Справочник химика 21

Химия и химическая технология

Статьи Рисунки Таблицы О сайте English

Гемоглобин

Рис. 20-26. Схематическое изображение молекулы гемоглобина, которая является переносчиком кислорода в кровотоке. Она состоит из четырех частей, каждая из которых построена Рис. 20-26. Схематическое <a href="/info/1744245">изображение молекулы</a> гемоглобина, которая является <a href="/info/630592">переносчиком кислорода</a> в кровотоке. Она состоит из четырех частей, каждая из которых построена

    Транспортные белки Переносчики кислорода Гемоглобин (переносит [c.259]

    Гемы входят в состав гемоглобина, выполняющего в организме функцию переносчика кислорода. Активным центром в процессе связывания кислорода является атом железа (II) гема. Процесс присоединения кислорода обратим в легких, где парциальное давление кислорода высокое,, молекула Од присоединяется к атому железа, а в тканях, где парциальное давление кислорода низкое, кислород освобождается. [c.587]

    Рис. 21-17. а-Спираль, тип свертывания белковой цепи, обнаруживаемый как в фибриллярных, так и в глобулярных белках. -Спираль была предсказана Л. Полингом и Р. Кори на основе экспериментов по модельному построению белков с учетом длин связей и валентных углов, полученных в результате рентгеноструктурных исследований отдельных аминокислот и полимеров из двух-трех аминокислот. Впоследствии эта структура была обнаружена в белках волос и шерсти, в кератине кожи и в таких глобулярных белках, как миоглобин и гемоглобин. [c.316]

    Ацетиленсодержащие газы, образующиеся в рассматриваемых производствах, токсичны из-за присутствия в них окиси углерода . Токсичность окиси углерода связана с взаимодействием ее с гемоглобином крови. Основными симптомами отравления являются удушье, одышка, судороги, потеря сознания. [c.46]

    В белке волос и шерсти, а также других кератинах а-спирали многократно скручены друг с другом в многожильные тяжи, которые образуют видимые глазом нити. Цепи белков шелка вытянуты во всю длину (а не свернуты в спираль) и соединены с параллельными цепями водородными связями в листы, показанные на рис. 21-2,а. В глобулярных белках цепи не являются полностью вытянутыми или полностью свернутыми в а-спираль чтобы молекула имела компактную структуру, она должна быть надлежащим образом деформирована. В молекуле миоглобина (см. рис. 20-25) 153 аминокислоты белковой цепи свернуты в восемь витков а-спирали (обозначенные на рисунке буквами А-Н), которые в свою очередь свернуты так, что в результате получается компактная молекула. Витки Е и Р образуют карман, в котором помещается группа гема, и молекула кислорода может связываться с атомом железа этого гема. Подобным же образом построена молекула гемоглобина, которая состоит из четырех миоглобиновых единиц (см. рис. 20-26). Небольшой белок цитохром с (см. рис. 20-23) имеет меньше места для витков а-спирали. 103 аминокислоты этого белка свернуты вокруг его группы гема подобно кокону, оставляя к ней доступ только в одном месте. У более крупных ферментов, например трипсина (223 аминокислоты) и карбоксипептидазы (307 аминокислот) в центре молекулы имеются области, где белковая цепь делает ряд зигзагов, образуя несколько параллельных нитей, скрепленных водородными связями подобно тому, как это имеет место в молекуле шелка. [c.317]


    Различают так называемую химическую и физическую токсичность. Примером химической токсичности может служить окись углерода, которая, реагируя с гемоглобином крови, образует карбоксигемоглобин. Физической токсичностью обладают наркотики — углеводороды, некоторые спирты, многие альдегиды и ке-тоны. [c.17]

Рис. 13.16. Схематическая структура гемоглобина. Рис. 13.16. Схематическая структура гемоглобина.
    Гем, или порфирин железа, входит также в активные центры ферментов, таких, как пероксидаза и каталаза. Многие другие переходные металлы также являются важнейшими участниками ферментативного катализа некоторые из них будут обсуждены в гл. 21. В результате появления миоглобина и гемоглобина были сняты ограничения на размеры живых организмов. Это привело к появлению разнообразных многоклеточных организмов. Поскольку переходные металлы и органические циклические системы с двойными связями, подобные порфиринам, чрезвычайно приспособлены к поглощению видимого света, а их комбинации проявляют разнообразные окислительно-восстановительные свойства, жизнь можно рассматривать как одну из областей, где протекают процессы координационной химии. [c.262]

    Теоретический интерес, с точки зрения генезиса нефти, представляет обнаружение производ — нь[х аминокислот (содержат кар — боксильные и аминогруппы, являются исходным материалом в растениях при биосинтезе гормонов, витаминов, пигментов и др.) и порфиринов, входящих в состав гемоглобинов, хлорофиллов, витаминов и др., участвующих в биологических процессах. [c.73]

    Что представляет собой группа гема Какова ее функция в гемоглобине и цитохроме с (Для ответа на этот вопрос см. послесловие к данной главе). [c.248]

    У некоторых групп животных имеются свойственные только им соединения — специфические ферменты, дыхательные пигменты, переносчики электронов и др. Даже гемоглобин у разных млекопитающих имеет свою специфику (меняются форма кристаллов, изоэлектрическая точка, соотношение метионина и цистина и др.). Отмечена направленная эволюция ряда биохимических систем, которая совершается с одинаковой последовательностью в разных филогенетических ветвях. Виды и роды по ряду биохимических параметров различаются между собой. [c.189]

    Выход из тупика в третий раз оказался возможен благодаря процессам координационной химии. Появились такие молекулы, состоящие из железа, порфирина и белка, в которых железо могло связывать молекулу кислорода, не окисляясь при этом. Окисление Ре(П) после первой стадии связывания в них не осуществляется. Кислород просто переносится в различные участки организма, чтобы высвободиться при надлежащих условиях-кислотности и недостатке кислорода. Одна из таких молекул, гемоглобин, [c.260]

    На рис. 1-5 в качестве иллюстрации показана зависимость п/с от с для раствора нитрата целлюлозы в циклогексаноне и гемоглобина в воде [14, с. 455], причем для удобства сравнения выбраны ВМС с примерно одинаковой молекулярной массой (70 000). Как видно из рисунка, для нитрата целлюлозы, молекулы которого имеют линейное строение, значение я/с с увеличением с возрастает, что обусловлено увеличением числа сегментов с повышением концентрации. Для гемоглобина, имеющего сферические молекулы, значение я/с не зависит от концентрации. Более точные значения молекулярной массы ВМС можно получить, если осмотическое давление его раствора найдено в нескольких растворителях. [c.36]

    Окись углерода образует с гемоглобином крови стойкое соединение — карбоксигемоглобин, который не способен поддерживать кислородный обмен в тканях, вследствие чего наступает кислородное голодание и нарушается функция наиболее чувствительных тканей, главным образом центральной нервной системы. Окись углерода постепенно удаляется из организма с выдыхаемым воздухом. [c.22]

    Мышьяковистый водород — бесцветный газ с сопутствующими примесями, пахнет чесноком. Очень ядовит, вызывает поражение нервной системы и выделение гемоглобина из красных кровяных телец. Мышьяковистый водород может образоваться при подкислении содержащих мышьяк растворов в присутствии железа. Для индивидуальной защиты применяют фильтрующий противогаз с коробкой марки Е (черная). [c.24]

    Белки могут выполнять множество функций. Некоторые из них — ферменты - катализируют реакции, как уже было описано. Другие служат гормонами — специальными веществами, выделяемыми некоторыми органами и разносимыми кровью к другим органам, где они вызывают биохимическую активность (например, ряд гормонов переключает деятельность женского организма на подготовку к беременности). Третьи - транспортные белки — служат переносчиками жизненно важных веществ в организме из одного места в другое. Гемоглобин - одна из таких молекул он разносит кислород от легких к тканям. Белки также служат структурным материалом тела. Волосы, мышцы, кожа, хрящи и ногти построены из белков (см. также табл. ГУ.б в главе о пище). [c.452]

    Наиболее опасным компонентом является избыточный растворенный азот. Организм рыб может частично компенсировать влияние избытка кислорода путем изменения эффективности его переноса гемоглобином, но для азота такие компенсирующие механизмы отсутствуют. [c.95]


    Образование гемоглобина, составная часть 11 ферментов [c.278]

    Например, для всех растений жизненно важное значение имеет зеленый координационный комплекс магния, известный под названием хлорофилла. Комбинация магния и координированных вокруг него групп придает хлорофиллу электронные свойства, которыми не обладает данный металл или его ион в частности, хлорофилл способен поглощать видимый свет и использовать его энергию для химического синтеза. Все организмы, которые дышат кислородом, нуждаются в цитохромах, координационных соединениях железа, которые играют важную роль в процессах расщепления и сгорания пищи, а также в накоплении высвобождающейся при этом энергии. Более сложные организмы нуждаются в гемоглобине-еще одном комплексе железа благодаря координированным к железу группам гемоглобин связывает молекулы кислорода, не окисляясь при этом. Многие области биохимии на самом деле представляют собой не что иное, как прикладную химию координационных соединений переходных металлов. В данной главе мы познакомимся со строением и свойствами некоторых координационных соединений. [c.205]

    Как же все это может осуществить простая строчка из аминокислот Чем определяется такая специализация белка Почему ферменты всегда работают как ферменты, а не как гемоглобин или белок кожи, например  [c.452]

    НЫМИ участками одной и той же цепи. Такие связи очень важны, например в гемоглобине. [c.455]

    Иногда небольшие изменения окружающей среды могут вызвать серьезные изменения в форме белка, что скажется на его функциях. Например, легкое возрастание pH крови изменяет молекулу гемоглобина так, что она становится способной проходить к внутренней поверхности легких и в молекуле открывается атом железа, в результате легко связывается кислород. При понижении pH цепь снова сворачивается, помогая выделить кислород после переноса его к клетке, где он необходим. [c.455]

    Моноксид углерода (СО), присутствующий в дыме, попадая в кровь, существенно уменьшает способность крови переносить кислород к клеткам. Реагируя в 200 раз быстрее кислорода, он связывает железо в гемоглобине, прекращая перенос кислорода. Тело реагирует на уменьшение числа переносчиков кислорода увеличением числа красных кровяных телец. Это истощает кровь и изнашивает сердце. [c.490]

    Гемоглобин представляет собой образование из четырех миоглобино-подобных молекул (рис. 20-26). Структуры молекул миоглобина и гемоглобина удалось установить лишь в последнее десятилетие методом дифракции рентгеновских лучей. Было показано, что четыре компонента- [c.261]

    Как уже упоминалось, сомнительно, чтобы большинство элементов входило в первичные соединения нефти. Однако ванадий, медь, никель и отчасти железо образуют особую группу. Эти металлы способны давать комплексы с ниррольными пигментами, происходящими из хлорофилла и гемоглобина, с образованием устойчивых соединений, растворимых в нефти, [c.45]

    Метаболизм аминокислот, жирных кислот. Синтез гемоглобина, участвует в поддержании уровня глюкозы в крови Образование красных кровяных клеток, работа нервной ситемы [c.271]

    Жолезо — один из наиболее распространенных элементов в земной коре (см. табл. 25). Оно входит в состав многочисленных минералов, образующих скопления железных руд. Главнейшие из них бурые железняки (основной минерал гидрогетит НРеОа- НгО), красные железняки (основной минерал гематит Ре.Рз), магнитные железняки (основггай минерал магнетит РсдО , сидеритовые руды (основной минерал сидерит РеСО,) и др. Железо содержится в природных водах. Изредка встречается самородное железо космического (метеорного) или земного происхождения. Метеорное железо обычно содержит значительные примеси кобальта и никеля. Железо — составная часть гемоглобина. [c.581]

    За прошедшие два столетия после М.В. Ломоносова накопилось огромное количество химических, геохимических и геологи — еских данных по проблеме происхождения нефти. В настоящее ьремя преобладающая часть ученых считает наиболее обоснованными представления об органическом генезисе нефти. В пользу органической гипотезы неоспоримо свидетельствуют обнаруженная поразительная генетическая связь между групповыми компонентами нефти, твердых горючих ископаемых и исходных материнских Beuj,e TB (биологический аргумент), а также прямые экспе — )именты по органическому синтезу нефти, подобной природной. Так, в нефтях обнаружен ряд органических соединений, являющихся как бы "биогенными метками" от исходного материнского пещества. К таковым относятся порфирины — структурные фрагменты хлорофилла и гемоглобина животных изопреноидные угле — подороды, например, с одним лишь идентичным природному [c.52]

    Оксид углерода не оказывает, по-видимому, никакого воз действия на поверхности материалов, жизнедеятельность выс ших растений. Большие концентрации его могут вызвать фи знологические и патологические изменения, а также смерть Это токсичный газ, вызывающий головную боль, головокруже ние, рвоту, одышку, замедленное дыхание, судорогу, гибель Поэтому установлены его жесткие предельно допустимые кон центрации в воздухе рабочих помещений — 20 мг/м , населен ных пунктов — 3 мг/м максимально разовая, 1 мг/м средне суточная. Оксид углерода, соединяясь с гемоглобином, образу ет карбоксигемоглобин СОНЬ. Сродство гемоглобина с оксидом углерода примерно в 210 раз выше его сродства с кислородом Процесс образования в крови СОНЬ — обратимый. Оксид угле рода после прекращения его вдыхания постепенно выделяется, и кровь человека очищается от него наполовину за каждые 3— [c.21]

    Обычно в состав простетических групп в растительных и животных системах входят порфириновые ядра, представляющие собой хелатные структуры с включением ионов металлов (Ре , Со ", и т. д.). Так, гемоглобин животных содержит такую группу с Ре " , присоединенную к белковой половине (глобин). Эта группа аналогична по структуре простетической группе, содержащей в хлорофилле растений и одноклеточных животных. Молекулярный вес белков обычно лежит в пределах от 30 ООО до 80 ООО. Однако молекулярный вес может быть и меньше и значительно больше этих величин. Ферменты являются очень специфичными катализаторами. Зачастую их активность может проявляться только в какой-либо одной реакции. Так, например, фумараза катализирует только обратимую реакцию превращения малеиновой кислоты в фумаровую [98]  [c.561]

    Очень большая константа скорости, наблюдаемая для этой обратимой реакции, находится в соответствии с представлением о том, что скорость реакции лимитируется диффузией. 1[])Н этом каждое столкновение иона фумаровой кислоты с активным участком фермента приводит к реакции. То же самое, ио-видимому, справедливо для реакции соединения N0 с желе.юм гемоглобина и Н2О2 с пероксида. юй дрожжей. [c.561]

    Необходимо отметить, что дифенилолпропан тoк ичeн При длительном вдыхании пыле-воздушных смесей этого вещества нарушается деятельность печени, почек, а также отмечается стойкое снижение содержания гемоглобина в крови. Предельно допустимая кон- [c.8]

    Комплексные соединения составляют наиболее обширный и разнообразный класс неорганических веществ. К ним принадле- кат также многие металлорганические соединения (стр. 465), связывающие воедино ранее разобщенные неорганическую химию и органическую химию. Многие комплексные соединения — витамин В)2, гемоглобин, хлорофилл и другие — играют большую роль в физиологических и биохимических процессах. Исследование свойств и пространственного строения комплексных соединений оказалось чрезвычайно плодотворным для кристаллохимии, [c.582]

    БольшуЕО роль играют хелатные соединения и в природе. Так, гемоглобин состоит из комплекса — гема, связанного с белком — глобином, В геме центральным ионом является ион Fe +, вокруг которого координированы четыре атома азота, принадлежащие к сложному лиганду с циклическими группировками. Гемоглобин обратимо присоединяет кислород и доставляет его из легких по кровеносной системе ко всем тканям. Хлорофилл, участвующий п процессах фотосинтеза в растениях, построен аналогично, но в качестве центрального иона содержит Mg +. [c.588]

    Составная часть белков - ]]е-реносчнков кислорода (гемоглобина и миоглобина) [c.278]

    Все белки являются полимерами аминокислот. Общая формула такого полимера показана в нижней части рис. 21-1, а модель отдельной аминокислоты-на рис. 21-12. Ферменты представляют собой один из классов белков, причем, видимо, наиболее важный. Ферменты имеют компактные молекулы с молекулярной массой от 10000 до нескольких миллионов и диаметром от 20 А и выше. Они выполняют роль катализаторов, регули-руюидах биохимические реакции. Другие компактные молекулы белков, например миоглобин и гемоглобин, выполняют роль переносчиков и накопителей молекулярного кислорода (см. рис. 20-25, 20-26). Цитохромы-это белки, способные к окислительно-восстановительным реакциям и играющие роль промежуточных звеньев при извлечении энергии из пищевых продуктов (см. рис. 20-23). Молекулы гамма-глобулинов с молекулярной массой порядка 160000 представляют собой так называемые антитела, защитное действие которых заключается в том, что они присоединяются к вирусам, бактериям и другим чужеродным телам в живом организме и осаждают их из жидких сред. Все перечисленные белки относятся к глобулярным белкам. [c.313]


Смотреть страницы где упоминается термин Гемоглобин: [c.131]    [c.97]    [c.45]    [c.270]    [c.160]    [c.377]    [c.262]    [c.267]    [c.238]    [c.296]    [c.36]    [c.214]   
Смотреть главы в:

Биохимия ТОМ 1 -> Гемоглобин

Аминокислоты Пептиды Белки -> Гемоглобин

Практикум по биологической химии -> Гемоглобин

Стратегия биохимической адаптации -> Гемоглобин

Биофизическая химия Т.3 -> Гемоглобин


Органическая химия (1968) -- [ c.349 , c.447 , c.450 , c.451 ]

Учебник общей химии (1981) -- [ c.443 , c.462 ]

Пособие по химии для поступающих в вузы 1972 (1972) -- [ c.418 ]

Общая химия (1987) -- [ c.448 ]

Общая химия в формулах, определениях, схемах (1996) -- [ c.163 , c.312 ]

Курс органической химии (1965) -- [ c.387 , c.393 , c.588 ]

Органическая химия. Т.2 (1970) -- [ c.657 , c.669 , c.671 , c.689 , c.711 , c.721 ]

Физическая химия. Т.1 (1980) -- [ c.303 ]

Общая и неорганическая химия Изд.3 (1998) -- [ c.639 ]

Химия (1978) -- [ c.268 , c.384 , c.394 , c.438 , c.443 , c.453 , c.469 ]

Химический энциклопедический словарь (1983) -- [ c.125 ]

Биохимия Том 3 (1980) -- [ c.38 , c.101 , c.181 , c.304 , c.317 ]

Введение в химию природных соединений (2001) -- [ c.265 ]

Методы получения и некоторые простые реакции присоединения альдегидов и кетонов Ч.2 (0) -- [ c.0 ]

Общая химия (1979) -- [ c.422 , c.483 ]

Физическая химия (1978) -- [ c.231 ]

Химия природных соединений (1960) -- [ c.0 ]

Общая химия в формулах, определениях, схемах (0) -- [ c.163 , c.312 ]

Аминокислоты Пептиды Белки (1985) -- [ c.344 , c.387 , c.415 ]

Проблема белка (1997) -- [ c.70 , c.527 , c.528 , c.539 ]

Успехи органической химии Том 1 (1963) -- [ c.176 , c.197 ]

Органическая химия (1974) -- [ c.1018 , c.1050 , c.1053 , c.1055 , c.1056 , c.1061 ]

Принципы структурной организации белков (1982) -- [ c.108 , c.248 ]

Курс современной органической химии (1999) -- [ c.191 , c.744 ]

Биологическая химия Изд.3 (1998) -- [ c.59 , c.69 , c.78 , c.79 , c.503 , c.585 ]

Биохимия природных пигментов (1986) -- [ c.29 , c.167 , c.177 , c.187 , c.216 , c.219 ]

Биофизика (1988) -- [ c.35 , c.36 , c.50 , c.87 , c.104 , c.113 , c.157 , c.206 , c.207 , c.208 , c.209 , c.210 , c.211 , c.212 , c.213 , c.214 , c.217 ]

Молекулярная биофизика (1975) -- [ c.47 , c.76 , c.78 , c.98 , c.100 , c.108 , c.251 , c.439 , c.479 ]

Органическая химия (1979) -- [ c.563 , c.611 , c.612 , c.656 , c.658 ]

Молекулярная биотехнология принципы и применение (2002) -- [ c.205 ]

Химия (2001) -- [ c.306 , c.355 , c.359 ]

Принципы структурной организации белков (1982) -- [ c.108 , c.248 ]

Общая химия в формулах, определениях, схемах (1985) -- [ c.163 , c.312 ]

Цвет в науке и технике (1978) -- [ c.29 ]

Биологическая химия (2002) -- [ c.16 ]

Биохимия (2004) -- [ c.34 , c.44 , c.413 ]

Органическая химия (1990) -- [ c.605 , c.626 ]

Химия Краткий словарь (2002) -- [ c.73 ]

Основы современной химии гетероциклических соединений (1971) -- [ c.318 ]

Общая химия в формулах, определениях, схемах (0) -- [ c.163 , c.312 ]

Химия коллоидных и аморфных веществ (1948) -- [ c.222 ]

Органическая химия Том2 (2004) -- [ c.458 , c.523 ]

Органическая химия (2001) -- [ c.524 ]

Органическая химия (2002) -- [ c.883 , c.884 , c.910 ]

Большой энциклопедический словарь Химия изд.2 (1998) -- [ c.125 ]

Справочник Химия изд.2 (2000) -- [ c.40 , c.362 , c.424 , c.546 , c.550 , c.566 ]

Катализ в неорганической и органической химии книга вторая (1949) -- [ c.344 , c.345 ]

ЯМР высокого разрешения макромолекул (1977) -- [ c.368 , c.375 , c.377 , c.394 ]

Физика растворов (1984) -- [ c.95 ]

Жидкокристаллический порядок в полимерах (1981) -- [ c.279 ]

Химия справочное руководство (1975) -- [ c.381 ]

Химические реакции полимеров том 2 (1967) -- [ c.329 ]

Равновесия в растворах (1983) -- [ c.0 , c.278 , c.282 , c.285 ]

Химия свободных радикалов (1948) -- [ c.58 , c.283 , c.307 ]

Установление структуры органических соединений физическими и химическими методами том 1 (1967) -- [ c.121 ]

Органическая химия (1964) -- [ c.499 ]

Жидкостная колоночная хроматография том 3 (1978) -- [ c.2 ]

Энциклопедия полимеров Том 3 (1977) -- [ c.251 ]

Энциклопедия полимеров том 1 (1972) -- [ c.251 ]

Фотометрический анализ издание 2 (1975) -- [ c.248 ]

Общая органическая химия Том 8 (1985) -- [ c.390 , c.401 , c.402 , c.438 , c.439 ]

Органическая химия (1963) -- [ c.623 ]

Общая химия (1964) -- [ c.480 ]

Курс неорганической химии (1963) -- [ c.484 ]

Учебник органической химии (1945) -- [ c.270 ]

Молекулярная биология клетки Том5 (1987) -- [ c.23 , c.24 , c.73 , c.131 , c.168 ]

Нестехиометрические соединения (1971) -- [ c.495 ]

Аминокислотный состав белков и пищевых продуктов (1949) -- [ c.0 ]

Энциклопедия полимеров Том 1 (1974) -- [ c.251 ]

Энциклопедия полимеров Том 3 (1977) -- [ c.251 ]

Основы биохимии Т 1,2,3 (1985) -- [ c.27 , c.70 , c.123 , c.139 , c.143 , c.145 , c.154 ]

Новые методы анализа аминокислот, пептидов и белков (1974) -- [ c.388 , c.389 ]

Курс органической химии (1967) -- [ c.387 , c.393 , c.588 ]

Органическая химия 1965г (1965) -- [ c.297 , c.518 ]

Органическая химия 1969г (1969) -- [ c.335 , c.518 ]

Органическая химия 1973г (1973) -- [ c.317 , c.322 ]

Возможности химии сегодня и завтра (1992) -- [ c.57 , c.116 , c.158 , c.174 , c.180 , c.251 , c.254 ]

Основы органической химии (1983) -- [ c.272 , c.285 , c.286 , c.292 ]

Курс органической химии (1979) -- [ c.389 ]

Органическая химия для студентов медицинских институтов (1963) -- [ c.223 , c.298 ]

Общая микробиология (1987) -- [ c.186 ]

Установление структуры органических соединений физическими и химическими методами Книга1 (1967) -- [ c.121 ]

Биохимия нуклеиновых кислот (1968) -- [ c.283 ]

Биологическая химия Издание 3 (1960) -- [ c.61 ]

Биологическая химия Издание 4 (1965) -- [ c.63 , c.474 ]

Современная неорганическая химия Часть 3 (1969) -- [ c.3 , c.268 ]

Капельный анализ (1951) -- [ c.493 ]

Основы биологической химии (1970) -- [ c.60 , c.89 , c.96 , c.97 , c.233 , c.234 , c.384 , c.385 ]

Органическая химия Издание 3 (1977) -- [ c.277 , c.542 , c.543 ]

Органическая химия Издание 4 (1981) -- [ c.512 , c.513 ]

Основы органической химии 2 Издание 2 (1978) -- [ c.125 , c.126 , c.418 ]

Курс органической химии (1970) -- [ c.380 ]

Органическая химия Углубленный курс Том 2 (1966) -- [ c.643 , c.655 , c.657 , c.673 , c.674 , c.705 ]

Основные начала органической химии Том 1 Издание 6 (1954) -- [ c.676 , c.697 , c.699 , c.704 , c.711 , c.712 ]

Общая химия 1982 (1982) -- [ c.445 , c.582 , c.588 ]

Общая химия 1986 (1986) -- [ c.430 , c.563 , c.570 ]

Органическая химия Издание 2 (1980) -- [ c.383 ]

Справочник полимеров Издание 3 (1966) -- [ c.16 , c.527 , c.529 ]

Органическая химия 1971 (1971) -- [ c.352 , c.451 , c.454 ]

Органическая химия 1974 (1974) -- [ c.295 , c.374 , c.377 ]

Органическая химия (1956) -- [ c.207 , c.388 ]

общая органическая химия Том 8 (1985) -- [ c.390 , c.401 , c.402 , c.438 , c.439 ]

Очерки кристаллохимии (1974) -- [ c.280 ]

ЭПР Свободных радикалов в радиационной химии (1972) -- [ c.308 , c.346 ]

Органическая химия (1972) -- [ c.416 , c.417 , c.425 , c.426 , c.428 ]

Химия (1985) -- [ c.409 ]

Фотосинтез 1951 (1951) -- [ c.67 , c.69 , c.139 , c.387 ]

Химия полимеров (1965) -- [ c.19 , c.74 , c.607 , c.639 ]

Капельный анализ органических веществ (1962) -- [ c.553 ]

Неорганическая химия (1987) -- [ c.20 , c.21 , c.357 , c.577 , c.582 ]

Основные начала органической химии Том 2 1957 (1957) -- [ c.486 , c.528 , c.533 , c.539 , c.543 ]

Основные начала органической химии Том 2 1958 (1958) -- [ c.486 , c.528 , c.533 , c.539 , c.543 ]

Общая химия (1974) -- [ c.673 , c.681 , c.682 ]

Химия (1982) -- [ c.339 ]

Органическая химия (1976) -- [ c.221 ]

Органическая химия Издание 6 (1972) -- [ c.295 , c.374 , c.377 ]

Химия жизни (1973) -- [ c.64 , c.65 ]

Органическая химия Издание 3 (1963) -- [ c.344 , c.351 ]

Органическая химия (1956) -- [ c.347 , c.354 ]

Кинетические методы в биохимическихисследованиях (1982) -- [ c.26 , c.32 ]

Общая химия Издание 18 (1976) -- [ c.441 , c.574 , c.580 ]

Общая химия Издание 22 (1982) -- [ c.445 , c.582 , c.588 ]

Стратегия биохимической адаптации (1977) -- [ c.0 ]

Общая и неорганическая химия (1981) -- [ c.587 ]

Жидкокристаллический порядок в полимерах (1981) -- [ c.279 ]

Введение в ультрацентрифугирование (1973) -- [ c.23 , c.224 ]

Химия и биология белков (1953) -- [ c.242 , c.256 ]

Конфирмации органических молекул (1974) -- [ c.388 , c.389 ]

Химия координационных соединений (1985) -- [ c.37 ]

Биохимический справочник (1979) -- [ c.17 ]

Теоретические основы общей химии (1978) -- [ c.186 ]

Курс органической химии Издание 4 (1985) -- [ c.335 , c.339 , c.456 ]

Органическая химия (1972) -- [ c.416 , c.417 , c.425 , c.426 , c.428 ]

Органическая химия Издание 2 (1976) -- [ c.413 , c.424 , c.427 ]

Органическая химия Издание 3 (1980) -- [ c.386 , c.390 ]

Основы стереохимии (1964) -- [ c.466 ]

Неорганическая биохимия Т 1 _2 (1978) -- [ c.300 , c.378 , c.379 , c.380 ]

Химия аминотиолов и некоторых их производных (1965) -- [ c.70 ]

Газовая хроматография в биохимии (1964) -- [ c.172 ]

Курс органической и биологической химии (1952) -- [ c.3 , c.275 , c.324 , c.329 ]

Катализ в химии и энзимологии (1972) -- [ c.243 ]

Химия биологически активных природных соединений (1976) -- [ c.0 , c.104 , c.125 , c.132 , c.157 ]

Курс органической химии (0) -- [ c.4 , c.396 , c.974 ]

Органическая химия (1964) -- [ c.499 ]

Физическая химия Книга 2 (1962) -- [ c.82 , c.509 , c.512 ]

Основы общей химии Том 2 (1967) -- [ c.85 ]

Основы общей химии Том 2 Издание 3 (1973) -- [ c.435 , c.577 ]

Основы общей химии Том 3 (1970) -- [ c.226 , c.237 ]

Общая химия (1968) -- [ c.668 ]

Начала органической химии Кн 2 Издание 2 (1974) -- [ c.267 , c.273 , c.472 , c.653 , c.669 , c.672 ]

Начала органической химии Книга 2 (1970) -- [ c.291 , c.297 , c.518 , c.722 , c.723 , c.739 , c.742 ]

Химия органических лекарственных веществ (1953) -- [ c.45 ]

Курс неорганической химии (1972) -- [ c.434 ]

Основы органической химии Ч 2 (1968) -- [ c.79 , c.80 , c.81 , c.322 ]

Дисперсия оптического вращения и круговой дихроизм в органической химии (1970) -- [ c.287 ]

Курс органической химии _1966 (1966) -- [ c.311 , c.484 ]

Органическая химия Издание 4 (1970) -- [ c.301 ]

Хроматография на бумаге (1962) -- [ c.505 ]

Курс органической химии (1955) -- [ c.333 , c.614 ]

Общая химия Биофизическая химия изд 4 (2003) -- [ c.280 , c.281 , c.356 ]

ЯМР высокого разрешения макромолекул (1977) -- [ c.368 , c.375 , c.377 , c.394 ]

Химия высокомолекулярных соединений (1950) -- [ c.473 ]

Химия биологически активных природных соединений (1970) -- [ c.18 , c.25 , c.154 , c.304 ]

Молекулярная генетика (1974) -- [ c.94 , c.95 , c.436 ]

Биохимия Издание 2 (1962) -- [ c.36 , c.43 , c.45 , c.169 , c.202 , c.221 , c.502 , c.505 , c.507 , c.508 , c.514 , c.515 , c.517 , c.524 , c.527 ]

Ферменты Т.3 (1982) -- [ c.0 ]

Флеш-фотолиз и импульсный радиолиз Применение в биохимии и медицинской химии (1987) -- [ c.101 , c.122 ]

Современная генетика Т.3 (1988) -- [ c.288 ]

Курс органической химии (0) -- [ c.328 ]

Жизнь зеленого растения (1983) -- [ c.45 ]

Биохимия человека Т.2 (1993) -- [ c.52 , c.55 , c.62 , c.71 , c.98 , c.99 , c.100 , c.185 , c.356 , c.366 ]

Проблема белка (1996) -- [ c.14 , c.15 , c.16 , c.17 , c.18 , c.19 , c.20 , c.21 , c.22 , c.23 , c.24 , c.25 , c.26 , c.41 , c.43 , c.57 , c.109 , c.157 , c.229 , c.232 , c.243 , c.244 , c.245 , c.246 , c.247 , c.257 , c.264 ]

Проблема белка Т.3 (1997) -- [ c.70 , c.527 , c.528 , c.539 ]

Популяционная биология и эволюция (1982) -- [ c.113 , c.115 ]

Биохимия человека Том 2 (1993) -- [ c.52 , c.55 , c.62 , c.71 , c.98 , c.99 , c.100 , c.185 , c.356 , c.366 ]

Биологические мембраны Структурная организация, функции, модификация физико-химическими агентами (2000) -- [ c.35 , c.84 ]

Биофизика (1983) -- [ c.83 ]

Электрофорез в разделении биологических макромолекул (1982) -- [ c.47 , c.319 , c.328 , c.342 ]

Генетика с основами селекции (1989) -- [ c.487 , c.490 , c.514 , c.515 ]

Биофизическая химия Т.1 (1984) -- [ c.18 , c.20 , c.24 , c.34 , c.36 , c.37 , c.49 , c.62 , c.64 , c.77 , c.87 , c.108 , c.127 , c.129 , c.132 , c.133 ]

Биофизическая химия Т.2 (1984) -- [ c.83 , c.189 , c.217 , c.238 , c.241 , c.274 , c.279 , c.382 ]

Биогенный магнетит и магниторецепция Новое о биомагнетизме Т.2 (1989) -- [ c.23 , c.272 , c.275 ]

Основы ферментативной кинетики (1979) -- [ c.165 , c.168 , c.170 , c.172 , c.191 , c.195 ]

Физиология растений Изд.3 (1988) -- [ c.162 ]

Генетические основы эволюции (1978) -- [ c.110 , c.203 ]

Эволюция без отбора Автоэволюция формы и функции (1981) -- [ c.181 , c.327 ]

Эволюция без отбора (1981) -- [ c.181 , c.327 ]

Искусственные генетические системы Т.1 (2004) -- [ c.180 ]

Переключение генов (1988) -- [ c.39 ]

Гены и геномы Т 2 (1998) -- [ c.58 , c.59 , c.62 , c.64 , c.163 , c.177 ]

Биохимия мембран Биоэнергетика Мембранные преобразователи энергии (1989) -- [ c.80 , c.206 ]

Что если Ламарк не прав Иммуногенетика и эволюция (2002) -- [ c.103 , c.122 ]

Биосенсоры основы и приложения (1991) -- [ c.530 , c.577 ]

Молекулярная биология клетки Сборник задач (1994) -- [ c.12 , c.181 , c.182 ]

Методы практической биохимии (1978) -- [ c.19 ]

Основы биохимии (1999) -- [ c.37 , c.52 , c.62 , c.64 , c.76 , c.77 , c.78 , c.89 , c.221 ]

Физическая Биохимия (1980) -- [ c.0 ]

Структура и механизм действия ферментов (1980) -- [ c.22 , c.25 , c.252 , c.258 , c.264 , c.265 , c.266 , c.268 , c.269 , c.271 , c.287 , c.290 ]

Металлоорганическая химия переходных металлов Том 1 (1989) -- [ c.183 , c.186 , c.199 ]

Витамин С Химия и биохимия (1999) -- [ c.121 ]

Биологическая химия (2004) -- [ c.0 ]

Биохимия Т.3 Изд.2 (1985) -- [ c.48 , c.49 , c.50 , c.51 , c.52 , c.53 , c.54 , c.55 , c.56 , c.57 , c.58 , c.59 , c.60 , c.61 , c.62 , c.63 , c.64 , c.65 , c.66 , c.67 , c.68 , c.69 , c.70 , c.71 , c.72 , c.73 , c.74 , c.75 , c.76 , c.77 , c.78 , c.79 , c.80 , c.81 , c.82 , c.83 , c.84 , c.85 , c.86 ]

Органический анализ (1981) -- [ c.529 ]




ПОИСК





Смотрите так же термины и статьи:

Абсорбция скорость при реакции с гемоглобином

Агароза гемоглобина

Адаптация гемоглобина

Адаптация гемоглобина в процессе онтогенеза у млекопитающих

Адаптация систем гемоглобинов основные требования и адаптивные реакции

Алл остер ические взаимодействия в гемоглобине

Аллельные гены альфа-талассемии у больных гемоглобином HbH

Алло свойства гемоглобинов

Аминокислотные гемоглобине

Аминокислотные остатки в гемоглобине

Аминокислоты гемоглобина

Амфибии гемоглобин

Аномальные гемоглобины человека

Ароматические аминокислоты металлсодержащих кроме гемоглобина

Бактериальный гемоглобин

Белки сложные Гемоглобин

Белок на примере гемоглобина

Бензидин гемоглобина

Билирубин образование из гемоглобина

Билирубин образование из гемоглобина, роль

Биосинтез гемоглобина

Биосинтез и катаболизм гемоглобина

Буферное действие гемоглобина

Валин в гемоглобине

Водородные связи в гемоглобине

Геля-Фольгарда-Зелинского реакция гемоглобин

Гемоглобин -Генэйкозан

Гемоглобин S дезоксигемоглобин

Гемоглобин Геометрия взаимодействия субъединиц

Гемоглобин НЬ у разных видов

Гемоглобин СО хроматография

Гемоглобин Сидней

Гемоглобин Хиросима

Гемоглобин а и цепи

Гемоглобин агрегация

Гемоглобин аминокислотные замены

Гемоглобин аминокислотный состав

Гемоглобин аномалии

Гемоглобин аномальный

Гемоглобин атомная модель молекулы

Гемоглобин безводный

Гемоглобин белок, участвующий в переносе

Гемоглобин биологическая ценность

Гемоглобин боровские микроскопических констант

Гемоглобин в корнях бобовых растений

Гемоглобин в лизате влияние температуры

Гемоглобин в лизате эритроцитов

Гемоглобин в первые месяцы после рождения

Гемоглобин варианты у человека

Гемоглобин взаимодействие с двуокисью углерода

Гемоглобин взрослого человека

Гемоглобин вириальные коэффициенты

Гемоглобин влияние органических фосфатов

Гемоглобин восстановление гипосульфитом

Гемоглобин выделение

Гемоглобин высаливание

Гемоглобин гель-фильтрация в тонком сло

Гемоглобин генетический контроль

Гемоглобин генетический скорость

Гемоглобин генетическое определение

Гемоглобин гидратация

Гемоглобин гидролиз

Гемоглобин гидрофобные области

Гемоглобин глобиновых полипептидов в процессе развития

Гемоглобин дезагрегация

Гемоглобин дезоксигенированный

Гемоглобин денатурация

Гемоглобин дефинитивный

Гемоглобин дипольный момент

Гемоглобин диссоциация

Гемоглобин диэлектрическая постоянная

Гемоглобин доступность и окружение аминокислотных остатков

Гемоглобин едким натром

Гемоглобин и температура

Гемоглобин и фиксация азота

Гемоглобин из серповидных клеток, ЯМР

Гемоглобин изменение спектра при связывании

Гемоглобин изменения в онтогенезе

Гемоглобин имидазольные группировки

Гемоглобин инвариантные остатки

Гемоглобин карбонил

Гемоглобин катаболизм

Гемоглобин кислородом

Гемоглобин кодирование экзонами гена

Гемоглобин кольчатых червей

Гемоглобин константа высаливания

Гемоглобин концевые аминокислоты

Гемоглобин концентрация промежуточных

Гемоглобин коэффициент диффузии

Гемоглобин красных кровяных тельцах

Гемоглобин кривые оксигенации

Гемоглобин кристаллизация

Гемоглобин крови

Гемоглобин крови беспозвоночных

Гемоглобин линейный дихроизм

Гемоглобин лошади

Гемоглобин лошади, растворимость

Гемоглобин магнитный момент

Гемоглобин место распада

Гемоглобин метилирование

Гемоглобин механизм действия

Гемоглобин млекопитающих

Гемоглобин модель

Гемоглобин молекула

Гемоглобин молекулярный вес

Гемоглобин мутации

Гемоглобин мутации II также Серповидноклеточная анемия, Талассемия

Гемоглобин насекомых

Гемоглобин не содержащий железа

Гемоглобин неактивный

Гемоглобин нестабильный

Гемоглобин нуклеотидные последовательности

Гемоглобин обмен

Гемоглобин образование

Гемоглобин окрашивание

Гемоглобин оксигенированный

Гемоглобин определение

Гемоглобин ориентация групп гема в кристаллах

Гемоглобин остатки

Гемоглобин патологические формы

Гемоглобин пептидные карты

Гемоглобин первичная структура

Гемоглобин переваривание

Гемоглобин период полураспада

Гемоглобин плода III

Гемоглобин плода строение

Гемоглобин побочные активности

Гемоглобин поверхностные пленки

Гемоглобин позвоночных

Гемоглобин получение в системе

Гемоглобин последовательность

Гемоглобин превращение в тканях

Гемоглобин предсказание структуры

Гемоглобин при серповидноклеточной анемии

Гемоглобин примитивный

Гемоглобин пространственная модель

Гемоглобин пространственная структура цепи

Гемоглобин псевдосимметрия

Гемоглобин равновесные

Гемоглобин распад

Гемоглобин расположение субъединиц

Гемоглобин распределение функциональных груп

Гемоглобин растворимость

Гемоглобин растворимость в растворе сульфата аммония

Гемоглобин расщепление

Гемоглобин рост поли пептидной цепи

Гемоглобин с нарушенным сродством к кислороду

Гемоглобин свойства

Гемоглобин свойства буферные

Гемоглобин свойства участка связывания гем

Гемоглобин связывание

Гемоглобин связывание дифосфоглицерата

Гемоглобин связывание кислорода

Гемоглобин связь между структурой и механизмом действия

Гемоглобин седиментации

Гемоглобин серологические свойства

Гемоглобин серповидные эритроциты

Гемоглобин синтез

Гемоглобин синтез в бесклеточной системе

Гемоглобин синтез в ретикулоцитах

Гемоглобин синтез, регуляция

Гемоглобин синтетическая модель

Гемоглобин содержание в эритроцитах

Гемоглобин соединения с детергентами

Гемоглобин солевые мостики

Гемоглобин сольватация

Гемоглобин спектры поглощения

Гемоглобин специфичность

Гемоглобин сравнение с ферментами

Гемоглобин сродство к влияние фосфатов

Гемоглобин стабильность

Гемоглобин степень спиральности

Гемоглобин структура

Гемоглобин структурная модель

Гемоглобин структурные изменения

Гемоглобин титрование

Гемоглобин третичная

Гемоглобин триптические пептиды

Гемоглобин триптический гидролизат

Гемоглобин тунцов

Гемоглобин у животных и у растений выполняет разные функции

Гемоглобин углекислого газа

Гемоглобин углекислотой

Гемоглобин удаление из ферментных препаратов

Гемоглобин ферментативный гидролиз

Гемоглобин физиологические функции

Гемоглобин форма молекул

Гемоглобин характеристическая вязкость

Гемоглобин химическое строение

Гемоглобин цепь, аминокислотные замены

Гемоглобин ч эффект Бора

Гемоглобин частичный гидролиз

Гемоглобин человека, молекулярный вес

Гемоглобин человеческого организма

Гемоглобин четвертичная

Гемоглобин четвертичная структура

Гемоглобин щелочной резерв

Гемоглобин экспрессия

Гемоглобин электрофокусирование

Гемоглобин электрофорез

Гемоглобин электрофоретическая подвижность

Гемоглобин — почетный фермент

Гемоглобин, Гемэритрин и Гемоцианин

Гемоглобин, Миоглобин

Гемоглобин, Миоглобин, Ферредоксин, Цитохром

Гемоглобин, анализ

Гемоглобин, анализ изотахофорез

Гемоглобин, боровские протоны

Гемоглобин, боровские протоны ионизации

Гемоглобин, боровские протоны на кривую оксигенации

Гемоглобин, боровские протоны связывания кислорода

Гемоглобин, внутренние молекулы воды

Гемоглобин, генетический контроль синтеза

Гемоглобин, группа

Гемоглобин, денатурация хлороформом

Гемоглобин, защитное действие па зол

Гемоглобин, наследование

Гемоглобин, определение гексацианоферратом

Гемоглобин, потенциометрическое титрование

Гемоглобин, проводимость

Гемоглобин, растворенный в плазме крови

Гемоглобин, рентгенограмма

Гемоглобин, сродство к кислороду

Гемоглобин, строение

Гемоглобин, хроматограмма

Гемоглобин-переносчик кислорода

Гемоглобина бета-цепь

Гемоглобина бета-цепь патологические

Гемоглобина варианты

Гемоглобина вызванные делециями

Гемоглобина генетика

Гемоглобина генетическая приспособленность

Гемоглобина замена оснований

Гемоглобина история изучения

Гемоглобина клиническое значение

Гемоглобина концепция

Гемоглобина молекула функциональная

Гемоглобина отбор

Гемоглобина реакции

Гемоглобина синтез на рибосомах

Гемоглобина у детей и взрослых

Гемоглобина фетального постоянный синтез

Гемоглобинопатии болезни гемоглобина

Гемоглобины автоокисление

Гемоглобины заболевания

Гемоглобины механизм регуляции основных

Гемоглобины миноги

Гемоглобины не обнаруживающие эффекта Бора предохранительные приспособления у некоторых очень активных рыб

Гемоглобины обратимая координация кислорода

Гемоглобины осаждение

Гемоглобины пептидная цепь

Гемоглобины прим

Гемоглобины процессов координации

Гемоглобины распределение ионных групп

Гемоглобины спиновое состояние железа

Гемоглобины функция

Гемоглобины эволюция

Гемоглобины, типы

Генов гемоглобинов полные нуклеотидные последовательности

Гены гемоглобинов II также Молекулярные болезни

Гены гемоглобинов также Мутантные гемоглобины

Гены обусловливающие тип гемоглобина

Гидрофобное окружение в гемоглобине

Гистидин, биосинтез гемоглобине

Глицин Gly гемоглобине

Глобины гемоглобинов

Гомозиготы и серповидноклеточный гемоглобин

Железо III гемоглобин

Железо окисленное состояние в гемоглобине

Замещение аминокислот в гемоглобине

Изоэлектрические точки гемоглобинов

Иммобилизованные лиганды гемоглобин

Карбамат в гемоглобине

Кислород кривые насыщения гемоглобина

Кислород скорость при реакции с гемоглобином

Контроль на уровне трансляции при координированном синтезе белка продукция гемоглобина

Конформационные изменения молекулы гемоглобина при оксигенации

Концентрации промежуточных форм гемоглобина в процессе оксигенации

Кооперативное взаимодействие в гемоглобине

Кристаллический гемоглобин

Лукьяненко. Фотометрическая методика определения токсичности (по содержанию гемоглобина и осмотической резистентности эритроцитов рыб)

Магнитные свойства гемоглобина

Метгемоглобин также Гемоглобин

Метод пептидных карт при изучении гемоглобина

Миоглобин н. также Гемоглобин

Миоглобин сравнение с гемоглобином

Молекулярный механизм кооперативного связывания для гемоглобина

Мотивация кодирующая удлиненный гемоглобин

Мутантные белки гемоглобин

Мутаций гены гемоглобина

Мышечный гемоглобин

Нарушение обмена гемоглобина

Нарушение сродства гемоглобина к кислороду

Наследственная персистенция фетального гемоглобина

Насыщение миоглобина и гемоглобина

Насыщение миоглобина и гемоглобина кислородом

Окси гемоглобин

Оксид углерода и гемоглобин

Онтогенез цепей гемоглобина человека

Определение гемоглобина и глицина в их смеси

Определение количества гемоглобина

Определение молекулярной массы гемоглобина методом гель-фильтрации на колонке с сефадексом

Органические фосфаты, влияние кривую оксигенации гемоглобин

Особенности обмена простетических групп сложных белков на примере гемоглобина

Открытие крови, гемоглобина и гемина

Отравление гемоглобина

Печень распад гемоглобина

Последовательности гипотетические гемоглобиновой мРН

Препаративный изотахофорез гемоглобина человека

Приспособление гемоглобина к функционированию на больших высотах

Профессиональные анемии, обусловленные нарушением синтеза гемоглобина. Проф. А. М. Рашевская

Псевдоген альфа-цепи гемоглобина

Равновесное взаимодействие гемоглобина с кислородом Аллостерические структуры белков

Разделение полипептидных цепей гемоглобина с помощью электрофореза в полиакриламидном геле

Распад гемоглобина в тканях (образование желчных пигменБиосинтез белка

Регуляция гемоглобиновых генов в ходе развития организма

Регуляция сродства гемоглобина к кислороду

Рентгеноструктурный анализ гемоглобина

Рыбы гемоглобин

Самосборка гемоглобина

Связывание кислорода миоглобином и гемоглобином

Связь между структурой и механизмом функционирования гемоглобина

Сенченкова. Краткий очерк истории вопроса о генетической связи хлорофилла и гемоглобина

Серповидноклеточная гемоглобин

Серповидный гемоглобин

Синтез гема. Распад гемоглобина. Образование желчных пигментов

Смена гемоглобинов в онтогенезе амфибий — адаптация к аэробному и активному образу жизни

Солевой гемоглобине

Спектральный анализ гемоглобина крови

Специфические олигонуклеотиды из гемоглобиновой матричной РНК

Сравнительная биохимия гемоглобина аномальные гемоглобины

Стереохимический механизм оксигенации гемоглобина

Строение и механизм действия гемоглобина

Строение и свойства миоглобина и гемоглобина

Струевые методы реакциям гемоглобина

Структура гемоглобинов и миоглобинов

Структура и свойства глобулярных белков . а- и -Цепи гемоглобина

Талассемия генетически обусловленное нарушение синтеза гемоглобина

Температура см также гемоглобин

Температурная компенсация и гемоглобин

Транскрипция и трансляция генов гемоглобина

Транспорт кислорода гемоглобином

Трехмерное расположение белковых субъединиц гемоглобина

Трехмерные структуры миоглобина и гемоглобина

Трипсиновые гемоглобина

Тунец, гемоглобин

Углерод при реакции с гемоглобином

Феноменологическая теория равновесных свойств гемоглобина

Фетальный гемоглобин

Филогенетическое генов гемоглобина

Функции крови.— Общий состав крови.— Свертывание крови.— Гемоглобин.— Анемия.— Дыхание.— Кислотноосновное равновесие Моча

Химия крови Гемоглобин Спектроскопия пигментов крови

Цианат, реакция с гемоглобином

Цистин в гемоглобине

Человеческий гемоглобин

Экстинкция миоглобина и гемоглобина

Эмбриональный гемоглобин

Энергия взаимодействия центров связывания кислорода в гемоглобине

Эритроциты содержание гемоглобина в лизате

Эритроциты, обновление гемоглобина

ЯМР исследование гемоглобина

аланин в гемоглобине

бета гемоглобин

валин на конце гемоглобина

гемоглобины человека

группа гемоглобин человека

дифосфоглицерат ДФГ влияние на оксигенацию гемоглобин

дифосфоглицерат молекулярный механизм связывания с гемоглобином

клеточная линия аномалии синтеза гемоглобина

схема гемоглобине

также Мутантные гемоглобины, Серповидноклеточная анемия



© 2025 chem21.info Реклама на сайте