Механизм переноса активного центра

Особенности адгезии полимеров заключаются в формировании адгезионных связей, которые определяются структурами активных центров субстрата и адгезива. Предполагается, что на границе адгезив - субстрат действует механизм переноса электрона через второй электронный слой, при этом образуются электрически заряженные частицы. Аналогичные результаты были получены для эпоксидных смол [4], [c.8]

В Л. имеется общий для мн. дегидрогеназ (катализируют окислит.-восстановит. р-ции с переносом водорода от одного соед. к другому) структурный фрагмент, связывающий НАД, к-рый состоит из 6 плотно упакованных параллельных Р-цепей и неск. а-спиральных участков. Первичная структура определена для Л. из ряда источников (для Л. из акулы изучены структура активного центра и механизм каталитич. действия). Ингибиторы Л.-соед., реагирующие с группой SH, и гидроксиламин. [c.574]

Механизм переноса активного центра [c.187]

Существуют различные предположения относительно действительного механизма переноса активного центра между циклогекса-аом и другими предельными углеводородами, например перенос энергии возбуждения и заряда. В результате такой передачи энергии может измениться стационарная концентрация промежуточных [c.187]

Механизм распространения таких пламен уже не является чисто тепловым, по его определению (в 12), и должен быть классифицирован, как смешанный диффузионно-тепловой, в том смысле, что распространение реакции осуществляется не только переносом тепла—кондуктивным и диффузионным, но и диффузионным переносом активных центров. Поскольку диффузионно-тепловой механизм распространения пламени по существу связан с развитием реакции через разветвленные цепи, представляет особый интерес выяснение свойств пламени в таких системах, в которых невозможно развитие разветвленной цепной реакции. [c.196]

Второй подход к кинетике реакций в пламени заключается в расчете скорости распространения не по формальной кинетике, а по принятому механизму реакции с учетом переноса активных центров по методам, рассмотренным выше. Для неразветвленных цепей Сполдинг [15] рассчитал скорость пламени распада гидразина, а Истратов и Либрович [21] — скорости пламени хлороводородных смесей. Сполдинг пользовался численным методом нестационарного установления режима, Истратов и Либрович — усовершенствованным методом баланса, причем согласие между расчетом и опытом оказалось даже лучше, чем можно было ожидать, учитывая недостаточно большие значения E IRT - Пришлось искать специальные объяснения для слишком высокой точности приближенной теории. Сопоставление опыта и расчета для реакций с разветвляющимися цепями является делом будущего. [c.388]

Ферменты, подобные химотрипсину, содержащие серин в АЦ и катализирующие реакции гидролиза, называют сериновыми гидролазами. Они сходны как по строению активных центров, так и по механизму их действия. В реакции обязательно участвует вода, а сама реакция, как правило, протекает в две стадии ацилирования и деацилирования. Другая особенность действия химотрипсина - наличие системы переноса заряда в его активном центре, что позволяет отнести механизм действия химотрипсина к кислотно-основному катализу. [c.32]

Перенос валентности низкомолекулярными радикалами является эффективным механизмом миграции активных центров в твердых полимерах. [c.105]

Остановка роста макромолекул может происходить по двум принципиально различным механизмам. Обрывом цепи называют реакции, сопровождающиеся гибелью активных центров, в результате чего одновременно с остановкой роста макромолекулы происходит обрыв кинетической цепи. Возможен также обрыв материальной цепи с одновременным переносом активного центра на другую частицу (молекулу мономера, растворителя, полимерную цепь и пр.). При этом кинетическая цепь сохраняется, и такие реакции получили название переноса (или передачи) цепи. Если в процессе полимеризации реакции переноса цепи не протекают, каждый активный центр приводит к образованию одной макромолекулы (длина кинетической цепи соответствует числу звеньев в полимерной цепи). При наличии реакций переноса цепи в результате каждого акта инициирования образуется несколько молекул полимера, т. е. кинетическая цепь оказывается значительно длиннее цепи материальной. [c.106]

Как видно, свободная энергия переноса молекулы реагента из воды в мицеллярную фазу может практически полностью компенсировать предполагаемую потерю энтропии при включении молекулы общеосновного или общекислотного катализатора в переходное состояние реакции. Эта компенсация и обусловливает некоторое подобие механизмов ферментативного и мицеллярного катализа. В отличие от реакций высокого кинетического порядка, протекающих в результате взаимодействия низкомолекулярных реагентов непосредственно в растворе, в том и другом случае катализа почти отсутствует неблагоприятный инкремент свободной энергии активации, связанный с потерей поступательного и вращательного движений при включении в переходное состояние реакции дополнительной частицы. Разумеется, конкретный механизм этого явления в каждом из видов катализа несколько иной. В мицеллярном катализе имеет место рассмотренная выше компенсация энтропийных потерь за счет свободной энергии термодинамически выгодных ионных и гидрофобных взаимодействий реагента с мицеллой. В ферментативном катализе компоненты активного центра (злектрофильные и нуклеофильные группы) заранее связаны с белковой глобулой (как правило, химически) и обладают до- [c.122]

Биоэлектрокатализ открывает новые возможности в изучении действия биокатализаторов. Электрохимические методы позволяют выяснить тонкие детали молекулярных механизмов действия ферментов. Экспериментальное исследование зависимостей тока от потенциала, концентрации фермента, концентрации ионов водорода и субстратов с последующим анализом на основе теории электрохимической кинетики помогает выявить механизм превращений субстрата в активном центре фермента. Например, исследование кинетики действия медьсодержащей оксидазы, иммобилизованной на электроде, показывает, что наиболее вероятный механизм действия активного центра включает стадию присоединения кислорода, быстрый равновесный перенос одного электрона, двух протонов и синхронный замедленный перенос двух электронов на лимитирующей стадии процесса. Кинетическое исследование с привлечением структурных данных дает представление о молекулярном механизме действия оксидазы. [c.69]

Качественный аспект проблемы подбора катализаторов. Теоретические предпосылки качественного этапа прогнозирования каталитической активности в значительной мере опираются на классификацию механизмов гетерогенного катализа. Самая общая классификация предполагает разделение механизмов гетерогеннокаталитических реакций на локальные и коллективные. Локальный механизм проявляется, когда взаимодействие субстрата с катализатором в ходе каталитического акта обусловлено индивидуальными свойствами атома поверхности твердого тела, играющего роль активного центра, при этом на гетерогенный катализ полностью переносятся представления гомогенного катализа. Если протекание реакции определяется свойствами катализатора как твердого тела, то говорят, что проявляется коллективный механизм [2]. [c.58]

Можно также отметить, что на вероятность внутримолекулярного переноса протона указывают работы по дейтерообмену [15, 16], в которых отмечены независимость изомеризации и дейтерообмена олефина с катализатором, а также отсутствие четкой корреляции изомеризации и дейтерообмена с растворителем. В свете сказанного, концепции [17] о диссоциативном (перенос протона с участием одного активного центра катализатора) и ассоциативном (перенос протона с участием двух активных центров) механизмах представляются устаревшими. [c.97]

Значение 10 характерно для величины многих ферментов (см. рис. 109). Кроме того, укажем, что оптимальное значение рКа 7, необходимое для эффективного катализа, соответствует р/Са имидазольной группы остатка гистидина (который входит, как известно, в активный центр многих ф ерментов) [34, 44]. На этом основании Эйген и Хам-мес полагают, что максимальная скорость ферментативного катализа ограничена скоростью элементарной стадии переноса протона (в кислотно-основных механизмах катализа) [37]. [c.273]

Как показано в табл. 4.11, (Оа) и г(НВ), представляющие выходы Вз и НВ на 100 эв энергии, поглощенной циклогексаном- 12, сильно изменяются при переходе от одного растворителя к другому. Изменение выходов ИВ и В2 в различных растворителях может быть объяснено с помощью механизма, включающего перенос активного центра от одного компонента смеси к другому. Например, в циклопентане активный центр переносится от молекул растворителя к циклогексану-Й12> з в -декане — к молекулал растворителя. Сходные результаты были получены Стоуном и др. [114], использовавшими другие полностью дейтерированные вещества. [c.185]

Марк предложил новый механизм стереоспецифической полимеризации, из которого следует, что на поверхности раздробленных частиц Т1С1з находятся активные центры, имеющие характер комплекса, образованного алкильным и галоидным соединениями. Каждый из этих активных центров дает начало роста полимерной цепи до тех пор, пока в результате реакции переноса цепи эта цепь не оборвется. Ниже приведен предложенный им механизм полимеризации через образование комплекса и показан на примере этилена механизм действия активного центра [c.31]

Для того чтобы сопоставление макрокинетических характеристик реакции в ламинарном и турбулентном пламенах стало однозначным, необходимо заранее независимым путем установить эти характеристики. А так как это возможно осуществить только для реакции, идущей вне пламени, то становится необходимым выбрать такую систему, для которой макрокинетические характеристики реакций, протекающих вне пламени, полностью совпадали с соответствующими характеристиками, относящимися к пламенам. Для этой цели заведомо не подходят пламена с реакциями, идущими по механизму сильно разветвленных цепей, так как перенос активных центров внутри реакционной зоны элиминирует в относительно холодных ее частях самую трудную стадию зарождения и тем самым создает принципиальное отличие для условий развития реакции в пламени по сравнению с внепламенной системой. В таких пламенах эффективная энергия активации должна быть значительно снижена по сравнению с внепламенной реакцией. [c.155]

ДЛЯ ферментативных реакций. Число оборотов А -3-кетостероидизомеразы равно 2,8-10 с при 25° С и pH 7,0 [69). Отдельные стадии в каталитическом процессе должны протекать по крайней мере также быстро, как и реакция в целом, так что стадии переноса протона внутри фермент-субстрат-ного комплекса осуществляются быстрее, чем обмен протона с растворителем. Таким образом, чтобы объяснить наблюдаемое отсутствие обмена с растворителем, нет необходимости постулировать какой-либо механизм, защищающий активный центр от проникновения в него протонов растворителя. Числа оборотов глюкозофосфатизомераз [71] ле кат в диапазоне 2,5...6 -10 с . По порядку величин эти значения сравнимы с ожидаемыми скоростями обмена протона, так что частичный обмен протона с растворителем в этой реакции не представляется неожиданным. [c.171]

Исследования по структуре полимеров позволили Натта сделать предположение об анионно-координационном механизме полимеризации олефинов, поскольку для катионной полимеризации вследствие существования ряда стабильных катионов СНз <СН2Н <СНК2 <СК з (где Й—углеводородный радикал) характерен перенос активного центра с конца на внутренние звенья цепи путем передачи гидрид-иона (№), так как в этом случае образуется более замещенный, а следовательно, и более [c.22]

Активными компонентами катализаторов для прямого гидрообессеривания нефтяных остатков служат Ni, Со, Мо и W носителями— окиси алюминия и кремния, природные и синтетические алюмосиликаты. Носитель играет важную роль в механизме отложения кокса и металлов на поверхности катализатора. С увеличением активной поверхности, объема и радиуса пор гидрообессеривание улучшается, однако высокопористые катализаторы малопрочны. Интересны сообщения [153, 154] о том, что можно рассматривать как гидрирующий катализатор. Автор утверждает, что при щелочной обработке такой окиси алюминия образуются активные центры двух типов активный железный центр, вызывающий диссоциацию молекулы водорода окисноалю-миниевый центр (вероятно, льюисовская кислота), который может адсорбировать ненасыщенные углеводороды. Процесс гидрирования, по-видимому, протекает с переносом водорода между указанными центрами. [c.255]

Как указывалось в предыдущем разделе, близкое геометрическое расположение триады А5р-Н1з-5ег в активном центре сериновых протеаз называлось системой с переносом зарядов. Эти группы находятся в гидрофобном окружении во внутренней области фермента, и атаке гидроксильной группой серииа способствует отщепление протона по механизму общеосновного катализа имидазольным кольцом остатка гистидина. Это приводит к [c.226]

Наблюдаемому эффекту [уравнение (4.39)] трудно найти объяснение с помощью простой экстракционной модели (схема 4.18), где механизм гидрофобного фермент-субстратного взаимодействия представляет собой лишь перенос субстратного фрагмента Н из воды в невод-ную среду и, следовательно, выигрыш свободной энергии не может превысить величину АОэкстр-, Очевидно, механизм гидрофобного фермент-субстратного взаимодействия более сложный, чем (4.18). По-видимому, гидрофобная полость в активном центре фермента контактирует в свободном состоянии с водой и образование комплекса с субстратом КХ полностью или частично (в зависимости от размеров субстратной группы К) экранирует [c.154]

В согласии с механизмом (4.40) субстратоподобный ингибитор действительно вытесняет из активного центра несколько молекул воды, как это было обнаружено при рентгеноструктурном анализе кристаллического химотрипсина [123]. Однако этот механизм не согласуется с данными по влиянию среды на гидрофобное фермент-субстратное взаимодействие (см. 4 этой главы). Кроме того, механизм (4.40) противоречит тому, что двойной выигрыш свободной энергии экстракции реализуется лишь в переходном состоянии химической реакции [см. уравнение (4.39)], в то время как в комплексе Михаэлиса вклад гидрофобного фермент-субстратного взаимодействия меньше [см. уравнение (4.29)]. Иными словами, в химотрипсиновом катализе не вся потенциальная свободная энергия сорбции, которую предполагает модель (4.40), равная 2АСэкстр, реализуется в виде прочного связывания субстрата с ферментом. Из диаграммы, представленной на рис. 44, видно, что в комплексе Михаэлиса (или ацилферменте) реализуется в виде свободной энергии связывания E-R лишь инкремент свободной энергии сорбции, отражающий перенос субстрата из воды в неводное окружение (в среду белковой глобулы), равный АО кстр [см. также уравнение (4.29)]. Для объяснения этих фактов следует допустить, что гидрофобное фермент-субстратное взаимодействие идет в две стадии 1) образование фермент-субстратного комплекса протекает по механизму (4.19), который не противоречит данным по солевому эффекту (на их основании он был и предложен), и термодинамические закономерности его согласуются с уравнением (4.29). Этот механизм также предполагает вытеснение нескольких молекул воды из [c.155]

Был предложен еще пятый вариант [101] — общий кислотно-основной катализ с согласованным участием обеих карбоксильных групп активного центра, Glu 35 и Asp 52, по механизму простого замещения Sn2. По этой гипотезе подвижный протон карбоксильной группы остатка Glu 35 переносится па атом кислорода 0(4) расщепляемой гликозидной связи субстрата (как и н рассматриваемом ниже карбокатионном механизме, рис. 20). Однако, в от-. шчие от карбокатиониого механизма, одновременно с переносом протона здесь происходит согласованный процесс с участием другой, отрицательно заряженной, карбоксильной группы остатка Asp 52 — акцептирование протона от молекулы воды и одновременная атака образующимся гидроксильным ионом углеродного атома С(1) гликозидной связи субстрата. Такой одностадийный согласованный механизм Sn2 маловероятен, поскольку должен протекать с обращением конфигурации расщепляемой связи субстрата, что противоречит соответствующим экспериментальным данным. [c.172]

Один из методов получения субмитохондриальных частиц (СМЧ) основан на обработке предварительно выделенных интактных митохондрий ультразвуком. Полученные таким способом СМЧ представляют собой замкнутые везикулы, образованные внутренней мембраной митохондрий. Формирование везикул под действием ультразвука происходит таким образом, что обращенная в матрикс интактных митохондрий поверхность внутренней мембраны становится наружной, обращенной в окружающую среду поверхностью мембраны СМЧ. Такое изменение ориентации мембраны делает СМЧ весьма удобным, а иногда и единственно пригодным объектом для изучения механизма реакций, протекание которых в интактных митохондриях опосредовано (и может контролироваться) трансмембранным переносом веществ. Препараты СМЧ широко используются, в частности, при изучении АТФ-синтетазного комплекса, активный центр которого в этом объекте экспонирован в окружающую среду и свободно доступен для субстратов и продуктов катализируемой им реакции. [c.408]

Указанные свойства качественно очень близки соответствующим свойствам сериновых протеиназ, и механизмы катализа этими ферментами также очень близки. Данные рентгеноструктурного анализа показывают, что Н5-группа в активном центре папаина контактирует с имидазольной группой остатка гистидина на противоположной стороне впадины (гистидин-159), связанного водородной связью через удаленный кольцевой атом азота с амидной группой аспарагина-175. Так как амидная группа в мягких условиях не может действовать в качестве общего основания, близость в строении активных центров химотрипсина и папаина не дает все же возможности предложить и для последнего полную систему переноса заряда, однако принятый механизм [71], кратко суммированный на схеме (37), все же мало отличается от приведенного выше меха низма действия химотрипсина см. схемы (28) —(34) . [c.499]

Освовные механизмы катализа. Каталитич. процессы, обусловленные переносом электрона (окисление, восстановление, гидрирование, дегидрирование, разложение нестойких кислородсодержащих соединений), относят к окислительно-восстановительному катализу. Типичными катализаторами для них являются переходные металлы и их соед. простые оксиды (У О,, МпОз, М0О3, Сг Оз), шпинели (Ре О , СиСг О , сульфиды (МоЗз, WS2) и др. для р-ций в р-рах-соли и комплексные соед. переходных металлов. Высокая каталитич. активность этих в-в объясняется тем, что атомы переходных металлов могут существовать в разл. степенях окисления, изменение к-рых не требует больших энергетич. затрат. В результате перенос электрона от реагента к катализатору осуществляется легче, чем в отсутствие катализатора от восстановителя к окислителю. При одноэлеюронном переходе образуются своб. радикалы, далее участвующие в р-ции. Напр., при переходе одного электрона от активного центра молибденового катализатора к кислороду образуется ион-радикал О , участвующий далее в каталитич. окислении (Мо " -(-63-> Мо " -(-+ О Оз + С Н - продукт). Существует окислит.-восста-иовит. К, с многоэлектронным механизмом, при к-ром не образуются своб. радикалы в качестве промежут. частиц. Многоэлектронные переходы между катализатором и реагирующими молекулами возможны, если в активный центр катализатора входят неск. атомов переходного металла. Напр., в разложении Н,Оз активны комплексные соед., содержащие 2 иона Ре " в восстановлении мол. азота до N2 Н4-комплексные соед., содержащие 2 или более ионов 663 [c.336]

Активный центр Т. состоит из трех аминокислотных остатков серин-195 (принято, что нумерация аминокислотных остатков в Т. соответствует их положениям в проферменте), гистидин-57 и аспарагиновая к-та-102. Сорбционный участок содержит карбоксильную группу аспарагиновой к-ты-189, к-рая определяет специфичность Т. к положительно заряженным субстратам. Механизм каталитич. гидролиза включает стадию сорбции субстрата, расщепления пептидной связи с образованием ацилфермента и переноса ацильной группы на нуклеоф. акцептор. [c.639]

Сорбция субстрата в активном центре а-Х, обеспечивается гвдрофобной полостью. Ее размеры 1,0x0, 5x0,4 нм оптимальны для связывания боковых цепей остатков гвдрофобных аминокислот (триптофан, фенилаланин, лейцин, тирозин), а конфигурация допускает лишь определенную ориентацию субстрата. Механизм каталитич. гвдролиза включает стадию сорбции субстрата, расщепления пептвдной связи с образованием ацилфермента и послед, переноса ацильной фуппы на нуклеоф. акцептор. [c.263]

Трехмерные структуры, теперь известные для некоторых из-этих сериновых протеиназ (трипсин, химотрипсин, эластаза), показывают, что они имеют одинаковое пространственное строение активного центра с системой переноса заряда, аналогичной найденной у химотрипсина (см. рис. 24.1.14). Этот факт, возможно,, не удивителен, так как, по-видимому, все эти ферменты происходят от общего предшественника. Логическим продолжением явилось бы развитие эффективного каталитического механизма после эволюции субстратной специфичности, поэтому ферменты, следующие друг за другом в эволюционной цепи, должны иметь одинаковый каталитический участок, но различное строение центроа связывания и, возможно, других участков молекулы. [c.490]

Особое значение индуцированное соответствие имеет для целого ряда ферментов, переносящих ацильные или фосфорильные группы из одного нуклеофильного центра в другой. Ацилхимо-трипсины служат примером случая низкой специфичности в отнощении нуклеофила. Ацетил- [114] и фуроилхимотрипсин [62] легко реагируют, наравне с водой, со всеми типами спиртов, перенося ацильную группу на КОН с образованием сложного эфира. Неспецнфич еский ацильный перенос такого рода, очевидно, неприемлем в тех случаях, когда целью действия фермента является перенос ацильной группы на специфический рецептор, но, поскольку размер молекулы любого спирта превышает размер молекулы воды, полностью удалить последнюю из активного центра невозможно. В этой ситуации фермент должен выбрать между КОН и НОН путем гарантирования того, что НОН в реакцию не вступит, и индуцированное соответствие обеспечивает механизм специфичности этого типа. Ярким примером такой специфичности является перенос фосфорильной группы на глюкозу, катализируемый фосфоглюкомутазой и гексокиназой. [c.517]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология