Гемоглобин человека, молекулярный вес

Белки представляют собой биополимеры с высоким молекулярным весом. Так, например, молекулярный вес яичного альбумина составляет 45 0(Ю, гемоглобина человека — [c.54]

Фиг. 48. Молекулярные массы и коэффициенты седиментации окси-гемоглобина человека и миоглобина кашалота при различных концентрациях этих белков.

Гемоглобин — это тетрамерный белок, состоящий из четырех субъединиц, каждая из которых состоит из гема и одной молекулы белкового компонента — глобина (рис. 5.5). Модель трехмерной четвертичной структуры гемоглобина была показана на рис. 1.14. Молекулярная масса гемоглобина человека составляет 64 500. [c.208]

В случае клеток эукариот техника генетических манипуляций разработана значительно слабее. Здесь больше полагаются на спонтанные мутации, приводящие к какому-либо фенотипическому дефекту. Последний может быть обнаружен непосредственно в полевых исследованиях, в лаборатории или в клинике, иногда в результате систематического поиска, но часто как побочный продукт другой работы. Например, многие мутации, затрагивающие гемоглобин, приводят к анемиям, а последние легко распознаются клинически. В результате известно очень большое число мутантных форм гемоглобина человека, установлены различия в аминокислотной последовательности, а в некоторых случаях поняты причины функциональных изменений. Например, гемоглобин Сидней содержит единственную замену — валин в 67-м положении /3-цепи заменен в нем на аланин. Фенотипическим проявлением такой замены в клинике является гемолитическая анемия. Эритроциты при этом становятся хрупкими и легко разрушаются. Исследования выделенного из них гемоглобина показывают, что гем /3-цепей слабо связан с белком и легко отделяется. Это приводит к двум последствиям. Дефицитный по гему белок становится значительно менее эффективным переносчиком кислорода — как потому, что содержит на два связывающих кислород гема меньше, чем нормальный, так и вследствие изменения формы кривой связывания кислорода, приводящего к менее эффективному освобождению кислорода в капиллярах. Кроме того, отделяющийся гем вреден он, по-видимому, взаимодействует с клеточной мембраной эритроцита, что каким-то образом увеличивает ломкость последнего. Непрочности связывания гема с гемоглобином Сидней можно дать простое объяснение на молекулярном уровне. В нормальном гемоглобине валин способствует образова- [c.39]

Богатейший материал этого рода дали анализы первичной структуры аномальных гемоглобинов человека, где замена всего лишь одной аминокислоты в а-, Р-, у или б-цепи сопровождается возникновением каждый раз нового типа аномального гемоглобина. Таких гемоглобинов известно сейчас более двухсот. Они являются источником заболеваний человека, относящихся к категории молекулярных болезней. Так, например, при замене в Р-цепи гемоглобина человека шестого остатка глу на остаток вал возникает аномальный гемоглобин 5. Это приводит к образованию эритроцитов серповидной формы с меньшим временем жизни, результатом чего является тяжелое наследственное заболевание—серповидная анемия. [c.64]

Все известные ферменты представляют собой длинные цепи из а-амино-кислот (относительная молекулярная масса порядка 0,5 млн), свернутые в компактную форму, в которых имеется несколько реакционноспособных участков. Изучение природы ферментов показало, что, помимо белка, многие из них содержат и другие соединения. Так, например, в составе окислительных ферментов были обнаружены органические соединения железа. Эти соединения у различных окислительных ферментов оказались одинаковыми по составу. Кроме того, было выяснено, что такие же соединения железа входят и в гемоглобин крови, переносящий кислород в организме человека и животных. Комплексное соединение железа (гем) можно отделить от белка. Однако после этого ни белок, ни гем не проявляют ферментативных свойств. Отсюда следует, что высокая активность и специфичность свойственны только сложной системе, состоящей из белка и гема. В состав различных ферментов входят и комплексные соединения других металлов. В некоторых ферментах обнаружены медь, цинк, марганец, хром и другие элементы. Для некоторых ферментов уже известна первичная структура, т. е. последовательность аминокислот в длинной цепи. Вторичная структура — общий характер спирали, образуемый цепью, приближенно установлена для нескольких ферментов. О третичной структуре, т. е. природе реакционноспособных поверхностных участков молекулы, известно очень мало. [c.149]

Железо образует многочисленные комплексные соединения. Среди комплексов железа(Н) особо интересен гемоглобин - макро-циклический комплекс, благодаря которому происходит усваивание и перенос молекулярного кислорода кровью животных и человека. Ключом сложного процесса обратимого взаимодействия гемоглобина с кислородом является присоединение молекулы кислорода к исходному высокоспиновому комплексу, в котором атом железа связан с пятью атомами азота, в результате чего железо оказывается в октаэдрическом окружении, а комплекс становится низкоспиновым. [c.359]

Гемоглобин-не единственный белок, содержащийся в организме человека, который претерпевает генетические изменения, обусловленные мутациями. Все белки, глобулярные и фибриллярные, подвержены мутациям. Гемоглобину уделяют значительно больше внимания просто потому, что многие изменения молекулярной структуры гемоглобина вызывают у людей вьфаженные нарущения кровообращения или дыхания. Кроме того, гемоглобин легко выделить из [c.219]

В последнее время, действительно, было показано, что как гемоглобин взрослых людей, так и гемоглобин зародыша представляют собой смесь, по крайней мере, 3—5 различных гемоглобинов [188]. Гемоглобин взрослого человека и гемоглобин зародыша отличаются друг ог друга не только по форме кристаллов, но и по периодам идентичности на их рентгенограммах [189]. Молекулярный вес этих обоих гемоглобинов, однако, одинаков [190]. В крови детей старше 3 лет был найден еще третий тип гемоглобина, отличающийся от нормального гемоглобина взрослого человека своей устойчивостью к действию едкого натра [191]. [c.252]

На рис. 4 дан снимок молекул гемоглобина крови человека, сделанный при помощи электронного микроскопа. Ясно видно, что все молекулы имеют сферическую форму. Это объясняется тем, что нитевидные молекулы при осаждении свертываются в клубок. Таким образом, этот снимок не дает представления об истинной форме молекул. Как известно, вес шара пропорционален кубу радиуса измеряя радиус молекулярного шара на электронно-микроскопическом снимке, можно определить вес молекулы, хотя такое определение, конечно, неточно. Более целесообразно подсчитать общее число молекул в осадке на пленке, зная вес вещества. Этот метод скорее применим для демонстрации положения о дискретности материи или для наглядного подтверждения существования молекул, чем для определения их размеров. [c.50]

Железо имеет громадное значение для биологии животных организмов, так как является основным катализатором дыхательных процессов. Организм взрослого человека содержит около 4 г Ре, из которых приблизительно 57% входит в состав гемоглобина, Основной функцией этой части железа является связывание молекулярного кислорода и перенос его в ткани (X 3 доп. 18). Последние, в свою очередь, содержат органические соединения Ре, катализирующие процессы дыхания в клетках. Из отдельных частей организма наиболее богаты железом печень и селезенка. Ежедневная потребность человека в железе составляет около 5 йг для мужчин или 10 мг Для женщин и полностью покрывается обычной пищей. В больших дозах растворимые соединения железа ядовиты (соли Ре более, чем соли Ре 1). [c.326]

Исследования показали, что коэффициент поглощения дез-оксигенированного гемоглобина человека (молекулярная масса равна 64 600) в водном растворе при pH 7 и длине волны 430 нм равен 53,2 м моль . Оптическая плотность [i)=-lg(///o)] при пропускании света той же длины волны через кювету с толщиной исследуемого раствора белка 1 см равна 0,108. Определите концентрацию дезоксигенированного гемоглобина в растворе. [c.158]

Железо входит в состав гемоглобина крови, а точнее в красные пигменты крови, обратимо связывающие молекулярный кислород. У взрослого человека в крови содержится около 2,6 г железа. В процессе жизнедеятельности в организме происходит постоянный распад и синтез гемоглобина. Для восстановления железа, потерянного с распадом гемоглобина, человеку необходимо суточное поступление в организм около 25 мг. Недостаток железа в организме приводит к заболеванию — анемии. Однако избыток железа в организме тоже вреден. С ним связан сидероз глаз и легких — заболевание, вызываемое отложением соединений железа в тканях этих орга-нов Недостаток в организме меди вызывает деструкцию кровеносных сосудов. Кроме того, считают, что его дефицит служит причиной раковых заболеваний. В некоторых случаях поражение раком легких у людей пожилого возраста врачи связывают с возрастным снижением меди в организме. Однако избыток меди приводит к нарушению психики и параличу некоторых органов (болезнь Вильсона). Для человека вред причиняют лишь большие количества соединений меди. В малых дозах они используются в медицине как вяжущее и бактерио-стазное (задерживающее рост и размножение бактерий) средство. Так, например, сульфат меди (И) Си304 используют при лечении конъюнктивитов в виде глазных капель (0,25 %-ный раствор), а также для прижиганий при трахоме в виде глазных карандашей (сплав сульфата меди (И), нитрата калия, квасцов и камфоры). При ожогах кожи фосфором производят ее обильное смачивание 5 %-ньш раствором сульфата меди(П). [c.170]

Определены первичные структуры многочисленных анормальных гемоглобинов человека некоторые из них изучены методом рентгеноструктурного анализа, что сделало возможным объяснение патологических следствий генетических ошибок на молекулярном уровне. Серповидная анемия, названная так вследствие того, что эритроциты пациентов при низких значениях р(02) сплющиваются, приобретая форму серпа, является причиной смерти примерно 80 000 детей ежегодно. Анормальный гемоглобин ИЬЗ содержит в р-цепи Уа1-6 вместо 01и-6. Деоксигенированная форма НЬ8, по-видимому, агрегирует с образованием нерастворимого полимера. Один из предложенных методов лечения анемии заключается во введении низких концентраций цианат-иона, что, как полагают, вызывает карбомоилирование аминогруппы Л -концевых остатков валина-1 в а- и р-цепях. Первый из этих остатков участвует в межцепочечном взаимодействии в дезоксигемоглобине, а второй образует электростатическую связь с 2,3-дифосфоглицератом. Кар-бамоилирование предотвращает оба типа взаимодействий, способствуя тем самым сдвигу в сторону конформации оксигемоглобина и уменьшению риска агрегирования. [c.559]

Полинг и его сотрудники [17] обнаружили различия подвижности 5- и А-гемоглобинов при электрофорезе, что объясняется различием в аминокислотном составе и, тем самым, в числе заряженных групп. Полинг определил болезни гемоглобина как молекулярные. Действительно, Ингрэм [18] показал, что отличие аномальных гемоглобинов от нормального определяется замещением всего лишь одного остатка в белковой цепи, — ведь смысл текста существенно меняется при замене одной буквы . В табл. 2.4 указаны некоторые патогенные замещёния в гемоглобине человека [13, 19]. Сейчас известно около 100 мутантных гемоглобинов человека. [c.78]

Гемоглобин состоит из двух а-цепей и двух р-цепей, которые отличаются друг от друга и от цепи миоглобина лишь небольшими деталями, но в основных чертах имеют большое сходство с последней. Каждая из четырех составляющих гемоглобин цепей содержит гем-группу, образуя вокруг нее гидрофобную полость, как и в миоглобине. а-Цепь состоит из 141 аминокислотного остатка, а р-цепь — из 146 остатков. Молекулярная масса гемоглобина равна примерно 64500. Отдельные цепи не связаны ковалентно, но удерживаются друг возле друга, по-видимому, в основном за счет гидрофобных связей. Подобно мпоглобинам, гемоглобины различного происхождения несколько отличаются последовательностью аминокислот в цепях. Кроме того, известно много разновидностей патологических видоизменений гемоглобина человека. Детальную информацию о последовательности аминокислотных остатков и структур пептидных цепей можно найти в работе Дикерсона и Гейса [12]. [c.375]

В 1949 г. Полинг, Итано, Сэнгер и Уэллс обнаружили, что гемоглобин больных серповидноклеточной анемией, НЬ5, отличается по своей электрофоретической подвижности от нормального гемоглобина человека, НЬА. Э то исследование, в котором было обнаружено различие зарядов двух форм молекул гемоглобина, положило начало изучению молекулярных болезней крови. Генетики установили, что серповидноклеточная анемия наследуется по простым менделевским законам. Ген НЬ5 аллелей гену НЬА, т. е. расположен в том же локусе. Индивидуумы, гомозиготные по гену НЬЗ, обычно умирают в раннем возрасте. В их крови часто сохраняется значительное количество гемоглобина плода. У индивидуумов, гетерозиготных по этому гену, содержится примерно 40% НЬ5. Такие индивидуумы испытывают неприятные ощущения после физической нагрузки и во время -тгребывани в самолетах, не, оборудов11нных устанрБ ками для поддержания нормального атмосферного давления. В окисленной форме гемоглобины НЬА и НЬЗ нельзя различить никакими [c.222]

Порядок чередования аминокислотных остатков в полипептидных цепях (называемый первичной структурой) впервые был установлен для белка инсулина. Молекула инсулина имеет молекулярный вес около 12 ООО. Она состоит из двух полипептидных цепей, причем одна цепь содержит 21 аминокислотный остаток, а другая 30. Последовательность аминокислотных остатков в короткой и длинной цепях была установлена в период 1945—1952 гг. английским биохимиком Ф. Сейджером (1918) и его сотрудниками. Две цепи в молекуле инсулина соединены между собой связями сера — сера, расположенными между половинами цистиновых остатков (табл. 24.1). В настоящее время последовательность аминокислотных остатков установлена методом Сейджера для альфа- и бета-цепей нормального гемоглобина взрослого человека и для многих других белков. Последовательность чередования аминокислот в бета-цепи гемоглобина А человека (146 аминокислотных остатков) можно записать следующим образом (концевая аминогруппа, или N-тepминaльнaя группа) Вал-Гис-Лей-Тре--Про-Глу- Гл у-Лиз-Сер-Ал а-В а л-Тре-Ал а -Л ей-Три -Гли- Л из -Вал - Асн-В ал--Асп-Глу-Вал-Гли-Гли-Глу-Ала-Лей-Гли-Арг-Лей-Лей-Вал-Вал-Тир-Про--Три-Тре-Глн- Арг-Фен-Фен -Глу-Сер-Фен -Гли-Асп -Лей-Сер-Тре-Про- Асп--Ал а-В ал -Мет-Гли -Асн-Про-Лиз-В ал - Лиз-Ал а-Гис-Гли-Лиз-Лиз-В ал-Лей--Гли-Ал а -Фен-Сер-Асп -Гли -Л ей-Ал а -Гис-Л ей-Асп -Асп -Л ей-Лиз-Гли-Тре--Фен-Ала-Тре-Лей-Сер-Глу-Лей-Гис-Цис-Асп-Лиз-Лей-Гис-Вал-Асп-Про--Глу-Асн-Фен -Арг-Л е й-Л ей-Гли-Асн -В ал -Лей-В ал-Цис-Вал-Л ей-Ал а-Гис--Гис-Фен-Гли-Лиз-Глу-Фен-Тре-Про-Про-Вал-Глн-Ала-Ала-Тир-Глн-Лиз--Вал-Вал-Ала-Гли-Вал-Ала-Асн-Ала-Лей-Ала-Гис-Лиз-Тир-Гис (концевая карбоксильная группа, или С-терминальная группа). Такая последовательность для альфа-цепи (141 остаток) в известной мере аналогична чередованию аминокислот в бета-цепи примерно 75 аминокислотных остатков занимают по существу те же места в цепях. Альфа-цепь гемоглобина гориллы отличается от аналогичной цепи гемоглобина человека тем, что в двух случаях аминокислотные остатки оказываются взаимозамещенными, а бета-цепи этих белков отличаются лишь одним замещением. Различие между гемоглобином лошади и гемоглобином человека заключается приблизительно в 18 замещениях в каждой цепи. Эти наблюдения и множество других такого рода данных для различных белков служат очень веским независимым доказательством теории эволюционного развития. [c.681]

НО очищать, пропуская 8 М раствор ее через слой катионо- и анионообменной смолы амберлит МВ-1 очищенные растворы мочевины можно хранить при 4° около двух недель. Проба для титрования должна содержать от 0,5 до 1,0 мкмоль SH-rpynn ее растворяют в 20—30 мл 0,2 М трис-буфера (доведенного до pH 7,2—7,4), содержащего 0,01 М КС и в случае надобности — 8 Л4 мочевину. Добавление КС способствует быстрому возвращению тока к нулю в начале титрования. На фиг. 46 приведена кривая титрования, полученная Коулом и др. [16] для гемоглобина человека. Найденное путем экстраполирования число SH-rpynn в гемоглобине составляет 5,9 на молекулу с молекулярным весом 66 ООО. [c.102]

Возникает вопрос почему в процессе эволюции ие исчезли больные дрепаноцитозом, поскольку этот признак ведет к гибели гомозиготного потомства Объяснение здесь допустимо следующее. Все индивидуумы, имеющие хотя бы частично серповидные эритроциты, оказались невосприимчивы к малярии. Малярийный плазмодий не может жить в крови подобных людей. В условиях Африки, где борьба с малярией велась плохо, это вызвало естественный отбор гетерозиготных особей, несущих мутированный ген, и число наследственных больных пе падало, а возрастало с течением времени. Объяснение природы этого заболевания было найдено Лайнусом Полингом. Он предположил, что происходящая мутация относится к цистрону, который управляет синтезом гемоглобина, т. е. белка, переносящего в организме человека молекулярный кислород. Полинг с сотрудниками изучил свойства мутированного гемоглобина и сравнил его с нормальным. Оказалось, что электрофоретическая подвижность аномального гемоглобина отличается от подвижности нормального. Подобным способом были изучены темоглобины многих заболеваний крови. В настоящее время найдено уже свыше 10 различных мутированных гемоглобинов. Некоторые из них, по-видимому, безобидны, другие связаны с тяжелыми поражениями. Полинг назвал их болезнями молекул . Это остроумно, но не точно заболевает, понятно, организм человека вследствие изменений в структуре определенной функционально важной молекулы. [c.416]

Гемоглобин, придающий окраску красным кровяным тельцам, представляет собой сложный белок. Гемоглобин состоит из белковой части (глобин) и четырех гемов. Гем — это соединение протопор-фирина с ионом железа. Молекулярный вес гемоглобина человека колеблется от 63 ООО до 67 ООО. [c.362]

Во-первых, я умышленно излагаю лишь часть того разнообразного экспериментального материала, который на самом деле лег в ее основу. Не внося серьезных искажений в истинную цепь событий (в том виде, в каком она мне представляется), я старался рассматривать основные открытия молекулярной генетики в той форме, в какой они выявлялись по мере исследования гемоглобина человека и кролика, триптофан-син-тазы и Р-галактозидазы Es heri hia oli, аппарата синтеза ДНК, РНК и белка этой кишечной бактерии и при работе с тремя или четырьмя вирусами, размножающимися на Е. соН. Поэтому в моем изложении имеются [c.11]

За последнее десятилетие были достигнуты значительные успехи в дальнейшем установлении точного строения различных белков. Хотя гидролиз белков и последующий анализ гидролизата, который широко использовался раньше, давал возможность получать данные об относительном содержании и природе входящих в состав белка аминокислот, он не позволял сделать какие-либо выводы о распределении аминокислот в полипептидной цепи молекулы белка. Методы анализа и разделения аминокислот до сороковых годов были очень длительными и трудоемкими н требовали сравнительно больших количеств исходного продукта. Разработанные в 40-х годах новые методы анализа и разделения аминокислот и определения концевых групп в молекулах белков и не слишком высокомолекулярных полипептидов создали возможность наметить основные направления решения исключительно важной проблемы выяснения специфической последовательности аминокислот в молекулах некоторых сравнительно простых белков. Первым большим достижением в этой области химии была расшифровка Сангера с сотр. [4] последовательности аминокислот в молекуле инсулина. С момента опубликования этой важнейшей работы, достигшей цели, которая в течение длительного времени казалась неосуществимой, была полностью выяснена последовательность аминокислот у нескольких белков. Установление того факта, что молекулы специфического белка являются однородными по молекулярному весу и содержат строго определенную последовательность аминокислотных звеньев, неизменную для всех макромолекул, явилось одним из наиболее важных достижений химии белка. В число белков, для которых была выяснена последовательность аминокислот, входят инсулин [4], цитохром С [5—7 , белок вируса табачной мозаики [8—10], рибонуклеаза [11 — 13], а- и Р-цепи гемоглобина человека [14, 15], миоглобин кита [16—18], кортикотропин [19—21], глюкагон [22] кроме того, была установлена последовательность аминокислот в некоторых полипептидах более низкого молекулярного веса и частично выяснена последовательность аминокислот у нескольких высокомолекулярных белков [23]. [c.329]

Молекулу гемоглобина изучать легче, чем молекулу любого другого белка человека. Гемоглобин-основной белок эритроцитов, и для его выделения не требуется сложных биохимических методов. Неудивительно поэтому, что именно об этом белке мы знаем больше, чем обо всех остальных. Исследования по генетике гемоглобина человека, изучение аминокислотной последовательности и структуры его молекулы продвигались очень быстро. В молекулярной генетике человека они сыграли такую же роль, как изучение дрозофилы и бактериофагов в общей генетике. Большинство концепций, разработанных для этой системы, являются общими для других белков. Действительно, многие концептуальные принцихш генетики человека можно иллюстрировать примерами из генетики гемоглобина. [c.70]

Серповидноклеточная анемия молекулярное заболевание. Изучение гемоглобина человека началось с открытия наследственного заболевания-серповидноклеточной анемии. В 1910 г. Херрик [1121] обнаружил у студента-негра, страдающего анемией, особую аномалию эритроцитов они были серповидной формы. Вскоре выяснилось, что такая патология довольно часто встречается у американских негров. Больные страдали от гемолитической анемии и частых болей в кишечнике и скелетных мышцах. Было показано, что больные серповидноклеточной анемией гомозиготны по гену, который в гетерозиготном состоянии (примерно у 8% американских негров) вызывает гораздо менее выраженное отклонение присутствие в крови некоторого количества серповидных эритроцитов [1226]. [c.70]

Анализ нуклеотидных последовательностей ДНК и аминокислотных последовательностей позволяет уточнить представление о механизмах возникновения мутаций. При этом особенно информативными оказались варианты гемоглобина человека (разд. 4.3). Большинство известных мутаций возникло в результате замены одного основания на другое меньшинство возникает вследствие делеций нескольких пар оснований, сдвига рамки считывания, элонгации полипептидной цепи, обусловленной мутацией в терминирующем кодоне, и рекомбинационных событий, приводящих к мутационноподобным эффектам (гемоглобин типа Lepore). При переходе на молекулярный уровень снова возникает множество вопросов, некоторые из которых нам уже известны из обсуждения исследований на фенотипическом уровне. [c.185]

Как уже отмечалось, одно из важней-пшх следствий гипотезы нейтральности-это положение о линейной зависимости частоты накопленных замен от времени, т. е. предсказание существования молекулярных часов эволюции. Для проверки концепции эволюционных часов требовались оценки времени разделения соответствующих ветвей филогенетического древа, полученные с использованием независимой шкалы времени, основанной, например, на палеонтологических данных. Участники ведущихся в литературе дискуссий относительно рассматриваемого следствия из гипотезы нейтральности часто оперируют этими данными. Для обоснования концепции эволюционных часов приводят, например, следующий аргумент некоторые глубоководные виды рыб с незапамятных времен обитают в океане и экологические условия их обитания должны быть очень сходны, если не одинаковы, на протяжении всего времени их существования тем не менее эволюция белков этих рыб протекала с постоянной скоростью, а- и -цепи гемо-глобш1а у млекопитающих, отличных у человека, со времени разделения дивергиро-вали в такой же степени, как а- и -цепи гемоглобина человека и гемоглобина рыб. С другой стороны, более детальные исследования некоторых частей филогенетических древ выявили отклонения от ли- [c.22]

После многолетних исследований серповидноклеточной анемии (малокровия) стало очевидным, что мутация определенного гена приводит к изменениям химической структуры молекулы гемоглобина. Основной тип гемоглобина взрослого человека состоит из четырех полипептидных (белковых) цепей двух идентичных а-цепей и двух идентичных Р-цепей (агРг). В 1957 г. В. Ингрем обнаружил, что нормальный и серповидноклеточный гемоглобины содержат одинаковые а-цепи, но различные (3-цепи. Различия между нормальной и мутантной (З-цепью заключались в том, что в серповидноклеточном гемоглобине остаток глутаминовой кислоты в 6-м положении заменен на остаток валина. Таким образом, различия между нормальным и мутантным вариантом, вызывающим заболевание, явились следствием молекулярного события — замены единственной аминокислоты в соответствующем белке. Выяснение природы серповидноклеточной анемии дало название целому классу заболеваний человека — молекулярные болезни . [c.72]

Молекулярная структура кислородиереносящих белков удивительна в процессе биологической эволюции природа создала несколько типов молекул для переноса кислорода. Все они ярко окрашены. Кислородпереносящие белки можно разделить на три больших семейства гемоглобин, хорошо знакомое красное вещество в крови человека и многих других животных гемоцианин, голубой пигмент в крови многих моллюсков и членистоногих гемэритрин , белок вишневого цвета в физиологических л<идко-стях организмов некоторых мелких беспозвоночных. Все они относятся к металлопротеинам. Гемоглобины содержат железо в составе гема гемоцианины имеют в активных центрах два атома меди (разд. 6.5), а гемэритрипы — два атома железа. Гемоглобин— это красный белок красных кровяных телец, который переносит кислород из легких к тканям иа долю гемоглобина крови приходится примерно три четверти содержания железа в человеческом теле [232]. [c.359]

ГЕМОГЛОБИН (греч. haima — кровь и лат. globus — шар) — красные пигменты эритроцитов крови человека и животных. Г. представляет собой сложные белки группы хромопротендов они переносят молекулярный кислород от легких к тканям. В крови человека содержится около 750 г Г., т. е. н среднем 14,5% всей массы крови. Г.— кристаллы, хорошо растворимые в воде и нерастворимые в спирте, эфире и хлороформе. В состав Г. входит железо. [c.68]

Большое значение имеет комплексообразование железа с биолигандами [2, с. 165—184]. Особенно важен гемоглобин — железосодержащая белковая молекула, выполняющая в крови животных и человека функции переносчика кислорода. Гемоглобин содержит белок глобин и четыре гема , представляющих собой порфириновый комплекс железа (II), где атом железа образует связь с четырьмя атомами азота порфиринового кольца и одну связь с атомом азота гистидина— аминокислоты, входящей в состав б1елка глобина. Шестое место в координационной сфере железа (II) может быть занято молекулярным кислородом О2, а также лигандами типа СО, СЫ и др. Если гемоглобин вступил во взаимодействие, например, с СО, он теряет способность обратимо присоединять О2. В таком случае организм погибает от гипоксии. Этим объясняется высокая токсичность СО, СК - и подобных им лигандов. [c.134]

В 1902 г. английский врач А. Е. Гаррод (1857—1936) исследовал вольных, у которых моча темнела при стоянии на воздухе, и обнаружил, что изменение цвета вызвано присутствием в моче гомогентизино-вой кислоты, или 2,5-диоксифенилуксусной кислоты. Он описал это явление как врожденную ошибку обмена веществ . Позднее было установлено, что это результат генетической мутации фермент, который превращает гомогентизиновую кислоту в теле здорового человека в другие вещества, у больных или не синтезируется совсем или, возможно, синтезируется в измененной форме, не обладающей каталитической активностью. В 1949 г. была открыта причина другой генетической болезни— серповидноклеточной анемии, которая обусловлена присутствием в организме мутантного гена, детерминирующего синтез аномальной полипептидной цепи гемоглобина. В -цепи молекулы гемоглобина у больных серповидноклеточной анемией происходит замена одного аминокислотного остатка глутаминовой кислоты на валин, что уже было описано в разд. 15.6. Поскольку появление аномальных молекул гемоглобина влечет за собой болезнь, серповидноклеточная анемия была названа молекулярной болезнью. С 1949 г. обнаружены сотни молекулярных болезней. Для многих из них установлена природа генной мутации и соответствующее изменение в структуре молекулы белка, зависимого от мутировавшего гена. Для ряда таких болезней обнаружение нарушения на молекулярном уровне позволило практически полностью объяснить симптомы заболевания. [c.467]

У человека было обнаружено свыше 50 аномальных разновидностей гемоглобина. В одной из них остаток глутаминовой кислоты в каждой из р-цепей замеш ен остатком валина. Столь ничтожное, казалось бы, изменение снижает ионный заряд молекулы и степень диссоциации между гемом и глобином. Пониженная полярность облегчает, по-видимому, кристаллизацию несимметричных молекул гемоглобина, не содержащих кислород, заставляя эритроциты принимать несвойственную им форму. Такие эритроциты быстро разрушаются селезенкой, что приводит к гемолитической анемии. Эта молекулярная болезнь (термин введен Л. Полингом) известна под названием серповидноклеточной анемии. [c.493]

Гематит — широко распространенный минерал железа РегОз, одна из главнейших железных руд. Цвет Г. черный до темно-стального и вишнево-красного. В природе встречается несколько разновидностей Г железный блеск, железная слюда, красный железняк. Г. может быть получен искусственно. Из Г. руд выплавляют чугун. Г. применяется в лакокрасочной промышленности как минеральный пигмент (железный сурик), в производстве клеенки, линолеума, красных карандашей, художественных шрифтов, стойких окрашенных эмалей, как поделочный камень и т. д. Гемоглобины (от греч. haima — кровь и лат. globus — шар) — красные пигменты эритроцитов человека и животных. Г.— сложные белки, осуществляют перенос молекулярного кислорода от органов дыхания к тканям. [c.37]

Вся эволюция аэробных организмов, в том числе и человека, обеспечивается побочным продуктом, выделяющимся в этом процессе,— молекулярным кислородом. Имеющийся в кровяном русле млекопитающих специальный пигмент гемоглобин доставляет кислород из легких в клетки и ткани организма. Он состоит из белка глобина, связанного с простетической группой — пигментом, известным под названием гем. Поражает очень близкое сходство в строении гема и хлорофилла. Это дает основание полагать, что в процессе эволюции оба пигмента имеют общее происхождение. [c.216]

Очень высокой специфичностью действия характеризуются ферменты—белковые вещества, являющиеся катализаторами биохимических процессов. Ферменты занимают промежуточное положение между гомогенными и гетерогенными катализаторами, поскольку представляют собой макромолекулы. Так, фермент нитрогеназа, ответственный за фиксацию атмосферного азота клубеньковыми бактериями, имеет молекулярную массу около 350 ООО а.е.м. (примерно в пять раз большую, чем гемоглобин). В организме человека действует несколько десятков тысяч ферментов, катализирующих специфические реакции. 3 современной биотехнологии внедряется широкое использовакт е иммобилизованных, закрепленных на полимерном носпгеле, ферментов. Это позволяет проводить реакции по хорошо отоа-ботанной в про, Ы1[[ленности технологии гетерогенного катализа. [c.53]

Различие между цистроном и геном как единицей функции, в сущности, уловить трудно. В клетках человека два гена, детерминирующие а- и -цепи молекулы гемоглобина, не сцеплены и даже могут быть локализованы в разных хромосомах. Как мы увидим в следующем разделе, два гена, контролирующие синтез триптофансинтетазы у Е. oli, очень тесно сцеплены, но тем не менее обособлены. Напротив, у нейроспоры синтез фермента, очень сходного по функции, механизму действия и даже по молекулярному весу с трип-тофансинтетазой Е. соИ, детерминируется двумя цистронами одного и того [c.494]

СОСТОИТ из нескольких гетерогенных компонентов, к которым относится, в частности, у-глобулиновая фракция, или фракция антител. Около 40% крови приходится на эритроциты, которые в свою очередь на 35% состоят из гемоглобина — белка с молекулярным весом 64 500. Роль эритроцитов сводится просто к тому, чтобы не дать гемоглобину диффундировать из кровяного русла. Нормальный гемоглобин взрослого человека, обозначаемый символом НЬА, состоит из четырех по.липептидных цепей двух одинаковых а-цепей, каждая из которых содержит 141 аминокислотный остаток, и двух одинаковых более длинных р-це-пей, содержащих по 146 аминокислотных остатков. М-концевые участки этих цепей имеют следующий состав Вал-Лей-Сер-Про-Ала-Асп-Лиз-(а-цепь) и Вал-Гис-Лей-Тре-Про-Глу-Глу-Лиз-(р-цепь). С каждой цепью соединена также группа гема, несущая атом железа. Таким образом, в одной молекуле гемоглобина имеется четыре гемогруппы. Железо находится в геме в состоянии двухзарядного иона Ре +. Может возникнуть вопрос, есть ли смысл приписывать молекуле гемоглобина структуру гРа Не проще ли считать ее димером ар Однако при нормальных условиях роль переносчика кислорода в организме играет именно структура ааРг, простой димер ар способностью переносить кислород, по-види мому, не обладал бы (см. разд. 5 гл. XXII). Ряд других данных, в том числе данные по титрованию и равновесию диссоциации, о которых пойдет речь ниже, также свидетельствуют в пользу структуры агРг как наиболее простой структурной единицы гемоглобина. Пространственное строение этой единицы будет детально рассмотрено в разд. 2 гл. XV. [c.222]

Относительно ферментативных свойств церулоплазмина имеются противоречивые данные, в особенности это касается реакции окисления аскорбиновой кислоты [25, 50]. В настоящее время считают, что ионы меди(II) церулоплазмина попеременно восстанавливаются и окисляются, взаимодействуя то с ионами железа (II), то с молекулярным кислородом [51]. В процессе этих превращений могут окисляться некоторые соединения, в том числе ДОПА и аскорбиновая кислота. Осаки и сотр. [52] для обозначения этого свойства ввели термин ферроксидазная активность . По их предположению церулоплазмин способствует окислению железа(II), хранящегося в печени, после чего железо(III) может быть связано в трансферрин. Действительно, с его помощью можно вызвать мобилизацию железа из депо печени, что было проделано in vivo на опытах со свиньями, в организме которых был дефицит меди, хотя пока не доказано, связано ли это явление с какими-либо физиологическими или патологическими последствиями. Так, например, у больных, страдающих болезнью Вильсона, годами может сохраняться дефицит церулоплазмина или даже наблюдается полное его отсутствие, что особенно часто бывает во время лечения. Тем не менее, хотя к моменту начала лечения анемия может достигать средней стадии, почти у всех таких пациентов содержание гемоглобина и гематокрита вскоре достигает нормального уровня, а в метаболизме железа не наблюдается каких-либо видимых отклонений от нормы. Эти парадоксальные явления нашли объяснение после того, как Тофам и Фриден [54] сообщили об идентификации и выделении в чистом виде из сыворотки крови человека нового медьсодержащего белка, отличающегося от церулоплазми- [c.369]

ГЕМОГЛОБИНЫ — красные пигменты эрит]эоци-тов крови человека и позвоночных животных, являющиеся сложными белками группы хромопротеидов (хромопротеинов) и осуществляющие перенос молекулярного кислорода от легких или др, органов дыхания к тканям, В крови человека в среднем содержится, 14,5% Г,, его общее количество ок, 750 г в крови млекопитающих — ок, 12,7 е на 1 ке веса животного. Концентрация Г, в крови животных разных видов различна напр, в крови овцы 9% Г., лошади 18%. Г, различных видов позвоночных животных имеют близкие мол, веса (порядка 66 000—68 ООО) отличаются химич, составом и строением белкового компонента глобина, Г. содержат одну и ту же простетич, (небелковую) группу, на долю к-рой приходится ок. 4% от веса Г. Простетич. группа в молекуле Г, нредставлена 4 одинаковыми железоиорфлрино- [c.418]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология