Свободная энергия связывания воды

Свободная энергия связывания воды — сильно изменяющаяся величина. Хотя среднее значение свободной энергии связи воды в структуре- больше, чем для адсорбционной воды, замечено также, что удаление адсорбционно связанной воды зачастую происходит позже, чем гидратной. [c.136]

В соответствии с потенциальной теорией адсорбции М. Поляни и работами С. Брунауэра, П. Эммета, О. Теллера и др. адсорбционные слои имеют полимолекулярный характер. Толщина их определяется равновесием между силами ориентации, затухающими по мере удаления от поверхности, и энергией теплового движения, господствующей в свободном объеме. Связывание воды при удалении от поверхности изменяется по экспоненциальному закону. Расстояние до того эквипотенциального уровня, на котором устанавливается это равновесие, является толщиной переходного (адсорбционного) слоя. Согласно М. Поляни, в этой области действуют закономерности гравитационного поля. Потенциал его в любой точке не зависит от температуры и присутствия посторонних молекул. Толщина адсорбционного слоя достаточна, чтобы приложить к нему уравнение состояния и термодинамические методы расчета. [c.31]

Данные подобного рода можно также использовать для оценки вклада гидрофобных сил в энергию стабилизации макромолекулы. Полагая, что внутренняя часть белковой глобулы менее гидрофобна, чем чистый углеводород или высший алифатический спирт, и в среднем соответствует гидрофобности этанола, Тенфорд использовал свободные энергии переноса боковых цепей аминокислот из этанола в воду для оценки вклада гидрофобных сил в энергию стабилизации белковой глобулы [25]. На основании этой модели свободная энергия связывания возрастает примерно на 0,7 ккал/моль (2,9-10 Дж/моль) на каждую дополнительную метиленовую группу и на 2 ккал/моль (8,4- О Дж/моль) на каждое бензольное или индольное кольцо. [c.308]

По мере прибавления новых слоев степень связывания снижается, жесткость структуры соответственно ослабевает, а свободная энергия молекул воды возрастает. Однако водный потенциал достигает величины, необходимой для нормального протекания большинства биологических процессов, лишь после того, как толщина водной пленки превысит определенное число молекулярных слоев. На этой [c.79]

Модель гидрофобной щели. Как видно из рис. 2, значение параметра а в уравнении (см. подпись к рис. 2) близко к двум. Это означает, что энергия связывания Rn(6> с рецептором вдвое больше, чем соответствующее изменение свободной энергии при переносе заместителя из полярной среды в гидрофобную фазу. Объяснение этого эффекта было дано в рамках модели гидрофобной щели , исходно заполненной водой [1, 28, 3]. В рамках этой модели связывание Rn(6> приводит к вытеснению воды из щели свободная энергия связывания Rn(6> оказывается равной сумме свободных энергий дегидратации как самого Rn(6>, так и щели рецептора. Предположение о щелеобразной структуре рецептора в об- [c.132]

Как известно, термин гидрофобные взаимодействия выражает тенденцию неполярных частей молекул в водных растворах объединяться и, таким образом, уменьшать поверхность соприкосновения с соседними молекулами воды. Выигрыш свободной энергии (АФ) этого самопроизвольного процесса является мерой гидрофобного связывания [2]. Поэтому по величине изменения стандартной свободной энергии мицеллообразования, в частности, можно судить о склонности молекул ПАВ к гидрофобным взаимодействиям в данных условиях и об относительной устойчивости мицелл при изменении этих условий. [c.249]

Свободная энергия. Изменение свободной энергии при гидратации определяют из изотерм сорбции воды [2]. Эти измерения показывают, что процесс гидратации протекает в несколько стадий. В типичном случае на изотерме имеется колено при относительном содержании воды 0,05 г/г белка или при относительном давлении паров воды, равном 0,1. Это колено соответствует связыванию сильно взаимодействующей воды с за- [c.115]

Правомерность каждой из этих двух моделей подвергалась сомнению главным образом по той причине, что отсутствовали надежные данные по величинам изменений термодинамических параметров процесса, сопровождающего связывание воды фибриллами кератина. В частности, ни одна из моделей не давала адекватного анализа набухания структуры кератина и вклада, который этот процесс вносит в общее изменение свободной энергии при сорбции. Несомненно, что это было вызвано недостатком точных измерений изменения объема фибрилл волос при связывании воды. [c.304]

Изменение свободной энергии при связывании воды с кератином волос [c.309]

Результаты данной работы показывают, что пренебрежение изменениями свободной энергии, происходящими вследствие набухания волос во время абсорбции воды, вносит значительную ошибку в величину общего изменения свободной энергии процесса связывания воды. Существует точка зрения [3], что теория набухания полимеров Флори лучше объясняет данные по связыванию воды, чем модель, основанная на предположении о связывании воды с дискретными центрами. Такое возражение не возникало бы, если бы принималась во внимание термодинамическая работа, затрачиваемая на набухание волос. Очень низкие значения парциального молярного объема воды, найденные в настоящей работе, также заставляют предположить, что механизм существенно отличается от того, который постулирован Флори для описания набухания полимерных гелей [8]. [c.313]

Для выяснения причин различной прочности межфазных адсорбционных слоев белков на разных углеводородных границах исследовалось взаимодействие этих же углеводородов с белками в водном растворе (солюбилизация углеводородов) [24]. Было установлено, что взаимодействие белков с углеводородами в водных растворах является самопроизвольным обратимым процессом, механизм которого заключается в распределении углеводорода между неполярными областями макромолекулы белка и водой. Вычислено изменение свободной энергии при связывании углеводородов, которое составляло 2— [c.48]

Преципитация тормозится высоким давлением [116]. Это указывает на то, что связывание антигена с антителом сопровождается выделением воды. Частичной дегидратации, повидимому, подвергаются как молекулы антигена, так и молекулы антитела на том участке, где они непосредственно соприкасаются друг с другом. В результате этого два мономолекулярных слоя воды, которые первоначально окружали каждый из реагирующих компонентов, замещаются одним общим для обоих компонентов слоем. Изменение свободной энергии реакции 0В - - 0В , +В можно вычислить, зная постоянную равновесия К, по уравнению Вант-Гоффа [c.346]

Имеется множество данных по свободным энергиям переноса малых молекул из воды в неводные растворители, такие, как изобутанол, гексан, эфир и бензол [19]. Параметр гидрофобности я, который служит мерой возможной энергии гидрофобного связывания для данного соединения, был определен из коэффициентов распределения между водой и октанолом [20]. По физико-химическому смыслу я аналогичен параметру сг для полярных эффектов. Наклон зависимости логарифмов констант связывания от я для ряда соединений является мерой того, в какой степени процесс связывания близок переносу из воды в октанол например, наклон такой зависимости для связывания с гемоглобином равен 0,7. [c.308]

Вывод, что вода может вступать в реакцию через 4 /-орбиту, в то время как анионы не могут сделать этого, можно понять на основании теории Крейга о сжатии, вызываемом во внешних -орбитах электронопритягивающими (электроотрицательными) лигандами [19]. Анионы отталкивают электроны (электроположительны), хотя в связанном виде они становятся менее электроположительными. Внешние й -орбиты не пригодны для связывания таких лигандов из-за своей большой протяженности и низкой амплитуды, вследствие чего, несмотря на полное перекрывание, интеграл перекрывания с относительно маленькими и подразделенными орбитами лигандов очень мал. Однако молекула воды, почти нейтральная в свободном состоянии, становится заряженной положительно и потому электронопритягивающей (электроотрицательной), когда она связана. Такой лиганд в состоянии оттянуть обычно диффузную с/-орбиту и сконцентрировать ее против себя, в результате чего возникает значительный интеграл перекрывания, а значит, и существенная энергия связи. [c.128]

В согласии с механизмом (4.40) субстратоподобный ингибитор действительно вытесняет из активного центра несколько молекул воды, как это было обнаружено при рентгеноструктурном анализе кристаллического химотрипсина [123]. Однако этот механизм не согласуется с данными по влиянию среды на гидрофобное фермент-субстратное взаимодействие (см. 4 этой главы). Кроме того, механизм (4.40) противоречит тому, что двойной выигрыш свободной энергии экстракции реализуется лишь в переходном состоянии химической реакции [см. уравнение (4.39)], в то время как в комплексе Михаэлиса вклад гидрофобного фермент-субстратного взаимодействия меньше [см. уравнение (4.29)]. Иными словами, в химотрипсиновом катализе не вся потенциальная свободная энергия сорбции, которую предполагает модель (4.40), равная 2АСэкстр, реализуется в виде прочного связывания субстрата с ферментом. Из диаграммы, представленной на рис. 44, видно, что в комплексе Михаэлиса (или ацилферменте) реализуется в виде свободной энергии связывания E-R лишь инкремент свободной энергии сорбции, отражающий перенос субстрата из воды в неводное окружение (в среду белковой глобулы), равный АО кстр [см. также уравнение (4.29)]. Для объяснения этих фактов следует допустить, что гидрофобное фермент-субстратное взаимодействие идет в две стадии 1) образование фермент-субстратного комплекса протекает по механизму (4.19), который не противоречит данным по солевому эффекту (на их основании он был и предложен), и термодинамические закономерности его согласуются с уравнением (4.29). Этот механизм также предполагает вытеснение нескольких молекул воды из [c.155]

Если заряженная группа, например карбоксилат-анион, находится в гидрофобной области активного центра фермента и поэтому плохо сольва-тирована, то ее нуклеофильная реакционная способность будет увеличенной. Однако соответственно с этим возрастает также и основность такой группы, поскольку дестабилизация аниона, обусловленная плохой сольватацией, должна способствовать любому процессу, который понижает заряд на анионе. Этот эффект объясняет, по-видимому, высокие значения рК (вплоть до 7 и более) для замаскированных карбоксильных групп в ферментах и других белках [73], и, хотя данный эффект способствует увеличению нуклеофиль-ности этих групп, соотношение нуклеофильностп и основности остается практически неизменным. Следовательно, на основании этого эффекта вряд ли дшжно ожидать больших ускорений, если только нуклеофил не защищен от протонирования под действием растворителя и в то же время сохраняет свободу для атаки субстрата. Это возможно в том случае, когда присоединение субстрата к ферменту вызывает конформационное изменение, в результате которого нуклеофил становится доступным и атакует субстрат в гидрофобной среде. Это может служить еще одним примером, когда силы связывания между ферментом и субстратом используются для продвижения системы вдоль координаты реакции, что облегчает каталитический процесс нри одновременном уменьшении наблюдаемой свободной энергии связывания (более подробно этот вопрос будет рассмотрен в гл. 5 в рамках теории индуцированного напряжения). В общем случае, когда увеличение скорости обусловлено изменением природы растворителя , окружающего субстрат в активном центре фермента, причиной этому всегда должно быть специфическое взаимодействие, использующее энергию связывания фермента с субстратом. Так, скорость реакции двух противоположно заряженных реагентов будет больше в гидрофобной среде активного центра фермента (по сравнению с реакцией в воде), поскольку в неполярном окружении заряженные реагенты дестабилизированы и в тоже время дестабилизация менее зарянч енного переходного состояния будет не столь значительной [схема (46)]. [c.83]

Связывание сахаров с белками в водном растворе также можно объяснить с точки зрепия образования полифункциональной водородной связи. Определенный вклад в этот процесс может вносить и гидрофобное взаимодействие, однако из-за высокой растворимости большинства сахаров в воде можно полагать, что связывание обусловливается не только этим взаимодействием. Значительный вклад в свободную энергию взаимодействия лактозы с антителом, достигающую —8 ккал/лтоль (—33,5-10 Дж/моль), можно поэтому приписать образованию полифункциональной водородной связи с гидроксильными группами сахара [34]. Свободная энергия связывания трн-М-ацетилглюкозамина с лизоцимом составляет —7,2 ккал/моль (—30,2 X X 10 Дж/моль). Ес,1ги принять, что приблизительно половина этой величины обусловлена образованием водородных связей, то каждой из наблюдаемых при рентгеноструктурном анализе этого фермента водородной связи можно приписать среднюю свободную энергию образования —0,8 ккал/моль ( 3,35-10 Дж/моль) [35]. [c.263]

Межмолекулярные взаимодействия зарял енных и полярных и некоторых нейтральных молекул в растворах, как правило, обеспечиваются электростатическими силами, водородной связью или переносом заряда. Однако-в водном растворе эти типы взаимодействий малоэффективны (гл. 6, 7 и 9) ввиду высокой сольватирующей способности молекул воды, прочности образуемых ими водородных связей и слабости обычных взаимодействий с переносом заряда в основном состоянии. Чтобы объяснить большие энергии связывания, обнаруживаемые для фермент-субстратного взаимодействия, и связывания малых молекул с белками часто необходимо учитывать еще один тип взаимодействия, который за неимением точного термина условно назовем гидрофобной связью . Гидрофобные силы , вероятно, являются наиболее важным фактором, обеспечивающим нековалентное межмолекулярное взаимодействие в водном растворе. Свободные энергии связывания субстратов и ингибиторов с активными центрами ферментов часто равны примерно —10 ккал/моль (—42-10 Дж/моль) и менее, причем лишь небольшую долю-этой величины можно отнести за счет других типов взаимодействия. Сила и специфичность связывания малых молекул белками видны особенно четко при взаимодействии гаптенов с антителами, движущей силой которого обычно является гидрофобное взаимодействие. Свободная энергия связывания е-дини-трофениллизина специфическим для него антителом, которая почти полностью обусловлена взаимодействием с динитрофенильной группой, приблизительно равна —12 ккал/моль (—50-10 Дж/моль), а энергии связывания малых слабополярных гаптенов обычно лежат в интервале от —5 до —10 ккал/моль (от —21 до —42-10 Диг/моль) [1, 2]. [c.303]

Алифатические обратимые конкурентные ингибиторы. Как видно из рис. 37, сррбционный участок активного центра малоспецифичен по отношению к структуре алифатической цепи в молекуле ингибитора (алканолы). Независимо от того, является ли алифатическая цепь нормальной или разветвленной, эффективность обратимого связывания алканола КОН на активном центре определяется валовой гидрофобностью группы К. А именно, величина lg i, характеризующая прочность комплекса, возрастает линейно (с наклоном, близким к единице) со степенью распределения 1 Р этих соединений между водой и стандартной органической фазой (н-октанол). Наблюдаемая при этом величина инкремента свободной энергии переноса СНа-группы из воды в среду активного центра равна приблизительно —700 кал/моль (2,9 кДж/моль) (для низших членов гомологического ряда). Эта величина близка к значению инкремента свободной энергии, которое следует из известного в коллоидной химии правила Дюкло—Траубе [90—92] и характерна для свободной энергии перехода жидкой СНа-группы из воды в неводную (гидрофобную) среду [85]. Все это позволяет рассматривать гидрофобную область активного центра химотрипсина как каплю органического растворителя, расположенную в поверхностном слое белковой глобулы. Эта капля либо адсорбирует гидрофобный ингибитор из воды на поверхность раздела фаз, либо, будучи расположенной несколько углубленно, полностью экстрагирует его. С точки зрения микроскопической структуры гидрофобной области правильнее было бы рассматривать ее как фрагмент мицеллы, однако такая детализация представляется излишней, поскольку известно, что свободная энергия перехода н-алканов из воды в микроскопическую среду мицеллы додецилсульфата слабо отличается от свободной энергии выхода тех же соединений из воды в макроскопическую жидкую неполярную фазу [93].. [c.142]

Равновесное образование метастабильных промежуточных соединений (специфичность связывания). Линейные. зависимости Д0.5—ДСэкстр иДОа—ДОжстр, представленные на рис. 43, характеризуются тангенсом угла наклона, равным примерно единице. Этот факт имеет простой физический смысл. А именно, отсюда следует, что свободная энергия образования метастабильных промежуточных соединений ЕЗ и ЕА изменяется в результате вариации структуры субстрата ровно настолько, насколько изменяется свободная энергия переноса вариабельного субстратного фрагмента Р из воды в органический растворитель, т. е. [c.151]

По тем же причинам молекулы углеводородов стремятся агрегировать в воде. Процесс образования гидрофобной связи можно представить себе как перемещение неполярных частей молекул из воды в гидрофобные области, образуемые за счет ассоциации этих частей. В результате неполярные части оказываются в непосредственной близости друг от друга, т. е. как бы в окружении неполярного растворителя. Вследствие такого перемещения происходит уменьшение числа молекул воды, контактирующих с гидрофобными участками растворенного вещества, т. е. разрушение части областей структурированной воды, окружающих гидрофобные поверхности, в результате чего энтропия раствора возрастает. Следовательно, образование гидрофобной связи между двумя углеводородными молекулами или алкильными группами сопровождается обычно увеличением энтропии. Поскольку энтропийный член TAS чаще всего вносит наибольший вклад в величину свободной энергии, определяющую значение константы Kt, часто говорят, что гидрофобное связывание имеет энтропийную природу. Однако, как под-"черкивал Дженкс, важную роль в гидрофобном взаимодействии играет сильно выраженная способность молекул воды сцепляться друг с другом, вследствие чего заметный вклад может вносить не только энтропийный член, но и энтальпийная составляющая свободной энергии. [c.248]

Совместное применение термохимического и адсорбционного методов поЗ волило рассчитать изменения дифференциальных термодинамических функций — теплоты, свободной энергии и энтропии адсорбции. Кривые изменения дифференциальной теплоты адсорбции свидетельствуют о том, что адсорбционные центры на поверхности палыгорскита, гидрослюды и каолинита энергетически неоднородны. Начальные величины дифференциальной теплоты у вермикулита близки к начальным теплотам адсорбции воды и других полярных веществ на цеолитах. Это указывает на одинаковый механизм адсорбционного взаимодействия в обоих случаях. На основании измерения теплоты смачивания, как виДно, можно косвенно судить о механизме связывания воды дисперсными минералами. Для получения прямых данных о механизме адсорбции воды, спиртов и других веществ нами были применены спектральные и резонансные методы исследования. [c.4]

Данные о специфичности ферментов по отношению к субстратам также свидетельствуют о важности конформации. Протео-литические ферменты катализируют перенос групп (например, воды при гидролизе) только к Ь-изомерам субстратов. О-изо-меры субстратов обладают способностью образовывать комплексы с этими ферментами, причем в ряде случаев эти комплексы даже стабильнее, чем комплексы с субстратами. Таким образом, О-субстраты являются ингибиторами. По-видимому, субстрат соединяется с активной поверхностью фермента по крайней мере в трех точках, так как если бы число критических точек равнялось двум, то между Ь- и О-субстратами в отношении связывания их с ферментом не было бы никакой разницы. Обладая собственной оптической активностью, ферменты могут катализировать синтез оптически активных продуктов из оптически неактивных субстратов. Функции фермента заключаются в том, что он связывает субстрат таким образом, что снижается свободная энергия активации данной реакции и она протекает с такой скоростью, которая приемлема для биологических условий. Возможно, что наиболее высокая степень комплементар- [c.396]

Бройер и др. (18) предложили механизм набухания волоса, исходя из вклада, который дает набухание в общее изменение энергии, сопровождающее сорбцию воды. Основной термодинамической движущей силой при сорбции воды является связывание на центрах, т. е. взаимодействие с дискретными полярными боковыми цепями и пептидными связями. Но к этой движущей силе добавляются эффект капиллярной конденсации и выигрыш в энтропии при смешении воды с полимером. Механизм аналогичен тому, который описан для целлюлозных волокон 1[5]. Предложенный механизм с небольшими видоизменениями можно применить и к другим полимерам, обладающим высокой гидрофильностью и рассматриваемым в данном разделе. В результате исследования селективности пористых синтетических ионообменных смол в статье 23 сделан вывод о том, что различия в величине избыточной свободной энергии при взаимодействии иона и растворителя наибольшим образом отражаются на различиях в сродстве ионных пар к ионообменной смоле и, следовательно, на ионной селективности. [c.14]

Известно, что важнейшие процессы с участием белковых молекул регулируются их окружением. Например, Брюс и Тернер [1] при исследовании модельной ферментативной реакции показали, что при переходе от воды к водно-диоксановому раствору скорость атаки сложных эфиров замещенных фенолов карб-оксилат-ионом изменяется па 4—6 десятичных порядков. Хотя в отношении значения роли растворителя в подобных процессах мнение исследователей единодушно, до сих пор остаются непонятными основы контролирующего влияния растворителя. Наш интерес к этой проблеме обусловлен желанием установить зависимость между структурой активных центров, которая следует из рентгенографических данных, и термодинамикой связ-зывания субстратов и их аналогов. Трудность изучения термодинамики реакций с участием белков видна на примере складывания молекулы белка при связывании с аналогом субстрата (табл. 6.1). Эти реакции характеризуются различиями в величине поверхности контакта более чем на порядок, тогда как различия в изменении свободной энергии и энтальпии невелики. Хотя пути участия растворителя не могут служить отправной [c.114]

Хотя очевидное согласие экспериментальных и рассчитанных по уравнению (11) значений изменения свободной энергии весьма интересно, но его все же нельзя рассматривать как подтверждение справедливости модели связывающих центров. Необходимость более строгих доказательств становится очевидной после более глубокого анализа данных, приведенных на рис. 18.4. Кривая АОв—п имеет минимум, указывающий на то, что значение дифференциальной энергии связывания (дАОв/дп) становится положительным при значениях /г>0,008 моль/г. Существование такого минимума не следует из формы уравнения (И). Можно полагать, что механизм, удовлетворительно объясняющий данные по изменению объема, состоит в следующем. Сухой волос представляет собой довольно жесткое полукристаллическое пористое тело. Вода проникает в поры между фибриллами в структуре волоса и раздвигает их, что приводит к почти равномерному увеличению объема волоса. Термодинамическая движущая сила абсорбции воды возникает в результате комбинации трех процессов взаимодействия воды с дискретными полярными боковыми цепями (группы кислого и основного характера) и пептидными связями, капиллярной конденсации и выигрыша энтропии, происходящего при смешении воды с поли-пептидными цепями. При этом связывание на центрах является определяющим процессом. [c.313]

Дифференциальные свободные энергии, теплоты и энтропии дают более непосредственную информацию, нежели интегральные величины, так как они показывают влияние сорбции на термодинамические свойства воды. Исчерпывающие результаты такого рода получены Глюкауфом и Киттом [13] для 15 солевых форм смолы ПССК с 0,5% ДВБ. В общем виде эти результаты можно резюмировать следующим образом. В случае простых одно- и двухвалентных солевых форм поглощение первой молекулы воды сопровождается выделением около 5— 7 ккал/моль-, этот результат относится к жидкой воде в стандартном состоянии, и поэтому на самом деле энергия связывания больше на величину скрытой теплоты парообразования, равную 9,7 ккал. Таким образом, суммарная теплота взаимодействия воды с солевой группой равна примерно 15—17 ккал. Соответствующая энергия связывания второй молекулы воды — около 10—13 ккал для одновалентных катионов и 12—16 ккал для двухвалентных катионов для следующих молекул она устойчиво падает, пока не достигает значения, характерного для жидкой воды, т. е. менее 1 ккал. [c.110]

Эта теория особенно привлекательна для объяснения отсутствия ферментативной активности с небольшими субстратами, такими, как вода, в которых нет групп, способных обеспечить связывание и энергию, необходимые для приведения фермента в активную конформацию. Однако остается по-прежнему непонятным, как этот механизм может приводить к таким большим различиям в скоростях, которые наблюдаются на опыте. Так, для объяснения различия в 5.10 в раз между водой и глюкозой в реакциях гексокипазы необходимо, чтобы концентрация активного фермента Е в отсутствие специфически индуцирующих сил составляла бы 5 10" частей неактивного фермента. Связывание глюкозы должно приводить к превращению фермента в активную форму, что требует более 7 ккал (29,3-10 Дж) свободной энергии. Чтобы получить наблюдаемую знергию связывания, эту энергию [c.230]

Чтобы объяснить низкую реакционную способность воды в реакции гексокипазы теорией непродуктивного связывания, необходимо принять, что вода связывается в 2-10 раз чаще неправильно, чем правильно. Это трудно понять, поскольку для большинства химических реакций характерны много меньшие ориентационные требования. Для правильного связывания гидроксильного субстрата должен существовать барьер свободной энергии более чем 7 ккал/моль (29,3-10 Дж/моль), и энергия связывания глюкозы должна быть достаточной для преодоления этого барьера. Величина этого барьера указывает, по-видимому, на существование специфического стерического или конформационного препятствия для правильного связывания воды. [c.231]

Простейшей и наиболее непосредственной моделью гидрофобного связывания является перенос соединения из водного раствора в другую фазу, которой может быть как само изучаемое соединение в жидком состоянии, так и. любая другая неводная фаза. Свободная энергия этого переноса, вычисленная из коэффициентов распределения между двумя фазами или в случае жидкого соединения, по данным растворимости дает грубую оценку свобод-но11 энергии, ожидаемой для гидрофобного взаимодействия с участием этого соединения. Так, связывание ряда углеводородов с сывороточным альбумином и ряда углеводородных ингибиторов с активным центром химотрипсина в каждом случае обратно пропорционально растворимости этих углеводородов в воде [17, 18]. Зависимость логарифма растворимости от энергии связывания свидетельствует о том, что изменения в структуре углеводорода влияют на его энергию связывания с сывороточным альбумином приблизительно вдвое слабее, чем на растворимость, в то время как в случае ингибиторов химотрипсина влияние па ингибирующую способность и растворимость почти [c.307]

Нагревание первичного геля, которое проводят при получении мембран, в значительной степени изменяет относительное содержание обеих форм растворителя в поверхностном слое и объеме мембраны. Капиллярная вода легче удаляется из мембраны, чем связанная, так как энергия ее связи с полимером ничтожно мала [57]. Это обстоятельство очень важно для последующего эффекта солезадержания, поскольку связанная вода, использовав свою сольватирующую способность на связывание со свободными гидроксильными группами в ацетатцеллюлозе, не может сольватировать ионы растворенных солей, а капиллярная вода в состоянии сольватировать эти ионы и увлекать их через мембрану. Кроме того, свободные гидроксильные группы полимера могут либо реагировать с проникающим веществом, либо оставаться инертными по отношению к нему, в зависимости от способности последнего растворяться в полимере. [c.68]

Нейтроны эффективно замедляются (см. замедлитель нейтронов) легкими атомами (вода, орг. полимеры, бетон и др.) и на порядок меньше — тяжелыми атомами (Fe, Ni, Pb и др.). Обратная картина — при поглощении у-излуче-ний, напр., свинец ослабляет энергию у-кван-тов с начальной величины ее 1 МэВ в И раз больше, чем вода, и в 5 раз больше, чем алюминий. Личная защита в критич. условиях стимулируется введением в организм и липополи-сахаридов, сочетанием в питании а м и н о к-т и витаминов, гормонов и вакцин. При этом усиливаются деятельность кроветворных органов и связывание свободных радикалов. [c.81]

Орбиталь г иона металла наиболее благоприятна для связывания молекулы кислорода, поскольку она обладает симметрией, обеспечивающей необходимое взаимное перекрывание. Эта орбиталь свободна в случае Мп(П) и Ре(П1), частично заполнена для Ре(П) и Со(П) и заполнена для Ni(H) и Си(П). Горизонтальное взаимодействие я-орбиталей О2 с ( 2=-орбиталями является достаточно сильным и приводит к ослаблению О—0-связи. Это создает благоприятные условия для диссоциативной адсорбции Оа с одновременным протонированием и восстановлением до воды без промежуточного образования пероксида водорода. Относительно слабое адсорбционное взаимодействие О2 с поверхностью имеет место при взаимодействии я -орбитали Оа с d/-орбиталью центрального иона. При малой энергии адсорбции связь О—О недостаточно р рыхляется, чтобы быть разорванной, и образующийся пероксид водорода диффундирует в раствор. [c.199]

К [34]. Хотя природа связывания молекул воды при образовании различных кристаллических решеток совершенно различна, объединенные вклады трех колебательных и трех поступательных степеней свободы молекул воды приблизительно равны. Поэтому значение теплоемкости воды в зависимости от ее содержания в полимерах дает ценные указания о количестве связанной воды. Если при низких концентрациях в кристаллических гидратах вода специфически связывается, то ее вклад в теплоемкость будет мал и равен вкладу льда. В области высоких содержаний в основном присутствует объемная вода, причем вклад воды приблизительно вдвое превышает вклад льда. Можно ожидать, что в промежуточной области величина теплоемкости будет проходить через максимум, если при повышении температуры связанная вода с низким значением энергии превраш,ается в свободную воду с более высокой энергией. Вблизи комнатной температуры теплоемкость была определена для гидратированных образцов коллагена [34, 35], эластина [30], поли-2-(2-оксиэтоксиэтил)метакрилата [36] и метилцеллюлозы [37]. Значения теплоемкости Ср для образцов, содержащих на 1 г полимера у граммов воды, в зависимости от значения у представлены на рис. 7.1. Во всех случаях экспериментальные данные укладываются на прямые линии. Наклоны этих линий дают значение парциальной молярной теплоемкости Ср. Значения, полученные для вклада воды в теплоемкость, находятся в интервале значений для объемной воды [18 кал/(град моль)]. Это может служить однозначным указанием на то, что воду, сорбированную этими образцами, можно рассматривать в термодинамическом смысле как отдельную жидкоподобную фазу. Значения парциальной молярной теплоемкости при комнатной температуре намного ближе к значениям для объемной воды, чем для льда. Отсюда можно полагать, что свойства сорбированной воды также близки к свойствам объемной воды. С учетом экспериментальной ошибки при комнатной температуре может присутствовать максимально лишь несколько процентов связанной воды. Сходство результатов, полученных для совершенно разных полимеров, говорит о том, что распространенная концепция, согласно которой сорбированная вода может [c.145]

Вследствие испарения и связывания части воды в виде Са804-2Нг0 пульпа, выходящая из последнего реактора, содержит лишь около 20 /о свободной воды и имеет вид густой сметанообразной массы. Благодаря этому уменьшается требуемое количество ретура (стр. 72), объем аппаратов, нагрузка транспортных механизмов и сокращается расход энергии на технологический процесс. После смешения с хлористым калием пульпа из последнего реактора поступает в сборник 2. [c.115]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология