ДНФ-производные аминокислот величины

Вместе с тем при ацилировании трифторуксусным ангидридом с добавлением подходящего растворителя или без него реакция протекает не только быстрее и полнее, но при этом непосредственно ацилируются хлоргидраты эфиров [16, 19, 27, 32, 60, 88]. По аналогии с производными свободных аминокислот [126] таким образом можно получить соответствующие N, 0-бис-ТФА-производные аминокислот Сер, Тре, Тир и Опр. Соответственно реакция с хлор-гидратом Цис приводит к N, S-бис-ТФА-производному. Степень ацилирования эфиров полифункциональных аминокислот сильно зависит от условий реакции и времени инкубации с трифторуксусным ангидридом [19, 53, 60]. При кратковременном ацилировании было обнаружено образование только N-ТФА- производных оксиаминокислот [53], для которых характерны большие величины удерживаемых объемов. [c.317]

Основное достоинство качественного ГХ-анализа аминокислот состоит в быстром разделений и достоверной идентификации компонентов неизвестной смеси. Однако окончательно идентифицировать органические соединения на одной колонке нельзя — ни по известным относительным удерживаемым объемам, ни по известным стандартным соединениям. Поэтому компоненты необходимо хроматографировать на нескольких колонках различной полярности. Правда, подобрать несколько таких колонок, имеющих удовлетворительную разрешающую способность, довольно трудно. Если задача сводится к обнаружению природных аминокислот, то их можно определить и на одной колонке, но все-таки гораздо лучше фракционировать производные аминокислот на нескольких колонках и характеризовать их величинами относительных удерживаемых объемов. Например, присутствие неизвестной или необычной аминокис- [c.331]

Метод Косселя основан на выделении чистых производных аминокислот. Поэтому естественно, что получаемые результаты имеют минимальную величину. Этот факт, установленный впервые Косселем и Кучером в 1900 г., в дальнейшем был подтвержден всеми исследователями. Однако было сделано много попыток получить более достоверные аналитические результаты. [c.33]

В литературе описано получение фосфоамидных производных аминокислот [143, 144]. На аминокислоты (глицин, глутаминовую кислоту, аланин, тирозин) воздействуют хлорокисью фосфора в щелочной суспензии гидрата окиси магния и выделяют продукт реакции в виде магниевой соли. Хотя полученные продукты не были полностью охарактеризованы, величины отношения М/Р соответствовали теоретически рассчитанным. Продукты синтеза гидролизуются разбавленными кислотами и препаратами фосфатазы. [c.38]

В работе [73] содержится утверждение, что для оптимизации разделения таких сложных образцов, как, например, смесь 20 фенилтиогидантоиновых производных аминокислот, необходима одновременная оптимизация многих параметров. Однако авторы работы [73] оптимизировали величину pH отдельно, перед началом полной оптимизации трех параметров, два из которых изменялись непрерывно, а один — дискретно. [c.271]

Это позволяет при сохранении достаточной разрешающей способности хроматографических колонок существенно уменьшить время анализа [40]. Хотя метод, безусловно, не приспособлен еще для количественных определений, но, вероятно, степень превращения аминокислот в соответствующие производные имеет величину одного порядка для большинства аминокислот, поскольку сигнал детектора для производных, приготовленных по стандартной процедуре, почти одинаков. Кроме того, величина сигнала составляет примерно 85% от величины сигнала, полученного для растворов чистых производных [38]. [c.264]

Это позволяет предположить, что при гидролизе амида вторая стадия — ацилирование фермента —также должна являться стадией, которая определяет скорость процесса, так как третья стадия, по-видимому, идентична для эфиров и для амидов одних и тех же производных аминокислот. Зависимость гидролиза этилового эфира ацетил-Ь-тирозина и этилового эфира ацетил-Ь-фенилаланина. катализируемого химотрипсином, от рП среды указывает на то, что для этих реакций величины 2 и кз имеют один порядок и обе они характеризуют общую скорость, как показано в уравнении (4). [c.332]

Этот метод не приспособлен еще для количественного анализа, но, вероятно, степень превращения аминокислот, выраженная в процентах, в N-ацетил-н-амиловые производные имеет величину одного порядка для большинства аминокислот, поскольку сигнал детектора для производных, приготовленных стандартным методом, почти одинаков. Кроме того, величина сигнала составляет примерно 85% величины сигнала, полученного для растворов чистых производных. К сожалению, гистидин и аргинин этерифицируются при указанных условиях с плохим выходом, а ацетилирование не протекает гладко. Следовательно, вероятно, необходима усовершенствованная методика анализа этих аминокислот. Лучшие результаты получены при уменьшении продолжительности нагрева во время этерификации до 5 мин и при кипячении с обратным холодильником с уксусным ангидридом в течение 10 мин. Полученные производные обладают большими удерживаемыми объемами на второй колонке, чем лизин (см. фиг. 196). Вероятно, перед этерификацией имеет смысл превращать аргинин в орнитин, поскольку это производное имеет время удерживания на первой колонке всего лишь 33 мин. При указанных условиях производные триптофана не элюируются. [c.534]

Первая величина получена для выделенной аминокислоты величина в скобках вычислена на основании вращения динитрофенильного производного, выделенного С помощью хроматография. [c.372]

На рис. 3.8 показана температурная зависимость парциальной сжимаемости сахарозы как пример поведения молекул, содержащих большое число сближенных друг с другом атомных групп [185]. Одиночные полярные группы качественно отличаются от сближенных групп по действию на свойства воды. При этом под одиночной понимается атомная группа, удаленная от других полярных атомных групп на расстояние не менее четырех СНг-групп между ними. Термодинамические эффекты сближения полярных групп известны давно (см., например, [151, 152, 168]). Они учитываются при аддитивных расчетах парциального объема, теплоемкости, свободной энергии и энтальпии гидратации [168]. Наиболее ярко эти различия проявляются при изучении сжимаемости. В работе [161] проведен аддитивный анализ парциальной адиабатической сжимаемости аминокислот и спиртов и показано, что вклад в сжимаемость от одиночной полярной группы, во-первых, положителен и, во-вторых, его температурная зависимость имеет отрицательную первую и положительную вторую производную, — т. е. все названные величины противоположны по знаку тем же величинам для сближенных атомных групп (рис. 3.9). [c.55]

Рис. 415. Зависимость величины R динитрофенильных производных (ДНФ) аминокислот от pH колонки.

Величины динитрофенильных производных (ДНФ) аминокислот [c.473]

Важное значение белков и составляющих их аминокислот обусловило большой интерес к определениям аминокислот методом ГХ. Существуют различные методы автоматического анализа с использованием хроматографии на колонке, однако ГХ обеспечивает более быстрый анализ и позволяет уменьшить величину анализируемой пробы, Было предложено большое число различных по типу производных, чтобы осуществить количественное определение двадцати аминокислот, обычно обнаруживаемых в белках. Выбор наилучшего производного осложняется большей частью тем, что эти аминокислоты содержат 12 различных функциональных групп, а желательно получить метод, применимый для анализа все>с [c.137]

На практике картина не столь проста. Кажущееся значение рК около 7, например, встречается часто, в том числе в том случае, когда гистидин определенно не содержится в активном центре. Это может происходить в силу того, что константы диссоциации групп зависят от окружения и могут, если группа погружена в белок, существенно отличаться от соответствующих величин для свободных аминокислот или их простых производных, полученных в растворе. Эти эффекты показаны в табл. 24.1.3. [c.478]

Поскольку свободные аминокислоты имеют структуру цвиттер-иона, они представляют собой сильно полярные соединения с очень низким давлением паров и, следовательно, не пригодны для газохроматографического анализа. Устраняя электрический заряд, их превращают в более летучие соединения, причем это достигается различными способами. Однако для ГХ необходимо, чтобы образующиеся производные были не только достаточно летучими, но и обладали бы высокой термостабильностью Чем более полярны производные, тем они более устойчивы к нагреванию, причем с увеличением полярности органических соединений увеличивается их время удерживания на колонке. Однако, как следует из соотношения между временем удерживания и температурой разделения, для того, чтобы получить величины удерживаемых объемов одного порядка, рабочую температуру нельзя выбирать произвольно. Это достаточно важный момент, поскольку при низкой термостабильности веществ в системе могут происходить неконтролируемые процессы разложения. При этом сигнал исчезает не всегда, часто он уменьшается, и появляется множество пиков. С точки зрения качественного и количественного аминокислотного анализа эти эффекты очень неблагоприятны, так как любое увеличение числа пиков [c.309]

Применение газовой хроматографии для аминокислотного анализа лимитировалось несколькими факторами. В литературе можно найти много методов, явно удовлетворительных в руках их авторов, которые оказалось трудно или невозможно воспроизвести в любой другой лаборатории. Хорошей хроматографической методике свойствен выбор и проверка произвольных величин для ряда взаимосвязанных переменных — носителей, жидких фаз, температур и т. д. Если принять во внимание дополнительные переменные, связанные с выбором производных и метода синтеза, то неудивительно, что множество работ имеет мало общих точек соприкосновения и в каждой из этих работ говорится о каких-либо улучшениях или преимуществах. На этом основании доверие к ГХ как практическому методу определения аминокислот поколебалось. Те же особенности усложняли и написание обзора литературы, так как многоразмерная матрица, определяемая всеми переменными, ни в коей мере не являлась полностью исследованной. Часто объяснение, выдвигаемое в одной работе, нельзя подтвердить ссылкой на другую Например, производные, полученные в процессе А, анализируются одним исследователем на колонке типа X, и при этом пик аргинина не обнаруживается, другой автор получает производные по схеме В, анализирует их на колонке У и указывает пик аргинина. Неизвестно, то ли первому исследователю не удалось получить желаемое производное аргинина, то ли он [c.87]

Из табл. 1 видно, что исследованные комплексы достаточно прочны. Из сравнения комплексообразующей способности аминокислот следует,, что триптофан и гистидин образуют более прочные соединения, чем фенилаланин и тирозин. Указанные аминокислоты — это производные про-пионовой кислоты. Однако триптофан и гистидин в водных растворах обладают большей комплексообразующей способностью по отношению к Ри (III), чем фенилаланин и тирозин, поэтому величины и отличаются почти на порядок. Объяснить это можно тем, что диссоциация гистидина и триптофана происходит по индольной, имидазольной группам и аминогруппам и координационная связь в соединениях ионов металлов с гистидином и триптофаном возникает с участием атомов азота этих групп. Если же учесть, что координация ионов плутония обусловлена и карбоксильной группой, то вероятнее всего обе аминокислоты выступают как тридентатные лиганды. Это предположение косвенно подтверждается сравнением прочности комплексов с гистидином и аланином. Последний не содержит имидазольной группы и для его комплекса с Ри (III) рЛГ=3.5, т. е. на порядок ниже, чем у плутоний-гистидинового комплекса (р =4.5). [c.46]

Воспроизводимость пиков на газовой хроматограмме определяется поведением компонентов на колонке. Несомненно, что именно здесь кроется одна из самых серьезных проблем количественной ГХ. Как известно, частичное разложение и явления адсорбции (образование хвостов ) в определенной степени мешали анализу многих полифункциональных органических соединений [36]. Об аналогичных наблюдениях, касающихся производных аминокислот, мы уже упоминали [19, 53, 78) измерения Крукшенка и Шиэна [16] также не дали удовлетворительных результатов. Для всех 20 проанализированных аминокислот, за исключением Гис и Цис, разброс по величине пиков составлял менее 10%. Однако лишь для 10 аминокислот эти величины были менее 5%. При аналогичных измерениях Ламкин и Герке [53] -получили значительно лучшие результаты, но они исследовали меньшее число аминокислот и провели меньше экспериментов. Следует отметить несомненное преимущество прямого внесения образца на колонку, использованного этими авторами. Впоследствии Шталлинг и др. [83] описали количественный ГХ-анализ всех природных аминокислот. [c.337]

К числу первых кинетических исследований металлоионного катализа гидролиза производных аминокислот относится работа Кроля [195], изучивщего гидролиз глицилметилового эфира в присутствии Со(П). Было найдено, что константа скорости первого порядка реакции гидролиза приближается к максимальному значению при отнощении металл эфир, равном 1 1. Поскольку скорость гидролиза возрастает с увеличением величины pH, было сделано предположение, что реакция протекает [c.126]

Величины / /Х100 ДНФ-производных аминокислот, растворимых в эфире и нерастворимых в кислоте, [c.498]

Величины / Х100 ФТГ-производных аминокислот, полученные на силикагеле О. Длина пути разделения 18 см (среднее из шести определений) [119] [c.502]

Харада и сотрудники, однако, нашли, что эта методика иногда приводит к фракционированию хиральной аминокислоты и рацемата. Поэтому после гидрогенолиза добавляли 2,4-динитрофтор-бензол для образования 2,4-динитрофенильного (ВНФ) производного аминокислоты, которое выделялось путем хроматографии, предположительно без фракционирования, и затем определялось оптическое вращение. В табл. 7-2 в скобках приведены величины избытка энантиомеров в процентах, полученных по последней методике (цифры в скобках) наряду с величинами, вычисленными на основании данных, полученных после выделения по методике Хиски и Нортропа. [c.362]

Для проявления и идентификации аминокислот, производных аминокислот и пептидов хроматограммы опрыскивают специальными реактивами. Опрыскивание реактивом Сакагучи нельзя применять при ТСХ на пластинках с силикагелем, остальные реактивы можно использовать как в случае бумажной, так и тонкослойной хроматографии. (Подробнее о реактивах для опрыскивания см. работы [96, 123, 126, 146].) Опрыскивание некоторыми реактивами можно проводить последовательно и, таким образом, получать максимальную информацию из одного опыта (см. работу [24]). Величины проявляемых пятен должны соответствовать обшепринятым для хроматографии и электрофореза. Если применять слишком много проявляющего реактива, особенно в тех случаях, когда нанесенные вещества в нем растворимы, то пятна на хроматограммах и фореграммах будут получаться расплывчатыми. При опрыскивании хроматограмм, содержащих аминокислоты и пептиды, водными растворами последние следует тщательно распылять и наносить в весьма умеренных количествах. Использование того или иного проявляющего реактива с погружением в него допустимо лишь в том случае, если [c.142]

Связанные с мембраной детекторы , вероятно, также способны изменять скорость синтеза осмотически активных веществ в цитоплазме и вакуоли, но эти изменения происходят гораздо медленнее. Системы, регулирующие величину клеточного тургора, особенно важны для растений, обитающих в среде с экстремальными или непостоянными осмотическими свойствами. Например, растения, произрастающие на засоленных почвах, для поддержания тургора должны накапливать в своих жидкостях очень высокие концентрации растворенных веществ. Поскольку накопление ионов, например К . в таких больщих количествах, вероятно, повлияло бы на активность жизненно важных ферментов, клетки этих растений накапливают специальные органические вещества-полигидроксилированные соединения, такие как глицерол или маннитол, аминокислоты, например пролин. или же К-метилированные производные аминокислот, такие как глицинбетаин. Концентрация этих веществ в цитозоле может достигать очень высоких уровней (0,5 М), не влияя на метаболизм клетки. Вакуоль и ее содержимое самым непосредственным образом участвуют в регуляции тургорного давления в ответ на изменения окружающей среды (см. разд. 20.4.2). [c.391]

Используя метод оптического сравнения, Фрейденберг установил [44], в частности, конфигуративную связь окси- и аминокислот, что в то время было невозможно сделать прямым химическим превращением, поскольку оно идет с затрагиванием асимметрического центра, а сведения о механизмах зеакций были тогда еще не столь надежны, как теперь. 3 табл. 7 приведены величины оптического вращения ряда производных молочной кислоты (как вещества с известной конфигурацией) и двух антиподов аланина, задача определения конфигурации которых стояла в данной работе. [c.206]

Как было показано, интенсивность процесса осернения существенно зависит от наличия в системе ионов железа и при прочих равных условиях будет возрастать по мере удаления от источников сноса. Поэтому в ОВ сапропелевой природы (обычно морские отложения) отношение S/N, как правило, выше, чем в материале гумусовой природы, накопление которого происходит чаще всего в прибрежной или озерноболотной зоне, богатой водорастворенным железом. Так, в отложениях Западной Сибири гумусовый кероген имеет отношение S/N 0,3—0,8, а сапропелевый 2,3-2,8 [8]. Эта мысль находит свое подтверждение также при анализе распределения серы и азота в нефтях Западной Сибири. Оказалось, что величина S/N в нефтях в отложениях от верхнего мела до девона (глубины от 800 до 4000 м) не зависит от возраста и глубины залегания пород и в то же время достаточно четко связана с углеводородным составом нефтей, в частности с составом изопреноидных УВ (см. рис. 23 и табл. 21). Последнее указывает на то, что на формирование состава изопреноидных УВ и содержание серы и азота оказывает влияние одна и та же группа факторов. При рассмотрении механизма эволюции соединений серы и азота от исходной биомассы к нефтематеринскому ОВ наличие этих связей становится очевидным. Поло жительная связь между содержанием в нефтях серы и фитана указывает на то, что интенсивное осернение исходного органического материала происходит в обстановке, способствующей сохранению фитана. Наличие прямой связи между отношением S/N и содержанием асфальто-смолистых веществ и серы закономерно. Неожиданным на первый взгляд кажется наличие положительной связи между S/N и азотом. Казалось бы, чем больше в нефтях азота, тем меньше должно быть отношение S/N. Однако наличие прямой связи свидетельствует о том, что формирование нефтей (вернее, накопление исходного ОВ) с высоким отношением S/N происходит в обстановке, благоприятствующей сохранению азотсодержащих соединений. В этих условиях сохраняются не только достаточно стабильные соединения азота, такие как производные хинолина и акридина, но и такие крайне неустойчивые структуры, как аминокислоты. Анализ данных В.Н. Мозжелиной, В.И. Титова, А.З. Кобловой указывает на то, что максимальные концентрации аминокислот приурочены к нефтям, образовавшимся из ОВ, накопление которого протекало в восстановительной обстановке. [c.81]

Снижению потерь большинства аминокислот при кислотном гидролизе способствует проведение его в стеклянных ампулах под вакуумом с большим избытком (200—5000-кратным) тщательно очищенной и перегнанной над Sn b соляной кислоты. Распад тирозина предупреждают добавлением в ампулу фенола. Чтобы избежать превращения серусодержащих аминокислот в продукты различной степени окисления при гидролизе и последующих процессах хроматографии и электрофореза, образцы белка, содержащие цистеин и цистин, до гидролиза обрабатывают надмуравьиной кислотой. При этом образуется стойкое производное — цистеиновая кислота. Гидролиз проводят в течение 24, 48, 72 и 120 ч. Если содержание какой-либо аминокислоты с увеличением времени гидролиза постепенно уменьшается, его находят на графике зависимости содержания этой аминокислоты от длительности гидролиза путем экстраполяции к нулевому времени гидролиза. Если же содержание аминокислоты в ходе гидролиза постепенно увеличивается, истинную величину также определяют графически, ограничивая время гидролиза 96 или 120 ч ". [c.123]

Аналогичным методом определяли аминогруппы, содержащиеся в липидах [100]. В работе 101] описано определение различных аминокислот в пробах белка величиной 2 мкг с применением изотопа Н в качестве индикатора. С применением реагента, меченного изотопом Н, и индикаторного изотопа (в виде N-ацетильного производного) или определили тироксин (3,5,3, 5 -тетраиод-трионин) [102]. Кроме этого, используя уксусный ангидрид, меченный тритием, для образования производных, и ацетил- С-произ-водное в качестве индикатора, определили 3-иодтирозин и 3,5-ди-иодтирозин [103]. Вместо моноацетильных производных тироксина и трииодтрионина в работе [104] рекомендуется применять их ди-ацетильные производные, которые более стабильны, более растворимы в полярных растворителях и легче очищаются. [c.313]

Таким образом, концентрация гидроксил-ионов, генерируемых свободной основной группой, сильно понижается. Константа диссоциации образующегося метиленового производного, по-видимому, на три порядка меньше константы диссоциации первоначальной аминогруппы [8]. Харрисом была тщательно исследована количественная сторона этого вопроса [9] и было установлено, что если в точке эквивалентности концентрация формальдегида равна 16%, то константы кислотной диссоциации аминокислот в водно-формоловой среде на несколько порядков выше, чем в воде. По закону действующих масс следует ожидать, что величина наблюдаемой константы диссоциации будет зависеть от концентрации формальдегида в растворе. Харрис [9] подтвердил это в отношении глицина. На степень диссоциации в значительной мере влияют органические растворители [10]. Сильно полярные алифатические аминокислоты наиболее растворимы в высокополярных растворителях. В растворителях с низкой диэлектрической постоянной диполярные ионы переходят в незаряженную изомерную форму. Влияние заряженных групп сказывается также и на ионизации. [c.103]

Вероятно, что с количеством аминокислотных производных в ванадилпорфиринах могут быть связаны не только различия в изотопном составе углерода отдельных фракций, но и некоторые колебания этой величины для ванадилпорфиринов разных нефтей. Так, для обедненных тяжелым углеродом нефтей скв, 16К характерно и наименьшее содержание аминокислот (4,8 мол.% против 20 в нефти скв. 160). [c.367]

Силильные производные приготовлены реакцией соответствующих аминокислот с БСА [1, 3, 112. Использовали и другие силилирующие реагенты, ТМХС и ГМДС [112], которые, как оказалось, не приводят к 100%-ному превращению в ТМС-производное. Во всех работах получено удовлетворительное разделение на колонках с силиконовыми фазами, однако сведения об анализах природных смесей отсутствуют. Только в одной работе [3] упоминается о трудностях при экстракции природных смесей из крови. В той же работе [3] продемонстрировано определение МИТ в количестве до моля с помощью электронозахватного детектора, а в работе [112] сообщается об определении до 6-10 моля МИТ с использованием пламенно-ионизационного детектора. Указанные чувствительности как раз имеют порядок величин, позволяющий анализировать один или несколько миллилитров цельной крови. Недостатком триметил-силилирования является его заметная неспецифичность, поэтому многие из сопутствующих соединений образуют производные, появляющиеся на хроматограммах при использовании пламенно-ионизационного детектирования. Электронозахватный детектор должен устранить этот недостаток. Иодированную контрастную среду, которая может мешать количественному анализу иодированных аминокислот, предварительно отделяют от их ТМС-производных при использовании ГХ. [c.93]

Р-Нафтохинон-4-сульфокислота, применявшаяся Фолиным [98, 99] для анализа аминокислот в моче и крови, обладает умеренной реакционной способностью [100]. При реакции с аминогруппой желтая окраска, свойственная реагенту, очищенному по методу Фолина [98], переходит в желтовато-коричневую. В ходе реакции происходит арилирование аминогруппы с отщеплением сульфогруппы реагента. Определение проводят в несколько стадий [100] вначале инкубируют без доступа света реакционную смесь, включающую раствор белка, бикарбонатный буфер (pH 8,8), диоксан и раствор НХС в 50%-ном метаноле, а затем добавляют уксусную кислоту и диоксан. Далее определяют разницу в величине поглощения при 480 нм рабочего и контрольного раствора, не содержащего белка Аб48о = 3800 М см Ч При инкубации контрольный раствор приобретает интенсивную окраску, однако он почти полностью обесцвечивается при последующем подкислении уксусной кислотой. Окраска, свойственная производным по аминогруппе, не исчезает при подкислении. Присутствие диоксана до и после подкисления предотвращает осаждение модифицированного белка. В табл. 3 сопоставлены результаты модификации аминогрупп ряда белков с помощью НХС и некоторых других реагентов. [c.360]

Возможность определения конфигурации диастереомерных аминокислот была показана на примере Р-окси-а-аминокислот алифатического ряда [63]. Метод основан на использовании различий в физико-химических свойствах диастереомеров, зависящих от структуры функциональных заместителей у асимметрического центра. Показано, что величина относительного удерживания диастереомерных эфиров мoнo-N-TФA и ди-К,0-ТФА-производных оксиаминокислот в выбранных условиях является постоянной, значительно отличается по абсолютной величине и, следовательно, [c.269]

С. наиболее разработана для стероидных и тритер-неновых кетонов, дающих характерные кривые ДВ с аномалиями в области 250—350 ммк. Здесь установлены закономерности, связывающие такие кривые с химич. строением, конфигурацией и конформацией. Многие важные оптически активные соединения (аминокислоты, оксикислоты, терпеновые спирты, сахара) имеют в доступной для современных приборов области нехарактерные, нормальные ( плавные ) кривые ДВ. В этих случаях перед спектрополяриметрич. исследованием изучаемые вещества превращают в их производные, имеющие оптически активную полосу поглощения в близкой УФ-области и, следовательно, проявляющие эффект Коттона. Этим приемом впервые воспользовался Л. А. Чугаев в 1909—13, превращавший терпеновые спирты с их плавными кривыми ДВ в ксантогеновые производные, имеющие аномальные кривые ДВ. Большое значение С. приобрела при исследовании белков и полипептидов, где, пользуясь этим методом, можно, напр., судить о тонких изменениях (но-видимому, конформационного характера), происходящих в процессе денатурации белка. С уменьшением длины волны численная величина вращения обычно сильно возрастает, что делает С. удобной для решения аналитич. задач. [c.497]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология