Ферменты и структурные компоненты клетки

Ферменты, необходимые для синтеза основных структурных компонентов клетки, обычно образуются непрерывно, но их образование подавляется (репрессируется), если конечный продукт имеется в избытке. В таких случаях говорят о репрессии конечным продуктом. [c.473]

При нарушении или прекращении процессов обмена веществ обычно наблюдается довольно быстрый распад структурных компонентов клетки. Этот распад происходит, вероятнее всего, вследствие действия гидролитических ферментов, которые усиливают свою активность при нарушении нормального метаболизма, и изменений растворимости водонерастворимых комплексов, представленных клеточными частицами. Один и тот же комплекс может в одних условиях вести себя как растворимый белок, а в других — как нерастворимая частица клетки. Различие между частицей и растворимым белком заключается не в молекулярных размерах, а в наличии в составе частицы водонерастворимых групп. [c.293]

Фосфолипиды являются структурными компонентами клетки и, входя в состав различных мембран, в том числе и цитоплазматической, играют существенную роль в характере ее проницаемости. Входящие в состав митохондрий липиды также почти целиком представлены фосфолипидами. Предполагается, что они ответственны за структуру и пространственное расположение ферментов дыхательной цепи и принимают активное частие в переносе электронов. [c.317]

Координацию и организацию ферментативных систем определяют два главных фактора организация на основе химической специфичности, топографическая, или структурная и организация, которая поддерживается структурными компонентами клетки. Мо но построить ферментную систему из смеси разных растворимых ферментов и соответствующего субстрата. [c.158]

ФЕРМЕНТЫ И СТРУКТУРНЫЕ КОМПОНЕНТЫ КЛЕТКИ [c.81]

Подобно всем прочим эукариотическим клеткам, клетки высших растений содержат окруженное оболочкой ядро, эндоплазматический ретикулум, диктиосомы и митохондрии. Рибосомы встречаются в них как в свободном виде — в цитоплазме, так и прикрепленными к эндоплазматическому ретикулуму кроме того, рибосомы обнаруживаются в некоторых клеточных органеллах. Репликация ДНК, ДНК-зависимый синтез РНК и РНК-за-висимый синтез белка протекают в растительных клетках так же, как и в других клетках. Многие растительные белки обладают каталитической активностью, т. е. являются ферментами другие белки выступают как важные структурные компоненты клетки. [c.76]

В последние годы наряду с классической энзимологией, рассматривающей ферментные системы как гомогенный раствор со свободно плавающими ферментами и метаболитами, выделилось направление, основанное на пространственной и структурной организации ферментных систем. В рамках этого направления разработаны различные методические подходы для решения проблемы надмолекулярной организации метаболических процессов в клетке. Так, целый ряд работ посвящен экспериментальному исследованию. взаимодействия различных структурных компонентов клетки с ферментами важнейших метаболических путей, в частности, гликолиза. [c.82]

В пользу зависимого от Са + связывания КФ со структурными компонентами клетки служили опыты, в которых происходила сорбция фермента на везикулах СПР в присутствии 10 мкМ Са и десорбция при уменьшении его концентрации в среде [138]-Образование комплекса КФ с мембранами СПР, сопровождавшееся повышением ферментативной активности, могло быть связано с действием липидной фракции мембран [60]. [c.68]

В клетке работают тысячи ферментов. Одни из них создают строительные блоки для генов другие распознают пищевые молекулы и обеспечивают их попадание из окружающей среды наконец, третьи перестраивают различные молекулы внутри клеток. Большинство биологических катализаторов, так же как и многие структурные компоненты клетки, — белки, но есть и катализаторы, представленные РНК. [c.47]

Из 102 элементов периодической системы в живых организмах обнаружено не менее 60. Многие из них относятся к металлам и встречаются в живых клетках в виде разнообразных комплексных соединений. Уже давно стало ясно, что металлы, даже встречающиеся в живых тканях в крайне низких концентрациях (так называемые микроэлементы), и их комплексы — это не случайные примеси, а биологически важные компоненты клетки. Множество патологических нарушений, связанных с недостаточностью в клетке железа, меди, цинка, марганца, молибдена, кобальта, не говоря уже о более распространенных в живых тканях металлах кальции, магнии и др., имеют большое значение для биохимии животных и растений, а также для прикладных областей. Исследования биохимических процессов, в которых участвуют ионы металлов, представляют сравнительно новую, но уже вполне определившуюся и быстро развивающуюся область науки, называемую бионеорганической химией. К ней относится также и моделирование структурных и функциональных параметров природных комплексов металлов. Несмотря на значительные различия выполняемых физиологических функций, типов катализируемых реакций и структур реакционных центров, ферменты, являющиеся предметом исследования в бионеорганической химии, объединяет одна особенность— участие ионов металлов или в самом каталитическом акте, или в поддержании третичной или четвертичной структуры белка, необходимой для оптимального функционирования фермента. Это определяет известную общность подходов к изучению ферментов указанной группы и выбор некоторых методов исследования, заимствованных, с одной стороны, из арсенала энзимологии, а с другой - из химии координационных соединений. [c.5]

Какова функция рибосомной РНК На этот чрезвычайно интересный вопрос до сих пор нет ясного ответа. По-видимому, рибосомная РНК является просто структурным компонентом рибосом, во всяком случае ее участия в передаче информации для синтеза белка обнаружить не удалось. Если рассматривать рибосому как фермент для синтеза пептидной связи, то было бы естественно ожидать, что она состоит исключительно из белка. Тем не менее рибосома содержит РНК. Фактически у большинства клеток рибосомная РНК составляет основную часть (70% или более) цитоплазматической РНК. Весьма вероятно, что эта РНК играет какую-то существенную роль в экономике клетки. [c.24]

Одним из регуляторов интенсивности и направленности ферментативных реакций, а следовательно, и общего хода процессов обмена в клетке, является обратимое связывание ферментов мембранами структурных компонентов протопласта (А. И. Опарин). [c.48]

В живой природе насчитывается множество разнообразных ферментов, которые находятся в различных структурных образованиях клеток (ядре, митохондриях, мембранах и других компонентах клетки), жидких частях протоплазмы, в тканевых соках многие ферменты вырабатываются специальными тканями животного организма (железами) и выделяются в составе пищеварительных соков. Желудочный сок богат пепсином, в составе сока поджелудочной железы имеется несколько ферментов трипсин, липаза, амилаза, мальтаза и др. Слюна, вырабатываемая слюнными н елезами, содержит фермент амилазу. В кишечном соке содержится целая система протеолитиче-ских ферментов и ферментов, расщепляющих углеводы, жиры и т. д. [c.126]

В двух предыдущих главах было показано, как функционирует ансамбль клеточных белков, делая клетку тем, что она есть, —машиной, построенной из высокоспецифичных структурных компонентов и ферментов, осуществляющих сложную сеть метаболических реакций. Теперь можно снова подойти к основной проблеме самовоспроизведения клетки, поставив вопрос по-новому каким образом за время генерации происходит удвоение всего аппарата белков клетки, так что каждая из двух дочерних клеток, образующихся при делении родительской клетки, оказывается наделенной своим собственным полным набором ферментов В предыдущей главе был сформулирован основной закон, согласно которому первичная структура полностью определяет вторичную, третичную и четвертичную структуру белка. Исходя из этого закона, вопрос о самовоспроизведении клетки можно свести к следующему вопросу каким образом двадцать аминокислот собираются в определенную последовательность, составляющую первичную структуру любого из одной-двух тысяч различных молекул ферментов Сами аминокислотные строительные блоки синтезируются, конечно, в ходе метаболических путей, примеры которых мы рассматривали в гл. П1. Нетрудно представить, что реакция дегидрирования, благодаря которой аминокислоты соединяются пептидными связями в полипептидные цепи, катализируется одним или несколькими специфическими ферментами клетки. Однако при попытках понять, каким образом на каждой стадии процесса сборки определенной полипептидной цепи из двадцати доступных аминокислот выбирается одна и только одна аминокислота, мы сразу же сталкиваемся с трудностями. [c.112]

Поступающие в клетку вещества используются не только как источник энергии, но и как строительный материал, поскольку в ней происходит постоянное обновление структурных компонентов. Продукты этих превращений, т. е. продукты обмена, выводятся из клетки во внешнюю среду. Химические пути образования необходимых для организма веществ отличаются уникальной селективностью и достаточно высокой скоростью. Для этого природа в ходе своей эволюции создала биологические катализаторы — ферменты, обеспечивающие высокую скорость и селективность биохимических превращений (см. главу 2). [c.30]

В этом разделе кратко рассматриваются методы работы, используемые для выделения ферментов, структурно связанных с нерастворимыми компонентами клетки, такими, как митохондрии, хлоропласты, плазмалемма, эндоплазматический ретикулум и ядерные мембраны. Эти методы не применяются к водорастворимым ферментам, заключенным внутри органелл, например к белкам митохондриального матрикса, а лишь к ферментам, ковалентно связанным или прочно ассоциированным с частицами. Существенной степени очистки по сравнению с исходным материалом можно добиться, многократно промывая гомогенат буфером, в котором данный фермент не растворяется. После этого возможны два подхода к решению проблемы. Можно фракционировать осадок методом дифференциального центрифугирования (седиментация или градиент плотности), с помощью электрофореза или молекулярных сит . [c.52]

Они участвуют в регуляции осмотического давления, pH среды, окислительно-восстановительного потенциала, активируют ферменты, входят в состав ферментов, витаминов и структурных компонентов микробной клетки. [c.43]

Изучение клеточной организации и попытки установить связь между структурой и функцией на различных иерархических уровнях — от простых молекул до макромолекул и таких агрегатов, как мембраны или частицы, до субклеточных единиц и, наконец, клеток — все это составляет одну из самых увлекательных и перспективных областей исследования в современной биологии. Для биохимика и цитолога выяснение химического значения различных сложных структурных элементов, обнаруженных в клетке, важно не только само по себе оно является необходимой ступенью любого исследования, направленного на то, чтобы понять, как происходит синтез, распад и взаимодействие этих элементов. Мы начинаем догадываться, что именно в этих сложных структурах скрыт секрет механизмов, с помощью которых осуществляется регуляция клеточных процессов как в пространстве, так и во времени. Этот секрет, возможно, заключается, по крайней мере отчасти, в том, что различные клеточные компоненты — главным образом ферменты, а также их субстраты и модификаторы (активаторы и ингибиторы) — находятся в разных отсеках клетки и потому не всегда доступны друг для друга. Из сказанного вытекает два вывода, подтвержденных в последнее время многочисленными экспериментальными данными 1) в клетке существует четкое распределение некоторых ключевых компонентов, особенно ферментов они локализуются в (или на) определенных клеточных структурах, представляющих собой микроскопические внутриклеточные органы, так называемых органеллах 2) эти структуры, а вместе с ними и соответствующие клеточные компоненты можно выделить с помощью подходящих мягких методов разрушения клеток (гомогенизация) и последующего фракционирования. [c.239]

Мы уже указывали на непосредственную связь между специфическими пищевыми потребностями и образованием ферментов, но это только одна из возможностей. В случае никотинамида, например, который в форме кодегидразы I и II принимает участие в окислительновосстановительных реакциях, индивидуальная потребность может быть очень большой не только из-за наследственной недостаточности механизма, включающего никотинамид в ферментную систему, но также и в связи с другими обстоятельствами. Возможно, имеются нарушения, затрудняющие процесс расщепления в желудочно-кишечном тракте соединений никотина, или — что более вероятно — процесс их всасывания, и это мешает индивиду получать те количества никотинамида из пищи, в которых нуждаются клетки его организма. Механизм переноса также может быть дефектным. Следует подчеркнуть, что эффективность или неэффективность структур и механизмов, связанных с использованием витамина на любой стадии этого процесса, может определяться генетическими причинами. Если один человек всасывает и ассимилирует какое-либо пищевое вещество хорошо, а другой плохо, то это должно обусловливаться структурными или ферментными различиями. Оба типа различий имеют, однако, генетическое происхождение. Человек может страдать от недостатка определенного компонента питания из-за того, что почечный порог этого вещества слишком низок и оно непрерывно выделяется с мочой. Причина недостаточности лежит здесь в структурных или ферментных различиях в области почек, но и эти различия, вероятно, определяются генетически. [c.219]

Ферменты проявляют обычно свое каталитическое действие в водных растворах и, следовательно, по этому признаку могут быть отнесены к гомогенным катализаторам. Однако при более тщательном рассмотрении вопроса такое заключение оказывается не вполне точным. Дело в том, что ферменты — это белки с весьма большим молекулярным весом — от десятков до сотен тысяч и, следовательно, при обсуждении свойств многих из них мы вправе говорить о существовании в растворе ферментов поверхности (микроповерхности) раздела, характерной для гетерогенных катализаторов. Более того, каталитическая активность ферментов, как и гетерогенных катализаторов, определяется наличием на их поверхности особых участков ограниченного размера — активных центров, обладающих специфической реакционноспособностью. Многие ферменты, например ферменты переноса электронов в окислительновосстановительных реакциях, ферменты, участвующие в биосинтезе белка, и некоторые другие ферменты функционируют, будучи вмонтированными в сравнительно жесткие структурные компоненты клетки, обладающие макроповерхностью раздела (митохондрии, рибосомы и т. п.). [c.26]

Многие ферменты, например участвующие в биосинтезе белка, функционируют, будучи вмонтированными в сравнительно жесткие структурные компоненты клетки, обладающие поверхностью раздела (рибосомы, мито-.шндрии). Таким образом, ферменты характеризуются признаками и гомогенных и гетерогенных катализаторов. По сравнению с небиологическими катализаторами ферменты более активны. Например, для разложения перекиси водорода на воду и кислород без катализатора энергия активации равна 18 тыс. кал. на 1 моль, при использовании в качестве катализатора коллоидной платины— 11,7 тыс., а при действии фермента каталазы — до 5500 тыс. кал. на 1 моль. У ферментов в реакции участвует одновременно несколько группировок активного центра. [c.9]

Участие компонентов биомембран в осуществлении и регулировании метаболических процессов в клетке. Общая характеристика процессов передачи информации в клетке. Понятие о первичных и вторичных мессенджерах. Классификация, особенности структурно-функциональной организации мембранных белков-рецепторов. Характеристика аденилатциклазного и фосфо-инозитидного пути передачи сигнала в клетку. Роль ионов в осуществлении метаболических процессов с участием мембран. Адсорбционный тип регуляции метаболизма. Понятие о метаболоне, физиологическое значение его образования. Пространствен-но-структурная организация ферментных систем клетки (на примере гликолитического комплекса и цикла Кребса), Экспериментальные исследования взаимодействия ферментов гликолиза с различными структурными компонентами клетки. Модели структуры гликолитического комплекса в скелетных мышцах и на внутренней поверхности мембран эритроцитов. Эстафетный механизм работы ферментов в клетке. Механизмы регулирования функциональной активности векторных ферментов биомембран. Пути нейрогуморальной регуляции функций клеток. [c.284]

Одним из самых выдающихся достижений нашего времени было об наружение в живых клетках материала, несущего генетическую информацию, и анализ тех химических реахщий, благодаря которым эта информация транслируется в отдельные структурные или функциональные компоненты клетки. Этим генетическим материалом является ДНК. Биты информации, заложенные в структуре ДНК, транслируются в многочисленные белки, обладающие специфическими биохимическими свойствами. В результате взаимодействия белков — ферментов, транспортных белков, гормодов, структурных компонентов клетки — возникают разнообразные признаки клетки, т. е. создается ее фенотип. [c.10]

Внутренняя среда клетки, в которой находятся все структурные компоненты клетки, называется гиалоплазмой. Она представляет собой гетерогенный белковый коллоидный раствор, способный обратимо переходить из геля в золь, В этом растворе содержатся растворимые ферменты, ионы, метаболиты и др. Гиалоплазма объединяет все органеллы и обеспечивает их взаимодействие. Внутриклеточные мембраны создают отсеки — компарт-менты, обеспечивающие пространственную организацию внутренних биохимических процессов. [c.119]

Одни молекулы РНК являются конечными продуктами, которые сами по себе выполняют в клетке определенные функции. Другие РНК, называемые матричными или информационными (мРНК), направляют синтез других молекул-белков. Существует множество различных белков это, например, структурные компоненты клетки, антитела, ферменты и т.д. Последние фактически выполняют всю работу в клетке, в том числе осуществляют транскрипцию и репликацию ДНК. [c.15]

Для жизненной функции клеток решающее значение имеют белки и нуклеиновые кислоты. Белки — главный органический компонент цитоплазмы. Некоторые белки относятся к структурным элементам клетки, другие — к имеющим важное значение ферментам. Радиационное повреждение белков состоит в уменьшении их молекулярной массы в результате фрагментации полипептидных цепочек, в изменении растворимости, нарушении вторичной и третичной структуры, агрегировании и т. п. Биохимическим критерием радиационного повреждения ферментов является утрата ими способности осуществлять специфические реакции. При интерпретации пострадиационных изменений ферментативной активности in vitro наряду с радиационными нарушениями самого фермента следует учитывать и другие повреждения клетки, прежде всего мембран и органелл. Чтобы вызвать явные изменения ферментативной активности в условиях in vitro, требуются значительно большие дозы, чем in vivo. [c.16]

Многообразие обменных процессов, необходимых для синтеза различных веществ и роста клеток, требует их хорошей координации. Каждый метаболический путь включает несколько ферментативных реакций. Процессы метаболизма обеспечивают получение энергии в биологически доступной форме, синтез простых структурных компонентов и сложных макромолекул, а также редупликацию клетки. Необходимость вьщержать конкуренцию с другими живыми существами привела к развитию механизмов, которые, с одной стороны, дают возможность приспосабливаться к меняющимся условиям внешней среды, а с другой-оптимально согласовывают между собой различные метаболические процессы. Объектами такой оптимизации могут быть ферментные белки, их синтез и функционирование. Регуляция клеточного метаболизма происходит на двух уровнях-на уровне синтеза ферментов и на уровне изменения их активности. [c.472]

В начале текущего столетия биохимики пришли к заключению, что координированность химических процессов, протекающих в клетке, зависит от определенной локализации отдельных процессов в протоплазме, поскольку эти процессы связаны с определенными структурными компонентами протоплазмы. Ф. Гофмейстер ввел в связи с этим понятие химической организации клетки предположительно толкуя ее на основе выдвинутого О. Бючли представления о пенистом, или ячеистом строении протоплазмы. Гофмейстер предполагал, в частности, что отдельные ферменты содержатся в различных ячейках протоплазмы, будучи в силу своей коллоидной природы изолированы друг от друга полупроницаемыми стенками ячеек, пропускающими только растворимые продукты фep мeнтaтивныx реакции. Позднее О. Варбург в небольшой книге Влияние структуры на химические процессы в клетках " отметил, насколько трудно представить себе, каким образом может сохраняться в клетке пространственное разобщение разнообразных веществ, участвующих в жизненных процессах. Морфологические и биохимические исследования цитологов все более подчеркивали невозмолс-ность рассматривать изолированно структурные и функциональные (биохимические) свойства составных частей клетки. [c.155]

Настоящий справочник отличается от имеющихся тем, что в нем не только описана химическая структура и биологическая роль основных биохимических компонентов живой клетки, но и охарактеризованы пути метаболизма данных компонентов в живом организме. Он состоит из семи разделов, в каждом из которых в алфавитном порядке дана соответствующая тepминoлorиЯi В разделах Белки , Нуклеиновые кислоты , Углеводы , Липиды приведены структурные формулы и показана биологическая роль биохимических компонентов клетки, описаны и проиллюстрированы схемами основные пути распада и синтеза важнейших биологически активных молекул. В разделе Ферменты содержатся сведения о типах ферментативного катализа, скорости ферментативных реакций, единицах измерения ферментативных реакций, о принципах классификации ферментов, регуляции биосинтеза и активности ферментов. Раздел Витамины включает характеристику отдельных представителей водо- и жирорастворимых витаминов. Особое внимание уделено ферментным реакциям, в которых участвуют витамины, приведены данные о содержании витаминов в продуктах питания, о суточной потребности человека в витаминах, о применении витаминов и витаминных препаратов в медицинской практике, сельском хозяйстве и т. д. В разделе Гормоны -освещены достижения по биохимии пептидных, белковых и стероидных гормонов. Рассмотрены вопросы биосинтеза, механизм действия гормонов на молекулярном уровне, взаимодействие гормонов с [c.3]

Ранее уже были рассмотрены данные наших опытов, в которых было показано, что на активность изолированных препаратов ферментов метаболиты микроорганизмов и отдельные компоненты токсина либо не влияют вовсе, либо влияние это ничтожно мало по сравнению с влиянием на деятельность тех же ферментов в живой клетке. Эти опыты приводили к выводу, что влияние инфекции на ферментативный аппарат клетки опосредовано действием на структуру протопласта. Детальное изучение физико-химических особенностей протоплазмы, а также мембран протопласта и органоидов показало, что иммунные и неиммунные формы растений в этом отношении существенно различаются. При изучении структурной вязкости протоплазмы, стабильности величины pH, отношения к действию детергентов, ультразвуковых волн, прочности связи пигментов с протеидно-липндным комплексом и ряда других свойств мы неизменно убеждались в том, что у иммунных форм растений эти показатели во всех случаях неизмеримо более высокие, чем у неиммунных. Нет сомнений в том, что характерная для иммунных форм растений структурная прочность протопласта является одним из важнейших факторов, обусловливающих их способность сохранять высокую эффективность энергетического обмена вопреки дезорганизующему влиянию, которое могла бы оказать на него инфекция. [c.331]

За 15 лет, прошедших с тех пор, как впервые удалось выделить мутантные фаги ruh, было идентифицировано много других мутантов Т-четных фагов. С помощью этого набора мутантов оказалось возможным настолько повысить разрешающую способность генетического анализа, что в конце концов удалось заполнить разрыв между химией ДНК и структурой гена (гл. XIII). Тем не менее стало ясно, что все эти мутации затрагивают только относительно малую часть всего генома фага. Причина этого совершенно очевидна большинство генов фага, несомненно, кодируют белки, осуществляющие жизненно важные функции, так что мутации по этим генам неизбежно должны быть летальными. Несмотря на очевидность этого обстоятельства, долгое время никому не приходило в голову применить к Т-четным фагам остроумный метод, разработанный Горовицем и Лейпольдом для нолучения мутантов по жизненно важным генам Е. oli. Этот метод состоит в отборе чувствительных к температуре мутантов (см. гл. V). Наконец, в 1960 г. Эдгар и Эпштейн выделили /s-мутанты фага Т4, которые совершенно не образуют стерильных пятен при 42 °С, но образуют их при 25 °С. В то же время штамм дикого типа T4/s образует стерильные пятна при обеих температурах одинаково хорошо. Изучение физиологии размножения /х-мутантов при повышенной, запрещающей температуре показало, что у разных мутантов блокированы разные стадии развития фага. Так, у /s-мутантов одного класса при запрещающей температуре репликация фаговой ДНК не может начаться вследствие того, что при 42 °С у них не могут функционировать те или иные ранние ферменты, участвующие в метаболизме нуклеотидов — предшественников ДНК у /s-мутантов другого класса при запрещающей температуре синтез ДНК начинается, блокируются же более поздние стадии. Возникают, например, мутации в гене, кодирующем фаговый лизоцим. Бактерии, зараженные такими мутантами, не лизируют при 42 °С, хотя и содержат инфекционные частицы потомства фага. Были также найдены мутации во многих генах, кодирующих структурные компоненты фага в бактериях, зараженных любым из таких мутантов, при 42 °С не происходит сборки целых частиц зрелого фага. В этом случае лизаты содержат различные типы недостроенных компонентов фага. Если мутация затрагивает ген, кодирующий белок головки фага, лизат, полученный при высокой температуре, содержит целые фаговые отростки, но не содержит головок. Когда мутация затрагивает ген, кодирующий фибриллы отростка, у почти завершенных фаговых частиц имеется головка и присоединенный к ней отросток, но отсутствуют фибриллы, необходимые для присоединения к клетке-хозяину. [c.283]

Вмешательство протекторов в синтез белка объясняется непосредственным их взаимодействием с ферментами или с другими структурными компонентами ядер клеток. Анализ химической связи протектора с ядерными белками показал, что только сме-шаиодисульфидные связи протектор — белок имеют максимум в период повышенной радиорезистентности. Считается, что временное образование смешанных дисульфидов (тиольный протектор — белок фермента) блокирует биохимические реакции, ответственные за процессы синтеза белка. Авторы предполагают также возможность влияния тиольных радиопротекторов на конформацию молекул белков, участвующих в синтезе белка в ядре клетки. [c.275]

В результате применения указанного подхода получили научное обоснование и объяснение ряд особенностей строения, функционирования и происхождения известных биоструктур. Так, при рассмотрении механизма передачи энергии по ССИВС авторы приходят к выводу об эффективности существования и преимуществах естественного отбора дуплицированных систем сопряженных связей, обладающих вращательной симметрией структур и оптической активностью составляющих их компонентов, а при рассмотрении возможного механизма действия ферментов с учетом принципа дупликации работающих структур ими объяснена причина известного явления половинной реакционной способности от общего числа активных центров ферментов. При построении модели биологических мембран обосновано происхождение их многоуровневого зонно-блочного строения с периодической повторяемостью блоков, с образованием каналов йереноса электронов и синхронного сдвига протонов по системам сопряженных ионно-водородных связей и с колебательным режимом их работы, согласующегося с известными свойствами мембран и рядом других фактов. Эффективным оказалось применение указанного подхода и при рассмотрении происхождения структурных особенностей и функционирования мультиферментных комплексов и метаболонов, объединяющих разные ферменты метаболических путей со структурными элементами клетки, в случае процессов гликолиза и цикла трикарбоновых кислот. Все это описано в работе хорошо, убедительно и представляет самостоятельную ценность. Очевидна также перспективность применения такого подхода для изучения связи особенностей строения и функционирования с происхождением и других типов надмолекулярных структур биообъектов и их эволюционных предшественников. [c.5]

В первичной клеточной стенке на долю основного структурного компонента — целлюлозы — приходится до 30% от сухой массы и столько же на пектиновые вещества, белки и липиды 40% составляют гемицеллюлозы. В клетках разных типов ткани в зависимости от функциональных особенностей, возраста, наличия вторичных утолщений эти соотношения могут варьировать. Например, в клетках из колеоптилей овса клеточная стенка на 25% состоит из целлюлозы, а в молодых волокнах хлопка она составляет 50% от общей массы клеточной стенки (по D. Evans, J. Bravo, 1983). Поэтому комбинации ферментных препаратов и их соотношение специфичны для каждого типа клеток. Наиболее адекватная составу клеточной стенки комбинация обеспечивает успех выделения протопластов. Так, для получения протопластов из плацентарной ткани плодов пасленовых, которые, как правило, имеют высокое содержание пектина, особенно подходящ ферментный препарат пектиназа. Процедура выделения протопластов из плодов состоит из трех этапов 1) обработка ферментом [c.32]

Такое единство обеспечивается тем, что все перечисленные структурные компоненты продуцируются клеточной популяцией (фибробластами или гладкими мышцами). Те же клетки секретируют ферменты, благодаря которым происходит дальнейшая внеклеточная модификация структурных белков (отщепление концевых пептидов коллагена, развитие поперечных связей в коллагене и эластине и др.). Мало того, эти же клетки продуцируют ферменты, катаболизирующие эти белки и углеводы коллагеназу, эластазу, протеиназы и гиалуронидазы, т. е. несут обе противоположные по отношению к матриксу обменные функции (см. разделы 2.2.7 и 2.3.3). [c.289]

Из данных табл. 4.3 видно, что рН-оптимум действия ферментов лежит в пределах физиологических значений. Исключение составляют пепсин, рН-оптимум которого 2,0 (при pH 6,0 он не активен и не стабилен). Объясняется это, во-первых, структурной организацией молекулы фермента и, во-вторых, тем, что пепсин является компонентом желудочного сока, содержащего свободную соляную кислоту, которая создает оптимальную кислую среду для действия этого фермента. С другой стороны, рН-оптимум аргиназы лежит в сильнощелочной зоне (около 10,0) такой среды нет в клетках печени, следовательно, in vivo аргиназа функционирует, по-ви-димому, не в своей оптимальной зоне pH среды. [c.141]

Основные научные работы — в области биохимии нуклеиновых кислот. До 1964 занимался синтезом физиологически активных гетероциклических соединений пиримидинового ряда. Разработал твердофазный метод химического фракционирования транспортных рибонуклеиновых кислот на полиакрил-гидразидных сорбентах. Создал комплекс методов ультрамикро-биохимического анализа, позволяющий проводить исследование нуклеиновых кислот, белков и ферментов в масштабе отдельной клетки. Занимался изучением транспорта нуклеиновых кислот на модели гигантской одноклеточной водоросли — ацетобулярии и показал, что транспорт кислот не коррелирует с полярным ростом клетки (1973—1974), Осуществил сборку жизнеспособной клетки из отдельных компонентов — цитоплазмы, ядра и клеточной стенки, С 1974 занимается синтезом химических эквивалентов структурных генов белков и их встройкой а [c.613]

Для процесса репликации ДНК в клетках, кроме наличия ДНК-матри-цы, необходимы структурные ее компоненты дезоксинуклеотидтрифосфа-ты (АТФ, ГТФ, ЦТФ, ТТФ и др.), а также специфические ферменты репли-кационной системы, которые называются ДНК-полимеразами. [c.218]