Ковалентные связи в биологических молекулах

У ряда белковых соединений несколько сложных полипептидных цепей белка могут агрегироваться вместе, создавая более сложный комплекс определённого строения, называемый четвертичной структурой белка. Каждая полипептидная цепь, образующая четвертичную структуру, называется субъединицей и сохраняет свойственные ей первичную, вторичную и третичную структуры, однако биологическая роль комплекса в целом отличается от биологической роли субъединиц вне комплекса. Фиксация четвертичной структуры обеспечивается водородными связями и гидрофобными взаимодействиями между субъединицами. Например, молекула гемоглобина - белка с четвертичной структурой - состоит из четырёх субъединиц, окружающих гем (простетическую железосодержащую группу - железопорфирин) между субъединицами нет ковалентной СВЯЗИ, однако тетрамер представляет собой единое целое, в котором субъединицы тесно связаны и ведут себя в растворе как одна молекула. Наличие четвертичной структуры характерно также для других металлопротеинов и для иммуноглобулинов. При формировании четвертичной структуры белка образующийся комплекс может содержать, помимо субъединиц полипептидной структуры, и субъединицы иной полимерной природы, а также соединения других классов. [c.71]

Алюминий, следующий за магнием, обладает заметной биологической активностью и является активатором некоторых энзимов,, а недостаток его в организме приводит к недостатку витамина Однако его роль все-таки значительно меньше, чем роль ионов натрия и магния. Атом алюминия слишком тян ел и велик для включения в структурную организацию клеток, а ион слишком мал и недостаточно поляризуем, чтобы попасть в число важнейших биологических катализаторов. Высокий заряд иона АР+ и склонность солей алюминия к гидролизу являются факторами, ограничивающими его роль в биохимических процессах. Другие качества, благоприятствующие участию в процессах жизнедеятельности (ковалентность связей, акцепторные свойства и т. п.) в большей степени присущи бору — аналогу алюминия во 2-м периоде. Предпочтительность бора, по сравнению с алюминием, доказывает предпочтительность элементов 2-го периода перед членами 3-го, Это становится особенно ясным при сравнении углерода с кремнием, который расположен в периодической системе под углеродом и так же как углерод способен к образованию четырех ковалентных связей. Кремния на Земле примерно в 135 раз больше углерода, но в биохимическую эволюцию включился все же углерод. Причина этого, в первую очередь, в стабильности связей С—С и 51—51. В первом случае расстояние между атомами в 1,5 раза меньше и соответственно энергия разрыва связи в 2 раза больше, т. е. связь С—С стабильнее. Поскольку построение организмов предполагает образование длинных цепей атомов, то устойчивые связи углерода имеют несомненное преимущество перед связями кремния. Кроме того, у кремния имеется лишь небольшая тенденция к образованию кратных связей. Все это делает соединения кремния неустойчивыми в присутствии воды, кислорода или аммиака. Однако кроме устойчивости другой очень важной особенностью биогенных элементов является способность к образованию кратных связей. Это можно проиллюстрировать сравнением свойств СОо и ЗЮг. В оксиде углерода (IV) между атомами С и О имеются кратные (двойные) связи, каждая из которых образована двумя парами общих электронов. Внешний слой каждого пз атомов в СОг приобретает стабильную структуру октета. Все возмол<-ности образования связей у этой молекулы исчерпаны. Благодаря легкости атомов и ковалентности связей СОг является газом, довольно легко растворяется в воде, реагирует с ней и в такой форме может быть использован живыми организмами. У кремния способность к образованию кратных связей практически отсутствует или, во всяком случае, гораздо ниже, чем у атома углерода. Поэтому атом 81 соединен с О простыми связями, при образовании которых остаются неспаренными два электрона у кремния и по одному у каждого из атомов кислорода. Лишенные возможно- [c.181]

По своей структуре большинство органических соединений, входящие в состав протоплазмы, характеризуется длинными молекулами, состоящими из повторяющихся элементарных единиц, соединенных ковалентными связями. Эти единицы получили название мономеров, а образованная мономерами макромолекула называется полимером Наиболее важная биологическая роль принадлежит следующим полимерам бел ка м, нуклеиновым кислотам й полисахаридам (углеводам). Кроме того, в жизнедеятельности клетки большое значение имеют липиды, а также витамины. [c.40]

В большинстве случаев на начальных этапах фармакологической реакции между ЛС и. рецептором возникают обратимые ионные связи. Некоторые ЛС (например, алкилирующие соединения) образуют с биологическими субстратами прочные и необратимые ковалентные связи или же индуцируют формирование ковалентных связей внутри молекулы-мишени, действуя в качестве окислителей или восстановителей функциональных групп. Важное значение имеет образование координационных ковалентных связей, простой моделью которых считают стабильные хелатные комплексы (например, соединение унитиола с мышьяком). [c.28]

Структурная упорядоченность внутри обычной органической молекулы определяется, в первую очередь, ковалентными связями. Слабые взаимодействия типа ван-дер-ваальсовских не изменяют химических отношений атомов они действуют в сфере физических изменений вещества (агрегатные состояния). На уровне биологических макромолекул возникают условия для резкого роста значения малых сил в создании упорядоченных структур высших порядков. Переход от химических взаимодействий к биологическим знаменуется как бы усилением роли физических форм упорядочения вещества. [c.101]

В руках у исследователя неизвестный полисахарид (не будем говорить о том, как он был выделен и очищен — это само по себе большая и сложная тема). Белый порошок, растворим в воде, нерастворим в обычных органических растворителях. Вот, собственно, и все, что о нем пока известно. А что нужно узнать Структуру. Иными словами, расставить по местам те десятки тысяч атомов, из которых состоят молекулы связать их одним единственным способом ковалентными связями. В последней фразе задача сформулирована вполне точно, однако решить такую задачу в лоб современной науке не под силу. Нельзя последовательно установить положение одного атома за другим, если общее их число измеряется тысячами или десятками тысяч — это потребовало бы невообразимых затрат труда и времени. Поэтому общая стратегия структурного анализа таких сложных объектов состоит в разборке молекулы на более мелкие блоки, установлении структуры этих блоков (если и они сложны, то также путем предварительного расщепления на еще более мелкие фрагменты) и затем в реконструкции (мысленной) исходной системы. К счастью (и это далеко не случайное везение, а глубоко обоснованный биологический принцип), все биополимеры построены именно по блочному типу и по самой своей природе сравнительно легко допускают такую разборку. Это значит, что в их молекулах чередуются сравнительно легко расщепляемые связи и участки из значительно более прочных связей. Такие участки и есть те самые блоки, [c.48]

Биологические объекты являются трехмерными нестабильными влажными изоляторами. В основном они состоят из органических молекул и макромолекул, окруженных ионами и электролитами с малой концентрацией. Степень связи компонент элементов простирается от относительно сильных ковалентных связей, обнаруженных в содержащих серу белках, до свободно диффундирующих в цитозоле ионов калия. [c.266]

Коллоиды удобно разделить на три типа в соответствии со структурой их частиц 1) малые частицы имеют такую же структуру, что и соответствующее твердое или жидкое тело 2) частицы представляют собой агрегаты молекул меньшего, чем частицы, размера 3) частицы представляют собой молекулы, размеры которых так велики, что попадают в коллоидную область. Диспергирование тонкоизмельченного твердого вещества (например, золота) или жидкости (например, бензола) дает коллоидные растворы первого типа. Мыла и моющие средства служат примерами коллоидов второго типа. Они состоят из органических молекул, которые содержат как гидрофобную, так и гидрофильную части и объединяются, образуя агрегаты (мицеллы). В этих мицеллах, которые могут содержать до ста молекул, гидрофобные части молекул находятся внутри, а гидрофильные — снаружи. К третьему типу относятся белки и высокополимеры. Эти вещества состоят из молекул, удерживаемых вместе ковалентными связями важной характеристикой таких молекул, объединяющей их с коллоидными частицами, является размер. Белки и другие биологические макромолекулы, например дезоксирибонуклеиновая кислота (ДНК), играют важную роль в химических процессах, происходящих в живых организмах. Синтетические высокополимеры все шире используются в промышленности. [c.253]

Хотя целостность молекулы поддерживается ковалентными связями, многие важнейшие свойства биологических соединений определяются значительно более слабыми связями. Среди этих нековалентных связей особенно важны водородные и гидрофобные. Водородные связи обусловлены электростатическим притяжением, возникающим нз-за неравномерного распределения электронов между атомами, участвующими в образовании ковалентной связи например, в молекуле воды электроны, образующие связь Н—О, немного смещены к атому кислорода. В результате на атоме водорода создается небольшой нескомпенсированный положительный заряд, а на атоме кислорода — небольшой отрицательный. Наличие такой поляризации иногда указывают стрелками, заменяющими изображение химических связей используются также обозначения б+ и 6 . Молекулы с сильно поляризованными связями называют полярными, как и функциональные группы, в которых имеются такие связи. Им противопоставляют неполярные группы, такие, как —СНз-группа здесь образующие связь электроны почти равномерно распределены между атомами углерода и водорода. [c.76]

Согласно определению Лена [38о], супрамолекулярная химия, химия за пределами молекулы, — это созданная химия межмолекулярной связи, так же как молекулярная химия — это химия ковалентной связи. Это в высокой степени междисциплинарная область науки, охватывающая химические, физические и биологические особенности химических частиц, соединенных и организованных с помощью межмолекулярных (не ковалентных) связывающих взаимодействий . [c.509]

Природными гликопротеинами являются смешанные биополимеры, в молекулах которых остатки олиго- и полисахаридов ковалентно связаны (О- или TV-гликозидными связями) с полипептидными цепями белков. Эти соединения широко распространены в природе [1] и входят в состав биологических мембран [2-5]. Галогенированные гликопротеины значительно реже встречаются в природе и обнаружены в микроорганизмах, цианобактериях и морских организмах [6]. [c.329]

В таблице приведены значения энергии связей в водных растворах. Энергия ковалентных связей по меньшей мере на 1 порядок больше, чем энергия слабых связей. Средняя тепловая энергия молекул прп комнатной температуре составляет примерно 0.6 ккал/моль. [Данные взяты пз статьи Уотсона (1970), где превосходно описана роль различных слабых сбя)сй в биологических системах.] [c.206]

В разных структурах водородные связи могут иметь различную длину, энергию и симметрию, а следовательно, и полярность. В органических соединениях водородные связи, как правило, асимметричны водород оказывается ближе к одному из примыкающих атомов, чем к другому, и поэтому он более прочно связывается с этим ближайшим электроотрицательным атомом. Чем более асимметрична связь, тем легче она разрывается и тем меньше ее энергия. Величина энергии разрыва водородных связей находится где-то в пределах от 2 до 7 ккал/моль, тогда как для обычных ковалентных связей она равна 30— 150 ккал/моль. При этом мы имеем в виду только энергию разрыва связи и не учитываем возможности образования новых связей. Обычно в биологических молекулах атомы, удерживаемые водородными связями, находятся на расстояниях от 2,5 до 3,2 А. Водород (или протон), как правило, отстоит приблизительно на 0,95—1,0 А от одного из электроотрицательных атомов и на 1,4—2,2 А от другого. Несколько примеров водородных связей, типичных для биологических систем, приведено на рис. 1.4. [c.22]

Схема 2-2. Ковалентные связи и группы, встречающиеся в биологических молекулах. [c.64]

В водном растворе каждая нековалентная связь в 30-300 раз слабее, чем типичные ковалентные связи, удерживающие вместе биологические молекулы (табл. 3-2) и лишь ненамного превышает среднюю энергию столкновения молекул, обусловленную тепловым движением при 37 °С. Одна нековалентная связь в отличие от одной ковалентной слишком слаба, чтобы противостоять тепловому движению, стремящемуся раз- [c.114]

Для выявления и последующего анализа системообразующего свойства биомолекул было необходимо ввести такие понятия,, которые соответствовали бы поставленной задаче. С этой целью мы рассмотрели элементы, входящие в состав биомолекул и типы их связей [5]. Пять элементов-органогенов — углерод, азот, кислород, фосфор и сера (С, N. О, Р, 5) в сочетании с атомами водорода (протонами) дают практически все разнообразие биологических молекул [22). За исключением водорода, который способен к образованию только одной ковалентной связи, все остальные элементы могут образовывать как о-связи, так и о, я-связи. Однако рассмотрение только парных сочетаний из этих элементов, как это часто делается [22 , еще не полностью описывает особенности этих связей в составе биологических молекул, поскольку я-связи часто бывают распределены не между двумя, а между тремя атомами, что получило объяснение в рамках теории резонанса [16]. Следует отметить, что до настоящего времени отсутствуют термины для обозначения сочетаний из двух и трех элементов-органогенов. Например, парные сочетания именуются как аминогруппа, гидроксильная группа, дисульфидная группа, а тройные — как амидная, карбоксильная, фосфатная группы. Учитывая это обстоятельство, мы пришли к понятиям простой и резонансной групп [5, 12]1. [c.60]

Во Введении отмечалось, что главное преимущество иммобилизованных ферментов перед свободными (несвязанными) заключается в их большей технологичности. Одним из проявлений этого является более высокая стабильность иммобилизованных ферментов по сравнению с нативными. Дело в том, что ферменты, как класс биологических молекул, обладают очень низкой стабильностью стандартная свободная энергия нативной конформации при обычных условиях (комнатная температура, физиологические значения pH, нормальное давление, определенный состав среды), как правило, лишь на 20—60 кДж/моль меньше свободной энергии денатурированной формы. Это соответствует энергии всего лишь нескольких водородных связей или одного-двух солевых мостиков и намного меньше энергии обычных ковалентных связей, составляющих сотни кДж/моль. Поэтому даже небольших отклонений внешних условий от тех, которые характерны для микроокружения ферментов в клетке, может оказаться достаточно, чтобы нарушить структуру и функцию ферментов, т. е. инактивировать их. [c.119]

Определены оптимальные условия ренатурации ДНК после ее тепловой денатурации I308]. Концентрация ионов патрия должна быть выше 0,4 М, а температура на 25 ниже температуры плавления. Так как переход спираль — клубок воспроизводим (в отношении физических свойств и тепловой инактивации биологических маркеров), при охлаждении образуется та же вторичная структура, а сколько-нибудь заметного образования неспецифических водородных связей не происходит. Полнота ренатурации увеличивается с увеличением молекулярного веса ДНК и, как и следовало ожидать, заметно зависит от гомогенности препарата. Степень реконструкции вторичной структуры убывает в последовательности для ДНК из бактериофага > мелких бактерий > бактерий > животных тканей, и этот порядок отражает изменение числа различных молекул ДНК и различие нуклеотидного состава, которыми характеризуется каждый из источников ДНК 1308]. Как было показано фракционированием ренатурированной трансформируюшей ДНК при иомош,и ультрацентрифугирования в градиенте плотности, ренатурация не относится к процессам типа все или ничего>л а образование двойной спирали вновь после разрушения может происходить в различной степени [309]. В основном это есть результат случайного расщепления ковалентных связей в полин клеотид-ной цепи при нагревании. При стандартных условиях тепловой денатурации и последующего охлаждения можно рассчитать, что в каждой цепи ДНК с молекулярным весом 10 может происходить в среднем по три разрыва. Поэтому в процессе ренатурации будут участвовать комплементарные цепи с длиной, различающейся на i/i—1/2, что понижает ренату рацию на 20—30% [310]. Действительно, на микрофотографиях часто наблюдаются клубки на одном или на обоих концах ренатурированных цепей, которые соответствуют выступающим концам однотяжных цепей. [c.605]

Диапазон длин волн, используемых при спектроскопических исследованиях биологических молекул, весьма широк. Он представлен в табл. 7.1, где указана также энергия квантов соответствующих длин волн. Значения энергии лежат в диапазоне от нескольких миллионов ккал моль (что более чем достаточно для разрыва самых прочных ковалентных связей при условии, что эту энергию удастся локализовать в нужном месте) до значений, меньших 10 ккал моль (что заметно уступает тепловой энергии при комнатной температуре, = 0,6 ккал моль ). [c.10]

Молекула белка состоит из одной или нескольких полипептидных цепочек, каждая из которых содержит не менее ста аминокислотных остатков, ковалентно связанных между собой пептидными связями. Белковые молекулы взаимодействуют с водой, с органическими и неорганическими веществами, а также с такими биополимерами, как нуклеиновые кислоты, которые выполняют в растениях множество различных функций регуляторные, транспортные, защитные. Высокой активностью, специфичностью и лабильностью отличаются ферменты, т.е. белки, которые выполняют функции биологических катализаторов. Запасные белки отличаются большей стабильностью, их энергия в основном реализуется в процессах прорастания семян. [c.362]

Около полувека назад усилия биохимиков были направлены на то, чтобы попытаться установить все химические реакции, происходящие в живых клетках. При этом предполагали, что большинство биологических свойств клеток можно будет объяснить, зная реакции, в которых образуются или расщепляются ковалентные связи. И действительно, на основании полученного огромного набора биологических реакций мы можем теперь детально представить, как при химическом распаде выделяется энергия, как происходят превращения биологических макромолекул и как из аминокислот, нуклеотидов, сахаров и липидов образуются гигантские молекулы — макромолекулы. [c.11]

При радиационно-химических исследованиях указанных систем особенно важно установить количествениые соотношения тех или иных повреждений макромолекул от поглощенной дозы облучения для прогнозирования возможных дефектов в молекуле при малых дозах, которые, как правило, ведут уже к резким проявлениям биологических последствий, включая гибель организма. Особенно важно провести такие расчеты для случая варушения ковалентных связей в молекуле ДНК с изменением оснований или разрывами одно- и двухцепочечных макромолекул. [c.4]

Энергия не может возникать или исчезать в ходе химических реакций, поэтому постоянные потери тепла клеткой, приводящие к биологическом упорядочению, требуют непрерывного ввода энергии в клетку. Энергия должна существовать в форме, отличной от тепловой. Для растений первичным источником энергии служит электромагнитное излучение Солнца, животные же используют энергию ковалентных связей органических молекул, поступающих в организм с пишей. Однако, поскольку эти органические питательные вешества сами производятся фотосинтезирующими организмами, например зелеными растениями, первичным источником излучения для организмов обоих типов служит Солнце. [c.80]

Для использования в пищевых отраслях наиболее перспективным методом иммобилизации, обеспечивающим получение биологически активного материала (БАМ), является ковалентное присоединение БАД к полимеру, основанное на образовании химической связи между функциональными группами молекулы БАД, не определяющими его каталитическую активность, и реакционно-способными группами полимерного носителя. Ковалентное связывание БАД с полимером предотвращает миграцию БАД в пищевую среду и обеспечивает возможность многократного использования БАМ. Однако образование ковалентной связи осуществляется, как правило, с применением токсичных растворителей, активаторов и высоких температур, что приводит к инактивации многих БАД и образованию побочных продуктов реакции. ГГоследнее недопустимо при получении БАМ, предназначенных для пищевых отраслей промышленности. [c.215]

Длины ковалентных связей и валентные углы говорят нам о взаимном расположении атомных ядер относительно друг друга, но не дают никакого представления о внешних очертаниях молекул. Расстояние от центра атома до точки, в которой он контактирует с соседним атомом в случае их плотной упаковки (как в кристалле), называют ван-дерваальсовым радиусом. Взаимное расположение биологических молекул, находящихся по соседству друг с другом, в основном определяется значением этих радиусов, которые также приведены в табл. 2-1, В каждом случае они приблизительно равны ковалентному радиусу плюс [c.70]

По механизму взаимодействия сорбента и сорбата можно выделить несколько видов хроматофафии распределительнся хроматография основана на различии в растворимости разделяемых веществ в неподвижной фазе (газожидкостная матофафия) или на различии в растворимости веществ в подвижной и неподвижной жидких фазах ионообменная хроматография — на разной способности веществ к ионному обмену адсорбционная хроматография — на различии в адсорбируемости веществ твердым сорбентом эксклюзионная хроматография — на различии в размерах и формах молекул разделяемых веществ, аффинная хроматография — на специфических взаимодействиях, характерных дпя некоторых биологических и биохимических процессов. Существуют пары веществ, реагирующих в растворах с высокой избирательностью, например антитело и антиген, фермент и его субстрат или ингибитор, гормон и соответствующий рецептор, и т. п. Если одно из соединений пары удерживается ковалентной связью на [c.267]

Взаимодействия атомов в биологических молекулах, равно как и в молекулах синтетических органических соединений,— это прежде всего химические ковалентные связи, которые мы назовем сильными. Энергия, необходимая для разрыва С—С-связп, равна 348,6 кДж/моль, энергия С—N- вязи 336 кДж/моль и т. д. Сильные взаимодействия определяют цепное строение биополимеров, соединение друг с другом соответствующих мономеров — аминокислотных остатков, нуклеотидов, гексоз. Сильные связи образуются внешними электронами атомов теория ковалентных связей может быть основана только на квантовой механике. Соответствующая область физики или теоретической химии именуется квантовой химией. [c.54]

Однако при определенных условиях полипептиды могут образовывать определенные пространственные (трехмерные) структуры. Эти структуры образуются вследствие внутримолекулярного взаимодействия друг с другом и с растворителем различных групп мономерных звеньев полимерной молекулы. Например, в 1951 г. Лайнус Полинг и Роберт Кори теоретически предсказали, что полипептиды могут образовывать спиральную структуру вследствие наличия водородных связей между карбонильным атомом кислорода г-го фрагмента и амидным атомом водорода (г + 4) го фрагмента, что в дальнейшем нашло подтверждение на большом экспериментальном материале. Каждый белок с определенной нерегулярной последовательностью аминокислот может образовать уникальную пространственную структуру. Следует отметить, что любая тонкая биологическая функция, выполняемая белком, реализуется только при наличии такой структуры. Любое ее нарушение нагреванием или изменением pH среды (денатурация), не сопровождающееся расщеплением ковалентных связей, приводит к полной потере функциональной активности белка. Лишь небольшие белки могут легко претерпеть обратное превращение в исходное состояние. Обратное превращение денатурированного высокомолекулярного белка в исходную биологически активную структуру (ренатураци.ч) возможно, только если использовать специальную процедуру, т.е. в том случае, если ни мономерные компоненты, ни полимерные цепи не были повреждены в процессе денатурации. [c.15]

Под действием монооксигеназ, локализованных в мембранах эндоплазматического ретикулума клеток печени, протекают реакции биологического окисления афлатоксинов. Возникающие метаболиты связываются ковалентными связями с такими веществами, как глутатион, глюкуроновая кислота и др. В результате повышается полярность молекул афлатоксинов, они теряют способность растворяться в липидной фазе и вместе е фекалиями и мочой выводятся из организма. Однако, в печени из афлатоксинов в результате метаболической активации могут образовываться и соединения более токсичные, чем исходные афлатоксины, например, 2,3-эпоксид афлатоксина В [c.388]

При исследовании расплавов или растворов полимеров обычно имеют дело с макромолекулами разнообразных форм атомы, составляющие основную цепь полимера, могут принимать любую конформацию из большого числа конформаций, которые допускаются ковалентными связями и валентными углами их первичной структуры. Поэтому вторичная структура таких полимеров характеризуется динамической последовательностью быстрых изменений внутренних степеней свободы полимера при действии на полимер сдвиговых напряжений и теплового движения. Такая вторичная структура называется конформацией статистического клубка. Для молекул почти всех синтетических полимеров характерна конформация статистического клубка в растворе и расплаве. Известны, однако, определенные биологические макромолекулы, которые следует отнести к противоположному краю конформационного спектра. В белках и ферментах сочетание ковалентных и нековалентных сил приводит к вторичной и третичной структурам (трехмерная пространственная упорядоченность вторичной структуры), которые являются энергетически выгодными даже в растворе. Эти сложные, строго заданные трехмерные конформации обусловливают высоко-специфичесние биологические функции белков и ферментов. [c.182]

Определения молекулярного веса рибонуклеиновых кислот часто приводили к противоречивым результатам, отчасти из-за того, что размер молекулы сильно зависит от предварительной обработки. Последнее может приводить не только к низким значениям молекулярного веса (в результате ферментативного или химического разрыва ковалентных связей), но также к обманчиво высокому молекулярному весу (в результате агрегации отдельных линейных цепей). Помимо изменения нуклеиновых кислот, связанного с экстракцией, внутри живой клетки, несомненно, наблюдаются значительные вариации длины цепей рибонуклеиновых кислот с различными биологическими функциями непосредственная экстракция дает поэтому сложную смесь. Молекулярный вес рибонуклеиновых кислот колеблется приблизительно от 15000 (соответствующего примерно 50 нуклеотидам) до 2,1 10 . Последнее значение отмечено для свежевыделенной рибонуклеиновой кислоты из вируса табачной мозаики и соответствует длине цепи приблизительно в 6000 нуклеотидов, так как нуклеиновая кислота существует, по-видимому, в виде одиночной свернутой цепи [106]. Большинство коммерческих препаратов рибопуклеиновой кислоты из дрожжей после очистки имеют среднюю длину цепи примерно 6 или 7 нуклеотидов. [c.379]

К ВМС относятся многие вещества, имеющие важное народнохозяйственное и биологическое значение. Сюда входят почти все синтетические волокна, пластмассы, каучуки, а также почти все материалы животного и растительного происхождения. Синтетические полимеры получаются методами полимеризации и поликонденсации. Характерной особенностью ВМС является наличие длинных цепных молекул, образованных из многих звеньев одинакового или различного химического строения с молекулярным весом от нескольких тысяч до миллионов. Молекулы могут иметь линейную форму (полиэтилен, целлюлоза), разветвленную (крахмал) или спиральную форму (белки, нуклеиновые кислоты). Вдоль цепи атомы связаны ковалентными связями, а между цепями возникают межмолекулярные силы взаимодействия типа Вандерваальсовых сил, которые действуют в обычных жидкостях. Цепи могут быть связаны поперечными химическими связями (вулканизованный каучук) и тогда полимеры имеют строение пространственной сетки. Свойства полимера зависят от длины цепи, природы атомов, входящих в состав молекулы, распределения атомов в цепи, взаимодействия молекулы с окружающей средой, с соседними молекулами полимера или с молекулами жидкости в растворе. Звенья молекулярной цепи ВМС обладают способностью к ограниченному взаимному вращению вокруг валентных связей, это приводит к гибкости цепи и возможности изменения ее конфигурации. Одну из основных групп ВМС составляют каучукоподобные вещества или эластомеры, способные к большим обратимым (высокоэластическим) деформациям. Все они содержат длинные цепные молекулы, отличающиеся высокой гибкостью. Если [c.284]

В гепарине, как и в других сульфированных полисахаридах, наблюдается ориентирование сульфогрупп на поверхности спирали, и вследствие этого высокий поверхностный заряд молекулы. Ранее предполагали, что сульфогруппы в гепарине частично связаны внутримолекулярными ковалентными связями, образуя эфирные мостики. Однако позднее было установлено, что конфигурация гепарина стабилизируется в основном не ковалентными, а водородными связями между Ы-сульфогруппами и гидроксилами при Сз соседних остатков глюкуро-новой кислоты. Отщепление 33% сульфогрупп меняет конфигурацию молекул и обусловливает потерю биологической активности. [c.87]

Гликолипидами назьгвают соединения, молекулы которых содержат липидный и углеводный фрагменты, соединенные ковалентной связью. Гликолипиды охватывают разнообразные по структуре соединения и представлены в различных организмах животного, растительного и бактериального происхождения. В последнее время значительно возрос интерес к данному классу соединений, что обусловлено их важной биологической ролью. Полагают, что гликолипиды выполняют как метаболические, так и структурные функции. Они входят в состав клеточных и внутриклеточных мембран, обладают антигенными свойствами [ИО]. [c.259]

Изучение химических реакций белков проливает свет на их структуру. Способность почти всех аминокислотных остатков в белке принимать участие в химических реакциях, аналогичных реакциям аминокислот, подтверждает общепринятую в настоящее время концепцию о том, что основной ковалентной связью в белках является пептидная связь. Однако наличие экранированных групп, обнаруживаемое нрй помстщг денатурации и химических реакций, заставляет предполагать, что некоторые фенольные, сульфгидрильные и др. группы либо образуют лабильные связи, которые могут разрываться при денатурации, либо остаются стерически недоступными для химических реагентов до тех пор, пока структура белка не будет изменена. Последнее объяснение окажется, пожалуй, более приемлемым, если в дальнейших исследованиях будет вскрыта зависимость реакционной способности групп от размера молекул реагента. Тот факт, что для проявления биологической активности существенно важное значение имеет лишь часть функциональных групп определенного вида, подчеркивает сложность топографии белков. Различие в скорости реакций амино- и фенольных групп в ряде белков указывает на индивидуальные особенности структуры белка. В настоящее время не может быть сделан обобщающий вывод о важности тех или иных функциональных групп белка для обеспечения биологической активности. Поэтому для того, чтобы иметь возможность сделать подробные заключения о природе ферментативной активности или вирусного действия, следует еще очень многое изучить. Например в таблице, составленной Олькоттом и Френкель-Конратом (см. последующие тома настоящего сборника), указывается, что фенольные [c.354]

Попытаемся выяснить, что представляет собой жидкая вода и почему она играет столь важную роль в биологических процессах. В отличие от гидридов элементов VI группы Нг5, Нг5е, НгТе молекула НгО является диполем из-за своей асимметрии линии, соединяющие центры атома кислорода с центрами атомов водорода, образуют угол 104,28°. Атом кислорода в молекуле НгО расположен как бы в центре тетраэдра, в двух вершинах которого находятся атомы водорода (рис. 23). Две пары электронов кислорода, не участвующих в образовании ковалентных связей, находятся на вытянутых орбиталях, оси которых направлены к двум другим углам тетраэдра. Эти электронные пары несут локальный отрицательный заряд и обусловливают электростатическое притяжение между данной молекулой воды и атомами водорода соседних молекул. Бла- [c.72]

Имеются четыре уровня структурной организации биологических молекул. Первичная структура — это ковалентная химическая структура или последовательность звеньев в цепи полимера плюс все поперечные сщивки внутри цепей или между ними. Вторичная структура — это локально упорядоченное спиральное расположение звеньев. Третичная структура — это полная трехмерная структура единицы, которая не может быть разделена без нарущения ковалентных связей. Четвертичная структура — это расположение отдельных единиц третичной структура внутри комплекса. [c.41]

Главный недостаток опытов по химической модификации оснований заключается в том, что при такой модификации, происходящей с образованием ковалентных связей, могут произойти изменения в структуре тРНК. Даже тогда, когда после модификации сохраняется биологическая активность, мы не можем быть абсолютно уверены в том, что структура не изменилась. Физические методы исследования макромолекул в растворе имеют то преимущество, что применение многих из них никак не связано с риском изменить структуру исследуемых молекул. [c.411]

Молекулярный механизм азотфиксации. Молекула азота NjIN N) чрезвычайно прочна и химически инертна. Энергия трех ее ковалентных связей составляет 940 кДж/моль. Для разрыва этих связей и восстановления N2 в химическом процессе синтеза аммиака, несмотря на применение катализаторов, требуются, как уже отмечалось, высокие температура и давление. Биологическая фиксация N2 микроорганизмами осуществляется при нормальной температуре и давлении, что свидетельствует об исключительно высокой эффективности участвующего в этом процессе фермента нитрогеназы. [c.225]

В последние 30 лет стало очевидным, что, помимо химических реакций, по крайней мере столь же важны физические взаимодействия между молекулами — взаимодействия, при которых не происходит ни образования, ни распада ковалентных связей. Например, регуляция химических реакций (т. е. степень их протекания) осуществляется как путем физических изменений структуры макромолекул, так и путем изменения реакционной способности активных центров в макромолекулах, связанных с нековалентным присоединением малых или больших молекул. Более того, особые свойства крупных агрегатов макромолекул, которые находятся в клетках или в различных частях организма (т. е. в мембранах, клеточных стенках, хромосомах, сухожилиях, волосах и т. д.), определяются нековалентными физическими взаимодействиями. Следовательно, недостаточно знать только химические реакции для понимания сложных биологических систем необходимо также знать физические свойства составляющих их молекул. Выяснение этого и является основной задачей физической биохимлш. Приложение полученных данных к биологическим системам лежит в основе современной науки, названной молекулярной биологией. Большая часть данной книги посвящена описанию методов, применяемых для характеристики макромолекул. Поскольку язык, описывающий макромолекулы, обычно незнаком студенту-биохимику, вначале будут объяснены значения терминов и понятия, которые используются при рассмотрении свойств и формы макромолекул и переходов между различными формами. [c.11]