Белки содержание модифицированных

По данным Л. К. Эрнста (1996), у трансгенных свиней с геном рилизинг-фактора гормона роста (РФ ГР) конечная живая масса была на 15,7 % выше по сравнению с контрольными животными. У потомства трансгенных свиней, получавших модифицированный кормовой рацион с повышенным содержанием белка (18% сырого протеина) и с дополнительным количеством лизина, отмечались более высокие среднесуточные привесы (на 16,5 %). [c.129]

В последнем случае БРП представляет перспективную альтернативу (с точки зрения соотношения качества и стоимости) крахмалам или модифицированным крахмалам, казеину или казеинату молока, яйцам или яичным продуктам, желатину или клейковине. Дозы добавок варьируют от 1 до 5%. Изготовители предлагают большое разнообразие видов БРП, различающихся содержанием белков, гранулометрическими характеристиками, физической формой, цветом и пр. [c.640]

В макромолекулах белков и полипептидов. Более того, если заранее известно, что в исследуемом объекте имеется структура такого типа, то ее содержание в принципе можно определить количественно. В настоящее время для анализа белков и полипептидов, в состав которых входит р-структура, используют модифицированное уравнение Моффита [c.144]

В этом и предыдущем сообщениях [28] мы показали, что новое уравнение (7) описывает данные по ДОВ в видимой и близкой ультрафиолетовой области спектра полипептидов и белков, имеющих а-спиральную и клубкообразную конформации в воде и органических растворителях. Это новое уравнение является модифицированным двухчленным уравнением Друде. Было показано, что два параметра вращения — Л и Лр,225 — являются параметрами, характеризующими содержание спиральной формы. Они зависят существенным образом лишь от значения диэлектрической проницаемости растворителя. Для данного содержания а-спиралей вариации параметров вращения достаточно малы, так что все растворители можно разбить на две категории — с высоким и низким значением диэлектрической проницаемости. В каждом из этих двух классов процентное содержание спиральной формы можно выразить с помощью двух независимых линейно связанных параметров [уравнения (9) и (12)]. [c.231]

Таким образом, преимущества модифицированного двухчленного уравнения Друде заключаются в следующем оно позволяет точнее определять содержание а-спиральной формы, так как описывает экспериментальные данные в более широком спектральном интервале коротковолновой области спектра и дает критерий наличия в полипептидах и белках а-спиральной и клубкообразной конформаций. [c.238]

Кроме клонирования и использования генов, непосредственно участвующих в процессах фотосинтеза, были идентифицированы гены, контролирующие количество хлоропластов в клетке. Использование таких генов также приводит к изменению уровня фотосинтеза. Другой подход основан на увеличении содержания хлорофилла в каждом хлоропласте. Были получены модифицированные белки, специфически связывающие хлорофилл а/Ъ, и было показано, что повышенная экспрессия таких белков в трансгенных растениях приводит к значительному увеличению биомассы. [c.69]

Тритон Х-100, один из самых ценных неионных детергентов, создает трудности при измерениях количества белка, поскольку он содержит ароматический остаток, препятствующий измерению поглощения при 280 нм, а в пробах с участием химических реагентов образует мутный осадок. Мы обычно преодолеваем эту трудность с помощью мечения культуры небольшим количеством Н-лейцина. Если метка вводится в минимальную или синтетическую солевую среду, следует позаботиться о том, чтобы добавить туда достаточное количество немеченого лейцина, обеспечив тем самым постоянное в течение всего периода роста включение изотопа из расчета на 1 мг белка. Для Е. соН достаточно добавить в качестве носителя 20—40 мкг немеченого лейцина, чтобы достичь равномерного включения метки. Когда ввести метку по каким-либо соображениям невозможно, содержание белка измеряют и в присутствии тритона Х-100 модифицированным методом Лоури, описанным в работе [И], в соответствии с которым к пробе добавляют избыток ДСН. Последний образует стабильные смешанные мицеллы с тритоном, не мешающие измерениям. [c.155]

Модифицированный реагент позволяет избежать помутнения раствора в случае присутствия детергентов, используемых для экстракции белков. Для БСА в диапазоне 0,4—8 мг/мл сохраняется линейная зависимость поглощения от содержания белка. [c.297]

Исследуемую фракцию после модификации описанным выше способом помещают в испаритель и посредством штока вводят в ионный источник. Благодаря различной летучести модифицированных пептидов при плавном нагревании из смеси дробно возгоняются индивидуальные компоненты, и поэтому масс-спектры, которые записываются в определенные промежутки времени, обычно характеризуют те пептиды, содержание которых в газовой фазе является преимущественным. Сравнивая масс-спектры образца, получаемые при различных температу-рах, удается однозначно определять аминокислотную последовательность индивидуальных пептидов смеси. Такой подход дает хорошие результаты при анализе смесей, содержащих до пяти различных пептидов. Ниже будут обсуждены общие приемы установления первичной структуры белков, которые позволят наиболее эффективно использовать преимущества масс-спектрометрии при установлении аминокислотной последовательности коротких пептидов. При этом следует помнить, что для достижения максимального эффекта при установлении первичной структуры неизвестного белка всегда следует комбинировать классические и масс-спектрометрический методы. Такой подход может выглядеть следующим образом [c.521]

В отличие от многих ранее распространенных точек зрения в настоящее время известно, что обсуждаемая реакция совершенно неспецифична. Противоречивые объяснения, имевшиеся в ранних публикациях, были вновь обсуждены в серии исследований Френкель-Конрата с сотр. [151 — 155), причем этими авторами были рассмотрены и изучены типы реакций, которые имеют место при взаимодействии формальдегида с белками. Так, было показано [151 ], что при pH 3—7 и температуре 70° происходит взаимодействие альдегида с первичными аминными и первичными амидными группами белков, но при этом лишь в незначительной степени затрагиваются фенольные группы или пептидные связи основной цепи. Эти выводы были сделаны на основании опытов с производными белков, синтетическими полипептидами, а также с простыми модельными соединениями, содержащими максимальное или минимальное количество потенциально реакционноспособных групп. Полиглутамид, полученный из полиглутаминовой кислоты, как оказалось, связывает большее количество формальдегида (88 молекул формальдегида на 100 амидных остатков), чем любой из изученных белков. Однако полиглутаминовая кислота, полиглицин и полигексаметиленадипамид связывают менее одной молекулы формальдегида на 100 элементарных звеньев, из чего следует, что карбоксильная и пептидная или вторичная амидная группы не реагируют с формальдегидом в сколько-либо значительной степени. Белки, предварительно модифицированные реакцией с фенилизоцианатом или подвергнутые дезаминированию, проявляют пониженную способность к взаимодействию с формальдегидом. Продукты реакции в рассматриваемой работе анализировали на общее количество связанного формальдегида, а также на содержание свободных аминогрупп (по методу Ван-Сляйка), общее содержание групп основного характера и содержание первичных амидных групп. Проведение реакции при pH 3,5 и температуре 70° в течение 4 суток приводит к получению продуктов, содерн ащих максимальное количество связанного формальдегида, причем 50% от этого максимального количества формальдегида связывается с белком за 8 час, а 90% — за 24 час. Полиглутамин связывает 47 молекул формальдегида на 10 г при pH 3,4 и 31 молекулу при pH 6,7. Оказалось, что основные группы проявляют большее сродство к формальдегиду при увеличении pH. Так, изменение соотношения амидных групп и групп основного характера может в значительной [c.363]

После получения меченных ФИТЦ препаратов СР определяют количество включенной метки. Для этого измеряют оптическую плотность образца, содержащего модифицированный белок, при 490 нм и рассчитывают концентрацию ФИТЦ, используя коэффициент молярной экстинкции метки, равный 64-10 М см . Для учета вклада светорассеивания в качестве контроля используют раствор везикул СР той же концентрации по белку, но не обработанных ФИТЦ. После этого рассчитывают включение метки в белок Са—АТФазы, зная, что молекулярный вес фермента равен 100 000, а содержание белка Са— АТФазы в препаратах легкой фракции СР составляет 807о- Для приведенных условий обработки включение метки составляет 1 моль/моль Са—АТФазы. [c.366]

Другая важная задача — выведение трансгенных животных, устойчивых к заболеваниям. Потери в животноводстве, вызванные различными болезнями, достаточно велики, поэтому все более важное значение приобретает селекция животных по резистентности к болезням, вызываемых микроорганизмами, вирусами, паразитами и токсинами. Пока результаты селекщш на устойчивость животных к различным заболеваниям невелики, но обнаде-живающи. В частности, созданы популяции крупного рогатого скота с примесью крови зебу, устойчивые к некоторым кровепаразитарным заболеваниям. Установлено, что защитные механизмы от инфекционных заболеваний обусловлены либо препятствием вторжению возбудителя, либо изменением рецепторов. Вторжению возбудителей, равно как и их размножению, препятствуют в основном иммунная система организма и экспрессия генов главного комплекса гистосовместимости. Одним из примеров гена резистентности у мышей служит ген Мх. Этот ген, обнаруженный в модифицированной форме у всех видов млекопитающих, вырабатывает у Мх -мышей иммунитет к вирусу гриппа А. Ген Мх был вьщелен, клонирован и использован для получения трансгенных свиней, экспрессирующих ген Мх на уровне РНК. Однако данные о трансляции Мх-протеина, обусловливающего устойчивость трансгенных свиней к вирусу гриппа А, пока не получены. Ведутся исследования в целях получения трансгенных животных, резистентных к маститу за счет повышения содержания белка лакто-ферина в тканях молочной железы. На культуре клеток из почек трансгенных кроликов было показано, что клеточные линии, содержащие трансгенную антисмысловую РНК, имели резистентность против аденовируса Н5 (Ads) более высокую на 90 — 98% по сравнению с контрольными линиями клеток. Л. К. Эрнст продемонстрировал также устойчивость трансгенных животных с геном антисмысловой РНК к лейкозу крупного рогатого скота, к заражению вирусом лейкоза. [c.130]

Геометрия колонок, концентрация и общее содержание аффинного лиганда — вот три основных параметра, которые определяют и связываемость, и емкость носителя. Для систем с высокой аффинностью высота колонки с аффинным сорбентом, содержащим высокие концентрации лиганда, мало влияет связываемость зависит от концентрации аффинанта, а не от высоты колонки. Это имеет практическое значение колонки, содержащие высокие концентрации лиганда, можно использовать для концентрирования разбавленных растворов ферментов. Кроме того, в системах с высокой аффинностью, в которых элюирование адсорбированных макромолекул без денатурации затруднено, разбавление аффинного сорбента немодифицированным гелем или уменьшение концентрации лиганда может способствовать элюированию в более мягких условиях. В некоторых случаях, конечно, фермент различает только концентрацию лиганда в гранулах модифицированного геля, которая, однако, не меняется при разбавлении. В таких случаях трудности элюирования остаются даже после разбавления геля [11]. Для взаимодействий систем с низкой аффинностью очень важна геометрия колонки. Для разделения специфически адсорбированных белков от неадсорбированных наиболее выгодно использовать длинные колонки, а не короткие. [c.80]

Ряд алкилагароз со структурой СНз(СН2)пМН—сефароза (где п принимает значения от О до 7), и-аминоалкилагароз со структурой ЫН2(СН2)п ЫН—сефароза (где п — от 2 до 8) характеризуется близким содержанием алкильных боковых цепей на гранулу геля [15, 49]. В одинаковых условиях (pH, ионная сила, состав буферного раствора и температура) способность СНз(СН2)пЫН—сефарозы удерживать фосфорилазу Ь зависит от длины углеводородных цепей. При хроматографии на производных сефарозы (я = 0 или 1) фосфорилаза Ь выходила из колонки с фронтом растворителя при п = 2 происходила задержка фермента, а при п = 3 фермент адсорбировался. Элюирование фосфорилазы Ь с модифицированной сефарозы (п = 3) возможно с помощью деформирующих буферных растворов, которые, как было показано, приводят к обратимым структурным изменениям фермента. На производном сефарозы с л = 5 связывание фосфорилазы было настолько сильным, что фермент не элюировался с колонки, даже когда pH деформирующего буферного раствора понижался до 5,8, хотя деформирующая способность такого буфера намного выше. Освободить фосфорилазу Ь из комплекса с этим производным можно только в неактивной форме после промывки колонки 0,2 М уксусной кислотой. Сама агароза содержит отрицательные заряды, а связывание алкил- или ариламинов на активированной бромцианом агарозе вводит в гель положительные заряды (разд. 8.2.4). В связи с этим йост и др. [28] обращали внимание на то, что на сефарозе с алкиламинами, прикрепленными после предварительной активации носителя бромцианом, связывание белков происходит большей частью при pH выше изоэлектрической точки выделяемых белков. Поэтому допускалось, что в этих случаях электростатические взаимодействия с положительно заряженной Ы-замещенной изомочевиной более существенны для связывания, чем гидрофобные взаимодействия с гидрофобной боковой цепью. Тем не менее гранулы агарозы не связывают фосфорилазу Ь, пока к ним не будут прикреплены алкильные боковые цепи некоторой минимальной длины. Кроме того, отмеченные выше заряды в равной мере присутствуют во всех членах гомологического ряда, и, следовательно, они не могут быть причиной различий в степени [c.152]

Из других тканей ядра иногда выделяют следующим образом хорошо размельченную ткань обрабатывают слабой кислотой, например лимонной, затем подвергают дифференциальному центрифугированию и осадок промывают очень разбавленной кис.по-той (фото 2). Напомним, что Мишер изолировал ядра из клеток гноя, пользуясь для этого разбавленной уксусной кислотой. Существует еще и метод с использованием лимонно кислоты, развитый и улучшенный Даунсом [142, 143], а также Мирским и Поллистером ]144], в чьих работах и можно найти его подробное описание. Изолировав при помощи лимонной кислоты ядра при различных значениях pH, Даунс [142] установил, что ядра, полученные при pH значительно ниже 3,0, несомненно, теряют большую часть содержащегося в них гистона. Поэтому при анализе всей такой ядерной массы данные о содержании нуклеиновых кислот и липидов бывают завышенными. Ядра же, изолированные при pH 6,0—6,2, оказываются лишенными некоторого количества нуклеиновой кислоты и, но-видимому, белков. В большинстве случаев для получения изолированных ядер, свободных от цитоплазматических остатков, применяют повторное промывание ядерной фракции разбавленным раствором хлористого натрия или лимонной кислоты. Не удивительно поэтому, что, как показали Мирский и его сотрудники [224], химическое определение белка всей массы изолированных таким путем ядер дает значительно более низкие величины, чем анализ ядер, выделенных в безводной среде. Впервые выделение ядер в безводной среде было осуществлено Беренсом [145]. Измельченную и лиофили-зированную ткань подвергали седиментации в колонках с градиентом плотности органических растворителей. В дальнейшем этот метод был модифицирован и улучшен [144—147]. Преимуще- [c.136]

Реакция дезаминирования азотистой кислотой лежит в основе общеизвестного метода определения аминогрупп по Ван-Сляйку он описан выше. Если соответствующим образом учитывать ограничения этого стандартного метода и тщательно контролировать условия реакции, то он окажется наиболее удобным способом определения количества свободных аминогрупп в белках. Легче всего реагируют концевые, а-аминогруппы, несколько медленнее—е. -аминогруппы и уже весьма постепенно выделяют азот гуанидинные группы. Тот факт, что количество свободных аминогрупп, определенных по методу Ван-Сляйка, превосходит содержание лизина, рассчитанное на основании аналитических данных, является первым доказательством наличия М-концевых групп в белках. Реакция с азотистой кислотой протекает быстро и количественно она нашла широкое применение для определения степени замещения аминогрупп в модифицированных белках. В последнее время предпочтение стали отдавать нингидринному методу. [c.313]

Весьма важна роль поверхностноактивных веществ в промышленности строительных материалов при изготовлении бетонов с вовлеченным воздухом. Существуют два основных вида таких бетонов. Один из них, применяемый при строительстве дорог, фундаментов и других несущих нагрузку конструкций, содержит относительно мало воздуха (от 3 до 6% по объему), и воздушные ячейки в нем малы. При таком небольшом содержании воздуха улучшается пластичность, долговечность, прочность, усадка и морозостойкость готового бетона. Электронномикроскопические и рентгенографические исследования кристаллитов и деталей аналогичных тонких структур показали, что под влиянием поверхностноактивных веществ ромбические и кубические структуры переходят в иглоподобные [30]. Хотя необходимые количества воздухововлекающих поверхностноактивных добавок не велики, стоимость их является настолько важным фактором, что применяться могут лишь наиболее дешевые продукты. К ним относятся канифольные мыла, в том числе модифицированные, мыла на основе таллового масла, алкилбензосуль-фонаты [31], лигнинсульфонаты натрия, продукты гидролиза белков (например, недорогие побочные продукты мясохладобоен), нефтяные мыла и соли аминов и алкиларилсульфонатов. Эти вещества можно добавлять в цемент или на заводе, или в смеситель при его применении, причем в последнем случае количество вовлеченного воздуха легче контролировать. Оба метода имеют как достоинства, так и недостатки, и оба применяются на практике [33]. [c.453]

Следующий этап в получении трансгенных растений с улучшенным аминокислотным составом белка можно представить на примере модифицированного а-зеина. Белок а-зеина кукурузы характеризуется низким содержанием лизина, что значительно снижает его питательную ценность. В последовательность гена а-зеина с помощью олигонуклео-66 [c.66]

Помимо получения трансгенных растений с модифицированными запасными белками зерновых и бобовых проводятся работы по улучшению состава жирных кислот ряда масличных культур, и в первую очередь рапса. Семена рапса характеризуются высоким содержанием масла, однако, из-за большого количества в нем специфической длинноцепочечной эруковой кислоты, а также глюкозинолатов вкусовые и питательные качества рапсового масла резко снижаются. С помощью генетической инженерии и последующей селекции были получены сорта рапса, содержащие гены, контролирующие длину молекулы жирных ислот, что привело к снижению доли эруковой кислоты и улучшению к ачества рапсового масла. Аналогичные работы ведутся по получению модифицированных жирных кислот с повышенным содержанием ненасыщенных связей, что позволит получать растения, синтезирующие новые ценные жирные кислоты. Кроме того, в последнее время было показано, что изменение состава жирных кислот может приводить к повышению устойчивости растений к ряду насекомых, а также к действию пониженных температур. [c.68]

В больщинстве случаев наблюдалась хорошая корреляция между суммарным содержанием перечисленных выше реакционноспособных групп и количеством серы, входящей в состав модифицированного белка (табл. У1-14). Имидазольные ядра, карбоксильные группы и пептидные связи с хлорсульфоновой кислотой в таких условиях не реагируют. [c.348]

Полученные производные охарактеризовывали по привесу продуктов после тщательных экстракций, анализом на содержание хлора образцов, полученных при взаимодействии с о-хлорфенилизоцианатом, а также понижением гидрофильности кроме того, проводили исчерпывающий анализ белка на содержание функциональных групп с целью установления степени замещения исследовали также связывание модифицированным белком разных красителей для определения общего числа кислых и основных групп. Опыты, проведенные на модельных соединениях, также подтвердили предполагаемые направления реакции изоцианатов с определенными функциональными группами белков. Так, было показано, что изоцианаты реагировали с основными группами (амино- и гуа-нидиногруппами и имидазольным циклом), группами кислого характера (меркаптанной, фенольной гидроксильной и карбоксильной группами), первичными амидными группами и, вероятно, частично с алифатическими гидроксильными группами. [c.369]

Взаимодействие химотрипсина [80] с сероуглеродом также приводит к превращению аминогрупп белка в дитиокарбаматные группы, причем число и характер вступающих в реакцию аминогрупп зависят от условий реакции. В каждой молекуле химотрипсиногена содержится 14 свободных аминогрупп (13 е-аминогрупп и одна а-аминогруппа) [80]. При pH 10,3 и температуре 5° реакция с сероуглеродом, как было найдено, не заканчивается через 6 суток. При более высоких концентрациях белка и прочих равных условиях через 7 суток в реакцию вступают лишь 10 или И аминогрупп из 14 теоретически возможных. При pH 7,5 и температуре 25° через 31 час с сероуглеродом прореагировали лишь 3,2 аминогруппы. Во второй серии опытов, проведенной с химотрипсиногеном, инсулином п Р-лактоглобулином при pH 7,5—7,9, было найдено, что е-аминогруппы этих белков хотя и медленно, но в заметной степени реагируют с сероуглеродом. При pH 6,9 происходит замещение только в одной аминогруппе, которая, как было найдено, находится в а-положении. Превращение 13 е-аминогрупп химотрипсиногена в гуанидиновые группы путем реакции с О-метилизомочевиной и последующее взаимодействие гуани-дированного белка с сероуглеродом при pH 7,3 в течение 1 суток при 25° приводит к получению производного, содержащего один остаток дитио-карбаминовой кислоты в молекуле. При pH 3,0 это производное отщепляет сероуглерод, образуя исходный модифицированный белок. Методом седиментационного анализа было показано, что монодитиокарбаматное производное при pH 8,7 гомогенно и не содеряшт новых поперечных связей. Состав этого производного был установлен путем непосредственного анализа на содержание дитиокарбаматной группы, проведенного двумя разными методами. [c.373]

Боргидриды. Количественное восстановление дисульфидных связей рибонуклеазы, трипсиногена, лизоцима и Р-лактоглобулина было осуществлено при действии боргидрида натрия в 8 М растворе мочевины при температуре 41° и р] около 10 [278] при pH 8,5 количественное восстановление провести труднее. Поскольку при восстановлении боргидридом в молекулы белка не вводится никаких новых атомов серы, этот метод расщепления дисульфидных связей обладает некоторыми преимуществами перед восстановлением тиоловыми соединениями. Кроме того, образовавшиеся после восстановления боргидридом меркаптогруппы можно алкилировать для устранения возможности обратного превращения их в дисульфидные. В этом случае нет необходимости в применении большого избытка алкилирующего агента, поскольку боргидрид с ним не реагирует. Дисульфидные связи шерсти были полностью восстановлены боргидридом натрия [279], а затем алкилированы иодуксусной кислотой. Протекание реакции по предлагаемой схеме подтверждается результатом анализа на содержание цистина в модифицированном продукте, которое было равно 5 цмолъ/г по сравнению с 470 1моль/г в исходной шерсти. При восстановлении боргидридом натрия может происходить расщепление пептидных связей, а также рацемизация, что ограничивает возможности применения этого реагента [263]. [c.407]

Онределение тирозина стандартным ионообменным методом обычно не вызывает больших затруднений, не считая возможности разложения тирозина в процессе гидролиза, особенно в присутстви углеводов (см. стр. 128). Было показано, что для белков с очень низким содержанием тирозина, таких, как коллаген и желатин, нужны специальные методы количественного определения, так как наблюдается недостаточное разделение тирозина и фенилаланина [371. Кобетт и сотр. [1121 сравнили величины, полученные нри ионообменной хроматографии, с данными двух других методов — специально модифицированного колориметрического метода, включающего реакцию с а-нитрозо-р-нафтолом, и метода прямого поглощения в ультрафиолетовой области. Последний метод был осуществлен так, как описано для триптофана, причем белок растворяли в щелочи и измеряли оптическую плотность раствора при двух длинах волн. В случае желатина, не содержащего триптофана, оптимальными длинами волн для определения тирозина служат 292 и 304 ммк. Вводится поправка на мутность раствора. [c.149]

В середине 60-х годов был разработан модифицированный метод электрофореза - электрофорез в полиакриламидном геле в присутствии додецилсульфата натрия (ДСН-ПААГ). Этот метод был существенным щагом вперед по сравнению с обычными методами анализа белков, известными к тому времени. При использовании данного метода белки мигрируют в инертном матриксе - полиакриламидном геле с высоким содержанием поперечных сщивок. Обычно гель готовят полимеризацией мономеров непосредственно перед использованием. Размеры пор геля могут быть подобраны произвольно с тем, чтобы гель мог замедлить миграцию определенных молекул. При этом белки находятся в растворе, содержащем мощный, отрицательно заряженный детергент - додецнл-сульфат натрия или ДСН (8В8) (рис. 4-48). [c.215]

Реактивация фермента. Прежде всего с помощью гидролиза в мягких условиях снимают ацильные группы модифицированных аминокислот. Раствор белка разбавляют вдвое 0,2 М трис-ацетатным буфером (pH 8,1). При содержании белка <1 мг/мл в раствор добавляют бычий сывороточный альбумин до суммарной концентрации белка 1 мг/мл. Раствор осторожно титруют при комнатной температуре насыщенным (при 23 С, 100%-ное насыщение) сульфатом аммония, подкисленным до pH 2 концентрированной серной кислотой. Белок начинает выпадать в осадок при pH ,6,5. Суспензию выдерживают при pH 4,6 и комнатной температуре в течение 30—60 мин. а затем центрифугируют при 28 ООО и 4 °С в течение 30 мин. Осадок ресуспендируют в охлажденном до 4 X буфере следующего состава 100 мМ калнйфосфат (pH 8,5)+ 10 мМ дитиотрент+0,5 мМ калий ЭДТА+Ю мкМ флавинмононуклеотид. Небольшая примесь бычьего сывороточного альбумина (0,1 мг/мл) способствует растворению осадка. Сульфат аммония удаляют с помощью гель-фильтрации на сефадексе 0-50 в указанном буфере. Обессоленный образец (1—2 мг/мл) инкубируют в буфере для реактивации при 25 °С. [c.60]

В соответствии с названным постановлением с 1 января 2004 года вводится также обязательная государственная гигиеническая регламентация и регистрация продовольственного сырья и пищевых продуктов, а также компонентов (фрагментов) для их производства, полученных из или с использованием генетически модифицированных источников, при содержании последних 2% и более. Утвержденный перечень такого сырья и продуктов, подлежащих обязательным лабораторным испытаниям на наличие генетически модифицированных источников (компонентов), включает сою и продукты ее переработки (соевые бобы, соевые проростки, концентрат, изолят, гидролизат соевого белка, соевую муку и т.д., всего 17 наименований), кукурузу и продукты ее переработки (5 наименований), картофель и картофе-лепродукты (И наименований), томаты и продукты из томатов (5 наименований), кабачки, дыни, папайю, цикорий, пищевые и биологически активные добавки к пище и продукты детского, диетического или лечебно-профилактического питания, произведенные из или с использованием генетически модифицированных источников. Установлено, что настоящее постановление не распространяется на продовольственное сырье и пищевые продукты, полученные из или с использованием генетически модифицированных источников, не содержащих ДНК и белка. [c.108]

По нашим данным, обработка субстрата ускоренными электронами едва ли экономически выгодна из-за высоких доз радиации (0,5 МГр). Наиболее приемлемыми способами предварительной обработки льняной костры с целью обогащения белком оказалась делигнификация 1%-ным раствором NaOH или слабый гидролиз серной кислотой. На равноценность щелочной или кислотной деструкции льняной костры указывает и то, что белки биомассы, полученные при выращивании мицелиальных грибов на модифицированном этими способами субстрате, практически не различались по качественному составу и количественному содержанию аминокислот. [c.160]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология