Пространственная конфигурация белковых молекул

Пространственная конфигурация белковой молекулы, напоминающая спираль, образуется благодаря многочисленным водородным связям между группами —СО— и —ЫН— (рис. 2). Такая структура белка называется вторичной. [c.19]

Все эти связи в общем довольно слабы, но их совместное действие приводит к стабилизации очень сложной пространственной конфигурации белка. Эти особенности структуры белка обуславливают химический прихотливый рельеф поверхности его гигантской молекулы. Группы атомов, находящиеся на большом расстоянии в полипептидной цепи, оказываются сближенными. Возникающие при этом комбинации аминокислотных остатков в большем числе случаев действуют как каталитически активные центры. Явление это настолько распространено, что некоторые биохимики вообще всякий белок считают каталитически активным. [c.162]

В области химии белка этот переход был связан, в первую очередь, с двумя направлениями с разработкой первых структурных формул белковых веществ методами органической химии и с развитием представлений о пространственной конфигурации белковых молекул. [c.39]

Четвертичная структура. Под четвертичной структурой подразумевается еще более сложная пространственная конфигурация, когда молекула белка состоит из субъединиц, каждая из которых имеет третичную структуру. Белковые субъединицы являются как бы кирпичиками , из которых образуется более крупная компактная глобула. Некоторые белки с большим молекулярным весом при определенных условиях обладают способностью диссоциировать и распадаться на более мелкие субмолекулы и снова соединяться, восстанавливать первоначальную, сложную молекулу. [c.44]

Белки в природе представлены очень большим разнообразием структур в зависимости от организации молекулярных цепей на четырех уровнях. Линейная последовательность аминокислот, составляющая полипептидную цепь, образует первичную структуру. Аминокислотный состав, число и последовательность аминокислот, а также молекулярная масса цепи характеризуют эту первичную структуру и обусловливают не только другие степени организации, но физико-химические свойства белка. Образование водородных связей между кислородом карбонильной группы и водородом МН-группы в различных пептидных связях предопределяет вторичную структуру. Установление этих внутри- или межмолекулярных водородных связей приводит к возникновению трех типов вторичной структуры а-спираль, Р-структура в виде складчатого листка или тройная спираль типа коллагена. В зависимости от характера белков в основном образуются вторичные структуры одного или другого вида. Однако некоторые белки могут переходить из одной структуры в другую в зависимости от условий, в которых они оказываются, либо образовывать смесь частей в виде упорядоченных а- и Р-структур и неорганизованных частей, называемых статистическими клубками. Между боковыми цепями аминокислот, составляющими полипептидную цепь, устанавливаются взаимодействия ковалентного характера (дисульфидные связи) или нековалентные (водородные связи, электростатические или гидрофобные взаимодействия). Они придают белковым молекулам трехмерную организацию, называемую третичной структурой. Наконец, высшая степень организации может быть достигнута нековалентным связыванием нескольких полипептидных цепей, что приводит к образованию структуры, называемой четвертичной. Многие белки имеют пространственную конфигурацию сферического типа и называются глобулярными. В противоположность этому некоторые белки обладают продольно-ориентированной структурой и называются фибриллярными. Натуральные волокнистые [c.531]

Рассмотренная проблема связана исключительно с дивергенцией гомологичных белков. Каково бы ни было отношение к концепции нейтральной эволюции, факт значительной изменчивости первичной структуры и консервативность третичной структуры, или пространственной конфигурации белковой молекулы, указывает на то, что новые гены и новые белки не могут возникать только за счет замен оснований и аминокислотных остатков. [c.490]

Рентгенографическим методом были определены межатомные расстояния и валентные углы в молекулах полипептидов и на этой основе построена пространственная модель белков. В 1951 г. Л. Полинг выдвинул в качестве модели пространственного строения белковой молекулы а-спираль , в которой полипептидную цепь надо представлять себе в виде нити, обвивающей поверхность цилиндра, причем звенья соседних витков соединяются между собой водородными связями между группами ЫН и СО. Это не единственная возможная конфигурация для белковых молекул. [c.344]

Все белки являются полипептидами, однако не каждый полипептид является белком. В настоящее время принято считать, что белками являются только такие полипептиды, для которых характерны определенная, свойственная данному белку последовательность чередования аминокислотных остатков (первичная структура белка) и специфическая пространственная конфигурация полипептидной цепочки (вторичная структура белка). Эти две важнейшие характеристики белковой молекулы обусловливают биологическую роль данного белка в живом организме. Считается, что в определенных условиях (pH среды, концентрация попов и т. д.) вторичная структура белка однозначно определяется его первичной структурой. [c.436]

В соответствии с пространственной конфигурацией молекулы белков их принято разделять на фибриллярные, в которых молекулы вытянуты в виде волокна, и глобулярные, в которых молекулы представляют сферические образования [c.435]

При эмпирическом подходе и обсуждении пространственного строения белковых молекул речь всегда идет лишь о конфигурации полипептидной цепи при полном игнорировании конформационных возможностей боковых цепей аминокислотных остатков. Между тем, именно взаимодействия боковых цепей, в которые входят около двух третей атомов молекулы белка, ответственны в наибольшей степени за стабилизацию и уникальные физические и биохимические свойства нативной конформации природной гетерогенной аминокислотной последовательности. В силу этого обстоятельства на локальных участках белковой цепи в зависимости от аминокислотного порядка возможна реализация самых разнообразных структур, причем, главным образом, нерегулярных. Представление о том, что у гетерогенной последовательности наиболее компактными, энергетически предпочтительными во всех случаях оказываются только структуры с регулярной основной цепью, не подкрепляется физическими соображениями общего характера, противоречит экспериментальным данным и результатам теоретического анализа. У белков с нерегулярным расположением вдоль цепи боковых радикалов пространственные структуры с регулярными формами основной цепи, очевидно, не могут во всех случаях обеспечить максимальное число эффективных внутримолекулярных контактов, а поэтому не могут быть всегда самыми стабильными. [c.80]

Понятно, что первые исследователи были приведены в замешательство открытием, каких размеров может достигать полипептид-ная цепь в некоторых белках, согласно оценкам их молекулярной массы. Некоторые авторы [3] пришли к заключению, что имеющаяся конфигурация действует таким образом, что помогает молекуле гораздо сильней уплотниться, чем это можно было ожидать на основании простейших и наиболее очевидных предположений . Большие успехи в исследовании биополимеров, таких как белки н нуклеиновые кислоты, а также становление молекулярной биологии в значительной степени произошли в результате понимания того факта, что такие ограничения, накладываемые на форму и размер частиц, действительно существуют. Определение точной пространственной структуры белков с помощью кристаллографической техники и в ряде случаев исследования, которые показали дискретные изменения в конформации белков, когда они вступали в [c.219]

Природные белковые тела наделены определенной, строго заданной пространственной конфигурацией и обладают рядом характерных физико-хими-ческих и биологических свойств при физиологических значениях температуры и pH среды. Под влиянием различных физических и химических факторов белки подвергаются свертыванию и выпадают в осадок, теряя нативные свойства. Таким образом, под денатурацией следует понимать нарушение общего плана уникальной структуры нативной молекулы белка, преимущественно ее третичной структуры, приводящее к потере характерных для нее свойств (растворимость, электрофоретическая подвижность, биологическая активность и т.д.). Большинство белков денатурирует при нагревании их растворов выше 50—60°С. [c.47]

Даже если предположить, что белковая молекула представляет собой длинное, нитевидное образование (пространственная конфигурация которого может принимать самую причудливую форму), трудно себе представить какую-либо упорядоченность в белковой системе. Однако фотография кристаллического растительного белка, полученная с помощью электронного микроскопа (фиг. 81), дает основание полагать, что по крайней мере некоторые, а вероятно большинство белков, могут каким-то образом существовать в совершенно определенных конформациях, или формах. Именно вторичная структура белка дает возможность образовывать такие уникальные формы белковой молекулы. [c.314]

Таким образом, в фермент-субстратном комплексе происходит пространственная деформация и возникает напряжение определенных валентных связей как в молекуле субстрата, так и в активном центре белка изменяются распределения электронных плотностей и, соответственно, происходит поляризация некоторых связей. Эти эффекты возникают именно по причине неполного стерического соответствия между контактирующими группами активного центра и молекулы субстрата помогают этому внешние воздействия, влияющие на комплекс совместно (кооперативно). Деформация и поляризация основных ковалентных связей приводит к тому, что барьер активации в переходном состоянии преодолевается гораздо легче. Наличие разнообразных флуктуаций в электронной и пространственной конфигурациях ферментного белка увеличивает вероятность формирования активированного комплекса, а это соответствует возрастанию абсолютной скорости происходящей реакции. [c.81]

С—N—. Они образуют полипептидные цепи и циклы, которые в свою очередь тоже соединяются между собой, образуя определенную пространственную конфигурацию и упаковку молекулы белка. [c.5]

Целый ряд факторов (действие сильных кислот и щелочей, солей тяжелых металлов, нагревание, механическое воздействие) приводит к нарушению конфигурации белковой молекулы — ее вторичной и третичной структуры. При этом изменяется пространственная форма, и белок утрачивает свойственные ему биологические функции. Примером денатурации белка служит варка яиц, створаживание молока (белка казеина), приготовление пищи и т. д. Сильное нагревание приводит не только к денатурации, но я к разрушению белка с выделением летучих продуктов, обладающих запахом жженых перьев. По такому запаху распознают наличие шерстяной нити в ткани. [c.313]

Вследствие крайней сложности белкового набора, синтезируемого клетками млекопитающих, изучение всей проблемы на молекулярном уровне требует много времени и часто приводит к неоднозначным результатам. Практически очень интересной кажется область иммунологических исследований изучается реакция многоклеточных систем на введение чужеродных тел-антигенов. Антигены — это, как правило, макромолекулы-белки или полисахариды попадая в организм, они вызывают образование особых плазматических клеток, синтезирующих антитела. Антитела, покинув клетку, вступают в контакт с антигеном. Антитела имеют в молекуле две точки одна специфична и в отношении химической природы, и в отношении пространственной конфигурации, а другая сходна у различных антител. Антитела соединяются с антигеном, и продукт реакции выводится из организма особыми клетками, поглощающими весь возникший комплекс антиген — антитело. Вероятно, появление антигена стимулирует образование плазматических клеток из каких-то предшественников и затем вызывает синтез специфической м-РНК, на которой и получается белок, рассчитанный на захват данного антигена. [c.214]

По-видимому, замещения подобными аминокислотными остатками имеют место в участках полипептидной цепи, играющих решающую роль в определении третичной структуры, в то время как совершенно отличные замещения происходят в местах, несущественных для определения конформации белковой молекулы. Для этих белков характерна также различная последовательность аминокислот вблизи гема, между двумя цистеиновыми остатками это может означать, что для свойств данных гемопротеидов большее значение имеет общая пространственная конфигурация полипептидной цепи в области гема, а не природа отдельных аминокислотных остатков. [c.162]

Для изучения пространственной конфигурации полипептидных цепей широко пользуются физическими методами исследования, в особенности рентгеноструктурным анализом. Для облегчения задачи расшифровки рентгенограмм в определенные участки молекулы белка в таких случаях часто вводят легко распознаваемые атомы, как атомы ртути, серебра и др. [c.310]

Белок может денатурировать. При этом изменяется пространственная конфигурация молекулы белка, но не происходит ни образования, ни разрыва первичных межатомных связей. Весьма вероятно, что всякое взаимодействие белка с поверхностноактивным веществом влечет за собой его денатурацию в той или иной степени. [c.261]

Определение кристаллической структуры аминокислот и аналогичных веществ дает данные об атомных расстояниях и валентных углах в молекулах этих веществ, а также о межмолекулярных силах, которые определяют характерное расположение молекул внутри данного кристалла. Эти результаты составляют экспериментальную базу расчетов, определяющих расположение углерода, азота и кислорода вдоль полипептидной цепи белков они же являются экспериментальной основой при рассмотрении межмолекулярных взаимодействий между соседними молекулами белка и возможности той пространственной конфигурации, которую можно предполагать в твердом белке. [c.302]

Во-вторых, общая конформация полипептидной цепи в очень большой степени зависит также от природы боковых цепей аминокислот. В связи с влиянием на третичную структуру природы боковых цепей наиболее важно то обстоятельство, что в клетке белок находится в. водной среде. Как видно из структуры миоглобина, при образовании трехмерной конфигурации белка полипептидные цепи сворачиваются, закручиваются и изгибаются таким образом, что большинство тех аминокислот, боковые цепи которых гидрофобны (плохо связываются с водой), оказываются в сухой , изолированной от воды сердцевине молекулы. Такими гидрофобными аминокислотами являются изолейцин, валин, пролин и фенилаланин. На влажной , контактирующей с водой поверхности молекулы оказываются в максимальном количестве те аминокислоты, боковые цепи которых гидрофильны (хорошо связываются с водой). К таким аминокислотам относятся глутаминовая кислота, лизин и треонин. В результате из множества возможных пространственных конформаций белок принимает такую третичную структуру, которая под действием много- [c.96]

К изучению структуры белка можно подходить с различных точек зрения. Можно исследовать последовательность чередования аминокислотных остатков в полипептидной цепи, изучать характер функциональных групп белка, особенности связей между боковыми лрутпами остатков, пытаться установить наличие или отсутствие определенных групп в белке. Такою рода исследования, связанные с изучением особенностей химического строения различных белков, были приведены выше. Не менее важную роль в изучении структуры белков играют исследования пространственной конфигурации белковых молекул. Определенная пространственная Конфигурация белковой молекулы обеспечивает возможность ироявления ею определенных свойств, которые и составляют основу биологической специфичности белков. Нарушения конфигурации, происходящие, например, при денатурации, вызывают потерю активности белка, т е. потерю этих свойств. [c.535]

Электронная структура полимеров определяется характером существующей химической связи между атомами элементарного звена и между отдельными участками макромолекулы. Например, в молекуле белка кератине, являющегося основой строения натурального волокна — шерсти, существуют ковалентные полярные связи с высокой долей делокализации электронной плотности между атомами пептидной группировки -НЯС-СО-КН-, составляющей скелет макромолекулы. Кроме этого, внутри макромолекулы и между макромолекулами существуют другие виды химической связи, также определяющие пространственную конфигурацию (конформацию) макромолекулы водородные связи, вандерваальсовы и другие виды взаимодействий. Но электронн-ная структрура полимеров не всегда может быть представлена как сумма электронных структур отдельных его участков. Вследствие большого числа атомов, участвующих во взаимодействии, для полимеров, так же, как и для твердых тел, но при гораздо большем числе влияющих факторов, могут быть рассчитаны валентная зона и зона проводимости. По величине расщепления — разности энергий между ближайшими границами этих зон, могут быть выделены полимеры — изоляторы, полимеры — полупроводники и полимеры — проводники электрического тока. Для полимеров с бесконечными цепями атомов, обеспечивающих делокализацию электронов по всей макромолекуле, предсказывают и сверхпроводящие свойства. [c.613]

Белки характеризуются поэтому структурной и оптической изомерией и, кроме того, пространсгвенной конфигурацией молекулы, возникающей в результате определенного складывания пептидных цепей. Такая пространственная конфигурация молекул получила название конформации. Вероятно, конформацией молекулы объясняется еще одна особенность белков —их повышенная лабильность (неустойчивость), легкость превращения глобулярных белков в фибриллярные, легкость денатурации, выражающаяся в потере белком способности растворяться. [c.434]

В данном разделе специфичность протеолитических ферментов рассматривается применительно к селективному расщеплению полипептидов и белков с известным порядком расположения аминокислот. Следует, однако, иметь в виду, что порядок расположения аминокислотных остатков в цепи не определяет полностью пространственные взаимодействия. При свертывании цепи и появлении, например, структуры а-спи-рали боковые цепи последовательно расположенных аминокислотных остатков выступают из спирали через определенные промежутки и повернуты друг к другу на угол, ра-вный примерно 100° по отношению к оси спирали. Свобода вращения боковых цепей обусловливает значительное разнообразие занимаемых ими положений они могут быть удалены от другой- боковой цепи или пептидной связи, расположенных на расстоянии нескольких аминокислотных остатков в главной цепи, на такое же расстояние, как и от своего аминокислотного остатка или пептидной связи. Кроме того, возможно взаимодействие между боковыми цепями и пептидными связями, расположенными рядом геометрически, но принадлежащими к значительно удаленным друг от друга в цепи аминокислотным остаткам или даже к другой полипептидной цепи молекул. Таким образом, знание пространственной конфигурации может оказаться столь же важным при решении рассматриваемого вопроса, как и знание последовательности расположения аминокислот. [c.179]

Детальный механизм, предложенный здесь, дает возможный ответ на вопросы, поднятые в начале этого раздела. Почему макромолекулы белка могут сами по себе действовать как ферменты Почему они так специфичны в выборе вещества, на которое они действуют Согласно описанному механизму, можно предположить, что участок фермента должен обладать весьма жесткой пространственной конформацией. Жесткая структура, следовательно, необходима как каркас, на котором расположены различные части активного участка. Из всех макромолекул, с которыми мы встречались в этой книге, одни белки способны выполнять такую роль. Их специфичность тоже объясняется строго определенными размерами активного участка. Пространственная конфигурация активного центра, точно заданная для реакций с ионами фумаровой или (—)-яблочной кислоты, очевидно, не подойдет для других молекул, которые могут напоминать ионы фумаровой кислоты или (—)-яблочной кислоты химически, но будут отличаться от них пространственной структурой. [c.738]

Наконец, следует остановиться на предположении, высказанном рядом исследователей относительно того, что биологическая активность антибиотиков — полипептидов, а также и некоторых других антибиотиков каким-то образом связана с наличием в их молекулах составных частей, имеющих пространственную конфигурацию, противоположную той, которая обычно встречается в веществах природного происхождения. Действительно, в настоящее время известно, что в состав пенициллинов входит -диметилцистеин, тогда как в белках найден только /-цистеин. Извгстно также, что оба моносахарида, в одящие в состав молекулы стрептомицина (N-мегилглю-козамин и стрептоза), принадлежат к /-ряду, тогда как встречающиеся в природе моносахариды обычно относятся к rf-ряду. В этой главе уже подчеркивалось, что в состав трех важнейших антибиотиков — полипептидов (грамицидина С, тироцидина и грамицидина) входят некоторые rf-аминокислоты, тогда как обычно в природных продуктах встречаются /-аминокислоты. Интересно отметить, что в состав антибиотика совершенно другою типа — глиотоксина входит остаток i/ аланина. [c.196]

Коферменты или кофакторы в отдельных случаях очень слабо связаны с белковой частью, иногда (метал-лопорфириновые комплексы) их связь относительно прочна, и соединение кофермент— белок практически не диссоциирует в растворе. В случае слабой связи и почти полной диссоциации этого соединения бывает трудно провести границу между субстратом и коферментом. В ферментных системах кофермент одного фермента может служить субстратом для другого. Такие вещества связки создают возможности проявления не только пространственных, но и временного кода, так как являются важными звеньями систем биокатализаторов. Хотя кофермент для проявления биокаталитической функции нуждается в белке, так что ферментная реакция совершается в комплексе кофермент — субстрат — белок, тем не менее строение и конфигурация молекул многих коферментов строго специфичны, причем не только первичная, но и структура, и конфигурация всей молекулы кофермента кодируют возможности проявления ее каталитической активности. Примером может служить молекула никотинамидениндинуклеотида (НАД), имеющая изогну- [c.178]

При анализе ряда глобулярных белков было установлено, что они имеют в растворе весьма компактные формы, размеры которых не сравнимы по величине с размерами, ожидаемыми для стержнеобразных а-спиралей сходного молекулярного веса. Гидродинамические данные и результаты светорассеяния указывают также, что пространственная конфигурация у белков этого класса более компактна, чем у беспорядочных клубков. Чтобы объяснить это кажущееся несоответствие, необходимо допустить, что молекулы глобулярных белков представляют собой сверхклубки , состоящие из коротких спиральных сегментов, разделяемых неспиральными зонами. Последние наделяют полипептидные цепи достаточной гибкостью, чтобы они могли свернуться в компактную глобулу, которая стабилизируется различного рода вторичными связями. Следовательно, в молекуле белка мы имеем как спиральные, так и аморфные участки. Что же касается синтетичесАх полипептидов, то здесь, как уже говорилось, конформация полипептидной цепи зависит от природы растворителя в одних вторичная структура этих соединений представлена спиральной формой, в других— беспорядочным клубком. Каким образом можно различить эти два типа вторичной структуры [c.101]

Из имеющейся информации о природных белках очевидно, что структурными формами (а- и р-структурами), описанными в предыдущих разделах, нельзя охарактеризовать все аспекты их молекулярной организации. Спиральные участки для большинства белков являются лишь частью их макромолекулы и в большинстве случаев могут объяснить только малую долю ее конформации. Вместе с тем макромолекулы белка имеют ясно выраженную пространственную конфигурацию, которая не менее строго определена, чем конфигурация высоко спиральных систем. Этот уровень организации белковой молекулы, включающий в себя вторичную структуру полипептидных цепей, как мы уже упоминали, в настоящее время принято называть третичной структурой. Для пояснения напомним, что молекулы глобулярных белков представляют собой сверхклубки , состоящие из спиральных и аморфных сегментов. Последние наделяют полипептидные цепи достаточной гибкостью и позволяют им свернуться в компактную глобулу, которая стабилизируется различного рода связями. Вот эта пространственная упаковка чередующихся спиральных и аморфных участков первичной цепи в компактное и симметричное тело и составляет третичную структуру макромолекулы белка. [c.115]

В то время как плазма крови кроликов и лошадей содержит большие количества растворимых антител, в плазме других животных, например морских свинок, растворимые антитела присутствуют лишь в небольших количествах (даже в том случае, если эти животные сенсибилизируются растворимыми антигенами). Аллергическое состояние у этих животных выявляется сильным анафилактическим шоком, возникающим при повторной инъекции того же самого антигена. Антитела у этих животных, повидимому, не могут проникать из тканей, где они образуются, в кровяную плазму, так как они представляют собой нерастворимые белки. Повидимому, и здесь существует соответствие между пространственной конфигурацией антител и антигенов, которое определяет высокую избирательность реакции между ними [53]. Некоторым исследователям удалось экстрагировать антитела из лимфатических клеток. В связи с этим было высказано предположение, что часть антител образуется в лимфатических клетках [54, 55, 56] или же в плазмаци-тах [57]. По мнению автора данной книги, антитела могут образовываться во всех тех клетках, в которых синтезируются белки, если только эти клетки способны связывать молекулы инъициро-ванного антигена [58]. [c.337]

Белки, структура молекулы. В структурной организации молекул выделяют четыре уровня первичная, вторичная, третичная и четвертичная структуры. Первичная структура — это последовательность аминокислот в полипептидной цепи. Первичная структура дает представление лишь о расположении полипептидной цепи на плоскости. Вторичная структура показывает пространственную конфигурацию, которой обладает полипептидная цепь. Наиболее частыми вариантами вторичной структуры являются а-спираль и р-складчатая структура. Под третичной структурой понимают способ укладки полипептидной цепи в компактную, плотную структуру. Компактную структуру молекулы образуют как спирализованные, так и аморфные участки полипептидной цепи. Четвертичная структура характеризует способ объединения в одну функционально индивидуальную молекулу нескольких полипептидных цепей (протомеров). Термин счетвертичная структура белка тесно связан с термином солигомерный белок . [c.16]

Трехм ная конфигурация белковой молекулы определяет всю специфичность и многогранность ее биологического действия. Знание этой конформации белка-фермента является обязательным условием для понимания его биологической функции и того способа, каким он эту функцию осуществляет. Интересно отметить, что эта пространственная организация молекулы белка в существенной степени определяется его первичной структурой, т. е. пространственный образ, свойственный молекуле каждого белка, точно зашифрован в последовательности аминокислотных остатков его пептидной цепе. Изменяется первичная структура — и соответственно резко изменяется конформация белковой молекулы. Этот вы [c.44]

Уже в 1959 г. разрешающую способность метода удалось довести до 2 А [272]. Это сразу позволило различать атомы, соединенные водородными и вандерваальсовыми связями, хотя соседние атомы, соединенные типичной ковалентной связью, отчетливо не различались. Несмотря на это можно было сделать определенный вывод о пространственном расположении атомов, т. е. перейти к детальному построению трехмерной модели. В этой работе была доказана правота утверждений об универсальности а-спиральной структуры Полинга — Корея. Большая часть молекулы миоглобина была построена из отрезков правозакрученной спирали. Таким оразом, удалось впервые сфотографировать а-спирали в молекуле белка, что является блестящим подтверждением теоретических построений о вторичной конфигурации полипептидной цепи. Сопоставление полученных результатов с данными более ранних работ свидетельствовало со значительной достоверностью о наличии а-спиральных конфигураций в молекулах глобулярных белков. Было показано, что молекула миоглобина на 75% состоит из спиральных участков и таких участков в молекуле восемь. Они соединены неспиральными произвольной формы отрезками различной длины. Эти результаты косвенно подтверждались опытами с использованием методов дейтерооб-мена и определения оптического вращения. [c.150]

Для изучения пространственной конфигурации полипептидных цепей широко пользуются физическими методами исследования, особенно рентгеноструктурным анализом. Для облегчения задачи расшифровки рентгенограмм в определенные участки молекулы белка в таких случаях часто вводят такие легко распознаваемые атомы, как атомы ртути, серебра и др. На рис. 45 дана модель, изображаюп1 ая пространственную структуру молекулы белка миоглобина по данным рентгеноструктурного анализа. [c.213]