Факторы, влияющие на действие ферментов

На активность ферментов в организме, а следовательно на скорость ферментативной реакции, влияет ряд факторов сродство к субстрату, константа Михаэлиса, температура, pH среды, концентрация субстрата и различных кофакторов, необходимых для действия ферментов, наличие активаторов и ингибиторов. [c.434]

Влияние физических факторов на активно сть ф е р м е и т о в. Скорость ферментных реакций изменяется в зависимости от температуры. Начиная от точки минимума по мере повышения температуры увеличивается и скорость реакции до некоторой наибольшей величины. Та температура, при которой наблюдается максимальная скорость реакции, называется оптимальной температурой данной реакции при данных условиях. При дальнейшем повышении температуры скорость реакции уменьшается, и при достижении точки максимума фермент перестает действовать. Это объясняется тем, что температура влияет одновременно на два процесса—с одной стороны, с повышением температуры увеличивается скорость катализируемой ферментом реакции по правилу при повышении температуры па 10° скорость реакции увеличивается в 2—3 раза, а с другой, [c.338]

Если две различные молекулы расположены достаточно близко, они могут влиять на флуоресценцию друг друга. Одна из них, например, может поглощать излучение флуоресценции другой, свидетельствуя о довольно эффективной миграции энергии от одной молекулы к другой при облучении молекулярного комплекса. Такое взаимодействие может происходить между ароматическими аминокислотами, в ферментах и флуоресцирующих коферментах. Следовательно, можно определять и расстояние между этими молекулами. Кроме того, излучаемый отдельными молекулами данного вещества поток энергии определенным образом ориентирован по отношению к излучающей молекуле. Поэтому флуоресценция твердых тел сильно поляризована. В жидких невязких растворителях поляризация флуоресценции небольших молекул обычно мала, так как вследствие броуновского движения молекулы быстро меняют свое положение. Однако у больших молекул, таких, как белки, даже в жидких растворителях наблюдается менее интенсивное броуновское движение за время жизни возбужденного состояния они мало меняют свое положение, и поэтому их флуоресценция сильно поляризована. У флуоресцирующих групп, находящихся внутри белковой молекулы или соединенных с белком в виде комплексов фермент — кофермент или фермент — субстрат, также обнаруживается поляризация флуоресценции. Степень поляризации флуоресценции таких комплексов и влияние на нее различных факторов дают информацию о механизме действия фермента. Все это представляет ценность для анализа не только собственно ферментов, но и вообще всех белков. [c.178]

Как правило, при обыкновенных температурах органические вещества медленно окисляются перекисью водорода. Поэтому они могут оказаться непригодными как стабилизаторы для длительного хранения, особенно в случаях с высококонцентрированной перекисью. Тем не менее при некоторых применениях, например в медицине, для разбавленных растворов перекиси водорода предпочитают пользоваться органическими стабилизаторами вместо более сильных неорганических, которые могут оказать вредное влияние (см. раздел по применению в медицине, стр. 512 и сл.). При использовании перекиси водорода для фармацевтических целей может оказаться существенным наличие таких соединений, которые действуют на разложение Н2О2 каталазой [24, 25], хотя о влиянии ингибиторов на разложение в присутствии ферментов существуют противоречивые мнения [26, 27]. Кемпбел [28] дал анализ ряда факторов, которые влияют на стабильность, и указал пути выбора стабилизатора для отбеливающих ванн из перекиси водорода. При таком применении [c.445]

Ферменты как биокатализаторы влияют на повышение скорости биохимических реакций, что является их наиболее существенным признаком после специфичности. Изучение влияния различных факторов на скорость реакции в присутствии ферментов относится к области ферментативной кинетики. Знание основных кинетических параметров катализируемой реакции имеет как теоретическое, так и практическое значение для подбора эффективной дозы фермента при его использовании в лекарственной форме либо в технологическом процессе, позволяет установить механизм действия в применяемых условиях [22, 23]. Основные законы ферментативной кинетики базируются на теоретических положениях химической кинетики, при этом в силу специфичности отдельные положения вытекают в специальные законы, касающиеся только ферментов. [c.203]

Известен ряд факторов, влияющих на скорость, с которой эти ферменты атакуют определенные пептидные связи. Помимо последовательности аминокислот, имеют значение также пространственные соотношения, создаваемые свертыванием пептидной цепи. Многие нативные белки устойчивы к действию ферментов, но легко перевариваются после денатурации или окисления. Расщепление отдельных связей может влиять на расщепляемость соседних связей. Сами продукты расщепления нередко оказывают влияние на специфичность фермента и приводят к непредвиденным реакциям расщепления. [c.119]

Для опытов было взято несколько десятков образцов целлюлозы, в том числе и природной. Измерены все соответствующие структурные параметры, а также скорость ферментативного гидролиза, и полученные величины были сопоставлены. Т к как происхождение и методы предварительной обработки образцов целлюлозы во всех случаях различались, их структурные факторы варьировались в довольно широких пределах. Например, у хлопка степень полимеризации была максимальной—1200, у хлопка, измельченного на вибромельнице, ниже — от 900 до 300 (в зависимости от времени измельчения), у образцов целлюлозы, подвергнутых радиационной обработке с помощью изотопов кобальт-60 или на ускорителях электронов, минимальной — до 20. Выяснилось, что степень полимеризации и средний размер частиц исходной целлюлозы не влияют на эффективность ее ферментативного гидролиза (рис. 6). Так как целлюлоза — пористый материал с весьма развитой внутренней поверхностью, то именно эта поверхность, а не средний внешний . размер частиц определяет доступность целлюлозы действию ферментов. На рис. 6 скорость гидролиза целлюлозы сопоставлена с ее удельной поверхностью, которая определялась путем адсорбции вплоть до заполнения поверхности ферментами, размеры которых заранее известны. Между этими двумя величинами существует прямая зависимость. Кристалличность целлюлозы, которую измеряют простыми методами рентгеноструктурного анализа (определение занимает всего несколько минут), также линейно связана со скоростью ферментативного гидролиза, причем чем ниже степень кристалличности субстрата, тем выше скорость действия ферментов. Тот факт, что степень кристалличности целлюлозы и ее удельная поверхность взаимосвязаны (поскольку [c.37]

На направленность и активность действия растительных ферментов влияют такие факторы, как обезвоживание, охлаждение, увеличение осмотической концентрации, изменения pH и др. Установлено, что биохимическая активность пластид зависит от их морфологической структуры, которая изменяется под действием тех или иных факторов. Ферменты, возникающие в процессе развития растительного организма, обеспечивают его адаптацию к окружающим условиям и обуславливают связь между внутренней и внешней средой. Например, при обезвоживании растительных тканей изменяется направленность действия ферментов в сторону гидролиза и задерживаются все синтетические процессы. После возобновления нормальной обводненности тканей ростовые процессы еще некоторое время угнетаются, так как изменение направленности ферментов на синтетическую деятельность происходит не сразу. [c.51]

Биосинтез. липидов обсуждается в гл. XVI. Здесь нам хотелось бы остановиться только на следующих моментах. Ключевой промежуточный продукт всех этих реакций — ацетил-КоА (см. фиг. 102) — может синтезироваться, в сущности, лигпь двумя путями (см. фиг. 101) в реакции тиолитиче-ского расщепления ацетоацетил-КоА (образованного при окислении жирных кислот или определенных аминокислот) и в реакции окислительного декарбоксилирования пирувата. Оба процесса локализованы в митохондриях или их аналогах. В то же время биосинтез жирных кислот начинается с обязательной стадии карбоксилирования ацетил-КоА с образованием мало-пил-КоА, а эта реакция, так же как и все последующие стадии, катализируется, по-видимому, впемитохондриальным комплексом ферментов. Как это согласовать Диффундирует ли ацетил-КоА из митохондрий сам ио себе или же для его переноса необходим более сложный процесс, требующий энергии извне Недавние исследования показали, что, вероятно, справедливо второе предположение ацетил-КоА внутри частицы сначала превращается в цитрат путем конденсации с оксалоацетатом затем образованный таким путем цитрат выходит в цитоплазму, где снова расщепляется на ОА и ацетил-КоА под действием цитрат-лиазы, использующей АТФ (уравнение XIV. 1а). Количество этого фермента в сильной степени зависит от генетических факторов и от условий окрул ающей среды, например от питания кроме того, на него могут сильно влиять такие патологические состояния, как диабет или ожирение. Процесс синтеза жирных кислот в отличие от синтеза углеводов нуждается лишь в каталитических количествах ОА (или пирувата - - СО2) таким образом, четырехуглеродные дикарбоновые кислоты для него не нужны. [c.363]

Имеются еще два свойства ферментов, которые при их успешном моделировании могли бы открыть новые возможности для техники и, в частности, для химической технологии. Первое из них—способность связываться в системы, действуя при этом строго согласованно. В этих системах имеется, как мы знаем, механизм регулирования, причем специфические вещества могут интенсивно влиять на их активность скорость процессов управляется за счет саморегулирования системы по типу обратной связи. Второе свойство, наглядно выявляемое в живой клетке, определяют словами динамичность структуры этих катализаторов. Здесь имеют в виду то, что они непрерывно распадаются и затем вновь возникают (клеточный биосинтез). Активность катализаторов, как это давно известно, часто повышается одновременно со снижением их устойчивости однако в технике это могло бы быть выгодным — лучше иметь непрочный катализатор, но очень быстро и точно выполняющий свои функции. В клетке, благодаря тонкой системе регулирования, после распада сразу возникнут новые порции фермента (катализатора) взамен разрушившихся, и таким образом система в целом будет вполне устойчивой и притом работающей наиболее эффективно. Любой фактор, уничтожающий фермент, может быть нейтрализован за счет процесса быстрого образования новых молекул катализатора. [c.331]

Природа жирнокислотных остатков фосфолипидов мембран является одним из важных факторов регулирования проницаемости биомембран, так как они влияют на поверхностные свойства фосфолипидов, липид-белковое и липид-липидное взаимодействие природа жирнокислотных компонентов имеет существенное значение для действия липолитических ферментов и т. д. [c.199]

В биохимических системах ускорение реакций вызывается иногда за счет одновременного изменения энергетического Е) и энтропийного факторов, а иногда только за счет энтропийного. Так фермент уреаза, катализирующий гидролитическое разложение мочевины, влияет и на энергию активации и на энтропию активации, а миозин, ускоряющий разложение аденозинтрифосфорной кислоты, действует только на энтропию активации, причем реакция ускоряется в 10 раз. [c.276]

В головном мозге, как и в других тканях, в регуляции скорости фосфорилирования фруктозо-6-фосфата принимают участие одновременно несколько механизмов, однако их относительная роль в том или ином органе различна. Фосфофруктокиназа представляет собой поливалентный аллостерический фермент, активность которого подавляется АТФ и цитратом и стимулируется АДФ. Действие этих основных регуляторных факторов дополняется другими. В частности, АМФ и неорганический фосфат снимают ингибирующее действие АТФ аналогичным образом влияет продукт реакции — фруктозодифосфат. [c.159]

В реакциях, катализируемых ферментами, скорость представляет собой не менее важный фактор, чем условия равновесия. Рассмотрение избирательности действия ионов металлов в биологических системах было бы неполным без указания на то, что ионы металлов могут изменять природу активированных комплексов и таким образом влиять на скорость реакций. Простым примером может служить катализируемый щелочью гидролиз этилового эфира глицина. Как видно из табл. 20. скорость гидролиза протонизированной формы этого эфира приблизительно в 40 раз выше скорости гидролиза незаряженной формы. Такое различие согласуется с ожидаемым электростатическим влия нием положительного заряда на азоте на отрицательно заряжен ную гидроксильную группу, атакующую углерод карбонила (ср с микроконстантами глицина, рассмотренвыми в разд. 4 гл. IV) Комплекс эфира с медью (в отношении 1 1) гидролизуется однако, еще в 3000 раз быстрее, чем протонизированный эфир, что ясно показывает, к какому эффекту приводит образование металлом хелатной связи с кислородом карбонильной группы. Подобные реакции, скорость которых очень сильно возрастает при внесении положительного заряда в такую часть молекулы, где вероятность нахождения протона очень мала, относят к классу реакций, называемых суперкислотным катализом. В нейтральных и щелочных растворах ион металла часто выполняет функции, аналогичные функциям протона в кислых растворах. [c.409]

Из всех тех факторов, от которых зависит определение активности фермента — концентрация фермента и субстрата, температура, pH и присутствие ингибиторов,— наибольший клинический интерес представляют последние три. Активность ферментов растет с повышением температуры, поэтому скорость метаболических процессов значительно повышается при лихорадке. Если температура в конце концов не понизится, последствия будут фатальны. С другой стороны, понижение температуры тела (гипотермия)— и, следовательно, понижение активности большинства ферментов—весьма полезно в тех случаях, когда требуется снизить общие метаболические потребности (например, при операции на сердце или транспортировке органов для трансплантационной хирургии). Кардинальным биологическим принципом является гомеостаз — поддержание внутренней среды организма в состоянии, максимально близком к норме. Активность многих ферментов и белков изменяется даже при сравнительно небольших изменениях pH. Большинство лекарственных препаратов оказывает свое действие, влияя на соответствующие ферментативные реакции. Многие такие препараты сходны с природными субстратами и потому могут действовать как конкурентные ингибиторы ферментов. Чтобы понять многие процессы, которые существенны для фармакологии и токсико- [c.76]

На активность ферментов в почве влияют различные факторы, ингибирующие или активизирующие их действие. Активность ферментов в почве зависит от ее физико-химических свойств, засоленности, карбонатности, окультуренности, внесения удобрений, известкования. [c.323]

По характеру действия ферменты обладают строгой специфичностью, которая обусловлена структурным соответствием между молекулами субстрата ш фермента. Каждый из них катализирует определенную химическую реакцию. На течение последних влияют условия среды (температура, pH, наличие химических соединений, облучение) и присутствие других ферментов [26]. Под действием факторов среды могут синтезироваться и новые ферменты. Их называют адаптивными, так как они позволяют микроорганизмам приспосабливаться к новым условиям. Ферменты, которые участвуют во внутриклеточных процессах,, называют эндоферментами, а ферменты, выделяемые микроорганизмами в окружающую среду, — экзоферментами. Последние могут являться биоцидами для других микроорганизмов или стимулировать процессы коррозии и биоповреждений материалов техники и сооружений. Каталитическая активность ферментов во много раз превышает неорганические катализаторы. Например, 1 мг железа, входящего в состав фермента каталазы, эквивалентен каталитическому действию 10 т железа в составе неорганического соединения прн разложении перекиси водорода, а 1 г амилазы может превратить 1 т крахмала в сахар при соответствующих условиях. [c.14]

Всасывание характеризуется скороа ью и степенью всасывания (т. наз. биодоступностью). Степень всасывания - кол-во лек. в-ва (в % или в долях), к-рое попадает в кровь при разл. способах введения. На всасывание сильно влияют лек. форма, а также др. факторы. При приеме внутрь многие лек. в-ва в процессе всасывания под действием ферментов печени (или к-ты желудочного сока) биотрансформируются в метаболиты, в результате чего лишь часть лек. в-в достигает кровяного русла. Сгя1ень всасывания лек. в-ва из желудочно-кишечного тракта, как правило, снижается при приеме лекарства после еды. [c.59]

Изучение кинетики действия ферментов важно не только с теоретической, но н чисто практической стороны. При выборе единицы активности фермента надо знать наилучшне условия его действия, а также то, как влияют на его активность различные факторы. Подобное предварительное исследование кинетики действия обычно необходимо и для успешного осуществления очистки фермента, так как этот процесс должен количественно контролироваться путем систематических определений активности ферментативного препарата на разных стадиях его очистки. [c.108]

Ранее уже были рассмотрены данные наших опытов, в которых было показано, что на активность изолированных препаратов ферментов метаболиты микроорганизмов и отдельные компоненты токсина либо не влияют вовсе, либо влияние это ничтожно мало по сравнению с влиянием на деятельность тех же ферментов в живой клетке. Эти опыты приводили к выводу, что влияние инфекции на ферментативный аппарат клетки опосредовано действием на структуру протопласта. Детальное изучение физико-химических особенностей протоплазмы, а также мембран протопласта и органоидов показало, что иммунные и неиммунные формы растений в этом отношении существенно различаются. При изучении структурной вязкости протоплазмы, стабильности величины pH, отношения к действию детергентов, ультразвуковых волн, прочности связи пигментов с протеидно-липндным комплексом и ряда других свойств мы неизменно убеждались в том, что у иммунных форм растений эти показатели во всех случаях неизмеримо более высокие, чем у неиммунных. Нет сомнений в том, что характерная для иммунных форм растений структурная прочность протопласта является одним из важнейших факторов, обусловливающих их способность сохранять высокую эффективность энергетического обмена вопреки дезорганизующему влиянию, которое могла бы оказать на него инфекция. [c.331]

Влияние химических факторов на активность ферментов. Активность ферментов значительно меняется в зависимости от изменения условий, в которых они действуют. Так, например, для каждого фермента существует определенная область концентрации водородных ионов, в которой лежит оптимум его действия. Для пепсина оптимальное значение рН=1,5—1,6 для трипсина 7,8—8,7 для сахаразы 4,5 для липазы рицинуса 4,7 для липазы поджелудочной железы 8,0 и т. д. Однако на положение оптимума влияет степень очистки фермента. Так, например, оптимальное pH для липазы из слизистой оболочки желудка собаки равняется 5,5—6,3 после электродиализа оно будет 6,3—7,1 после адсорбции каолином 7,1—7,9. В области оптимального pH ферменты обычно устойчивы, но это небезусловно для трипсина оптимум расщепления белка лежит при рН=7,8—8,7, а наибольшая устойчивость—при рН=6,0 для пепсина оптимум действия при рН=1,5—1,6, а наибольшая устойчивость наблюдается при рН==4,0. [c.338]

На активность ферментов влияет ряд факторов. На некоторые из них указывалось раньше. Приводились данные о влиянии температуры и концентрации водородных ионов на активность действия ферментов. Большое значение для действия ферментов имеет также концентрация веществ, на превращение которых действуют ферменты. При малых концентрациях вещества не только неблагоприятны условия для столкновения между собою молекул, но, крометого, в реакции при этом немолсет действовать все имеющееся количество фермента, и реакция протекает с малой скоростью. С увеличением концентрации вещества и при сохранении без изменений других условий скорость течения реакции увеличивается, и при определенной концентрации вещества наступают оптимальные условия для проявления действия фермента. Дальнейшее увеличение концентрации вещества приводит к замедлению действия фермента. [c.174]

Напротив, у надосадочных фракций из гомогенатов клеток зеленых и спелых бананов альдолазная активность была одинаковой [92]. Правда, мы пока еще не очень хорошо знаем, как влияют на активность ферментов те методы, которые используются для получения ферментных препаратов. Поэтому трудно сравнивать активность различных ферментных препаратов, особенно в тех случаях, когда их получают из тканей, различающихся по своей химической и физической природе. Гп vivo активность ферментов изменяется также под действием целого ряда факторов, и факторы эти в разных тканях, вероятно, различны. [c.487]

Важную роль в определении функциональных свойств фермента играет его локальное окружение — каталитическая среда , в которой он действует. Положительные и отрицательные органические модуляторы, водородные ионы, неорганические ионы, молекулы, к которым присоеди[ ек фермент, если ои обладает пятеричным уровнем структуры, — все эти факторы могут влиять на каталитические и регуляторные свойства фермента. Хотя изменения любого из этих факторов каталитической среды (или всех одновременно) в принципе могли бы служить основой компенсаторных изменений ферментативной активности, пока известен только один пример такого рода модуляционной стратегии, касающийся липопротеидных ферментов. [c.288]

К настоящему времени накоплен большой фактический материал о действии физиологичеоки активных веществ на растения. Наиболее хорошо изучено влияние их на такие общие функции и жизненные процессы, как фотосинтез, дыхание, накопление запасных отложений, рост, изменения в органообразовании и т. д. Всем физиологически активным веществам практически присуще стимулирующее и ингибирующее действие, характер которого зависит от комплекса факторов — от дозы активного начала, природы, возраста и физиологического состояния растений, условий шешней среды (Ракитин, 1963 Чайлахян, 1963). При этом однозначность действия на организм разных групп физиологически активных (веществ можно объяснить тем, что они действуют на одни и те же звенья и пути метаболизма. Каждое из них может влиять на разные ферменты, реакции и т. д., в чем и заключается специфичность действия того или иного физиологически активного вещества. [c.5]

Известно, что в клетках различных организмов основная часть липидов присутствует в виде комплексов с белками — липопротеидов, которые разрушаются в процессе экстракции липидов различными органическими растворителями [петролейный эфир, хлороформ, диэтиловый эфир или смесь растворителей различной полярности, например хлороформ— метиловый спирт (2 1), этиловый спирт — диэтиловый эфир (3 2)]. При экстракции необходимо учитывать факторы, которые могут влиять на изменение структуры липидов температура, свет, кислород воздуха, действие липолитических ферментов и другие. Липиды способны растворять многие нелипидные компоненты (углеводы, аминокислоты, пептиды, мочевину и другие), а также образовывать с ними комплексы, что загрязняет липидные экстракты. Удаление этих примесей достигается промыванием липидного экстракта водой и насыщенными растворами минеральных солей или хроматографированием на колонках с различными адсорбентами. [c.187]

Большое значение для нормального функционирования фермен-ta имеет липидное окружение N3, К-АТФазы. Делипидировзние вызывает торможение его рзботы, в то время кзк добзвление фосфолипидов восстанавливает активность. Микровязкость клеточных ембран из-за изменений ионной силы, действия метаболитов и других факторов не является постоянной и может влиять на кон-фОрмационное состояние фермента. [c.10]

Помимо чисто химического, гомогенный катализ имеет громадное биологическое значение. В организмах и животных, и растений содержатся ферменты — органические вещества сложного строения, играющие роль катализаторов при разнообразных жизненных процесса х. Они обнаруживают резкую специфичность действия, так как каждый из них ускоряет только определенный процесс, не влияя на другие. В этом отношении ферменты превосходят неорганические катализаторы которые большей частью могут ускорять ряд сходных по химизму реакций. В химизме гетерогенного катализа важнейшую роль nrpaetr адсорбция. Благодаря ей на поверхности катализатора создается увеличение концентрации реагирующих частиц, что уже са о по себе ведет к ускорению реакции. Однако несравненно более важным фактором является повышение химической активности адсорбированных молекул по сравнению с их обычным состоянием. Это (как и сама адсорбция) обусловлено действием силового поля катализатора и сказывается в резком возрастании доли успешных столкновений между взаимодействующими частицами. В результате соЬтвет-ственно увеличивается скорость реакции. [c.343]

Противоречивые данные получены также при исследовании избирательности связывания белков с различными фосфолипидами. Так, селективность взаимодействия фосфолипидов, несущих определенные полярные группы, была выявлена для родопсина, На+, К -АТФазы из 8диа1из a antus, цитохром-с-оксидазы, Са +-АТФазы. Вместе с тем многочисленные эксперименты по реактивации выделенных мембранных ферментов путем добавления экзогенных липидов и детергентов показали, что в большинстве случаев не существует специфических белок-липидных взаимодействий, обеспечивающих ферментативную активность разные типы липидов могут одинаково влиять на функционирование мембраносвязанных белков. Несмотря на то, что взаимодействие липидов с интегральными белками носит в основном гидрофобный характер, электростатические силы связывания заряженной гидрофильной части белковой молекулы и полярных групп окружающих липидов могут существенно влиять на характер липидного микроокружения белка. Кроме того, для активирующего действия липидов по отношению к некоторым мембранным ферментам важны такие факторы, как степень подвижности ацильных цепей и способность липидов образовывать мицеллы. По-видимому, сродство разных липидных молекул к белкам мембраны определяется не спецификой белков, а спецификой липидных молекул. [c.60]

Связывание гексокиназы — обратимый процесс, на соотношение между связанной и солюбилизированной формами фермента влияет ряд факторов, в первую очередь — отношение АТФ/АДФ, концентрация неорганического фосфата и глюко-зо-6-фосфата, а также уровень свободных жирных кислот. Действие указанных факторов проявляется в пределах их физиологических концентраций это дало Вильсону основание предположить, что изменение субклеточного распределения гексокиназы служит важным механизмом регуляции активности фермента in vivo. [c.155]

Для интенсификации процесса роста и синтеза ферментов часто добавляют всевозможные вытяжки или экстракты, содержащие дополнительные факторы роста. К ним относятся прежде всего аминокислоты. Они легкб проникают внутрь клетки и специфически влияют на образование фермента. Механизм их действия, вероятно, заключается в компенсации недостающих свободных внутриклеточных аминокислот, необходимых для синтеза фермента. Факторами роста являются также пуриновые основания и их производные, РНК и продукты ее гидролиза. [c.110]

Смотреть страницы где упоминается термин Факторы, влияющие на действие ферментов: [c.87] [c.41] [c.144] [c.432] [c.321] [c.85] [c.139] [c.18] [c.146] [c.133] [c.442] [c.145] [c.351] [c.139] [c.334] [c.481] [c.164] [c.81] [c.45]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология