Ферменты ковалентный комплекс с АМР

Наряду с ферментами, растворенными в цитозоле и не образующими долгоживущих комплексов с другими белками, существуют ферменты (катализирующие серию последовательных реакций), которые прикреплены к мембране, образуя организованный ансамбль. Такими свойствами обладают, по-видимому, окислительные ферменты митохондрий (гл. 10, разд. Д), Некоторые ферменты ассоциируют, образуя высокомолекулярные комплексы. Примерами подобных комплексов могут служить дегидрогеназы кетокислот (гл. 8, разд. К) и цитоплазматические синтетазы жирных кислот (гл. 11, разд. Г). В обоих случаях продукт реакции, катализируемой первым ферментом, ковалентно при- [c.68]

В образовании фермент-субстратных комплексов участвуют водородные связи, электростатические и гидрофобные взаимодействия, а в ряде случаев также ковалентные, координационные связи (рис. 4.9). Информация о природе связей между субстратом и связывающим участком активного центра фермента может быть получена методами ЭПР и ЯМР, а также методами УФ- и ИК-спектроскопии. [c.132]

Пиридоксальфосфат (фосфорилированное производное альдегидной формы витамина В ) является коферментом множества ферментов, катализирующих превращения аминокислот. Во всех реакциях, катализируемых ПФ-зависимым ферментом, между аминокислотой и карбонильным атомом пиридоксальфосфата образуется ковалентный комплекс (шиффово основание), в котором ПФ действует как электрофильный катализатор, стабилизируя [c.386]

В этой схеме первичный продукт взаимодействия с основанием может быть назван фермент-субстратным комплексом. Однако следующий продукт — ацетилированный химотрипсин, образовавшийся после отщепления нитрофенола, вряд ли можно назвать комплексом фермент-субстрат. Во-первых, в нем уже не содержится половины молекулы субстрата, во-вторых, ацетат в нем присоединен эфирной связью к белку через гидроксил серина, т. е. связан сравнительно прочной ковалентной связью. [c.50]

Рис, 9-16. Одна из моделей ковалентного катализа. В некоторых ферментативных реакциях фермент замещает функциональную группу К в субстрате КХ, в результате чего образуется ковалентный комплекс ЕХ. Он нестабилен и гидролизуется значительно быстрее, чем ЯХ. К ферментам, осуществляющим ковалентный катализ, относится химотрипсин (дополнение 9-4, Б). [c.249]

Все современные теории биохимических процессов основываются на представлениях о закономерностях протекания ферментативных реакций. Ведущую роль в механизме ферментативного катализа играет образование фермент-субстратного комплекса. На первой стадии ферментативного катализа между субстратом (органическим веществом) и ферментом возникает соединение с ковалентной или иного типа связью. Во второй фазе субстрат под действием фермента претерпевает изменение, делающее его более доступным для соответствующей химической реакции. В третьей фазе происходит химическая реакция (на поверхности фермента) и, наконец, в четвертой фазе образовавшиеся продукты реакции освобождаются из фермент-продуктивного комплекса. [c.374]

Таким образом, в фермент-субстратном комплексе происходит пространственная деформация и возникает напряжение определенных валентных связей как в молекуле субстрата, так и в активном центре белка изменяются распределения электронных плотностей и, соответственно, происходит поляризация некоторых связей. Эти эффекты возникают именно по причине неполного стерического соответствия между контактирующими группами активного центра и молекулы субстрата помогают этому внешние воздействия, влияющие на комплекс совместно (кооперативно). Деформация и поляризация основных ковалентных связей приводит к тому, что барьер активации в переходном состоянии преодолевается гораздо легче. Наличие разнообразных флуктуаций в электронной и пространственной конфигурациях ферментного белка увеличивает вероятность формирования активированного комплекса, а это соответствует возрастанию абсолютной скорости происходящей реакции. [c.81]

Фермент-субстратный комплекс может быть образован за счет ковалентных, ионных, координационных, а также менее прочных типов связей водородных, электростатического взаимодействия разноименно заряженных групп, гидрофобного взаимодействия. При образовании фермент-субстратного комплекса те или иные связи в субстрате приобретают повышенную реакционную способность, так как при взаимодействии фермента с субстратом может происходить либо смещение электронов, либо поляризация связей между атомами, принимающими участие в реакции, или другие изменения, приводящие к активации молекулы субстрата. [c.229]

Ряд экспериментов показывает, что в фермент-субстратном комплексе наблюдается два одновременно быстро протекающих процесса. Первый — изменение электронной плотности комплекса, вызывающее поляризацию связей, и второй — геометрическая деформация (напряжение) отдельных валентных связей как в молекуле субстрата, так и в активном центре белка-фермента. Оба эти фактора — деформация и поляризация ковалентных связей повышают термодинамический потенциал этих связей, т. е. способствуют преодолению активационного барьера переходного состояния фермент-субстратного комплекса. Таким образом, в современных теориях ферментативного катализа большое значение придается гибкости третичной структуры ферментов и, [c.140]

Проблема снижения энергетического барьера. С термодинамической точки зрения, конформационной энергии связывания может быть достаточно для деформации субстрата, однако, чтобы использовать эту энергию в разрыве сильных ковалентных связей в субстрате, необходимо, в свою очередь, образование других сильных связей. Возникает вопрос какова природа предполагаемых напряженных конформационных состояний, которые должны вызывать столь существенные изменения энергии напряжения, и каковы вообще непосредственные доказательства их существования в фермент-субстратном комплексе Именно в решении этого вопроса физико-химическое описание катализа встречается с серьезными трудностями. [c.422]

В одном из вариантов анализа определяемый антиген, иммобилизованный совместно с Фз на мелких гранулах (Л— —Фг), может конкурировать с Л (реакции I и //, рис. 2-6) за постоянное и ограниченное число антител, ковалентно связанных с Ф1 (Oj—Ах), Суммарный рост скорости образования Пг определяется степенью включения ферментов в комплекс Ф1—Ат Л- -О—Фг, обеспечивающий более высокую общую скорость, чем последовательно действующие ферменты вне комплекса (т. е. Ф1—Ат и Л— - -Фг). [c.20]

Таким образом, для больщинства дегидрогеназ участие функциональных групп, имеющих значение для проявления ферментативной активности, представляется неясным. Известно, что успех может быть достигнут в тех случаях, когда функциональная группа участвует в образовании фермент-субстратного комплекса, в котором субстрат или его фрагмент связаны ковалентно. В общем случае это значительно облегчает последующую расшифровку стерических особенностей активного центра, взаимодействия существенной функциональной группы с другими группами в ходе катализа. [c.41]

Концепция фермент-субстратного комплекса является краеугольным камнем ферментативной кинетики и лежит в основе наших представлений о механизмах ферментативного катализа. В честь ученого, который ввел это понятие, комплекс субстрата с ферментом, образованный без участия ковалентных связей, часто называют комплексом Михаэлиса. [c.112]

Наиболее важная проблема в процессах переаминирования — выяснение стереохимии. В зависимости от типа реакции и фермента фермент-коферментный комплекс может удалять из аминокислоты-субстрата К-грунпу, карбоксильную группу или водород при -углероде. От каких именно структурных особенностей зависит место разрыва связи Это, так же как и скорость реакции, определяется ферментом. Рещающий фактор при этом заключается в выборе наименее энергоемкого пути образования переходного состояния, ковалентного промежуточного соединения, т. е. наибольшее влияние должна оказывать правильная конформация в ферменте связанного с коферментом субстрата [301]. [c.439]

Нерешен также и вопрос о ковалентном катализе. В ряде ферментативных реакций образуются промежуточные соединения с ковалентной связью между ферментом и субстратом [29, 48, 49]. В качестве примера можно указать на протеазы, где в ходе ферментативной реакции образуется ацилфермент (см. гл. IV). Трудно сказать, почему реакция не протекает прямо, а идет через образование промежуточного соединения с ферментом (или коферментом). В этом отношении Дженкс [29] указал, что именно здесь могут быть заложены важные химические закономерности ферментативного катализа, которые в настоящее время почти или вообще не поняты . Не исключено, однако, что причина простая, а именно, что в ковалентно-связанном промежуточном соединении легче, чем в сорбционном фермент-субстратном комплексе, реализуются различного рода механизмы напряжения, которые позволяют использовать свободную энергию сорбции химически инертных субстратных фрагментов на ферменте на понижение активационного барьера скоростьлимитирующей химической стадии (см. 4 этой главы). Возможно, наличие промежуточных соединений в ферментативных механизмах отражает лишь сложную картину участия в реакции большого числа функциональных групп, многие из которых вообще склонны образовывать ме-тастабильные продукты (как, например, имидазольная группа [29]). Иными словами, образование промежуточных соединений хотя и сопровождает ферментативный катализ, но, возможно, не имеет прямого отношения к наблюдаемым ускорениям. [c.66]

Более внимательное рассмотрение изложенной выше концепции приводит к выводу, что для специфических фермент-субстратных взаимодействий "вовсе не обязательны напряжение или деформация субстрата. Достаточно, чтобы взаимодействие фермента с субстратом было лучнге в переходном состоянии по сравнению с основным состоянием фермент-субстратного комплекса. Этот вопрос детально рассмотрен в первой части книги [81]. Например, если субстрат в ходе его ферментативного превращения и, следовательно, структурной перестройки изменяет свою конформацию так, что прочность его взаимодействия с ферментом в переходном состоянии возрастает, то уменьшается свободная энергия активации и ускоряется реакция. При этом субстрат совершенно не обязательно должен подвергаться какой-либо деформации (т. е. изменению длин ковалентных связей и искажению валентных углов) при образовании комплекса Михаэлиса. Он может связаться с ферментом, помещая свою реакционноспособную связь в непосредственной близости от каталитически активных групп, но так, что прочность связывания при этом еще достаточно далека от потенциально достижимой. Тем самым субстрат как бы резервирует свободную энергию связывания для переходного состояния, что также приводит к ускорению ферментативной реакции. [c.163]

Обработка фермент-субстратного комплекса альдолазы с диоксиаце-тонфосфатом боргидридом натрия при pH 6 (0°С) приводит к образованию ковалентной связи между белком и субстратом. Эти и другие данные свидетельствуют о промежуточном образовании шиффового основания (рис. 7-10). Использовав меченный С субстрат и восстановление боргидридом натрия [уравнение (7-41)], получили фермент, у которого был помечен лизин активного центра. Локализацию радиоактивной метки определяли анализом последовательности аминокислотных остатков и установили, что остаток меченого лизина занимает положение 227 в цепи, состоящей из 361 аминокислоты. [c.163]

Ковалентные комплексы чрезвычайно важны с точки зрения химии, но с точки зрения энзимологии они не столь интересны. Наиболее ферментоподобными являются нековалентные комплексы, как, например, комплексы, образуемые циклоамилозой. Пиклоамилозы и их производные прекрасно моделируют такие ферменты, как химотрипсин, рибонуклеазу, трансаминазу [27] и карбоангидразу [28]. Высокие каталитические свойства проявляют полимерные комплексы. Показано, что скорости реакций в обращенных мицеллах приближаются к ферментативным [25]. Очевидно, что катализ, движущей силой которого выступает комплексообразование, будет интенсивно исследоваться в ближайшие годы. [c.341]

Ацетил-КоА-карбоксилаза — это мультиферментный комплекс, состоящий из трех белков биотин-переносящий белок (БПБ), к которому присоединен ковалентной пептидной связью биотин, и два фермента биотин-карбокси-лаза (БК) — карбоксилирует биотин с образованием карбоксибиотина, содержащего высокоактивированную группу Oj второй фермент — карбоксил-трансфераза (КТ) осуществляет реакцию переноса активированного СО2 на ацетил-КоА. Ниже приведена схема ковалентного комплекса биотина и био-тин-переносящего белка. [c.341]

Важно различать связанную липоевую кислоту, которая через карбоксильную группу присоединяется к ферменту ковалентными связями, и свободную, которая не активирует отделенный комплекс, но может быть окислена им. Из листьев шпината выделена в очищенном виде НАД-специфичная дигидролипоатдегидрогеназа. В противоположность соответствующим ( )ерментам бактерий и животных, которые не являются стереоспецифичными, она специфична по отношению к (—)-дигидролипоевой кислоте [5]. Следует отметить, что встречающаяся в природе липоевая кислота правовращающая, а после восстановления она становится левовращающей. Дигидролипоатдегидрогеназа обладает сильной диафор ной активностью, т. е. катализирует перенос водорода от на различные красители, например на метиленовый синий. [c.190]

Кислород ЭТОЙ гидроксильной группы соединяется ковалентной сложно-эфирной связью с углеродом ацильной группы субстрата, что приводит к образованию промежуточного фермент-субстратного комплекса (рис. 6 разд. 9.15). Гидроксильная группа серина легко теряет свой атом водород а, так как он сильно притягивается водородной связью к электроотрицательному атому азота в имидазольной К-груп-пе №8-57. Одновременно происходит разрыв пептидной связи, в результате чего образуется первый продукт реакции. После его выхода из активного центра ацильная группа субстрата остается ковалентно связанной с остатком серина 195 в молекуле фермента это производное называется ацилферментом (рис. 7). Его сложно-эфирная связь очень неустойчива по сравнению с пептидной связью субстрата и гидролизуется с образованием второго продукта, представляющего собой карбоксильную часть субстрата. При этом протон вновь присоединяется к серину (рис. 8 и 9) и образуется комплекс фермент-продукт (рис. 10). Второй продукт уходит затем из активного центра, и каталитический цикл завершается (рис. 1). Ацилфермент представляет собой ключевой промежуточный комплекс в этом варианте ковалентного катализа. Имидазольная группа гистидина 57 участвует в перемещении протона по механизму общего кислотно-основного катализа. [c.254]

Рис. 15-7. А. Схема, поясняющая механизм действия глицеральдегид-З-фосфатдегадрогена-зы. Между субстратом и 8Н-группой в активном центре фермента возникает ковалентная связь - образуется тиополуацеталь. Этот промежуточный продукт, представляющий собой фермент-субстратный комплекс, окисляется за счет NAD , который также связан с активным центром фермента в результате образуется тиоэфир-ковалентный промежуточный продукт, называемый ацилферментом. Связь между ацильной группой и тиоловой группой фермента характеризуется очень высокой стандартной свободной энергией гидролиза, последнем этапе тиоэфирная связь претерпевает фосфоролиз, в результате чего происходит регенерация свободного фермента и образуется ацилфосфат, сохраняющий в себе значительную часть энергии, высвободившейся при окислении альдегидной группы. Б. Иодацетат является мощным ингибитором глицеральдегид-фосфатдегидрогеназы, потому что он образует ковалентную связь с важной функциональной 5Н-группой фермента и таким образом инактивирует фермент.

Образование фермент-субстратных комплексов может проходить при участии самых различных типов связей ковалентных, координационных, ионных, водородных мостиков, электростатических сил притяжения между отдельными полярными группами, вандерваальсовых сил сцепления между неполярными участками молекул и др. [c.120]

Более обш им, хотя и менее надежным, является метод, основанный на использовании в качестве ковалентных меток активного центра не самих субстратов, а их аналогов квазисубстратов). В качестве квазисубстрата выбирают веш ество, молекулы которого настолько сходны с молекулами нормального субстрата, что могут образовать ковалентный фермент-субстратный комплекс. Однако они должны в то же время и отличаться от нормального субстрата настолько, чтобы этот комплекс либо вообш,е не разлагался, либо разлагался достаточно медленно. Этот метод оказался полезным при использовании диизопропилфторфосфата (ДФФ) в качестве квазисуб-стратной метки активного центра эстераз и протеаз (табл. 29). [c.198]

Фермент-субстратный комплекс образуется не только ковалентными и координационными связями, но и за счет водородных связей, ван-дер-ваальсовых сил и гидрофобных ненолярных участков молекул. [c.11]

Чисто ковалентного связывания неизмененного субстрата при образовании фермент-субстратного комплекса, по-видимому, не происходит. Однако известны случаи, когда фермент все же образует ковалентно связанные промежуточные соединения с переносимыми в ходе реакции группировками, принадлежащими субстрату. В некоторых случаях переносимой группировкой является один атом, в других —вся молекула субстрата, за исключением одного атома. Важно, что этот ковалентный тип промежуточного соединения, образующегося путем разрыва связи в молекуле субстрата и образования новой связи между ферментом и фрагментом субстрата, качественно отличен от простого фермент-субстратного аддитивного комплекса. Важные кинетические следствия этого различия мы рассмотрим в гл. VIII. [c.60]

Таким образом, в образовании истинных фермент-субстратных комплексов могут участвовать силы молекулярного взаимодействия практически всех типов, характерных для белков, за исключением, быть может, ковалентного связывания. Следует также отметить, что при связывании некоторых кофакторов резко увеличивается способность фермента к связыванию субстрата например, при координировании или хелатированни иона металла может создаваться мощный катионный центр. [c.60]

Вследствие не идеального стерического соответствия (комплементарности) между контактными группами молекулы субстрата и активного центра, а также в результате внешних индуктивных воздействий и вторичных кооперативных эффектов, обусловленных изменением конфигурации белковой молекулы, в фермент-субстратных комплексах происходит геометрическая деформация отдельных валентных связей как в молекуле субйрата, так и в активном центре белка. Это происходит наряду с поляризацией. связей в результате изменения распределения электронной плотности. Оба фактора—деформация и поляризация ковалентных связей — повышают термодинамический потенциал связей, т. е. способствуют преодолению активационного барьера переход ного состояния. [c.141]

В результате этого снижается уровень энергетического барьера и возникают быстро протекающие реакции, катализируемые фер-ментом. Образование фермент-субстратных комплексов возможно при участии различных типов связей ковалентных, координационных, ионных, водородных, электростатических сил притяжения между отдельными полярными группами и др, Схе.матически напряжение ковалентной связи в фермент-субстратном комплексе показано на рисунке 21. [c.139]

Преобразование Е8-комплекса в один или несколько активированных фермент-субстратных переходных комплексов. Эта стадия самая медленная и обычно лимитирует скорость всего ферментативного катализа она связана с ослаблением химических связей в субстрате, их разрывом и образованием новых связей в результате взаимодействия с каталитическими группами фермента. Именно благодаря образованию активированных переходных комплев -сов снижается энергия активации процесса. Если для ферментов характерен ковалентный тип катализа, который протекает за счет образования ковалентных связей между каталитическими группами активного центра и группами субстрата, то соответствующие промежуточные ковалентные фермент-субстратные комплексы очень неустойчивы и легко распадаются с выделением продуктов реакции. [c.103]

Пероксидное окисление липидов приводит к деструктивным изменениям в клетках, что связано с накоплением продуктов, способных инактивировать ферменты мембран, нарушать взаимодействия между белками и липидами в мембранах, образовывать межмолекулярные ковалентные сшивки между молекулами липидов или липидов и белков, изменять вязкость липидной фракции, что препятствует образованию фермент-субстратных комплексов и т. д. Для снижения уровня активности пероксидного окисления липидов существуют антиоксиданты, к которым можно отнести витамины Е, С, Р-каротин, кофермент Q и гемсодержащие ферменты супероксиддисмутаза, каталаза, глутатионпероксидаза, глутати-онредуктаза. Но при активизации процессов пероксидного окисления липидов (как следствие простудных и легочных заболеваний, атеросклероза, инфаркта миокарда, инсульта мозга, диабета, язвы желудка, туберкулеза, остеохондроза, злокачественных опухолей и др.) возможно подавление активности антиоксидантных веществ, и тогда в клетках происходят вышеописанные процессы, которые с клеточных мембран переходят на цитоплазматические структуры. В результате происходят денатурация белков, снижение активности ферментов, повреждается геном. Такое явление носит название окислительный стресс, который завершается гибелью клетки путем некроза (разрушения клеточных структур) или апоптоза (запрограммированной гибели). [c.433]

В качестве еще одного примера расчета электронных свойств фермент-субстратных комплексов рассмотрим схему взаимодействия между глутамат-декарбоксилазой и глутаминовой кислотой, приведенную на рис. XIV. 13. В результате нуклеофильной атаки атома С аминогруппой глутаминовой кислоты исходный комплекс кофермента с лизином I преобразуется в нестабильный промежуточный тетраэдрический комплекс II. Затем происходит разрыв связи между атомом С и азотом аминогруппы лизина с образованием внешнего шиффова основания аминокислоты с коферментом III. Следующая стадия ферментативной реакции — отщепление карбоксильной группы с образованием карбаниона IV. Она одна из самых важных и существенных не только в декарбоксилировании, но вообще в реакциях пиридоксалевого катализа. Па этом этапе разрывается связь между атомом С и соседним с ним атомом одного из заместителей (П, СОО , R), что, собственно, и определяет специфичность дальнейших превращений аминокислот. Различие между этими превращениями заключается в том, с каким из заместителей при атоме С разрывается ковалентная связь. Взаимодействие сопряженной к-электронной системы с электронами связей, исходящих из атома С , ослабляет ту из этих связей, которая располагается в плоскости, перпендикулярной плоскости пиридинового кольца. [c.438]

Таким образом, в работе [504] экспериментально подтвержден двухступенчатый механизм реакции галоалкандегалогеназы, предложенный ранее [522]. В каталитической реакции этого фермента, протекающей в условиях in vivo, время жизни промежуточных продуктов слишком коротко для проведения кристаллографического исследования. Авторам удалось путем изменения pH и температуры замедлить процесс, разделить его на две стадии и изучить атомные трехмерные структуры с разрешением 2,0-2,4 A и R-фактором 16, 5-19, 5% соответствующих фермент-субстратных комплексов. Показано, что центральную роль на первой стадии алкилирования играет в качестве нуклеофила карбоксильная группа остатка Asp-124, а на второй стадии деалкилирования - молекула воды, атакующая центральный атом углерода сложноэфирной группы ковалентного промежуточного соединения. [c.150]

Хотя кофермент часто может рассматриваться как второй субстрат, некоторые коферменты ковалентно связываются с ферментом или связываются нековалентно, но настолько прочно, что диссоциации практически не наблюдается (тиаминпирофос-фат). В этих случаях мы считаем,- что ферментом служит весь фермент-коферментный комплекс. [c.94]

Следующий этап разработки ИФАМ состоит в выборе модулятора, имеющего необходимые свойства 1) способность в малых концентрациях изменять активность индикаторного фермента (примерами таких модуляторов служат ингибиторы ферментов, отличающиеся высоким связывающим сродством, т. е. низкой Ki) . 2) отсутствие подобной модулирующей активности в исследуемых образцах 3) сохранение существенной модулирующей активности после ковалентного присоединения к лигандам 4) утрата активности конъюгатом [модулятор — лиганд (М—Л)] при связывании с антителами против Л 5) в случае необратимых модуляторов реакция должна быть быстрой и специфичной по отношению к индикаторному ферменту, а ковалентный комплекс [фермент—модулятор] должен быть устойчивым в условиях анализа на протяжении всего опыта. [c.59]

С 3-ФГ А начинается II этап гликолиза — первое субстратное фосфорилирование. Фермент дегидрогеназа фосфоглицеринового альдегида (NAD-зависимый SH-фермент) образует с 3-ФГА фермент-субстратный комплекс, в котором происходит окисление субстрата и передача электронов и протонов на NAD . В ходе окисления фосфоглицеринового альдегида до фосфоглицериновой кислоты в фермент-субстратном комплексе возникает меркаптанная высокоэнергетическая связь (т. е. связь с очень высокой свободной энергией гидролиза). Далее осуществляется фосфоролиз этой связи, в результате чего SH-фермент отщепляется от субстрата, а к остатку карбоксильной группы субстрата присоединяется неорганический фосфат, причем ацилфосфатная связь сохраняет значительный запас энергии, освободившейся в результате окисления 3-ФГА. Высокоэнергетическая фосфатная группа с помощью фосфоглицераткиназы передается на ADP и образуется АТР. Так как в данном случае высокоэнергетическая ковалентная связь фосфата формируется прямо на окисляемом субстрате, такой процесс получил название субстратного фосфорилирования. Таким образом, в результате II этапа гликолиза образуются АТР и восстановленный NADH. [c.139]

Отметим, что для детекции антител разработаны также и нерадиоактивные (хромогенные) методы. Они основаны на свойствах пе-роксидазы из хрена и щелочной фосфатазы образовывать цветные нерастворимые продукты в процессе ферментативной реакции. Эти ферменты ковалентно связывают с вторичными антителами, которые реагируют со специфическими сайтами на первичных антителах После обработю фильтров такими комплексами в местах локализации искомых белков образуются суперкомплексы антигек — антите-ло антитело — фермент. Их положение определяют смочив фильтр в растворе проявляющего вещества (субстрата ферм нта). Например, для пероксидазы хрена хромогенным субстратом является 4-хлоро-1-нафтол, способствующий появлению на фильтрах пурпурных пятен. В качестве альтернативного метода вторичные антитела связывают с биотином, а пероксидазу хрена — с авидином. [c.286]

Ведущую роль в механизме ферментативного катализа играет образование фермент-субстратных комплексов, на существование которых впервые указал Д. Браун (1902). На первой фазе ферментативного катализа между субстратом (или субстратами) и ферментом возникает соединение, в котором реагенты связаны друг с другом ионной, ковалентной или иного типа связью. Затем (вторая фаза) субстрат под действием присоединенного к нему фермента претерпевает изменение, делающее его более доступным для соответствующей химической реакции. На третьей фазе происходит сама химическая реакция и, наконец, образовавшиеся продукты реакции на четвертой фазе освобождаются из фермент-продуктного комплекса. Если обозначить фермент Е, субстрат 5, активированный субстрат 5 и продукт реакции Р, то указанная последовательность процессов выразится нижеследующей схемой [c.102]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология