Специфическое или химическое связывание

Любой вид дезинфекции или стерилизации приводит к поражению бактериальной клетки — свертыванию белков, неспецифическому химическому связыванию, специфическому химическому связыванию, действию на поверхностях, комбинированному действию. [c.110]

В настоящее время нет единого мнения по поводу причин различного действия ионов и, хотя известно, что катионы сильно связываются с ДНК, не ясно, происходит ли это за счет неспецифических электростатических эффектов или имеет место также и специфическое химическое связывание [c.266]

Специфические сшитые структуры образуются в условиях, когда критическая плотность разветвлений достигается в объеме, по тем или иным причинам ограниченном коллоидными размерами. Например, при эмульсионной полимеризации образуются структуры, сшитые в пределах одной латексной частицы — микрогель. Такие образования могут иметь молекулярные массы порядка 10 —10 и значительную плотность сшивки (р 10 ). Микрогель особого строения образуется в некоторых случаях при полимеризации в растворах под действием гетерогенных катализаторов. Образование такого микрогеля связано, по-видимому, с сорбцией растущих или мертвых полимерных цепей на поверхности частиц катализатора с последующим химическим связыванием цепей вследствие катионной активности каталитической системы [18, 19]. [c.26]

Белковые (коллоидные) ошибки. Специфические химические реакции между растворенным веществом (как, например, ионами тяжелых металлов) и индикатором могут привести к заметным ошибкам при определении pH. Влияние, оказываемое белками и коллоидами на результаты измерений pH с помощью индикаторов, обусловлено амфотерностью белковых молекул или зарядом коллоидных частиц. Вероятно, связывание индикаторных красителей сильно зависит от заряда белка оно является наименьшим вблизи изоэлектрической точки. Кларк [9, стр. 185, 186] приводит для некоторых индикаторов значения белковой ошибки, выраженной в единицах pH. [c.152]

Кроме того, в этой главе рассматриваются три типа бифункциональных реагентов. Реагенты первого типа К—О—К содержат две реакционноспособные группировки. При обработке такими реагентами белков образуются внутри- и межмолекуляр-ные связи. Реагенты второго типа имеют аналогичную группировку Н, а также группу А, обладающую специфическим сродством к боковой цепи одной из аминокислот. Благодаря этой группе реагент, сорбируется на определенном участке, например в области связывания, узнавания или на регуляторном участке фермента, а также в областях с иными свойствами, например, на гидрофобных, основных или кислотных, положительно или отрицательно заряженных областях или участках белковой молекулы. Реагенты третьего типа обозначаются 5—О—А или 5—О—Р, где 5 означает сигнальную группировку. При сорбции или химическом связывании такой группировки с участком белковой молекулы она (благодаря изменению окраски, флуоресценции или спинового состояния) передает информацию о своем непосредственном окружении. [c.345]

Позитивное контрастирование заключается во введении тяжелых атомов в образец. Это можно сделать с помощью специфического химического комплекса (например, связывания ионов уранила с ДНК или фиксации осмием липидных бислоев). Но чаще всего применяют способ оттенения. С раскаленной проволоки, которая служит источником тяжелых атомов, вольфрам (или другой тяжелый металл) напыляют на образец. Тяжелые атомы осаждаются на поверхности как образца, так и пленки-подложки, которые расположены на поддерживающей их сетке. Если напыление ведется под фиксированным углом, атомы металла накапливаются перед образцом, тогда как непосредственно за исследуемым объектом, там, куда на пленку-подложку не попадают атомы металла, образуется тень (рис. 10.1, А). Размер тени определяется высотой образца. Иногда образец вращают и при этом напыляют металл под малым углом. В этом случае тень не образуется, но избыток металла скапливается вблизи характерных вертикальных поверхностей структур, что и позволяет выявлять их при наблюдении. [c.178]

Степень связывания низкомолекулярных ионов зависит от степени ионизации и химической природы полииона. Связывание может быть обусловлено как чисто электростатическим притяжением зарядов противоположного знака, так и другими более специфическими взаимодействиями. [c.122]

Иммобилизация лиганда на носителе. Лиганд, выбранный в зависимости от специфических взаимодействий, которые могут установиться с подлежащими очистке молекулами, по их размеру, структуре и химическим реагирующим группам, закрепляют на носителе. Этот носитель, подобранный по способности связывать лиганд непосредственно или с помощью связывающих спейсеров, вначале приводят в действие активирующим агентом, и лишь затем происходит связывание лиганда. [c.81]

Свободная энергия связывания субстрата расходуется на катализ и на обеспечение специфичности. Начиная с химотрипсина, возникла традиция раздельного рассмотрения специфических связывающих взаимодействий между субстратом и ферментом (разд. 10.2) и собственно каталитического процесса, который описывается в терминах химических модельных реакций (см. ниже). [c.274]

После того как субстрат связывается в активном центре, могут начинаться химические процессы. Субстрат превращается в продукт по каталитическому механизму, образуя комплекс фермент-продукт (схема (1) . Процесс заканчивается, когда продукт удаляется из активного центра и образуется свободный фермент, готовый начать новый цикл. Не следует, однако, упускать из виду комплекс фермент-продукт. Ясно, что структура продукта весьма близка к структуре субстрата. Это фактически та же молекула, за исключением связей, образовавшихся или разорванных в процессе данной реакции. Однако важно, чтобы продукт, образующийся в центре, предназначенном для специфического и эффективного связывания субстрата, сам был связан как можно слабее, в противном случае его удаление и тем самым регенерация свободного фермента будут замедлены, и число каталитических циклов уменьшится. Эти требования подтверждают сложность механизма связывания. [c.453]

Наименее изученным до недавнего времени оставался последний этап этой своеобразной дуги—действие гормонов на внутриклеточный обмен. В настоящее время получены доказательства, что это действие осуществляется через так называемые гормональные рецепторы, под которыми понимают химические структуры соответствующих тканей-мишеней, содержащие высокоспецифические участки (углеводные фрагменты гликопротеинов и ганглиозидов) для связывания гормонов. Результатом подобного связывания является инициация рецепторами специфических биохимических реакций, обеспечивающих реализацию конечного эффекта соответствующего гормона. Рецепторы гормонов белковой и пептидной природы расположены на наружной поверхности клетки (на плазматической мембране), а рецепторы гормонов стероидной природы —в ядре. Общим признаком всех рецепторов независимо от локализации является наличие строго пространственного и структурного соответствия между рецептором и соответствующим гормоном. [c.250]

Макромолекула полиэлектролита связывает противоионы. Поэтому полиион при взаимодействии с другими полиионами ведет себя как нейтральная система, что находит свое отражение в значениях второго вириального коэффициента, определяемого методом осмометрии (см. стр. 147) или светорассеяния (см. стр. 158) [80]. Противоионы могут специфически связываться ионизованными группами полиэлектролита — такое связывание зависит от химической природы макроиона и малого иона. Следует отличать это связывание, сводящееся к образованию солевых связей в фиксированных точках макромолекулы, от неспецифического связывания — образования ионной атмосферы, В солевой связи противоион находится на значительно меньшем расстоянии от полииона, чем то, на которое могут приближаться подвижные противоионы. Специфическое связывание противоионов определяет ионообменные свойства полиэлектролитов. Эти свойства имеют важные практические применения. Сшитые поперечными связями нерастворимые полиэлектролиты, набухающие в воде и других жидкостях, применяются в качестве ионообменных смол или ионитов [81], Иониты оказываются способ-и1 1ми сорбировать определенные ионы из растворов, что находит [c.170]

Для хроматографии полимеров могут использоваться обычные нормально- или обращенно-фазовые, либо ионообменные процессы, основанные на связывании разделяемых молекул с поверхностью силами межмолекулярного взаимодействия. Примером такого подхода может служить обращенно-фазовая хроматография белков, позволяющая разделять компоненты, различающиеся балансом гидрофобных и гидрофильных свойств. Закономерности таких разновидностей хроматографии в общем напоминают наблюдаемые при разделении низкомолекулярных веществ. Главной- специфической особенностью является использование сорбентов с, большим средним диаметром пор — до 50 нм вместо 6—10 нм. В то же время упомянутые виды хроматографии малоселективны по отношению к родственным в химическом отношении полимерам, различающимся молекулярными массами. [c.332]

Для проведения такого анализа необходимо эффективное отделение комплексов от свободных компонентов. Эта задача достаточно легко решаема, если антиген, либо антитело иммобилизовать на твердом носителе. Иммобилизация позволяет предотвратить агрегацию в растворе и разделить иммунные комплексы и свободные компоненты. Возможность прочного связывания на носителе антигенов или антител с сохранением их способности к специфическому образованию иммунных комплексов привела к созданию твердофазных иммунохимических методов, широко используемых в настоящее время в химическом анализе. [c.114]

Наиболее часто используемая модель для непредельной адсорбции — это так называемая адсорбция хвостом вверх (рис. 5.20, а). В данном случае электростатические или химические силы заставляют концевую группу (голову) связываться с поверхностью особым образом, а хвост молекулы фактически принимает асимметричную ориентацию. В зависимости от особенностей структуры концевой группы (головы) и типа специфического взаимодействия с поверхностью, адсорбция может быть либо хвостом вперед , как показано на рис. 5.20, а, либо молекулы ПАВ расположены под углом (рис. 5.20, А). Для катионных ПАВ с прямыми цепями, как правило, наблюдают связывание, изображенное на рис. 5.20, а. Если движущими силами адсорбции являются гидрофобные, как в случае взаимодействия хвоста ПАВ с гидрофобной частью поверхности, следует ожидать молекулярной ориентации, изображенной на рис. 5.20, с, [c.172]

Комплексы с переносом заряда . Особенно интересным примером межмолекулярного взаимодействия, обусловленного проявлением специфических сил химического сродства, является образование в растворе так называемых комплексов с переносом заряда (КПЗ). В соединениях этого типа определенная часть энергии связывания обусловлена межмолекулярным переносом заряда от донорного компонента комплекса Д к акцепторному А, степень которого характеризуется вкладом ионного члена йг)) в общую волновую функцию основного состояния комплекса [76] [c.229]

Методы выделения, очистки и аналитические характеристики пептидов описаны подробно в разд. 3.3. Изучение связи между строением и биологической функцией пептидов ведет к познаванию молекулярного механизма их действия. При этом главное внимание обращается на выяснение активного центра и определение аминокислотной последовательности, которая ответственна за рецепторное связывание, транспорт и иммунологическое поведение. Большой практический интерес имеет также модификация природных пептидов для пролонгирования их действия и расширения практического применения. Такого рода исследования можно проводить только тогда, когда соответствующий природный пептид имеется в достаточном количестве. Необходимые для изучения пептиды можно получать путем частичного ферментативного расщепления экзопептидазами или эндопептидазами или же с помощью специфических химических методов расщепления (бромцианом или Ы-бромсукцинимидом) можно также использовать замещение, элиминирование или превращение функциональных групп соответствующих пептидов. Возможности модификации природных пептидов ограничены тем, что часто исследователь располагает лишь нанограммо-выми количествами этих веществ. [c.90]

Противоионы могут связываться заряженными группами полиэлектролита специфически — такое связывание зависит от химической природы и макроиона, и малого иона. Следует отличать это специфическое связывание, сводящееся к образованию солевых связей в фиксированных точках макромолекулы, от неспецифического связывания — образования ионной атмосферы. В солевой связи противоион находится на значительно меньшем расстоянии от заряженной группы полииона, чем расстояние между этой группой и подвижными противоиоиами. Специфическое связывание противоионов определяет ионообменные свойства полиэлектролитов, имеющие важные практические применения. Сшитые поперечными связями нерастворимые полиэлектролиты, набухающие в воде или в других жидких средах, применяются в качестве ионообменных смол или ионитов. Иониты способны сорбировать определенные ионы из растворов, что находит применение при [c.85]

Промежуточные продукты брожения и ферменты были выделены и исследованы по следующей метрдике бесклеточное брожение осуществляли при помощи ферментного сока и, применяя специфические яды, останавливали на определенных стадиях яды парализовали действие отдельных ферментов, оставляя нетронутыми другие. Из комплекса зимазы выделяли и исследовали коферменты. Добавление ядов (бисульфит натрия, фтористый натрий и соли монойодуксусной кислоты) привело к накоплению продуктов промежуточного обмена, которые были изолированы и идентифицированы. Был применен также принцип улавливания, т. е. химическое связывание промежуточных продуктов брожения. Наконец, для наиболее тонкого изучения деталей химизма использовали изотопы (радиоактивный фосфор с атомным весом 32), позволяющие распознавать их в составе новообразующихся соединений. [c.535]

Следовательно, нервный импульс, дойдя до цели, до конца нервного волокна, должен вызвать образование специфического. химического регулятора сокращения мышцы (что и происходит на самом деле). Сейчас мы знаем, что роль такого медиатора играют ионы кальция. Освобождение ионов из связанного состояния (в структурах саркоплазматического ретикулума) и соединение его с белками комплекса актомиозин — тропомиозин — тропонин — условие начала сокращения миофибриллы, начала движения нитей актина и миозина навстречу друг другу. Связывание кальция служит причиной прекращения ферментативного расщепления АТФ, прекращения энергетического обеспечения сокращения миофибрилл, т. е. условием расслабления, сопровождающегося при нагрузке растяжения миофибриллы, например, при действии эластических сил коллагеновых волокон или груза, или же под действием реципрокных (тянущих в противоположную сторону), мышц. Однако количество ионов кальция, непосредственно поступающих в протоплазму в результате прихода нервного импульса, очень невелико, и поэтому на нервных окончаниях действует механизм химического усиления, т. е. увеличения количества кальция, происходящего пооредством медиаторов. Под влиянием нервного импульса выделяется химический медиатор — ацетилхолин (обеспечивающий регуляцию быстрых мыщц) или адреналин (регулирующий относительно длительный тонус специализированных мышц в стенках кровеносных сосудов). Эти медиаторы запускают процессы, приводящие к появлению больших количеств кальция в иннервируемом органе. [c.208]

НОГО взаимодействия с другими группами. Такие примеры известны, но они крайне редки, и мы не будем их рассматривать Все остальные возможности относятся к разряду более слабых взаимодействий. Свойства хромофоров могут меняться в зависимости от локального окружения или от взаимодействия его с соседними хромофорами. Рассмотрим сначала обычный эффект окружения. Это может быть влияние и локального pH, и диэлектрической проницаемости, и жесткости среды, и нгшичия соседних групп, способных вступать в специфические химические взаимодействия (такие, как перенос заряда или протона, связывание с ионом металла). Мы остановимся здесь только на влиянии полярности растворителя. [c.42]

Гаптен представляет собой вещество, которое само не может инициировать синтез антитела, но способно реагировать со специфическим к гаптену антителом. Большинство гаптенов представляют собой молекулы с низкой молекулярной массой (<1000) антитела к гаптенам обычно получают путем химического связывания гаптена (с помощью ковалентной связи) с им-муногенным веществом, таким, как сывороточный альбумин, и [c.247]

Выделение интересующих (с одновременным удалением мешающих) классов органических соединений при анализе примесей в газах лежит в основе химических методов концентрирования (барботирование анализируемого газа через раствор специфического реагента). На этом принципе построена, например, методика определения в воздухе производственных помещений примесей альдегидов и кетонов Сз—С4 путем их связывания гидразином в моноалкилгидразоны с последующим восстановлением до соответствующих углеводородов по Кижнеру в хроматографической колонке-реакторе 132]. [c.194]

Белки проявляют селективность во взаимодействиях с компонентами клеток. В отличие от белков, встречающихся в природе, химически синтезированные полипептиды ведут себя как малые дети они задевают , связывают и разрушают многие низкомолекулярные метаболиты [614]. Природные полипептиды — белки, приученные эволюцией взаимодействовать только с небольшим набором молекул [586]. Это могло произойти только потому, что в отличие от синтетических полипептидов белки приобрели способность образовывать определенные компактные структуры. Специфическое связывание является индивидуальным свойством белков, и наиболее общим результатом организации белковых структур оказалась скорее тенденция к несвязываемости, чем к связываемости. [c.243]

Таким образом, из этого далеко не полного перечня основных функций белков видно, что указанным биополимерам принадлежит исключительная и разносторонняя роль в живом организме. Если попытаться вьщелить главное, решающее свойство, которое обеспечивает многогранность биологических функций белков, то следовало бы назвать способность белков строго избирательно, специфически соединяться с широким кругом разнообразных веществ. В частности, эта высокая специфичность белков (сродство) обеспечивает взаимодействие ферментов с субстратами, антител с антигенами, транспортных белков крови с переносимыми молекулами других веществ и т.д. Это взаимодействие основано на принципе биоспе-цифического узнавания, завершающегося связыванием фермента с соответствующей молекулой субстрата, что содействует протеканию химической реакции. Высокой специфичностью действия наделены также белки, которые участвуют в таких процессах, как дифференцировка и деление клеток, развитие живых организмов, определяя их биологическую индивидуальность. [c.22]

Получены экспериментальные доказательства наличия в активном центре химотрипсина двух остатков гистидина и остатка серина, схематически представленных в трехмерной структурной модели предшественника этого фермента (рис. 4.3). Выявление химической природы и вероятной топографии групп активного центра—проблема первостепенной важности. Она сводится к определению природы аминокислот, их последовательности и взаиморасположения в активном центре. Для идентификации так называемых существенных аминокислотных остатков используют специфические ингибиторы ферментов (часто это субстратподобные вещества или аналоги коферментов), методы мягкого (ограниченного) гидролиза в сочетании с химической модификацией, включающей избирательное окисление, связывание, замещение остатков аминокислот и др. [c.123]

Итак, регуляция активных генов осуществляется с помощью различных регуляторных белков-репрессоров и активаторов транскрипции. С физической точки зрения наиболее интересным свойством этих белков является их способность у.чнавать специфические нуклеотидные последовательности ДНК. Установлено, что в комплексе с регуляторными белками сохраняется обычная -подобная конформация ДНК. Узнавание белками их специфических связывающих мест на ДНК основывается на прямом чтении белком последовательности оснований в узкой и/или широкой бороздках ДНК. Специфичность связывания обеспечивается образованием большого числа водородных связен и других слабых взаимодействий между функциональными группами белка и основаниями ДНК. Одна и та же последовательность оснований может быть прочитана как со стороны узкой, так и со стороны широкой бороздки ДНК. Однако характер и пространственное расположение функциональных групп оснований — потенциальных доноров и акцепторов водородных связей— в узкой и широкой бороздках ДНК значительно отличаются. Поэтому часто говорят о двух каналах передачи информации. В узкой бороздке ДНК атомы 02 пиримидинов и N3 пуринов могут служить в качестве акцепторов водородных связей, в то время как 2-аминогруипа гуанина часто является донором водородной связи. Важной особенностью структуры ДНК является пространственная эквивалентность положений всех этих акцепторных групп для пуриновых и пиримидиновых оснований, находящихся в одной и той же полинуклеотидной цепи. Кроме того, атомы N3 пурина и 02 пиримидина в каждой паре оснований связаны осью симметрии второго порядка. Поэтому при чтении текста со стороны узкой бороздки ДНК АТ- и ГЦ-пары легко узнать, в то время как АТ- и ТА-пары различить трудно, так как оии несут геометрически эквивалентные группы сходной химической природы. [c.290]

Достаточно часто высказывается мысль, что валиноми1 н во многих отношениях напоминает фермент. Действительно, роль ферментов сводится к катализу тех или иных химических реакций, т. е. к снижению нх энергии активации. Валиномицин понижает энергетический барьер перехода ионов калия с одной стороны мембраны на другую. Как и ферменты, валиномицин действует в каталитических количествах (вплоть до 10 —10 моль/л), многократно регенерируясь после выполнения своей функ1и1и. Валиномицин имеет ярко выраженный специфический субстрат, а именно ион К причем проявляет по отношению к этому субстрату высочайшую селективность. Более того, при связывании субстрата [c.592]

Спектры всех белков имеют большое сходство, но различаются в деталях, что обусловлено, в частности, связыванием малых молекул, свертыванием и развертыванием цепи и другими структурными изменениями. Общее отнесение резонансных сигналов протонов в спектрах белков подобно тому, которое используется для аналогичных малых молекул — аминокислот и пептидов, описанных в гл. 13 (см. табл. 13.1). Отнесение частот для 20 обычно встречающихся в белках аминокислот приведено на рис. 14.2. Эти данные взяты в основном из тщательно выполненной большой работы Мак-Дональда и Филиппса [11] сделаны лишь некоторые уточнения, учитывающие отклонения химических сдвигов для аминокислот в длинных полипептидных цепях по сравнению со свободными аминокислотами или короткими пептидами. Следует учитывать, что приведенные значения относятся к белковым цепям в полностью развернутом неупорядоченном состоянии в предположении (оно почти всегда соблюдается), что отсутствуют взаимодействия между соседними остатками. Для групп, состояние которых в значительной мере определяется протонированием, указан ожидаемый интервал изменений химических сдвигов в области,pH = 1 13. Это относится к протонам кольца гистидина и метиленовым группам, соседним с амино-группами или карбоксильными группами боковых цепей. Химические сдвиги концевых групп, а также про-стетических групп, таких, как гем-группы, не указаны. Не приводятся также сдвиги протонов групп ЫНг, ОН, СООН и МН-групп имидазола, поскольку их сигналы обычно сливаются с сигналом от растворителя вследствие быстрого обмена (см. разд. 13.3.4). Химические сдвиги специфических остатков (кроме тех, которые зави- [c.349]

Специфической проблемой гетерогенного координационного катализа является целенаправленный перенос на твердую поверхность комплексов, являющихся активными гомогенными катализаторами. Хотя эта проблема прежде всего связана с вопросами приготовления катализаторов и даже самой технологии химических процессов, однако, в плане рассматриваемых задач существенно отметить, что в настоящее время разработаны методы связывания с поверхностью твердых тел (как неорганических, так и полимерных органических) гомогенных комплексных катализаторов почти любой структуры. Более подробно эти методы, получившие название гетерогенизации гомогенных катализаторов, изложены в работе [33]. Развитие методов гетерогенизации дает возможность использовать несколько менее сложные теоретические и расчетные методы прогнозирования активности гомогенных комплексных катализаторов для подбора соответствующего объекта, а затем осуществить гетерогенизацию подобранного катализатора, возложив эту задачу на специалистов в области приготовления катализаторов. [c.20]

Следовательно, по аналогии с результатами для диеновых полимеров, превращение гомополипептида в сополимер может быть, в принципе, осуществлено изомеризацией звеньев из одной конфигурации в другую. Эта изомеризация должна включать поворот вокруг связи между карбонильным углеродом и азотом и может быть осуществлена с помощью некоторых химических реакций. В частности, такое превращение вполне возможно, если реакция включает образование переходной структуры, в которой частично двойной характер пептидных связей утрачивается лищь временно. В других случаях опредленные реакции , такие как специфическое связывание некоторых ионов, могут способствовать стабилизации одной из двух резонансных структур. Отдельные пептидные связи могут при этом терять свой частично двойной характер. В этом случае восстановление двойного характера связей потребует осуществления обратной реакции. Развивается ли геометрический изомеризм или пептидные связи приобретают характер простых, термодинамическая стабильность кристаллического состояния, по сравнению с жидким состоянием, существенно понижается. [c.103]

Избирательное выделение биологически активных макромолекул аффинной хроматографией основано на обратимых взаимодействиях между имхмо билизованным аффинным лигандом и свободной макромолекулой. Однако принцип аффинной хроматографии может быть также использован даже с сорбентом, который содержит необратимый ингибитор, когда после сорбции комплементарной макромолекулы в специфическом комплексе образуется ковалентная связь. Для освобождения выделяемого вещества из комплекса с аффинным сор бентом используют подходящую химическую реакцию. Пример ковалентной аффинной хроматографии— выделение ацетилхолинэстеразы с помощью иммобилизованных органофосфатов [1, 56]. Ацетилхолинэстераза принадлежит сериновым эстеразам, для которых типично ингибирование связыванием с органофосфатами или органофосфонатными эфирами, содержащими легко отщепляемую группу, например, [c.158]

Фракционируемый материал может содержать компоненты, которые изменяют активность присоединенного аффинного лиганда. Эти компоненты могут быть близки выделяемым соединениям, хотя это и не обязательно. Ферменты, например протеиназы и нуклеазы, присутствующие в неочищенных экстрактах, могут расщеплять присоединенные аффинные лиганды (белки, нуклеиновые кислоты) и тем самым уменьшать емкость сорбента для связывания специфически комплементарного соединения. Кроме такой неспеиифиче-ской деградации аффинного лигапда ферменты и другие химические соединения, присутствующие в фракционируемой смеси, могут специфически модифицировать свойства присоединенного аффинного лиганда, приводя к образованию форм с сохраиеиной, но измененной активностью. [c.274]

Взаимодействие между миозином и актином, на котором основано превращение химической энергии в механическую энергию в мышце, изучено Боттомлн и Трейером [138]. Исследовалось влияние ионной силы на специфическое и обратимое связывание тяжелого меромиозина и миозинового субфрагмента 1 на сефарозе с иммобилизованным G-актином. Комплексы, образуемые между производными миозина и иммобилизованным G-актином, могут диссоциировать при низких концентрациях АТР и ADP и пирофосфатов как в ирисутствии, так и в отсутствие Mg +. Кроме того, и связанный с сефарозой, и свободный G-актин лишь немного увеличивают Мд-+-стимулируемую АТРазную активность миозина. Такой подход позволяет решить вопрос, обязательно ли комилек-сообразование между миозином и актином приводит к активации АТРазы. [c.376]

При ПОМОЩИ которых однотипные клетки узнают друг друга и прикрепляются одна к другой, образуя структуру специфических тканей. На поверхности многих жи-вотньк клеток имеются также рецепторные участки, связывающие различные гормоны. Гормоны-это химические посредники, секретируемые определенными клетками в кровь они регулируют активность других клеток в каком-то ином месте организма. Связываясь с рецепторными участками на поверхности клетки-мишени, молекулы гормонов стимулируют определенный аспект клеточной активности. Другие специфические участки на поверхности животных клеток могут распознавать и связывать некоторые чужеродные для данных клеток белки. Связывание чужеродных белков с такими участками вызывает ответные реакции клеток, в результате чего развивается аллергия. Эти же специфические участки отвечают за отторжение чужеродных для данного реципиента тканей и органов после их хирургической пересадки. Таким образом, поверхность многих животных клеток представляет собой поистине сложную мозаику, составленную из различных чувствительных молекулярных антенн , при помощи которых клетки общаются с внешним ми- [c.46]