Пептиды классификация

По месту образования гормоны разделяют на нейрогормоны, гормоны, секретируемые специальными железами, и тканевые гормоны. Классификация часто затруднена, так как не во всех случаях точно определены места образования и воздействия. Согласно общепринятому определению гормонов, вещества, которые, диффундируя, действуют вблизи места их образования, не должны называться гормонами, однако все же часто к гормонам относят нейротрансмиттеры (ацетилхолин, допамин, норадреналин, серотонин, гистамин, глутамат, глицин, -у-аминобутират, таурин, вещество Р и многие другие пептиды), а также модуляторы нейронной активности нейрогормонов [569]. Возможно, не будет ошибкой рассматривать классическую эндокринологию как одну из областей нейроэндокрииологии. Мозг уже характеризуется как высокоспециализированная эндокринная железа , ибо в общем нейротрансмиссия связана с секреторными процессами, в то время как электрическая передача нервных импульсов представляет собой исключительный случай. Несмотря на трудность четкого определения, все активные в отношении центральной нервной системы пептиды следует называть нейропептидами (разд. 2.3.3), при этом понятие нейрогормоны должно соответствовать действующей классификации гормонов. [c.233]

КЛАССИФИКАЦИЯ ПРОСТРАНСТВЕННЫХ СТРУКТУР ПЕПТИДОВ И БЕЛКОВ [c.221]

Пептиды часто являются гормонами. В отличие от глутатиона, пептидные гормоны выполняют более специфические функции. Классификацию гормонов проводят либо по месту их образования, либо по месту действия, т.е. по функции (табл. 3). [c.21]

ПЕПТИДЫ И БЕЛКИ. КЛАССИФИКАЦИЯ. ОБЩИЕ СВОЙСТВА [c.381]

На рис. 11.32, а приведена зависимость частот встречаемости различных форм основной цепи дипептидных фрагментов (не содержащих остатков Gly) от значений угла 0 в 50 глобулярных белках, трехмерные структуры которых найдены методом рентгеноструктурного анализа с хорошим разрешением ( 2,6 А). На рис. П.32, б приведены аналогичные данные для дипептидов, включающих хотя бы один остаток Gly. Кривые на обоих рисунках представляют собой огибающие вершины прямоугольников, ширина каждого из которых равна 20° в шкале 0, а высота - частоте встреч в структурах отобранных белков дипептидных фрагментов определенной формы с углами 0, попадающими в соответствующий 20-градусный интервал. Полученное распределение опытных величин (число их > 7000), очевидно, не может вызвать каких-либо сомнений в экспериментальной обоснованности классификации форм основной цепи дипептидных фрагментов на два типа - шейпы fue. Формы R-R, R-B и B-L составляют шейп /, а формы В-В, B-R и R-L - шейп е. Редко встречаемые в кристаллических структурах белков формы дипептидных участков L-R, L-B и L-L могут занимать промежуточное положение. Кривые на рис. 11.32 имеют несколько диффузный характер, что отражает, с одной стороны, действительный разброс значений угла 0 в структурах белков, т.е. конформационную свободу остатков, а с другой - экспериментальные ошибки в определении значений ф и V /, которые могут составить 10-15°. Однако несмотря на большую ширину полос, нельзя не заметить их дублетную, а в ряде случаев триплетную структуру. Это указывает на существование у всех форм основной цепи дипептидов двух или трех предпочтительных значений угла 0, обеспечивающих наиболее выгодные взаимные ориентации смежных остатков. Расстояния между максимумами полос распределения всех форм основной цепи равны 40-60°. Отмеченный опытный факт об относительной дискретности распределения значений угла 0 целесообразно учитывать в конформационном анализе пептидов и белков при выборе исходных для минимизации энергии структурных вариантов. [c.226]

Наконец, следует отметить еще одну важную особенность рассматриваемого метода конформационного анализа. Она явилась прямым результатом исследования простейших пептидов и заключается в создании структурной классификации аминокислотных последовательностей, охватывающей все многообразие пространственных форм и обоснованной экспериментально и теоретически. Главная ценность разделения пептидных структур на конформации, формы и шейпы состоит во впервые появившейся возможности перейти от необходимости анализа всех комбинаций низкоэнергетических конформаций свободных аминокислотных остатков, образующих данный пептид (их количество превышает 10", где п - число остатков в цепи), к анализу отдельных представителей, дающих объективную информацию о конформационных вариантах больших таксономических групп. [c.250]

Иерархический характер классификации пространственного строения пептидов (см.гл. 7) позволяет разделить обратную задачу на три ступени в соответствии с их структурной градацией на шейпы, формы и конформации. Благодаря этому поиск решения задачи может строиться путем последовательной конкретизации искомой пространственной структуры [c.547]

Рассмотрен подход к решению обратной структурной задачи, основанный на физической конформационной теории природных пептидов и белков, прежде всего оценке особой роли ближних взаимодействий в их структурной организации и использовании классификации пептидных структур на шейпы, формы и конформации. Показано, что можно добиться целенаправленного и контролируемого изменения структуры пептида за счет ближних взаимодействий простыми средствами, выработанными в процессе эволюции органического мира. Изложенный в книге подход к решению обратной задачи позволяет заранее, еще до синтеза и биологических испытаний целенаправленно конструировать модели искусственных аналогов, пространственные структуры которых отвечают низкоэнергетическим и физиологически активным конформационным состояниям природного пептида. Возможности теоретического моделирования искусственных аналогов продемонстрированы на конкретных примерах. Полученные результаты подтверждают необходимость его использования в изучении молекулярных механизмов функционирования пептидных гормонов, катализа ферментов, взаимодействий антител с антигенами и т.п. (см. гл. 17). [c.590]

При обсуждении важнейших биологически активных пептидных гормонов и токсинов рассмотрены также гормоны и токсины белкового характера. Отмечено возросшее количество работ, посвященных гормонам гипоталамуса и других нейропептидов, например эндорфина. Затронуты также и некоторые иммунологически интересные пептиды. Предлагаемая классификация пептидных антибиотиков основана на принципе главного действия. [c.7]

Ввиду многообразия пептидов и белков существует несколько подходов к их классификации. Их можно классифицировать по биологическим функциям, составу, пространственному строению. Важнейшие биологические функции белков перечислены в начале данной главы. [c.376]

В книге рассмотрены особенности фрагментации под электронным ударом некоторых классов органических соединений с указанием диагностических признаков, позволяющих установить строение по масс-спектрам. Особо отмечены перегруппировочные процессы, осложняющие классификацию, систематизацию и обработку масс-спектров на электронно-вычислительных машинах. Высокую практическую ценность представляет разбор нескольких примеров установления структуры, включающих сложные органические, металлоорганические и природные соединения (пептиды). [c.8]

Между белками и пептидами трудно провести четкую границу. Согласно одному из возможных способов классификации, белками называют только те соединения, молекулярная масса которых превышает 10 ООО. Классификация может также основываться на различиях в физических свойствах при учете, в частности, гидратации и конформационных отношений. Встречающиеся в природе пептиды имеют сравнительно короткие подвижные цепи, и хотя они гидратируются в водных растворах, этот процесс обратим в то же время в белках содержатся очень длинные цепи, которые могут быть свернуты и изогнуты самыми различными способами. Молекулы воды при этом заполняют промежутки между цепями. При нагревании или под действием органических растворителей солей и т. д. молекулы белка претерпевают более или менее необратимые изменения, называемые денатурацией при этом изменяются как конформационные отношения в цепях, так и степень гидратации. Результатом обычно оказывается понижение растворимости и потеря способности к кристаллизации. [c.115]

Многие из найденных в животном и растительном царстве токсических веществ являются белками или пептидами. В течение последних лет некоторые из них удалось выделить в кристаллическом виде. Свойства этих токсинов сильно варьируют в зависимости от материала, из которого они получены. Поэтому при классификации токсинов целесообразно принимать во внп,-мание не только их состав, но и происхождение. [c.355]

В исследованиях природных соединений классификация, основанная на определенных функциональных группах, слишком сложна и, как правило, важнее установить особенности того или иного вещества, поскольку принадлежность его к определенному классу обычно заранее известна (например, алкалоиды, терпены, стероиды, сахара, пептиды). При интерпретации масс-спектров удобно классифицировать их в соответствии с этими классами веществ и использовать затем стандартные спектры для идентификации новых соединений. Наиболее успешными были попытки применения масс-спектрометрии для установления структуры пептидов и алкалоидов [2, 16, 142, 143]. Многие исследования посвящены корреляции масс-спектров и молекулярной структуры более специфических групп природных соединений [135]. [c.54]

Простые белки представляют собой бесцветные соединения, не имеющие ни вкуса, ни запаха. Протеозы, пептоны и пептиды могут иметь горький вкус. Хромопротеины окрашены. Растворимость белков была указана при их классификации. Белки при взбалтывании в воде образуют пену. Некоторые белки (пепсин, яичный альбумин) могут быть получены в кристаллическом виде, но большинство белков представляет собой аморфные вещества, не имеющие определенных температур плавления и кипения. В изоэлектрической точке белки обладают минимальной электропроводностью и вязкостью. [c.290]

Протеолитические ферменты катализируют гидролиз пептидных связей. Эти ферменты обычно подразделяют на два класса протеиназы (гидролизующие белки) и пептидазы (гидроли--зующие пептиды). Классификация эта, однако, не отличается строгостью, так как протеиназы способны расщеплять некоторые пептиды, а многие пептидазы действуют также на белки. Например, аминопептидазы разрушают полипептидные цепи путем последовательного отщепления N-концевой аминокислоты эта реакция может повторяться до тех пор, пока ббльшая часть белковой молекулы не разрушится. Кар-боксипентидазы осуществляют ступенчатое расщепление пептидов и белков, начиная с С-концевой аминокислоты. Известны, однако, некоторые пептидазы, которые действуют только на пептиды. Так, например, дипептидазы специфически гидролизуют дипептиды. Дипептидазы и аминопептидазы обнаружены у высших растений [9, 35]. Поскольку гидролитические ферменты распространены чрезвычайно широко, кажется вероятным, что систематические ноиски позволят обнаружить в растительных тканях целый ряд других пептидаз. [c.202]

Частичное упорядочивание, к которому приводит наш теоретико-графовый анализ, позволяет расположить структуры в соответствии с выбранными стандартами. Примерами являются сравнение дофаминов [9], обсуждение бензморфанов [10] и даже попытка установить связь с активностями небольших пептидов [11]. Совсем недавно последовательности цепей были использованы при разработке метода неэмпирического распознавания образов для классификации лекарственных препаратов, обладающих высокой активностью и различных по действию, — метода, в котором полностью отсутствует какая-либо подгонка параметров [12]. Послед- [c.223]

По числу аминокислот, содержащихся в пептиде, различают ди-, три-, тетра-, пента-,. .., окта-, нона-, декапептиды и т. д. Чтобы избежать проблемы, связанной с греческой нумерацией длинноцепочечных пептидов, Бо-дански предложил количество аминокислотных остатков пептида обозначать арабской цифрой и помещать перед словом пептид . Например, 7-пептид вместо гептапептид, 10-пептид вместо декапептид. Пептиды, в молекулах которых меньше десяти аминокислотных остатков, формально относятся к олигопептидам, пептиды, построенные из большего числа аминокислотных остатков (до - 100),— к полипептидам. Различие между полипептидами и белками (макропептидами) чрезвычайно проблематично. Исторически сложилось так, что границей между полипептидами и белками считают соединения с молекулярной массой -10 ООО, т. е. состоящие примерно из 100 остатков аминокислот. Такой принцип классификации основан на способности к диализу через природные мембраны. [c.84]

Описанный способ не является универсально применимым, поэтому для защиты карбоксильной функции аминокислоты (или пептида), подлежащей-ацилированию, необходимо применять обратимо отщепляемые группировки. Для этой цели в первую очередь подходят различного типа эфиры. Амидные группы служат, как правило, достаточной защитой, если входят в состав растущего пептида. Для улучшения растворимости амидов пептидов в органических растворителях нужно блокировать амидную группу. Следует различать карбоксизашитные группы, которые по окончании синтеза пептида или пептидного фрагмента снимаются с регенерацией свободной карбоксильной группы и такие, которые после получения фрагмента либо прямо, либо после соответствующей обработки превращаются в группы, способные к дальнейшему аминолнзу. Эти защиты названы Вюншем [125] ка.к истинные, или потенциально активные, карбоксизащитные группы. Принята следующая классификация защитных групп [c.116]

Другим возможным способом классификации является систематизация по типам полимерных носителей реакционноспособных групп. Особую важность при этом приобретает вопрос активации полимеров. В предыдущем разделе были подробно рассмотрены методы введения различных реакционноспособных групп в полимерные структуры. Приведенные примеры можно обобщить в виде схем для наиболее распространенных полимеров. На рис. 2.3 приводятся данные по полимерным реакциям таких распространенных и стабильных материалов, как полиэтилен и полипропилен. Эти полимеры практически не участвуют ни в каких ионных реакциях, число вводимых в них активных групп обычно незначительно. Как правило, модифицированные структуры очень устойчивы и имеют гидрофобный характер. Однако даже такой чрезвычайно стабильный промышленный пластик, как полипропилен, может быть использован в качестве полимера-носителя в очень тонких реакциях (например, в фиксации ферментов). Модификацию полиэтилена и полипропилена можно осуществлять непосредственно в процессе переработки, поскольку многие технологические процессы (формование волокон, пленкообразование) проводятся из расплава, что создает богатые возможности для введения других активных мономеров, получения привитых и блок-сополимеров и т. д. Сшитый сополимер стирола и дивинилбензола может подвергаться различным химическим превращениям (рис. 2.4). Эти материалы будут подробнее рассмотрены в разд. В.З, посвященном полимерным реагентам. Введение групп типа ЗОзН придает полистиролу гидрофильность и позволяет получить растворимый полимер, однако, если такие группы вводятся в сшитый полимер, реакция протекает в очень неоднородных условиях и число присоединенных групп сильно зависит от размера частиц, их пористости, состояния поверхности и т. д. Очевидно, что в процессах ионообмена выгодно иметь возможно большее число таких групп. Для получения большей ионообменной емкости необходимо вводить группы —80 зН и —Ы КзХ почти в каждое фенильное ядро. При использовании полистирола в качестве носителя (при твердофазном синтезе пептидов, ферментативном катализе, катализе переходными металлами и т. д.) требуется, чтобы количество введенных групп превышало 10%. Химическая модификация полистирола (рис. 2.4) может быть осуществлена [c.44]

Используя данные по избыточным термодинамическим свойствам (теплоемкостным, объемным, энтальпийным) [26, 27] и учитывая вышеприведенные соотношения, можно сделать выводы о преобладании гидрофобных или гидрофильных эффектов для различных пептидов и предложить следующую их классификацию для взаимодействия растворенное вещество-растворенное вещество [c.194]

Решающую роль в создании количественного метода сыграли положения о гармонии всех внутриостаточных и межостаточных взаимодействий и их преобладающем энергетическом влиянии над взаимодействиями белковой цепи с молекулами и ионами окружающей среды. Одно из этих положений позволило разделить проблему структурной организации белка на три менее громоздкие и поддающиеся последовательному решению частные проблемы ближних, средних и дальних взаимодействий. В результате специально разработанной классификации пептидных структур на конформации, формы и шейпы стало возможным получение достоверных количественных данных о конфор-мационных состояниях целых наборов структурных вариантов различных таксономических групп, ограничившись детальным анализом их отдельных представителей. Классификация настолько сократила объем вычислительных работ, что сделала реальным расчет трехмерных структур бе лков, на первых порах низкомолекулярных. Изложенные в книге результаты априорных расчетов структур трипсинового ингибитора, сложного фрагмента нейротоксина II и большого числа олигопептидов, состоящих из десятков аминокислотных остатков, свидетельствуют об адекватном отражении предложенными теориями (бифуркационной и физической) структурной самоорганизации белков и пептидов и реальности предсказания их нативных конформаций. [c.8]

Однако самым существенным результатом изучения конформационных возможностей простейших пептидов, сконцентрировавшим в себе основ- (е выводы и установившим их прямую связь с обилием, по существу, укак еще не систематизированных фактов о трехмерных структурах пков. явилось создание структурной классификации пептидов. Во многих доследованиях, особенно связанных с анализом большого числа вариантов сложной многоступенчатой процедурой, классификация играет важную, если не решающую роль. Ее значение не ограничивается только объеди-аением всех объектов исследования и наведением среди них опреде-geHHoro порядка. [c.223]

Пространственная классификация пептидных структур по конформациям, формам и шейпам построена по принципу "дерева". Все конформации делятся по формам основной цепи, а формы - по шейпам. Количество форм в каждом шейпе определяется числом возможных комбинаций R-. В-, L- и Н-формы остатков. Число конформаций каждой формы зависит от природы остатка. Все возможные формы основной цепи и шейпы пептидного скелета предполагаются равноценными. Предпо ггительность некоторых из них выявляется только в результате конформационного анализа, т.е. опробования на конкретной аминокислотной последовательности. В описанной структурной классификации возможна энергетическая дифференциация пространственного строения пептида на трех уровнях - шейпа, формы и конформации. [c.224]

В представленном в этом разделе кратком описании расчетных методов нашли отражение основные тенденции развития конформационного анализа пептидов и белков в последнее время. Несмотря на многочисленность и видимое разнообразие новых теоретических разработок, их сближает ряд общих черт принципиального характера, причем тех же самых, что были присущи предшествующим теоретико-методологическим исследованиям. Отмечу лишь три таких особенности. Во-первых, практически все предложенные методы расчета исходят из предположения, что нативная трехмерная структура белка имеет самую низкую внутреннюю энергию. Поэтому конечная цель каждого метода состоит в установлении глобальной конформации молекулы по известной аминокислотной последовательности. Такое предположение, сформулированное более 40 лет назад, до сих пор не встретило каких-либо противоречий со стороны экспериментальных фактов и, следовательно, может считаться оправданным. Во-вторых, в последние годы, как и ранее, во всех случаях предпринимались попытки подойти к расчету глобальной конформации белка путем усовершенствования предсказательных алгоритмов, процедур минимизации и вычислительной техники. Надежды на решение структурной проблемы по-прежнему связываются не с более глубоким проникновением в молекулярную физику белка и разработкой соответствующих теорий, а главным образом с достижением в области методологии теоретического конформационного анализа и развитием компьютерной аппаратуры. Между тем такой подход в принципе не может привести к априорному расчету глобальной конформации белка. В разделе 2.1 уже указывалось, что перебор со скоростью вращательной флуктуации (10 с) всех мыслимых конформационных состояний даже у низкомолекулярной белковой цепи (< 100 остатков) занял бы не менее 10 лет. Следовательно, при беспорядочно-поисковом механизме сборка белка как в условиях in vivo в процессе рибосомного синтеза, так и в условиях in vitro в процессе ренатурации не может осуществляться через селекцию конформации всех локальных минимумов потенциальной поверхности. Реальные же возможности самых совершенных современных методов расчета ограничены независимым анализом тетра- и пентапептидов, рассчитанных четверть века назад. Ни один из существующих теоретических методов не в состоянии проводить конформационный анализ сложных олигопептидов, а тем более белков, без привлечения дополнительной информации - результатов прямого эксперимента, касающегося исследуемого объекта, или статистической обработки имеющихся структурных данных. В-третьих для всех предложенных методов расчета характерно отсутствие классификации пептидных структур, оправданной с физической точки зрения и [c.246]

Научный уровень отдельного исследования, как и целых областей естественнонаучных знаний, имеющих дело с множеством объектов или явлений, единичный анализ каждого из которых практически невозможен, определяется состоянием классификации изучаемых объектов или явлений, и не просто классификации, а естественной классификации, т.е. выполненной по совокупности самых существенных, внутренних признаков. К такому типу исследований, безусловно, принадлежит конформационный анализ пептидов и белков. Характерной особенностью всех рассматриваемых работ (см. табл. Ш.ЗЗ) является отсутствие какой-либо классификации конформационных состояний молекул этого класса, не говоря уже о такой, которая была бы обоснована с физической точки зрения и охватывала бы все возможные структурные варианты, систематизированные в соответствии с субординационными взаимоотношениями по таксономическим категориям. Отсутствие структурной классификации может служить объективным признаком принадлежности изучаемых соединений к чисто случайным образованиям (статистическому клубку) или непонимания самых существенных свойств их пространственной организации. Поскольку первое исключено, то справедливо альтернативное предположение. В этом причина того, что выполненные расчеты не гарантированы ни от случайных пропусков, ни от неправильных оценок получаемых результатов. Без структурной классификации, четко сформулированных принципов общей теории и физической модели (также отсутствующих в обсуждаемых работах) невозможен объективный выбор конформационных состояний. Все оценки оптимальных конформаций в расчетах Галактионова, Шераги, Де-Коэна и их сотрудников вьшолнены на основе относительных величин общей энергии, без количественного анализа вкладов от отдельных внутри- и межостаточных взаимодействий в структурных вариантах всевозможных форм различных типов. [c.401]

В четвертом издании сохранены методические принципы и классификация по структуре углеродного скелета. Внесены некоторые изменения в последовательность изложения так, в I части рассматриваются не только ациклические, но и алициклические углеводороды, а затем их производные. Целесообразность изучения особенностей образования карбоциклов, теории напряжения, конформаций циклогексанового кольца, геометрической изомерии замещенных циклов и т. п. до рассмотрения ангидридов дикарбо-новых кислот, циклических форм моносахаридов, а также циклических эфиров и амидов, соответственно, гидрокси- и аминокислот и т. п. очевидна , а свойства функциональных групп в ациклических и алициклическнх соединениях достаточно сходны. Во II части описаны ароматические карбоциклы (арены) и их производные. Это дает возможность более четко выделить особенности ароматической группировки бензольного кольца и ее влияния на связанные с ней функциональные группы. Амиды карбоновых кислот рассматриваются в гл. XII в сопоставлении с аминокислотами, пептидами, белками. После углеводов выделена самостоятельная гл. X — Терпены, каротиноиды и стероиды. В гл. VII раздел о жирах дополнен общими представлениями о липидах и, в частности, характеристикой фосфатидов. В книге расширены представления о способах разрыва ковалентных связей, о механизмах реакций замещения и присоединения. [c.4]

Рассматриваемый в этой главе метод решения обратной структурной задачи [26, 367] строится на общих принципах количественной конформационной теории пептидов и белков (см. гл. 2), учете особой роли ближних взаимодействий в пространственной организации эволюционно отобранных аминокислотных последовательностей (см. гл. 5) и на использовании естественной классификации пептидных и пространственных ртруктур (см. гл. 7). Ближние взаимодействия обладают одним, важным для решения обратной структурной задачи свойством, отсутствующим у средних и дальних взаимодействий. Основополагающее положение физической теории структурной организации белков, согласующееся с экспериментом и подтвержденное результатами расчета конкретных объектов, состоит в том, что реализующиеся в биологических условиях у пептидов и белков пространственные формы всех остатков отвечают наиболее выгодным конформациям свободных монопептидов (см., например, рис. 11.23 и [c.547]

Рациональность подхода к классификации лекарственных форм в зависимости от пути введения и терапевтического назначения подтверждается появлением новых лекарственных форм, которые по традиционным принципам трудно отнести к какой-либо определенной грзт-пе. Это лекарственные формы, предназначенные для доставки лекарственных веществ, главным образом пептидов, через слизистые оболочтси ротовой полости и носа защечные и подъязычные таблетки, адгезивные пластыри и аэрозоли, съедобные аэрозольные пенообразующие композиции для жирорастворимых лекарств как альтернатива твердым лекарственным и жидким препаратам, требующим коррекции вкуса липосомы с инкапсулированными в них гаптэнами, которые выступают в роли синтетической вакцины, индуцирующей выработку специфических антител [6]. [c.290]

В международной системе классификации ферменты в соответствие с их функцией подразделяют на следующие группы о к с и -доредуктазы, катализирующие окислительно-восстановительные реакции и действующие на спиртовые гидроксильные группы, кетогруппы, двойные связи, связи С=М и т. д. тр а н с -ф е р а 3 ы, катализирующие перенос функциональных групп, таких, как С -группы, альдегидные, кетонные, ацильные, глико-зильные группы и т. д. гидролазы, способствующие гидролитическому расщеплению сложных эфиров, гликозидов, пептидов и т. д. л и а 3 ы, способствующие присоединению к двойным связям С=С, С=0 и С= К изомеразы, катализирующие реакции изомеризации л и г а з ы, влияющие на образование новых связей при отщеплении АТФ. [c.300]

Основная область научных исследований — химия белка. Разработал (1920—1930) методы получения пептидов, в частности ами-нолизом азлактонов аминокислотами или их эфирами (реакция Бергманна). Открыл (1926) реакцию циклизации К-галогенацил-аминокислот с одновременным де-галогенированием при нагревании с уксусным ангидридом в пиридине с образованием азлакюнов (реакция Бергманна). Установил (1928) способность натрия и лития присоединяться к многоядерным ароматическим углеводородам. Совместно с Л. Зервасом предложил (1932—1936) способы получения исходных производных аминокислот, в частности способ создания К-карбоксипроизводных. Провел цикл исследований, посвященных протеолитическим ферментам и положенных в основу современной классификации последних. Открыл (1934) реакцию определения С-концевой аминокислоты в пептидах через соответствующие альдегиды, полученные превращением пептида в азид, затем в карбобенз-оксипроизводное с последующими гидрированием и гидролизом (карбобензокси-метод, или реакция Бергманна). Издал труды Э. Г. Фи- [c.50]

Прежде чем перейти к классификации ферментов, посмотрим, из чего складывается название фермента. Большинство нз них оканчивается на -аза (например, мальтаза, оксидаза, зстераза пептидаза, трансфераза). Корень слов соответствует либо суб страту, на который действует данный фермент, либо реакции которую он катализирует. Например, мальтаза — фермент, дей ствующий на мальтозу. Оксидаза — фермент, катализирующий биологическое окисление. Эстеразы действуют на эфиры ester) пептидазы — на пептиды. Трансферазы — ферменты, осуществляющие перенос определенных групп или радикалов от одного субстрата к другому. Наименования некоторых пищеварительных ферментов (например, пепсин, трипсин, реннин) составляют исключение из этого правила. [c.355]

ПЛАЗМИН (фибринолизин) — фермент, катализирующий гидролитич. расщепление фибрина, приводящее к растворению (ф и б р и н о л и з у) кровяного сгустка (тромба) относится к подклассу иептидо-гидролаз систематич. шифр 3.4.4.14 (см. Номенклатура и классификация ферментов). Действие П. направлено гл. обр. на пептидные связи, образованные остатками L-аргинипа и L-лизипа. Помимо фибрина, П. может гидролизовать и другие белки, в частности казеин, -лактоглобулин, желатину, фибриноген, а также пизкомолекуляриые синтетич. пептиды и эфиры L-аргинина и L-лизина. Физиологич. роль П. состоит в предотвращении роста и последующем растворении тромбов, образующихся в сосудах нри их повреждениях, а также при ряде заболеваний (тромбозы). [c.22]

Хотя введение термина депсипептиды нарушает классификацию пептидов (гомомерные и гетеромерные пептиды), его целесообразность обусловлена близостью экспериментальных проблем, возникающих при синтезе 0-пептидов и пептолидов. [c.365]

Так, например, трипсин расщепляет быстрее метиловый эфир бензоиларгинина, чем амид бензоиларгинина [24], а карбоксипептидаза расщепляет с одинаковой скоростью как гиппурил-фенилмолочную кислоту, так и пептид гиппурилфенилаланин [25], Эти опыты сильно поколебали основы классификации ферментов. Поскольку мы не можем классифицировать ферменты иначе, как по их действию на определенные субстраты, мы подразделяем их в зависимости от субстратов на протеазы, эсте-разы, карбогидразы и т. д. Если, однако, трипсин и карбоксипептидаза способны расщеплять эфирные связи и если это расщепление протекает с большей скоростью, чем расщепление соответствующих пептидов, то следует отвергнуть представление о том, что специфичность ферментов характеризуется только типом расщепляемых связей. [c.279]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология