Белки, длина цепи сравнения

Одним из наиболее интересных и обнадеживающих результатов априорного расчета двух низкомолекулярных белков явилось совпадение почти с экспериментальной точностью значений двугранных углов ф, у, и и X (или координат атомов), рассчитанных и найденных опытным путем Безусловно, это достойный и эффективный финал длительного исследования. Допуская достаточность и справедливость всех положений использованной структурной теории, применимость для белков механической модели и эффективность разработанного для пептидов расчетного метода, трудно было все-таки надеяться на количественную близость теоретических и экспериментальных данных. Предполагалось, что на окончательных результатах существенным образом скажется ряд условностей в описании невалентных взаимодействий, в учете влияния среды и, по-видимому, главное, параметризации эмпирических функций. Неизбежным, особенно вначале, представлялось быстро прогрессирующее с увеличением длины цепи накопление ошибок, которое в конечном счете должно было сделать расчет природных полипептидов (даже при правильности всех исходных теоретических посылок) малоперспективным, подобно тому, как пока еще оказывается малоэффективным синтез белков на основе методов органической химии по сравнению с биосинтезом и методами генной инженерии. Почему же этого не произошло в расчете пространственных структур двух рассмотренных белков Случайно ли получено [c.468]

Многие из указанных выше эффектов можно прекрасно проиллюстрировать на примере механизмов связывания и катализа, осуществляемых ферментом лизоцимом. Лизоцим занимает особое место в истории энзимологии, поскольку его трехмерная структура была первой нз структур белков, определенных методом рентгеноструктурного анализа [134]. Это маленький белок, состоящий из одной полипептидной цепи длиной в 129 аминокислотных остатков, катализирует гидролиз гликозидных связей углеводного компонента клеточной стенки бактерий (как часть защитного механизма против бактериальной инфекции). Природным субстратом лизоцима является чередующийся сополимер (86) Л -ацетил-[5-0-мурамовой кислоты (NAM) и Л -ацетил-р-й-глюкоз-амина (NAG), связанных [i-1-> 4-гликозидными связями, однако большая часть работ по изучению механизма была проведена на более простых субстратах. Так, поли-Л -ацетилглюкозамин также гидролизуется ферментом, однако эффективность этой реакции существенно зависит от размера субстрата и трисахарид (NAG)3 фактически является ингибитором лизоцима. Сравнение трехмерных структур фермента и комплекса последнего с (NAG)a показывает, что трисахарид связывается во впадине фермента. Такое сравнение позволяет детально исследовать связывание трех моно-сахаридных звеньев (NAG)a в участках А, В и С фермента, которое осуществляется посредством комбинации гидрофобных рччимодействий и водородных связей. Как отмечалось при об- [c.528]

Прежде всего эта роль определяется значением нековалентпых взаимодействий в формировании пространственной структуры белков и иуклеиновы,ч кислот. В полипептидной цепи каждый хиральный атом углерода связан простыми <т-связя-ми с группами С=0 и NH, что означает возможность заторможенного вращения с низким активационным барьером вокруг этих связей. Вращение вокруг собственно-пептидной связи затруднено, поскольку вследствие р, г-сопряжения эта связь не является строго одинарной. Таким образом, в полипептидной цепи длиной вминокислотных остатков возможно заторможенное вращение вокруг 2N связей. Если принять, естественно с некоторой степенью условности, что каждой из таких связей соответствуют три значения торсионных углов, соответствующих минимумам потенциальной энергии вращения (по аналогии с классической картинкой для вращения вокруг связи С—С в дихлорэтане), то число различных конформаций, которое может принимать полипептидная цепь, составит я Считая, опять-таки с большим элементом условности, что время отдельного поворота вокруг <г-связи имеет порядок 10 с и вращение вокруг всех связей может происходить независимо друг от друга, число поворотов в секунду можно оценить как 2УУ-101 , что для небольшого белка, состоящего всего из 100 аминокислотных остатков, составит 2-10 2. Если бы молекула белка представляла собой статистический клубок, непрерывно случайным образом изменяющий свою конформацию, то некоторую биологически значимую конформацию, необходимую для функционирования белковой молекулы, она принимала бы один раз за 10 с, что абсурдно велико не только по сравнению с временем, реально необходимым для выполнения той или иной функции, но и с временем существования Вселенной вообще. Аналогичная оценка, проведенная для такой достаточно сложной органической молекулы, как NAD, где основная цепочка атомов содержит 14 таких <т-связей, показывает, что время, необходимое для достижения некоторой определённой конформации, существенной для функционирования этой молекулы в химических превращениях и в биохимических системах, составит величину порядка 0,07 с, [c.68]

Фишером и его учениками было синтезировано около 125 пептидов различного состава и различного молекулярного веса. Это был богатейший материал для того, чтобы можно было попытаться сравнить синтетические и природные пептиды, выделяемые из белковых гидролизатов. Такое сравнение было бы безусловным и решающим доказательством правильности пептидной теории строения белков. Фишер при исследовании свойств полученных им полипептидов видел, что с увеличением длины цепи сходство полипептидов с пептонами постепенно увеличивается. Это было тем более убедительно, во-первых, потому, что Фишер синтезировал ограниченное число полипептидов с длиной цепи, превышающей четыре аминокислотных остатка (10 тетрапептидов и 12 пептидов, содержащих от 5 до 18 аминокислотных остатков табл. 4), во-вторых, потому, что полипептиды были получены в основном из глицина и лейцина. Лишь в некоторые из них входили аланин и тирозин. Полипептиды, как и пептоны, были горьки на вкус, тогда как составляющие их а-аминокисло-ты обладали сладковатым вкусом полипептиды, как и пептоны, осаждались фосфорновольфрамовой кислотой они давали положительную биуретовую реакцию, но самым важным и интересным было то, что некоторые из синтетических пептидов расщеплялись желудочным соком, вытяжками из стенок кишечника и поджелудочной железы (табл. 5). Это было доказано соверщен-но неопровержимо во многих случаях гидролиз был отмечен не только качественно его глубина была измерена поляриметрически [180]. Для уточнения принципа строения полипептидной цепи Фишером была использована зависимость протеолиза от конфигурации аминокислот. Протеолитическому расщеплению были подвергнуты пептиды, построенные из D- и -аминокислот. Ма- [c.85]

Матрица сравнения С -расстояний может выявить совпадение цепей. Структуры отдаленно родственных белков обычно сильно отличаются друг от друга за счет больших вставок и делеций, как это показано на рис. 9.4 для структур химотрипсина и протеазы В. При сравнении свертывания цепей, как и при сравнении аминокислотных последовательностей, требуется совпадение соответствующих остатков, хотя на среднеквадратичном С -расстоянии нарушения совпадения сказываются не так резко, как на сумме М. Такое совмещение можно производить по той же схеме, что и при сравнении последовательностей, рис. 9.5, б М[р, д) нужно заменить среднеквадратичными С, -расстояниями между сегментами цепи данной длины, центрированными относительно ряд [802]. После установления совпадений можно определить общее среднеквадратичное расстояние между соответствующими остатками. Однако его опять-таки нельзя перевести в стандартную значимость подобия двух рассматриваемых белков, поскольку кумулятивные вероятности для среднеквадратичных Со,-расстояний пока не известны. [c.239]

В то время как амины и аминокислоты, несущие положительный заряд, более прочно удерживаются при более высоких значениях pH, для отрицательно заряженных сорбатов справедливо обратное. Систематические исследования, проведенные на серии N-бензоил-о, L-аминокислот, позволили глубже понять механизм взаимодействия сорбата с белком. Влияние изменения свойств подвижной фазы на величины к VI а демонстрирует рис. 7.10. Во-первых, удерживание в значительной степени возрастает с усилением гидрофобного характера аминокислоты (Ser > А1а> Phe). Во-вторых, увеличение суммарного отрицательного заряда белка с увеличением pH вызывает уменьшение к для всех шести соединений (вследствие ионного взаимодействия). Далее, влияние концентрации буфера можно объяснить усилением адсорбции вследствие ионных взаимодействий при низкой ионной силе. Небольшое, но вполне заметное возрастание к для наиболее сильно удерживаемых сорбатов при высоких концентрациях буфера вероятнее всего является результатом усиления гидрофобных взаимодействий. Поскольку ионные (кулоновские) и гидрофобные взаимодействия по-разному подвержены влиянию ионной силы, то оба эффекта приводят к возникновению минимума в адсорбции сорбата (к ) в определенной точке. И наконец, совершенно очевидно влияние органического растворителя-модификатора он всегда приводит к понижению удерживания сорбата и тем сильнее, чем более гидрофобен сорбат. Влияние pH и ионной силы на удерживание незаряженных соединений невелико, но выражено вполне отчетливо. Оно связано исключительно с изменениями в связывающем центре ХНФ. Добавление пропанола-1 вызывает уменьшение удерживания по сравнению с наблюдаемым у заряженных сорбатов, что свидетельствует о преимущественном вкладе в удерживание гидрофобных взаимодействий. Это подтверждает также наблюдаемое очень большое влияние на удерживание длины цепи алканола-1. Высшие спирты являются значительно более эффективными конкурентами за связывающий центр, а потому вызывают более быстрое элюирование сорбата. Возможность регулирования удерживания путем изменения подвижной фазы, которую демонстрирует схема 7.6, говорит о том, что эту особенность данных хроматографических систем можно использовать в целях оптимизации разделения. [c.135]

Многие белки, имеющие волокнистую (фибриллярную) структуру, к числу которых относятся ткани волос, ногтей, рогов и мышц, состоят из полипептидных цепей, обладающих конформацией альфа-спирали спирали расположены приблизительно параллельно, причем их оси направлены вдоль волокна. В некоторых из этих белков полипептидные цепи с конформацией альфа-спирали скучены между собой так, что образуют как бы кабели или веревки. Волокна волос и рогов можпо растянуть более чем вдвое по сравнению с их нормальной длиной этот процесс связан с разрывом водородных связей в альфа-спирали и образованием цепей [c.682]

Во время роста в клетке имеется большое количество промежуточных и лабильных веществ. Современные методы исследования клеток, фракционирование, микроанализ составных частей, хроматографическое разделение и характеризация нуклеиновых кислот, авторадиография, использование радиоактивной метки и, для клеток с хорошо определенными ядрами, сравнение целых и энуклеированных клеток — все это позволило накопить множество фактов, на основании которых был создан ряд широко обсуждаемых в литературе теорий. В этих теориях фигурирует несколько различных типов РНК одни синтезируются в ядре и мигрируют к рибосомам, другие имеют низкий молекулярный вес некоторые относительно устойчивы, другие имеют малую продолжительность жизпи. Основное внимание в обсуждении обращено сейчас на чтение , перенос и транскрипцию генетической информации. Но в то же время все это связано со сложной системой растущих макромолекул. Большой интервал молекулярных весов, лабильность и необычайная реакционная спо собность — все это заставляет думать о растущих цепях, длина которых меняется и варьирует в широких пределах. Короткожи-вущая мессенджер — РНК действует, как постулируется, в качестве матрицы для синтеза белка на рибосомах, принося информацию от ДНК, тогда как другое лабильное вещество — РНК — переносчик действует как адаптер, ответственный за прикрепление нужной аминокислоты на нужное место. Однако все движение взад и вперед этих лабильных соединений сопряжено с постоянным ростом огромной стабильной макромолекулы. [c.529]

В некоторых случаях ферментативные гидролизаты содержат, повидимому, только молекулы исходного белка и конечные продукты распада. На основании этого Тизелиус выдвинул теорию все или ничего [399], согласно которой белки при контакте с ферментом претерпевают нечто вроде взрыва и тотчас же превращаются в небольшие пептиды. Это явление довольно неопределенно в одной и той же лаборатории и, повидимому, для одной и той же системы иногда удается, а иногда не удается обнаружить промежуточно образующиеся пептиды [367, 399]. Для объяснения этих аномалий было высказано предположение [421] о том, что указанный тип протеолиза в действительности определяется скоростью протекания предварительной стадии. Если эта скорость очень мала по сравнению со скоростью самого протеолиза, то любая подготовленная молекула будет тотчас же распадаться и протеолиз будет осуществляться по типу все или ничего . В противоположном случае в гидролизате будут находиться некоторые промежуточные продукты, т. е. пептиды с различной длиной цепи. [c.182]

Организованная определённым образом во вторичную структуру молекула белка затем укладывается в компактную, плотную структуру, назьшаемую третичной структурой белка. В её образовании участвуют как регулярные (спирализованные или р-складчатые), так и аморфные участки полипептидной цепи. В некоторой степени третичная структура белков отражена в системе классификации белков, основанной на их растворимости в водных средах и являющейся более ранней по сравнению с уже уттоминавшейся системой деления белков по продуктам их гидролиза (см. с. 66). В этом варианте классификации различают глобулярные белки, растворимые в воде и водных растворах кислот, оснований и солей, и фибриллярные белки, нерастворимые в этих растворителях. Третичная структура фибриллярных белков характеризуется нитевидностью (лат. fibrilla - волоконце), длина молекул этих белков в сотни раз больше их диаметра, что обусловлено параллельной (или анти-параллельной) ориентацией их цепей. Цепи фибриллярных белков группируются друг около друга в виде протяжённых пучков и отличаются очень большим числом межцепочечных водородных связей. Такие молекулы нерастворимы в воде, так как растворение требует высоких энергетических затрат на разрьш водородных связей, и очень прочны, поэтому они являются основным строительным материалом живых тканей (например кератины, коллаген, эластин, миозин, фиброин и пр.). [c.70]

Некоторые органические растворители проявляют более сильное денатурирующее действие, чем другие. Давно установлено, что спирты с длинной цепью обладают более высокой денатурирующей способностью по сравнению с короткоцепочечными спиртами. Примеры этого приведены в разд. 3.5. Хотя этанол и используется в стандартных методах фракционирования белков плазмы [30], необходимо отметить, что эти белки (лишь немногие из них относятся к ферментам) составляют группу, характеризующуюся необычной стабильностью и переносящую условия, в которых денатурируют более чувствительные белки. Ацетон обладает менее денатурирующим действием, чем этанол, отчасти потому, что при низкой температуре требуются несколько более низкие его концентрации, чтобы получить такое же осаждение, как и при использовании этанола. Он также более летуч, что позволяет легко удалять его из растворенного осадка при пониженном давлении. [c.76]

В табл. 13 приведены типичные результаты, полученные при сравнении молекулярных весов, определенных по рассеянию света и осмометрическим методом. Можно видеть, что в случае белков и вирусов, М и М , по существу, не различаются. Это должно означать, что рассматриваемые молекулы в основном гомогенны в отношении молекулярного веса, т. е. монодисперсны. Такое заключение уже было сделано в разделе 4 на основании способности этих веществ к образованию истинных кристаллов, но табл. 13 дает прямые экспериментальные доказательства молекулярной гомогенности исследованных образцов. (Подобные доказательства были получены также на основании данных ио седиментационному равновесию, рассмотренному в разделе 16.) В случае синтетических полимеров и полисахаридов между М и обычно имеется большое различие, которое указывает на полидисперсность этих высокомолекулярных веществ. Можно видеть, что для нефракционированных образцов полистирола Мщ,/Л1 равно 2, что находится в соответствии с предсказаниями, основанными на чисто статистическом распределении цепей по длинам, как рассмотрено на стр. 173. То же самое отношение было получено для полистирола на основании данных по седиментационному равновесию, приведенных на стр. 308. [c.338]

Возникает вопрос почему многие белки состоят из субъединиц Какие преимущества это дает по сравнению с одной длинной пептидной цепью Во-первых, наличие субъединичной структуры позволяет экономить генетический материал. Для олигомерных белков, состоящих из идентичных субъединиц, резко уменьшается размер структурного гена и соответственно длина матричной РНК. [c.122]

Многие белки, имеющие волокнистую структуру, к числу которых относятся ткани волос, ногтей, рогов и мышц, состоят из полинептидных цепей, обладающих конфигурацией а-спирали спирали расположены приблизительно параллельно друг другу, причем их оси направлены вдоль волокна. В некоторых белках полипептидные цепи с конфигурацией а-спирали скручены между собой так, что образуют как бы кабели или веревки (рис. 180). Волосы и ткани, образующие рог, можно растянуть более чем вдвое по сравнению с их нормальной длиной этот процесс связан с разрывом водородных связей в а-спирали и образованием цепей с распрямленной конфигурацией. Волокна шелка состоят из полинептидных цепей с вытянутой конфигурацией, связанных между собой водородными связями, имеющими поперечное направление. [c.490]

Вторым доказательством свернутой конформации глобулярных белков служит сравнение длины их полипептидных цепей с реальными размерами их молекул, рассчитанными по результатам физико-химических измерений. Напримф, сывороточный альбумин (мол. масса 64 500) имеет одну полипептидную цепь, состоящую из 584 аминокислотных-остатков. Если бы эта цепь находилась в полностью вытянутой р-конформации. [c.187]

Рассмотренные нами биомолекулы, играющие роль строительных блоков, имеют очень небольшие размеры по сравнению с биологическими макромолекулами. Например, длина молекулы такой аминокислоты, как аланин, составляет менее 0,7 нм, тогда как в эритроцитах типичный белок гемоглобин, осуществляющий перенос кислорода, состоит примерно из 600 аминокислотных единиц, соединенных в длинные цепи, уложенные в виде глобулярных структур. Молекулы белков, в свою очередь, малы по сравнению, например, с рибосомами-субмолекулярными частицами, содержащимися в тканях животных. В состав каждой из них входит приблизительно 70 различных белков и четыре молекулы нуклеиновой кислоты. Рибосомы, в свою очередь, малы по сравнению с такими ор-ганеллами, как митохондрии. Таким образом, переход от простьЬс биомолекул к более крупным субклеточным структурам происходит скачкообразно. [c.70]

Природные полимеры распространены достаточно широко, это, например, белки и целлюлоза. Полимеры представляют собой соединения с длинными молекулами, построенными как последовательность повторяющихся идентичных химических единиц, связанных в цепи ковалентными связями. Возможно, основные сведения о способах синтеза полимеров химики приобрели, пытаясь получить синтетический аналог натурального каучука. Сегодня химики создали так много полимеров столь разнообразного целевого назначения, что уже трудно представить себе современное общество лишенным возможности пользоваться полимерными материалами. Ярким свидетельством важности полимеров является 100-кратный рост их производства в США за последние 40 лет. В объемных показателях их производится больше, чем стали, выпуск которой за тот же период увеличился лишь вдвое. Совершенно ясно, какие экономические выводы следуют из этого сравнения. [c.79]

Однако в настоящее время часто оказывается, что, даже если допустима большая гибкость углов и длин связей, данные по электронной плотности недостаточно точны, чтобы различить стандартные и нестандартные конформации. Кроме того, поскольку даже при высоком разрешении трудно определить координаты атомов белковых молекул с точностью, превышающей 25 пм, стандартные отклонения длин связей для аминокислотных остатков полипептидной цепи, характерные для методов уточнения, составляют 10 -20 пм [61]. Таким образом, при интерпретации данных электронной плотности с точки зрения стереохимии объективная оценка точности координат, полученных методом уточнения, затруднена. Поэтому результаты рентгеноструктурного анализа белков дают гораздо меньшую количественную стереохимическую информацию относительно положения атомов по сравнению с исследованиями малых молекул, для которых на основе расчетных стандартных отклонений может быть получена строгая оценка углов и длин связей для каждого атома. [c.22]

Спектры всех белков имеют большое сходство, но различаются в деталях, что обусловлено, в частности, связыванием малых молекул, свертыванием и развертыванием цепи и другими структурными изменениями. Общее отнесение резонансных сигналов протонов в спектрах белков подобно тому, которое используется для аналогичных малых молекул — аминокислот и пептидов, описанных в гл. 13 (см. табл. 13.1). Отнесение частот для 20 обычно встречающихся в белках аминокислот приведено на рис. 14.2. Эти данные взяты в основном из тщательно выполненной большой работы Мак-Дональда и Филиппса [11] сделаны лишь некоторые уточнения, учитывающие отклонения химических сдвигов для аминокислот в длинных полипептидных цепях по сравнению со свободными аминокислотами или короткими пептидами. Следует учитывать, что приведенные значения относятся к белковым цепям в полностью развернутом неупорядоченном состоянии в предположении (оно почти всегда соблюдается), что отсутствуют взаимодействия между соседними остатками. Для групп, состояние которых в значительной мере определяется протонированием, указан ожидаемый интервал изменений химических сдвигов в области,pH = 1 13. Это относится к протонам кольца гистидина и метиленовым группам, соседним с амино-группами или карбоксильными группами боковых цепей. Химические сдвиги концевых групп, а также про-стетических групп, таких, как гем-группы, не указаны. Не приводятся также сдвиги протонов групп ЫНг, ОН, СООН и МН-групп имидазола, поскольку их сигналы обычно сливаются с сигналом от растворителя вследствие быстрого обмена (см. разд. 13.3.4). Химические сдвиги специфических остатков (кроме тех, которые зави- [c.349]

За последние годы твердо установлено, что нуклеиновые кислоты выполняют в вирусе, клетке и в макроорганизме кибернетические функции. В дезоксирибонуклеиновой кислоте (ДНК) клеточных ядер и рибонуклеиновой кислоте (РНК) вирусов растений зафиксирована вся генетическая информация, т. е. необходимые данные для синтеза белков. Прямые опыты по трансформации бактерий растворами чистой ДНК, но заражению бактерий с помощью ДНК, выделенной из фагов, по заражению растений с помощью РНК, выделенной из вирусов, показывают, что именно макромолекулы ДНК и РНК являются носителяйи генетической информации. Если искать сравнение из области электронных счетно-решающих машин, то можно, как это делал Нейман, рассматривать по аналогии с клеткой машину, содержащую все необходимое, чтобы воспроизвести самое себя. В такой машине должны быть рабочие орудия (в клетке—это ферменты, организованные в пространственные структуры) и должен быть элемент памяти (например, магнитная лента), в котором зафиксированы с помощью кода все детали ее конструкции. Цепочка нуклеиновой кислоты играет в клетке ту же роль, что магнитная лента в электронной машине. Чем длиннее цепь нуклеиновой КИС.ЛОТЫ, тем больше информации в ней может быть запасено. [c.6]

Большинство белков н<ивой клетки характеризуется значительно более сложным способом свертывания цепи по сравнению с фибриллярными белками . Первым белком, для которого методом рентгеноструктурного анализа была установлена полная трехмерная структура, стал миоглобин — небольшой (мол. вес 17 500) кислород-связывающий белок, присутствующий в мышцах. 153 аминокислотных остатка миоглобина распределено в основном по 8 а-спиральным участкам различной длины, содернощим от 7 до 26 остатков. Спиральные участки, имеющие вид прямолинейных стерн<ней, расположены в пространстве весьма нерегулярным образом, как это показано на рис. 2-8. Рисунок не дает полного представления о строении белка, поскольку пространство мен<- [c.94]

А. Правильность полученных в работе [11] результатов подтверждается также сравнением длин водородных связей, обнаруженных в крис- аллической и расчетной структурах БПТИ. Данные об их геометрии количественно характеризуют взаимное расположение соответствующих атомных групп, которые принадлежат далеко отстоящим в линейной по-еяедовательности остаткам. Среднеквадратичное отклонение длин водородных связей основной цепи равно 0,5 А. Лишь в двух случаях из 18 различие в расстояниях О...Ы достигает 1,0 А. Результаты проведенного сопоставления геометрии двух структур по двугранным углам вращения, расстояниям между атомами С и длинам водородных связей позволяют утверждать о хорошем совпадении всех элементов априорно рассчитанной конформации молекулы БПТИ и кристаллической трехмерной структуры белка. [c.465]

Мы видели (стр. 213—219), что асимметрия рассеяния света разбавленными растворами полимеров возникает в результате интерференции пучков света, рассеянных различными частями молекулы. Поэтому она становится незначительной, если размеры молекулы малы по сравнению с длиной волны падающего света. Однако при исследовании растворов нолиэлектролитов, не содержащих обычных солей, очень большое взаимное отталкивание полиионов приводит к упорядоченному распределению этих сильно заряженных молекул даже при сравнительно сильном разведении. Этот эффект наблюдался Доти и Штейнером [778] для растворов гидрохлорида сывороточного альбумина, которые проявляют сильную асимметрию светорассеяния, несмотря на то что размеры молекул этого глобулярного белка составляют лишь около 40 А. В этом случае явление отражает интерференцию света, рассеянного различными макромолекулами, и точные данные о растяжении отдельной макромолекулы могут быть получены лишь нри разбавлениях, которые слишком велики для того, чтобы получить имеющие какой-либо физический смысл результаты. Положение становится гораздо более благоприятным, если раствор ноли-электролита содержит обычные соли. Орофино и Флори [779] показали, что в таком случае для оценки радиуса инерции полииоиа может быть использована предложенная Зиммом двойная экстраполяция (стр. 215). Данные Орофино и Флори, изображенные графически на рис. 103, ясно показывают, каким образом набухает цепь полиакриловой кислоты с увеличением заряда полииона и уменьшением концентрации добавленной соли. Однако следует подчеркнуть, что для больших значений отношения mfl/ms отклонения от поведения идеального раствора становятся значительными и экстраполяция данных но светорассеянию до нулевой концентрации раствора может стать весьма затруднительной и неопределенной. В гл. VI было показано, что определение характеристической вязкости — наиболее удобный экспериментальный метод характеристики [c.279]

Как уже отмечалось, большинство белков дает сходные кривые зависимости я — А, поэтому они не могут дать существенной информации о структуре белковых молекул. Однако был найден очень изящный и довольно эффективный способ изучения этих пленок путем их сравнения с монослоями синтетических полипептидов известного строения. Монослой синтетических полипептидов изучали Кампер и Александер [48], Исемура с сотрудниками [49], Девис [50] и другие исследователи. На рис. 123 показана типичная кривая я — А для ноли-В,1-норлейцина, очень сходная с такой же кривой для белка. Однако если полипептид имеет боковые цепи длиной более шести углеродных атомов. [c.302]

Затем был найден противоположный случай мутант P и его ревертант оказались разделенными на генетической карте расстоянием порядка половины протяженности всего цистрона. Соот-ветстпелно были найдены в картине отпечатков пальцев 2 различных полипентидных фрагмента, измененных по сравнению с белками дикого типа. В рассматриваемом случае расстояние между измененными звеньями полипептидной цепи близко к по-.ловине ее длины. Интересной представляется возможность исправить повреждение в белке, затрагиваюш ее его ферментативную активность, с помогцью второго изменения в достаточно удаленном звене цепи. На первый взгляд, подобный факт противоречит положению об активном центре фермента. Однако такое заключение является поверхностным. Активный центр фермента содержит функциональные группы, достаточно удаленные друг от друга по полипептидной цени, но сближаемые вследствие складывания цепи во вторичной и третичной структуре. Именно благодаря этому обстоятельству повреждение цепи, отражаюш,ееся на третичной структуре (например, введение заряженной боковой группы), может разрушить активный центр фермента, а новое изменение, восстанавливающее первоначальную третичную структуру, может произойти совсем в другом звене цепи. Возможность бесконечно варьи- [c.419]

Смотреть страницы где упоминается термин Белки, длина цепи сравнения: [c.136] [c.254] [c.45] [c.55] [c.464] [c.557] [c.174] [c.345] [c.72] [c.96] [c.290] [c.529] [c.92] [c.479] [c.125] [c.55] [c.464] [c.116] [c.116] [c.27] [c.78]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология