Гемоглобин

Рис. 20-26. Схематическое изображение молекулы гемоглобина, которая является переносчиком кислорода в кровотоке. Она состоит из четырех частей, каждая из которых построена

Транспортные белки Переносчики кислорода Гемоглобин (переносит [c.259]

Гемы входят в состав гемоглобина, выполняющего в организме функцию переносчика кислорода. Активным центром в процессе связывания кислорода является атом железа (II) гема. Процесс присоединения кислорода обратим в легких, где парциальное давление кислорода высокое,, молекула Од присоединяется к атому железа, а в тканях, где парциальное давление кислорода низкое, кислород освобождается. [c.587]

Рис. 21-17. а-Спираль, тип свертывания белковой цепи, обнаруживаемый как в фибриллярных, так и в глобулярных белках. -Спираль была предсказана Л. Полингом и Р. Кори на основе экспериментов по модельному построению белков с учетом длин связей и валентных углов, полученных в результате рентгеноструктурных исследований отдельных аминокислот и полимеров из двух-трех аминокислот. Впоследствии эта структура была обнаружена в белках волос и шерсти, в кератине кожи и в таких глобулярных белках, как миоглобин и гемоглобин. [c.316]

Ацетиленсодержащие газы, образующиеся в рассматриваемых производствах, токсичны из-за присутствия в них окиси углерода . Токсичность окиси углерода связана с взаимодействием ее с гемоглобином крови. Основными симптомами отравления являются удушье, одышка, судороги, потеря сознания. [c.46]

В белке волос и шерсти, а также других кератинах а-спирали многократно скручены друг с другом в многожильные тяжи, которые образуют видимые глазом нити. Цепи белков шелка вытянуты во всю длину (а не свернуты в спираль) и соединены с параллельными цепями водородными связями в листы, показанные на рис. 21-2,а. В глобулярных белках цепи не являются полностью вытянутыми или полностью свернутыми в а-спираль чтобы молекула имела компактную структуру, она должна быть надлежащим образом деформирована. В молекуле миоглобина (см. рис. 20-25) 153 аминокислоты белковой цепи свернуты в восемь витков а-спирали (обозначенные на рисунке буквами А-Н), которые в свою очередь свернуты так, что в результате получается компактная молекула. Витки Е и Р образуют карман, в котором помещается группа гема, и молекула кислорода может связываться с атомом железа этого гема. Подобным же образом построена молекула гемоглобина, которая состоит из четырех миоглобиновых единиц (см. рис. 20-26). Небольшой белок цитохром с (см. рис. 20-23) имеет меньше места для витков а-спирали. 103 аминокислоты этого белка свернуты вокруг его группы гема подобно кокону, оставляя к ней доступ только в одном месте. У более крупных ферментов, например трипсина (223 аминокислоты) и карбоксипептидазы (307 аминокислот) в центре молекулы имеются области, где белковая цепь делает ряд зигзагов, образуя несколько параллельных нитей, скрепленных водородными связями подобно тому, как это имеет место в молекуле шелка. [c.317]

Различают так называемую химическую и физическую токсичность. Примером химической токсичности может служить окись углерода, которая, реагируя с гемоглобином крови, образует карбоксигемоглобин. Физической токсичностью обладают наркотики — углеводороды, некоторые спирты, многие альдегиды и ке-тоны. [c.17]

Рис. 13.16. Схематическая структура гемоглобина.

Гем, или порфирин железа, входит также в активные центры ферментов, таких, как пероксидаза и каталаза. Многие другие переходные металлы также являются важнейшими участниками ферментативного катализа некоторые из них будут обсуждены в гл. 21. В результате появления миоглобина и гемоглобина были сняты ограничения на размеры живых организмов. Это привело к появлению разнообразных многоклеточных организмов. Поскольку переходные металлы и органические циклические системы с двойными связями, подобные порфиринам, чрезвычайно приспособлены к поглощению видимого света, а их комбинации проявляют разнообразные окислительно-восстановительные свойства, жизнь можно рассматривать как одну из областей, где протекают процессы координационной химии. [c.262]

Теоретический интерес, с точки зрения генезиса нефти, представляет обнаружение производ — нь[х аминокислот (содержат кар — боксильные и аминогруппы, являются исходным материалом в растениях при биосинтезе гормонов, витаминов, пигментов и др.) и порфиринов, входящих в состав гемоглобинов, хлорофиллов, витаминов и др., участвующих в биологических процессах. [c.73]

Что представляет собой группа гема Какова ее функция в гемоглобине и цитохроме с (Для ответа на этот вопрос см. послесловие к данной главе). [c.248]

У некоторых групп животных имеются свойственные только им соединения — специфические ферменты, дыхательные пигменты, переносчики электронов и др. Даже гемоглобин у разных млекопитающих имеет свою специфику (меняются форма кристаллов, изоэлектрическая точка, соотношение метионина и цистина и др.). Отмечена направленная эволюция ряда биохимических систем, которая совершается с одинаковой последовательностью в разных филогенетических ветвях. Виды и роды по ряду биохимических параметров различаются между собой. [c.189]

Выход из тупика в третий раз оказался возможен благодаря процессам координационной химии. Появились такие молекулы, состоящие из железа, порфирина и белка, в которых железо могло связывать молекулу кислорода, не окисляясь при этом. Окисление Ре(П) после первой стадии связывания в них не осуществляется. Кислород просто переносится в различные участки организма, чтобы высвободиться при надлежащих условиях-кислотности и недостатке кислорода. Одна из таких молекул, гемоглобин, [c.260]

На рис. 1-5 в качестве иллюстрации показана зависимость п/с от с для раствора нитрата целлюлозы в циклогексаноне и гемоглобина в воде [14, с. 455], причем для удобства сравнения выбраны ВМС с примерно одинаковой молекулярной массой (70 000). Как видно из рисунка, для нитрата целлюлозы, молекулы которого имеют линейное строение, значение я/с с увеличением с возрастает, что обусловлено увеличением числа сегментов с повышением концентрации. Для гемоглобина, имеющего сферические молекулы, значение я/с не зависит от концентрации. Более точные значения молекулярной массы ВМС можно получить, если осмотическое давление его раствора найдено в нескольких растворителях. [c.36]

Окись углерода образует с гемоглобином крови стойкое соединение — карбоксигемоглобин, который не способен поддерживать кислородный обмен в тканях, вследствие чего наступает кислородное голодание и нарушается функция наиболее чувствительных тканей, главным образом центральной нервной системы. Окись углерода постепенно удаляется из организма с выдыхаемым воздухом. [c.22]

Мышьяковистый водород — бесцветный газ с сопутствующими примесями, пахнет чесноком. Очень ядовит, вызывает поражение нервной системы и выделение гемоглобина из красных кровяных телец. Мышьяковистый водород может образоваться при подкислении содержащих мышьяк растворов в присутствии железа. Для индивидуальной защиты применяют фильтрующий противогаз с коробкой марки Е (черная). [c.24]

Белки могут выполнять множество функций. Некоторые из них — ферменты - катализируют реакции, как уже было описано. Другие служат гормонами — специальными веществами, выделяемыми некоторыми органами и разносимыми кровью к другим органам, где они вызывают биохимическую активность (например, ряд гормонов переключает деятельность женского организма на подготовку к беременности). Третьи - транспортные белки — служат переносчиками жизненно важных веществ в организме из одного места в другое. Гемоглобин - одна из таких молекул он разносит кислород от легких к тканям. Белки также служат структурным материалом тела. Волосы, мышцы, кожа, хрящи и ногти построены из белков (см. также табл. ГУ.б в главе о пище). [c.452]

Наиболее опасным компонентом является избыточный растворенный азот. Организм рыб может частично компенсировать влияние избытка кислорода путем изменения эффективности его переноса гемоглобином, но для азота такие компенсирующие механизмы отсутствуют. [c.95]

Образование гемоглобина, составная часть 11 ферментов [c.278]

Например, для всех растений жизненно важное значение имеет зеленый координационный комплекс магния, известный под названием хлорофилла. Комбинация магния и координированных вокруг него групп придает хлорофиллу электронные свойства, которыми не обладает данный металл или его ион в частности, хлорофилл способен поглощать видимый свет и использовать его энергию для химического синтеза. Все организмы, которые дышат кислородом, нуждаются в цитохромах, координационных соединениях железа, которые играют важную роль в процессах расщепления и сгорания пищи, а также в накоплении высвобождающейся при этом энергии. Более сложные организмы нуждаются в гемоглобине-еще одном комплексе железа благодаря координированным к железу группам гемоглобин связывает молекулы кислорода, не окисляясь при этом. Многие области биохимии на самом деле представляют собой не что иное, как прикладную химию координационных соединений переходных металлов. В данной главе мы познакомимся со строением и свойствами некоторых координационных соединений. [c.205]

Как же все это может осуществить простая строчка из аминокислот Чем определяется такая специализация белка Почему ферменты всегда работают как ферменты, а не как гемоглобин или белок кожи, например [c.452]

НЫМИ участками одной и той же цепи. Такие связи очень важны, например в гемоглобине. [c.455]

Иногда небольшие изменения окружающей среды могут вызвать серьезные изменения в форме белка, что скажется на его функциях. Например, легкое возрастание pH крови изменяет молекулу гемоглобина так, что она становится способной проходить к внутренней поверхности легких и в молекуле открывается атом железа, в результате легко связывается кислород. При понижении pH цепь снова сворачивается, помогая выделить кислород после переноса его к клетке, где он необходим. [c.455]

Моноксид углерода (СО), присутствующий в дыме, попадая в кровь, существенно уменьшает способность крови переносить кислород к клеткам. Реагируя в 200 раз быстрее кислорода, он связывает железо в гемоглобине, прекращая перенос кислорода. Тело реагирует на уменьшение числа переносчиков кислорода увеличением числа красных кровяных телец. Это истощает кровь и изнашивает сердце. [c.490]

Гемоглобин представляет собой образование из четырех миоглобино-подобных молекул (рис. 20-26). Структуры молекул миоглобина и гемоглобина удалось установить лишь в последнее десятилетие методом дифракции рентгеновских лучей. Было показано, что четыре компонента- [c.261]

Как уже упоминалось, сомнительно, чтобы большинство элементов входило в первичные соединения нефти. Однако ванадий, медь, никель и отчасти железо образуют особую группу. Эти металлы способны давать комплексы с ниррольными пигментами, происходящими из хлорофилла и гемоглобина, с образованием устойчивых соединений, растворимых в нефти, [c.45]

Метаболизм аминокислот, жирных кислот. Синтез гемоглобина, участвует в поддержании уровня глюкозы в крови Образование красных кровяных клеток, работа нервной ситемы [c.271]

Жолезо — один из наиболее распространенных элементов в земной коре (см. табл. 25). Оно входит в состав многочисленных минералов, образующих скопления железных руд. Главнейшие из них бурые железняки (основной минерал гидрогетит НРеОа- НгО), красные железняки (основной минерал гематит Ре.Рз), магнитные железняки (основггай минерал магнетит РсдО , сидеритовые руды (основной минерал сидерит РеСО,) и др. Железо содержится в природных водах. Изредка встречается самородное железо космического (метеорного) или земного происхождения. Метеорное железо обычно содержит значительные примеси кобальта и никеля. Железо — составная часть гемоглобина. [c.581]

За прошедшие два столетия после М.В. Ломоносова накопилось огромное количество химических, геохимических и геологи — еских данных по проблеме происхождения нефти. В настоящее ьремя преобладающая часть ученых считает наиболее обоснованными представления об органическом генезисе нефти. В пользу органической гипотезы неоспоримо свидетельствуют обнаруженная поразительная генетическая связь между групповыми компонентами нефти, твердых горючих ископаемых и исходных материнских Beuj,e TB (биологический аргумент), а также прямые экспе — )именты по органическому синтезу нефти, подобной природной. Так, в нефтях обнаружен ряд органических соединений, являющихся как бы "биогенными метками" от исходного материнского пещества. К таковым относятся порфирины — структурные фрагменты хлорофилла и гемоглобина животных изопреноидные угле — подороды, например, с одним лишь идентичным природному [c.52]

Оксид углерода не оказывает, по-видимому, никакого воз действия на поверхности материалов, жизнедеятельность выс ших растений. Большие концентрации его могут вызвать фи знологические и патологические изменения, а также смерть Это токсичный газ, вызывающий головную боль, головокруже ние, рвоту, одышку, замедленное дыхание, судорогу, гибель Поэтому установлены его жесткие предельно допустимые кон центрации в воздухе рабочих помещений — 20 мг/м , населен ных пунктов — 3 мг/м максимально разовая, 1 мг/м средне суточная. Оксид углерода, соединяясь с гемоглобином, образу ет карбоксигемоглобин СОНЬ. Сродство гемоглобина с оксидом углерода примерно в 210 раз выше его сродства с кислородом Процесс образования в крови СОНЬ — обратимый. Оксид угле рода после прекращения его вдыхания постепенно выделяется, и кровь человека очищается от него наполовину за каждые 3— [c.21]

Обычно в состав простетических групп в растительных и животных системах входят порфириновые ядра, представляющие собой хелатные структуры с включением ионов металлов (Ре , Со ", и т. д.). Так, гемоглобин животных содержит такую группу с Ре " , присоединенную к белковой половине (глобин). Эта группа аналогична по структуре простетической группе, содержащей в хлорофилле растений и одноклеточных животных. Молекулярный вес белков обычно лежит в пределах от 30 ООО до 80 ООО. Однако молекулярный вес может быть и меньше и значительно больше этих величин. Ферменты являются очень специфичными катализаторами. Зачастую их активность может проявляться только в какой-либо одной реакции. Так, например, фумараза катализирует только обратимую реакцию превращения малеиновой кислоты в фумаровую [98] [c.561]

Очень большая константа скорости, наблюдаемая для этой обратимой реакции, находится в соответствии с представлением о том, что скорость реакции лимитируется диффузией. 1[])Н этом каждое столкновение иона фумаровой кислоты с активным участком фермента приводит к реакции. То же самое, ио-видимому, справедливо для реакции соединения N0 с желе.юм гемоглобина и Н2О2 с пероксида. юй дрожжей. [c.561]

Необходимо отметить, что дифенилолпропан тoк ичeн При длительном вдыхании пыле-воздушных смесей этого вещества нарушается деятельность печени, почек, а также отмечается стойкое снижение содержания гемоглобина в крови. Предельно допустимая кон- [c.8]

Комплексные соединения составляют наиболее обширный и разнообразный класс неорганических веществ. К ним принадле- кат также многие металлорганические соединения (стр. 465), связывающие воедино ранее разобщенные неорганическую химию и органическую химию. Многие комплексные соединения — витамин В)2, гемоглобин, хлорофилл и другие — играют большую роль в физиологических и биохимических процессах. Исследование свойств и пространственного строения комплексных соединений оказалось чрезвычайно плодотворным для кристаллохимии, [c.582]

БольшуЕО роль играют хелатные соединения и в природе. Так, гемоглобин состоит из комплекса — гема, связанного с белком — глобином, В геме центральным ионом является ион Fe +, вокруг которого координированы четыре атома азота, принадлежащие к сложному лиганду с циклическими группировками. Гемоглобин обратимо присоединяет кислород и доставляет его из легких по кровеносной системе ко всем тканям. Хлорофилл, участвующий п процессах фотосинтеза в растениях, построен аналогично, но в качестве центрального иона содержит Mg +. [c.588]

Составная часть белков - ]]е-реносчнков кислорода (гемоглобина и миоглобина) [c.278]

Все белки являются полимерами аминокислот. Общая формула такого полимера показана в нижней части рис. 21-1, а модель отдельной аминокислоты-на рис. 21-12. Ферменты представляют собой один из классов белков, причем, видимо, наиболее важный. Ферменты имеют компактные молекулы с молекулярной массой от 10000 до нескольких миллионов и диаметром от 20 А и выше. Они выполняют роль катализаторов, регули-руюидах биохимические реакции. Другие компактные молекулы белков, например миоглобин и гемоглобин, выполняют роль переносчиков и накопителей молекулярного кислорода (см. рис. 20-25, 20-26). Цитохромы-это белки, способные к окислительно-восстановительным реакциям и играющие роль промежуточных звеньев при извлечении энергии из пищевых продуктов (см. рис. 20-23). Молекулы гамма-глобулинов с молекулярной массой порядка 160000 представляют собой так называемые антитела, защитное действие которых заключается в том, что они присоединяются к вирусам, бактериям и другим чужеродным телам в живом организме и осаждают их из жидких сред. Все перечисленные белки относятся к глобулярным белкам. [c.313]

Органическая химия (1968) -- [ c.349 , c.447 , c.450 , c.451 ]

Учебник общей химии (1981) -- [ c.443 , c.462 ]

Пособие по химии для поступающих в вузы 1972 (1972) -- [ c.418 ]

Общая химия (1987) -- [ c.448 ]

Общая химия в формулах, определениях, схемах (1996) -- [ c.163 , c.312 ]

Курс органической химии (1965) -- [ c.387 , c.393 , c.588 ]

Органическая химия. Т.2 (1970) -- [ c.657 , c.669 , c.671 , c.689 , c.711 , c.721 ]

Физическая химия. Т.1 (1980) -- [ c.303 ]

Общая и неорганическая химия Изд.3 (1998) -- [ c.639 ]

Химия (1978) -- [ c.268 , c.384 , c.394 , c.438 , c.443 , c.453 , c.469 ]

Химический энциклопедический словарь (1983) -- [ c.125 ]

Биохимия Том 3 (1980) -- [ c.38 , c.101 , c.181 , c.304 , c.317 ]

Введение в химию природных соединений (2001) -- [ c.265 ]

Методы получения и некоторые простые реакции присоединения альдегидов и кетонов Ч.2 (0) -- [ c.0 ]

Общая химия (1979) -- [ c.422 , c.483 ]

Физическая химия (1978) -- [ c.231 ]

Химия природных соединений (1960) -- [ c.0 ]

Общая химия в формулах, определениях, схемах (0) -- [ c.163 , c.312 ]

Аминокислоты Пептиды Белки (1985) -- [ c.344 , c.387 , c.415 ]

Проблема белка (1997) -- [ c.70 , c.527 , c.528 , c.539 ]

Успехи органической химии Том 1 (1963) -- [ c.176 , c.197 ]

Органическая химия (1974) -- [ c.1018 , c.1050 , c.1053 , c.1055 , c.1056 , c.1061 ]

Принципы структурной организации белков (1982) -- [ c.108 , c.248 ]

Курс современной органической химии (1999) -- [ c.191 , c.744 ]

Биологическая химия Изд.3 (1998) -- [ c.59 , c.69 , c.78 , c.79 , c.503 , c.585 ]

Биохимия природных пигментов (1986) -- [ c.29 , c.167 , c.177 , c.187 , c.216 , c.219 ]

Биофизика (1988) -- [ c.35 , c.36 , c.50 , c.87 , c.104 , c.113 , c.157 , c.206 , c.207 , c.208 , c.209 , c.210 , c.211 , c.212 , c.213 , c.214 , c.217 ]

Молекулярная биофизика (1975) -- [ c.47 , c.76 , c.78 , c.98 , c.100 , c.108 , c.251 , c.439 , c.479 ]

Органическая химия (1979) -- [ c.563 , c.611 , c.612 , c.656 , c.658 ]

Молекулярная биотехнология принципы и применение (2002) -- [ c.205 ]

Химия (2001) -- [ c.306 , c.355 , c.359 ]

Принципы структурной организации белков (1982) -- [ c.108 , c.248 ]

Общая химия в формулах, определениях, схемах (1985) -- [ c.163 , c.312 ]

Цвет в науке и технике (1978) -- [ c.29 ]

Биологическая химия (2002) -- [ c.16 ]

Биохимия (2004) -- [ c.34 , c.44 , c.413 ]

Органическая химия (1990) -- [ c.605 , c.626 ]

Химия Краткий словарь (2002) -- [ c.73 ]

Основы современной химии гетероциклических соединений (1971) -- [ c.318 ]

Общая химия в формулах, определениях, схемах (0) -- [ c.163 , c.312 ]

Химия коллоидных и аморфных веществ (1948) -- [ c.222 ]

Органическая химия Том2 (2004) -- [ c.458 , c.523 ]

Органическая химия (2001) -- [ c.524 ]

Органическая химия (2002) -- [ c.883 , c.884 , c.910 ]

Большой энциклопедический словарь Химия изд.2 (1998) -- [ c.125 ]

Справочник Химия изд.2 (2000) -- [ c.40 , c.362 , c.424 , c.546 , c.550 , c.566 ]

Катализ в неорганической и органической химии книга вторая (1949) -- [ c.344 , c.345 ]

ЯМР высокого разрешения макромолекул (1977) -- [ c.368 , c.375 , c.377 , c.394 ]

Физика растворов (1984) -- [ c.95 ]

Жидкокристаллический порядок в полимерах (1981) -- [ c.279 ]

Химия справочное руководство (1975) -- [ c.381 ]

Химические реакции полимеров том 2 (1967) -- [ c.329 ]

Равновесия в растворах (1983) -- [ c.0 , c.278 , c.282 , c.285 ]

Химия свободных радикалов (1948) -- [ c.58 , c.283 , c.307 ]

Установление структуры органических соединений физическими и химическими методами том 1 (1967) -- [ c.121 ]

Органическая химия (1964) -- [ c.499 ]

Жидкостная колоночная хроматография том 3 (1978) -- [ c.2 ]

Энциклопедия полимеров Том 3 (1977) -- [ c.251 ]

Энциклопедия полимеров том 1 (1972) -- [ c.251 ]

Фотометрический анализ издание 2 (1975) -- [ c.248 ]

Общая органическая химия Том 8 (1985) -- [ c.390 , c.401 , c.402 , c.438 , c.439 ]

Органическая химия (1963) -- [ c.623 ]

Общая химия (1964) -- [ c.480 ]

Курс неорганической химии (1963) -- [ c.484 ]

Учебник органической химии (1945) -- [ c.270 ]

Молекулярная биология клетки Том5 (1987) -- [ c.23 , c.24 , c.73 , c.131 , c.168 ]

Нестехиометрические соединения (1971) -- [ c.495 ]

Аминокислотный состав белков и пищевых продуктов (1949) -- [ c.0 ]

Энциклопедия полимеров Том 1 (1974) -- [ c.251 ]

Энциклопедия полимеров Том 3 (1977) -- [ c.251 ]

Основы биохимии Т 1,2,3 (1985) -- [ c.27 , c.70 , c.123 , c.139 , c.143 , c.145 , c.154 ]

Новые методы анализа аминокислот, пептидов и белков (1974) -- [ c.388 , c.389 ]

Курс органической химии (1967) -- [ c.387 , c.393 , c.588 ]

Органическая химия 1965г (1965) -- [ c.297 , c.518 ]

Органическая химия 1969г (1969) -- [ c.335 , c.518 ]

Органическая химия 1973г (1973) -- [ c.317 , c.322 ]

Возможности химии сегодня и завтра (1992) -- [ c.57 , c.116 , c.158 , c.174 , c.180 , c.251 , c.254 ]

Основы органической химии (1983) -- [ c.272 , c.285 , c.286 , c.292 ]

Курс органической химии (1979) -- [ c.389 ]

Органическая химия для студентов медицинских институтов (1963) -- [ c.223 , c.298 ]

Общая микробиология (1987) -- [ c.186 ]

Установление структуры органических соединений физическими и химическими методами Книга1 (1967) -- [ c.121 ]

Биохимия нуклеиновых кислот (1968) -- [ c.283 ]

Биологическая химия Издание 3 (1960) -- [ c.61 ]

Биологическая химия Издание 4 (1965) -- [ c.63 , c.474 ]

Современная неорганическая химия Часть 3 (1969) -- [ c.3 , c.268 ]

Капельный анализ (1951) -- [ c.493 ]

Основы биологической химии (1970) -- [ c.60 , c.89 , c.96 , c.97 , c.233 , c.234 , c.384 , c.385 ]

Органическая химия Издание 3 (1977) -- [ c.277 , c.542 , c.543 ]

Органическая химия Издание 4 (1981) -- [ c.512 , c.513 ]

Основы органической химии 2 Издание 2 (1978) -- [ c.125 , c.126 , c.418 ]

Курс органической химии (1970) -- [ c.380 ]

Органическая химия Углубленный курс Том 2 (1966) -- [ c.643 , c.655 , c.657 , c.673 , c.674 , c.705 ]

Основные начала органической химии Том 1 Издание 6 (1954) -- [ c.676 , c.697 , c.699 , c.704 , c.711 , c.712 ]

Общая химия 1982 (1982) -- [ c.445 , c.582 , c.588 ]

Общая химия 1986 (1986) -- [ c.430 , c.563 , c.570 ]

Органическая химия Издание 2 (1980) -- [ c.383 ]

Справочник полимеров Издание 3 (1966) -- [ c.16 , c.527 , c.529 ]

Органическая химия 1971 (1971) -- [ c.352 , c.451 , c.454 ]

Органическая химия 1974 (1974) -- [ c.295 , c.374 , c.377 ]

Органическая химия (1956) -- [ c.207 , c.388 ]

общая органическая химия Том 8 (1985) -- [ c.390 , c.401 , c.402 , c.438 , c.439 ]

Очерки кристаллохимии (1974) -- [ c.280 ]

ЭПР Свободных радикалов в радиационной химии (1972) -- [ c.308 , c.346 ]

Органическая химия (1972) -- [ c.416 , c.417 , c.425 , c.426 , c.428 ]

Химия (1985) -- [ c.409 ]

Фотосинтез 1951 (1951) -- [ c.67 , c.69 , c.139 , c.387 ]

Химия полимеров (1965) -- [ c.19 , c.74 , c.607 , c.639 ]

Капельный анализ органических веществ (1962) -- [ c.553 ]

Неорганическая химия (1987) -- [ c.20 , c.21 , c.357 , c.577 , c.582 ]

Основные начала органической химии Том 2 1957 (1957) -- [ c.486 , c.528 , c.533 , c.539 , c.543 ]

Основные начала органической химии Том 2 1958 (1958) -- [ c.486 , c.528 , c.533 , c.539 , c.543 ]

Общая химия (1974) -- [ c.673 , c.681 , c.682 ]

Химия (1982) -- [ c.339 ]

Органическая химия (1976) -- [ c.221 ]

Органическая химия Издание 6 (1972) -- [ c.295 , c.374 , c.377 ]

Химия жизни (1973) -- [ c.64 , c.65 ]

Органическая химия Издание 3 (1963) -- [ c.344 , c.351 ]

Органическая химия (1956) -- [ c.347 , c.354 ]

Кинетические методы в биохимическихисследованиях (1982) -- [ c.26 , c.32 ]

Общая химия Издание 18 (1976) -- [ c.441 , c.574 , c.580 ]

Общая химия Издание 22 (1982) -- [ c.445 , c.582 , c.588 ]

Стратегия биохимической адаптации (1977) -- [ c.0 ]

Общая и неорганическая химия (1981) -- [ c.587 ]

Жидкокристаллический порядок в полимерах (1981) -- [ c.279 ]

Введение в ультрацентрифугирование (1973) -- [ c.23 , c.224 ]

Химия и биология белков (1953) -- [ c.242 , c.256 ]

Конфирмации органических молекул (1974) -- [ c.388 , c.389 ]

Химия координационных соединений (1985) -- [ c.37 ]

Биохимический справочник (1979) -- [ c.17 ]

Теоретические основы общей химии (1978) -- [ c.186 ]

Курс органической химии Издание 4 (1985) -- [ c.335 , c.339 , c.456 ]

Органическая химия (1972) -- [ c.416 , c.417 , c.425 , c.426 , c.428 ]

Органическая химия Издание 2 (1976) -- [ c.413 , c.424 , c.427 ]

Органическая химия Издание 3 (1980) -- [ c.386 , c.390 ]

Основы стереохимии (1964) -- [ c.466 ]

Неорганическая биохимия Т 1 _2 (1978) -- [ c.300 , c.378 , c.379 , c.380 ]

Химия аминотиолов и некоторых их производных (1965) -- [ c.70 ]

Газовая хроматография в биохимии (1964) -- [ c.172 ]

Курс органической и биологической химии (1952) -- [ c.3 , c.275 , c.324 , c.329 ]

Катализ в химии и энзимологии (1972) -- [ c.243 ]

Химия биологически активных природных соединений (1976) -- [ c.0 , c.104 , c.125 , c.132 , c.157 ]

Курс органической химии (0) -- [ c.4 , c.396 , c.974 ]

Органическая химия (1964) -- [ c.499 ]

Физическая химия Книга 2 (1962) -- [ c.82 , c.509 , c.512 ]

Основы общей химии Том 2 (1967) -- [ c.85 ]

Основы общей химии Том 2 Издание 3 (1973) -- [ c.435 , c.577 ]

Основы общей химии Том 3 (1970) -- [ c.226 , c.237 ]

Общая химия (1968) -- [ c.668 ]

Начала органической химии Кн 2 Издание 2 (1974) -- [ c.267 , c.273 , c.472 , c.653 , c.669 , c.672 ]

Начала органической химии Книга 2 (1970) -- [ c.291 , c.297 , c.518 , c.722 , c.723 , c.739 , c.742 ]

Химия органических лекарственных веществ (1953) -- [ c.45 ]

Курс неорганической химии (1972) -- [ c.434 ]

Основы органической химии Ч 2 (1968) -- [ c.79 , c.80 , c.81 , c.322 ]

Дисперсия оптического вращения и круговой дихроизм в органической химии (1970) -- [ c.287 ]

Курс органической химии _1966 (1966) -- [ c.311 , c.484 ]

Органическая химия Издание 4 (1970) -- [ c.301 ]

Хроматография на бумаге (1962) -- [ c.505 ]

Курс органической химии (1955) -- [ c.333 , c.614 ]

Общая химия Биофизическая химия изд 4 (2003) -- [ c.280 , c.281 , c.356 ]

ЯМР высокого разрешения макромолекул (1977) -- [ c.368 , c.375 , c.377 , c.394 ]

Химия высокомолекулярных соединений (1950) -- [ c.473 ]

Химия биологически активных природных соединений (1970) -- [ c.18 , c.25 , c.154 , c.304 ]

Молекулярная генетика (1974) -- [ c.94 ,

Справочник химика 21

Химия и химическая технология