочной гидролиз сопровождается глубокой рацемизацией и применяется только при определении триптофана и тирозина, чувствительных к минеральным кислотам. Ферментативный гидролиз протекает медленно и, вероятно, не полностью, однако он не осложняется деструкцией лабильных продуктов, образующихся при гидролизе. Если аспарагиновая и глутаминовая кислоты присутствуют в белке в виде амидов, то кислотный гидролиз превращает амидный азот в соответствующие аммонийные соли. Методом Кьельдаля определяют количество общего азота содержание амидного азота устанавливают подщелачиванием аликвотной порции и отгонкой аммиака в отмеренный объем титрованной кислоты. В этом случае количество аммиака соответствует количеству присутствующих в белке амидов дикарбоновых аминокислот. [c.640]

Гидролиз пищевых продуктов. Чаще всего при определении аминокислотного состава пищевых продуктов используют кислотный гидролиз в 6 н. растворе НС1, проводимый в запаянных ампулах при температуре ПО—120°С в продолжение 22—24 ч [38, 48, 61]. Необходимо отметить, что гидролиз — наиболее несовершенная операция в аминокислотном анализе, так как в белках содержится несколько лабильных аминокислот (треонин, серин, цистин, метионин, гистидин, триптофан, тирозин), которые, по мнению многих авторов, заметно разрушаются даже при кратком кислотном гидролизе другие (валин, лейцин, изолейцин), наоборот, с трудом высвобождаются из полипептидных цепей при длительных сроках гидролиза (в течение 70—80 ч). Поэтому для определения истинных количеств аминокислот в белках при особо точных исследованиях гидролизуют несколько (3—4) проб белка при различных сроках (20—80 ч). Путем построения графиков зависимости количества аминокислот от длительности гидролиза находят истинное значение содержания лабильных аминокислот, экстраполируя кривую к начальному моменту гидролиза. [c.190]

При современных скоростных методах анализа аминокислот и большом числе проб, в которых нуждаются многие исследователи, для сокращения времени, затрачиваемого на ввод пробы и расчет результатов анализа, необходима автоматизация или по крайней мере упрощение некоторых из этих операций. Гибкость хроматографических систем допускает различную автоматизацию. По некоторым методикам анализ проводят при одной температуре и с использованием только одного буфера в этом случае анализ может быть заверщен за 18 мин (например, анализ тирозина и фенилаланина см. разд. 1.6.7). Для таких анализов многие автоматические операции не требуются однако для облегчения работы удобно иметь автоматический ввод проб. [c.31]

Методы, основанные на анализе составных частей молекул белка, включают определение элементов азота и углерода, некоторых аминокислот, например тирозина, биуретовой и фор1-мольной группировок. Отдельные белки могут быть иногда определены по специальным группам, например по железу в гемоглобине [2, 3] или иоду в тиро-глобулине. Все эти методы требуют, чтобы определяемая составная часть находилась в испытуемом образце исключительно в белковой части. Поэтому белок должен быть отделен от всех других органических веществ и карбонатов, если он определяется по углеродному составу, и от всех других азотсодержащих составных частей, если основой анализа является метод Кьельдаля. Обычная практика анализа кормов и овощей на белки на основании определения общего азота в этом отношении всегда внушает сомнения. Наличие алкалоидов, аминокислот или других азотсодержащих веществ в таких веществах достаточно вероятно, хотя, как правило, их количества малы по сравнению с содержанием белка. Вследствие изменчивости свойств различных белков нет общих методов их выделения из сложных смесей. В хорошо изученных системах могут применяться специальные методы выделения. [c.15]

После открытия у бактерий Ф. Жакобом и Ж. Моно оперонов возник вопрос универсальна ли подобная организация генетического материала Генетический анализ у эукариот (в частности, у их простейших представителей — дрожжей и нейроспоры) показал, что гены, контролирующие различные этапы одного и того же пути метаболизма, как правило, случайно разбросаны по всему геному и обычно не образуют скоплений, напоминающих опероны бактерий (рис. 19.2). Было найдено несколько исключений, привлекших пристальное внимание. Например, компактный участок генетического материала у грибов контролирует три реакции в биосинтезе гистидина. Сходная ситуация (также у грибов) обнаружена при изучении генетического контроля биосинтеза ароматических аминокислот — триптофана, тирозина, фенилаланина, а также жирных кислот. Может быть, в этих и некоторых других случаях наблюдается некий атавизм — пример оперонов, не типичных для эукариот [c.479]

N-Koнцe вoй лизин дает а,е- бис-динитрофенильиое производное лизин, расположенный в середине цепи или на С-конце, дает е-моноди-нитрофенильное производное. Фенольная группа тирозина и имино-группа гистидина также реагируют с динитрофторбензолом, но образующиеся производные расщепляются в условиях кислотного гидролиза пептидной связи. Для определения последовательности аминокислот белок подвергают частичному гидролизу и определяют строение образовавшихся ди- и трипептидов анализом концевых групп. Если в гидролизате охарактеризованы все возможные дипептиды, то последовательность аминокислот в белке может быть однозначно определена без дальнейшего анализа концевых групп. [c.690]

Предложены электроды для огфеделения суммы некоторых аминокислот (тирозин, фенилаланин, триптофан, метионин) в крови, поскольку их содержание является важным диагностическим показателем в клинических анализах. Такие датчики представляют собой катионоселективный электрод, чувствительный к образующимся при ферментативном окислении ионам аммония, на котором иммобилизован слой Ь-аминокислотной оксидазы из змеиного яда. Датчики другого типа регистрируют уменьшение активности ио-дид-ионов на поверхности электрода в результате реакций [c.216]

Проведен анализ некоторых субъединиц (табл. 6Б.14). Результаты, полученные Данно и др. [76], подтверждают различие субъединиц глютеинов по составу. По содержанию глицина, пролина, тирозина, фенилаланина и основных аминокислот субъединицы с молекулярной массой свыше 90 000 Да можно отличить от других. Среди субъединиц с более высокой молекулярной массой субъединица 95 000 Да превосходит другие по содержанию основных аминокислот. [c.206]

Результаты. Данный метод был испытан в анализах глицина, глутаминовой кислоты, тирозина, лизина и валина. Количество азота, полученного в анализе первичных аминов, отличалось от теоретического не более чем на 0,5%. Для того чтобы не допустить быстрой реакции кислых аминокислот с нитритом натрия и связанных с этим потерь азота, аминокислоты предварительно растворяли в 0,5 н. раствора едкого натра. [c.293]

Как ни странно, меченый триптофан не включался в кольца А, и В, хотя хорошо известна роль этой аминокислоты как источника хпнолиновой системы в других природных соединениях [34]. Эти данные еще раз подчеркивают необходимость экспериментальной проверки биогенетических схем, даже если структурный анализ указывает на возможность осуществления одного из самых типичных путей биосинтеза. В случае стрептонигрина можно было бы предложить, например, вполне разумную схему (схема 27 путь б),, в которой предшественниками являются аминокислоты триптофан (кольца Ли В), тирозин или дофамин (кольцо О и часть кольца С) и треонин (оставшийся кротонильный фрагмент кольца С и атом азота). [c.377]

Расщепление полипептидной цепи на фрагменты проводят обычно при помощи протеолитических ферментов, таких, как трипсин, химотрипсин или пепсин. Эти ферменты действуют на различные участки полипептидной цепи, так как имеют повышенное сродство к различным аминокислотным остаткам. Необходимо учитывать также соседние аминокислотные остатки, т. е. пространственное окружение атакуемой пептидной связи. Оказалось, что трипсин гидролизует только те пептидные связи, в образовании которых участвует карбоксильная группа лизина или аргинина, а химотрипсин гидролизует связи по фенилаланину, триптофану и тирозину Обычно протеолитические ферменты, гидролизующие полипептидные цепи, предварительно иммобилизуют на нерастворимых матрицах для более легкого отделения их от продуктов гидролиза. Далее определяют аминокислотные последовательности каждого полипептидного фрагмента. Для этого чаще всего используют метод Эдмана, заключающийся в анализе полипептида только с Ж-конца. Концевая аминокислота при взаимодействии с фенилизотиоцианатом в щелочной среде образует стойкое соединение, которое можно отщепить от полипептида без его деградации. Фенилтиогидантоиновое (ФТГ) производное аминокислоты идентифицируется хроматографическим методом. После идентификации концевого Ж-амино-кислотного остатка метка вводится в следующий аминокислотный остаток, [c.41]

Аминокислоты белковых гидролизатов разделяют на колонке 0,9x150 см в две стадии. Вначале 0,2 н. буферным раствором с pH 3,25 элюируют кислые и часть нейтральных аминокислот, а после выхода глицина (250 мл 8 ч 20 мин) насос переключают на подачу второго 0,2 н. буферного раствора с pH 4,25, которым элюируют остальные нейтральные и ароматические аминокислоты (тирозин и фенилаланин). В соответствии с константами диссоциации тирозин и фенилаланин должны элюироваться в меньших объемах их задержка объясняется адсорбцией на матрице ионита. Основные аминокислоты элюируются с большой задержкой, ускорить их выход можно лишь существенным увеличением концентрации буфера. Однако это в свою очередь вызывает дрейф нулевой линии, изменение объема смолы и ряд других отрицательных последствий. Поэтому элюирование заканчивают, а оставшиеся аминокислоты вымывают разбавленным раствором гидроокиси натрия. Вторую половину образца хроматографируют на короткой колонке (15 см) в 0,38 н. буфере с pH 5,28. При этом вначале получают суммарный пик кислых и нейтральных аминокислот, а затем в области между триптофаном и аргинином элюируют основные аминокислоты. При скорости подачи 30 мл/ч и 50 °С общее время анализа составляет 21 ч 30 мин (16 ч 30 мин и 5 ч). Хроматограмма стандартной смеси аминокислот приведена на рис. 32.12. [c.343]

Таким образом, для чисто химических или физико-химических исследований основным требованием является точность для широкого обзора в области пищевых белков самое первое, что нужно, это — получить возможно больше материала по присутствию и содержанию незаменимых аминокпслот. В нашей практике часто встречалось, что пищевой белок является хорошим источником больщинства незаменимых аминокислот, которые легко определить (именно цистин, метионин, аргинин, гистидин, лизин, тирозин и триптофан), и все же неполноценен в отношении других аминокислот, для выявления которых нет простых и точных способов определения. Если в таких случаях руководствоваться только анализами первой группы аЛтинокислот, то можно было бы впасть в серьезную ошибку при биологической оценке данного белка. Поэтому только полный анализ аминокислот, имеющих значение для питания, может дать правильную и полноценную картину исследуемых продуктов, даже если определение отдельных аминокислот будет произведено не абсолютными, а скорее сравнительными методами. [c.9]

До разработки метода перметилирования было показано, что пептиды, содержащие несколько трифункциональных аминокислот, могут быть подвергнуты масс-спектрометрическому анализу при условии, что дикарбоновые аминокислоты (Asp, Glu) этери-фицированы по их свободным карбоксильным группам, тирозин представлен в виде 0-метилового эфира, а лизин — е-ацилирован производные цистина и гистидина дают масс-спектры без модификации боковых цепей [25]. Только аргинин вызывает наибольшие затруднения. Шемякин и сотр. [26] показали, что арги-ниновые пептиды могут быть сконденсированы с Р-дикетонами (например, ацетилацетоном) с образованием пиримидиновых производных, которые дают хорошие масс-спектры (см. также Веттер-Дихтел и сотр. [27]). Шемякин и сотр. [26] далее показали, что обработка аргининовых пептидов гидразином приводит к образованию соответствующих орнитиновых производных. [c.217]

Тетранитрометан, предложенный Херриотом [47] в качестве мягкого нитрующего агента, использовался Валле с сотр. [48— 50] для распознавания различных состояний остатков тирозина. Помимо тирозина, ТНМ взаимодействует с сульфгидрильными группами цистеина, но не вступает в реакцию с остатками других аминокислот. При работе с ТНМ необходимо соблюдать осторожность, поскольку он является ядовитым и сильно взрывчатым веществом. За ходом реакции можно следить по возрастанию концентрации ионов водорода (на рН-метре). Степень нитрования можно определять спектрофотометрически или анализом аминокислотного состава. [c.354]

Каждый из этих ферментов атакует вполне определенные пептидные связи. Трипсин катализирует гидролиз пептидных связей, карбонильная группа которых принадлежит одной из основных аминокислот, обычно аргинину или лизину. Пепсин и химотрипсин предпочтительно катализируют гидролиз тех пептидных связей, в образовании которых участвуют ароматические аминокислоты, в частности триптофан, тирозин и фенилаланин. Среди протеолитических ферментов наиболее высокой специфичностью обладает трипсин поэтому именно он наиболее подходит для такого рода анализа. Ясно, однако, что при помощи только одного, пусть даже абсолютно специфичного, фермента невозможно определить полную последовательность аминокислот в полипептиде. Если, например, триптическое расщепление полипептида дало пять фрагментов (пептидов), в сумме соответствующих всей цепи, и если даже для каждого из них удалось установить аминокислотную последовательность, то это еще не все требуется узнать, в каком порядке эти пептиды располагались в нативном полипептиде. Чтобы узнать это, необходимо получить другие пептиды, которые перекрывались бы с первыми. Главное преимущество ферментативного гидролиза — специфичность реакции расщепления в отношении природы расщепляемых пептидных связей накладывает в то же время строгое ограничение на применимость этого метода. В идеале желательно было бы, например, иметь возможность расщеплять иногда те пептидные связи, которые в норме трипсином не атакуются, или, наоборот, предохранять от расщепления связи заведомо чувствительные. Недавно были предложены некоторые модификации методики, которые позволяют в какой-то мере решить эту задачу. Так, например, реакция е-аминогруппы лизина с этилтрифтортиоацетатом в слабо щелочном растворе дает блокированный по аминогруппе остаток, пептидная связь которого не атакуется трипсином [c.90]

Эта последовательность была подтверждена тем, что в окисленном окситоцине только один цистеиновый остаток имел свободную аминогруппу (определено динитрофенилированием). В данной последовательности присутствуют все восемь аминокислот, обнаруживаемых в исходном окситоцине. Таким образом, остатки тирозина и изолейцина соединены друг с другом, образуя циклический пентапептид, — заключение, лодтверждаемое тем обстоятельством, что окисление бромом расщепляет связь тир—изл. Это предположение было также подтверждено концевым анализом по Эдману. Окисленный окситоцин обрабатывали ло Эдману и после удаления К-колцевой аминокислоты гидролизовали и определяли аминокислотный состав. Четырехкратное повторение такого расщепления привело к следующим результатам сначала отщеплялась цистеиновая кислота, затем тирозин, изолейцин [c.681]

У глицина отношение числа биполярных молекул к числу незаряженных молекул очень велико. Ионизация карбоксильной группы глицин-катиона начинается практически до того, как происходит отщепление протона от группы МН .Это характерно и для других аминокислот. Но если радикал К аминокислот содержит какие-либо дополнительные кислотные и основные группы, ионизация приобретает более сложный, конкурентный характер. Одновременную ионизацию двух карбоксильных групп глутаминовой кислоты можно дифференцированно определить путем сравнения констант ионизации ее обоих моноэфиров с константой ионизации самой кислоты. Такой метод применим и при анализе одновременной ионизации аминной и сульфгидрильной групп цистеина, а также аминной и фенольной групп тирозина. Ионизация карбоксильных групп этих соединений начинается до того, как она проявляется в заметной степени в остальных [c.91]

На колонку наносят пробу аминокислот в количестве, составляющем половину пробы для 150-сантиметровой колонки. Элюцию проводят при 50° буферным раствором pH 5,28 со скоростью 30 мл час. Первым пиком из колонки выходит смесь кислых и нейтральных аминокислот, затем смешанный пик фенилаланина и тирозина после этого основные аминокислоты и аммиак в последовательности лизин, гистидин, NHз, аргинин. Удерживаемый объем последнего составляет около 115—120 мл, т. е. для анализа требуется около 4 час. Положение гистидина, как и цистина, на выходной кривой весьма чувствительно к pH буферного раствора, значение которого должно быть таким, чтобы гистидин выходил между пиками лизина и КНд. Для лучшего разделения основных аминокислот рекомендуют вместо 15-сантиметровой колонки использовать колонку длиной в 30 см. Короткая колонка работает без регенерации, так как в большинстве исследуемых смесей нет нингидринположительных веществ, сорбирующихся па колонке сильнее аргинина. При необходимости регенерировать колонку через нее пропускают 10 мл 0,35 н. раствора МаОН, содержащего детергент, а затем 80 мл буферного раствора pH 5,28. [c.135]

Укажем только на следующее для точного определения аминокислотного состава белка его нужно подвергнуть гидролизу (в вакуумированной запаянной ампуле с 6н. НС1 при температуре 110°) в течение 22 и 70 час [26]. При этом для глицина, аланина, валина, лейцина, изолейцина, метионина (с внесением поправки на 10%-е расщепление при хроматографии), фенилаланина, гистидина и лизина нужно использовать полученное при анализе содержание аминокислоты (в 22- или 70-часовом опыте). В то время как для аспарагиновой и глутаминовой кислоты, серина, треонина, пролина, тирозина и аргинина, которые частично разрушаются при гидролизе (по реакции 1-го порядка), их содержание рассчитывается путем экстраполяции на нулевое время по формуле [c.149]

При анализе 2-бутиловых эфиров К-ТФАпроизводных 14 аминокислот на второй колонке порядок выхода этих производных был аналогичен порядку выхода соответствующих им н-бутиловых эфиров N-TФAпpoизвoдныx, за исключением изменения последовательности выхода между производными фенилаланина и аспарагиновой кислоты. Производные аланина, валина, лейцина, треонина, серина, цистеина, фенилаланина, тирозина разделялись на энантиомеры, а производные глицина и ВВ/ЬЬ-изолейцина, метионина и аспарагиновой кислоты элюировались вместе. [c.52]

Используя пленки с ионообменным слоем (см. табл. 9.5), Девении и др. [10] успешно разделили смесь 16 аминокислот описанный этими авторами метод можно также использовать, например, для быстрого анализа гидролизатов пептидов. Пленку в течение 3 ч приводят в равновесие с нитратным буферным раствором (0,004 н. раствор соли натрия, pH 3,2) и потом сушат при комнатной температуре. Стандартным раствором служит 0,1%-ный раствор смеси аминокислот (аргинин, лизин, гистидин, фенилаланин, тирозин, лейцин, изолейцин, метионин, валин, пролин, аланин, глицин, глутамовая кислота, треонин, серин и аспарагиновая кислота) в 0,01 н. соляной кислоте, ко- [c.129]

У большинства белков в 0,1 н. растворе NaOH поглощение ослабляется с увеличением длины волны, но еще сохраняется при 330—450 ммк, где тирозин и триптофан не поглощают. В качестве контроля для измерения характеристического поглощения при 294 и 280 ммк можно измерить экстинкцию при 320 и 360 ммк и экстраполировать полученные данные к 294 и 280 ммк. У аминокислот, связанных в белке, где максимум поглощения перемещается по сравнению со спектром свободных аминокислот на 1—3 ммк в длинноволновую область, более совершенными стандартами могут служить чистые пептиды, содержащие тирозин и триптофан. Очень серьезным источником ошибок является легкая мутность раствора если белок в условиях анализа склонен к денатурации, то для получения совершенно прозрачного раствора рекомендуется предварительно обработать белок протеолитическим ферментом. [c.269]

В. bassiana не выделяет в питательную среду каких-либо токсинов или метаболитов, которые вредят насекомым при пероральном введении с кормом. Анализ аминокислот В. bassiana, проведенный Самшиняковой и Ульманом [171], показал наличие аспарагиновой и глютаминовой кислот, серина, глицина, треонина, глютамина, аспарагина, гистидина, лизина, аргинина, тирозина, метионина, фенилаланина, лейцина, пролина, оксипролина и производных цистеина. [c.370]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология