Киназы определение

В качестве сопрягающих ферментов часто используют дегидроге-назы и их коферменты в окисленной или восстановленной форме. Например, активность гексокиназы определяют в системе, содержащей дегидрогеназы глюкозо-6-фосфата и НАДФ. Скорость восстановления НАДФ соответствует скорости гексокиназной реакции. Иногда используют системы двойного или тройного сопряжения, однако конечным звеном такой системы является соответствующая дегидрогеназа (например, при определении активности фосфофруктокиназы, креатин-киназы). При определении активности в сопряженной системе следует учитывать ряд условий. [c.208]

Рис. 11-24. Сокращение гладкой мышцы активируется в присутствии Са с помощью киназы легких цепей миозина фосфорилирующей определенный участок одного из двух типов легких цепей в миозине Регуляция немышечного миозина осуществляется таким же образом (см. рис. 11-25).

Существуют относительно быстрые регуляторные механизмы, которые направлены непосредственно на ферменты. Так, практически неактивный фермент может превращаться в активную форму путем ковалентной модификации [72] >. Иногда ковалентная модификация, напротив, приводит к инактивации фермента. Так, активности двух ферментов, участвующих в метаболизме гликогена — гликогенфосфорилазы и гликогенсинтетазы, — регулируются с помощью фосфорилирования (переноса концевой фосфатной группы от АТР на определенный остаток серина см. гл. 11, разд. Е, 3)- >. Прн этом фермент, катализирующий распад гликогена (фосфорилаэа Ь), превращается в более активную форму (фосфорилазу а), а фермент, катализирующий синтез гликогена, — в неактивную форму. В результате направление клеточного метаболизма изменяется от запасания полисахарида (гликогена) к его деградации, что обеспечивает клетку энергией. Дефосфорилирование обоих ферментов катализируется фосфатазой, переводящей ферменты в исходное состояние (рис. 6-15). Как фермент, катализирующий модификацию (киназа гл. 7, разд. Д, 6), так и фосфатаза регулируются по аллостерическому механизму. Эти довольно сложные механизмы способны за очень короткий промежуток времени обеспечить клетку модифицированным ферментом. [c.69]

Значения молекулярных весов разных форм НАД-киназы, определенные методом гель фильтрации, совпадают с величинами, определенными методом электрофореза в градиенте концентрации ПААГ, за исключением низкомолекулярной формы НАД-ки- 230, назы с молекулярным весом 45000, которую при гель-фильтрации обнаружить не удавалось. [c.139]

Определение активности киназы фосфорилазы [c.223]

ГИИ и действует согласно весьма сложному механизму контроля. Фермент существует в виде двух различных форм, фосфорилаз (а) и (Ь). Фосфорилаза (Ь) неактивна (по крайней мере в отсутствие АМР — см. ниже) и существует в виде димера. Посредством фосфорилирования определенного остатка серина в каждой из субъединиц белка, катализируемого ферментом киназой фосфорилазы, фосфорилаза превращается в (а)-форму. Обратная реакция катализируется отдельным ферментом — фосфатазой фосфорилазы. [c.537]

Магний в тканях организма находится в определенном соотношении с кальцием. Он влияет на энергетический обмен, синтез белка, поскольку является кофактором или активатором многих ферментов, которые называются киназами и выполняют функцию переноса фосфатной группы от молекулы АТФ на различные субстраты. Магний влияет также на возбудимость мышц, способствует выведению холестерина из организма. Недостаточность его приводит к повышению нервно-мышечной возбудимости, появлению судорог и мышечной слабости. [c.71]

Метод определения последовательности ДНК Максама-Гилбер-та получил известность, начав широко применяться еще до его публикации [19]. Он, в сущности, связан с использованием четырех контролируемых процессов химической деградации, каждый из которых проявляет большую или меньшую избирательность по отношению к одному из четырех оснований. Этот метод в равной степени хорошо применим и к одно- и к двунитевым ДНК предполагая, что только одна цепь радиоактивно мечена Р. Это достигается фосфорилированием конца молекулы с использованием 7- P-мeчeннoгo АТР и либо З -концевой, либо 5 -концевой киназы. Этим способом вводится Р метка по обоим концам дуплекса, но По чередующимся цепям. Поэтому расщепление ферментом рестрикции дает разделимые фрагменты, каждый из которых имеет одну метку и потенциально перекрывающуюся последовательность по отношению к другому (зависящую от выбора фермента рестрикции). В результате четырех отдельных реакций этот материал Подвергается четырем химическим деградациям в мягких условиях с тем, чтобы модифицировалось примерно лишь одно основание из 50 — 100. Расщепление цепи по модифицированному положению дает смесь фрагментов, каждый из которых кончается определенным основанием. Точно так же, как и в плюс и минус -методе, [c.189]

Известны три основных семейства поверхностных клеточных рецепторов, передающих внеклеточные сигналы различными способами. Рецепторы, образующие канал, - это чувствительные к нейромедиатору ионные каналы, которые быстро открываются или закрываются в ответ на связывание нейромедиатора и изменяют электрическую возбудимость клетки. Каталитические рецепторы являются в основном тирозин-специфическими киназами, которые прямо фосфорилируют определенные белки [c.371]

В животных клетках сАМР действует главным образом путем активации специфического фермента, называемого сАМР-зависимой протеинкиназой (А-киназой). Этот фермент катализирует перенос концевого фосфата с АТР на определенные остатки серина и треонина в некоторых белках клетки-мишени. Остатки, фосфорилируемые А-киназой, отличаются тем, что со стороны N-конца около них расположены две или большее число основных аминокислот. Ковалентнее фосфорилирование таких остатков в свою очередь регулирует активность этих белков. [c.372]

Кроме статического определения pH образцов рН-метр нли его автоматический вариант (рН-стат) позволяет следить за ходом реакций, в которых участвует пли потребляется ион водорода. В этом случае для поддержания постоянного pH добавляют щелочь нли кислоту кривая потребления кислоты или щелочи, отложенного против значений времепи, отражает развитие реакции. Ферментативное или химическое окисление глюкозы или глюкозо-6-фосфата, фосфорилирование субстратов при участи аденозинтрифосфатов и соответствующих киназ, а также гидролиз белков протеазами — все это примеры реакций, которые можно проследить с помощью стеклянного электрода. [c.183]

Приходится осваивать этот метод непосредственно в ходе проведения эксперимента. Поскольку манометрические методы позволяют осуществлять прямую и непрерывную регистрацию выделения или поглощения различных газов, таких, как кислород, водород, СОг, метан, а также ионы водорода, они находят широкое применение при исследовании гомогенатов тканей, клеточных и бактериальных суспензий и препаратов ферментов. Этот список можно дополнить косвенными методами, к которым относится, например, определение киназ на основе образования ионов водорода. [c.279]

Как мы видим, сравнительно простое взаимодействие всего лишь нескольких белков создает биологический переключатель , который быстро включается, а затем выключается через определенное время. В предполагаемом цикле сАМР-зависимая протеинкиназа играет двоякую роль сначала она активирует киназу фосфорилазы, фосфорилируя ее Р-субъединицу, а затем, фосфорилируя tx-субъединицу, определяет тем самым время инактивации фермента путем дефосфорилирования. [c.274]

Конечные стадии передачи сигнала осуществляются с участием сАМР-зависимых протеинкиназ (А-киназ). сАМР специфически связывается с регуляторной субъединицей протеинкиназы. Это приводит к активации каталитической субъединицы белка и ее отделению от регуляторной. Каталитическая субъединица в свободном состоянии может фосфорилировать определенный белок, активация которого и обусловливает ответ клетки на воздействие внешнего сигнала. [c.72]

Рядом исследователей яд гюрзы использовался при определении уровня протромбина в крови при заболеваниях сердечно-сосудистой системы вместо нестойкой и трудностандартизируемой киназы. [c.178]

Старая идея о статической системе со структурным соответствием, идея ключ — замок (Фишер) объясняла специфичность фермента не гибкостью, а жесткостью его структуры, обусловливающей притяжение определенной молекулы субстрата, и стерическое отталкивание незначительно отличающегося аналога. Ряд фактов противоречит этой простой модели. Так, вода и другие малые молекулы, содержащие гидроксил, не участвуют в реакциях переноса гидроксила, катализируемых фосфорилазами и киназами. Напротив, гидроксилсодержащие молекулы большого размера являются в этих случаях субстратами. Зачастую у хорошо сорбируемых активным центром лигандов реакционная способность отсутствует, несмотря на то, что весьма сходные соединения обладают ею. Вместе с тем известны случаи, когда малые молекулы не сорбируются, а их аналоги большего размера хорошо сорбируются активным центром. Фосфотрансацетилаза действует на ацетат, пропионат, бутират, но не на формиат, а р-глюкозидаза действует на глюкозиды, но не на 2-дезоксиглюкозиды. Аналогичные данные приведены в [64, 69]. [c.388]

Сравнивая связывание различных дегидрогеназ и киназ па N - (6-аминогексил) -5 -АМР—сефарозе и Р - (6-аминогексил) -Р -(5 -аденозин) пирофосфат—сефарозе, Харвей и др. [9] выразили силу взаимодействия между ферментом и иммобилизованным нуклеотидом с иомоплью так называемой связываемости . Этот параметр представляет собой концентрацию хлорида калия (мМоль/л) в центре пика фермента при элюировании фермента линейным градиентом концентрации КС1 (рис. 4.6 и табл. 4.2). Для определения константы диссоциации комплекса лактатдегидрогеназы с №-(6-аминогексил)-5 -АМР, связанным с сефарозой, Лоу и др. [11] использовали линейную зависимость между количеством связанного фермента и концентрацией иммобилизованного нуклеотида. [c.58]

Хотя две описанные выше группы ферментов катализируют реакции переноса, их не называют трансферазами , так как по определению трансферазы это ферменты, которые осуществляют перенос части молекулы донора, за исключением водорода и электронов, на молекулу акцептора, причем ни донором, ни акцептором не является вода . Трансферазы — очень большая группа ферментов. В нее входят фосфотрансферазы, обычно называемые киназами , которые катализируют перенос остатка фосфата от одного соединения на другое. Например, гексокиназа катализирует перенос концевого фосфатного остатка аденозинтрифосфата на глюкозу с образованием глюкозо-6-фосфата. Трансаминазы осуществляют перенос аминогруппы от а-аминокислоты на а-кетокислоту. Обзор, посвященный трансферазам, опубликован Гоффманн-Остенгофом [17] в 1960 г. [c.12]

При изучении динамики киназ в регенерирующей печени крысы после частичной гепатоэктомии было показано [106], что ферменты, по-видимому, появляются в определенной последовательности (фиг. 62). К 24 час начинает резко увеличиваться активность тимидинкиназы, достигая максимума через 30 час после операции. Вслед за ней возрастает активность дТМФ-киназы максимум суммарного включения Н -тимидипа приходится примерно на [c.187]

Переходя к изучению наиболее важных в энергетическом отношении аэробных окислительных превраш,ений углеводов в тканях с образованием СОа и НаО (дыхание), мы должны сразу же обратить внимание на суш,ество-вание тесной связи между механизмом анаэробного расш,епления углеводов и их аэробным окислением. И аэробное, и анаэробное расщепление углеводов, как установлено, протекает на определенных этапах при участии одних и тех же ферментов — киназ, фосфатаз, дегидрогеназ и т. п. [c.272]

НОГо фосфориЛированйй, когда зиерГйя потока электронов преобразуется в энергию макроэргической связи, Роль, которую в данном случае играют деформации молекулы, исключительно велика. Опыт (Пакер) свидетельствует о том, что между процессом образования макроэргических веществ в митохондрии и состоянием ее мембран имеется определенное соответствие это можно рассматривать как аргумент в пользу изложенной концепции. Сопряжение окислительно-восстановительного процесса с образованием макроэргической связи происходит в трех местах в комплексах I, П1 и IV. В переносе электронов от комплекса I к III и от комплекса II к III участвует кофактор Q, молекулы которого совершают движения в липидной среде. Между комплексами III и IV челночное движение совершает молекула цитрохрома с. Природа первичных макроэргических соединений не выяснена во всяком случае АТФ получается не сразу. Первичными продуктами, как предполагается, являются вещества ангидридного характера, и работа потока электронов сводится к тому, что он создает макроэргические связи между гипотетическим веществом и теми участниками цепи переноса электронов, которые играют роль передатчиков в каждом комплексе. Промежуточные продукты, в свою очередь, реагируя с фосфатом и АМФ в присутствии ферментов-киназ, переносящих фосфорильную группу, могут стать источниками образования АТФ. [c.201]

В последнее время были проведены эксперименты, в результате которых наметилась определенная возможность локализовать места поражения синтеза ферментов при действии радиации. При введении гепатоэктомированным животным одного из ингибиторов белкового синтеза — пуромицина через несколько часов после операции было отмечено полное блокирование синтеза ТМФ-киназы. В то же время, если инъекции антибиотика проводились в более поздние сроки, примерно на 20-м часу регенерации, то он практически не влиял на активность фермента [20]. Как видно, наблюдается полная аналогия в действии пуромицина и ионизирующей радиации. Далее, известно, что ДНК-полиме-разная активность в регенерирующей печени увеличивается в период от 18 до 24 час. регенерации. Введение крысам другого ингибитора белкового синтеза — актиномицина D — в промежуток времени до 12 час. после гепатоэктомии полностью блокирует [c.124]

Ферменты, которые катализируют гидролиз /производных фосфата, называются фосфатазами [5]. Существует несколько ферментов, роль которых, по-видимому, заключается в образовании ортофосфата из моноэфиров фосфорной кислоты. Они малочувствительны к природе заместителя в фосфате и называются неспецифическими фосфомоноэстеразами. Существуют, однако, заметные различия в диапазонах pH, в которых они работают, и поэтому они делятся на кислые [19] и щелочные [20] фосфатазы, хотя бывают и промежуточные случаи. Другие фосфатазы действуют на определенные субстраты, такие, как глюкозо-б-фосфат [21], фосфосерин [21] и 5 -нуклеотиды [22]. Важным ферментом является неорганическая пирофосфатаза [23], поскольку гидролиз пирофосфата сопряжен со всеми синтетазными реакциями. Некоторые киназы обнаруживают небольщую АТФ-азную активность. Активную АТФ-азу можно выделить из разрущенных митохондрий [9], и она без сомнения участвует в окислительном фосфорилировании, посредством которого обращается гидролитическая реакция. [c.633]

Важность катализа определенных стадий фосфотрансферазных реакций обычно очевидна. Киназы и синтетазы уже упомянуты выше. Некоторые ферменты этого класса переносят фосфатную группу из одной части молекулы в другую. Примером может служить фосфоглюкомутаза [24], которая превращает глюкозо-6-фос-фат, продукт фосфорилирования глюкозы под действием АТФ, в глюкозо-1-фосфат, служащий субстратом в реакции (4). Интересно, что это превращение протекает через два фосфорилировакных промежуточных соединения — фосфорилированный фермент и глюкозо-1,6-дифосфат. Фосфатная группа первого из них переносится на ОН-группу глюкозо-6-фосфата, находящуюся в положении 1, а затем образовавшийся глюкозо-1,6-дифосфат отдает фосфатную группу из положения 6 ферменту. [c.634]

Спектры ЭПР дают группировки с неспаренными электронами. К ним относятся парамагнитные ионы металлов, что, например, оказалось очень полезным при исследовании металлоферментов, содержащих Си и Мо [53—55]. Впервые для изучения киназных реакций этот метод использовали Кон и Таунсенд [56], которые таким способом измерили константы устойчивости некоторых комплексов субстратов с марганцем. Последнее оказалось возможным благодаря тому, что амплитуда сигнала от комплекса гораздо меньше, чем от овободного металла. Кро ме этого случая, ЭПР-спбктроскопия марганца успешно использовалась совместно с измерениями протонного резонанса для определения концентрации свободных ионов Мп2+ [35, 57]. Другие попытки использования этого метода, основанные на парамагнитных свойствах марганца, оказались неудачными. Было очень трудно получить сами спектры комплексов и еще труднее их интерпретировать. Однако благодаря этим измерениям были получены доказательства, позволившие Кон разделить киназы на две группы тип I (например, креатинкиназа) и тип И (например, пируваткиназа) в соответствии с тем, как ион металла реагирует с ферментом — через субстратный мостик (Е—S—М) или непосредственно (Е—М—S) (см. разд. 2.6.2. и гл. 14). [c.670]

Так, например, исходным соединением в биосинтезе аминохшслот треонина и лизина, состоящем из ряда стадий, является аспарагиновая кислота. Первую стадию цепи биосинтеза катализирует фермент аспартат-киназа. Интересно, что активность этого ключевого фермента подавляется конечными продуктами биосинтеза (треонином и лизином), структура которых значительно отличается от структуры аспарагиновой кислоты (субстрата аспартаткиназы), т. е. происходит аллостерическое неконкурентное ингибирование. На ферменты последующих ступеней биосинтеза треонин и лизин не оказывают никакого влияния. Таким образом, между процессом потребления конечных продуктов и синтезом их (при наличии катализаторов и исходных соединений) устанавливается обратная связь при достижении определенного содержания треонина и лизина клетка немедленно прекращает их синтез, выключая из системы ключевой фермент. [c.234]

Специфичносгь действия ферментов. Ферменты обладают также характерным свойством ярко выраженной специфичности их действия. Каждый фермент действует на определенный тип химической связи в молекуле субстратов. Незначительные изменения в химической структуре вещества исключают иногда возможность проявления действия фермента. По характеру специфичности различают ферменты с абсолютной и относительной специфичностью. Большинство ферментов обладает, по-видимому, первой из них, т. е. фермент может действовать только на один или два субстрата. К ним относятся прежде всего дегидрогеназы, киназы и синтетазы. [c.131]

Ранние этапы процесса, представленные на рис. 12.5 (этапы 1 и 2), по-видимому, являются общими при регуляции более чем одной метаболической цепи. Было показано, что изолированная протеинкиназа способна фосфорилировать разные гистоны, рибосомные белки, белки мембран и органелл, а также другие ферменты, такие как триацилглицероллипаза и глико-генсинтаза [4971]. Присутствует ли в одной ткани несколько протеинкиназ, или отдельные киназы проявляют широкую специфичность — неясно. Действие регуляторной субъединицы (R), являющейся ингибитором реакций фосфорилирования ряда субстратов, может быть усилено другим белком (I), который иг-)ает роль в определении субстратной специфичности киназы 4017]. [c.124]

Выше мы уже говорили о том, что в-глюкозамин-6-фосфат является ключевым соединением (см. рис. 1), образующимся в результате реакции аминирования и киназной реакции. В ферментативных превращениях аминосахаров в-глюкозамин-6-фосфат является субстратом в реакциях N-ацетили-рования и изомеризации. Большинство гексозаминов в конечном итоге включается в полимеры с этой целью они должны быть предварительно активированы , т, е. превращены в пуклеотиддифосфатаминосахара. Процесс активации включает реакцию, катализируемую пирофосфорилазой (см. ниже) в этой реакции фосфатная группа присоединяется чаще к первому углеродному атому аминосахара (2-амино-2-дезоксиглюкоза-1-фосфат), чем к шестому углеродному атому. Вероятно, должны существовать определенные киназы, которые осуществляют фосфорилирование непосредственно у первого углеродного атома аминосахара. В этом разделе будут рассмотрены мутазы, превращающие гексозамин-6-фосфат в гексозамин-1-фосфат, который является исходным субстратом в реакциях, катализируемых пирофосфорилазой. [c.276]

С-киназа, активированная диацилглицеролом и Са , переносит концевую фосфатную группу с АТР на специфические сериновые или треониновые остатки белков-мишеней, которые в разных клетках различны. Например, во многих животных клетках С-киназа, по-видимому, фосфорилирует и тем самым активирует На Н -обменник плазматической мембраны, контролирующий внутриклеточный pH (разд. 6.4.10) повышение pH в клетке может способствовать пролиферации. Концентрации С-киназы выше всего в головном мозгу, где помимо прочего она фосфорилирует ионные каналы нейронов, изменяя таким образом их свойства и возбудимость клеток (разд. 19.5). В некоторых клетках активация С-киназы усиливает транскрипцию определенных генов. В промоторах по меньшей мере некоторых из этих генов есть общая энхансерная последовательность, узнаваемая регуляторним белком, активность которого растет при активации С-киназы (см. табл. 10-1). Нока, однако, остается невыясненггьгм, как С-киназа активирует этот белок - фосфорилируя (и соответствегшо активируя) его прямо или же действуя косвенно, через каскад протеинкиназ. [c.366]

Непрерывное и быстрое удаление из клетки свободных ионов Са и сАМР делает возможными быстрые изменения концентраций этих двух внутриклеточных медиаторов в ответ на внеклеточные сигналы. Повышение уровня сАМР активирует с АМР-зависимые протеинкиназы (А-киназы), которые фосфорилируют определенные белки-мишени. Этот эффект обратим, так как при падении уровня сАМР фосфорилированные белки быстро дефосфорилируются. Аналогичным образом, повышение внутриклеточной концентрации свободных ионов кальция влияет на клетки благодаря связыванию Са с калъмодулином, который при этом изме- [c.382]

Применение сопряженного анализа, а также некоторые способы регулирования конкурентных побочных реакций можно проиллюстрировать на примере описанной Вудом [50] методики общего определения киназ. Она применима также ко многим другим субстратам, включая глюконовую и 2-кетоглюконовую кислоты, пентозы и полиолы, а также гексозы. [c.389]

Кальций-зависимый регуляторный белок назван кальмодулином его мол. масса 17000, по структуре и функции он гомологичен мышечному белку тропо-нину С. Кальмодулин содержит четыре участка связывания Са +. Связывание Са + по всем четырем участкам ведет к заметному изменению конформации белка больщая часть молекулы приобретает структуру а-спирали. Эти конформационные переходы определяют, видимо, способность кальмодулина активировать или инактивировать определенные ферменты. Взаимодействие ионов кальция с кальмодулином (и соответствующее изменение активности последнего) в принципе сходно с процессом связывания сАМР с протеинкиназой, обеспечивающим активацию этого фермента. Кальмодулин часто оказывается одной из многочисленных субъединиц сложных белков и, как правило, участвует в регуляции активности различных киназ, а также ферментов синтеза и распада циклических нуклеотидов. Список некоторых ферментов, прямо или косвенно (по-видимому, через кальмодулин) регулируемых Са +, приведен в табл. 44.5. [c.167]

В 1978 г. было сделано очень важное открытие было показано, что продукт гена sr является ирошеинккназой-ферментом, катализирующим перенос фосфата с какого-либо нуклеоизидтрифосфата на определенные аминокислотные остатки некоторых белков (разд. 13.4,1), Вскоре выяснилось, что и ряд других онкогенных белков-протеинкиназы. Каждая из вирус-специфических киназ фосфорилирует несколько белков это объясняет множественные эффекты соответствующих онкогенов. Многие киназы ретровирусов отличаются от обычных протеинкиназ тем, что фосфорилируют боковые цепи тирозина, а не серина и треонина, как подавляющее большинство протеинкиназ. Поскольку фосфорилирование тирозина-процесс редкий, в белках клеток, зараженных онкогенными вирусами, может быть в 5-10 раз больше фосфотирозина, чем в белках нормальных клеток. Идентификация этих фосфорилированных белков и выяснение их функций имеют огромное значение для понимания механизмов вирусного канцерогенеза. Обнаружено пока лишь несколько таких белков один из них - актин-связывающий белок винкулин (разд. 10,5,6 и 10.7,4), Однако еще нет доказательств того, что какой-либо из этих белков участвует в индукции или поддержании трансформированного фенотипа. [c.155]

Циклический АМР активирует ферментный комплекс, фосфорилируя его Р-субъединицы. Затем происходит более медленное фосфорилирование а-субъединиц той же самой сАМР-зависимой протеинкиназой. Предполагается, что фосфорилирование а-субъединицы изменяет конформацию Р-субъединицы так, чтобы облегчить ее быстрое дефосфорилирование фосфопротеинфосфатазой. Дефосфорилирование Р-субъединицы инактивирует фермент (рис. 13-22). Таким образом, повышение концентрации сАМР активирует киназу фосфорилазы (а значит, и ее субстрат-гликогенфосфорилазу) на определенный промежуток времени (около 1 -2 мин). [c.274]

Вторые посредники не только позволяют рецепторам клеточной поверхности переводить внеклеточные сигналы во внутриклеточные, но и обеспечивают значительное усиление первоначального сигнала. Мы уже видели, что в случае активации аденилатциклазы каждая молекула рецептора, присоединившая лиганд, активирует много молекул ОТР-связывающего белка, а значит, и много молекул аденилатциклазы. В свою очередь каждая молекула аденилатциклазы катализирует превращение множества молекул АТР в сАМР. Аналогичным образом, если присоединение лиганда к рецептору ведет к открытию кальциевых каналов, в цитозоль проникает сразу много ионов кальция. Эти вторые посредники служат аллостерическими эффекторами, активирующими определенные белки, например протеинкиназы, которые в свою очередь превращают (в случае киназ-путем фосфорилирования) очень большое число молекул-субстратов в третьи посредники и т. д. Благодаря таким каскадам одна внеклеточная сигнальная молекула способна вызвать образование в клетке-мишени многих тысяч молекул-эффекторов (рис. 13-35). [c.277]

Если говорить о центре управления метаболона, то, строго говоря, он должен включать не только якорный белок подложки, но и определенные ферменты первого этажа комплекса, находящиеся в непосредственной близости к якорному белку [11]. В случае комплекса ферментов гликолиза центр управления должен включать в частности 6-фосфофруктокиназу. Этот фермент может фосфорилироваться с участием протеин-киназ, которые активируются циклическим АМР, выполняющим в клетке функции второго посредника [46]. [c.190]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология