Соединения белков с металлами

Вулканическая деятельность во всех ее проявлениях играла в этом отношении выдающуюся роль. Обогащая обширные зоны поверхности, в том числе и те, которые граничили с водоемами, соединениями металлов, вулканы способствовали развитию каталитических реакций. Вещества, выбрасываемые во время извержений, получаются в активном состоянии это, например, оксид кремния (IV) в форме высокопористой массы —пемзы, образующейся при застывании кислых лав (ее пористость достигает 80%) и др. Другой важной породой, которая могла функционировать и как адсорбент, фиксирующий на своей поверхности разнообразные частицы, и как катализатор, является глина. Глины относят к числу древнейших пород. Глинистые минералы (например, монтмориллонит) имеют пластинчатое строение силикатные слои, максимальное расстояние между которыми равно приблизительно 1,4 нм, разделены слоями молекул воды толщина этих слоев может изменяться в широких пределах. Глины обратимо связывают катионы и таким образом могут служить в качестве регулятора солевого состава окружающей водной среды. Скопление органических веществ на поверхности глинистых минералов, возможно, сыграло решающую роль в появлении предбиологических структур и возникновении жизни (Д. Бернал). По Акабори, из формальдегида, аммиака и циановодорода в абиогенную эру образовался амино-ацетонитрил, который подвергался гидролизу и полимеризации на поверхности глин, образуя вещества, близкие к белкам. Акабори показал, что нагревание аминоацетонитрила с кислой глиной ведет к появлению продукта, дающего биуретовую реакцию (реакция на белок). Твердые карбонаты, которые входят в большом количестве в состав земной коры, вероятно, катализировали процесс образования углеводов. Гидроксид кальция также может служить катализатором в таких процессах. Исходным веществом для синтеза углеводов служит формальдегид. Прямым опытом доказано (Г. Эйлер и А. Эйлер), что гликолевый альдегид и пентозы получаются из формальдегида в присутствии карбоната кальция. Схему образования углеводов из простейших соединений предложил М. Кальвин. [c.377]

Существует обширная группа ферментов, активность которых проявляется только в присутствии определенных соединений небелковой природы. Эти соединения называются кофакторами. Кофакторами могут быть, например, ионы металлов или органические соединения сложного строения — их обычно называют кофер-ментами. В большинстве случаев связь между коферментом и белком слабая и кофермент можно отделить от белка весь комплекс в целом есть холофермент, а белок (лишенный активности) без кофермента называют апоферментом. [c.356]

Необратимое свертывание белка яиц при нагревании — явление хорошо известное. Подобное изменение в состоянии указанного белка может быть вызвано и действием ряда других физических и химических агентов сильным встряхиванием, облучением ультрафиолетовыми лучами, действием ультразвуковых волн, кислот, щелочей, органических растворителей, солей тяжелых металлов, мочевины, гуанидина, салицилатов и многих других веществ. При всех этих воздействиях белок теряет свою первоначальную растворимость и в большинстве случаев становится нерастворимым при изоэлектрической точке. В отличие от других белков коллаген при нагревании в воде растворяется. Измененные под влиянием всех указанных воздействий нативные белки получили название денатурированных белков. часто сопровождается потерей биологической активности белков. Так, например, ферменты теряют свою каталитическую активность, гормоны — физиологическую функцию, антитела — способность соединяться с антигеном. Эти изменения не всегда протекают параллельно изменениям физико-химических свойств белков. Денатурация, очевидно, представляет собой комплексное явление. Вряд ли можно думать, что действие столь различных соединений, как мочевина и серная кислота, а также влияние нагревания обусловливают одно и то же изменение белков. Нельзя поэтому просто говорить о денатурации белков, например яичного альбумина необходимо всегда указывать, какой именно агент вызвал денатурацию. [c.147]

Отравления твердыми ядовитыми веществами (солями мышьяка, ртути, свинца, бария и др.) сравнительно редки. В случае такого отравления следует дать рвотного и вызвать врача, который сделает промывание желудка. При отравлении солями тяжелых металлов для вызывания рвоты нужно дать молоко или куриный белок. В случае отравления соединениями мышьяка или ртути после рвоты следует дать чайную ложку горчицы или столовую ложку поваренной соли или же сернокислого цинка, размешав их в теплой воде. [c.155]

Так, было показано, что органические соединения, в состав которых входит азогруппа, гетероциклический и аминный азот, не образуют связи с белковыми молекулами. В присутствии же ионов металлов, связывающих эти соединения в хелатные комплексы, образуются тройные комплексы типа амин—металл—белок. Если же в молекуле [c.257]

Все известные ферменты представляют собой длинные цепи из а-амино-кислот (относительная молекулярная масса порядка 0,5 млн), свернутые в компактную форму, в которых имеется несколько реакционноспособных участков. Изучение природы ферментов показало, что, помимо белка, многие из них содержат и другие соединения. Так, например, в составе окислительных ферментов были обнаружены органические соединения железа. Эти соединения у различных окислительных ферментов оказались одинаковыми по составу. Кроме того, было выяснено, что такие же соединения железа входят и в гемоглобин крови, переносящий кислород в организме человека и животных. Комплексное соединение железа (гем) можно отделить от белка. Однако после этого ни белок, ни гем не проявляют ферментативных свойств. Отсюда следует, что высокая активность и специфичность свойственны только сложной системе, состоящей из белка и гема. В состав различных ферментов входят и комплексные соединения других металлов. В некоторых ферментах обнаружены медь, цинк, марганец, хром и другие элементы. Для некоторых ферментов уже известна первичная структура, т. е. последовательность аминокислот в длинной цепи. Вторичная структура — общий характер спирали, образуемый цепью, приближенно установлена для нескольких ферментов. О третичной структуре, т. е. природе реакционноспособных поверхностных участков молекулы, известно очень мало. [c.149]

Чтобы установить механизмы, по которым белки усиливают каталитическую активность металлокомплексов, необходимо прежде всего выделить отдельные стадии и промежуточные продукты суммарного ферментативного процесса, а затем сравнить константы скоростей отдельных стадий с константами скоростей аналогичных реакций, протекающих в отсутствие белка. Далее надо выяснить, определяется ли наблюдаемое ускорение той или иной стадии процесса влиянием белка на кинетику или на термодинамику (т. е. на равновесие, в котором участвует только субстрат, только ион металла или некоторое промежуточное соединение). Трудно ожидать, что нам удастся понять, каким образом белок влияет на константы скорости (которые связаны с разностью свободных энергий между основным состоянием с более или менее известной структурой или переходным состоянием, структура которого, как правило, неизвестна), до тех пор, пока не будет изучено влияние белка на константы равновесия (которые связаны с разностью свободных энергий между двумя основными состояниями). [c.135]

Из углекислоты, аммиака, солей, окисей металлов и воды растение вырабатывает различные более сложные вещества, из которых строятся его органы, необходимые для поддержания жизни неделимого " и распространения рода. Жизненные силы растения в этом отношении тем характеризуются, что производят из простых составов сложные все эти сложные составы можно разделить на два класса одни содержат азот, другие не содержат его последние или состоят из углерода, соединенного с водородом и кислородом, в пропорции воды,— сюда относятся древесина, крахмал, сахар, камедь — вещества, наиболее распространенные и составляющие главную основу растений или имеют особенный состав, каковы, например, жирные тела, воск, смолы, эфирные масла, они содержат менее кислорода, нежели предыдущие некоторые из эфирных масл вовсе лишены этого элемента наконец, следуют растительные кислоты. Вообще, все свободные от азота вещества содержат на определенное количество углерода гораздо менее кислорода, нежели углекислота, из которой они произошли. Азотистые вещества суть или общие всем растениям или содержащиеся только в некоторых из них и притом в малом количестве последние будут, вообще, тела лекарственные, сильно действующие к первым же относятся растительный белок, клейковина, творог и студень, в образовании их участвовал и аммиак по составу они почти не разнятся друг от друга, и все содержат серу, а первые два —и фосфор. [c.173]

В две пробирки налейте по 1—2 мл раствора белка. В одну из них медленно, по каплям, при встряхивании прибавляйте насыщенный раствор сернокислой меди, а в другую — 20%-ный раствор уксуснокислого свинца. В осадок выпадают малорастворимые солеобразные соединения белка. Поэтому белок используют как противоядие при отравлении солями тяжелых металлов. [c.388]

Таким образом, возможность эффективного участия микроэлементов Б активировании биологических процессов во многом определяется их физико-химическими свойствами, особенностью строения электронных оболочек, способностью давать с разнообразными органическими соединениями различного рода комплексы. Металлы могут при этом существенно изменять реакционную способность исходных соединений. Возникающие в этих случаях соединения приобретают такие свойства, что практически исключена возможность повторения их при замене любого из компонентов комплекса, будь то каталитически активный комплекс металла с белком или тройная система металл—белок—субстрат. [c.43]

В литературе подробно обсуждается вопрос о механизме участия металла в действии двух пептидаз пролидазы, с помощью которой осуществляется гидролиз гл[щил-1-пролина, и лейципа-ыинопептидазы, которая гидролизует некоторые амиды аминокислот и наиболее специфична к амиду /-лейцина. Оба фермента активны в присутствии марганца и магния. Согласно представлениям Смита при активировании пролидазы марганец действует в качестве посредника при образовании активного промежуточного соединения белок—металл—субстрат. Местом присоединения металла служат незаряженная амино- и ионизированная карбоксильная группы. [c.41]

Ферменты этой группы в основном представляют либо очень прочный комплекс специфического белка и металла, как это имеет место во многих медьсодержащих белках, либо столь же прочное комплексное соединение белка, металла и простетической группы. Такую сложную ферментную единицу мы имеем в случае порфириновых и некоторых других железо- и медьсодержащих катализаторов. Оба металла могут и не являться конституционными составляющими ферментов, а быть неспецифическими активаторами биохимических процессов, находясь в активном центре комплекса металл—фермент (белок) в последнем случае они выполняют ту же роль, что и марганец, кобальт, магний, цинк — металлы-катализаторы реакций, осуществляющихся с участием разнообразных групп ферментов. [c.146]

Установление количеств, зависимости св-в кристаллич. в-в от их структуры пока оказывается возможным лишь в редких случаях (напр., расчет энтальпий сублимации орг. соединений). В настоящее время возможны гл. обр. качественные оценки, к-рые тем не менее имеют существ, практич. значение, напр., при изучении влияния малых добавок на синтез и св-ва монокристаллов (лазерных, люминесцентных, полупроводниковых и др. материалов), в вопросах физики и хи-Мин металлов и сплавов, полупроводников и др. Активно изучается влияние кристаллич. структуры на хим. р-ции в твердом теле. Кристаллохим. подход используется в техн. материаловедении (неорг. материалы, металлы, сплавы, цементы, бетоны, композиты, полимеры и др.). Изучение строения комплексов белок - субстрат, структуры нуклеиновых к-т в кристаллич. состоянии позволило модифицировать хим. состав белков с целью улучшения их бнол. ф-ций, что важно для биохимии, медицины и биотехнологии. [c.536]

Эти простетические группы также, как и их способы соединения с белками, могут быть очень различными. Так, в фосфопротеидах собственно белок соединен с фосфорной ли пирофосфорной кислотами эфирообразно через гидроксильные группы оксиаминокислот. В хромопротеидах простетической группой является красящее вещество гем, представляющее собою соединение порфиринового ряда, содержащее металл. В гемоглобине (красящем веществе крови), который является переносчиком кислорода у позвоночных, гем содержит железо в гемоцианине, содержащемся в крови и гемолимфе некоторых беспозвоночных животных, гем содержит медь. Железо содержат и ряд других представителей этой обширной и важной группы белков, например, цитохром С — катализатор клеточного дыхания, каталаза и пероксидаза — окислительные ферменты и т. д. Различен также и характер связи простетической группы с белком в хромопротеидах. Согласно современным представлениям, белок (глобин) в гемоглобине связан с гемом водородными связями, возникающими между атомом железа гема и имидазольным кольцом гистидиновых остатков в белке. В цитохроме связующим звеном, по-видимому, является тиоэфирная группа (см. рис. 10). [c.533]

Байер [10], обсуждая проблему синтеза высокомолекулярных комплексообразующих веществ, обладающих способностью связывания ионов металла, проводит аналогию с природными веществами подобного тина В природе существуют высокомолекулярные комплексообразующие соединения, служащие для обогащения, переноса и аккумулирования тяжелых металлов [И]. Можно, например, указать на процесс концентрирования (в миллионы раз) ванадия из морской воды кровеносными клетками тунникатов [11, 12]. Апоферритин — белок млекопитающих, аккумулирующий железо,— может связывать в виде комнлексов только железо [13] . Аналогичные примеры приводит и Синявский [1] Гумусовые вещества ночв селективно связывают магний и кальций. Накопление золота некоторыми растениями так значительно, что они могут служить индикаторами месторождений золота и т. д. Все это дает основание предполагать, что создание сорбентов, обладающих высокой селективностью, вполне осуществимая задача . Однако отсутствие общего теоретического направления методов синтеза таких продуктов создает большие трудности в осуществлении заманчивых возможностей высокоселективных процессов поглощения веществ. Для повышения избирательности обычных универсальных ионитов исследователи пользуются различными приемами, которые основаны на учете факторов, влияющих в той или иной мере на избирательность (заряд противоионов, сольватация и набухание, степень сшивки и др.). Влияние этих факторов проявляется следующим образом [1] 1) Из разбавленных растворов ионит предпочтительнее поглощает противоионы с большим числом зарядов, при этом с ростом концентрации раствора электроселективность ионита уменьшается. 2) Ионит предпочтительнее поглощает противоион с меньшим молярным объемом. Избирательность увеличивается с увеличением разности молярных объемов, емкости и количества поперечных связей в ионите, с уменьшением концентрации раствора и с уменьшением молярной доли меньшего иона. 3) С иовыитением температуры избирательность ионита уменьшается. [c.100]

Сложный белок. Белок, содержащий в качестве простетической группы металл или органическое соединение, или и то, и другое. [c.1018]

Связывание соединения, обладающего сладким вкусом, с металлом и белком, содержащим сульфгидрильную группу, может приводить к изменению конформации рецепторного центра. Брэдли и Хенкин назвали белок, контролирующий и регулирующий подход молекул сладкого соединения к рецепторному центру, белком-привратником . Когда вслед за приемом лекарства, содержавшего тиольные группы, этот белок уменьшает эффективный размер пор, порог вкусовой чувствительности должен, конечно, существенно изменяться. То, что именно так оно и происходит, можно считать доводом в пользу такого объяснения. [c.204]

Уильямс [2] отмечает, что ионы металлов в биологически важных соединениях, особенно в белках и ферментах, могут действовать двумя способами. Ион металла может составлять неотъемлемую часть белка и удаляется из него лишь при прямой химической атаке. При этом белок характеризуется высокой функциональной специфичностью к иону металла. Однако во многих случаях ион металла слабо связан с белком или субстратом, легко удаляется диализом, и белок обладает низкой специфичностью каталитической функции по отношению к иону металла. Мальмстрём и Розенберг [3] установили, что отличительной особенностью истинного металлофермента является изменение механизма реакции в [c.11]

Роль переходных металлов в жизнедеятельности организмов в основном опеределяется их каталитическими свойствами. Многие ферменты представляют собой белок как таковой (т. е. являются полипептидами), тогда как другие состоят из белка (называемого в этом случае апоферментом ) и одной или более малых молекул или ионов (кофактор, кофермент или простетическая группа), которые вместе образуют весь фермент или холофермент. Кофермент может представлять собой органическую молекулу, например флавин, пиридоксаль, пнридиннуклеотид и др., соединенную с белком ковалентной связью, водородными связями или за счет вандерваальсовых взаимодействий. Кофактор может быть простым ионом металла, например ионом меди, или комплексом металла с одним или несколькими лигандами, например железопорфирины, кобальт-корриноиды. Если с ионом металла координируется один или несколько анионов аминокислот, то лигандом может служить сам белок, хотя это лиганд необычного типа. Очевидно, такие металлоферменты можно рассматривать как особую группу ферментов или как особую группу комплексов металлов и сопоставлять каталитическую активность ферментов, содержащих и не содержащих металл, или каталитическую активность комплексов переходного металла с белком и без белка. В рамках этого обзора мы не будем рассматривать металлоферменты, в которых ион металла выступает главным образом как льюисовая кислота (как в некоторых гидролитических ферментах [59]). Предметом обзора являются такие металлопротеины, которые сами претерпевают определенные (например, окислительно-восстановительные) превращения в ходе каталитического процесса и в которых в качестве лигандов принимают участие некоторые специфические компоненты, например молекулярный кислород, которые характерны для комплексов переходных металлов. [c.133]

Итак, цель данного обзора — понять, как природа использует белок для усиления свойственной простым железопорфиринам ка-талазной и пероксидазной активности до уровня, необходимого для нормального метаболизма живого организма. После общего описания ферментов в разд. 8.1 мы обсудим процессы обратимой диссоциации этих белков на апофермент и кофермент и использование такой диссоциации для получения синтетических ферментов, а также для изучения роли металла и порфириновых боковых цепей в построении белка и в ферментативных реакциях (разд. 8.2). Далее мы рассмотрим механизмы реакции и природу промежуточных соединений (разд. 8.3). Интересный вопрос о том, почему гидроперок-сидазы, по-видимому, всегда связывают протон одновременно с присоединением одноосновного аниона, будет обсуждаться в разд. [c.195]

Важную вспомогательную роль в образовании ферментно-субстратного комплекса играют ионы металла. В частности, присутствие ионов металла необходимо для проявления активности пептидаз. Карбоксипеп-тидаза, полученная из сока поджелудочной железы, содержит цинк. Цинк связан с белком относительно прочно и лишь медленно удаляется при диализе. Полученный после отделения цинка белок неактивен, но полностью восстанавливает активность при добавлении ионов цинка. Особенно интересно то, что в этом случае можно восстановить пептидаз-ную активность (по отношению к карбобензоксиглицил -фенилаланину) не только при помощи цинка, но и посредством ионов других металлов, причем кобальт и никель дают комплексы более активные, чем цинк, а марганец и железо — менее активные. По отношению к различным пептидным субстратам порядок расположения ионов по величинам активностей соответствующих комплексов также оказывается различным. Аналогичный случай мы наблюдали при исследовании модельных соединений, содержащих основания Шиффа, комплексносвязанные с различными металлами. [c.128]

Принцип матрицы в эволюции биокатализаторов сыграл и еще одну интересную роль. Ориентация молекул субстрата предполагает относительно большую жесткость ориентатора. В технических катализаторах молекулы органических соединений — углеводородов, спиртов, аминов и т. п. — укладываются на прокрустово ложе поверхности окислов или металлов. В бискатализе дело обстоит иначе. Здесь вопрос о том, что является матрицей, а что субстратом, иногда трудно решить, так как субстрат сам по себе способен видоизменять, даже создавать матрицу. Поддержание центра в собранном состоянии осуществляется в значительной мере за счет связывания его с субстратом таким образом, в данном случае субстрат способствует сохранению активного центра. Известно также, что связь с субстратом защищает белок фермента от денатурации. Здесь, следовательно, именно субстрат придает стабильность и жесткость структуре катализатора. [c.192]

Рассматривая вопрос питания в совокупности с процессами дыхания и отделений вообще и с явлениями органической теплоты, мы убедимся в непреложной истине образования большей части жира нгивотных из веществ сахаристых или крахмалистых. В процессе дыхания животное принимает в свои органы дыхания определенный объем атмосферного воздуха, кислород которого исчезает, а на место его выдьгхаются углекислота и водяной пар, азот же нри этом остается без изменения иногда азота выдыхается более, нежели сколько вдыхается, этот избыток его происходит от атмосферного воздуха, поступившего в тело другими путями, например принятого вместе с пищею. Объем извергнутой углекислоты для животных травоядных, получающих достаточное количество пищи, почти равен объему поглощенного кислорода для животных плотоядных первый значительно менее последнего, часто даже вдвое. Кровь приходит в органах дыхания в прикосновение с кислородом и соединяется с ним, отделяя углекислоту известно, что в высших, краснокровных животных цвет крови нри этом делается алее, следовательно, явно, что здесь происходит изменение в красильном веществе, которое находится только в шариках крови и содержит значительное количество железа в виде окиси. Хотя цвет красильного вещества и не зависит исключительно от этого металла,— ибо его можно отделить, и цвет вещества не уничтожится, а только сделается гораздо бурее,— однако же если примем во внимание, что окись железа легко восстанавливается в закись, которая имеет способность соединяться с углекислотою, что углекислая закись железа в прикосновении с кислородом легко превращается в окись при отделении углекислоты, что все вещества, имеющие сильное сродство с железом, изменяют быстро состав крови, так что она более не алеет в прикосновении с кислородом и поглощает его гораздо менее, то можем с достоверностью заключить, что железо, находящееся в шариках крови, сообщает им способность принимать кислород и разносить его к разным частям организма, досягаемым для артериальной крови. Нам известно, что эта способность принадлежит не только красильному веществу шариков крови, но и другим телам, составляющим главную массу шариков и, кроме того, находящимся в крови в растворенном состоянии. Именно, азотистые соединения фибрин и белок, особенно первый, имеют способность поглощать кислород и, соединяясь с ним, образуют степени окисления, которые мы находим в ложных плевах, в различных покровах животных, например, в роговых тканях, в волосах хрящ и клеевые ткани, происходящие из азотистых соединений крови, содержат также на определенное количество углерода более кислорода, нежели последние. [c.175]

Лредполагается, что в связывании принимает участие тирозин так, что молекула тестостерона располагается параллельно циклу тирозинового остатка, а группы СО или ОН тестостерона вступают во взаимодействие с фенольной группой. Степень специфичности при таких явлениях столь велика, что даже септические изомеры ингибиторов оказывают различное ингибирующее действие. Ионы металлов также присоединяются лишь к небольшому числу центров. Для сывороточного альбумина было найдено, что его молекула может связать восемь ионов кальция или магния или 16 ионов меди, причем энергия связывания каждого последующего иона меньше энергии связывания предыдущего, как это наблюдается в комплексных соединениях. Тот же белок может связать 24 молекулы фенилбутрата, 22 молекулы метилового оранжевого и т. д. [c.163]

В работе ферментных систем существенную роль играют ионы металлов. Вместе с тем удивительно мало число стабильных комплексных соединений металлов, прочно связанных с белковой частью фермента, которую удалось изолировать из биологических материалов. Это прежде всего металлопорфириновые комплексы, содержащие обширные л-электронные системы, обстоятельно исследованные рядом авторов (Л. А. Блюменфельд, Б. и А. Пюльман и др.). Металлопорфирины действительно вмонтированы , по выражению Болдуина, в белок и с трудом могут быть от него отделены. Зато число менее прочных комплексов, образуемых металлами со всевоз- [c.180]

После расщепления дисульфидных связей белок либо распадается на составляющие его цепи (подобно инсулину), либо разворачивается, образуя одну длинную цепь (подобно рибонуклеазе). Как известно, не все белки содержат цистин однако имеются и другие возможности сшивки цепей, например при помощи фосфо-эфирных связей. Кроме того, следует иметь в виду, что трехмерная структура белка, несомненно, приводит к взаимодействию боковых цепей аминокислот друг с другом или с какими-либо участками пептидной цепи. Важную роль в образовании уникальной структуры белка, обеспечивающей его биологическую функцию, играют прочно связанные с ним вещества небелковой природы, такие, как металлы, пигменты и сахара. Молекула гемоглобина человека состоит из четырех пептидных цепей (двух а- и двух -цепей), соединенных с четырьмя геминовыми группами, которые и являются переносчиками кислорода. Структуры обеих цепей гемоглобина (по Брауницеру и др. 1 ]) и миоглобина [2, 3] приведены на фиг. 50. Интересно, что, согласно недавно опубликованной структуре субъединицы белка вируса табачной мозаики [4], в цепи из 158 аминокислотных остатков отсутствуют поперечные связи (фиг. 51). [c.113]

Все ферменты (их известно свыше 800) ярляются белками с молекулярным весом от 10 тыс. до 1 млн. кислородных единиц. Среди них встречаются простые белки, а в ряде ферментов белок связан с низкомолекулярным органическим соединением кофер-ментом или с металлом. Для ферментов характерна обычно высокая избирательность действия каждый фермент катализирует только одну реакцию. Этим они отличаются от обычных химических катализаторов та же платина катализирует не только обра- [c.175]

Другой областью применения гель-хроматографии в биохимии является отделение белков от низкомолекулярных мешающих анализу примесей, например аминокислот, сахаров, стероидов или реагентов, используемых для химической модификации белка. Методом гель-хроматографии чаще всего удаляют реагенты, предназначенные для введения в белок радиоактивной и флуоресцентной меток. Гель-хроматография позволяет также быстрее и эффективнее, чем диализ, осуществить обессолива-ние или смену буфера, требуемые в определенных схемах фракционирования, а также удаление кофакторов и ингибиторов, используемых при изучении кинетики ферментативных реакций. Кроме того, с помощью этого метода можно изучать связывание белков с низкомолекулярными соединениями, например лекарственными веществами, ионами металлов и красителями [10]. Коэффициент распределения Ка некоего стандартного белка с из- [c.106]

Во-вторых, целый ряд самопроизвольных процессов протекает с увеличением внутренней энергии (А > 0). Сюда относятся, в частности, типичные реакции образования бионеорганических соединений альбумина (белок цлазмы крови) с ионами металлов, например Си + (рис. 1.5, б). [c.22]

Многие ферменты двухкомпонентны, они способны диссоциировать на белок и низкомолекулярные компоненты (простетическую группу, кофермент), без которых ферД1ентный белок недеятелен, особенно при биохимических превращениях, например при брожении, гликолизе, клеточном дыхании и т. д. Максимальная скорость превращений достигается при введении в систему недостающих в ней коферментов или металлов, а также некоторых соединений, которые участвуют в промежуточных реакциях при образовании субстратов, в переносе водорода, фосфатных, аминных и других групп. Так, например, активация углеводов при брожении под действием фосфата или АТФ состоит в образовании гексо офосфорных эфиров. Активация уксусной кислоты в клеточном обмене заключается в ее превращении в аистг л-КоА [c.244]

Металлопротеины. К металлопротеинам первой группы относятся биополимеры, содержащие помимо белка ионы одного или нескольких металлов. Типичным представителем таких соединений является ферри-тин — водорастворимый белок, сконцентрированный в печени и костном мозге и выполняющий роль депо железа. Ферритин содержит от 17 до 23 % железа в составе неорганического соединен (РеООН)8(РеООН2РОз), при этом ионы Ре " координационно связаны с атомами азота пептидных фрагментов. Вторая группа металлопротеинов представлена в основном металлозависимыми ферментами, активность которых определяется наличием в организме в достаточных количествах ионов ряда металлов (2п +, Mg , Мп " , Ка" и др.). [c.90]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология