Ферментативный разрыв связи

Ферментативный разрыв связи С—F [c.546]

Изложенное выше, по-видимому, применимо и к отщеплению продуктов ферментативной реакции из связи с активным центром и регенерации свободного фермента. Видимо, и в этом случае происходит последовательный разрыв связей, в ходе которого может освобождаться функциональная группа активного центра, способная к реакции с ингибитором (например, гидроксил серина). Другие группировки, оказывающие влияние на реакционноспособность этой группы, могут оказаться в момент реакции с ингибитором еще занятыми. Очевидно, что при этом фосфорорганический ингибитор будет реагировать с ферментом с иной скоростью, чем при полностью свободном активном центре. Такое явление особенно должно сказываться на кинетике ингибирования при концентрациях субстрата, значительно превышающих величину константы Михаэлиса, т. е. тогда, когда активные центры насыщены молекулами субстрата и для реакции с фосфорорганическим ингибитором доступны лишь те, которые освобождаются в ходе ферментативной реакции. При этом, естественно, скорость ингибирования фермента будет зависеть от соотношения констант скорости к+х (реакция с субстратом) и к1 (реакция с ингибитором). Это соотношение будет неизменным, если реакция идет с полностью свободным активным центром. Оно будет изменяться (при избытке субстрата), если ингибитор будет взаимодействовать с неполностью освобожденным активным центром. Если эти соображения выразить языком кинетики, то можно получить уравнение, вполне аналогичное уравнению (Х.8). Для этого достаточно считать, что с ингибитором реагирует не ацилированный фермент, а продукт его превращения, в котором гидроксил серина уже свободен, но фермент еще не принял исходного структурного состояния. Такое предположение в равной мере объясняет различие соотношения констант скорости ингибирования в отсутствие и в присутствии субстрата для разных по структуре ингибиторов. [c.231]

В определенных условиях молекулу рибонуклеазы можно расщепить с помощью фермента субтилизина. При этом разрывается связь между 20-м (аланин) и 21-м (серии) остатками и образуется два пептида — короткий (называемый 5-пептидом), содержащий 20 остатков, и более длинный (называемый 5-белком) из 104 остатков. Поскольку первый остаток цистеина находится в молекуле на 26-м месте, отщепление 5-пептида, состоящего из 20 первых аминокислотных остатков, равнозначно отщеплению хвоста фермента. По отдельности ни хвост , ни 5-белок не проявляют ферментативной активности, но их экви-молярная смесь активна. Очевидно, несмотря на разрыв связи между 20-м и 21-м остатками, благодаря взаимодействию боковых цепей образуется активная третичная структура. Если, так же как это делалось в случае нативного фермента, восстановить, а затем вновь окислить 5-белок, то получающийся продукт ничем не отличается от первоначального 5-белка. После добавления к реконструированному 5-белку 8-пептида активность в большой степени восстанавливается. По-видимому, правильное образование дисульфидных связей происходит и в отсутствие 5-пептида. Однако он все же несет какую-то определенную функцию, так как в его присутствии уменьшается количество осадка, состоящего, как предполагают, из молекул, связанных поперечными связями. Если опыт по восстановлению и последующему окислению производится с раствором, содержащим как 5-пептид, так и 5-белок, процент растворимого активного материала оказывается более высоким. [c.280]

Так как при ферментативном гидролизе нуклеозид-2, З -цикло-фосфатов не происходит инверсии при атоме Сг-, разрыв связи С —О маловероятен. При проведении гидролиза соответствующих субстратов в присутствии НгО было получено подтверждение разрыва рибонуклеазой и диэстеразой селезенки связи Р — О, т. е. атаки скорее на атом фосфора, чем на атом углерода [145]. [c.386]

Второй фазой ферментативного гидролиза является гидролитический распад субстрата АВ на АОН и ВН. Поскольку в отсутствие фермента не происходит в заметной степени гидролитического распада АВ, следует предположить, что распаду подвергается не АВ, а комплекс Е(АВ). В этом комплексе связи между А и В расшатаны, что облегчает протекание гидролитического распада. Мы еще ие знаем, каким путем происходит расшатывание связей между А и В. Наиболее вероятным представляется предположение о том, что в результате соединения молекулы субстрата с ферментом происходит ее деформация и либо под влиянием механических, сил, либо под влиянием электростатических воздействий соседних полярных групп наступает разрыв связей АВ. Такие молекулы называют активированными. [c.285]

Ферментативное дехлорирование простых алифатических кислот происходит при замещении атома хлора оксигруппой. Разрыв связи [c.55]

Окислительно-восстановительные реакции с образованием иона и свободного радикала могут идти не только на электроде, но и в объеме раствора. И в этом случае к ним приложимы высказанные выше соображения. Нам представляется важным то обстоятельство, что разрыв связи с образованием аниона и радикала или двух нейтральных частиц (последнее возможно, например, при восстановлении молекулярного катиона) связан с существенным увеличением расстояния между ними. Поскольку маловероятно растяжение связи до равновесного расстояния между продуктами, постольку в ходе элементарного акта образуются две частицы с аномально малым расстоянием между ними, что ведет к их сильному расталкиванию. Это расталкивание облегчает диффузионное разделение продуктов, т. е. кинетически стабилизирует конечное состояние. Не исключено, что в ферментативных реакциях переноса заряда этот фактор индуцирует конформационную перестройку белка — фермента, подготавливая его тем самым к проведению следующей стадии многостадийного процесса [284]. [c.158]

В этой главе рассмотрена большая группа реакций ферментативного-гидролиза различных производных стероидных соединений. Объединяет эти реакции, во-первых, их химическое содержаиие — разрыв связи С—O с присоединением к осколкам элементов воды и, во-вторых, характер катализирующих эти реакции ферментов все они неспецифичны по отношению к стероидам и способны гидролизовать аналогичные производные других групп соединений — фенолов, терпенов и др. [c.190]

В, тогда как гидроксильная группа при С-4 в остатке Е содержала обычный изотоп кислорода. Отсюда следует, что при гидролизе разрыв связи происходит между С-1 остатка Ь и кислородом гликозидной связи, примыкающим к остатку Е. Эта работа может служить примером использования изотопов в изучении механизма ферментативного катализа. Без изотопов было бы крайне трудно, а может быть, и невозможно в данном случае установить точное место приложения действия фермента. [c.139]

При изучении строения белков предварительное окисление исследуемого соединения не только высвобождает полипептидные цепи, но и разрушает внутрицепочечные циклы, делая тем самым полипептидную цепь более восприимчивой к ферментативному гидролизу. Например, при действии трипсина на нативную рибонуклеазу фрагментация исходного белка составляет всего 10% фрагментации предварительно окисленной рибонуклеазы трипсином [150], вызывающим разрыв большинства связей, на которые он действует, на 85—100%. [c.171]

Использовав оптически активные соединения, несущие реакционноспособные функциональные группы, Крам и сотр. [4, 35] изучили асимметрические реакции, которые включали образование и разрыв ковалентных связей в меж-молекулярном комплексе. Исследование проводилось как модель, воспроизводящая систематическое упорядочение, присущее ферментативным системам. [c.305]

Сахарофосфатная группа с присоединенным азотистым основанием (А, Т, С или С) называется нуклеотидом она может рассматриваться как строительный блок. Из таких блоков и формируется молекула ДНК. Заложенная в ДНК информация кодируется последовательностью таких блоков. В ДНК содержится информация, необходимая для производства белков, нужных живому организму. Она может копироваться в процессе катализируемой ферментами репликации ДНК. При репликации происходит разрыв водородных связей и образование одинарных цепей, используемых в качестве матриц при ферментативном синтезе точно таких же последовательностей строительных блоков. Следовательно, процесс репликации включает формирование и разрыв водородных связей. Вследствие их непрочности репликация может осуществляться без нарушения значительно более сильных ковалентных связей в сахарофосфатных цепях. Таким образом, кодирование генетической информации в ДНК и ее репликация требуют тончайшей настройки структурных и энергетических параметров макромолекул. [c.115]

Дезоксирибонуклеазами называют ферменты, расщепляющие ковалентные связи в ДНК. Одновременное определение числа разорванных связей и молекулярного веса показывает, что в начале ферментативного процесса скорость уменьшения молекулярного веса близка к нулю, а затем она непрерывно увеличивается. Если бы молекула ДНК представляла собой одноцепочечную спираль, такой результат был бы совершенно необъясним вместе с тем он вполне понятен, если считать, что ДНК состоит из двух цепей. Действ ительно, так как по мере развития ферментативного процесса число разрывов в цепях становится все большим, возрастает вероятность того, что новый разрыв в одной цепи возникает достаточно близко к разрыву в другой, что является условием уменьшения молекулярного веса. Тщательный анализ показывает, что разрыв двойной спирали с уменьшением молекулярного веса происходит в том случае, когда расстояние между разрывами в одной и другой цепи не превосходит двух пар нуклеотидов. [c.318]

При активировании химотрипсиногена трипсином, в ходе которого наблюдается также аутолиз или действие химотрипсина на. химотрипсиноген, помимд ожидаемого гидролиза связи —Тир.Тре— происходит разрыв связей —Лей.Сер— и —Асп(ЫН2).Ала—, т. е. связей, образованных остатками, не содержащими боковых цепей ароматического характера. Таким образом, связь —Тир.Тре— представляет собой единственную связь, в которой участвует аминокислота с ароматическим заместителем в боковой цепи, хотя белок содержит четыре остатка тирозина, шесть остатков фенилаланина и шесть остатков триптофана. Это является еще одним доказательством устойчивости нативного белка к ферментативному гидролизу. [c.203]

Блюменфельд и Чернавскни (1973) обобщили эту модель применительно к любым ферментативным реакциям. Формулируется постулат, согласно которому конформациопное изменение субстратферментного комплекса, следующее за присоединением субстрата к активному центру фермента, включает в себя кроме разрыва старых и образования новых вторичных связей в макромолекуле белка также химические изменения субстрата. Элементарный акт ферментативной реакции заключается в конформа-ционном изменении макромолекулы (фермент-субстратного комплекса, ФСК), и скорость превращения субстрат—продукт определяется скоростью этого конформационного изменения. Можно представить каталитический разрыв связи А — В субстрата последовательностью четырех стадий [c.440]

Если остановить ферментативную реакцию, то после деградации фермента удается получить небольшое количество 5 -дезок-сиаденозина, образующегося из лиганда путем присоединения третьего атома водорода в положение Сз , что также подтверждает разрыв связи Со—С. [c.247]

В обоих случаях ферментативно образованные сахара содержал Г 0 в положении 1, а не 4. Следовательно, разрыв связи при действии а- и Р-амилаз происходит в одном месте, непосредственно у С-1. Для интерпретации этих данных авторы воспользовались схемой кислотного гидролиза гликозидов (см. ч. I Моносахариды ), согласно которой промежуточным продуктом при гидролизе является непредельный карбоксониевый ион в конформации полукресла. Однако формы полу-кресла могут существовать в виде двух зеркальных конформаций Н1 и 1Н. Мейер и Ларнер предполагают, что вследствие специфичности поверхности а-амилазы (ее стерических особенностей) в месте гидролитического расщепления полиглюкозидной цепи образуется конформация Н1, а при действии Р-амилазы-1Н. При стабилизации этих форм получаются Р- и а-форМы восстанавливающего глюкозного остатка мальтозы и ее полимерогомологов [c.206]

Пока еще нельзя привести вполне определенного примера ферментативного пирофосфорилирования посредством нуклеофильной атаки Р-атома фосфора в ну клеозид-5 -трифосфате. Возможное объяснение этого может заключаться в конформациях, которые могут иметь такие производные трифосфорной кислоты, а также в электростатическом экранировании или в экранировании самим ферментом в фермент-субстратных комплексах, которое может приводить к затруднению атаки Р-атома фосфора с последующим замещением нуклеозид-5 -фосфата (или неорганического фосфата в случае переноса нуклеозид-5 -пирофосфата). Как и в многочисленных случаях реакций обмена аниона, разрыв связи при ферментативном гидролизе нуклеозид-5 -трифосфата до нуклеозид-5 -фосфата и неорганического пирофосфата происходит за счет нуклеофильной атаки а-, а не Р-атома фосфора [29]. Считалось, что при ферментативном синтезе а-В-рибозо-1-пирофосфат-5-фосфата происходит пирофосфорилирование рибозо-5-фосфата посредством нуклеофильной атаки а-гидроксильной группой О-рибозы Р-атома фосфора в АТФ [30]. Однако экспериментальные результаты (с использованием АТФ, меченного Р -) показали только то, что Р- и у-фосфатные остатки переносились в виде единого комплекса, и, таким образом, прямого доказательства этого механизма не было получено. Другой возможный механизм может состоять в следующем нуклеофильная атака осуществляется с инверсией и направлена на С1 Р-О-ри-бозо-5-фосфата, причем реакция сопровождается образованием водородных связей между С,-гидроксильной и 5-фосфатной группами. [c.355]

Нуклеазы различаются как по своей ферментативной активности, так и по субстратной специфичности. Фосфодиэфирная связь, связывающая два нуклеотида, в принципе может быть разорвана с любой стороны от фосфатной группы (рис. 25.1). Внесение разрыва по одну сторону от фосфатной группы приводит к образованию З -гидрок-сильных и 5 -фосфатных концов. Разрыв связи с другой стороны приводит к образованию З -фосфатных и 5 -ги-дроксильных концов. [c.311]

В качестве еще одного примера расчета электронных свойств фермент-субстратных комплексов рассмотрим схему взаимодействия между глутамат-декарбоксилазой и глутаминовой кислотой, приведенную на рис. XIV. 13. В результате нуклеофильной атаки атома С аминогруппой глутаминовой кислоты исходный комплекс кофермента с лизином I преобразуется в нестабильный промежуточный тетраэдрический комплекс II. Затем происходит разрыв связи между атомом С и азотом аминогруппы лизина с образованием внешнего шиффова основания аминокислоты с коферментом III. Следующая стадия ферментативной реакции — отщепление карбоксильной группы с образованием карбаниона IV. Она одна из самых важных и существенных не только в декарбоксилировании, но вообще в реакциях пиридоксалевого катализа. Па этом этапе разрывается связь между атомом С и соседним с ним атомом одного из заместителей (П, СОО , R), что, собственно, и определяет специфичность дальнейших превращений аминокислот. Различие между этими превращениями заключается в том, с каким из заместителей при атоме С разрывается ковалентная связь. Взаимодействие сопряженной к-электронной системы с электронами связей, исходящих из атома С , ослабляет ту из этих связей, которая располагается в плоскости, перпендикулярной плоскости пиридинового кольца. [c.438]

Гем-протеиновая связь зарегистрирована с помощью метода Маэли [Maehly, 1952]. Разрыв связи осуществлялся при смешивании в делительной воронке равных объемов метил-этил-кетона и раствора препарата анионных пероксидаз при подкислении смеси 0,1 М H I до кислой реакции —pH от 2,0 до 1,5. В этих условиях опыта начинается быстрое отщепление апофермента от протогемина. Потерю ферментативной активности проверяли, определяя активность фермента до и после опыта по реакции с одним из субстратов — бензидином. После разрыва указанной связи в кислой среде пероксидазная функция фермента полностью утрачивалась. Таким образом, было получено доказательство наличия гем-протеиновой связи у исследуемых анионных изоэнзимов фермента. Потеря активности установлена как для опытных, так и контрольных пероксидаз, следовательно, мы имели дело с истинными пероксидазами, содержащими в составе молекулы геминовую группировку (см. 1.2). [c.87]

Эти замечания непосредственно относятся к вопросу эффективности катализа, поскольку известные механизмы гидролиза ацеталей подразумевают участие оксокарбониевых интермедиатов. Известно, что в катализируемой лизоцимом реакции происходит разрыв гликозидной связи С—О, поэтому в качестве интермедиата ферментативной реакции предполагается циклический оксокарбониевый ион (89). Последний содержит планарный р -гибридизованный атом С-1, так же как и (88), и можно пред- [c.530]

Химотрипсин. В поджелудочной железе синтезируется ряд химотрип-синов (а-, 3- и л-химотрипсины) из двух предшественников—химотрипсиногена А и химотрипсиногена В. Активируются проферменты в кишечнике под действием активного трипсина и химотрипсина. Полностью раскрыта последовательность аминокислот химотрипсиногена А, во многом сходная с последовательностью аминокислот трипсина. Молекулярная масса его составляет примерно 25000. Он состоит из одной полипептидной цепи, содержащей 246 аминокислотных остатков. Активация профермента не сопряжена с отщеплением большого участка молекулы (см. рис. 4.3). Получены доказательства, что разрыв одной пептидной связи между аргинином и изолейцином в молекуле химотрипсиногена А под действием трипсина приводит к формированию л-химотрипсина, обладающего наибольшей ферментативной активностью. Последующее отщепление дипептида Сер—Арг приводит к образованию б-химотрипсина. Аутокаталитический процесс активирования, вызванный химотрипсином, сначала способствует формированию неактивного промежуточного неохимотрипсина, который под действием активного трипсина превращается в а-химотрип-син этот же продукт образуется из б-химотрипсина, но под действием активного химотрипсина. [c.421]

Ферментативное расщепление полисахаридной цепи, содержащей несколько различных остатков моносахаридов и различные типы связей, осуществляется ферментами, катализирующими преимущественно разрыв того или иного типа связи. Единственным относительно хорошо изученным примером такого рода ферментов являются гиалуронидазы. Известны три различных пути распада гиалуроновой кислоты а) расщепление гликозидных связей N-ацетилглюкозамина при этом главным продуктом гидролиза является тетрасахарид I такой распад происходит под действием текстикулярной гиалуронидазы и гиалуронидазы змеиного яда б) р-эли-минирование заместителей у С, остатков глюкуроновой кислоты, приводящее к ненасыщенному дисахариду И (гиалуронат-лиаза из бактерий) в) расщепление гликозидных связей глюкуроновой кислоты с образованием олигосахаридов типа П1 (гиалуронидаза из головок пиявок) [c.619]

Таким образом, наиболее распространенный тип ферментов, действующих на природные полисахариды, — это эндополисахаридазы, анало гичные по своему действию а-амилазе. Как и в случае простых гликозидаз (см. гл. 13) наиболее существенным фактором, влияющим на специфичность ферментативной реакции, оказывается структура моносахаридного остатка, гликозидная связь которого разрывается, и, в особенности, конфигурация его гликозидного центра и положение гидроксильной группы, через которую осуществляется связь с полисахаридной цепью. Меньшее значение имеет структура моносахаридного остатка агликона по отношению к разрываемой гликозидной связи. Так, при гидролизе полисахаридов типа лихенина под действием ламинаразы происходит разрыв р-1,4-гликозидных связей 3-замещенных остатков глюкопиранозы, а не р-1,3-связей, присутствующих в природном субстрате этого фермента — ламинарине. [c.620]

Аминокислоты и белки также могут выступать в качестве энергетических ресурсов для эубактерий. Их использование связано в первую очередь с определенными ферментативными преобразованиями подготовительного характера. Белки сначала вне клетки расщепляются протеолитическими ферментами, катализирующими разрыв определенных пептидных связей, на отдельные фрагменты — пептиды, которые затем поглощаются клеткой и расщепляются внутриклеточными протеолитическими ферментами до отдельных аминокислот. Дальнейшее их превращение возможно по нескольким направлениям 1) аминокислоты непосредственно используются в конструктивном метаболизме для построения белковых молекул 2) аминокислоты служат основным материалом в энергетических процессах. В последнем случае метаболизирование аминокислот начинается с их декарбоксилирования или дезаминирования. [c.401]

Первой реакцией распада гемоглобина является разрыв а-метиновой связи между пиррольными кольцами I и И, окисление метиленовой группы до СО и раскрытие тетрапиррольного кольца. Образуется зеленый пигмент вердоглобин, в котором еще содержатся железо и глобин. Эта реакция катализируется сложной ферментативной системой — гемоксигеназой, дециклизи-рующей в присутствии НАДФН и О2. Далее, по-видимому, спонтанно происходит отделение от вердоглобина железа (Ре " ), белкового компонента и образование первого желчного пигмента — биливердина, окрашенного в зеленый цвет (рис. 25.5). [c.417]

При сравнении мехаиохимической деструкции с ферментативной в присутствии декстранглюкозидазы наблюдается, что в последнем случае равновероятен разрыв преимуш,ественно всех глюкозидных связей до образования в конечном счете мономерной глюкозы, в то время как при действии ультразвука разрываются связи, максимально нагруженные механически, так что фрагментами деструкции являются макромолекулы [5, 72, 76]. Ультразвуковая деполимеризация декстрана нашла применение в медицине. [c.241]

Ферментативное расщепление крахмала происходит по связям а-1,4 и а-1,6 (в местах ответвления цепей). Разрыв а-1,4-связей могут осуществлять четыре типа ферментов а) фосфорилаза, превращающая крахмал в а-глюкозо-1-фосфат б) О-фермент, который превращает связь а-1,4 в а-1,6 в) О-фермент и родственные ему трансгликозидазы, которые перемещают связи, и [c.224]

Третьим преимуществом ионитов как катализаторов по сравнению с растворимыми кислотами и основаниями является их более высокая селективность. Эта особенность ионитовых катализаторов обеспечивает повышение выхода и качества продуктов многих реакций, а в ряде случаев дает возможность осуществить превращения, которые в условиях гомогенного кислотно-основного катализа протекают неоднозначно или с другим результатом. Например, при алкилиро-вании фенолов олефинами нормального строения в присутствии бензолсульфокислоты образуются нежелательные диалкилфенолы, а при проведении этой реакции на катионите КУ-2 в качестве основного продукта получается монозамещенный алкилфенолЧ Аналогично этому пропиленгликоль дает в присутствии той же смолы моностеарат . Производные глицеринового альдегида, содержащие эфирные фосфатные группы, в присутствии обычных катализаторов легко гидролизуются, вследствие чего конденсация триозо-фосфатов во фруктозо-1,6-дифосфат может быть осуществлена только методами ферментативного катализа или же в присутствии модифицированных цис-теином анионитов как конденсирующих агентов . Селективность ионитов ярко иллюстрируют работы советских ученых по моделированию действия протео-литических ферментов - использование карбоксильных смол дало возможность осуществлять гидролитический разрыв строго определённых связей окисленного инсулина. . - [c.14]

Только что описанный метод — изучение кинетики ферментативного гидролиза полинуклеотидов — применяется в основном для определения числа цепей в структуре [296, 297[. Метод основан на том, что одноцепочечная структура будет расщепляться ири гидролизе хотя бы по одной межнуклеотидной связи, в то время как для расщепления двухцепочечной структуры необходимо, чтобы разрыв произошел, по крайней мере, в двух местах. Если предположить, что существование индукционного периода при понижении молекулярного веса не является результатом первоначального разрыва водородных связей в особых участках молекулы, то с помощью кинетики гидролиза можно различить одно-, двух-, трехцепочечные структуры или структуры с большим числом цепей. Далее, результаты, полученные при действии панкреатической ДНК-азы на ДНК из зобной железы теленка, показали, что минимальное число нуклеотидов между разрывами в двух цепях, при котором сохраняется двухтяжная структура, равно примерно шести. Отсюда ясно, что для того чтобы молекулярный вес ДНК уменьшался, ферментативное расщепление каждой из цепей должно происходить внутри участка из шести нуклеотидных пар (рис. 8-26). [c.600]

Ферментативный характер процесса превращения фибриногена в фибрин в настоящее время не вызывает сомнения, однако сущность изменений, которые претерпевает при этом молекула фибриногена, остается до сих пор невыясненной. Есть основания полагать, что переход фибриногена в фибрин, подобно процессу денатурации нативного белка, заключается в развертывании пептидных цепей молекул фибриногена. При этом развертывании обнажаются положительные и отрицательные группы молекул фибриногена, которые, взаимодействуя между собой, образуют сеть из фибриновых молекул отдельные цепи этой сети связаны солевыми мостиками [70], В пользу этого взгляда говорит торможение образования сгустка фибрина всеми теми веществами, которые обладают способностью соединяться с положительно или отрицательно заряженными группами белковой молекулы к такого рода веществам следует отнести гепарин и формальдегид, реагирующие с аминогруппами [70], а также основные краски, обладающие способностью присоединяться к кислотным группам фибриногена [71]. Вполне возможно, однако, что гепарин влияет на первую фазу процесса свертывания, играя роль антипротромбина. Если превращение фибриногена в фибрин действительно представляет собой процесс денатурации, то тромбин следует отнести к денатуразам [72], т, е. к ферментам, катализирующим разрыв слабых связей между отдельными пептидными цепями. В пользу той же гипотезы свидетельствует и то, что при действии тромбина на фибриноген в последнем [c.183]

Увеличение удельной радиоактивности фракций иРНК, рРНК и цРНК в печени на ранних сроках лучевой болезни может быть следствием активации синтеза ядерных РНК и их перехода в цитоплазму. По-видимому, сразу после облучения может происходить ослабление и разрыв части водородных связей между комплементарными основаниями в молекуле ДНК-матрицы, что облегчает транскрипцию ДНК РНК-полимеразой. Показанное многими исследователями угнетение процессов нуклеинового синтеза на более поздних стадиях развития лучевого поражения может быть обусловлено ферментативной деструкцией макромолекул ДНК. [c.188]

До сих пор мы обсуждали гидролиз ФОС, не рассматривая вопроса о том, в каком месте происходит расщепление молекулы яда. Под действием ДФФ-азы Мазура [52 ] из сыворотки кролика образовывалось около 0,7 моля F- на каждый моль гидролизованного ДФФ и при этом отщеплялось ничтожное количество Р04 . Хотя Мазур высказал предположение, что расщепление происходило только по Р — F-связи, однако здесь могло иметь место и выраженное отщепление одной изопропильной группы (до 30% к общему гидролизу). Вполне вероятно, что образующийся ионизированный продукт не подвергался дальнейшему разрушению до РО4" вследствие существенных различий в свойствах между ионизированным и не-ионизированным субстратами. Исключительно низкое количество фтора, обнаруженное Мазуром, мы можем рассматривать как доказательство того, что происходит расщепление изопропильной связи, но мы не можем сказать, предшествует ли это расщепление разрыву связи Р — F, или оно следует за ним, или, может быть, оно предотвращает этот разрыв. Маунтер и Дайн [63] показали, что при действии ДФФ-азы из почки свиньи на каждые 2 моля СО2, освобождающиеся при ферментативном гидролизе (в бикарбонатном буфере), образуется 0,97 моля F-, из чего следует, что в данном случае гидролиз протекал только по связи Р — F. [c.154]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология