Аминокислоты связывание металлом

В данной главе на примере взаимодействия с небольшим числом ионов металлов рассматриваются основные группы атомов в аминокислотах и пептидах, потенциально способные к связыванию металла. Прежде чем обсуждать эти взаимодействия, отметим, что связывание металла функциональными группами белка может отличаться от связывания металла такими же группами в малых пептидах двумя важными особенностями. [c.152]

Во-вторых, все больше появляется доказательств того, что активные центры ферментов, в том числе и металлоферментов, находятся в полостях или карманах белковой структуры, которые выстланы главным образом неполярными боковыми цепями аминокислот и моделируют, таким образом, неводные растворы. Следовательно, связывание металла таким активным центром или вблизи него по сути осуществляется в неводных растворах, диэлектрические проницаемости которых должны отличаться от диэлектрических проницаемостей водных растворов электролитов, в которых было исследовано большинство комплексов металлов с пептидами. В то время как взаимодействие металлов с пептидами в водных растворах может адекватно представлять условия на поверхности раздела между белком и окружающей средой, оно не может быть хорошей моделью того, что происходит внутри белковой молекулы. [c.153]

Для ряда комплексов переходных металлов с аминокислотами и пептидами термодинамические функции реакций комплексообразования M2+- -L 4 ML+ HML+-f определены из температурных градиентов констант равновесия [14—16] и из калориметрических измерений [15, 17—19]. Наиболее значительные отрицательные вклады в энтальпию хелатообразования дает образование связей металл — атом азота аминогруппы [14, 15]. Изменение энтальпии при связывании металла с карбоксильным атомом кислорода фактически не благоприятствует реакции [15], и хелатообразование всецело обусловлено увеличением энтропии в результате освобождения акво-лигандов и взаимной нейтрализа-дин зарядов металла и карбоксильной группы. [c.155]

Рассуждая с термодинамических позиций, можно сказать, что энергия переходного состояния комплекса металл — аминокислота благодаря стабилизации зарядов значительно понижена по сравнению с энергией переходного состояния при гидролизе свободной аминокислоты. Кроме того, на стадии катализа металлом составляющая связанная с перегруппировкой растворителя, по-видимому, небольшая величина. Следовательно, важна именно матричная роль иона металла при связывании с субстратом. Ионы металла ускоряют также гидролиз ряда амидов, но каталитический эффект не столь велик, как для соответствующим образом связанных эфиров. Причина этого — различия в природе уходящей группы. Худшая уходящая группа, амидная, нарушает контроль скорости реакции тетраэдрическим промежуточным соединением. [c.353]

Важную роль в миграции атомов тяжелых металлов играют растворенные в воде органические соединения - гуминовые и фульвокислоты, аминокислоты и белковоподобные вещества и, отчасти, углеводы. В природных поверхностных водах высокой цветности в качестве основных миграционных форм выступают комплексы с гумусовыми компонентами. В составе этих нерегулярных полимеров выявлены многочисленные группировки, которые участвуют в связывании ионов металлов [c.249]

Лигандообменная хроматография, впервые предложенная В. А. Даванковым [21, 107], также обычно основана на динамическом модифицировании. В настоящее время она является наиболее селективным средством разделения оптических изомеров. Основы этого метода и обзор достижений изложены в работах [7, 105, 106]. Возможны три варианта модификации в лигандообменных системах. Один из них предусматривает ковалентное связывание оптически активного агента, чаще всего аминокислоты, с матрицей сорбента. В систему с подвижной фазой вводят ионы металла-комплексообразователя, связывающиеся с оптически активным сорбентом. Металл выбирают таким образом, чтобы после связывания с сорбатом оставались еще две вакантные позиции для связывания с ионами сорбатов. В зависимости от конфигурации сорбатов при этом возможно образование двух диастереомерных комплексов. Например, если сорбент содержит Ь-аминокислоту, он может с рацемическим сорбатом образовать Ь,Ь- и Ь,В-комплексы. Поскольку устойчивость этих комплексов различна, средняя скорость миграции энантиомеров тоже различна. [c.176]

Другой вариант реализации лигандообменного метода заключается не в ковалентном связывании аминокислоты с сорбентом, а в динамическом модифицировании неполярного сорбента гидрофобным производным оптически активной аминокислоты. Далее на нем фиксируется металл-комплексообразо-ватель, и процесс протекает так же, как в первом случае. [c.176]

Бартон [42] нашел, что оптимальное значение pH для аргентометрического и меркуриметрического методов до некоторой степени зависит от используемой буферной и титрующей системы. Если данное сочетание буферного и титрующего растворов дает правильную нулевую точку с одной из аминокислот, то та же самая система при том же значении pH редко дает правильные результаты с другими соединениями. В то время как завышенные нулевые точки могут быть обусловлены неспецифическим связыванием атомов металла, нулевые точки, лежащие ниже теоретических, могут быть вызваны окислением групп —SH или связыванием атомов металла лишь частью групп —SH. [c.392]

Многие аминокислоты имеют константы стабильности очень близкие и только две из них — цистеин и гистидин связывают металл значительно прочнее. Пептиды образуют с металлами менее прочные комплексы, но возможности для связывания здесь больше (табл. 2). [c.29]

Трудности в получении производных вызваны невозможностью надежного предсказания свойств белковых молекул. Поэтому приходится применять метод проб и ошибок. В случае металлсодержащих белков (металлопротеинов) (т. е. для весьма ограниченных случаев) атомы металлов могут быть замещены на другие атомы, что делает возможным получение целого ряда производных. Кроме того, к специфическому присоединению тяжелых атомов может привести химическая модификация белка, а также добавление кофакторов или ингибиторов. Одпако, как правило, места присоединения тяжелых атомов удается выяснить только после расшифровки структуры связывание этих тяжелых атомов определяется особенностями трехмерной организации боковых цепей аминокислот в кристалле. Поскольку пространственная организация экспонированных боковых цепей может зависеть от pH и ионной силы, то именно эти параметры и являются переменными прн поиске условий получения производных. Особое внимание следует уделять оптимизации условий получения производных так, чтобы они приводили к воспроизводимым продуктам, а число металлических атомов, присоединившихся к каждой молекуле, было невелико. Возможно также, что выдерживание кристаллов в течение разного времени и/или в растворах с разной концентрацией одной и той же соли тяжелого металла будет иметь своим результатом два продукта с различным содержанием тяжелого атома (в одном производном этот атом присоединен по одному положению, а другом — по двум). [c.540]

В 1960 г. были приготовлены первые активные экстракты из клеток и после этого из нескольких бактерий выделены в очень чистом состоянии ферменты, названные нитрогеназами. В каждом -случае нитрогеназу можно разделить на два белка, один из них с молекулярной массой около 250 000, а другой — около 70 000. По отдельности оба они неактивны, но при смешивании активность немедленно восстанавливается. Первый белок содержит 1 (или, возможно, 2) атом молибдена и около 15 атомов железа, а также отличается повышенным содержанием серы, что дает основание предполагать связывание металлов за счет координации серы. Второй, меньший компонент нитрогеназы содержит 2 атома железа и 2 лабильных или неорганических атома серы, т. е. таких, которые не входят в аминокислоты типа метионина или цистеина. Этот белок не содержит молибдена. [c.654]

Ошибки при использовании изоморфных производных, полученных путем замены иона металла, находящегося в нативном белке, на более тяжелые элементы, могут возникать из-за изменений в структуре металл-лигандных центров при замене металла. Кристаллографические исследования карбоксипептидазы А [29, 67] карбоангидразы С [68, 69] и нуклеазы стафилококка [33] показали что более тяжелый ион металла смещен относительно металла в на тивном белке, как и следовало ожидать, исходя из различных ко ординационных свойств и ионных радиусов соответствующих ме таллов. Из-за вполне вероятного в этих условиях изменения кон фигурации боковых цепей аминокислот, являющихся лигандами отсутствие точного изоморфизма приводит к некоторой ошибке в расчете фаз. Более того, при замене металла следует ожидать, что изменится сольватация и геометрическая структура центра, связывающего металл, как, например, при замене тетраэдрического иона цинка(П) на ртуть(П). Эти изменения также могут привести к утрате точного изоморфизма. Вообще говоря, эта проблема может быть частично решена путем использования фаз, полученных для нескольких изоморфных производных. При расчете электронной плотности вблизи центра связывания металла для производного, в котором тяжелый атом замещает катион нативного белка, могут быть использованы фазы, определенные для других производных. При этом ошибки в определении стереохимии металл- [c.23]

