Альбумины как связующие

Типы гемоглобина. Гем при образовании гемоглобина связывается с глобином. Глобин — белок, близкий по своим свойствам к альбуминам. Связь между гемом и глобином осуществляется с помощью имидазольного ядра гистидина, входящего в состав глобина. [c.517]

Биуретовая реакция на белки. В пробирку с 1 мл 10%-ного раствора яичного альбумина вливают 1 мл 10"6-ного раствора едкого натра и 2 капли 2%-ного раствора медного купороса. Появляется красно-фиолетовое окрашивание, указывающее на наличие в белковой молекуле пептидных связей —СО—КН—. [c.120]

В связи с различием в размерах глобул и в величине заряда скорость движения белков крови оказывается неодинаковой. Быстрее всего движутся самые малые и имеющие наибольший заряд частицы альбуминов, затем частицы а-, 3- и у-глобулинов (рнс. 83). При соблюдении определенных условий удается получить и большее число фракций. [c.190]

Можно сказать, что в этом случае происходит борьба за воду между макромолекулами и ионами. Критические концентрации высаливания обычно на 3—5 порядков превышают пороги коагуляции и измеряются уже не в миллимолях, а в молях на литр. Высаливающее действие не связано однозначно с зарядом иона, поскольку оно определяется дегидратирующей функцией. Однако многочисленные исследования показали, что наибольшее влияние на высаливание оказывает заряд аниона. Ниже приведены концентрации некоторых солей различных кислот, вызывающие высаливание яич-иого альбумина из водных растворов [c.303]

По мере того, как в круг исследований втягиваются все более сложные белки — гемоглобин (мол вес. 66 000) химотрипсин (мол вес 22 000), пепсин (мол. вес 35 000) яичный альбумин и, наконец, вирусы, молекулярный вес которых достигает 10 степени, возникает вопрос, ограничивается ли строение этих белков только образованием громадных пептидных цепей, не образуются ли эти гигантские молекулы за счет каких-либо других связей не являются ли они ассоциата ми более простых образований возникающих за счет много численных полярных групп, со держащихся в молекуле белка К этому следует еще доба вить, что при обсуждении во проса о строении молекулы белка мы ограничивались так называемыми простыми белками, построенными из одних аминокислотных остатков. По мере накопления наших знаний круг простых белков становится все более ограниченным, первостепенное значение приобретают так называемые сложные белки. Они характеризуются тем, что собственно белковая молекула соединена [c.532]

Другой важной функцией сывороточных белков является их транспортная функция. Так, сывороточный альбумин связывает и переносит многие слаборастворимые продукты метаболизма. Трансферрин переносит железо, а церулоплазмин (аг-белок, см. дополнение 10-3)—медь. Транскортин — это переносчик стероидных гормонов, в частности кортизола белок, связывающий ретинол, является переносчиком витамина А, а белки, связывающие кобаламин, переносят витамин Bi2. Липопротеиды, подразделяющиеся на три основных класса, переносят фосфолипиды, нейтральные липиды и эфиры холестерина". Главным компонентом этих веществ служит липид. Фракция U1 сыворотки содержит липопротеид с высокой плотностью , фракция, идущая непосредственно перед -бел-ками, содержит липопротеид с очень низкой плотностью, а в -фракции присутствует липопротеид с низкой плотностью. Все эти белки сейчас интенсивно исследуются. Большой интерес к ним обусловлен их связью с сосудистыми заболеваниями, а также с отложением холестерина и других липидов, переносимых белками плазмы, в атеросклеротических бляшках. [c.104]

В других случаях желательно избирательно выделить некоторые группы белков. Тогда используют свойства растворимости этих групп в воде или солевых растворах для альбуминов и глобулинов в разбавленном спирте для проламинов в кислой или щелочной среде для белков с наиболее выраженной структурой. При экстрагировании проламинов и глютелинов в качестве растворителей нередко используют 2-меркаптоэтанол, разрывающий дисульфидные связи, додецилсульфат натрия, разрывающий совокупность нековалентных связей, этилендиамин, диоксан. [c.77]

В большинстве случаев белки из растительных источников — белковых растительных материалов — представляют собой альбумины, но в основном глобулины, если следовать классификации Осборна. Глобулины растворимы в разбавленных солевых растворах, а альбумины — еще и в чистой воде. Другие белковые компоненты в меньшем количестве, чем те, которые связаны с клеточными стенками, могут быть экстрагированы сильными щелочными растворами [63]. [c.417]

Расположение дисульфидных мостиков выявляет эволюционные связи. Многие белки, в частности внеклеточные, содержат дисульфидные мостики, ковалентно связывающие удаленные части полипептидной цепи. Способы изображения таких связей показаны на рнс. 7.2. Мостики S—S обнаруживают тенденцию сохраняться в процессе эволюции, поэтому они характерны для данного семейства гомологичных последовательностей. Более того, по дисульфид-ным мостикам можно выделить структурные повторения в одной цепи, как в случае агглютинина пшеничного зерна (рис. 7.2, а), строение которого было выяснено по карте электронной плотности, так и сывороточного альбумина человека (рнс. 7.2, б), строение которого установлено химическими методами. [c.159]

Уже давно известно, что кожу для изделий можно дубить поликремневой кислотой, а альбумин способен коагулировать с коллоидными кремнеземом. Подобные взаимодействия включают образование водородных связей, как это обсуждалось в главах 3 и 4. Взаимодействие кремнезема с монослоями белка, находящимися на поверхности воды, дает дальнейшее объяснение природы такой ассоциации. [c.1054]

Как и при разделении на ранее описанных полимерных ХНФ, механизм хирального распознавания в данной системе является сложным и до конца не выяснен. Однако основные причины удерживания сорбата были выявлены в ходе систематических исследований влияния его структуры и состава подвижной фазы на коэффициент емкости. Во многих отношениях альбумин-силикагелевый сорбент ведет себя подобно обращенно-фазовым материалам на основе алкилированного силикагеля. Спирты, преимущественно пропанол-1, помогают регулировать время удерживания, поскольку вызывают его быстрое уменьшение вследствие ослабления гидрофобных взаимодействий с сорбентом. Оптимизировать состав подвижной фазы можно, варьируя тремя основными параметрами, а именно pH, ионной силой и органическим растворителем-модификатором [90]. Вероятно, в любой хроматографической системе одновременно наблюдается влияние диполь-ионных и гидрофобных взаимодействий. Кроме того, возможно образование водородных связей и комплексов с переносом заряда. Большое влияние свойств подвижной фазы на значения к разделяемых энантиомеров можно объяснить зависимостью свойств белков от распределения заряда и его конформации. БСА состоит как минимум из 581 остатка аминокислот, связанных в единую цепь (мол. масса 6,6-10 ), и его надмолекулярная структура в значительной мере определяется присутствием в молекуле 17 дисульфидных мостиков. При рН7,0 полный заряд молекулы равен - 18, а изоэлектрическая точка равна 4,7. Как это хорошо известно из химии ферментов, смена растворителя способна вызывать изменения в структуре связывающего центра белка в результате изменения его заряда и конформации. [c.133]

В биологических системах связанной называют воду, которая прочно связана с поверхностью макромолекул биополимеров. Каждый грамм ДНК связывает 0,45 г воды, которая образует гидратный слой толщиной 0,3 нм. 1 г яичного альбумина связывает 0,25 г воды, образуя гидратный слой толщиной 0,25 нм. В микроорганизмах обнаружено примерно 15—18% связанной воды. В связи с присутствием макромолекул связанная вода значительно отличается по свойствам от обычной воды. Ее нельзя использовать в качестве растворителя веществ, она не замерзает даже при —70°С. Для связанной воды характерна пониженная электропроводность. Термодинамически эта вода мало отличается от льда. Связанную воду целесообразно рассматривать как структурный элемент, а не как среду. [c.23]

Благодаря высокой гидрофильности, особенно в связи с относительно небольшим размером молекул и значительной концентрацией в сыворотке, альбумины играют важную роль в поддержании онкотического давления крови. Известно, что концентрация альбуминов в сыворотке ниже 30 г/л вызывает значительные изменения онкотического давления крови, что приводит к возникновению отеков. Альбумины выполняют важную функцию транспорта многих биологически активных веществ (в частности, гормонов). Они способны связываться с холестерином, желчными пигментами. Значительная часть кальция в сыворотке крови также связана с альбуминами. [c.570]

Взаимодействие между альбумином и лекарствами осуществляется за счет действия межмолекулярных сил, которые проявляются в изменении некоторых физических и физико-химических свойств молекул, образующих комплекс. Величина энергии связи комплекса не превышает 8—10 ккал/моль, что указывает на существование слабых связей между макромолекулами и лекарствами. К таким связям относятся водородные, гидрофобные и ионные (рис. 10). [c.231]

Сывороточный альбумин и некоторые лекарственные средства, имеющие полярные группы, при взаимодействии образуют гидрофобные связи, которые обеспечивают создание комплекса, характеризующегося высокой стабильностью [309]. Важнейшая особенность гидрофобной связи состоит в том, что боковые алкильные группы взаимодействуют с другой такой же группой и не взаимодействуют с водой. При взаимодействии альбумина и лекарства гидрофобные связи начинают играть заметную роль в тех случаях, когда атомные массы пар реагирующих атомов достигают величин 12—16. При вза-Белок [c.232]

Чтобы однозначно описать углевод-белковую связь, нужно знать не только аминокислотный и моносахаридный остатки, участвующие в ней, но также и природу функциональных групп, образующих ее, и положение этих групп в обоих остатках. К настоящему времени твердо установлены два типа связей. Одна из них включает N-ацилглюкозамин, связь образована в результате соединения G-1 N-ацетилглюкозамина с амидным азотом аспарагинового остатка пептидной цепи. Несколько групп исследователей впервые обнаружили этот тип связи в яичном альбумине. Связь второго типа — это 0-гликозидная связь между Р-углеродным атомом серина или треонина и остатком N-ацетилгексозамина. Этот тип связи был обнаружен независимо в нескольких лабораториях. [c.280]

UN —окончание для названий по Женевской и другим номенклатурам соединений ацетиленового ряда с тройной связью, например этин НС СН и т. д. Это же окончание по Женевской номенклатуре применяют для названий жиров (глицеридов), например трибутирин (триглицерид масляной кислоты), а также для аминокислот, протеинов и гликозидов (серин, глицин, альбумин, амнгдалин и т. д.). [c.278]

Наиболее тщательное изучение данного вопроса проведено Бисва-сом и Хейдоном (1962а, Ь) на эмульсии петролейного эфира, стабилизированной растворами бычьего сывороточного альбумина (БСА). Результаты показывают прямую связь между стабильностью эмульсий и вязкоэластичными параметрами пленок стабилизатора, образуемых на межфазной поверхности петролейный эфир — вода. Эти данные сопоставлены со стабильностью капель масла, находящихся на межфазной поверхности масло — раствор протеина. [c.111]

Значение растворения для процесса чистки моющими средствами пока еще не выяснено с достаточной точностью. Упомянутые выше в настоящем труде теории чистки моющими средствами предусматривают процесс смачивания маслянистого пятнообразуюшего вещества и последующее эмульгирование масла. До тех пор, пока речь идет о масле в этих теориях, как будто бы нет места для такого явления, как растворение. На первый взгляд роль этого явления выполняет эмульгирование. Однако, несмотря на все это, имеется одно существенное обстоятельство, которое исключает замену растворения любым механизмом эмульгирования. Здесь имеется в виду взаимосвязь между моющей способностью и образованием мицелл. Если концентрация мицелл ниже критической, то моющая способность данного средства весьма мала и может даже полностью отсутствовать. Если же, наоборот, концентрация мицелл выше критической, то данное средство выкaзывaet моющую способность. По-видимому, нет никакого основания предполагать наличие связи между критической концентрацией мицелл и способностью к эмульгированию. Существует очень много превосходных эмульгаторов, которые не в силах образовывать в растворе мицелл, а поэтому не обладают моющей способностью. Как правило, эти вещества относятся к полимерным коллоидам, причем они обычно состоят из частиц, которыб 1П0 своему размеру превосходят мицеллы. Вот несколько примеров таких веществ желатин, клей, смолы, яичный альбумин. [c.66]

Электродиализ находит себе широкое применение как препаративный метод для удаления электролитов из различных суспензий, коллоидных растворов и т. д. Большое применение имеет электродиализ лечебных сывороток. При получении иммунных сывороток было выяснено, что основные иммунологические свойства лечебных сывороток связаны с определенной фракцией белков крови, а именно с глобулинами. Остальные компоненты, такие как форменные элементы крови, фибрин, альбумин, являются балластом и для лучшего иммунологического действия должны удаляться из крови. Для этого используют то обстоятельство, что в нолунасыщенном растворе сернокислого аммония выделяется глобулин, а остальные компоненты плазмы крови остаются в растворе. После осаждения глобулина сернокислым аммонием последний обычно удалялся диализом, и этот процесс представлял собой весьма громоздкую по аппаратуре и длительную но времени операцию. А. В. Маркович первый ввел электродиализ в широкую практику очистки сывороток и разработал технологию его промышленного использования. В настоящее время этот метод в Советском Союзе является общепринятым для бактериологических институтов. [c.182]

Для гидратации белка наибольшее значение имеют пептидные связи, за счет которых притягивается примерно /3 всей гидрата-ционной воды. В общем частицы гидрофильных коллоидов связывают значительные количества воды так, 1 г сухого крахмала при растворении связывает 0,18 г воды, 1 г яичного альбумина (белка) — 0,35 г воды, 1 г карбоксигемоглобина — 0,353 г воды. Связанная полярными группами вода приобретает новые качества, приближающие ее к твердому веществу ее молекулы имеют уплотненное расположение, свойства воды как растворителя понижены, она не замерзает при низких температурах и т. п. В свою очередь, гидратированное вещество также приобретает иные свойства повышается его устойчивость в растворе, уменьшается скорость диффузии и др. Вязкость и скорость образования внутренних структур в этих растворах значительно выше, чем в коллоидных. [c.174]

Еще несколько лет назад полагали, что а-спирали вторичных структур белка соединяются сбок о бок , одна рядом с другой — субъединица белка здесь представляет собой пласт полипептидных спиралей, а не кабель или пучок. Пласты наслаиваются один на другой, соединяясь в основном водородными связями, и образуют сферическую макроструктуру (ее часто называют глобулой или макроглобулой). Так, по Пальмеру, яичный альбумин состоит из четырех пластов субъедцгшп, в каждом из которых находится по 96 аминокислотных остатков, расположенных в восьми полипептидных цепочках по 12 аминокислот (рис. 85). Пласты обращены друг к другу своими гидрофобными либо гидрофильными частями. [c.202]

Наблюдается также увеличение реактивности некоторых химических групп в белке, которые до денатурации не обнаруживались или определялись в меньших количествах. К таким замаскированным группам могут быть отнесены фенольные группы тирозина, имидазольные кольца гистидина, сульфгидрильные группы цистеина и т. п. Может происходить также освобон<дение групп белковых цепочек так, например, в нативном р-лактоглобулине имеется 12 е-аминогрупп лизина, а после денатурации их обнаруживается 31 или, например, нативный яичный альбумин, предварительно обработанный гуанидином, дает более интенсивную окраску с раствором нитропруссида натрия в силу разрыва дисульфидных связей и увеличения количеств свободных 5Н-групп. [c.210]

В связи с различием в размерах глобул и в величине заряда скорость движения белков крови оказывается неодинаковой. Быстрее всего движутся самые малые и имеющие наибольший заряд частииы альбуминов, затем частииы а-, р- и -углобулннов (рис. 96). [c.218]

ПРОНАЗА, смесь частично очищенных протеолитич ферментов из микробов 31гер1отусе5 gri.seus, содержащая нейтр. и щел. протеиназы (см. Протеолитгтеские ферменты), а также протеиназы, близкие по характеру действия химотрипсину и карбоксипептидазам. Мол. м. компонентов 16 000—20 ООО. Обладает широкой субстратно специфичностью, при pH 7—8 гидролизует в казеине и альбумине 80—85% пептидных связей. Активность разл. комнонентов П. подавляется хелатами, диизопропилфторфосфатом, хлоркетонами. Активизируется Са +, Со +, Мп +, Примен. при исследовании строения белков ПРОПАЗИН. триазин [c.480]

При экстракции липидов принимают во внимание то, что они способны не только к гидрофобным взаимодействиям, но и к образованию водородных, электростатических и ковалентных связей (сложно-эфирнь х, амидных, гликозидных). Относительно неполярные растворители (хлороформ, бензол, диэтиловый эфир) разрушают комплексы, образованные гидрофобными взаимодействиями в жировой ткани, хи-ломикроны, комплексы альбумина с жирными кислотами. Полярные растворители (этанол, метанол) разрушают водородные и электростатические связи. Их применяют в смеси со слабополярными растворителями при экстракции липидов из плазматических мембран, митохондрий, эндоплазматического ретикулума. Липиды, находящиеся в комплексах, образованных ковалентными связями, растворителями не экстрагируются. Их можно выделить только после гидролиза ком- [c.67]

Биохнмич. эффекты высоких Д. При Д в неск. сотен МПа происходит денатурация белков, при этом меняются их антигенные св-ва, снижается активность токсинов. Особенно чувствительны к Д. процессы образования связей белок-лиганд и белок-белок. Так, для белков характерно значив уменьшение скорости ассоциации с повышением Д. (AV положительны и могут исчисляться сотнями см /моль). Денатурирующее влияние Д. зависит от природы белка, т-ры и pH среды. Напр., овальбумин необратимо коагулирует при 800 МПа, тогда как р-ры альбумина не претерпевают изменений даже при 1,9 ГПа. Д. может препятствовать тепловой денатурации белка и даже вызывать ренатурацию белка, де- [c.621]

П. к. обладает широкой специфичностью, при pH 7-8 гидролизует 80-85% пептидных связей в казеине и альбумине катализирует также гидролиз сложных эфиров. Активность сериновых протеиназ П.к. подавляется дш13опропил-фторфосфатом и хлоркетонами, а мета.ял-зависимых ферментов-хелатирующими агентами. Активаторы-ионы o Мп + и Mg" [c.101]

В молекулах белков (альбумины, глобулины, ферменты и др.) и полипептидов цепи построены из большого количества разнообразных остатков -ами-нокислот. Помимо последовательно соединяющих их плоскорасположенных пептидных связей СО ЫН—, аминокислотные остатки связаны большим количеством водородных связей с удаленными остатками. Условия максимального насыщения внутримолекулярных водородных связей и максимальной плотности упаковки аминокислотных остатков в цепи, при соблюдении обычных валентных углов и расстояний,—приводят к характерному свертыванию цепи в спирали. По теории Паулинга и Корея, в глобулярных белках, а-кера-тине и некоторых полипептидах свертывание происходит по типу а-спирали (рис. 92), где на 3 витка спирали приходится по 11 остатков и через каждый третий аминокислотный остаток между пептидными группами сб- [c.237]

Для полного восстановления обычно необходимо использовать тиол и реагент, вызывающий разрыв водородных связей, а следовательно, и разделение пептидных цепей. Так, инсулин полностью восстанавливается только тногликолятом в присутствии 8 М раствора мочевины [202], а электрофорез на бумаге в 8 М растворе мочевины позволяет разделить две полипептидные цепи. В отсутствие мочевины цистин восстанавливается не более чем на з- Степень восстановления дисульфидных связей рибонуклеазы [282] также определяется концентрацией мочевины. Тиогликолят при pH 7 в отсутствие поверхностно-активного вещества [209] или гуанидина [171] восстанавливает только одну цистиновую связь из 17 связей, имеющихся в альбуминах человека и быка (мол. вес 65 000). В 0,2 М растворе натриевой соли децилсульфата при pH.7 в течение 1 час при комнатной температуре восстанавливаются все цистиновые связи. [c.172]

Пептидные связи по обеим сторонам остатка аспарагиновой кислоты в молекуле белка особенно легко гидролизуются разбавленными кислотами [233], приче степень гидролиза зависит от pH раствора, а не от концентрации используемой кислоты [32, 189]. Так, из альбумина сыворотки крови быка за 18 час при 100° и pH 2,14 выделяется 44% остатков аспарагиновой кислоты в виде аминокислоты, в то время как при pH 3,15 освобождается всего 26% остатков кислоты [189]. При экстракции эластина 0,25 М щавелевой кислотой при 100° был получен растворимый белок единственной выделенной свободной аминокислотой оказалась аспарагиновая кислота [235]. Однако присутствие в продукте реакции пептидов с короткой цепью и результаты определения концевых груМп [24, 234] указывают на значительную степень гидролиза и других пептидных связей. Исследования, проведенные на модельных соединениях [73], позволили сделать вывод о лабильности связей остатков серина и треонина. Применение описанного выше метода гидролиза для исследования цепи А окисленного [c.226]

Присоединяются к поверхности некоторых клеток крови, а также некоторых других клеток). Известно, что эта субъединица олигомерного белка проникает через стенки капиллярных сосудов к тому же при некоторых условиях (наиример, при отравлении кадмием) большие количества микроглобулина выделяются с мочой. В связи с этим очевидно, что истинными белками плазмы должны быть крупные мономерные, а не олигомерные белки. Типичным примером может служить сывороточный альбумин (рис. 7.2, б), построенный из набора функциональных доменов [76, 82] в одной иоли-пептпдпой цепи. Некоторые плазменные полипептиды заметно увеличивают свой размер за счет ковалентно присоединенных углеводных остатков. [c.64]

Представле) ие дисульфидных связей в белках. а — система связей S—S в агглютинине зерна пшепнцы, повторяющаяся четыре раза одиоп полипептидной цепи. Инвариантные остатки Gly выделены. Четыре одинаковые пространствеиные формы обнаружены также в трехмерной структуре [316]. б — система связей S—S в альбумине из сыворотки человека [409]. Связи повторяются, но не очень точно аминокислотная последовательность также обнаруживает повторяющиеся участки. Тре мерная структура белка еще ие нзвестна. [c.159]

Становление клинической фармакокинетики как специфической отрасли лекарствоведения связано с общим прогрессом фармакотерапии и фармакогенетики и достижениями биофармации, общей фармакокинетики, клинической фармакологии аналитической химии. Клиническая фармакокинетика — это наука о процессах всасывания, распределения и элиминации конкретного лекарственного препарата в каждом конкретном случае. Основная задача фармакокинетики — найти оптимальный вариант достижения максимальной эффективности лекарства в конкретном случае при сведении к минимуму побочных действий препарата. В отличие от общей фармакокинетики клиническая фармакокинетика ставит своей целью решение вопросов фармакотерапии индивидуального больного (дозирование, врем приема препарата, путь введения лекарства, вид лекарственной формы), исходя из вида заболевания, особенностей его течения у данного больного, физиологического состояния, результатов, фармакогенетического исследования, функции почек, концентрации альбуминов в плазме крови, показателей крови, характера предшествующего лекарственного вмешательства и т. д. а также свойств и особенностей предписанного лекарства. Особое внимание клиническая фармакокинетика при этом уделяет оценке эффективности фармакотерапии путем определения содержания препаратов (их метаболитов) в плазме крови и состоянию биохимических показателей органов и тканей больного. Клиническая фармакокинетика анализирует все случав индивидуальных отклонений фармакотерапии, необычные реакции в ответ на введение лекарств или их неэффективность и дает обоснованные рекомендации врачу и клиническому фармацевту относительно целесообразных путей изменений лекарственного вмешательства в каждом конкретном случае (изменение доз, времени приема препарата в связи с хронобиологиче- [c.112]

Лесли [175] обнаружил, что желатин и альбумин осаждались кремневой кислотой только при рН<6. Поскольку автор предполагал, что кремнезем отрицательно зарял<ен даже ниже pH 2, то и л<елатин он также считал заряженным отрицательно. Отсюда делалось заключение, что подобное осаждение не представляло собой коагуляцию противоположно заряженных коллоидов. Лесли также показал, что не происходило никакого изменения в значении pH при образовании осадка. Эти наблюдения согласуются с современным представлением о том, что такое соединение получается за счет образования многочисленных водородных связей между относительно большими по размеру молекулами белка и молекулами поликремневой кислоты. Если при этом происходит формирование смешанной сетки из подобных молекул, то процесс приводит к выделению агрегатов из раствора. [c.395]

Адсорбция белков и других биологических полимеров чрезвычайно сложна, поскольку в ней участвуют водородные связи с группами ОН, НН или СО, ионные связи через четвертичные аммониевые ионы, присутствующие в некоторых разновидностях белков, и в особенности связп гидрофобной природы, возникающие между сегментами протеиновых цепей и зависящие от их конфигурации. Взаимодействие поверхности кремнезема с желатином обсуждалось в гл. 3 (см. рис. 3.11, лит. к гл. 3 [856]), а с белками и с родственными веществами будет рассмотрено в гл. 7 (см. лит. к гл. 7 [249—273]). Данная тема, вызывает постоянное внимание вот уже в течение более четверти века. Еще в 1954 г. Холт и Боукотт [441а] измерили адсорбционную способность на превращенном в порощок кварце с известной величиной удельной поверхности по отношению к коровьему альбумину. Из полученных данных можно подсчитать, что при монослойном покрытии на 1 нм поверхности удерживалось около 4 амидных сегментов, принимая усредненное значение молекулярной массы амидного сегмента равным 100. По-видимому, такая величина адсорбции является правдоподобной, если рассматривать протеиновую цепь в форме спирали. Максимальная адсорбция наблюдалась при pH 5—6. Те же авторы [4416] исследовали поведение белков и аминов с длинными целями, получаемых в виде мономолекулярных пленок на поверхности раздела фаз воздух—вода, когда ниже этой поверхности вводилась кремневая кислота. Белки более прочно связывались при их изоэлектрической точке такое связывание может происходить между органическими катионными группами молекулы и заряженными участками на поверхности кремнезема и, кроме того, путем образования водородных связей. [c.980]

Происходившее в то время бурное развитие химии анилиновых красителей, последовавшее за открытием Вильямом Перкиным мовеина в 1856 г., стимулировало систематическое исследование окрашивания биологических образцов. В общем, было установлено, что ядра клеток глубоко прокрашиваются красителями основного характера. Это свойство привело Флеминга к введению термина хроматин для обозначения вещества ядер клеток, из которого был получен нуклеин [7]. Эта работа привела к открытию похожих на палочки сегментов хроматина, наблюдаемых только в критических состояниях процесса деления клетки. Было выдвинуто предположение, что эти сегменты являются носителями наследственного материала и для них было принято название хромосомы [8]. Прямая связь между этой цитологической работой и исследованиями Мишера была понята Вильсоном [9] В настоящее время известно, что хроматин близко подобен, если не идентичен субстанции, известной как нуклеин (С29Н49ЫэРз022, в соответствии с данными Мишера), анализы которого показывают достаточную точность химического соединения нуклеиновой кислоты и альбумина. И таким образом, мы подошли к замечательному выводу о том, что наследственность может, вероятно, реализовываться в результате физической передачи особого соединения от родителя к потомку . [c.33]

Гипопротешемия, или уменьшение общего количества белка в плазме крови, наблюдается главным образом при снижении уровня альбуминов. Выраженная гипопротеинемия—постоянный и патогенетически важный симптом нефротического синдрома. Содержание общего белка снижается до 30 0 г/л. Гипопротеинемия наблюдается также при поражении печеночных клеток (острая атрофия печени, токсический гепатит и др.). Кроме того, гипопротеинемия может возникнуть при резко увеличенной проницаемости стенок капилляров, при белковой недостаточности (поражение пищеварительного тракта, карцинома и др.). Следовательно, можно считать, что гиперпротеинемия, как правило, связана с гиперглобулинемией, а гипопротеинемия—с гипоальбуминемией. [c.572]

Ковалентные связи лишь в редких случаях принимают участие в образовании связи лекарства с белками. Так, устойчивое связывание с альбумином может происходить путем взаимодействия антабуса с сульфгндрильными группами с образованием смешанных дисульфидов [311]. [c.233]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология