Белки дипольные моменты

Основной структурной единицей полипептидной цепи является пептидная связь — звено типа вторичных амидов. Для пептидного звена рентгенографическим методом определены валентные углы и межатомные расстояния, показанные на рис. 64. Исследование дипольных моментов и других свойств показало, что пептидная группа, как правило, имеет в белках трансоидную конформацию. Исключением являются соединения, в которых группировка —СО—МН— входит в состав цикла с небольшим числом звеньев и поэтому может существовать только в 1(ис-форме. [c.636]

Характерной особенностью межмолекулярных водородных связей является их направленность три атома Л, Н и 5, участвующие в образовании водородной связи, расположены на одной прямой. При этом расстояние Л — Н...В для различных веществ составляет 2,5— —2,8 А. Посредством водородных связей молекулы объединяются в димеры и полимеры. Такая ассоциация молекул приводит к повышению температуры плавления и кипения, увеличению теплоты парообразования, изменению растворяющей способности. Водородные связи обусловливают аномально высокую диэлектрическую проницаемость воды и спиртов по сравнению с диэлектрическими свойствами других жидкостей, молекулы которых имеют дипольные моменты того же порядка взаимную ориентацию молекул в жидкостях и кристаллах параллельное расположение полипептидных цепочек в структуре белка поперечные связи в полимерах и в двойной спирали молекулы ДНК. Благодаря своей незначительной прочности водородная связь играет большую роль во многих биологических процессах. Характерно, что молекулы, соединенные водородными связями, сохраняют свою индивидуальность в твердых телах, жидкостях и газах. В то же время они могут вращаться, переходить таким путем на одного устойчивого положения в другое. Кроме водорода промежуточным атомом, соединяющим два различных атома, может служить дейтерий, который, как водород, расположен на линии А П...В. При такой замене водорода на дейтерий энергия связи возрастает до нескольких десятков джоулей на 1 моль. [c.133]

Следует учесть, кроме того, что пептидные связи в белках находятся в окружении атомных групп, несущих заряды и обладающих постоянными дипольными Моментами и поляризуемо- [c.286]

Особенно интересны и показательны изменения интенсивности полос, вызываемые экситонными эффектами. Резонансное взаимодействие приводит к перераспределению интенсивностей спектральных полос. В случае двух коллинеарных дипольных моментов перехода полоса с меньшей частотой (большей длиной волны) увеличивает свою интенсивность за счет интенсивности коротковолновой полосы. Возникает гиперхромизм длинноволновой полосы. Напротив, в случае параллельных дипольных моментов понижается интенсивность длинноволновой полосы и увеличивается интенсивность коротковолновой. Возникает гипохромизм длинноволновой полосы. Именно этот эффект наблюдается в спектрах а-спиральных полипептидов н белков, а также нативных нуклеиновых кислот. Если дипольные моменты перпендикулярны друг другу, то перераспределения интенсивности нет. [c.287]

Очевидно, что исчезновение гипохромизма при переходе спираль — клубок, при денатурации, может дать количественную меру а-спиральности белка. Ввиду трудностей, с которыми сопряжены спектрофотометрические измерения в дальней ультрафиолетовой области вблизи 2000 А, этот метод в применении к белкам малоупотребителен. Напротив, он весьма прост и эффективен в случае нуклеиновых кислот при определениях степени спаривания цепей. Длинноволновые электронные полосы поглощения нуклеиновых кислот лежат вблизи 2600 А. Эти полосы, обусловливаемые лл -переходами, характеризуются дипольными моментами, лежащими в плоскостях азотистых оснований. В табл. 5.3 приведены характеристики полос поглощения в спектрах азотистых оснований 71]. [c.288]

Параллельные (II) и перпендикулярные ( ) полосы отвечают колебаниям дипольного момента, параллельным и перпендикулярным оси полимерной цепи (рис. 5.28). Очевидно, что спектры растворов или неориентированных пленок не дают информации о поляризации колебаний. Напротив, при исследовании белков и полипептидов в анизотропных средах (в ориентированных [c.331]

А. В. Думанского, О. Д. Куриленко изучил диэлектрические свойства многих систем. Эти исследования дали возможность установить характер взаимодействия дисперсной фазы с дисперсионной средой, рассчитать на основе выведенной формулы количество связанной воды, мицеллярный вес и дипольный момент ряда гидрофильных коллоидов (крахмал, агар и др.). Изучая этим методом процесс денатурации белка, А. В. Думанский и О. Д. Куриленко установили, что это явление связано с уменьшением количества связанной воды и ее плотности. [c.9]

Электростатическое взаимодействие между белком и ионитом определяется количеством заряженных групп белка, его суммарным зарядом, дипольным моментом, ориентацией макромолекулы на поверхности сорбента, зарядом сорбента и другими факторами. Так как эти факторы для отдельных белков различны, то у них разная сорбируемость, на чем и основано их разделение. Сорбируемость белков наибольшая в бессолевой среде или в разбавленных буферных растворах. В присутствии солей сорбируемость снижается, ионы соли вытесняют ион белка или, взаимодействуя с ним, изменяют его электрический заряд. Интервал концентрации нейтральной соли, например ЫаС), в котором сорбируемость данного белка изменяется от минимальной до максимальной, называется интервалом перехода. Каждый белок [c.124]

Дипольный момент молекул того или иного вещества можно определить путем измерения диэлектрической проницаемости разбавленных растворов этого вещества в неполярных растворителях. Определение дипольных моментов аминокислот и белков представляет более трудную задачу, так как эти вещества дают водные растворы, обладающие большой электропроводностью, а в неполярных растворителях обычно нерастворимы. При такого рода измерениях приходится все-таки пользоваться полярными растворителями, в частности водой, но учитывать, что простые теоретические соображения, относящиеся к неполярным растворителям, в этом случае неприменимы. На практике для максимально возможного устранения осложнений, обусловленных электропроводностью, применяют переменное электрическое поле высокой частоты. [c.49]

Уравнение (15-3) является, очевидно, выражением Дебая— Хюккеля для коэффициента активности любого сферического иона с зарядом I. В изоэлектрическом растворе, т. е. в растворе со средним значением 2 для всех молекул белка, равным нулю, среднее значение 1п и для каждой молекулы белка отрицательно, хотя из уравнения (15-3), казалось бы, следует, что 1пу стремится к нулю. Для этого есть две причины. Во-первых (см. раздел 14е), раствор, содержащий молекулы белка со средним суммарным зарядом, равным нулю, в действительности, будет содержать не только нейтральные молекулы, но также ион с зарядом 1, 2 и т. д. Таким образом, хотя 2 равно нулю, 2 не равно нулю. Во-вторых, уравнение (15-3) является лишь первым приближением для 1п у. Полное выражение для 1п у отличается от уравнения Дебая—Хюккеля и содержит члены, зависящие от дипольного момента, квадрупольного момента и т. д., которые не стремятся к нулю при 2=0. Эти члены также имеют отрицательный знак, так что 1п (/отрицателен даже для молекул с 2=0. [c.282]

В разделе 6 было отмечено, что низкочастотный диэлектрический инкремент для растворов белка может быть во многих случаях обусловлен одними только флюктуациями дипольного момента при условии, что средний момент всех растворенных молекул равен нулю. Так это или нет, но интерпретация данных по диэлектрической дисперсии зависит от скорости возникновения флюктуаций дипольного момента. Никакого критического анализа этой проблемы не было сделано. [c.510]

Электрофорез широко применяется для разделения смесей белков и их детального анализа. О природе диссоциирующих функциональных групп позволяет судить электрометрическое титрование белковых растворов. Во время электрофореза белки движутся в кислых растворах к катоду, а в щелочных — к аноду. Существует, однако, для каждого из них такое значение pH, при котором никакого движения не происходит. Его называют изо-электрической точкой. Белок при изоэлектрическом состоянии содержит положительно и отрицательно заряженные группы в одинаковом количестве. Его суммарный свободный заряд равен нулю. Обычно считают, что в изоэлектрической точке белки являются многовалентными цвиттерионами и содержат большое количество анионных и катионных групп, заряды которых как бы уравновешивают друг друга. Белки обладают дипольным моментом, который в растворах выражается величиной от 100 до 1000 ед. Дебая. Диэлектрическая проницаемость белковых растворов всегда выше, чем растворителей. [c.29]

Взаимодействие белков с нейтральными электролитами пропорционально дипольному моменту диполярных ионов. Поэтому элюцией при разных ионных силах возможно разделение белков, различающихся лишь распределением зарядов на их молекулах. [c.219]

С изучением поведения коллоидов в высокочастотном электрическом поле связано исследование диэлектрических свойств коллоидных растворов. Многие золи лиофобных коллоидов содержат вытянутые частицы со значительной асимметрией в расположении электрических зарядов вследствие этого они имеют большие постоянные дипольные моменты и легко ориентируются в электрическом поле. Такие растворы характеризуются высокой диэлектрической постоянной е, например, у 1%-ного золя = 400 (для сравнения укажем, что у воды е = 80, а у большинства органических жидкостей — ниже 30). Высокий дипольный момент был найден также у молекул аминокислот, белков, нуклеиновых кислот напротив, у большинства гидрофобных коллоидов он невелик. [c.117]

Эти авторы пишут Рассмотрим другой тип электростатического взаимодействия между молекулами белка — взаимодействие, которое возникает из-за флуктуаций зарядов и их распределений, связанных с флуктуациями числа и конфигураций протонных связей с молекулами. Белки как амфолиты содержат большое количество нейтральных и отрицательно заряженных основных групп, таких, например, как —NH2 и СОО , к которым присоединяются протоны. Число основных мест в общем превышает среднее число протонов, связанных с молекулами (исключение составляют сильно кислые растворы). Поэтому существует много возможных протонных конфигураций, мало отличающихся по свободной энергии от других форм, возникающих в процессе флуктуации. Флуктуации числа и конфигурации подвижных протонов наводят в молекулах флуктуации зарядов и электрических мультипольных моментов. В предыдущих исследованиях [242] мы показали, что для объяснения инкремента диэлектрической проницаемости многих белков вполне достаточно флуктуации дипольного момента, возникающей за счет конфигурационных флуктуаций протонов, без постулирования существования постоянных дипольных моментов . (См. также [243, 244].) [c.303]

Р — напряженность электростатического поля, определяемая уравнением (17), р, —дипольный момент молекулы. Поскольку возникающее поле не очень сильно и его напряженность весьма быстро падает с удалением от поверхности, то доля его участия в энергии адсорбции может быть значительной только в том случае, если полярная молекула обладает достаточно большим дипольным моментом и диполь расположен в молекуле таким образом, что он может приблизиться к поверхности на очень близкое расстояние. У водородсодержащих соединений, таких, как вода, аммиак, органические оксисоединения (спирты, фенолы), органические амины и кислоты, диполи образованы водородными атомами функциональных групп и атомами, с которыми водородные атомы связаны. Во всех этих молекулах диполи находятся вблизи периферии молекул и, кроме того, они всегда направлены своими положительными концами к внешнему краю функциональных групп. Поскольку у большинства ионных поверхностей внешний слой образован отрицательными ионами (см. разделы IV, 2 и V, 4), при приближении к ним дипольных молекул периферические диполи последних обнаруживают сильную тенденцию ориентироваться перпендикулярно поверхности с образованием максимально тесного контакта между водородным атомом каждого диполя и одним из отрицательных ионов поверхности (ионов галоида или кислорода) [18а]. В результате этого поверхности неорганических солей и окислов обладают сильно выраженной тенденцией к прочной адсорбции молекул воды [32], а также молекул органических спиртов, фенолов, аминов и кислот. Поверхности белковых веществ имеют внешние отрицательные заряды, связанные, например, с атомами кислорода групп СО, и поэтому периферические диполи могут адсорбироваться на них так же, как на поверхности неорганических веществ. Кроме того, поверхности углеводов и белков обладают собственными периферическими диполями (группы ОН и ЫН), которые могут легко притягивать дипольные молекулы, в частности молекулы воды. В этом случае атом кислорода адсорбированной молекулы воды приходит в непосредственный контакт с водородным атомом поверхностного диполя [33]. В последние годы все эти типы связей, образованных периферическими диполями, часто рассматриваются как частные случаи водородных связей [34]. [c.37]

Наличие положительного и отрицательного зарядов придает молекуле аминокислоты сильно полярный характер и вызывает появление высокого дипольного момента. Полярная структура аминокислот оказывает влияние на диэлектрическую проницаемость. Они, а также белки, повышают ее заметно и в [c.76]

Электрическая асимметрия зарядов может наблюдаться также и в отдельных звеньях молекулы. Например, в молекулах спиртов, белков, нитросоединений содержатся полярные группы—он,—КНг,—N02 и неполярные радикалы. Следовательно, термин дипольный момент можно применять также к отдельным атомным группам в молекуле сложного соединения. [c.41]

Особую роль играет внутримолекулярная связь для многих биоорганических соединений (белков, полипептидов, ДНК и др.), определяя равновеснь1е конформации молекул. Внутримолекулярная водородная связь проявляется в спектральных характеристиках системы, влияет на дипольный момент молекулы однако вещества, в которых образуются только такие связи, по своей температуре кипения, плавления, вязкости, диэлектрической проницаемости не обнаруживают заметной специфики по сравнению с системами без водородных связей. [c.125]

Водород — составная часть воды, своеобразной жизненной среды с молекулами, составленными из двух кайносимметриков, а потому особо устойчивыми термодинамически воды, имеюш,ей в своих молекулах значительный дипольный момент, содействующий образованию межмолекулярных связей, которым способствует и сетка водородных связей, устанавливающихся в тетраэдрически (симметрия р ) структурированной жидкой воде, а также имеющих большое значение для структурирования белков и нуклеиновых кислот. Особенно важными свойствами, порождающими электролитическую диссоциацию и многие другие важные для жизни явления, обладает вода в узком интервале температур от 0° С до примерно 60—100° С, т. е. в области, удобной для эволюции жизни с сохранением наследственности и тонкой психической информации (память). В условиях получения землей солнечной энергии и охлаждения земной поверхности путем излучения инфракрасных квант в мировое пространство вода легко конденсируется, образуя океан, чему помогает межмолекулярное притяжение дипольных молекул НаО друг к другу. [c.356]

Метод М. м. позволяет получать информацию для полного описания геометрии разл. конформеров в осн. состоянии и в седловых точках на пов-сти потенц. энергии (ППЭ), а также геом. строения в кристалле. Определяют также теплоты образования, энергии напряжения, энергии отдельных конформеров и высоты барьеров для конформац. превращений, частоты колебаний, распределения электрич. заряда, дипольные моменты, хим. сдвиги в спектрах ЯМР, скорости хнм. р-ций и др. Диапазон применения М.м. велик от простых молекул до полисахаридов и белков. В сочетании с др. методами, в частности газовой электронографией и рентгеновским структурным анализом, надежность и точность определения геом. характеристик повышается. [c.114]

Трудно переоценить роль водородной связи. Об этом свидетельствуют такие данные, как аномально высокие диэлектрические постоянные СН3ОН, Н2О и H N по сравнению с диэлектрическими постоянными других жидкостей, молекулы которых имеют дипольные моменты того же порядка величины, что и первые ассоциация в жидкостях взаимная ориентация молекул во многих органических кристаллах, таких, как пурин и пиримидин (см., например, [34]) процесс прилипания обычной грязи к коже человека упорядоченное расположение поли-пептидных цепей в структуре белка [3] типа изображенной на рис. 13.5 поперечные связи в двойной спирали нуклеиновой кислоты и их значение для образования структуры генов, а также тот факт, что почти во всех биологических процессах на некоторой стадии возникают, по-видимому, водородные связи. [c.376]

Присутствие гидрофобных областей в структуре белков доказано экспериментально по данным растворимости углеводородов в растворах белков [283—286] и по интенсификации флуоресценции реагентов типа К—О—5 или А—О—5, связанных или сорбированных в этих областях. На большое значение флуоресценции при таких исследованиях впервые указывали Остер и Нишид-жима [287, 288]. Они подчеркивали, что молекула основания со свободно вращающейся группой хромофора начинает сильно флуоресцировать, если вращение заторможено вследствие адсорбции. Тушение флуоресценции вследствие теплого рассеяния энергии возбуждения за счет внутреннего вращения может быть уменьшено при фиксации планарной молекулы на биополимере. В последнее время подобное увеличение флуоресценции исследуется в связи с наличием в белках гидрофобных областей. Например, при адсорбции 1-анилино-8-нафталинсульфокислоты (АНС) на апомиоглобине и апогемоглобине, свободных от группы гема, флуоресценция группы претерпевает изменения добавление гема восстанавливает первоначальную флуоресценцию [289]. При адсорбции полоса флуоресценции 515 нм смещается в область 454 нм, а квантовый выход увеличивается в 200 раз, от 0,004 до 0,98. Вообще я — л возбужденные состояния я-электрон-ной системы стабилизуются по сравнению с основным состоянием за счет воздействия молекул растворителя в относительно большей степени, так что снятие этого эффекта интенсифицирует флуоресценцию и вызывает смещение в длинноволновую часть спектра. Опыты с модельными соединениями в растворителях с различными дипольными моментами свидетельствуют в пользу такого объяснения. Доказательством наличия в бычьем сыворо- [c.378]

Будучи построены из молекул аминокислот, белки содержат в своих молекулах карбоксильные группы —СООН, которые придают им кислый характер, и одновременно с ними аминогруппы —КНг, т. е. являются амфотерными (стр. 115). Этим объясняется то, что белки в зависимости от pH водных растворов могут находиться либо в виде катионов, т. е. положительно зарян енных частиц (в кислых растворах), либо в виде отрицательно заряженных анионов. Это можно наблюдать, подвергая их растворы электрофорезу (стр. 138). Одновременная диссоциация обеих групп объясняет то, что молекулы белков имеют высокий дипольный момент (стр. 62). [c.309]

Для водных растворов солей б имеет небольшие отрицательные значения. Это уравнение справедливо вплоть до концентрации, соответствующей предельной растворимости биполярных ионов (часто значительно больше 1 М). Для данной аминокислоты величина инкремента б есть величина постоянная. Она составляет около 23 для а-аминокислот, 35 для р-аминокислот, 51 для у-аминокислот, 63 для б-аминокислот, 75 для е-аминокислот и 87 для -аминокислот и продолжает возрастать с увеличением расстояния между зарядами. Для пентаглицина 6 = 215, для белка р-лактоглобулина 6 = 60-10 , причем эта величина может принимать еще большее значение, если весь положительный заряд сосредоточен в одной части молекулы, а весь отрицательный — в другой. Величины 6 для р-лактоглобулина и других белков указывают на то, что обычно заряд распределен по поверхности молекулы белка равномерно. Молярный инкремент диэлектрической проницаемости приблизительно пропорционален квадрату дипольного момента. Так как расчет дипольных моментов полярных соединений на основе данных о поляризации довольно сложен, то за подробностями мы отсылаем читателя [c.51]

Инфракрасный спектр поглощения этих соединений состоит из 20—30 дискретных полос поглощения, из которых 5—10 полос более интенсивны, чем остальные. Наличие полос поглощения в спектре обусловлено тем, что атомы белковой молекулы колеблются (перемещаются) с определенной частотой вдоль или перпендикулярно направ. нию их химических связей, что вызывает периодические изменения дипольного момента молекулы. В результате многоатомная молекула может поглощать излучения соответствующих частот. Большая интенсивность некоторых полос объясняется тем, что изменения дипольного момента, соответствующие некоторым частотам, оказываются наибольшими. Хотя в каждом основном колебании участвуют до некоторой степени все атомы молекулы, многие из характеристических частот обусловлены главным образом к олебаниями определенных химических связей или отдельных групп, входящих в ее состав. Эти частоты можно использовать для установления наличия соответствующих групп в многоатомных молекулах (групповые частоты). Наибольший интерес для анализа белков и пептидов представляют частоты валентных колебаний атомов водорода, водородные деформационные частоты, частоты кратных связей и частоты в основной цепи. [c.108]

Высокие значения диэлектрического инкремента белков становятся понятными тогда, когда учитывается связывание молекул воды белками, а также наличие так называемых индуцированных диполей. Известно, например, что диэлектрический инкремент растворов фибриллярных белков, находящихся в покоящемся и ориентированном состоянии, один и тот же. С другой стороны, при помещении сухого препарата в атмосферу водяного пара с возрастающей упругостью диэлектрическая постоянная его возрастает с увеличением количества связанной воды. Сопоставление этих данных, говорит о том, что увеличение диэлектрической постоянной воды при добавлении белка, по-видимому, обусловлено и правильной ориентацией связанных молекул воды. Вместе с тем известно, что для большинства молекул, построенных из двух различного вида атомов, центры тяжести положительных и отрицательных зарядов не совпадают. Этот эффект, который уже обсуждался при образовании водородных связей (см. гл. V), возникает вследствие частично ионного характера большинства ковалентных связей. Частично ионный характер этих связей становится понятным, если учесть, что электроотрицательные атомы (О, Ы) способны оттягивать электронное облако от атома не только водорода, но и углерода. В результате между связанными атомами происходит неравномерное распределение заряда, которое может увеличиться в электрическом поле за счет еще большего смещения электронов в направлении внешнего положительного полюса. Такая связанная пара атомовг становится индуцированным диполем, величина момента которого зависит от абсолютной величины зарядов и расстояния между атомами. Эти моменты индуцированных диполей включаются в общий дипольный момент белковой молекулы и увелич ивают его. Таким образом, суммарный дипольный момент молекулы белка включает в себя не только постоянный дипольный момент, но и моменты индуцированных диполей, равно как и моменты связанных и ориентированных молекул воды. [c.173]

Растворимость белка и способность к гидратации не зависят друг от друга. Так, коллаген связывает больше воды, чем сывороточный альбумин, но в отличие от последнего не растворяется в воде. Чтобы понять это внешнее несоответствие, необходимо вспомнить, что растворимость белка зависит от соотношения полярных и неполярных групп в молекуле, их взаимного расположения и от результирующего дипольного момента. Большое количество полярных группировок должно увеличивать как сродство белков к воде, так и их растворимость. Однако ионные группы могут оказывать и обратное действие, соединяясь с группировками противоположного знака и образуя внутри- и межмолекулярные солеобразныё связи. Образование же таких межмолекулярных связей всегда ведет к дегидратации и способствует возникновению крупных нерастворимых агрегатов. [c.179]

Дипольный момент амфотерных ионов. Аминокис-логгы, белки и фосфолипиды интересны как класс полярных молекул при определенной кислотности раствора такие молекулы существуют как амфотерные (диполяр-ные) ионы. Общую форму таких амфотерных ионов можно проиллюстрировать на примере аминокислоты глицина (гликокола), показанной на рис. 8. [c.87]

Прямое определение дипольных моментов амииокис-лот и белков с помощью измерений диэлектрических постоянных усложнено тем, что аминокислоты и белки, как травило, нерастворимы в неполярных жидкостях. Это приводит к 1Н1еобходимости применять такие полярные растворителя, как вода. Однако уравнение Клаузиуса, — Мосотти (уравнение 11,) неправильно для полярных растворителей и не может применяться для расчета поляризации из диэлектрической постоянной таких растворов. [c.88]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология