также транспорт протонов

Согласно хемиосмотической гипотезе, называемой также гипотезой Митчелла (рис. 7.10), молекулы дыхательной цепи располагаются в мембране векторно и различные стадии электронного переноса (от субстрата до кислорода) сопровождаются транспортом протонов наружу, что вызывает падение pH на внешней стороне мембраны по сравнению с внутренней. [c.180]

Согласно создавшемуся представлению об активном центре катализатора, углеводород, находящийся в газовой фазе, отдает электрон льюисовскому кислотному центру, при этом на поверхности катализатора образуется карбониевый ион, что стабилизирует кислотный центр. Стремление алюминия вернуться в состояние, характеризующееся координационным числом 6, создает движущую силу десорбции. Однако для перемещения иона водорода, который также образуется в процессе крекинга, необходимо одновременное присутствие и сосуществование на двойном центре кислоты Льюиса и кислоты Бренстеда. Как было установлено, транспорт протонов может происходить и без участия кислоты Бренстеда. Для осуществления такого транспорта необходимы лишь незначительные изменения в структуре у-окиси алюминия. Катализатор содержит значительное количество ионов кислорода, которые могут присоединять и, следовательно, перемещать протоны. Поэтому вполне возможно, что на поверхности катализатора присутствуют как бренстедовские, так и льюисовские кислотные центры. [c.371]

Детальная структура растворителя не рассматривается, а также не уточняется, каким образом происходит движение протона в воде без последовательных стадий переноса и переориентации. Аналогия с подвижностью электрона справедлива только в том случае, если происходят туннельные переходы свободных протонов. Однако подробное рассмотрение [51] такого процесса в квантовомеханическом приближении приводит к величине изотопного эффекта, отличного от У 2. Хотя имеется много общего между транспортом протонов, особенно в случае льда и льда с примесями, и электронной и дырочной проводимостью полупроводников [93, 164], эта аналогия является только качественной, так как соответствующие молекулярные процессы совершенно различны. Количественные выводы, относящиеся к изотопному эффекту, рассчитанно.му на основе классических представлений о подвижности как электронной проводимости , являются поэтому ничем не оправданными. [c.112]

Основным фактором, определяющим направление и скорость движения протона между участками транспортной системы, является степень их сродства к протону, или, как известно из биохимии, величина рК . Поскольку аминокислотные остатки находятся друг от друга на коротких расстояниях, то рК каждого из них определяется также и влиянием электрических зарядов соседних групп. Величина рКд остатка, или сродство к протону, увеличивается или уменьшается, если в непосредственной близости от него на соседних молекулярных группах появляются соответственно отрицательный или положительный заряды. Именно это обстоятельство определяет движущую силу и механизм регуляции транспорта протона в Бр. [c.397]

СВОДИТСЯ не к переносу ионов водорода из матрикса в межмембранное пространство, а, наоборот, к транспорту протонов внутрь митохондрии, к снятию электрохимического градиента Н и, само собой разумеется, к синтезу (сопряженно с переносом Н" с внешней стороны сопрягающей мембраны на ее внутреннюю сторону) АТФ. Поэтому ее называют также АТФ-синтазой, что подчеркивает ее истинную функцию в митохондриальной мембране. [c.426]

Установлены также изменения pH, обусловленные электронным транспортом. При освещении хлоропластов внутри тилакоидов может происходить накопление протонов и понижение pH. Отношение числа поглощенных протонов к числу перенесенных электронов равно двум. [c.460]

АТР-синтаза идентична Fj -АТРазе, поэтому ее активность можно обнаружить по гидролизу АТР АТР -ь Н О -> ADP -Ь Pi + Н. Обратимость реакции АТР-синтазы имеет чрезвычайно важное значение для клетки. Например, образовавшийся в результате субстратного фосфорилирования АТР может быть использован АТР-синтазой для создания протонного градиента. Таким образом, этот фермент может также играть роль протонного насоса . Благодаря обратимости процессов, протекающих при этом в плазматической мембране, протонный градиент и АТР могут как бы взаимно превращаться друг в друга. Это имеет большое значение для ряда других процессов, таких как транспорт веществ, движение жгутиков, процессы биосинтеза, что можно по- [c.245]

Дыхательные ферментные комплексы сопрягают транспорт электронов, сопровождающийся выделением энергии, с откачиванием протонов из матрикса. Создаваемый при этом электрохимический протонный градиент доставляет энергию для синтеза АТР еще одним трансмембранным белковым комплексом-АТР-синтетазой, через которую протоны возвращаются в матрикс. АТР-синтетаза - это обратимый сопрягающий комплекс в норме он преобразует энергию потока протонов, направленного в матрикс, в энергию фосфатных связей АТР, но при уменьшении электрохимического протонного градиента он способен также использовать энергию гидролиза АТР для перемещения протонов из матрикса наружу. Хемиосмотические механизмы свойственны как митохондриям и хлоропластам, так и бактериям, что указывает на исключительную важность их для всех клеток. [c.459]

Б. выполняет ф-цию светозависимого протонного насоса. Поглощение кванта света ретиналем приводит к быстрым структурным изменениям в молекуле. Конечный результат-перенос протона из цитоплазмы в окружающую среду, после чего молекула Б. возвращается в исходное состояние. Электрохим. потенциад обусловленный возникшим протонным градиентом и трансмембранным электрич. потенциалом, используется клеткой для синтеза АТФ, а также транспорта аминокислот и метаболитов, движения жгутиков и др. Б. применяют для изучения мехаиизма транспорта протонов в живых организмах. Он перспективен как фо-тохромное вещество в галографии и вычислительной технике. [c.238]

Рассматриваемые реакции относятся к гетерогенно-каталитическим, в которых решающую роль играют перенос протона от твердой поверхности к жидким реагентам, поэтому на скорость (глубину) реакции влияют величина поверхности катализатора, сорбируемость реагентов на поверхности, температура, а также транспорт реагентов к зернам и активным центрам катализатора, т.е. внешняя и внутренняя диффузия. Важной с точки зрения выбора оптимального режима процесса является знание термодинамической константы равновесия. Приведенные в литературе значения концентрационных констант равновесия зависят от состава реакционной массы и изменяются в широких пределах [64]. Расчетное же значение константы (> 1 ООО при 298 К [64]) явно завышено, имея в виду экспериментально установленную обратимость реакции взаимодействия СН3ОН с изобутиленом. Строгий подход предполагает учет влияния растворителя на равновесие реакции синтеза метил-777ет -бутилового эфира [65] [c.26]

Одним из преимуществ является и улучшенный вариант эффекта Хальдана [668, 669], который заключается в освобождении протонов при присоединении молекулярного кислорода к гемоглобину, и наоборот. Этот эффект важен для транспорта молекулярного кислорода из легких к потребляющим кислород тканям, а также для транспорта протонов из этих тканей к легким. Кроме того, с помощью разных тнпов гемоглобина, которые имеют различную чувствительность к концентрации ионов водорода, некоторые типы рыб могут использовать О2 для двух раздельно контролируемых функций для наполнения воздушного пузыря и для перевода молекулярного кислорода в пути метаболизма [136]. Большое значение имеет также возможность использования некоторых специальных органических фос-форильиых соединений, таких, как 2,3-дифосфоглицерат (ДФГ) [c.257]

На первый взгляд энергозависимый синтез АТР, по-видимому, нельзя рассматривать как нейрохимическую проблему, но между передачей сигнала и энергетическим сопряжением существует некоторое сходство. Оба этих процесса имеют много общего и осуществляются с помощью белков, встроенных в липидные мембраны. Их взаимосвязь четко прослеживается при обсуждении фотозависимого протонного насоса у галофильных бактерий (с. 181). Бактериальный рецептор, аналогичный рецепторам нейрона (гл. 8 и 9), воспринимает сигнал из окружающей среды и передает его внутрь через плазматическую ме.мбрану. Следовательно, энергия света внешнего сигнала обеспечивает внутриклеточный синтез АТР. Изучение бактериородопсина и механизма сопряжения фоторецепции, а также энергозависимого транспорта протонов (и наконец, синтеза АТР) представляет особый интерес при исследовании нейрорецептора. [c.171]

Механизм транспорта протона во льду может отличаться от механизма транспорта в воде вследствие упорядоченности структуры льда, вызванной макроскопическими водородными связями. Таким образом, если концентрация протонов достаточно мала для того, чтобы ориентационные дефекты [199, 205] переориентировались вдоль данной цепочки молекул воды, связанных водородными связями, между двумя последовательными переносами протона вдоль той же цепочки (см. также [37, 186]), то скорость процесса будет определяться самой стадией переноса протона [91]. Если эта стадия протекает по туннельному механизму [51], то более высокая подвижность во льду по сравнению с водой может быть объяснена на основе соображений, предложенных и количественно обоснованных Конуэем и Бокрисом [219] в 1958 г. (см. ниже). Подобное же объяснение было предложено в качественном виде в статье Эйгена и де Майера [93], опубликованной почти в то же время. На основании расчетного значения числа переноса 0,64 была получена ионная подвижность протона 1,9 10" см х Хсек" -б" [219] (аналогичная величина для воды равна [c.149]

Эйген [151] представил зависимость lg (константа скорости транспорта протона) от Ар/С (разница в значениях р/С для донора и акцептора). По этим данным, скорость процесса только тогда лимитируется диффузией, когда р/С акцептора на 2—3 единицы больше, чем у донора. А если р/С донора выше, чем у акцептора, lgfe линейно уменьшается с увеличением Ар/С. Используя наименьшее значение для р/Са (- 7), можно заключить, что переход протона к молекуле Н2О из раствора требует значения р/С акцептора для Н3О+ около —1,7. Следовательно, для прямого перехода протона от координированной у цинка молекулы воды в раствор необходимо, чтобы Ар/С —9. Поэтому даже при самых благоприятных обстоятельствах к не может быть больше 10 —10 С . Тем не менее наблюдаемая на опыте константа скорости для ферментативной реакции псевдопервого порядка составляет 10 с . Некоторые исследователи предполагают транспорт протона от соседнего имидазольного ядра с образованием иона имидазолия [26, 27, 31—33]. Однако и в этом случае вопрос не снимается, так как передача имидазольного протона к воде из раствора также происходит с константой скорости порядка 10 с [151]. [c.616]

Ряд экспериментальных данных строго подтверждает необходимость фосфолипидов для осуществления активного транспорта моновалентных катионов через мембрану. Исследования, выполненные на искусственных и природных мембранах, показали, что проницаемость биологических мембран для ионов и молекул в значительной мере определяется составом липидов и структурой их гидрофобных и гидрофильных компонентов. Барьерные свойства мембран зависят от природы углеводородной цепи фосфолипидов, взаимодействия фосфолипида и холестерина и химической природы полярных головок фосфолипидов, с уменьшением длины цепи жирнокислотных остатков фосфолипидов или увеличением степени их ненасыщенности увеличивается подвижность цепей, что в свою очередь повышает скорость диффузионных процессов, а также транспорт молекул-переносчиков. При взаимодействии фосфолипидов с холестерином уменьшается площадь фосфолипидов и, следовательно, их проницаемость. Природа полярных головок также влияет на проницаемость биологических мембран. Эффект ионной проницаемости зависит от заряда фосфолипида. Например, в грамположительных бактериях фосфатидилглицерин (заряжен отрицательно) селективно пропускает катионы и протоны, а лизилфосфатидилглицерин (заряжен положительно) —анионы. [c.381]

По аналогии с транспортом натрия исследовался также активный транспорт протонов, где в экспериментах вариировались значения pH на внешней стороне или Аф. [c.134]

Безусловно, значительным достижением следует считать развертывание исследований данного вопроса на еще более простой модельной системе — протеолипосомах со встроенной Н+-АТФазой. Впервые такое встраивание осуществлено Вара и Серрано (623, 682]. Исследованиями этих, а также других авторов 1460, 5431 было показано, что даже в такой упрощенной системе Н+-АТФаза плазмалеммы проявляет основные свойства, характерные для нее в нативной мембране ее активность подавляется ванадатом. ДЦКД, ДЭС. грамицидином S имеет оптимум pH 6.5 стимулируется моновалентными катионами ингибируется С , Си -. на нее практически не действует уабаин. олигомицин. азид. Но самое существенное состоит в том. что в протеолипосомах Н+-АТФаза сохраняет способность к АТФ-зависи-мому транспорту протона [460. 543. 623, 6821. При этом наряду с химической формируется и электрическая компонента Д Ш (6371. [c.36]

Одна из систем активного транспорта, которая была систематически изучена как с точки зрения неравновесной термодинамики, так и методом эквивалентных электрических контуров,— это система транспорта протонов в мочевом пузыре черепахи [1, 3—5, 37]. В этой ткани осуществляется активный транспорт как натрия (от слизистой оболочки к серозной), так и протонов (в обратном направлении). В присутствии СОг в надлежащей концентрации, а также в условиях регуляции трансэпителиальной разности электрических потенциалов оба транспортных процесса происходят независимо друг от друга. Для нашего анализа несущественно, в чем именно состоит молекулярный механизм транспорта — в переносе ионов Н+ изнутри наружу, как указано здесь, либо в переносе ионов ОН или НСОз" в обратном направлении, как это предполагается в некоторых работах. [c.181]

Интересно также, что активация транспорта протонов после продолжительного выдерживания с альдостероном сопряжена с возрастанием хн при отсутствии влияния на ПДС. Хотя мы пока недостаточно ясно понимаем механизм действи альдостерона, чтобы объяснить природу этого эффекта, напомним, что для системы транспорта протонов, как и для транспорта натрия, продолжительное выдерживание с альдостероном приводит к повышению сродства А. Вероятно, это отражает возрастание свободной энергии метаболической реакции, которая служит движущей силой для транспорта. Следует ожидать, что удаление субстрата, его обратное введение и действие 2-дезоксиглю-козой также должны влиять на свободную энергию. Тот факт, что различные изменения обменных процессов влияют на но при этом существенно не влияют на ПДС, снова приводит к выводу о динамическом взаимодействии между проницаемостью и энергетическими факторами, как и в случае транспорта натрия. [c.189]

Митчелл в 1961 г. отмечал, что модели сопряжения переноса электронов с транспортом протонов рассматривались еще в 40-х годах (Lundegardh, 1945 рис. 1.14). Новизна гипотезы Митчелла состояла в предположении, что АТР-синтетаза в митохондриальной и фотосинтетической мембранах также способна переносить протоны и таким образом использовать энергию [c.23]

Различные варианты хемносмотических механизмов транспорта представлены на рис. 8.6. Простейший из них — это унипорт положительно заряженных метаболитов, например лизина, когда равновесное распределение катиона определяется величиной мембранного потенциала. Незаряженные метаболиты, такие, как изолейцин, могут транспортироваться в симпорте с протоном, так что их накопление определяется величиной суммарного А лн+. Анионные субстраты также могут переноситься в симпорте с протоном, но их распределение зависит лишь от величины АрН. Нет никаких оснований, чтобы а priori исключать возможность существования различных стехиометрических соотношений при транспорте протонов и метаболитов (Rottenberg, 1976). [c.171]

Как показали опыты, проведенные нами совместно с Ю. А. Овчиннниковым и его коллегами, удаление трех аминокислот с N-конца, 17 аминокислот с С-конца, а также пяти аминокислот (от Mei-68 до Gly-72) из гидрофильной связки между а-спиралями Б. и С не влияет на транспорт протонов и кинетику отдельных электрогенных стадий. Впоследствии это наблюдение было подтверждено X. Г. Кораной и сотрудниками, которые не только расщепили бактериородопсин на два фрагмента А—В и С—G), но и препаративно разделили эти фрагменты, а затем реконструировали в протеолипосомах. Полученная система была способна к светозависимому переносу ионов водорода. [c.112]

Обычно для характеристики эффективности О.ф. используют величины Н /2е или /2е, указывающие сколько протонов (либо электрич. зарядов) переносится через мембрану при транспорте пары электронов через данный участок дыхат. цепи, а также отношение Н /АТФ, показывающее, сколько протонов нужно перенести снаружи внутрь митохондрий через АТФ-синтетазу для синтеза 1 молекулы АТФ. Величина q 2й составляет для г нктов сопряжения 1, 2 и 3 соотв. 3-4, 2 и 4. Величина Н /АТФ при синтезе АТФ внутри митохондрий равна 2 одиако еще один Н может тратиться на вынос синтезированного АТФ из матрикса в цитоплазму переносчиком адениновых нуклеотидов в обмен на АДФ Поэтому кажущаяся величина /АТФ ру,и равна 3. [c.339]

Дестабилизирующие эффекты в фермент-субстратном комплексе оказывают влияние на состояние преобразуемых групп субстратов. Однако в ферменте предусмотрены также функциональные группы, которые более тонко воздействуют на преобразуемые группы. Общий кислотно-основной катализ довольно обычен в ферментах, и с его помощью скорость реакции может увеличиваться в 1000 раз. В химотрипсине эту функцию выполняет зарядно-релейная система, которая посредством водородных связей обеспечивает протонный транспорт в нескольких стадиях реакции (рис. 11.1). В других ферментах, например в глутатионредуктазе, белок обладает активными группами (FAD и цистеиновая пара с окислительно-восстановительной активностью) для транспорта электронов через молекулу фермента (рис. 11.4). [c.281]

Кривая связывания кислорода гемоглобином зависит от pH при данной величине р(Ог) сродство к кислороду уменьшается номере уменьшения pH (эффект Бора). Гликолиз представляет собой анаэробный процесс, приводящий к образованию молочной кислоты и диоксида углерода. Оба эти соединения имеют тенденцию к понижению pH и способствуют высвобождению кислорода из оксигемоглобина там, где в этом есть необходимость, В дезоксигемоглобине, напротив, содержатся немного более основные, чем у оксигемоглобина, группы (азот имидазола His-146 в р-цепях и His-122 в а-цепях, а также аминогрупп Val-1 в а-цепях), в силу чего дезоксигемоглобин связывает протон после высвобождения кислорода, что важно для обратного транспорта диоксида углерода к легким. Карбоангидраза катализирует образование бикарбоната в эритроцитах из диоксида углерода и воды, и ионы бикарбоната могут связываться с протонированными группами дезокси-гемоглобина. В легких дезоксигемоглобин перезаряжается кислородом, эффект Бора вызывает высвобождение бикарбоната, из которого под действием карбоангидразы образуется диоксид углерода, который затем выдыхается. Транспорт диоксида углерода дезоксигемоглобином приводит также к образованию производных карбаминовой кислоты с аминогруппами белка (схема (9) . Хотя оксигемоглобин также связывает диоксид углерода, у дезоксигемо-глобина эта способность выше ввиду большей доступности аминогрупп. [c.558]

Фотосистема I цианобактерий и прохлорофит (как и эубактерий, имеющих только одну фотосистему) фотоиндуцирует также циклический перенос электронов (рис. 75, В), обеспечивающий клетку энергией. В циклическом потоке электроны, акцептированные Ре5-белком, через цепь переносчиков вновь возвращаются к месту своего старта и заполняют электронную вакансию в молекуле П700. Циклический электронный транспорт сопровождается генерированием протонного градиента и синтезом АТФ. [c.289]

Электрохимическая энергия протонного градиента, возникающая при вьщелении из клетки кислот в процессе брожения, может использоваться для транспорта в нее растворимых веществ, а также для синтеза АТФ, который осуществляется при функционировании протонной АТФазы в обратном направлении, т.е. в АТФ-синтазной реакции. Выход энергии за счет вьщеления из клетки продуктов брожения может быть довольно значительным. При гомоферментативном молочнокислом брожении, по проведенным подсчетам, он может достигать 30 % от общего количества энергии, вырабатываемой клеткой. Таким образом, у некоторых эубактерий, получающих энергию в процессе брожения, АТФ может синтезироваться в реакциях субстратного фосфорилирования и дополнительно за счет использования Арн+. образующегося при выходе конечных продуктов брожения в симпорте с протонами. Следовательно, эубактерии с облигатно бродильным типом энергетики уже имеют протонные АТФазы, функционирующие в направлении гидролиза и синтеза АТФ, т.е. катализирующие обратимое взаимопревращение двух видов метаболической энергии [c.350]

Имеющиеся экспериментальные данные подтверждают вьщви-нутый в начале 60-х гг. XX в. английским биохимиком П. Митчеллом хемиосмотический механизм энергетического сопряжения электронного транспорта с фосфорилированием. П.Митчелл обратил внимание на судьбу протонов при электронном транспорте, которые переносятся в этом процессе через мембрану в одном направлении, создавая градиент концентрации по обе стороны мембраны (см. рис. 25). Перенос электронов и протонов обеспечивается определенным сорасположением мембранных переносчиков, а также свойствами самой мембраны, в первую очередь ее непроницаемостью для протонов. [c.365]

Лизосомы также ограничены однослойной мембраной. Матрикс их оптически неоднороден и содержит ряд уплотнений. В лизосомах локализован набор гидролитических ферментов, участвующих в разрушении продуктов клеточного метаболизма, причем при помощи специального протонного насоса поддерживается низкое значение pH (не более 4,5), способствующее эффективному гидролизу. Внутриклеточные структуры, подлежащие разрушению, поступают в лизосомы, где и подвергаются гидролизу. Процесс селекции и поступления в лизосомы только отработанного материала обусловлен его специфическим мечением. Так, нативные белки в лизосомы не поступают. По истечении же времени функционирования происходит их инактивация цитоплазматическими протеиназами или присоединение убиквитина, что является сигналом для транспорта в лизосомы модифицирбванного белка. Кроме молекул, лизосомы могут разрушать органеллы или целые клетки (митохондрии, эритроциты). Процесс транспорта веществ в лизосомы является энергозависимым и требует затраты энергии. В растительных клетках гидролитические ферменты обычно локализованы в вакуолях — прообразе лизосом. [c.13]

Представление об участии специфических белков-переносчиков в транспорте ионов подтверждают данные о действии ряда антибиотиков и синтетических веществ. Речь идет о ионофорах. Это соединения с относительно небольшой молекулярной массой (500-2000), молекулы которых снаружи гидрофобны, а внутри гидрофильны. Обладая гидрофобными свойствами, они диффундируют в липидную мембрану. Из антибиотиков-ионофоров наиболее, 1звестен валиномицин он диффундирует внутрь мембраны и катализирует транспорт (унипорт) ионов К , Сз , КЬ" или КН . Поэтому присутствие таких катионов в суспензионной среде приводит к выравниванию заряда по обе стороны мембраны (как бы короткому замыканию) и тем самым к падению протонного потенциала. Другие ио-нофоры образуют каналы, по которым могут проходить ионы. Существуют также синтетические соединения, повышающие протонную проводимость мембран наиболее известный переносчик протонов - карбонилцианид-и-трифторме-токсифенилгидразон. Он действует как разобщитель -нарушает сопряжение синтеза АТР с транспортом электронов, перенося в клетку протоны в обход АТР-синтазы. Изучение мембранного транспорта привело к важным результатам, которые согласуются с хемиосмотической теорией преобразования энергии и подкрепляют ее. [c.260]

Эволюция прокариот. Согласно распространенному, хотя и весьма гипотетическому представлению, в восстановительной первичной атмосфере происходило развитие прокариотических организмов (рис. 17.5). Первыми прокариотами, которые могли появиться в водоемах, богатых органическими веществами, были организмы, существовавшие за счет брожения и обладавшие основными функциями анаэробного обмена (фруктозобисфосфатный и пентозофосфатный пути). Если предположить, что в водоемах имелись тогда и сульфаты, то следующим достижением органической эволюции мог быть эффективный транспорт электронов с созданием протонного потенциала как источника энергии для регенерации АТР. На этом этапе эволюции, вероятно, возникли производные тетрапиррола, содержащие железо или никель, а также автотрофный способ ассимиляции углерода (путь ацетил-СоА). Как реликты тех времен могут рассматриваться метанобразующие и ацетогенные бактерии, а также бактерии, восстанавливающие сульфаты до сульфида, которые, за рядом исключений, могут использовать Hj, Oj и некоторые продукты брожения. [c.519]

ИМИ прием лучше всего можно продемонстрировать на примере сигналов при +3,3 м. д. в спектре восстановленного цитохрома и при +23,4 м. д. в спектре окисленного белка. Предполагается, что оба эти сигнала принадлежат метильной группе метионино-вого лиганда. Причины такого отнесения сигнала в восстановленном состоянии уже были рассмотрены, что же касается окисленного белка, то для него при отнесении указанного сигнала руководствовались следующими соображениями. Интенсивность сигнала соответствует трем эквивалентным протонам, а ширина достаточно велика, чтобы быть обусловленной релаксацией за счет близости атома железа. Кроме того, величина сдвига сигнала также соответствует ядрам, находящимся вблизи железа. Редфилд и Гупта взяли смесь восстановленного и окисленного цитохрома (1 1) и подвергли образец воздействию излучения при частоте, соответствующей сигналу +23,4 м. д., при мощности излучения, достаточной для насыщения сигнала в этом положении. Другими словами, они провели эксперимент по методике двойного резонанса таким образом, что сигнал при +23,4 м. д. исчез. Было замечено, что при этом уменьшился и сигнал при +3,3 м. д. Отсюда было сделано заключение, что электронный обмен между двумя формами белка идет быстрее, чем успевают релаксиро-вать метильные протоны метионина к своему равновесному состоянию в магнитном поле. Другими словами, насыщение резонансного сигнала метильных протонов в окисленном белке передается на резонансный сигнал тех же протонов в восстановленном белке. Эти эксперименты подтверждают, что указанные два сигнала действительно принадлежат одной и той же метильной группе. Следует отметить два обстоятельства. Во-первых, если насыщать сигнал, имеющий химический сдвиг 3,3 м. д., то это никак не влияет на сигнал при 23,4 м. д., поскольку последний очень быстро релаксирует. Во-вторых, два отдельных сигнала могут наблюдаться от смеси окисленного и восстановленного белка только в том случае, когда частота обмена между двумя состояниями окисления меньше, чем разность частот между двумя сигналами. Скорость переноса электрона между восстановленным и окисленным цитохромом с была оценена путем измерения степени уменьшения резонансного сигнала при 3,3 м. д. и времени спинрешеточной релаксации Т для этого сигнала с использованием некоторых теоретических построений [28, 29]. Было показано, что в отсутствие малых ионов транспорт электрона происходит быстрее при pH 10, т. е. в изоэлектрической точке цитохрома с, причем добавление солей при этом pH не влияет на скорость переноса электрона, тогда как уже при небольшом отклонении от изоэлектрической точки скорость обмена зависит от ионной силы [30]. [c.398]

В заключение можпо сказать, что перенос протона от НзО" к НгО во льду является очень быстрой реакцией, средняя продолжительность которой составляет 10 —Ю " сек. В жидкой воде перенос протона между гидроксониевым ионом и молекуляррюй водой внутри сольватной ячейки также является чрезвычайно быстрым, одпако наблюдаемая подвижность протона меньше, чем во льду, вследствие того что скорость транспорта заряда ограничена скоростью структурной диффузии. [c.215]

Следует учесть также функциональную и структурную неоднородность тилакоида, связанную с латеральной гетерогенностью мембран. Комплексы ФС II локализованы в местах контакта тилакоидов гран, ФС I и АТФ-синтетазный комплексы — в зонах свободного контакта со стромой в ламелярных тилакоидах и маргинальных торцовых участках тилакоидов гран. Цитохромный комплекс и пластохинон равномерно распределены в латеральном плане мембраны. Диффундирующий внутри тилакоида пластоцианин имеет разную долю восстановленных молекул в центре тилакоида и на краях. Скорость транспорта электронов по ЭТЦ зависит от pH внутри тилакоида и pH стромы. Для тилакоидов, собранных в граны, может иметь значение нехватка протонов в тонком водном слое между дисками для образования PQH2 из-за медленной диффузии ионов из стромы через узкую межгранную щель. Реалистичное описание зависимости внутритилакоидного pH и числа поглощенных на свету протонов от pH стромы дает математическая модель, описывающая диффузный перенос протонов через мембрану тилакоида путем обмена Н+ с внутримембранными кислотными группами (Тихонов). Таким образом, все процессы электронного и протонного транспорта и их сопряжения необходимо рассматривать в распределенной гетерогенной системе. [c.216]

Трансмембранное электрическое поле способно, по-видимому, и изменять величину рК аминокислотных остатков, участвующих в транспорте Н+, и, возможно, самого шиффова основания. Однако в Бр дикого типа основание Шиффа имеет очень высокое сродство к протону (рК 13), и изменение рК во внешнем электрическом поле порядка 10 В/м не приводит к его депротонированию. Поэтому эффект появления максимума при 630 нм вызван в основном поляризационными перестройками белка, а также, возможно, протонированием остатка Асп 85 от протонов, находящихся в периплазматическом канале и не связанных с шиффовым основанием. Однако в некоторых мутантах, где Асп 85 заменен на нейтральный Асн, основание Шиффа имеет гораздо меньшую аффинность к протону (рК 8-9) вследствие нарушения баланса зарядов в акцепторном сегменте. В таких мутантах электрическое поле индуцирует в темноте переход в форму с депротонированным основанием Шиффа. Причем эффект имеет выраженный векторный характер и проявляется при отрицательном потенциале на периплазматической стороне мембраны мутантного штамма, т. е. в условиях, когда поле стимулирует перенос протона от основания Шиффа в акцепторный участок канала к Асп 212 (рис. XXIX.6). [c.407]

В плазматических мембранах бактерий, во внутренних мембранах митохондрий и тилакоидных мембранах хлоропластов обнаруживаются ферменты, очень похожие на две обсуждавшиеся выше транспортные АТРазы. Однако здесь они обычно действуют в обратном направлении. Вместо гидролиза АТР, обеспечивающего транспорт ионов, они катализируют синтез АТР из ADP и фосфата, осуществляемый благодаря наличию на этих мембранах градиента протонов. Градиент Н" возникает на отдельных этапах транспорта электронов в процессе окислительного фосфорилирования (у аэробных бактерий и в митохондриях) или фотосинтеза (в хлоропластах), а также с помощью фотоактивируемого протонного насоса (бактериородоисина у Haloba terium). Эти ферменты, в норме синтезирующие АТР, названы ТР-синтетазами Как и транспортные АТРазы, они способны работать в обоих направлениях в зависимости от условий либо гидролизовать АТР и качать Н" через мембрану во внутреннее пространство, либо синтезировать АТР при прохождении потока ионов Н" через молекулы ферментов в обратном направлении. АТР-синтетазы ответственны за продукцию практически всего АТР в большинстве клеток и более детально обсуждаются в гл. 9. [c.389]

По синтез АТР - это не единственный процесс, идущий за счет энергии электрохимического градиента. В матриксе, где находятся ферменты, участвующие в цикле лимонной кислоты и других метаболических реакциях, необходимо поддерживать высокие концентрации различных субстратов в частности, для АТР-синтетазы требуются ADP и фосфат. Поэтому через внутреннюю мембрану должны транспортироваться разнообразные несущие заряд субстраты. Это достигается с помощью различных белков-переносчиков, встроенных в мембрану (см. разд. 6.4.4). многие из которых активно перекачивают определенные молекулы против их электрохимических градиентов, т. е. осуществляют процесс, требующий затраты энергии. Для большей части метаболитов источником этой энергии служит сопряжение с перемещением каких-то других молекул вниз по их электрохимическому градиенту (см. разд. 6.4.9). Папример, в транспорте ADP участвует система антипорта ADP-ATP при переходе каждой молекулы ADP в матрикс из него выходит по своему электрохимическому градиенту одна молекула АТР. В то же время система симпорта сопрягает переход фосфата внутрь митохондрии с направленным туда же потоком П протоны входят в матрикс по своему градиенту и при этом ташат за собой фосфат. Подобным образом переносится в матрикс и пируват (рис. 7-21). Энергия электрохимического протонного градиента используется также для переноса в матрикс ионов Са , которые, по-видимому, играют важную роль в регуляции активности некоторых митохондриальных ферментов большое значение может иметь и поглощение митохондриями этих ионов для удаления их из цитозоля, когда концентрация Са в последнем становится опасно высокой (см. разд. 12.3.7). [c.443]

Как уже указывалось в гл. 1, цепь электронного транспорта при фотосинтезе и дыхании образована из небольшого числа встроенных в мембрану мультиферментных комплексов, причем переносчики электронов, входяш ие в тот или иной комплекс, в определенных условиях могут помимо обмена электронами присоединить протон, а также взаимодействовать с теми или иными лигандами. Поэтому в обш ем случае необходимо рассматривать все состояния, в которых может находиться комплекс. Состояния комплекса молекул переносчиков в этом случае могут быть определены [Шипкарев, Венедиктов, 1977] как пересечение состояний отдельных переносчиков, образуюш их комплекс, причем каждый из переносчиков электронов может находиться в окисленной или восстановленной форме, протонированном или депротонрфованном состоянии и т. д. Как известно из гл. 2, перенос электронов можно описать следуюш ей системой линейных дифференциальных уравнений относительно состояний комплекса молекул переносчиков [c.79]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология