Реакции между двумя субстратами

Механизмы метаболических процессов очень напоминают механизмы реакций, проводимых в лабораторных условиях, с тем отличием, что если в лаборатории часто работают прн повышенных температурах и давлении, с безводными (часто ядовитыми) растворителями, с сильными кислотами и основаниями и с нетипичными для природы реагентами, то метаболические процессы протекают при весьма умеренных условиях в разбавленных водных растворах в интервале температур от 20 до 40 °С при pH от 6 до 8 и с участием чрезвычайно эффективных катализаторов — ферментов. Можно сказать, что каждая ступень метаболического процесса катализируется специфическим ферментом. Ферменты представляют собой вещества белковой природы их каталитическое действие оказывает влияние не на положение равновесия реакции, а на ее скорость, которая очень сильно увеличивается — часто на несколько порядков по сравнению со скоростью реакции, проводимой в лабораторных условиях. В состав некоторых ферментов входят коферменты, имеющие небелковый характер. Подвергающийся превращению субстрат сначала связывается с активным центром фермента, поблизости от которого расположен кофер-мент. При этом реагирующая группа субстрата и кофермент так сориентированы в пространстве, что реакция между ними протекает практически мгновенно. Затем прореагировавший субстрат отделяется от активного центра фермента, а измененный кофермент регенерируется под действием другого субстрата. Если в ферменте нет кофермента, то два субстрата непосредственно взаимодействуют в активном центре. [c.180]

Первые два случая основываются на одной и той же реакции протолиза, единственными субстратами которой являются ионы Н О и 0Н поэтому мы рассмотрим эти случаи совместно. Следующие два случая также сходны между собой, так как способы рассмотрения растворов слабых кислот и растворов слабых оснований аналогичны (различие состоит лишь в замене [Н ОТ на [ОН ] и на К] ). Последний случай почти не встречается в практике аналитической химии, так как аналитик, имея возможность выбора титранта, всегда выбирает сильную кислоту (или сильное основание) для получения лучших результатов. [c.162]

Рассмотрим теперь вопрос о связи между селективностью реагентов и их активностью. Когда реагент атакует субстрат, то имеется вероятность Р, что в результате столкновения образуются продукты реакции. Если имеются два различных субстрата, то в результате взаимодействия реагента с каждым из них в си теме образуется смесь двух типов продуктов. В этом случае под относительной Селективностью у будем понимать величину [c.46]

На ход процесса полимераналогичных превращений больщое влияние оказывает доступность функциональных фупп в случае объемных боковых группировок ввиду стерических затруднений эта доступность намного меньще, чем в обычных низкомолекулярных субстратах. Большое влияние на реакцию полимераналогичных превращений оказывают соседние фуппы, которые могут ускорять или замедлять процесс, например, ацетатная фуппа, находящаяся между двумя гидроксильными фуппами, гидролизуется на два порядка быстрее, чем находящаяся между двумя ацетатными, Это происходит потому, что повышается локальная концентрация щелочи (за счет адсорбции ОН"-ионов на гидроксильных фуппах) в области гидролизуемой фуппы. При полимераналогичных превращениях часто одновременно протекает несколько параллельных реакций с образованием сложных сополимеров. Например, при действии на полиакрилонитрил серной кислотой при комнатной температуре происходят две реакции - образование имидных звеньев в основной цепи и боковых фупп акриламида, вследствие которых гомополимер превращается в сополимер [c.100]

Нуклеофильная атака на алкилгалогениды представляет собою другой пример амбидентной реакционной способности, где природа продукта реакции кардинально зависит от реагента. В этом случае два реакционных центра различной природы, Н и С, конкурируют между собой при атаке нуклеофильным агентом. Поэтому при обсуждении проблемы выхода олефина необходимо наряду со структурой органического субстрата учитывать и природу нуклеофила, [c.14]

Конкурентное и неконкурентное подавление можно различить экспериментально, измеряя (в присутствии и в отсутствие ингибитора) влияние концентрации субстрата на скорость реакции. Необходимо помнить, что эти два вида подавления представляют собой крайние случаи обычно же результаты удовлетворяют некоторому промежуточному состоянию. Так, например, I может не соединяться с активным центром, но сродство между EI и S может отличаться от сродства В и S, так что а 1. Когда S и I конкурируют за данный активный центр, они могут присоединяться к Е в другом центре и влиять на сродство Е к I и (или) к S. Таким образом, соединение EIS не является запрещенным и, следовательно, а ф оо. [c.69]

Известно, что каждый фермент может катализировать реакции только определенного типа (или определенных типов). Существует выраженное, в частности пространственное, соответствие между ферментом и субстратом именно из-за него фермент может действовать только на ограниченный ряд субстратов именно этим соответствием определяются пределы или границы действия ферментов, их так называемая специфичность. Изучение специфичности позволило выяснить, что субстрат во время реакции соединяется не со всей молекулой фермента, не с любой ее частью, а со строго определенным участком, получившим название активного центра. Этот центр участвует в процессе активации субстрата, в самом каталитическом акте он обладает мощным сродством к соответствующему субстрату. Ранее полагали, что в молекуле фермента много активных центров, но сейчас точно установлено, что их обычно один или два. При добавлении к ферменту некоторых веществ, влияющих на его активный центр (или ка его молекулу) в ином участке или иным способом, скорость катализируемой реакции уменьшается. Такие вещества называют ингибиторами. Этот термин обычно не применяют к веществам (например, сильным кислотам, основаниям, иногда органическим растворителям), которые просто разрушают ферментный белок, денатурируя, расщепляя его и т. п. Некоторые ингибиторы являются сильными ядами ферментов, действуя специфически, в очень малых количествах. [c.40]

Чтобы по возможности избежать этих затруднений, при определениях активности обычно контролируют начальную скорость реакции, когда названные выше факторы еще не успели исказить ее течение. Определение ведут за короткие отрезки времени в начальной части кривой, когда обработке подверглось не более 20— 25% субстрата (см. рис. 8). В этих условиях можно получить линейную зависимость между скоростью процесса и количеством катализатора в реакционной смеси. Известны два основных способа изучения хода ферментных реакций отбор через некоторые промежутки времени отдельных проб и непрерывное наблюдение изменений в самой реакционной смеси. Во втором случае с помощью автоматической регистрации можно получать непрерывные кривые течения процесса. При исследовании отдельных проб определяют либо убыль (концентрацию) субстрата, либо накопление продуктов реакции. Первый из этих приемов даст более надежные результаты. [c.42]

Активнровагшые субстраты (А и В см. раздел 27.1), находяпщеся в координационной сфере металла, пространствеино очень сближены друг с другом, и поэтому реакцию межд ними можно определить как "близкое взаимодействие". Наиболее важны два процесса близкого взаимодействия внедрение и элиминирование. [c.2178]

Существуют два главных пути микробиологического метаболизма алканов. Один из них (рис. 1.2) первоначально включает терминальное окисление (т. е. окисление концевого атома углерода) алкановой цепи. Первым продуктом реакции, который можно было выделить почти во всех случаях, был соответствующий первичный спирт. Промежуточные стадии между углеводородными субстратами и продуктом гидроксилирования еще не окончательно ясны, хотя, как полагают, ими являются олефины и гидроперекиси. Окисление спирта может идти далее, вероятно, через альдегид, до карбоновой кислоты. Дальнейший метаболизм алканкарбоновой кислоты может протекать через стадию р-окис-ления (гл. 7). [c.42]

Кроме того, следует отметить, что эти два определения не исключают наличия всего катализатора или части его в продуктах реакции. Это отличие от второго определения, данного Оствальдом, признает тот экспериментальный факт, что регенерация катализатора после некоторой реакции с веществом по существу является вторичным эффектом и, несомненно, часто приводит к обмену атомов между катализатором, субстратом и продуктами. В одной из первых работ по применению изотопов для выяснения механизмов реакций Фэйрбразер [13] использовал радиоактивный хлор в хлористом алюминии с целью показать, что в реакциях ацилирования по Фриделю — Крафтсу имеет место обмен хлором между хлористым ацилом и хлористым алюминием, так как активный хлор появляется в продукте реакции — хлористом водороде — в соотношениях. [c.23]

В качестве аффинных лигандов можно использовать любые соединения, прочно, специфично и обратимо связывающиеся с выделяемым веществом. Химическое строение аффинных лигандов может быть самым различным. Поскольку в настоящее время метод аффинной хроматографии применяется главным образом для выделения ферментов и их ингибиторов [89J, мы рассмотрим примеры, взятые из этой области. Как уже упоминалось, при выделении фермента аффинными лигандам1И могут служить его ингибитор, аналогичный субстрату, а также эффектор, кофактор и в отдельных случаях даже субстрат. Это справедливо и для фермента, требующего длл реакции два субстрата, но способного достаточно сильно связываться только с одним из них. Субстрат также можно использовать для адсорбции фермента в таких условиях, когда фермент связывается, но сам не способен катализировать реакцию (например, в отсутствие ионов металлов, необходимых для реакции), а также когда константа Михаэлиса зависит от pH или температуры. Аффинный адсорбент для выделения белков обычно трудно получить из аффинного лиганда, если константа диссоциации его комплекса с белком превышает (0,5—1,0)-Ю [16]. Однако Стире и сотр. [84] показали, что очень эффективный адсорбент для р-галактозидазы можно получить даже из такого относительно слабого ингибитора, как н-аминофенил-р-о-тиогалактопирано-зид (/i , 5-10 ). Этого удается достигнуть, повышая концентрацию нерастворимого аффинного лиганда и увеличивая расстояние между аффинным лигандом и матрицей носителя, что приводит к максимальной доступности аффинного лиганда, для белка в растворе. [c.9]

Фумаровая и янтарная кислоты отличаются друг от друга только на два водородных атома. Смесь этих кислот при добавлении фермента образует обратимую редокс-систему. В качестве фермента применяют дегидрогеназу янтарной, кислоты, экстрагированную из мышечной ткани. При добавлении небольших количеств метиленового синего к системе субстрат—феркент метиленовый синий частично восстанавливается таким образом, что между субстратом и редокс-системой красителя устанавливается равновесие. Если концентрация красителя много меньше концентрации органических кислот, то окислительно-восстановительное состояние красителя является точным индикатором на редокс-состояние органических кислот. Реакция между органической кислотой [c.452]

Для первичных алкилгалогенидов и спиртов преобладают реакции щения, а для третичных — реакции Р-элиминирования, причем в про-тах реакции всегда преобладают более замещенные алкены. Помимо ния субстрата, условия процесса тоже оказывают сильное влияние " еханизм и даже направление реакции. В табл. 26 приведены данные троению субстрата и условиям протекания реакций по механизмам, 81 2, Е1, Е2. Следует четко представлять себе разницу между основ- тью и нуклеофильностью. Реакционная способность основания по от-ению к протону — это его основность в то же время реакционная обность по отношению к карбониевому иону называется нуклеофиль-тью. Эти два понятия сходны, но далеко не идентичны. Так, напри-р, ряд основности [c.271]

Читатель, видимо, обратил внимание на то, что в предыдущих главах встречались случаи, когда одно и то же соединение рассматривалось в связи с различными типами активирования, поскольку в разных реакциях оно действует по различным механизмам. В принципе же активатор может оказывать влияние сразу на несколько стадий одной и той же каталитической реакции, действуя при этом по различным механизмам. Например, 1,10-фенантролин может быть активатором матричного действия, так как, имея в молекуле два донорных атома, он способен определенным образом ориентировать катализатор и субстрат. С другой стороны, обладая системой двойных сопряженных связей, этот лиганд может участвовать в резонансном переносе электрона между М и 8 или же, действуя как электроноак-цептор, увеличивать эффективный заряд М и его поляризующую способность. Сильное транс-влияние фенантро- [c.218]

Дислокации, лежащие у поверхности раздела между двумя различными фазами, представляют особый интерес в связи с химическими реакциями в твердом состоянии. Мы можем выделить два важных класса дислокаций одни, векторы Бургерса которых лежат параллельно поверхности раздела, и другие, для которых это не имеет места. Простейшим примером первого класса являются дислокации между плоской поверхностью кристаллического субстрата и адсорбированным кристаллическим монослоем. Эта концепция была введена Фрэнком и ван-дер-Мерве [28], которые использовали весьма упрощенную модель для рассмотрения эффектов несовпадения между нормальными межплоскостными расстояниями адсорбированного вещества и субстрата. Они нашли, что до некоторой критической величины несовпадения (скажем, 10%, хотя на количественные оценки не следует полагаться) монослой будет деформироваться, чтобы прифасоваться к субстрату, тогда как при более значительных несовпадениях он будет стремиться принять типичное для него межатомное расстояние независимо от межатомного расстояния субстрата. В таком случае образуются дислокации упомянутого типа. Можно считать также, что дислокации этого типа будут возникать всякий раз, когда две макроскопические кри- [c.31]

Скорость гидролиза сложных эфиров уксусной к-ты со спиртами в присутствии полистиролсульфокислоты повышается с увеличением длины алкильной группы в спиртовой части эфира или при уменьшении степени сульфирования полимера. Наоборот, при введении в систему органич. растворителя скорость реакции уменьшается. Эти факты указывают на существование гидрофобного взаимодействия между К. п. и эфиром, способствующего увеличению концентрации эфира вблизи макромолекулы по сравнению с концентрацией в объеме. В данном случае при наличии в молекулах субстрата больших неполярных групп каталитич. активность К. п. возрастает с уменьшением степени сульфирования полимера. Это означает, что несульфированные мономерные единицы более эффективные гидрофобные связывающие центры, чем сульфированные. Каталитич. эффект сульфогрупп полимера проявляется в наибольшей степени в том случае, когда два соседних звена не сульфированы. Так. обр., в отличие от реакций, катализируемых низкомолекулярными ионами, соответствующие реакции, катализируемые противоионами полиэлектролитов, обладают заметной избирательностью. [c.481]

Опираясь на существование такой связи, можно попытаться установить соотношения между тенлотами радикальных реакций (АЯ) и полярными константами заместителей в субстрате или радикале — а. В 1955 г. американскими химиками У. Уилмарзом и Н. Шварцем [200] была найдена линейная зависимость между тенлотами (энергиями разрываемых азот-азотных связей) распада тетразанов в ацетоне при 30° С и константами их заместителей а. Результаты дальнейшего изучения природы такой связи обобщил С. Бенсон, который писал в 1965 г. В последние годы все возрастающий вклад в развитие кинетики вносят два родственных раздела химии теория строения молекул и термохимия... Сейчас уже все яснее вырисовываются контуры новой дисциплины, которую за недостатком лучшего термина я бы назвал термохимической критикой [201, стр. 14]. [c.84]

Однако множество данных свидетельствует о том, что такие соединения имеют геометрию тригональной бипирамиды, в которой входящая и уходящая группы располагаются в тригональной плоскости (наряду с лигандом, ранее бывшим в транс-положенш), а два бывших ч с-лиганда — в аксиальных положениях. Эта геометрия справедлива для такого промежуточного соединения (с эквивалентно связанными входящей и уходящей группами) и переходных состояний, в которых образующиеся и разрывающиеся связи не вполне одинаковы. В ходе реакции вполне допустимо образование соединения с геометрией тетрагональной пирамиды, в которой входящая группа занимает апикальное положение, но, как правило, оно не вносит никаких существенных йкладов в кинетику процесса, если только в состоянии, предшествующем равновесному, значительная доля субстрата не была связана с V. Можно, конечно, предположить, что молекулы растворителя располагаются выше и ниже плоскости координационного квадрата, но, как указывалось в разд. 3-2, изменения в степени сольватации в активированном состоянии не следует путать с молекулярностью реакции. На рис. 5-3 показаны все эти соотношения, и.можно заметить, что в нормальных условиях замещение должно происходить при полном сохранении конфигурации, что в действительности и наблюдается. Особенный интерес представляют исключения из этого правила. Взаимозависимость между положениями входящей группы ( ), уходящей группы(Х) и лигандов в транс-положении (Т) позволяет понять, как мы увидим позднее, почему многие лиганды, оказывающие сильное лабилизи-рующее влияние, находясь в троне-положении, являются также эффективными реагирующими веществами, выступая в роли входящей группы. Детального рассмотрения требует еще одна сторона вопроса, а именно роль переходных состояний, в которых образуется или разрушается связь металл—лиганд, и степень их взаимозависимости друг от друга. Эти вопросы мы рассмотрим позднее. [c.76]

Синтез (регенерация) АТР осуществляется в основном с помощью трех процессов фотосинтетического фосфорилирования (разд. 12.2), окислительного фосфорилирования (фосфорилирование в дыхательной цепи, разд. 7.4) и фосфорилирования на уровне субстрата (разд. 7.2.1). Два первых процесса сходны между собой в том, что АТР образуется в них при участии АТР-синтазы. Субстратное фосфорилирование может происходить при различных реакциях промежуточного метаболизма. В обмене углеводов важнейшие реакции, приводящие к регенерации АТР, катализируются фосфоглицераткиназой, пируваткиназой и аце таткиназой. Бактерии и дрожжи, сбраживающие сахара, располагают лишь тем АТР, который образуется с помощью этих ферментов. Во всех таких процессах фосфорилирования (за редкими исключениями) акцептором фосфата служит аденозиндифосфат (ADP). Аденозинмонофос- [c.223]

Как отметил Дьюар, его рассмотрение до некоторой степени имеет более теоретический характер, чем выведенное Брауном эмпирическое соотношение между реакционной способностью и селективностью, однако приводит оно к тем же самым результатам. Действительно, выведенные Дьюаром закономерности применимы в более широкой области, чем реакции ароматического замещения. Выше уже обсуждались примеры такого рода, например в связи с изменением наклонов прямых в реакционных сериях, подчиняющихся каталитическому закону Бренстеда [178], или для тех случаев, когда два изомера могут получаться из одного и того же промежуточного соединения [179]. Более общее обсуждение этих вопросов было проведено Леффлером и Грюнвальдом [180], которые также определили условия применимости этого соотношения. Шатенштейн [9] применил такого рода зависимость для кислотро-основных взаимодействий чем сильнее кислота (электрофильный агент в реакции ароматического замещения), тем меньше различия в силе основании (ароматические субстраты). Другими словами, он объясняет таким образом хорошо известный нивелирующий эффект сильных кислот. Однако, несмотря на широкую применимость, это соотношение нельзя считать безупречным и тем более рассматривать как строго доказанную теорему [180, 181]. [c.484]

Для того чтобы два тесно сопряженных между собой процесса—перенос электронов и гликолиз, каждый из которых нуждается в АДФ,— могли функционировать непрерывно, количество АДФ в системе должно быть достаточно большим. Если отношение АДФ/АТФ в клетке понизится, то замедление реакции должно, по-видимому, начаться сначала в той системе, которая обладает меньшим сродством к АДФ. Поскольку ферменты системы гликолиза имеют более высокую константу Михаэлиса для АДФ, чем ферменты дыхательной цепи, то можно предсказать, что в аэробных условиях, когда АДФ легко превращается в АТФ в ходе реакции окислительного фосфорилирования, процесс гликолиза начнет замедляться и затем совсем прекратится. Подавление брожения воздухом фактически впервые обнаружил Пастер. Однако высказывались и другие предположения относительно механизма этого явления, получившего название эффекта Пастера. Так, например, ортофосфат требуется для окислительного фосфорилирования и в то же время служит субстратом для гликолити чес кого фермента глицеральдегид-З-фосфатдегидрогена-зы. Следовательно, убыль фосфата в результате окислительного фосфорилирования может привести к торможению гликолиза. Другая интерпретация эффекта Пастера вытекает из попытки ответить на вопрос почем,у злокачественные ткани образуют в аэробных условиях в значительных количествах лактат, в то время как нормальные ткани этим свойством не обладают В этом случае происходит нарушение того механизма регуляции, с которым мы уже познакомились. Этот эффект можно объяснить по аналогии [c.55]

Многим ферментам, катализирующим широкий спектр биохимических реакций, необходимо для эффективного осуществления каталитической функции присутствие небольшой небелковой простетической группы, более пли меиее прочно связанной с белком. Если эта небелковая группа обслуживает два (или более) фермента, благодаря чему между ними может происходить перенос групп, то ее обычно называют коферментом. В ферментативной реакции различия между субстратом и коферментом не всегда ясны, так как кофермент, подобно субстрату, может в ходе реакции претерпевать структурные изменения. Однако при последующих реакциях первоначальная структура кофермента обычно восстанавливается, тогда как субстрат подвергается дальнейшим химическим превращениям. В тех случаях, когда кофермент на определенной стадии реакции оказывается структурно измененным, различие мегкду коферментом и субстратом выявляется именно иа основании этой конечной регенерации структуры. Кроме того, при многих кофермент-зависимых реакциях субстрат-ферментному взаимодействию обя- зательно предшествует связывание кофермента с ферментом (см. гл. VI). [c.208]

Превращение рибонуклеотида 5-аминоимидазол-4-карбоновой кислоты в соответствующий амид, 5-аминоимидазол-4-карбоксамид-рибонуклеотид, осуществляется в два этапа. Сначала в результате АТФ-зависимой реакции образуется амидная связь между субстратом и аспарагиновой кислотой продуктом этой реакции являеа ся 5-амипоимидазол-4-Х-сукципокарбокс- [c.463]

Установлено, что фиксация происходит и в том случае, когда два белка происходят не только из одного и того же организма, но и из разных организмов. По-видимому, природа создала только один основной механизм фиксации азота, и возможны лишь некоторые вариации на этой основе. Интересно, что нитратредуктаза (NOj - -- N02 ) из Neurospora rassa тоже состоит из двух белков, один из которых содержит молибден, причем этот молибденсодержащий белок можно заменить на другие молибденовые белки (обычно после обработки кислотой), входящие в состав совершенно отличных ферментов, включая ксантин-, альдегид- и сульфитоксидазы, или MoFe-белок нитрогеназы из двух разных бактерий [156]. Пока не появлялись сообщения о реконструкции нитрогеназы из обычного Fe-белка и свободного Мо-белка. В работе [156] было отмечено, что, возможно, существуют молибденсодержащие субъединицы, которые выступают в качестве кофактора и являются общими для всех молибденсодержащих ферментов животных,растений и микроорганизмов. Эти субъединицы, вероятно, не только функционируют как переносчики электронов, но и связывают между собой субъединицы фермента. Если это предположение справедливо, то весьма вероятно, что основную электрон-транспортную реакцию в нитрогеназах осуществляет Мо-белок, тогда как другой белок модифицирует реакцию, приспосабливая ее к определенному субстрату. Таким [c.232]

Нитрогеназные ферменты могут катализировать и другие, на первый взгляд совершенно не связанные с фиксацией азота реакции и восстанавливать другие субстраты. Если начать с полного набора компонентов, необходимых для проявления нитрогеназной активности (азот, восстановитель, АТФ, ионы магния, два белка), и исключить из этой системы азот, то будет наблюдаться зависящее от АТФ выделение водорода. Другими словами, происходит гидролиз АТФ с образованием АДФ и неорганического фосфата и одновременное выделение водорода. Никаких реакций не наблюдается, если исключить АТФ, восстановитель или один из упомянутых белков. Но если использовать в качестве восстановителя водород в присутствии гидрогеназы, то будет наблюдаться главным образом каталитический гидролиз АТФ, поскольку водород, выделяемый нитрогеназой, снова поглощается гидрогеназой. Это зависящее от АТФ выделение водорода не подавляется окисью углерода как активность обычных гидрогеназ, катализирующих обратимое освобождение и поглощение водорода. Фиксация азота и выделение водорода одинаково зависят от pH и характеризуются одним и тем же отношением числа расходуемых молекул АТФ, приходящихся на пару электронов. Очевидно, что эти две реакции тесно связаны между собой, и приходится сделать вывод, что выделение водорода, которое могло бы показаться совершенно лишним, бесполезным побочным процессом, играет важную роль в механизме фиксации азота. Необратимое выделение водорода показывает, что водород генерируется при более отрицательных потенциалах, чем потенциал обратимой гидрогеназы, причем гидролиз АТФ, очевидно, создает движущую силу реакции. Эти данные свидетельствуют в пользу того, что при восстановлении азота используется более сильный восстановитель, чем молекулярный водород,—это и представляет собой способ, который природа использовала для преодоления затруднений, связанных с крайне энергетически невыгодной первой стадией восстановления азота. Они подтверждают мысль, высказанную автором в 1968 г. [180], состоящую в том. [c.233]

Способность фермента снижать АС+, вероятно, не является свойством, независимым от других его каталитических параметров. Например, как мы уже говорили в предположительном плане, повышенная каталитическая эффективность в смысле снижения ДС+, возможно, могла бы достигаться только за счет уменьшения эффективности на других этапах реакции — скажем, на этапе связывания субстрата. Поэтому отбор мог бы приводить к некоторому балансу между изменениями величин и изменениями во взаимодействиях ферментов с лигандами. Возможная степень снижения ДС могла бы определяться только после того, как фермент приобрел надлежащее сродство к субстрату. В заключение мы упомянем ряд нерешенных вопросов относительно роли изменений Д0+ в компенсации температурных эффектов. Играют ли такого рода изменения важную роль в эволюционной адаптации различных эктотермных видов Снижают ли ферменты эктотермных животных, акклимированных к холоду, величину ДС+ в большей степени, чем ферменты особей, акклимированных к теплу Может ли непосредственная компенсация температурных сдвигов интенсивности обмена осуществиться в результате мгновенных термически обусловленных изменений в каталитической эффективности фермента Этот последний вопрос, на который (как и на первые два вопроса) имеющиеся данные еще не позволяют ответить, подводит нас к рассмотрению второго свойства, важного с точки зрения эволюции ферментов,— способности их изменять свое сродство к субстратам при изменении температуры. [c.260]

В естественных субстратах (почве, водоемах, растительных и животных остатках) микроорганизмы обитают в виде скоплений различных видов, причем отношения между этими группами складываются по-разному. Наблюдаются три формы отношений между скоплениями микроорганизмов симбиоз, метабиоз, антагонизм. При симбиозе мирно уживаются два или более вида микроорганизмов. Иногда такое содружество улучшает условия среды для микробов, например в кефирных зернах одновременно развиваются молочнокислые бактерии и дрожжи. Молочнокислые бактерии создают для дрожжей реакцию среды, получая от них взамен необходимые для роста витамины. При метабиозе одни группы микроорганизмов подготавливают субст- рат для других, например нитрозобактерии для нитробактерий. При антагонизме один вид микроорганизмов угнетает или полностью подавляет рост и развитие других. Антагонистическими свойствами обладают плесени, актиномицеты, бактерии и другие микроорганизмы. К биологическим факторам, воздействующим на микроорганизмы, относятся также фаги. [c.15]

Примером одного способа может служить фосфорилирование между сукцинилкоферментом А и янтарной кислотой. Это фосфорилирование протекает связанно с субстратом и является анаэробным фосфорилированием. В данном случае участвуют два промежуточных продукта — гуанозиндифосфат (ГДФ) и гуанозинтрифосфат (ГТФ). Эти вещества аналогичны АДФ и АТФ, только аденин заменен гуанином. Реакции протекают следующим образом [c.170]

Смотреть страницы где упоминается термин Реакции между двумя субстратами: [c.111] [c.28] [c.49] [c.102] [c.385] [c.527] [c.150] [c.58] [c.294] [c.326] [c.414] [c.172] [c.816] [c.210] [c.197] [c.326] [c.414] [c.484] [c.516] [c.614] [c.209] [c.162]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология