Константа скорости методом титрования

В тех случаях, когда химические реакции не соответствуют перечисленным требованиям, можно пользоваться теми же приемами, что и в обычном титриметрическом методе. Если скорость реакции небольшая или если константа равновесия недостаточно велика (особенно при реакциях с образованием гетерогенных фаз), можно прибавить избыток титранта к определяемому веществу и после завершения основной реакции титровать избыток другими подходящими титрантами (метод обратного титрования). При недостаточно больших константах равновесия реакций титрование может быть успешным, если создать подходящие условия, т. е. подобрать pH среды, растворитель (применение органических растворителей), предусмотреть удаление из сферы реакции одного из продуктов взаимодействия и т. д. Иногда положительный эффект дает нагревание раствора. [c.37]

Р е и е н и е. Определяем порядок реакции и вычисляем константу скорости интегральным графическим методом, предположив, что здесь возможен первый или второй порядок. Объем раствора перманганата, израсходованный на титрование, прямо пропорционален концентрации пер< киси водорода Сн,о, кмпо,- Данные для построения графиков [c.337]

Преимущества этого метода перед другими состоят в следующем при его применении сохраняется постоянное значение pH и, следовательно, нет опасности изменения активности фермента вследствие изменений его ионизации метод сразу дает постоянную по большому числу точек кинетическую кривую, позволяющую рассчитывать необходимые кинетические константы ферментативной реакции метод позволяет измерять кинетику процесса практически при любых условиях расход времени на измерение скорости реакции весьма невелик при условиях нулевого порядка реакции обычно бывает достаточно проводить титрование в течение 3— 4 мин., зафиксировав 8—10 точек расхода щелочи метод может быть использован для исследования кинетики взаимодействия холинэстераз с ингибиторами. [c.149]

Как упоминалось ранее, Сиггиа и Ханна [42] использовали ди4)ференциальные кинетические методы анализа для смеси аминов. Смесь этих аминов реагировала с фени-ловым эфиром изоциановой кислоты в диоксане при 25°, для того чтобы реакция не проходила слишком быстро, добавляли уксусный ангидрид. Константы скорости в работе не приведены. Скорость реакции определяли методом потенциометрического титрования хлорной кислотой. [c.205]

Определите порядок реакции. Вычислите среднее значение константы скорости реакции и pH раствора в каждый момент времени. Какой метод дает более высокую точность определения константы — титрование или потенциометрическое определение pH раствора [c.205]

Сочетание метода ЭПР с методом наблюдения в фиксированной точке (разд 4.4.4) позволило распространить кинетические измерения констант скоростей атомарных реакций на область повышенных температур. Результаты такого комбинированного изучения реакций О + Нг ОН Н [48, 54] и С1 + Нг ->НС1 + Н [47] хорошо согласуются с измерениями, проделанными методом хемилюминесцентного титрования. С помощью метода ЭПР изучена также реакция рекомбинации Н + Н 4--f М->Нг + М [55, 187, 188]. [c.312]

Были также сделаны попытки определить поверхность взвешенных порошкообразных катализаторов по кривым заряжения и реализовать топливный элемент с помощью суспензионного электрода. Однако, как недавно показал Швабе на примере различных платиновых катализаторов на углях, передача зарядов с катализатора к вспомогательному электроду несколько заторможена. Все это затрудняет использование методов, связанных с передачей зарядов к катализаторам, взвешенным в жидкой фазе. В данных условиях наиболее применимы потенциометрические методы, так как хорошо разработанная измерительная система позволяет пренебречь влиянием скорости передачи зарядов на результаты. Потенциал катализатора часто измеряют во время реакции, используется также титрование адсорбированного на катализаторе водорода окислителем. Оба метода, развитые Д. В. Сокольским и его сотрудниками, дали ценные результаты. Особый интерес представляет активность катализаторов на отдельных стадиях реакций. При изучении гидрирования большое внимание уделяется скорости активации водорода. Определив константы скорости десорбции, можно получить данные о скорости активации водорода катализатором. [c.100]

Построение графиков. В курсе обучения физической химии широко применяют графики, позволяющие иллюстрировать соотношения между переменными. На дисплее компьютера можно представить любой график в пределах разрешающей способности эксплуатируемой системы. В изометрической проекции можно даже изобразить сложные трехмерные диаграммы, такие как орбитальные или энергетические функции переходных состояний. Практически любой тип компьютера можно использовать для создания, воспроизведения и размножения таких рисунков на внешнем цифровом графопостроителе. Дополнительные удобства использования микрокомпьютера заключаются в возможности получения оператором значений параметров и масштаба для построения графиков в реальном времени. В одной из работ [21] было использовано быстрое переключение между двумя незначительно различающимися кривыми, подчеркивающее малые различия между кривы.ми титрования слабой и сильной кислот. Идентичные части двух кривых остаются неизменными, тогда как различающиеся мигают. Этот метод можно применять и во многих других случаях. Например, сопоставление точных и приблизительных решений данной химической системы является задачей сравнения с использованием математических преобразований. Снятие ограничений с применимости классических аппроксимаций, таких, как рассмотрение стационарных состояний в кинетике или упрощение формулы pH для разбавленных растворов, позволяет математические рассуждения заменить эмпирическим подходом. Для данного набора параметров можно рассчитать, изобразить графически и сопоставить, как указано выше, обе зависимости — точную и примерную. Затем студент может изменить значения некоторых параметров (концентраций, констант скорости. pH и т. д.) и проследить за результатами нового выбора данных по совпадениям и расхождениям двух кривых. [c.94]

Из табл. II. 5 видно, что при движении к точке эквивалентности, одновременно с уменьшением редокс-буферности и возрастанием Д /ДК, время взаимодействия очень затягивается. Для рассматриваемой реакции при исходной концентрации ванадия 10 М еще есть основания выделить точку эквивалентности с погрешностью 0,1—0,2%, но если концентрация-[У0] + уменьшится на порядок, то по кинетическим соображениям рассчитывать на точность титрования, большую чем 1%, уже не приходится. Казавшееся быстрым взаимодействие [У0] + с Се(IV) для определения малых концентраций ионов ванадия методом потенциометрического титрования таковым уже не является, необходимо иметь константу скорости на 2—3 порядка выше, чем в разобранном примере. [c.102]

Методом потенциометрического титрования изучена кинетика реакций 00 с рядом галоидных солей в водных растворах. Определены параметры активации. Показано, что катион соли не влияет на константу скорости реакции. Доля аномального продукта возрастает 0 уменьшением размера реагирующего аниона. Полученные результаты хорошо описываются уравнением Свена-Скотта. [c.275]

Метод титрования активных центров, основанный на измерении начального всплеска, отличается от метода определения скорости ферментативной реакции тем, что он относительно нечувствителен к изменениям констант скорости. Для того чтобы получить воспроизводимые значения скорости ферментативной реакции, необходимо поддерживать строго определенные значения pH, температуры, концентраций компонентов буфера и т. д. В то же время при относительно больших изменениях константы к 2 вызываемых, например, химической модификацией фермента, величина начального всплеска остается неизменной, если только к 2 не уменьшается настолько, что ее уже не удается измерить. Таким образом, химическая модификация либо совсем не влияет на значение молярной концентрации фермента, получаемое описанным методом, либо вызывает снижение его до нуля. По этой причине метод титрования фермента был назван испытанием но принципу все или ничего [99]. [c.221]

Для расчета констант скорости из данных стационарной кинетики и определения стехиометрии связывания необходимо знать концентрацию активных центров ферментов. Рассчитать эту величину исходя из молекулярного веса белка и его концентрации нельзя, поскольку не всегда удается выделить абсолютно чистый фермент. Проблема определения концентрации была решена путем применения метода титрования активных центров и сочетанием исследования ферментативных реакций в стационарных и предстационарных условиях, позволяющих связать концентрацию активной формы фермента с начальным всплеском концентрации продукта. Начальный всплеск наблюдается в тех случаях, когда по ходу реакции происходит накопление связанного с ферментом промежуточного соединения. Первый моль субстрата быстро реагирует с ферментом с образованием стехиометрических количеств фермент-содержащего промежуточного соединения и продукта, а дальше реакция замедляется, поскольку идет медленный распад промежуточного соединения с высвобождением свободного фермента [c.152]

Таким образом, реакция титрования N-f N0 является простым методом измерения абсолютных концентраций атомов азота. Эта реакция важна еще и потому, что часто используется для получения известных концентраций атомов кислорода в основном состоянии в отсутствие молекул О2. Это подтверждается измерениями констант скоростей реакции О -f О + -4-N2- 02N2 [25] в этом случае атомы кислорода образуются в реакции N-fNO Na + O в отсутствие молекул О2, чем предотвращаются осложнения, связанные с конкурирующей реакцией О-)-Oj- -МOj- -М. [c.305]

Константа скорости реакции ОN02 N0 + О2 равна примерно 10 2> см7(моль-с) при 298 К [29] это значение почти на порядок меньше константы скорости реакции N N0. В то время как реакция N + N0 достаточно быстра для исследования в струевых разрядных установках любых, даже быстрых, реакций, по отношению к реакции О + ЫОг это верно не во всех случаях. Для низких концентраций атомов кислорода и большой линейной скорости потока метод титрования атомарного кислорода с помощью N02 будет давать завышенные значения концентраций атомов кислорода. Следовательно, если предположить, что начальные концентрации О и МОг одинаковы и составляют 10 °моль/смз ( 0,002 мм рт. ст. при 300 К), то спустя 1 мс доля непрореагировавших частиц будет равна 0,87, спустя 10 мс — 0,40, спустя 100 мс — 0,06. Условия, в которых [c.306]

В струевых разрядных установках проведены кинетические исследования атомарных и радикальных реакций с отбором газовой пробы через однокамерное устройство с отверстием маленького диаметра и с использованием обычного масс-спектрометра, снабженного ионным источником открытой конструкции. В этом случае для оценки стехиометрии процесса и конечной точки атомарной реакции титрования атомы можно регистрировать или непосредственно с помощью электронов низкой энергии, или косвенно с помощью масс-спектрометра. Последняя операция позволяет производить прямую и простую калибровку интенсивностей пиков с различными отношениями т/е. Этот метод использовался в лаборатории Херрона для измерения констант скоростей реакций с помощью масс-спектрометра с углом разведения реагентов в 60° [c.322]

Более надежный экспериментальный подход для решения этой задачи был предложен Харвудом, назвавшим его метод двойного радиометрического титрования [21, 22]. Этот метод был применен для оценки констант скоростей кислотного гидролиза полиметилмет-акрилата различной микроструктуры. Суть подхода заключается в следующем. Полимер, содержащий радиоактивную метку в каждом мономерном звене и обладающий хотя и однотипными по химическому строению, но с разной скоростью реагирующими группами, подвергается полимераиалогичной реакции, сопровождающейся отщеплением группы, имеющей метку. На промежуточной стадии реакции в силу различной реакционной способности функциональных групп полимер теряет больше быстро реагирующих групп, чем медленно реагирующих. Если обозначить быстро реагирующие звенья Б, медленно реагирующие — М, а уже прореагировавшие, превращенные, звенья — X, то схематически этот процесс можно представить следующим образом [c.40]

Реакция (11.12) используется для хемилюминесцентного титрования атомов О. При титровании в струю подают постепенно увеличивающийся поток N02- В результате реакции (11.12) концентрация атомарного кислорода убывает, а [N0]—увеличивается. Интенсивность свечения, пропорциональная произведению [О ] [N0], проходит через максимум. При дальнейшем увеличении потока N02 интенсивность свечения резко убывает. Конечная точка титрования отвечает полному исчезновению свечения в трубе. В зтой точке подача N 2 равна концентрации атомов О [121]. Вариант этого метода, приводящий, по-видимому, к более точным результатам, описан в работе [122]. Измерения распределения интенсивности свечения вдоль трубы и применение хемилюминесцентного титрования позволили получить значение константы скорости реакции (11.11), равное 2,7-10 см сек [122], когда в качестве третьих частиц М использовалась смесь аргона с кислородом. Применение той же методики открывает возможность количественного исследования кинетики реакций атомарного кислорода в реакциях с другими веществами и измерения соответствующих констант скорости. Этим методом исследовалась кинетика расходования атомов кислорода в присутствии 0 , N2, Аг, СО2, СО, N20, СвНв, ЗОа, Ре (СО)д, НдО, Од, С2Н4, и Вг2 [121]. Результаты, полученные с применением хемилюминесцентного метода, подробно рассмотрены в обзорной работе [123]. Так как обычно атомы кислорода получают пропусканием струи Од через электроразряд, атомарный кислород содержит большую примесь О2. В такой смеси возможно протекание вторичных процессов, осложняющих исследование. Одним из такого рода процессов могут быть реакции озона, который получается при взаимодействии атомарного и молекулярного кислорода [c.28]

Для измерения молекулярной активности ацетилхолинэстеразы нервной ткани нами был применен метод титрования каталитических центров ингибитором Гд-42 (формула II, стр. 166). Этот ингибитор обладает высокой реакционноспособностью по отношению к ацитил-холинэстеразе нервной ткани (бимолекулярная константа скорости реакции в присутствии ацетилхолина 10 —10 л моль-мин). Высокая скорость реакции при низких концентрациях Гд-42 характеризует выраженную специфичность этого соединения по отношению [c.169]

Экспериментально определяемая константа скорости реакции может оказаться различной в зависимости от примененного аналитического метода и улавливаемых им частиц. Так, например, поляриметрически определенные константы скорости 8к1-реакций (при этом методе анализа фиксируется тесная ионная пара) часто оказываются большими, чем определенные титрованием иона XQ [c.155]

Взаимодействие ФОС с ХЭ исследовалось первым из онисанных нами методов [12] в условиях избытка ингибитора ири pH 8,0, нри концентрации ацетилхолина 7,5-10 Л/ в интервале тепмератур 15—40°. Активность ХЭ в ходе взаимодействия с ФОС измеряли потенциометрическим титрованием раствором едкого натра нри постоянном значении pH. Константы скорости вычисляли по уравнению [c.429]

Кинетику гидролиза ФОС изучали при тех же условиях методом потенциометрического титрования выделяющейся в ходе гидролиза кислоты при постоянном значении pH 8,0. На основании опытных данных рассчитывали бимолекулярные константы скорости взаимодействия ФОС с гидроксильными ионами. По полученным для разных температур значениям констант скоростей реакций обычными методами вычисляли величины энергии активации и предэкснонента уравнения Аррениуса. Результаты этой части исследования представлены в таблице. Здесь для восьми ФОС приведены значения констант скорости гидролиза (f p) и скорости реакции с ХЭ (А п) для температуры 25°, величины энергии активации для реакции гидролиза (Еридр) и реакции с ХЭ (Ехэ), логарифмы иредэксионента уравнения Аррениуса для гидролиза (log Ргидр) и ингибирования ХЭ (log Рхэ), а также логарифмы отношения последних величин, показывающих превосходство фактора вероятности реакции с ХЭ. [c.429]

Практические рекомендации сводятся обычно к следующим прибавление титранта вблизи точки эквивалентности проводить медленно, повышать температуру раствора (повышение температуры на 30 °С позволяет примерно на порядок увеличить константу скорости реакции), вводить катализатор, создавать определенную среду [16—18, 167—170]. Резкое уменьшение скорости гомогенной реакции при движении к точке эквивалентности- объективная трудность, характерная для метода титрования, и кинетические соображения существенно аграничивают выбор реакций, пригодных для аналитических определений. [c.102]

Диссоциация воды. Степень и константа диссоциации воды. Активная и общая кислотность. Ионное произведение. Точка нейтральности. Водородный показатель (pH). А етоды определения pH. Теория индикаторов. Буферные растворы. Колориметрический метод определения рн. Потенциометрический метод определения pH. KoHueHtpaunoH-ные элементы. Водородный электрод. Соотношение между каломе-левым и водородным электродами. Потенциометрическое титрование. Кривые титрования. Определение pH методом изучения скоростей химических реакций, катализируемых водородным ионом. [c.132]

У некоторых типов соединений скорость сольволиза может быть необычно высока и по другим причинам. Необходимо соблюдать большую осторожность при интерпретации того увеличения скорости, которое наблюдается при сравнении экспериментально найденной величины с величиной, вычисленной для соответствующего модельного соединения это увеличение отнюдь не всегда объясняется участием в реакции мостиковых ионов. Чтобы говорить об образовании мостиковых ионов, необходимо быть уверенным в том, что, во-первых, оба сравниваемых соединения реагируют по одному и тому же механизму во-вторых, модельное соединение не реагирует необычно медленно, по-видимому, вследствие пространственных эффектов (из-за углового напряжения и т. п.) в-третьих, необычно высокая скорость реакции не является результатом пространственного ускорения. Метод Шлейера и Фута представляет собой попытку обойти два последних затруднения. Дополнительные трудности возникают при использовании таких органических растворителей, в которых из-за сильных межионных взаимодействий образуются ионные пары и имеет место внутренний возврат (разд. 5.3.3). В подобных случаях определяемая путем титрования скорость может быть в действительности составной величиной, в которую входят константы скорости ионизации, диссоциации и рекомбинации ионов. Поскольку роль этих осложняющих факторов различна в зависимости от структуры соединений, простое сравнение титриметрически определенных констант скорости может привести к ошибочным выводам. Наконец, повышенная скорость может быть объяснена без всяких допущений об образовании мостиковых интермедиатов, если первоначально образующийся карбониевый ион уже имеет перегруппированную (но открытую) структуру, и при этом более устойчив, чем открытый ион, который мог бы образоваться путем простой ионизации. В таком случае реакция будет протекать через мостико-вое переходное состояние, ведущее к перегруппированному открытому иону. Такое объяснение невозможно для соединений, которым присуща повышенная скорость сольволиза, но у которых перегруппированный и неперегруппированный ионы идентичны и потому обладают равной энергией (например, 3-фенил- [c.276]

Здесь к случаю катализа иодом применяется объяснение изменения кинетического порядка с полярностью среды с точки зрения сольватацион-ной стабилизации ионной пары (такое объяснение уже было дано при катализе хлоруксусной кислотой). Авторы предлагают метод для определения константы скорости роста цепи для этой системы, основанный на определении титруемого катализатора по ходу реакции. Если х — число молекул катализатора, участвующих в инициировании (х = 1 или 2 для растворов в дихлорэтане и четыреххлористом углероде соответственно) и если реакция образования комплекса мономер — катализатор Pi(l2)n также обратима, то при условии наличия стационарного состояния отношение начальной концентрации иода и концентрации, определяемой титрованием в какой-либо момент времени в процессе реакции ([bli) выразится следующим образом [c.233]

Константы скорости реакции бензоилирования гвдразидов рассчитывались по изменению их концентраций во времени, определявшихся методом нитритометрического потенциометрического титрования Взаимодействие арилгвдраэвдов с бензоилхлорвдом протекает количественно и необратимо. Реакция подчиняется кинетическому уравнению второго порадка, о чем сввдетельствует постоянство величин констант скоростей реакции (табл.1), рассчитанных по уравнениям [c.256]

Рассмотрим оценки, сделанные опытным проявлениям молекулярных свойств ангиотензина II и попытаемся составить общее представление о характерных особенностях структурной организации гормона, а затем qpasHHTb его с представлением, следующим из теоретического анализа. Противоречивыми оказались первые же исследования структуры ангиотензина II методом диализа на тонких пленках. В одних работах [33, 34] сделан вывод о том, что молекула гормона в растворе имеет одну компактную форму, а в другой [8] предположено наличие конформационного равновесия двух форм. Не менее противоречивы выводы разных авторов из кинетических данных по изотопному замещению протона в водородных связях ангиотензина II. Г. Шерага и соавт. [15] отмечают одинаковую скорость обмена всех амидных протонов и делают вывод о том, что конформационное состояние гормона отвечает статистическому клубку. Р. Ленкинский и соавт. [35] отмечают аномально низкую скорость обмена амидного протона His , а М. Принтц и соавт. [24, 36] выделяют по этой же причине остатка VaP и VaP. В работе [25] амидные протоны разделены по скорости обмена на три группы, причем к группе с наибольшими скоростями отнесены протоны Asp и Arg . В классификации, предложенной Г. Маршаллом [37], все обменивающиеся протоны разделены на четыре группы. К одной группе отнесены амидные протоны всех остатков ангиотензина II, за исключением Asp и Phe , имеющие, согласно сообщению [37], одинаковую скорость обмена. По значениям констант диссоциации ионогенных групп гормона, полученных потенциометрическим титрованием [9] и с помощью спектров ЯМР и КД [38], сделан вывод о сближенности N- и С-концевых групп пептидной цепи, допускающей их взаимодействие. Расстояние между группами значительно меньше соответствующего расстояния в случае пребывания ангиотензина в состоянии статистического клубка. В работе [38], кроме того, предположено, что все ионогенные группы доступны растворителю, а имидазольное кольцо остатка [c.279]

Вода является довольно сильным основанием и будет принимать протоны от сильной протонной кислоты с образовапием гидксо-ниевых ионов, следовательно в разбавленной водной системе нельзя изучать кислоты, более сильные, чем ион гидроксопия. Несмотря на это, был проведен ряд исследований каталитической кислотности в водных системах. Применявшиеся методы состояли в титровании гидроокисями щелочных металлов [25, 56, 147—150], выделении кислоты из катализаторов посредством ионного обмена и ее последующего определения [22, 151—153], измерении количества углекислоты, выделяющейся из раствора бикарбоната, и исследовании скорости инверсии тростникового сахара [22, 103]. Хотя эти методы, особенно в первых работах по определению кислотности катализаторов крекипга, дали ценные сведения о химическом поведении и кислой природе катализаторов, их нельзя рекомендовать для измерения кислотности на поверхностях сильно дегидрирующих катализаторов крекинга [22, 88, 147]. Хэнсфорд [88] считает, что адсорбция гидроокиси щелочного металла в большей степепи является мерой удельной поверхности, чем кислотности катализатора. Это в действительности было бы так, если бы адсорбция измерялась по величине pH. Но вместе с тем титрование очень слабым раствором гидроокиси при величине рИ, близкой к нейтральной, могло бы дать полезные сведения, подобные тем, которые получаются при измерениях ионного обмена. Мы уже видели, что измерения ионного обмена могут дать некоторые сведения о кислотности поверхности прокаленных катализаторов. Как показал Планк [152], измерение величины ионного обмена с применением ацетата аммония дает результаты, очень хорошо согласующиеся с крекирующей способностью катализатора. Холм и др. [154] установили, что существует превосходное соответствие между каталитической активностью катализатора реакции полимеризации пропилена и величиной ионного обмена с ацетатом аммония. Последующие исследователи предлагали ввести индекс кислотной силы, основанный на константе равновесия реакции обмена. Значение этой константы равновесия также было рассмотрено Планком [118], который показал, что ее величина находится в соответствии с рКо в диапазоне 3,2- 3,6 для гидратированной в воде алюмосиликатной кислоты. [c.78]

По умеренно большим константам равновесий можно заключить, что любая из этих реакций может иривести к нестехио-метрически.м результата.м реакции, происходящей при титровании. Но, к счастью, скорости этих трех реакций весьма низки даже в присутствии I I, так что метод обеспечивает стехиомет-рические результаты. Однако скорость окисления хлоридов иер-.манганатом все же достаточна, чтобы затруднять определепие конечной точки из-за обесцвечивания избытка иона МПО4. Но, [c.234]

Обращает на себя внимание тот факт, что в целом холинэстеразы сыворотки крови различных животных характеризуются близкими значениями констант Михаэлиса — около (1,2—1,4)-10 М. Величина 3,2-10- М, найденная Августинссоном [11] манометрически, по-видимому, преувеличена. Для той же холинэстеразы сыворотки крови лошади в наших лабораториях двумя разными методами (потенциометрическое титрование при постоянном pH и концентрации субстрата [57] и при помощи регистрирующего рН-метра по скорости уменьшения pH [71]) получены близкие значения. [c.158]

В основе этого метода лежит предположение Михаэлиса и Пехштейна [26], что колоколообразная кривая зависимости ферментативной активности от pH отражает ионизацию определенных групп в молекуле фермента. Во многих случаях зависимость константы Михаэлиса или максимума скорости от pH выражается кривой, похожей на кривую титрования. Расчеты (см. [10]) позволяют определить рК соответствуюш,ей группы, а иногда и предварительно идентифицировать ее (см. табл. 2). Зависимость максимума скорости от pH может быть иной, чем зависимость константы Михаэлиса от pH. В таких случаях можно полагать, что в связывании и разрушении фермент-субстратного комплекса участвуют разные группы. [c.70]