В табл. 7 приведены углы связей металл—лиганд 2п(П)-содер-жащего активного центра КПА. Заметное отклонение углов от 109,5°, характерных для идеальной тетраэдрической координации, свидетельствует об искаженной тетраэдрической координации центра связывания металла. Однако некоторые тетраэдрически координированные комплексы 2п(П) обнаруживают идеальную с точки зрения теории групп тетраэдрическую симметрию. В табл. 8 приведено сравнение соответствующих углов связей для различных тетраэдрических комплексов 2п(П). Очевидно, что углы связи металл—лиганд в 2п(И)КПА, вообще говоря, отличаются от углов, наблюдаемых для низкомолекулярных модельных тетраэдрических координационных комплексов. Длины связей металл—лиганд координационного центра КПА не известны, но сопоставимы с длинами связей, наблюдаемыми для комплексов цинка с аминокислотами (табл. 4). Конечно, точность длин связей 2п — лиганд, которые могут быть рассчитаны для фермента, значительно ниже, чем для малых молекул и неопределенность их оценки составит, вероятно, по крайней мере 10—20 пм. [c.79]

Качественное доказательство связывания металла с серой получают также из сравнения спектров в ультрафиолетовой и видимой областях цистеинатных и других аминоацидатных комплексов. Молярный коэффициент поглощения Pd( ys)2 (е 1300 М- -см- при Хмакс 337 нм) в 3 раза больше, чем молярные коэффициенты поглощения соответствующих полос в УФ-спектрах комплексов Pd(II), для которых известно, что аминокислоты координируются через атомы азота аминогруппы и атомы кислорода карбоксильной группы [74]. Сравнение спектров комплексов Со(III) с цистеи- [c.191]

Большинство ионов металлов может последовательно связываться с двумя или тремя аминокислотами. С ионом меди, для которого координационное число чаще всего равно 4, могут связываться два лиганда. В этом случае имеет место четко выраженная антикооперативность, которая проявляется в большом различии между значениями первой и второй констант связывания. [c.265]

ЭФФЕКТОРЫ ФЕРМЕНТОВ, взмевягот скорость ферментативной р-ции. Различают ингибиторы (снижают скорость) и активаторы (повышают скорость). Конкурентные ингибиторы уменьшают константу Михаэлиса (см. Ферментативных реакций кинетика), неконкурентные — макс. скорость р-ции. Ингибиторы смет, типа действуют по обоим механизмам одновременно. Активаторы влияют, как правило, на макс. скорость р-ции. Для ферментов, состоящих из неск. субъединиц, Э. ф. часто влияют на сродство фермента к субстрату (аллостерич. Э. ф.). Прн этом связывание Э. ф. на одной субъединице может повышать или понижать сродство к субстрату др. субъединицы. Это проявляется в изменении характера зависимости скорости р-ции (или ф-ции насыщения фермента субстратом) от концентрации субстрата (появление З-образной или др. типов негипербо-лич. зависимости). Э. ф. могут быть аналоги субстратов (налр., производные.О-аминокислот — ингибиторы протеолитич. ферментов), ионы металлов, мн. анионы (Р , СЫ и др.). Формально Э. ф. является Н+, т. к. изменение pH таеды влияет на скорость ферментативной р-ции. Эхинопсин (М-метил-4-хинолон), хиноли-новый алкалоид, содержащийся в семенах О [c.724]

Данные табл. 4 показывают также, что константы ассоциации тех лигандов, которые содержат более одного участка, доступного для связывания с ионом металла, во много раз превышают константы лигандов с одним реакционноспособным участком. Более того, константы ассоциации лиганда с двумя активными участками больше суммы констант ассоциации двух отдельных лигандов, содержащих эти активные участки. Так, например, глицин связывает ионы металлов сильнее, чем смесь уксусной кислоты и аммиака. В тех случаях, когда ион металла связывается с двумя или более атомами одного лиганда, говорят об образовании хелатного комплекса. Все аминокислоты, например, способны образовывать с ионами металлов хелат-пые комплексы. Особый интерес представляют с этой точки зрёния гистидин и цистеин, поскольку эти аминокислоты могут давать целый ряд хелатных структур. Ниже приведены формулы хелатных комплексов, образуемых цистеином. [c.24]

Весьма существенна зависимость интенсивности окраски раствора от времени проведения реакции, т. е. от времени нагревания. Графически эта зависимость представляет собой кривую с максимумом, характерную для консекутивной реакции, указывающую на то, что в данном случае одновременно протекают, по крайней мере, две реакции образование окрашенного соединения (ди-кетогидриндилидендикетогидринамина) и разрушение его с образованием неокрашенных продуктов. Интересно, что увеличение концентрации нингидрина в реакционной смеси, способствуя более полному протеканию первой реакции, в то же время ускоряет вторую, т. е. избыток нингидрина разрушает образующееся окрашенное соединение. Вследствие этого чувствительность реакции аминокислот с нингидрином в водном растворе сравнительно невелика. Таким способом можно определять аминокислоты в количествах 25—80 мкг и более в пробе (в пересчете на аминный азоту. Окраска раствора неустойчива и развивается довольно неравномерно. Более равномерное развитие окраски наблюдается при связывании образующегося в результате реакции аминокислот с нингидрином соединения в комплекс с ионами некоторых тяжелых металлов, например с ионами двувалентного кадмия. [c.64]

Карбоксипептидазы А и В образуются при гидролизе трипсином соответствующих прокарбоксипептидазных предшественников, синтезируемых в поджелудочной железе [187J. Из этих двух ферментов более подробно изучена карбоксипептидаза А, и проведено ее детальное исследование методом рентгеноструктурного анализа [29, 188, 189]. Карбоксипептидаза А быка (КПА) представляет собой фермент, содержащий 307 аминокислот в единственной полипептидной цепи, которая прочно связывает 1 г-ион Zn(II) на 1 моль фермента. Необходимость Zn(ll) для ферментативной активности была впервые продемонстрирована тем, что КПА, свободная от иона металла, неактивна, но активность восстанавливается при добавлении Zn(II) [190, 191]. По-видимому, фермент, не содержащий металла, в основном сохраняет структурные свойства активной КПА [191]. Позже на основе данных рентгеноструктурного анализа [29] было четко установлено, что роль иона Zn(ll) при гидролизе пептидов заключается в связывании субстрата. При протеолизе фермент проявляет стереохимическую специфичность, отщепляя С-конце-вую аминокислоту от пептидной цепи только в том случае, если С-концевая карбоксильная группа свободна и если аминокислота имеет L-конфигурацию [192, 193]. Обычно наблюдается более высокая активность, если остаток С-концевой аминокислоты содержит ароматическую группу или разветвленную цепь [194]. [c.76]

N1(11 - и Мп 11)-3амещенные карбоксипептидазы. Не опубликовано каких-либо спектральных данных или данных по магнитной восприимчивости, которые могли бы однозначно указывать на геометрию комплекса металла в М1(П)КПА. Возможно, однако, что при связывании с апоКПА катион N (11) оказывается не в тетраэдрическом поле лигандов. Отсутствие известных комплексов N1(11) с пептидами или аминокислотами (включая производные имидазола) с тетраэдрической координацией и тот факт, что два N(aмин-ный)-донорных лиганда не создают достаточно сильного орбитального расщепления, чтобы привести к квадратно-плоскостной структуре [77], позволяют предположить, что ион N (11) в комплексе с КПА может находиться в тетрагонально искаженном октаэдрическом поле. Уменьшение эффекта расщепления поля лигандов для азотсодержащих лигандов в ряду [226] [c.89]

В СВЯЗИ с этим следует ожидать, что относительная поляризация связи С=0 под действием металлсодержащих аналогов КПА будет зависеть в основном от факторов, определяющих прочность связи металл—кислород, при условии, что другие требования к связыванию субстрата, а именно стереохимия боковых цепей аминокислот, доступность активного центра для растворителя и т. д., остаются относительно постоянными. Хотя обсуждение ферментативной активности металлозамещенных аналогов КПА по отношению к одному субстрату не обязательно применимо ко всем субстратам, представляется необычным проявление заметной пептидазной активности по отношению к нескольким субстратам (табл. 9). Вследствие возможных изменений координационного окружения и координационного числа в случае Ni(II) и Мп(И), свидетельствующих о том, что для ферментативной активности тет-ракоординационная структура не является абсолютно необходимой, при оценке способности ионов металлов вызывать поляризацию связи С=0 интересно сравнить электронные свойства пары металл—кислород. [c.93]

Железопорфирины должны присоединяться к белку с высокой константой равновесия образования комплекса, но таким образом, чтобы по крайней мере одно место в координационной сфере железа оставалось вакантным для реакции с субстратом (перекисью водорода). Это, в сущности, проблема такого же типа, как и в случае гемоглобйнов и миоглобинов, и решается она тем же способом. Апофермент цитохром с-пероксидазы связывается с некоторыми не содержащими металла порфиринами почти так же прочно, как и с железопорфиринами. Отсюда следует, что энергия взаимодействия порфирина с боковыми цепями аминокислот белка больше, чем металла с гистидином, выступающим в качестве аксиального лиганда. Белок, таким образом, обеспечивает гораздо более высокое значение константы связывания, чем этот лиганд сам по себе. Это означает, кроме того, что белок может регулировать природу аксиальных лигандов путем соответствующего расположения потенциальных лигандов относительно порфиринового кольца. В частности, он предоставляет для комплексообразования только один гистидиновый лиганд в положении, подходящем для координации с железом. Подобный вьшод относится, по всей вероятности, ко всем каталазам и пероксидазам. Как отмечено в разд. 8.5, точная природа аксиального лиганда, предоставляемого для образования комплекса с железом, не является критической. Это может быть гистидин или карбоксилсодержащий лиганд. Каталазную активность проявляет и хлоропероксидаза с гистидиновым лигандом, и настоящие каталазы в их тетрамерной форме, у которых аксиальный лиганд содержит карбоксильную группу. В то же время диссоциированная на мономеры каталаза, у которой природа аксиального лиганда, вероятно, остается неизменной, проявляет пероксидазную активность, так же как и истинные пероксидазы, с гистидином в качестве аксиального лиганда. [c.223]

Для борьбы с всосавшимся ядом используются различные приемы переводят яды в нетоксичные соединения, ускоряют выделение их из организма, укрепляют организм. Особое значение в настоящее время приобрели вещества, которые образуют с ядовитыми ионами тяжелых металлов нетоксичные стойкие комплексы. Таким действием обладают соли этилендиамино-тетрауксусной кислоты (ЭДТУ). Эти соли весьма эффективны также и при отравлении двух- и трехвалентными катионами, так как образуют растворимые комплексы, которые легко выводятся с мочой. Комплексообразующими свойствами обладают дитиолы, аминокислоты, цитраты и др. Большое значение имеют дитиолы при лечении отравлений мышьяком, солями двухвалентной ртути. В этом случае происходит связывание мышьяка и ртути и восстановление жизненно важных тиоловых ферментов (биокатализаторов) организма. [c.92]

Прочность овязи фосфата с металлоферментом удивительно велика. Константа устойчивости комплекса, равная около 10 М [51, 63, 76], выше, чем можно было бы ожидать для взаимодействия ПРО Г и иона двухвалентного металла. Так, константа устойчивости комплекса типа М(НР04) равна 370 М для Мп + и 77 М- для Mg + [7]. Вероятно, вблизи иона цинка находится еще один катионный центр связывания, например протон аминогруппы боковой цепи аминокислоты, взаимодействующий с кислородными атомами фосфата. Образование фосфорилфермента при реакции с субстратом и НРО4 можно считать твердо установленным. После разрушения белка фосфат оказывается присоединенным к серину. Отсюда делается вывод о том, что в активном центре вблизи иона цинка находится остаток серина, ориентация которого делает возможной его атаку по фосфорильному атому присоединенного производного фосфата. Высокая термодинамическая устойчивость получающегося фосфорилфермента при гидролизе предполагает сохранение в нем значительной части взаимодействий комплекса фермент —фосфат [62]. Вполне вероятно, что фосфорильная группа, присоединенная к серину, сохраняет связь с ионом цинка. [c.642]

Другой областью применения гель-хроматографии в биохимии является отделение белков от низкомолекулярных мешающих анализу примесей, например аминокислот, сахаров, стероидов или реагентов, используемых для химической модификации белка. Методом гель-хроматографии чаще всего удаляют реагенты, предназначенные для введения в белок радиоактивной и флуоресцентной меток. Гель-хроматография позволяет также быстрее и эффективнее, чем диализ, осуществить обессолива-ние или смену буфера, требуемые в определенных схемах фракционирования, а также удаление кофакторов и ингибиторов, используемых при изучении кинетики ферментативных реакций. Кроме того, с помощью этого метода можно изучать связывание белков с низкомолекулярными соединениями, например лекарственными веществами, ионами металлов и красителями [10]. Коэффициент распределения Ка некоего стандартного белка с из- [c.106]

Металлорганические комплексы — основная форма соединений в биологических системах. Целый ряд биоорганических соединений способен связывать металлы в клетках растительных и животных организмов. Образующиеся в результате комплексы отличаются по ряду свойств и, в частности, по прочности связи. По этому признаку металлорганические комплексы можно разделить на группы (Albert, 1958). Одна группа включает вещества, где металл связан настолько прочно, что утрачивает способность к обмену с тем же металлом в радиоактивной форме (при pH 7) порфирины связывают железо, а кобаламин удерживает кобальт именно так. Аминокислоты, пептиды и белки входят в другую группу, где связь металла с этими соединениями также достаточно прочна, но не настолько, чтобы исключалась возможность обмена эта связь менее прочна, чем в таких соединениях, как ЭДТА и 8-гидрооксихинолин, где металл сохраняет способность к обмену. Белки из трех названных соединений образуют наименее прочные соединения (комплексы) и связывание происходит главным образом за счет остатков цистеина и гистидина. [c.28]

Широко применяется биокомпостирование осадков с различными добавками. Осадки смешивают с твердыми наполнителями (растительными отходами, древесными опилками, щепой, корой, торфом, мусором, твердыми городскими отходами). Органические наполнители не только обеззараживают осадки, но и уменьшают концентрацию тяжелых металлов и других вредных веществ. Для связывания тяжелых металлов и перевода их в нерастворимую форму осадки обрабатывают известью. Тяжелые металлы можно удалять и биовыщелачиванием осадков, например тионовыми бактериями. Такие способы утилизации осадков, как пиролиз с получением адсорбентов, использование при изготовлении строительных материалов, в качестве кормовых добавок, для получения витаминов и аминокислот практически не применяются из-за сложности и высокой себестоимости. [c.228]

Многие белки используют в качестве кофактора не металлы, а небольшие молекулы органических соединений. Большинство этих молекул связывается, по-видимому, с лизи-новым остатком. Некоторые из них изображены на рис. 2.8. Все органические кофакторы сообщают белку химические свойства, которыми не обладают составляющие его обычные аминокислоты. Например, длинная гибкая цепь в биотине и в липоевой кислоте позволяет этим коферментам перемещать связывающийся с ними субстрат с одного места связывания в ферменте на другое. Детальное расположение этих органических молекул в белках неизвестно неясно также, что происходит с локальной структурой в их присутствии. Тем не менее пиродоксали и ретиналь служат очень полезными спектроскопическими зондами, позволяющими получить информацию об их окружении в белках. [c.65]

Феномен молекулярного импринтинга был впервые обнаружен в 1972 г. Для его реализации в водном растворе получают ма-кромолекулярные комплексы низкомолекулярных лигандов с полимерами, которые далее высушивают и промывают растворителем, избирательно освобождающим комплексы от лиганда, но не растворяющим макромолекулы [163]. Поскольку подвижность макромолекул в твердой фазе ограничена, они сохраняют конформацию, которая была индуцирована в них соответствующим лигандом, даже после его удаления из комплекса. В итоге образуется новый класс искусственных материалов, обладающих свойствами специфических рецепторов, поскольку заключают в себе отпечаток пространственной структуры лиганда-матрицы. Такие материалы обладают высоким сродством и избирательностью по отношению к лигандам, уникальной стабильностью, значительно превышающей таковую природных биоматериалов, и их довольно просто получать в большом количестве. Они активно внедряются в практику для синтеза, разделения, идентификации и связывания матричных лигандов и их производных, а также создания биосенсоров. Лигандами же могут служить микроорганизмы, белки, нуклеиновые кислоты, аминокислоты, сахара, алкалоиды, стероидные соединения, токсины, гербициды, ароматические и гетероциклические химические соединения, ионы металлов и вещества в газообразной фазе. [c.374]

Известны по крайней мере три типа цинковых пальцев. Они различаются числом и локализацией остатков цистеина и гистидина, координационно связанных с атомом цинка. Основное структурное свойство одного из типов цинковых пальцев (тип ТЕША) наличие петли, образующейся при координационном связывании атома цинка с парами остатков цистеина и гистидина, разделенных 12 аминокислотами (рис. 8.69). Цинковые пальцы второго типа характеризуются тем, что в координационном связывании участвует разное число остатков цистеина. Например, цинковый палец GAL4 содержит шесть цистеиновых остатков, из которых только четыре связаны с атомом цинка цинковые пальцы ДНК-связывающих доменов в рецепторах стероидных гормонов содержат четыре цистеина. У цинковых пальцев третьего типа в связывании с атомом цинка участвуют три остатка цистеина и один- гистидина. Но не исключено, что для образования цинкового пальца подходит любая комбинация остатков цистеина и гистидина. Вероятно, с этими остатками могут связываться и атомы других металлов, а когда имеется более четырех потенциаль- [c.130]

В 1932 г. Варбург и Христиан получили из дрожжей желтый фермент , способный катализировать окисление NADPH. Вскоре после выяснения структуры рибофлавина было установлено, что простетическая группа этого фермента — рибофлавин-5 -фосфат (флавинмононуклеотид, FMN). Позднее было обнаружено, что коферментом почечной оксидазы о-аминокислот является флавинадениндинуклеотид (FAD) (разд. 12.1.1). Флавопротеиды распространены повсеместно. Способ присоединения флавинового нуклеотида к ферментам может быть различным благодаря дополнительному связыванию одного или более ионов металла, железосерокомнлекса или гема, возникает необычное разнообразие окислительно-восстановительных ферментов. [c.472]

В настоящее время ЯМР успешно используется для изучения белков в пяти случаях 1) определение доли аминокислот в а-спиральной конформации с целью подтверждения существова-1(ия в растворе структуры, установленной по данным дифракции рентгеновских лучей 2) контроль за переходами спираль — клубок 3) определение конформации выбранных участков белка (например, вблизи определенной аминокислоты) 4) наблюдение связывания малых молекул и пинов металлов с выбранными участками белка (на основании спектра либо лиганда, либо белка) и 5) исследование парамагнитных активных центров в белках — переносчиках электронов. [c.502]