Адсорбция и каталитическая активность ферментов

АДСОРБЦИЯ И КАТАЛИТИЧЕСКАЯ АКТИВНОСТЬ ФЕРМЕНТОВ [c.283]

Что же происходит при адсорбции белка На каталитическую активность фермента оказывает влияние следующее. Во-первых, адсорбция белка сопровождается деформацией глобулы, которая приводит к изменению активности фермента, если перестройка третичной структуры затрагивает область активного центра возможна также блокировка активного центра поверхностью адсорбента. Предельным случаем деформации глобулы является ее разворачивание в адсорбционном слое с полным разрушением нативной третичной структуры и утратой каталитической активности. В старых работах эта возможность сильно преувеличивалась, а действительно наблюдаемая инактивация ферментов в адсорбционных слоях чаще всего объясняется совсем другими факторами, не связанными с разворачиванием глобул (см. 2 и 3). [c.285]

Чтобы судить о роли каждого из этих факторов в отдельности, необходимо изучить адсорбцию и каталитическую активность фермента при различных степенях заполнения поверхности белком. Трудно сделать какие-либо выводы, если известна активность фермента только при одной степени заполнения поверхности, поэтому неучет этого обстоятельства в значительной мере обесценил результаты многих старых работ по изучению свойств адсорбируемых ферментов. [c.285]

При адсорбции ферментов на твердых поверхностях они, как правило, сохраняют свою структуру и проявляют каталитическую активность. На этом основан способ адсорбционной иммобилизации ферментов [41—43]. [c.75]

Одно из замечательных свойств ферментов — высокая избирательность (селективность) их действия. Под селективностью катализаторов подразумевают их способность различать субстраты, отличающиеся химич. природой реакционноспособной связи, строением групп, непосредственно не участвующих в каталитич. акте, и конфигурацией асимметрич. центра молекулы. Селективность ферментативных реакций связывается со стадией предварительной адсорбции вследствие взаимодействия якорных групп субстрата и связывающих или контактных функциональных групп, входящих в активный центр фермента. Т. о., для осуществления селективности процесса К. п., помимо каталитически активных групп, должен содержать также связывающие группы. Синтетич. селективные К. п. делят на две группы 1) полиэлектролиты (полиамфолиты), работающие в области значений pH, близких к рК полиэлектролита, 2) сополимеры, в состав к-рых наряду с каталитически активными сомономерами входят сомономеры, осуществляющие связывание субстрата за счет сил электростатич. взаимодействия, водородных или гидрофобных связей. [c.478]

Изучению каталитической активности гемина было посвящено большое число работ [2]. Гемин является активным катализатором распада перекиси водорода и ряда окислительных процессов. Однако именно эти эксперименты показали особенно отчетливо, что активная группа, отделенная от своего носителя, обладает значительно меньшей активностью и весьма слабо выраженной избирательностью. Активность гемина в реакции разложения перекиси водорода можно увеличить при адсорбции его на угле. Адсорбция активирует гемин по отношению к определенным, но не всем, реакциям, в которых )н проявляет себя как катализатор. Простые ионы железа тоже активируются при адсорбции на угле. Такие системы можно рассматривать как простейшие и очень грубые модели ферментов, в которых уже более определенно намечены активная группа и носитель. [c.144]

Носитель (ферон) представляет собой огромную химически весьма подвижную (лабильную) белковую частицу (макромолекулу). При этом носитель служит не просто адсорбентом для агона, но главным образом является важным участником в создании активной структуры фермента в целом. Так, замена одного белка другим может изменить активность фермента в миллионы раз, усиливая каталитическое действие или же, наоборот, инактивируя его иногда полностью. Таким образом, активность агона дополнительно усиливается в результате адсорбции его на соответствующем белковом носителе. [c.153]

Однако такие фазы всегда имеют заметную каталитическую активность, что приводит к превращениям или необратимой адсорбции природных полимеров (белков, ферментов и т. д.) [13]. При использовании в качестве элюентов водных растворов компоненты пробы адсорбируются на таких материалах по принципу обращенных фаз (см. гл. VI, разд. Г) и разделение только по молекулярной массе становится невозможным. Применяя органические радикалы с полярными функциональными группами, можно получить химически связанные фазы, которые так же, как, например, силикагель, смачиваются водой. Часто используют [20, 21] фазу с такой функциональной группой [c.209]

Со структурно-химической точки зрения различают три типа ингибиторов — конкурентные ингибиторы, присоединяющиеся к активному центру, аллостерические ингибиторы, присоединяющиеся к некоторым точкам поверхности белка вне активного центра, и аллостерические эффекторы широкого профиля — деформирующие структуру глобулы фермента в целом, воздействуя на большую часть ее поверхности. К последнему случаю, например, относится изменение активности фермента (как дезактивация, так и активация) при адсорбции на биомембране или при контакте с другими белками. Кроме того, даже конкурентные ингибиторы по структурному признаку можно разделить на два типа — взаимодействующие с адсорбционным центром и взаимодействующие главным образом с каталитическими группами. [c.70]

На фоне этого многообразия строение активного центра выглядит поразительно однообразно. Большая или малая щель (величина зависит от размера и формы молекулы субстрата) построена при участии большого числа аминокислотных заместителей, входящих в адсорбционный центр. Однако щелевой характер активного центра обусловлен не только необходимостью адсорбировать субстрат. С помощью щелевой адсорбции субстрата каталитически активные группы располагаются наиболее эффективным образом относительно превращаемых связей в молекуле субстрата и можно думать, что этим достигается высокая каталитическая активность функциональных групп фермента. Каталитический участок образуется немногими специфически ориентированными группами, функционирование которых в решаю- [c.122]

Наиболее вероятным представляется сейчас следующее. В отсутствие молекулы субстрата щель полностью или частично закрыта и не пропускает к активному центру молекулы, строение которых заметно отличается от молекулы субстрата, т. е. она не способна их адсорбировать. При этом глобула в целом деформирована, а в активном центре фермента условия не благоприятствуют катализу он как бы выключен . Молекула субстрата дополняет глобулу фермента таким образом, что она приобретает наиболее устойчивую форму, третичная структура несколько перестраивается и вполне вероятно, что именно после адсорбции субстрата в области активного центра происходит благоприятное для катализа смещение аминокислотных заместителей. Динамическая структура фермента позволяет сохранить каталитическую активность только для избранных молекул, строение которой определяется всей третичной структурой глобулы фермента. Хотя сам по себе активный центр способен осуществлять каталитические превращения широкого круга молекул, белковая молекула представляет активный центр только некоторым молекулам, комплементарным к белковой глобуле. Известно, что фермент-субстратные комплексы часто оказываются более устойчивыми, чем сам фермент, и это рассматривается обычно как аргумент в пользу динамической модели фермент-субстратного комплекса. Сами изменения — это сдвиги, малые деформации, расклинивание ферментной глобулы. [c.280]

Воздействие поверхности носителя на ферментную глобулу сводится к изменению ее третичной структуры. Экстраполяция к б = О позволяет найти удельную активность изолированных глобул на носителе. Для ряда мембранных ферментов, таких как сукцинатдегидрогеназа, щелочная фосфатаза или цитохром с, наблюдается заметная активация, существенно зависящая от природы взятого носителя, а наибольшие эффекты найдены при адсорбции ферментов на фосфолипидных слоях. Эти данные показывают, что адсорбция фермента на мембране может выступать как мощный фактор регуляции каталитической активности, а определение природы активирующей по- [c.294]

В теории гетерогенного катализа очень важна адсорбция. В ферментативном катализе процесс протекает через образование промежуточных соединений с ферментами — высокомолекулярными соединениями, обладающими каталитической активностью. В настоящее время есть все основания полагать, что принципиального различия в природе [c.364]

В настоящее время имеется определенная информация о поведении ферментов и белков на поверхности ртутного электрода. При адсорбции на поверхности ртути происходят существенные конформационные изменения белков. Молекулы биополимеров расплющиваются и растекаются по поверхности ртути, образуя монослой толщиной в одну полипептидную цепь. Возникающая структура содержит большое число пор, допускающих диффузию низкомолекулярных реагентов к поверхности электрода. При адсорбции ферментов на твердых поверхностях они, как правило, сохраняют свою структуру и проявляют каталитическую активность. На этом основан способ адсорбционной иммобилизации ферментов. [c.72]

ЮТСЯ к активированной агарозе. Агароза, к которой привязан белок — ингибитор трипсина, выделяемый из соевых бобов, является превосходным специфическим адсорбентом трипсина и химотрипсина (рис. 5.21). Оба фермента связываются с этим ингибитором в соке поджелудочной железы в условиях их каталитической активности, поэтому очень вероятно, что взаимодействие с ингибитором происходит специфически. В аффинной хроматографии адсорбцию белков обычно осуществляют в условиях, благоприятствующих максимальному специфическому связыванию. После того как большинство белков сока поджелудочной железы выйдет, не задерживаясь, из колонки, химотрипсин специфически элюируют буферным раствором, содержащим ингибитор этого фермента — триптамин. Затем раствором, содержащим бензамидин (ингибитор трипсина, но не химотрипсина), элюируют трипсин. Триптамин и бензамидин являются специфическими десорбентами этих ферментов, поскольку они также связываются с их активными центрами и, следовательно, способны вытеснять оттуда соевый ингибитор трипсина. Привязывание белков к агарозе нашло широкое применение для выделения других белков например, специфические антитела на какой-либо белок-антиген адсорбируют на агарозе с привязанным антигеном, а затем десорбируют их, промывая колонку раствором с высокой ионной силой или низким pH. [c.160]

Отдельные этапы взаимодействия фермента и субстрата при ферментативном катализе все более проясняются. В частности, установлено, что за стадией адсорбции субстрата в активном центре фермента наступает узнавание субстратным центром фермента той части молекулы субстрата, которая непосредственно не подвергается химическому преобразованию. За счет возникающих при этом многоточечных контактов, реализующихся в виде сил слабого взаимодействия (гидрофобные, водородные и др.), связь субстрата с ферментом упрочняется. Одновременно с этим в активном центре фермента стабилизируется та часть субстрата, которая в дальнейшем участвует в химической реакции,—она фиксируется в напряженной конфигурации, близкой к переходному состоянию субстрата при превращении его в продукт. В результате реагирующий фрагмент молекулы субстрата и каталитические группы фермента образуют продуктивный комплекс, где уже частично осуществлены электронно-конформационные переходы, необходимые для протекания собственно химической стадии ферментативного процесса. Это приводит к понижению энергии активации, необходимой для осуществления химической реакции, благодаря энтропийному эффекту вследствие иммобилизации, закрепления, жесткой ориентации субстрата в актив- [c.104]

Активные места ферментов и реагируюш,ие вещества образуют цепочки или циклы ( цепи перераспределения связей ), по которым в результате перемещения протонов и электронов синхронно происходит изменение кратности связей, что и обусловливает высокую компенсацию энергии разрыва старых связей и резкое снижение энергии активации реакции. Фермент строго ориентирует молекулы реагентов вдоль координаты реакции, что повышает число эффективных столкновений приблизительно в 1000 раз. Молекулы реагирующих веществ под действием ферментов переходят в наиболее реакционноспособные формы, чаще всего ионные, что еще в 1000 раз увеличивает скорость реакции. Чтобы реагирующее вещество перешло в наиболее реакционноспособное состояние, необходим дополнительный резерв энергии. Одним из источников этой дополнительной энергии является многоточечная адсорбция реагирующей молекулы на ферменте с использованием части энергии адсорбции на перестройку молекулы. Второй возможный путь повышения энергоемкости системы указан Кобозевым — это реализация в катализе энергетического механизма активации. Кобозев подчеркивает, что катализ рассматривается как обмен связями или электронами, происходящий в условиях статистического и энергетического равновесия с внешней средой. Эта валентная форма катализа считается столь универсальной, что обычно даже не ставится вопрос о существовании какой-либо другой его формы. А между тем эта другая форма катализа существует и весьма широко представлена в виде биологического ферментативного катализа, охватывающего огромную область каталитических превращений в живом веществе. Валентный механизм каталитического действия нельзя признать вполне общим и должна существовать иная, весьма мощная форма каталитической активации, реализующаяся в биокатализе. [c.117]

Каталитические процессы могут быть гомогенными (катализатор находится в растворе реакционной смеси) и гетерогенными (реакция, протекающая в жидкой или газовой фазе, осуществляется на поверхности катализатора). Роль катализатора заключается в активации реагирующих молекул. Это достигается либо присоединением катализатора к веществу, что вызывает дальнейшие реакции, либо адсорбцией вещества на активных центрах катализатора, что активирует определенные связи, вызывает их диссоциацию и т. и. Особое место занимают биокатализаторы — ферменты, представляющие собой сложные белки. Ферменты ускоряют строго определенные реакции. [c.74]

В первоначально предложенной модели было лишь две кинетически различимые стадии быстрая первоначальная адсорбция субстрата на активном центре фермента и последующее определяющее скорость воздействие имидазольной группы каталитического центра на углерод карбонильной группы субстрата. Эта модель имеет некоторые недостатки, но их можно устранить, если результаты недавних опытов рассмотреть с точки зрения приведенной выше схемы. [c.331]

Прежде всего необходимо отметить, что круг ингибиторов обычно значительно превышает круг субстратов и специфичность фермента к ингибированию оказывается меньше его субстратной специфичности. В общем виде причина этого достаточно ясна даже при рассмотрении одних лишь конкурентных ингибиторов. Если для катализа необходима адсорбция субстрата и его строгая ориентация относительно каталитических групп, то для ингибирования достаточно не только взаимодействия со всем адсорбционным центром, но и простого связывания ингибитора отдельными элементами адсорбционного центра, как правило состоящего из нескольких участков адсорбции. Поэтому изучение ингибирующего действия разнообразных структурных аналогов субстратов помогает в исследовании адсорбционных центров ферментов и свойств их отдельных элементов, а также химической природы основных, активных для катализа групп фермента. [c.70]

Те же причины, которые определяют изменение энергии связи каталитических групп с субстратом при его щелевой адсорбции, вызывают и снижение энергии активации ферментативной реакции по сравнению с эквивалентной ей реакцией в растворе. Эти вопросы подробнее рассмотрены в работе Полторака [2]. Поскольку образование активного комплекса каталитической реакции сопровождается изменением валентного состояния атомов, переход от комплекса субстрата с катализатором в активированное состояние обычно сопровождается переориентацией отдельных связей субстрата и катализатора. Как уже указывалось, связанная с этим затрата энергии может быть снижена за счет щелевого эффекта. Фактическое снижение энергии активации происходит за счет уменьшения энергии связи каталитической группы с субстратом. В общем случае эта энергия взаимодействия зависит от совокупности межъядерных расстояний и угловых переменных <р. Если индексом ф отметить величины, относящиеся к ферменту, а без индекса оставить величины, характерные для свободных каталитических групп в растворе, сказанное можно выразить соотношением [c.275]

В последнее время получило достаточно широкое распространение применение иммобилизованных клеток микроорганизмов, содержащих естественный набор ферментов. Преимущества их по сравнению с иммобилизованными ферментами заключаются главным образом в том, что при использовании иммобилизованных клеток отпадают стадии выделения, очистки и иммобилизации ферментов, которые, как правило, являются наиболее дорогостоящими при осуществлении полного технологического процесса. Далее, ферменты в микроорганизме находятся в наиболее естественном окружении, что положительно сказывается на их термостабильности, а также так называемой операционной стабильности (продолжительности работы в условиях опыта). Известно много примеров, когда после выделения из организма ферменты быстро теряли активность, а иногда их вообще не удавалось выделить в активной форме, в составе же клеток микроорганизмов они сохраняли каталитические свойства достаточно долго. В этих случаях применение целых клеток, а не отдельных ферментов становится единственно приемлемым вариантом. Наконец, иммобилизованные клетки, как и иммобилизованные ферменты, представляют собой гетерогенные биокатализаторы со всеми преимуществами их использования в технологических целях. Иммобилизация клеток обычно проводится их адсорбцией на водонерастворимых носителях (часто на ионообменных смолах), ковалентной сшивкой с помощью бифункциональных реагентов (например, глутарового альдегида) или захвата их в полимер, как правило, с последующим формованием в виде частиц определенного размера и конфигурации. Иммобилизация целых клеток микроорганизмов предотвращает их размножение и обычно увеличивает сохранность и срок работы в качестве катализатора по сравнению с необработанными клетками. [c.12]

Хотя эти схемы нельзя считать однозначными, они дополняют результаты других методов изучения белка и в качественной форме поясняют причины изменения активности фер ментов в адсорбционных слоях. Приведенные данные по адсорбции и каталитической активности ферментов свидетельствуют о том, что изучение свойств адсорбированных ферментов является не только методом моделирования отдельных контактов биомембранных структур, но и является одновременно одним из методов изучения свойств ферментов как катализаторов. [c.296]

Как видно при сравнении табл. 5 и 7, при характерных размерах клетки порядка 10 см различия в диффузионно-лимити-руемой каталитической активности ферментов, адсорбированных на мембране и свободно растворенных в протоплазме , нивелируются. Следовательно, для мелких клеток типа микробных адсорбция ферментов не дает значительных преимуществ. Возможно, этим и определяются сами эти характерные размеры микробных клеток. [c.81]

Иммобилизация на предварительно модифицироваиных носителях. Предварительная модификация носителя во многих случаях позволяет существенно повысить прочность связывания адсорбционно-иммобилизованного фермента. Следует подчеркнуть, что помимо увеличения эффективности сорбции модификация носителя нередко обеспечивает также улучшение каталитических свойств иммобилизованного фермента благодаря созданию для его молекул благоприятного микроокружения. Более того, без предварительной модификации носителя иногда вообще не удается сохранить каталитическую активность фермента при адсорбционной иммобилизации. Например, если фермент обладает низкой стабильностью в кислой области pH, то при его адсорбции на силикагеле может произойти потеря каталитической активности, поскольку поверхность этого носителя имеет кислый характер(рН 4). Для предотвращения инактивации фермента силикагель перед проведением иммобилизации необходимо выдержать некоторое время в буферном растворе с таким значением pH, которое является оптимальным для данного фермента. Аналогичная проблема часто возникает при адсорбционной иммобилизации ферментов, которым для нормального функционирования необходимо присутствие в активном центре иона ме- [c.51]

Известно, что активность многих ферментов зависит от pH среды и достигает максимума при его определенном значении. Считается, что ферменты адсорбируют субстраты на особой части молекулы, называемой активный центр . Изменение pH приводит к перераспределению зарядов па молекуле, что в свою очередь меняет ее гидратацию либо за счет изменения числа групп, связанных водородными связями, либо из-за разной степени ассоциации молекул воды вокруг белковой молекулы, осуществляемой в результате биполярного взаимодействия с заряженными участками. Кроме того, сами рецепторные группы активного центра фермента, присоединяющие субстрат, в зависимости от pH могут находиться в протонированном или депротопироваином состоянии. Все перечисленные эффекты могут снижать легкость адсорбции ферментом своего особого субстрата, тем самым уменьшая его каталитическую активность. [c.300]

При решении вопросов об особенностях функционирования и регуляции активности ферментов in vivo существенно важным следует считать влияние внутриклеточных структур, например мембран, на характер проявления каталитических свойств ферментов. Для целого ряда ферментов установлена способность к изменению внутриклеточной локализации вследствие существования динамического равновесия между связанной с мембранами и свободной формами ферментов. В результате нековалентной адсорбции на мембране возможны конформационные изменения ферментов, сопровождающиеся модификацией кинетических свойств, а следовательно, и каталитической эффективности. [c.373]

Одним из эффективных способов стабилизации ферментов является их иммобилизация, т. е. перевод в водонерастворимое состояние путем связывания с носителем или модифицирование водорастворимыми полимерами с полным или частичным со фанением ферментами каталитической активности. Разработаны физические и химические способы иммобилизации ферментов. К физическим способам иммобилизации относятся адсорбция на нерастворимых носителях включение в пбры геля или полимера тфостранственное отделение фермента от остального объема реакционной системы полупроницаемой перегородкой (мембраной). Химическая иммобилизация осуществляется за счет создания ковалентных связей между белком и носителем с участием сшивающих агентов (например, глутарового альдегида). [c.111]

Активность фермента можно охарактеризовать различными способами одним из наиболее иллюстративных способов является указание числа оборотов фермента, т. е. числа полных каталитических циклов, которые данный биокатализатор соверщает в единицу времени. Число оборотов может изменяться в очень щироких пределах в зависимости от функций, выполняемых ферментом в клеточных структурах, он должен действовать более или менее активно. Число оборотов медленно работа-щих протеолитических ферментов невелико и составляет, например для химотрипсина, величину, лежащую в интервале от 0,01 до 10 циклов в минуту. С другой стороны, один из наиболее деятельных ферментов каталаза, разлагающая перекись водорода, имеет число оборотов, равное 10 в минуту. Активность фермента не является строго постоянной величиной даже в одних и тех же условиях данный фермент может обнаруживать различную активность, если он получен из разных источников. Многие ферменты способны существовать в неактивной форме, которая превращается в активную под влиянием специфических веществ. Как было показано Опариным, различные ферменты растительных клеток инактивируются частично или полностью при адсорбции и активируются в результате десорбции. Связь активности с деталями строения субклеточных структур будет рассмотрена ниже более подробно. [c.58]

Активный центр — щель в глобуле рибонуклеазы имеет довольно сложное строение, а каталитический участок содержит остатки гистидина, лизина, серина и треонина. На рис. 32 по данным работы [19] показано на модели строение активного центра рибонуклеазы после адсорбции различных ингибиторов. Гистидиновые остатки (His 12 и His 119) в комплексе с двумя первыми ингибиторами заряжены положительно. В состав активного центра входят лизиновые остатки (Lys 41 и Lys 7), оксигруппы Ser 123 и Tlir 45. Фенилаланин 120 играет большую роль в адсорбционном центре. Механизм действия рибонуклеазы рассматривается в гл. V. Недостаточное разрешение рентгенограмм не позволяет пока с такой определенностью, как для лизоцима, установить молекулярный механизм действия фермента. Однако имеющиеся данные позволяют считать достоверным тот факт, что каталитическая активность рибонуклеазы связана со щелевой адсорбцией молекулы субстрата и стерически обусловленными (жесткими) конформациями каталитически активных аминокислотных остатков относительно молекулы субстрата. [c.118]

При работе с ферментами большое значение имеет загрязнение препаратов неактивными белками. Если адсорбция фермента определяется по убыли каталитической активности исходного раствора, то количество активного фермента, перешедшего из раствора на поверхность, определяется точно и не зависит от примесных белков. Хотя фактическая степень заполнения белкового слоя естественно окажется выше (в связи с присутствием неактивнных белков), экстраполяция к 0 = О дает истинную величину весовой удельной активности А (0), на которую не влияет присутствие посторонних белков, поскольку при малых степенях заполнения происходит диссоциация всех комплексов. Однако в подобных случаях иногда можно прийти к неправильному заключению о повышении удельной активности фермента на носителе при одинаковых значениях этой величины для раствора и адсорбционного слоя, так как наличие неактивных белков всегда занижает удельную весовую активность препарата, взятого в виде водного раствора фермента. [c.294]

Данные о каталитической активности адсорбированных ферментов и ферментных комплексов дают некоторые сведения о взаимном расположении области активного центра и участков глобулы с различной полярностью. Точнее речь идет о взаимном расположении аллосте-рически действующих участков белок-липидных и межбелковых контактов, которые приводят к увеличению или уменьшению активности при адсорбции фермента. [c.295]

В этой статье оценена интенсивность дифсузяонных потоков субстратов в биохимических процессах, идусих без активного перемешивания для двух случаев моделей при диффузии субстрата к каталитически активной поверхностна 2 при диффузии субстрата в растворе катализатора-фермента. Первый случай соответствует расположению фермента, на какой-либо внутриклеточной мембране или адсорбции фермента на наружной поверхности клетки (например, в случае так называемого пристеночного пищеварения [294]). Второй случай соогветствует процессам типа гликолиза. [c.77]

Принципиально новые перспективы открылись перед прикладной энзимологией в результате создания иммобилизованных ферментов. Дж. Нельсон и Е. Гриффин еще в 1916 г. показали, что инвертаза, адсорбированная на угле (т. е. иммобилизованная), сохраняет каталитическую активность. В 20—30-х годах работы по изучению адсорбции белков и ферментов были продолжены, однако исследования этого периода представляли главным образом академический интерес и не преследовали практических целей. В 1939 г. Дж. Пфанмюллер и Г. Шлейх получили первый патент на применение адсорбированных на древесных опилках протеолитических ферментов для обработки шкур. Принципиально важный шаг в направлении создания прочных конъюгатов ферментов с носителями был сделан в 1953 г. И. Груб-хофером и Д. Шлейтом, впервые применившими метод ковалентного связывания. [c.6]

Коицеитрация фермента. При возрастании концентрации фермента в растворе, из которого происходит адсорбция, количество сорбировавшегося на носителе фермента увеличивается и соответственно растет удельная каталитическая активность иммобилизованного препарата. Зависимость удельной каталитической активности от исходной концентрации фермента, как правило, имеет вид кривой с насыщением, что свидетельствует [c.50]

Адсорбция фермента на электродах из сажи практически необратима. После иммобилизации электрод сохраняет каталитические свойства в отсутствие лакказы в растворе. Ферментативная природа электрокатализа была доказана его специфическим ингибированием фторид- и азид-ионами, инактивацией ферментов прогреванием, сопоставлением рН-завйсимости электрокаталитических эффектов и каталитической активности в реакции окисления феррицианид-иона кислородом. [c.76]

Лучшему взаимодействию субстрата с ферментом способствует также и то, что в макромолекуле фермента имеются области, на которых происходит адсорбция молекулы субстрата на необходимых расстояниях от активного каталитического центра, что способствует протеканию химического процесса. Адсорбционные центры обеспечивают доступ к каталитическому центру только вполне определенным молекулам. Это обстоятельство приводит к тому, что многие ферменты, в отличие от известных гомогенных и гетерогенных катализаторов, проявляют абсолютную субстратную специфичность, т. е. каждый фермент способен осушествлять обратимое или необратимое преврашение только одного субстрата или одной пары (для бимолекулярных процессов) субстратов в соответствующие продукты, проявляя инертность к гомологам субстратов. Есть ферменты, называемые малоспецифичными, которые ускоряют несколько разных типов реакций, но и они часто оказываются абсолютно специфичными по отношению к одной определенной реакции. [c.506]