Энтальпия связывания

Нет сомнения в том, что концепция гидратация белка важна и даже полезна, особенно если не делается попыток определить это понятие слишком буквально. Вода во всех своих состояниях взаимодействует с белком, образуя на поверхности белковой молекулы идентифицируемый слой. Так, водяной пар конденсируется на поверхности высушенных порошкообразных белков при этом первый слой (монослой) связывается очень прочно. Количественные данные по изотермам сорбции с определенностью указывают на то, что энтальпия связывания в монослое составляет около —15 ккал/моль последующие слои связываются в результате все более и более слабых взаимодействий (см.. работу [1], в которой проведено более полное обсуждение проблемы с приведением исчерпывающей библиографии). Аналогичным образом молекулы белка в кристалле льда окружены приблизительно монослоем воды, которая сохраняет при этом свойства жидкости (с ограниченной вращательной подвижностью) при температурах, значительно более низких, чем точка замерзания [2]. Последнее можно рассматривать как указание на то, что энергия взаимодействия воды с белком доста- [c.159]

Это положение показано на рис. 6. В присутствии обычных катализаторов реакция ускоряется из-за уменьшения энтальпии. Этому ускорению противодействует неблагоприятное изменение энтропии, обсужденное выще. Если представить гипотетический фермент, который не способен связывать субстрат, то даже и в этом случае большое преимущество с точки зрения энтропии представляет объединение всех каталитических групп в одной молекуле (для простоты принято, что АЯ+ не изменяется, поскольку обладающие каталитическим действием группы остаются неизменными). Наконец, реальный фермент имеет ту особенность, что активированный комплекс связан с ферментом, благодаря чему вычитается энтальпия связывания. Для соединения химотрипсина с обыч ным субстратом, как было упомянуто выше, энталь- [c.78]

В связи с проведенным анализом могут возникнуть несколько вопросов. Во-первых, измеряемая энтальпия связывания относится к субстрату, в то время как интересно знать эту величину для активированного комплекса. Они могут различаться, причем предполагают даже, что вторая из них больше [12], хотя эта величина, по-видимому, сравнима с энтальпией связывания для субстрата. Во-вторых, можно возразить, что как субстрат, так и активированный комплекс связаны, и поэтому связывание не влияет на различие в энергиях между ними. Однако фермент обычно присутствует только в каталитических количествах. Следовательно, истинными исходными веществами для любой реакции являются свободные субстрат и фермент, а не их комплекс ФС (когда концентрации таковы, что фермент в- незначительной степени связывается в комплекс как исходными веществами, так и продуктами). Теория переходного состояния обладает тем большим преимуществом, что основное внимание в ней сосредоточено на различии между энергиями исходных веществ и активированного комплекса. Очевидно, что различные промежуточные вещества, образующиеся между ними, не принимаются во внимание. В этом смысле факт образования комплекса фермент-субстрат, который представляет собой промежуточное соединение, не имеет значения. Однако представляет интерес то, что природа связи в активированном комплексе, возможно, аналогична природе связи фермент-субстрат. [c.79]

Имеется много работ, в которых энергия белок-лигандного взаимодействия рассчитывалась методами молекулярной механики или квантовой химии (см., например [153,3011-3015]). Получаемые значения энтальпии связывания сильно зависят от метода расчета (см. также разд.6.6). [c.280]

Некоторые молекулы, например многие иммуноглобулины, представляют собой набор относительно жестких образований, соединенных между собой несколькими гибкими связями. По-видимому, гибкость, свойственная таким структурам, связана со специфической функциональной ролью молекулы. Каждая молекула иммуноглобулина С(ЛвО) имеет два центра связывания со специфическим антигеном (рис. 1.9). Если бы иммуноглобулин С был жесткой молекулой, он мог бы связывать два антигена, расположенных на поверхности или в объеме, лишь в том случае, когда их расположение точно отвечает геометрии этих двух центров. Если свободная энергия связывания в расчете на один центр равна ДС°, то кажущаяся макроскопическая константа связывания IgG с одним антигеном равна 2 ехр(— АС /ЕТ), где наличие множителя 2 обусловлено тем, что каждая ветвь lgG может специфически связаться с одним из антигенов. Однако, поскольку lgG обладает гибкостью, гораздо более вероятно, что после того как один из центров будет занят, второй тоже окажется занятым. Это — проявление хелатного эффекта . Хотя энтальпия связывания со вторым центром такая же, как и с первым, потеря энтропии гораздо меньше, так как второй центр уже зафиксирован вблизи антигена благодаря тому, что первый занят антигеном. А жесткий двухвалентный иммуноглобулин способен использовать хелат-ный эффект для увеличения сродства к антигену лишь при том условии, что его структура случайно допускает одновременное заполнение обоих центров связывания. [c.27]

В табл. 6.3 приведены некоторые термодинамические данные о спаривании оснований при 25 °С в дейтерохлороформе. Видно, например, что константы связывания при образовании пар оснований из одинаковых мономерных единиц и уотсон-криковских пар различаются не менее чем в 15 раз, а иногда их отношение достигает 1000 и более. Такое предпочтение уотсон-криковских партнеров обусловлено выигрышем в энергии комплексов, что следует из значительных различий в энтальпии связывания АЯ для различных пар оснований. [c.302]

Сушествование и роль ММВ с участием протона в нефтяных системах доказаны экспериментально [23,29,69,75,141,143,154...157]. Так, в асфальтенах природных битумов и нефтей значительная часть кислорода входит в состав ОН-групп, почти полностью участвующих в образовании комплексов с Н-связью и не исчезающих даже при очень больших разбавлениях четыреххлористым углеродом [70,75,141,157]. Интенсивность Н-связей возрастает с увеличением содержания кислорода во фракциях асфальтенов или с ростом их полярности [141]. Аналогично ведут себя и КН-группы. Многие гетероорганические соединения битума, в частности, содержащие кетонные, хинонные, карбоксильные и циклические амидные группы, ведут себя как Н-акцепторные основания и активно участвуют в образовании Н-связи [141,157]. Асфальтены и их групповые компоненты при взаимодействии с фенолом и двухатомными спиртами проявляют свойства Н-акцепторных оснований и образуют Н-связи с энтальпией 23-24 кДж-моль- [141,154] не исключается образование и более слабых Н-связей. Концентрация Н-акцепторных оснований в асфальтах не менее 2 ммоль-г а окисление воздухом при повышенных температурах вызывает увеличение их Н-акцепторной основности [154]. Метилирование, ацетилирование и другие реакции связывания активного водорода значительно увеличивают Н-акцепторную основность асфальта, что указывает на то, что в асфальте Н-кислоты и Н-основания находятся в Н-связанном состоянии [141,143,154]. Не исключается возможность образования внутримолекулярных Н-связей [141,143,155]. [c.66]

Изменение энтальпии при образовании твердого раствора может быть как отрицательным, так и положительным. В первом случае преобладают эффекты связывания частиц при образовании твердого раствора, во. втором — эффекты деформационного искажения кристаллической решетки из-за различий в размерах атомов компонентов. [c.220]

Особенности химии хлора. Второй типический элемент VII группы — хлор — характеризуется меньшей неметаллической активностью по сравнению с фтором. Обусловлено это уменьшением потенциала ионизации и ОЭО, а также возрастанием атомного радиуса и энтальпии диссоциации молекул на атомы (см. выше). Большая прочность молекул С1а по сравнению с молекулами Ра объясняется не только эффектом обратного экранирования в атомах фтора, приводящим к ослаблению связи в его молекулах. В молекулах хлора имеет место дополнительное л-связывание за счет /7-электронов и -орбиталей. л-Связывание возникает по донорно-акцепторному механизму, когда каждый атом хлора одновременно является и донором и акцептором электронной пары (дативная связь). В рамках метода ВС дополнительное л-связывание можно представить схемой [c.358]

С использование уравнения Вант-Гоффа рассчитаны величины энтальпии межфазного распределения. Оказалось, что если для (1) и (2) энтальпии экстракции достаточно близки и составляют соответственно 2,6 и 3,0 кДж/моль, то для (3) эта величина достигает 10,6 кДж/моль. Последнее, по-видимому, может быть связано с возможностью бидентатного связывания двух гидроксильных групп молекулы пирокатехина при образовании экстрагируемого комплекса с МТБЭ. [c.30]

Необходимо отметить важный момент — в первом способе ковалентное связывание в явном виде не учитывается. Конечно, в любом случае этот подход представляет собой слишком большое упрощение, но хорошо известно, что описание многих веществ в рамках чисто ионной модели позволяет с высокой точностью оценивать энтальпии образования соединений. Вероятно, имеет место примерная компенсация, т. е. недооценка энергии ковалентного связывания, которое в действительности существует (но в данном случае не учитывается), сочетается с примерно равной по величине переоценкой кулоновской энергии. Поэтому до тех пор, пока степень ковалентности мала, возникающие ошибки в оценках этих форм энергии с приемлемой точностью исключают одна другую. [c.114]

Укажите тип уравнения, используемого для расчета совместного вклада электростатических сил и ковалентного связывания в энтальпию взаимодействия кислот и оснований. [c.214]

Однако важно заметить, что очень небольшие различия в среднем значении энергии связи могут давать существенные термодинамические эффекты. Область связывания для неполярных групп (кривая 2) включает вклады от 40 различных молекулярных пар в типичной конфигурации. Следовательно, сдвиг всего на —0,05 ккал/моль в среднем значении энергии связи (табл. 2,3) вызовет изменение энтальпии на —2 ккал/моль. Эти результаты свидетельствуют о том, что энтальпии раствора чувствительны к небольшим изменениям средних энергий связи. Полученная из расчета средняя энергия образования раствора из газовой фазы равна —6,72 ккал/моль. Это можно рассматривать как результат наложения следующих изменений энергии неполярно го связывания вода — вода (—3,4 ккал/моль), полярного связывания вода — вода (-)-19,32 ккал/моль) и взаимодействия вода — растворенное вещество (—22,64 ккал/ /моль). В последней величине —15,82 ккал/моль обусловлены полярными молекулами воды, —3,60 ккал/моль — неполярными и 3,22 ккал/моль — объемными . Следовательно, несмотря на то что крупномасштабные взаимодействия имеют низкие индивидуальные значения (—0,02 ккал/моль для каждой объемной молекулы), их нельзя считать несущественными в целом. [c.46]

Попытаемся на основе энергетических оценок процесса солюбилизации углеводородов в водных растворах белков разобраться в механизме этого явления. Рассмотрим результаты определения связывания углеводородов белками при разных температурах. Независимость от температуры процесса связывания углеводородов предельного ряда сывороточным альбумином показывает, что энтальпия связывания мала и, следовательно, повышение растворимости этих углеводородов обус.тювлено возрастанием энтропии [c.32]

Koro ряда (источники сильного поля), вызывают значительную стабилизацию кристаллическим полем квадратно-плоскостных комплексов Pt(II) [т. е. энтальпия связывания возрастает за счет энергии стабилизации кристаллическим полем (ЭСКП) конфигурации ]. Этот эффект настолько выражен, что атомы азота аминогрупп могут связывать Pt(II) даже тогда, когда карбоксильные группы молекул лиганда протонированы, как в VII и VIII, в результате чего порядок, выведенный на основании значений р/Са, становится обратным. [c.157]

Прочность молекулы фтора, несмотря на наименьшее межъядерное расстояние относительно других галогенов, намного меньше по сравнению с молекулами хлора и брома. По величинам энтальпии и р <д с на атомы молекула фтора сравнима с молекулой иода. В то же время силовая константа молекулы фтора в два с лишним раза превосходит таковую молекулы хлора. Другими словами, химическая связь в молекуле фтора менее прочна, но более жестка. Сравнительно невысокая прочность молекул фтора, которая является одним из факторов его высокой химической активности, обусловлена отсутствием у атома фтора -орбиталей. В молекулах остальных галогенов имеет место дополнительное л-связывание за счет р-элект-рснов и й -орбиталей. [c.351]

Похожая о атная тенденция устойчивости комплексов В-металлов (по сравнению с кийплексамв А-металлов) наблюдается в при рассмотрении связи между устойчивостью комплексов и зарядом иона. Это очевидно сравнения устойчивости комплексов изоэлектронных ионов металлов. В ряду Ай+, Са +, 1п + устойчивость комплексов уменьшается прв возрастании положительного заряда иона металла это указывает на возрастание ковалентного вклада в связывание, что подтверждают отрицательные значения энтальпий н энтропий образования. Однако необходимо сознавать, что А- или В-характер [c.162]

Одно из самых первых предположений состояло в том, что ферменты просто сближают реагенты и удерживают их в таком положении достаточно долго, чтобы реакционноспособные группы могли столкнуться и в конце концов прореагировать. Интуитивно ясно, что фактор сближения должен играть очень важную роль, но ранние попытки количественно оценить этот эффект приводили к заключению, что роль его невелика. Позднее Пейдж и Дженкс показали, что проведенные оценки неверны и что исключительно за счет уменьшения энтропии двух реагентов при их сближении и удерживании на поверхности молекулы фермента можно Ожидать увеличения скорости в 10 и более раз [60, 61]. Поскольку энтропия при связывании субстрата уменьшается, то становится ясным, что энтальпия этого процесса должна быть высока, а в таком случае связывание субстратов ферментом уже само по себе во многом определяет движущую силу катализа. Подобная идея была впервые высказана Вестхеймером [62], который считал, что ферменты за счет способности связывать субстрат создают как бы энтропийную ловушку. [c.61]

Отличие коэффициента п от 1 в уравнении Хилла (6.70) а соответствующая 8-образность кривой У (р) отражают гем-гем-взаимодействие, т. е. взаимосвязь четырех субъединиц и, следовательно, кооперативность присоединения Ог. Изменения энтальпии при связывании первой, второй, третьей и четвертой молекул Ог гемоглобином овцы равны соответственно АН, = = -65,9 3,3, ДЯг =-47,8 10,5, ДЯ =-32,7 13,8 и ДЯ = [c.209]

Таким образом, появилась возможность свести весь накопленный материал по энтальпии Н-связывания и комплексообразования донорно-акцепторного типа к единой системе. При этом определенные для Х-доноров и У-акценгоров (Х-ЬУ) факторы позволяют предсказать энтальпию образования числа комплексов, равного произведению Х У. В качестве основы такой системы можно использовать в первую очередь материал по взаимодействию лигандов с протонными акцепторами (фенолы, спирты, органические нислоты и т. д.). Доводом в пользу этого служит относительная простота получения для таких соединений данных по АЯ из различных эмпирических спектральных корреляций и минимальная роль стерического фактора. При отсутствии такого материала можно воспользоваться данными по лигандов с апро-тонными акцепторами, опираясь на коэффициенты перевода, вычисленные из статистически обработанного материала. [c.124]

На основании результатов исследования тепловой денатурации 7-глобулина по изменению удельного оптического вращения и оптической плотности при разных температурах [161] были определены изменения энтальпии конформационных переходов (АЯ). Полученные величины АН показывают, что связывание углеводородов белками приводит к увеличению теплоты денатурации или, что то же самое, к повышению устойчивости нативной глобулярной конформации белка по отношению к денатурации теплом. При этом связывание 7-глобулином гептана увеличивает теплоту денатурации на 10 ккал/моль (от 55 до 65 ккал1молъ), связывание декана и тетрадекана — от 55 до 57 ккал1моль. Этот факт очень хорошо объясняется особенностями заполнения глобул белка этими углеводородами, что будет рассмотрено ниже. Спектрофотометрическое исследование тепловой денатурации 7-глобулина также показало повышение устойчивости молекулы белка в ре- [c.31]

Исследования показали, что предельные углеводороды значительно увеличивают ЛЯ тепловой инактивации трипсина (от 62 для чистого трипсина до 74 ккал моль в присутствии додекана). Таким образом, при связывании углеводородов глобулярными белками в водных растворах температура денатурации возрастает на 4—10°, а энтальпия денатурации увеличивается на 2— 10 ккал1молъ. Повышение термостабильности глобул белка зависит как от степени занолнения гидрофобных областей молекулами углеводородов, так и от природы углеводорода и связывающей неполярной области. [c.32]

Связывание бутана сопровождается изменением свободной энергии AF = — 6,4 ккал моль, изменением энтальпии АЯ = = — 1,1 ккал/жо.ль и изменением энтропии АS = 7,8кал1молъ-град. Перенос бутана в мицеллу додецилсульфата натрия характеризуется AS — 17,2 кал1моль-град. Изменения AF, АЯ и AS нри связывании пентана -лактоглобулином соответственно равны [c.33]

Согласно этой теории энтальпия гидрофобных взаимодействий иоложи-тельна, но гидрофобному связыванию благоприятствует энтропийный эффект. Этот основополагающий вывод предлагаемой теории сделан, исходя из айсберговой модели структуры воды и свойств водных растворов углеводородов. [c.251]

При таком подходе представляется принципиально возможным проследить, как сказывается разница между изменением энтальпии при гидратации катионов и изменением энтальпии в результате присоединения к ним газообразных ионов галогенов на АЯк для каждой ступени координации анионов. Выбрав постоянный катион, можно проследить влияние изменения энтальпии при гидратации аниона й связывании его с катионом на АЯк. Сушествует также принципиальная возможность оценки влияния изменения энтальпии при гидратации комплексов на АЯк- Практически возможности несравненно улсе вследствие неизученности многих из перечисленных величин. В частности, нет сведений о АЯ гидратации комплексов и об энергиях связи в газообразных комплексных ионах. Здесь приходится ограничиваться рассуждениями качественного характера. [c.81]

В общем, можно принять, что льюисова кислотность триорганилборанов является промежуточной между кислотностью аминоборных соединений (я-связывание между N и В) и галогенбор-ных соединений (электроотрицательные галогены повышают электрофильность бора). Однако способность различных кислот Льюиса к образованию комплексов существенно зависит от природы как кислоты, так и используемого основания. Изучение этой зависимости [49а] привело к большим успехам в понимании стерических напряжений, которые могут быть в равной степени использованы и за пределами этой специальной области. Например, в табл. 14.3.6 приведены энтальпии диссоциации некоторых аддуктов триметилборана с аминами [49а]. [c.371]

С точки зрения основности нет никаких противоречий между индуктивным эффектом и поляризуемостью. Как в растворе, так и в газовой фазе, порядок основности один и тот же третичный > вторичный > первичный > метанол. Трудности получения значений р Свн+ для сопряженных кислот заставляет использовать другие параметры, такие как энтальпия протонирования во фторсульфоновой кислоте [9] и в газовой фазе [10]. Относительные величины сродства к протону можно также сравнить, исходя из корреляций с такими параметрами, как полярные и индуктивные константы заместителя, потенциалы ионизации неподеленных пар кислорода, энергии связывания 15-электронов кислорода и сдвиги в спектрах. Соответствующие наборы экспериментальных и расчетных данных приведены в табл. 4.1.4. Низкая основность и нуклеофильность в сочетании с высокой ионизующей способностью делают фторированные спирты, такие как СРзСНгОН, полезными объектами для изучения сольволиза. Основные аспекты влияния спиртовых растворителей на реакционную способность обсуждаются в обзоре Дака [11]. [c.20]

Константы равновесия гемоглобйнов и миоглобинов, изученных к настоящему времени, находятся в интервале Дlg/ (или Р1/2) 6, причем около 4,5 единицы этого интервала никак не связаны с изменениями природы аксиального лиганда, представляемого белком, и по крайней мере 2,4 единицы определяются изменениями четвертичной структуры гемоглобина. Изменение энтальпии при связывании кислорода варьирует еще в более широких пределах, от - -4 до —75 кДж/моль (от +1 ДО —18 ккал/моль), хотя для гемоглобинов с наиболее высокими значениями констант равновесия соответствующие термодинамические данные не получены (разд. 7.5). В настоящее время получено достаточно данных, чтобы в общих чертах описать механизм регулировки величины К, хотя ряд деталей остается неясным. Рентгеноструктурные и спектроскопические данные указывают на следующие эффекты смещение атома металла и лигандов в каждой из форм комплекса Ре или Ре Ог в результате несоответствия стереохимических свойств полипептида и металлокомплекса некоторые различия в положении металла и лигандов между различными белками изменения третичной структуры полипептидных цепей и четвертичной структуры гемоглобйнов [c.190]

Известно, что важнейшие процессы с участием белковых молекул регулируются их окружением. Например, Брюс и Тернер [1] при исследовании модельной ферментативной реакции показали, что при переходе от воды к водно-диоксановому раствору скорость атаки сложных эфиров замещенных фенолов карб-оксилат-ионом изменяется па 4—6 десятичных порядков. Хотя в отношении значения роли растворителя в подобных процессах мнение исследователей единодушно, до сих пор остаются непонятными основы контролирующего влияния растворителя. Наш интерес к этой проблеме обусловлен желанием установить зависимость между структурой активных центров, которая следует из рентгенографических данных, и термодинамикой связ-зывания субстратов и их аналогов. Трудность изучения термодинамики реакций с участием белков видна на примере складывания молекулы белка при связывании с аналогом субстрата (табл. 6.1). Эти реакции характеризуются различиями в величине поверхности контакта более чем на порядок, тогда как различия в изменении свободной энергии и энтальпии невелики. Хотя пути участия растворителя не могут служить отправной [c.114]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология