Справочник химика 21

Химия и химическая технология

Статьи Рисунки Таблицы О сайте English

Соединения белков с другими веществами

    Ответственная роль в биохимическом синтезе белков принадлежит нуклеиновым кислотам, которые определяют его специфичность, В самой структуре нуклеиновых кислот заключены основы точного их воспроизведения и направленного синтеза белковых молекул, а также передачи наследственных признаков организма. В то же время белок-фермент способствует синтезу нуклеиновых кислот, полисахаридов и других высокомолекулярных соединений. Сложный комплекс веществ белков, нуклеиновых кислот, углеводов и регуляторов их химических превращений, а именно ферментов, гормонов, витаминов, составляет основу жизненного цикла организма. [c.18]


    Определение белка по содержанию общего азота основано на том, что содержание азота в большинстве белков практически одинаково и может быть принято равным 16 %. В том случае, если лекарственный препарат, кроме белка, содержит другие вещества, в состав которых входит азот, белок предварительно осаждают трихлоруксусной или хлорной кислотой. При нагревании органического соединения с концентрированной серной кислотой происходит его минерализация, азот превращается в аммония сульфат, и его можно определить количественно. [c.33]

    Последующее развитие науки показало, что белки действительно ответственны за функционирование живого организма. Однако для жизнедеятельности необходимы многие другие вещества — низко- и высокомолекулярные — и прежде всего нуклеиновые кислоты. Без многообразия веществ, взаимодействующих друг с другом, без химической гетерогенности жизнь невозможна. Индивидуальное химическое соединение любой сложности — будь то белок или нуклеиновая кислота — не живет. Бессмысленно говорить о живых молекулах. Живой организм и любая его функциональная часть — всегда сложная гетерогенная система взаимодействующих элементов — больших и малых молекул, ионов и надмолекулярных структур. [c.12]

    Таким образом, можно заключить, что изменением заместителей у азота можно получить мускариновое, стимулирующее никотиновое или курареподобное действие, увеличить или снизить эффект действия, и поскольку в каждом отдельном случае предполагается взаимодействие иона с определенным рецептором, представляющим белок или другое вещество—полимер, то нужно предположить, что в каждом случае нужна определенная сила ионной связи, что и определяется строением каждого соединения и рецептора. При этом нужно учесть как объем молекулы, так и пространственное расположение заместителей в ней. [c.102]

    В лаборатории физики полимеров Института элементоорганических соединений АН СССР недавно был разработан способ производства искусственной зернистой икры из белков растительного, животного и микробиологического происхождения, которая по своим органолептическим свойствам хорошо имитирует натуральную зернистую икру осетровых или лососевых рыб. Зерна искусственной икры представляют собой вязкую жидкую или студнеобразную массу, заключенную в эластичную перевариваемую оболочку, окрашенную в соответствующий цвет. Эти зерна имеют форму, размеры и механические свойства, соответствующие форме и свойствам натуральной икры осетровых или лососевых рыб. Отдельные зерна и продукт в общей массе имеет цвет, блеск, вкус и запах, характерные для натуральной икры, и содержат белковые вещества (а также, если желательно, полисахариды, липиды и другие вещества), отличающиеся высокой питательностью, пищевой ценностью и невысокой ценой. В качестве исходного пищевого сырья можно использовать в принципе любые полноценные белки и белковые продукты растительного, животного и микробиологического происхождения, такие, например, как белки молока, сои, жмыхов масличных культур, малоценных пород рыб, хлореллы, дрожжей и т. д., которые обычно не употребляются или мало употребляются для питания. Это обстоятельство очень важно, так как в настоящее время имеются огромные источники дешевых высококачественных белков, которые используются в недостаточной мере. Примером может служить казеин молока — ценнейший белок для питания человека, не полностью используемый в настоящее время . Таким образом, открывается возможность широкого и эффективного использования ресурсов высококачественного пищевого сырья, что позволяет существенно расширить ассортимент и количество производимых белковых продуктов питания, дефицит которых во всем мире крайне велик. [c.317]


    В отличие от веществ с малым молекулярным весом, белки проникают через полупроницаемые мембраны из коллодия, целлофана и других веществ очень медленно. Если раствор, содержащий белок и какое-либо низкомолекулярное соединение, например хлористый натрий, поместить в мешочке из коллодия или целлофана в воду, то ионы хлора и натрия будут покидать мешочек значительно быстрее, чем молекулы белка. Меняя воду, окружающую мешочек, или опустив мешочек в проточную воду, можно освободить раствор белка от соли. Этот метод носит название диализа. [c.58]

    Одновременно с распадом органического азотсодержащего вещества в почве происходят и вторичные процессы синтеза, когда минеральные соединения азота вновь переходят в органические, не усвояемые для растений. Эти процессы носят биологический характер. Микроорганизмы строят белок своих тел, используя углеводы и азот. Различные бактерии, актиномицеты и плесневые грибы разлагают клетчатку, пентозаны и другие вещества растительных и животных остатков. В качестве азотной пищи им необходимы в первую очередь легкорастворимые соединения азота почвы, которые они переводят в белок плазмы клеток. [c.181]

    Вулканическая деятельность во всех ее проявлениях играла в этом отношении выдающуюся роль. Обогащая обширные зоны поверхности, в том числе и те, которые граничили с водоемами, соединениями металлов, вулканы способствовали развитию каталитических реакций. Вещества, выбрасываемые во время извержений, получаются в активном состоянии это, например, оксид кремния (IV) в форме высокопористой массы —пемзы, образующейся при застывании кислых лав (ее пористость достигает 80%) и др. Другой важной породой, которая могла функционировать и как адсорбент, фиксирующий на своей поверхности разнообразные частицы, и как катализатор, является глина. Глины относят к числу древнейших пород. Глинистые минералы (например, монтмориллонит) имеют пластинчатое строение силикатные слои, максимальное расстояние между которыми равно приблизительно 1,4 нм, разделены слоями молекул воды толщина этих слоев может изменяться в широких пределах. Глины обратимо связывают катионы и таким образом могут служить в качестве регулятора солевого состава окружающей водной среды. Скопление органических веществ на поверхности глинистых минералов, возможно, сыграло решающую роль в появлении предбиологических структур и возникновении жизни (Д. Бернал). По Акабори, из формальдегида, аммиака и циановодорода в абиогенную эру образовался амино-ацетонитрил, который подвергался гидролизу и полимеризации на поверхности глин, образуя вещества, близкие к белкам. Акабори показал, что нагревание аминоацетонитрила с кислой глиной ведет к появлению продукта, дающего биуретовую реакцию (реакция на белок). Твердые карбонаты, которые входят в большом количестве в состав земной коры, вероятно, катализировали процесс образования углеводов. Гидроксид кальция также может служить катализатором в таких процессах. Исходным веществом для синтеза углеводов служит формальдегид. Прямым опытом доказано (Г. Эйлер и А. Эйлер), что гликолевый альдегид и пентозы получаются из формальдегида в присутствии карбоната кальция. Схему образования углеводов из простейших соединений предложил М. Кальвин. [c.377]

    Различным природным высокомолекулярным соединениям давались названия обычно без какой-либо определенной системы. Так, многие природные соединения целлюлоза, крахмал, лигнин, белок, каучук, гуттаперча, казеин, шелк, инулин, хитин и другие — названы случайно. Их названия не отражают строения и свойств вещества. [c.166]

    Б) вещества, цепь которых включает атомы углерода, кислорода, азота, серы и других элементов этот класс назван гетероцепны-ми соединениями (целлюлоза, белок, тиокол и др.). [c.182]

    При помощи живых микроорганизмов можно биологически синтезировать ценные органические вещества, например белок, витамины, жиры и другие соединения, находящие широкое при- [c.562]

    Основная масса тела бактерий состоит из воды (до 85%). Сухое вещество бактерий содержит главным образом белок (до 80%), а также углеводы, жиры (количество последних варьирует в широких пределах), минеральные элементы или зольные вещества — калий, кальций, фосфор, серу, магний, натрий, хлор, железо и т. д. Питание бактерий осуществляется проникновением питательных веществ через всю поверхность бактериальной клетки. Вода и растворимые в ней вещества усваиваются клеткой непосредственно, поступая в нее под действием осмотических сил, а растворимые в жирах предварительно подвергаются воздействию.бактериальных ферментов, которые являются высоко дифференцированными катализаторами [99]. Для нормального роста и размножения бактерий им необходимы в основном вода, углерод, азот, фосфор, калий, железо, магний и другие минеральные вещества, а также витамины В1, Вг, В3, /г-аминобензойная кислота и другие органические соединения. [c.46]

    Однако / нс-форма не имеет, по-видимому, широкого распространения в белках вследствие стерических (пространственных) препятствий. Число и последовательность аминокислот, соединенных друг с другом пептидными связями, характеризуют первичную структуру белка. Молекулярные веса белковых молекул колеблются от 6000 для инсулина до более миллиона. Инсулин представляет собой белок с крайне низким молекулярным весом однако его молекула содержит 51 аминокислотный остаток. Белок с молекулярным весом 100 ООО содержит приблизительно 900 аминокислотных остатков. Выяснение первичной структуры белка представляет, таким образом, очень трудную задачу. Но это не испугало Сенгера, который в конце второй мировой войны начал серию исследований, успешно завершившихся в 1954 г. полной расшифровкой первичной структуры инсулина. Успех Сенгера и его сотрудников был обусловлен тем, что сам Сенгер разработал метод анализа концевых амин-ных групп, а Мартин и Синг — методы выделения веществ с помощью распределительной хроматографии на бумаге. [c.27]


    Область гетероцепных высокомолекулярных соединений интенсивно развивается в настоящее время. Если ранее объектом приложения усилий многочисленных исследователей служили только такие природные гетероцепные соединения, как целлюлоза, белок, крахмал, то теперь синтетические гетероцепные высокополимеры представляют огромную группу веществ, среди которых многие имеют большое практическое и научное значение. К их числу принадлежат полиформальдегид, полиэфиры, полиамиды, полисилоксаны и большое количество других различных элементоорганических полимеров. [c.7]

    Еще в начале прошлого века было установлено, что из всех тканей как животного, так и растительного происхождения можно извлечь некоторое количество веществ, чрезвычайно напоминающих по многим своим свойствам белок куриного яйца. Так, например, мышечная плазма, т. е. жидкость, которая получается при отжимании под прессом измельченной мышечной ткани, подобно яичному белку, свертывается при нагревании выше 70° и дает такие же реакции, как и белок куриного яйца. Совершенно так же ведет себя и сыворотка крови — жидкость, которая остается после отделения от свернувшейся крови сгустка фибрина и форменных элементов. Вещества, дающие характерные реакции на белок, могут быть легко получены также и из тканей растительного происхождения. Стало очевидным, что во всех этих случаях речь идет о весьма близких к яичному белку соединениях, которые и были объединены общим названием б е л к и, или белковые вещества. Этот термин удержался в науке наряду с другим названием — [c.8]

    Менделеев верил, что в будущем химия создаст искусственный белок. Образование органических веществ, утверждал он, происходит по тем же законам, что и образование всяких других химических соединений, но по более сложным, и несомненно настанет время, когда все эти разнообразные органические вещества можно будет получить искусственно, вне живого организма, из тех же веществ, из которых они слагаются в организме. На эту мысль наводят, указывал великий химик, уже [c.149]

    Из углекислоты, аммиака, солей, окисей металлов и воды растение вырабатывает различные более сложные вещества, из которых строятся его органы, необходимые для поддержания жизни неделимого " и распространения рода. Жизненные силы растения в этом отношении тем характеризуются, что производят из простых составов сложные все эти сложные составы можно разделить на два класса одни содержат азот, другие не содержат его последние или состоят из углерода, соединенного с водородом и кислородом, в пропорции воды,— сюда относятся древесина, крахмал, сахар, камедь — вещества, наиболее распространенные и составляющие главную основу растений или имеют особенный состав, каковы, например, жирные тела, воск, смолы, эфирные масла, они содержат менее кислорода, нежели предыдущие некоторые из эфирных масл вовсе лишены этого элемента наконец, следуют растительные кислоты. Вообще, все свободные от азота вещества содержат на определенное количество углерода гораздо менее кислорода, нежели углекислота, из которой они произошли. Азотистые вещества суть или общие всем растениям или содержащиеся только в некоторых из них и притом в малом количестве последние будут, вообще, тела лекарственные, сильно действующие к первым же относятся растительный белок, клейковина, творог и студень, в образовании их участвовал и аммиак по составу они почти не разнятся друг от друга, и все содержат серу, а первые два —и фосфор. [c.173]

    Ферментами называют вещества, катализирующие биохимические процессы в клетках. Все ферменты имеют белковую природу. Каталитический процесс развертывается в определенной сравнительно небольшой части молекулы фермента эта часть называется активным центром. Во время реакции к активному центру присоединяется молекула субстрата. Один ферменты являются просто белками и не содержат иных соединений, другие представляют собой белок в сочетании с различными веществами [c.93]

    Эти азотистые группировки обусловливают способность белков и алкалоидов осаждаться так называемыми алкалоидными реактивами К4 IFe ( N)6] растворами Hgla и BUg в растворе KI, а также некоторыми другими веществами. Осаждение происходит в результате образования нерастворимых солеобразных соединений с основными азотистыми группировками белков. Белок осаждается в кислой среде, так как алкалоидные реактивы являются анионами, т. е. несут заряд, противоположный заряду белка (катиона). В щелочной среде мицеллы белка перезаряжаются и осадок белка растворяется. Многие из этих реакций весьма чувствительны. Так, таннин в слабокислых растворах осаждает белки в разбавлении 1 к 100 ООО, желтая кровяная соль и сульфосалициловая кислота — в разбавлении 1 к 50 ООО. [c.40]

    Необратимое свертывание белка яиц при нагревании — явление хорошо известное. Подобное изменение в состоянии указанного белка может быть вызвано и действием ряда других физических и химических агентов сильным встряхиванием, облучением ультрафиолетовыми лучами, действием ультразвуковых волн, кислот, щелочей, органических растворителей, солей тяжелых металлов, мочевины, гуанидина, салицилатов и многих других веществ. При всех этих воздействиях белок теряет свою первоначальную растворимость и в большинстве случаев становится нерастворимым при изоэлектрической точке. В отличие от других белков коллаген при нагревании в воде растворяется. Измененные под влиянием всех указанных воздействий нативные белки получили название денатурированных белков. часто сопровождается потерей биологической активности белков. Так, например, ферменты теряют свою каталитическую активность, гормоны — физиологическую функцию, антитела — способность соединяться с антигеном. Эти изменения не всегда протекают параллельно изменениям физико-химических свойств белков. Денатурация, очевидно, представляет собой комплексное явление. Вряд ли можно думать, что действие столь различных соединений, как мочевина и серная кислота, а также влияние нагревания обусловливают одно и то же изменение белков. Нельзя поэтому просто говорить о денатурации белков, например яичного альбумина необходимо всегда указывать, какой именно агент вызвал денатурацию. [c.147]

    Другой областью применения гель-хроматографии в биохимии является отделение белков от низкомолекулярных мешающих анализу примесей, например аминокислот, сахаров, стероидов или реагентов, используемых для химической модификации белка. Методом гель-хроматографии чаще всего удаляют реагенты, предназначенные для введения в белок радиоактивной и флуоресцентной меток. Гель-хроматография позволяет также быстрее и эффективнее, чем диализ, осуществить обессолива-ние или смену буфера, требуемые в определенных схемах фракционирования, а также удаление кофакторов и ингибиторов, используемых при изучении кинетики ферментативных реакций. Кроме того, с помощью этого метода можно изучать связывание белков с низкомолекулярными соединениями, например лекарственными веществами, ионами металлов и красителями [10]. Коэффициент распределения Ка некоего стандартного белка с из- [c.106]

    Эти простетические группы также, как и их способы соединения с белками, могут быть очень различными. Так, в фосфопротеидах собственно белок соединен с фосфорной ли пирофосфорной кислотами эфирообразно через гидроксильные группы оксиаминокислот. В хромопротеидах простетической группой является красящее вещество гем, представляющее собою соединение порфиринового ряда, содержащее металл. В гемоглобине (красящем веществе крови), который является переносчиком кислорода у позвоночных, гем содержит железо в гемоцианине, содержащемся в крови и гемолимфе некоторых беспозвоночных животных, гем содержит медь. Железо содержат и ряд других представителей этой обширной и важной группы белков, например, цитохром С — катализатор клеточного дыхания, каталаза и пероксидаза — окислительные ферменты и т. д. Различен также и характер связи простетической группы с белком в хромопротеидах. Согласно современным представлениям, белок (глобин) в гемоглобине связан с гемом водородными связями, возникающими между атомом железа гема и имидазольным кольцом гистидиновых остатков в белке. В цитохроме связующим звеном, по-видимому, является тиоэфирная группа (см. рис. 10). [c.533]

    Наружные мембраны митохондрий могут быть разорваны путем осмотического шока И отделены от внутренних мембран [64]. Анализ фракции наружных и внутренних мембран показывает, что наружные мембраны имеют меньшую плотность ( 1 1 г/см ), чем внутренние Они легко прО(ннцаемы для большинства веществ с мол. весом 10 000 и ниже. Отношение фосфолипид/белок весьМа высокое ( 0,82 по весу), экстракция фосфолипидов ацетоном разрушает мембрану. Для этих фосфолипидов характерно низкое содержание кардиолипина и высокое содержание фосфоинозита и холестерйна. Убихинона в этих мембранах нет. Внутренняя мембрана (плотность 1,2 г/см ) для многих соединений непроницаема. Фактически, за исключением нейтральных молекул с мол. весом <150, проницаемость для всех других соединений жестко контролируется. Отношение фосфолипид/белок во внутренней мембране имеет низкое значение (/ 0,27) кардиолипин составляет 20% общего содержания фосфолипидов. Во внутренней мембране присутствуют убихинон и другие компоненты дыхательной цепи. [c.392]

    Например, в кристаллах миоглобина и гемоглобина их от 5 до ю лизоцима - всего 5. Дж. Рапли, детально изучивший этот вопрос, в своем обзоре пишет "...кристалл глобулярного белка можно рассматривать как упорядоченный и открытый ансамбль компактных молекул, имеющих почти что минимальный контакт с областью, не занятой твердым веществом. Эта область составляет около половины объема кристалла-она непрерывна, заполнена растворителем, аналогичным основной массе жидкости, и состоит из каналов, способных вместить молекулы соединений с молекулярной массой более 4000 [354. С. 257]. Полностью исключить возможность отклонения структуры белка в кристалле от структуры в растворе тем не менее нельзя. Но несомненно и то, что в большинстве случаев изменения могут коснуться только положений некоторых боковых цепей в областях контактов на периферии глобулы. Вероятность, что конформационные нарушения произойдут, и произойдут именно в активном центре, невелика, конечно, в том случае, когда кристаллизация осуществляется в условиях, близких к тем, при которых фермент или другой белок проявляет активность. При идентичности структур фермента в кристалле и растворе различия в эффективности катализа могут быть обусловлены лишь разными условиями диффузии субстрата и продуктов реакции и стерическими затруднениями для конформационных перестроек активного центра. Дж. Рапли по этому поводу замечает "...кристаллический белок обладает ферментативной активностью, и, хотя его свойства несколько отличаются от свойств растворенного белка, сам факт каталитического действия кристаллического фермента служит достаточно убедительным аргументом против предположения о большом изменении конформации в процессе кристаллизации [354. С, 271]. Таким образом, можно заключить, что рентгеноструктурные данные почти всегда правильно отражают укладку основной цепи белка и, как правило, буквально воспроизводят биологически активную конформацию. Поэтому все, что говорится Меклером и Идлис о "жидком" и "твердом белке, по моему мнению, представляется глубоко ошибочным и выглядит не более, чем попыткой спасти идею стереохимического кода. Неудачно также отождествление жидкого" белка с "расплавленной глобулой". Трудно предположить, что короткоживущее промежуточное состояние, которое возникает на последней стадии свертывания полипептидной цепи и о котором пока имеется лишь туманное предствление, является активной формой белка, способной функционировать длительное время. [c.538]

    В 1916 г. в опытах на животных было показано токсичное действие сырого яичного белка употребление печени или дрожжей снимало этот эффект. Фактор, предотвращающий развитие токсикоза, был назван витамином Н. Позже было установлено, что в дрожжевом экстракте печени и желтке куриного яйца содержится пищевой фактор, отличный от всех других известных к этому времени витаминов. Этот фактор стимулирует рост дрожжей и азотфиксирующих бактерий Rhizobium, в связи с чем он и получил название биотин (от греч. bios—жизнь), или коэнзим R. В 1940 г. было установлено, что все три названия (биотин, витамин Н и коэнзим R) относятся к одному и тому же химически индивидуальному соединению. Выделенное из сырого яичного белка вещество оказалось гликопротеином—белком основного характера, названным авидином этот белок обладает высоким сродством связывания с биотином с образованием нерастворимого в воде комплекса. Комплекс не подвергается расщеплению в пищеварительном тракте, поэтому биотин не всасывается, хотя и содержится в пищевых продуктах. [c.228]

    В постсинаптической мембране мионевральпого соединения установлена высокая концентрация ацетилхолинэстерааы (АХЭ) — фермента, катализирующего гидролиз АХ. Показано, что рецепторным веществом является специальный гидрофобный белок. Этот белок был выделен из мембран нервных окончаний. Он имеет большое сродство к АХ и к другим холинэргическим веществам. Де Робертис предложил модель постсинаптической мембраны (рис. 11.22). В мембрану включены дискретные рецепторные [c.382]

    Вещества, цепь которых включает атомы углерода, кислорода, азота, серы, кремния и других элементов. Это класс г е-тероцепных соединений. Примером соединений этой группы являются тиокол, целлюлоза, белок, кремнийорга-нические полимеры и т. п. [c.157]

    Для такой регуляции нужно, чтобы к ДНК из других частей клетки поступали определенные сигналы. Сигнальные вещества, или молекулы-эффекторы, представляют собой низкомолекулярные соединения, такие как сахара или их производные, аминокислоты или нуклеотиды. Поскольку такие эффекторы не могут вступать в прямое взаимодействие с ДНК, посредником для каждого из них служит определенный регуляторный белок. Если эффектор присутствует в клетке в высокой концентрации, то в результате специфического присоединения к регуляторному белку он изменяет его конформацию и тем самым-его способность связываться с ДНК. Регуляторный белок, который связывается с ДНК в отсутствие эффектора (индуктора), называют репрессором. Если же белок связывается с ДНК в присутствии эффектора (корепрессора), его называют апорепрессором. [c.481]

    По своему составу доставляемые кровью питательные вещества отличаются от белков, жира и сахара, которые мы находим в молоке. В самом деле, характерные составные части молока — его белок (казеиноген) и молочный сахар — в готовом виде не имеются ни в крови, ни в других органах тела. Следовательно, азотистые вещества, имеющиеся в крови, подвергаются в молочной железе существенной перестройке для образования характерного для молока сложного белка казеиногена. То же относится и к сахару. Лактоза является дисахаридом, состоящим из глюкозы и галактозы с кровью же в молочную железу доставляется глюкоза. (Следовательно, в молочной железе часть глюкозы крови превращаеся в галактозу, а затем здесь же осуществляется синтез лактозы. Ни в каких других органах синтез лактозы не происходит. Жир молока хотя и близок по составу к другим жирам организма, но все же имеет и свои особенности. Так, молочный жир содержит меньше стеариновой и больше низших жирных кислот (масляной, капроновой, каприловой и т. д.), чем другие жиры тела. Молочная железа, таким образом, несколько перестраивает и жиры, приносимые с кровью. Кроме того, молочная железа, как и другие органы, обладает способностью превращать углеводы в жиры. У жвачных животных жиры молока синтезируются с большой интенсивностью из уксусной кислоты, возникающей в процессе распада тех или иных веществ. Увеличение содержания фосфорных соединений, в частности фос( )атидов, в молочной железе в период лактации указывает на определенную связь мел<ду деятельностью железы и накоплением фосфорных соединений. [c.453]

    Одновременно с минерализацией органического азотсодержащего вещества в почве происходят и вторичные процессы синтеза, когда минеральные соединения азота вновь переходят в органические, не усвояемые для растений. Эти процессы носят биологический характер. Микроорганизмы строят белок своих тел, используя углеводы и азот. Различные бактерии, лктиномицеты и плесневые грибы разлагают клетчатку, пентозаны и другие [c.192]

    Идентификация аминокислот, присутствующих в активных центрах ферментов, разумеется, очень важна для понимания главных особенностей механизма ферментативных реакций. Существует ряд методов, с помощью которых можно идентифицировать хотя бы некоторые из аминокислотных остатков, участвующих в построении активного центра. Наиболее прямой метод состоит в присоединении к какому-нибудь аминокислотному остатку, входящему в состав активного центра, ковалентной метки, которая оставалась бы устойчивой в условиях деградации полипептидных цепей. С точки зрения такой возможности все ферменты можно разделить на два класса в один из них входят ферменты, образующие в ходе каталитического процесса ковалентно связанные промегкуточные фермент-субстратные производные, а в другой — ферменты, которые таких производных не образуют. Для ферментов первого класса проблема введения специфической метки в активный центр (а не просто неспецифического введения метки в белок) часто решается путем использования в качестве носителей метки либо обычных субстратов этих ферментов, либо соединений, структурно родственных субстрату. Вследствие специфического сродства этих веществ к активному [c.196]

    Из высокомолекулярного соединения, например из желатина, кроме истинного раствора, можно получить золь (как и из любого низкомолекулярного вещества). Желатин —белок, продукт конденсации аминокислот, в молекулах которого содержится много полярных групп (карбоксильных и аминогрупп), имеющих большое сродство с водой. Поэтому он образует в воде истинные растворы. Но в других растворителях, например в спирте, желатин может образовать коллоидную систему — 3 ОЛЬ. Натуральный и синтетический каучуки растворимы в бензоле, бензине и других углеводородных растворителях и совершенно не растворимы в воде. Однако в практике находят большое применение коллоидные системы, в которых дисперсная фаза — каучуковый углеводород, а дисперсионная среда — вода. Такие системы.называются латексд-ми, или дисперсиями полимеров. [c.202]

    Кругооборот азота в природе (рис. 1). Растения поглощают минеральные соединения азота из почвы и перерабатывают их в белковые вещества. Животные, используя растительный белок в пищу, вырабатывают животный белок. Процесс жизнедеятельности сопровождается окислением органической материи, в результате чего часть белкового азота превращается в молекулярный, а другая часть в виде отходов вновь попадает в почву. Сюда же попадают отходы растительного мира. В результате деятельности денитрофицирующих бактерий часть азота превращается в атмосферный, другой вид бактерий перерабатывает отходы в минеральные соединения. Запасы минеральных соединений азота в почве частично пополняются также за счет поглощения атмосферного азота клубеньковыми бактериями, находящимися в корнях некоторых бобовых растений. При грозовых разрядах в атмосфере образуются соединения азота, которые, растворяясь в дождевой воде, также попадают в почву, пополняя в ней запасы связанного азота. Однако, несмотря на некоторое восполнение азота по мере его расхода в природных процессах, почвы истощаются и становятся все менее плодородными. Кроме того, с увеличением [c.10]

    Продукты. распада белка, мыла, дубильные вещества, эмульсии кальциевых мыл, ш-ерсть Продукты распада белка, эмз льгиро-ванные жиры и кальциевые мыла Сахар, органические кислоты, бетаин, пектины и другие растворимые содержащиеся в растении вещества Водорастворимые вещества растений (белковые соединения, пектины, растворимые сахара) Компоненты молока (белок, лактоза, молочная кислота, жировые эмульсии), моющие вещества Глицерин, жирные кислоты, жировые эмульсии [c.25]

    Рассматривая вопрос питания в совокупности с процессами дыхания и отделений вообще и с явлениями органической теплоты, мы убедимся в непреложной истине образования большей части жира нгивотных из веществ сахаристых или крахмалистых. В процессе дыхания животное принимает в свои органы дыхания определенный объем атмосферного воздуха, кислород которого исчезает, а на место его выдьгхаются углекислота и водяной пар, азот же нри этом остается без изменения иногда азота выдыхается более, нежели сколько вдыхается, этот избыток его происходит от атмосферного воздуха, поступившего в тело другими путями, например принятого вместе с пищею. Объем извергнутой углекислоты для животных травоядных, получающих достаточное количество пищи, почти равен объему поглощенного кислорода для животных плотоядных первый значительно менее последнего, часто даже вдвое. Кровь приходит в органах дыхания в прикосновение с кислородом и соединяется с ним, отделяя углекислоту известно, что в высших, краснокровных животных цвет крови нри этом делается алее, следовательно, явно, что здесь происходит изменение в красильном веществе, которое находится только в шариках крови и содержит значительное количество железа в виде окиси. Хотя цвет красильного вещества и не зависит исключительно от этого металла,— ибо его можно отделить, и цвет вещества не уничтожится, а только сделается гораздо бурее,— однако же если примем во внимание, что окись железа легко восстанавливается в закись, которая имеет способность соединяться с углекислотою, что углекислая закись железа в прикосновении с кислородом легко превращается в окись при отделении углекислоты, что все вещества, имеющие сильное сродство с железом, изменяют быстро состав крови, так что она более не алеет в прикосновении с кислородом и поглощает его гораздо менее, то можем с достоверностью заключить, что железо, находящееся в шариках крови, сообщает им способность принимать кислород и разносить его к разным частям организма, досягаемым для артериальной крови. Нам известно, что эта способность принадлежит не только красильному веществу шариков крови, но и другим телам, составляющим главную массу шариков и, кроме того, находящимся в крови в растворенном состоянии. Именно, азотистые соединения фибрин и белок, особенно первый, имеют способность поглощать кислород и, соединяясь с ним, образуют степени окисления, которые мы находим в ложных плевах, в различных покровах животных, например, в роговых тканях, в волосах хрящ и клеевые ткани, происходящие из азотистых соединений крови, содержат также на определенное количество углерода более кислорода, нежели последние. [c.175]

    Коферменты или кофакторы в отдельных случаях очень слабо связаны с белковой частью, иногда (метал-лопорфириновые комплексы) их связь относительно прочна, и соединение кофермент— белок практически не диссоциирует в растворе. В случае слабой связи и почти полной диссоциации этого соединения бывает трудно провести границу между субстратом и коферментом. В ферментных системах кофермент одного фермента может служить субстратом для другого. Такие вещества связки создают возможности проявления не только пространственных, но и временного кода, так как являются важными звеньями систем биокатализаторов. Хотя кофермент для проявления биокаталитической функции нуждается в белке, так что ферментная реакция совершается в комплексе кофермент — субстрат — белок, тем не менее строение и конфигурация молекул многих коферментов строго специфичны, причем не только первичная, но и структура, и конфигурация всей молекулы кофермента кодируют возможности проявления ее каталитической активности. Примером может служить молекула никотинамидениндинуклеотида (НАД), имеющая изогну- [c.178]

    Заметим еще, что наличие в аминокислотах и, соответственно, в белках групп NH3+ и С00 обсусловливает способность этих соединений связывать, блокировать избыточные количества ионов Н+ или ОН , которые случайно могут возникнуть в клетках и угрожать нормальному ходу обмена веществ. Избыточные ионы водорода (т. е. фактически ионы гидроксония Н3О+) взаимодействуют с карбоксил-анионом и ион водорода переходит к группе СОО , образуя СООН в случае избытка ОН ионов протон от группы NH3+ отщепляется и, присоединяясь к ОН , дает молекулу воды. В обоих случаях аминокислота или белок выравнивают случайные колебания величины pH, среда и играет роль буфера. Буферные системы крови выполняют очень ответственную работу— pH крови (и многих других жидкостей организма) не должен колебаться в пределах, превышающих единицу, без риска тяжелых нарушений. [c.53]


Смотреть страницы где упоминается термин Соединения белков с другими веществами: [c.565]    [c.203]    [c.387]    [c.66]    [c.488]    [c.62]    [c.304]    [c.17]    [c.145]   
Смотреть главы в:

Химия и биология белков -> Соединения белков с другими веществами




ПОИСК







© 2024 chem21.info Реклама на сайте