Белка определение в воде

Растворение белков в воде связано с гидратацией каждой молекулы, что приводит к образованию вокруг белковой глобулы водных (гидратных) оболочек, состоящих из ориентированных в определенной форме в пространстве молекул воды. По химическим и физическим свойствам вода, входящая в состав гидратной оболочки, отличается от чистого растворителя. В частности, температура замерзания ее составляет —40°С. В этой воде хуже растворяются сахара, соли и другие вещества. Растворы белков отличаются крайней неустойчивостью, и под действием разнообразных факторов, нарушающих гидратацию, белки легко выпадают в осадок. Поэтому при добавлении к раствору белка любых водоотнимающих средств (спирт, ацетон, концентрированные растворы нейтральных солей щелочных металлов), а также под влиянием физических факторов (нагревание, облучение и др.) наблюдаются дегидратация молекул белка и их выпадение в осадок. [c.26]

Так, если взять раствор белка в воде и коагулировать его определенным образам, получается начальная степень мутности прибавив затем в другую порцию раствора протеина фермент (например пепсин) и произведя по истечении некоторого времени и в атом растворе коагуляцию, сравнивают его при помощи особого прибора — нефелометра с первой коагулированной пробой. Ведя аналогично наблюдения над последующими пробами, подвергшимися различному по времени воздействию фермента, можно по изменении мутности проследить ход гидролитического расщепления протеина. [c.19]

В работе Эллиса и Бата [67 ] обсуждаются различные аспекты влияния содержания воды на спектры поглощения желатины а) интенсивность полосы поглощения, соответствующей первому обертону валентного колебания группы N—Н при 1,50 мкм, при добавлении воды существенно снижается, так же как и для составных полос поглощения, соответствующих деформационно-валентным колебаниям групп N—Н при 2,05 и 2,18 мкм б) положение и форма полосы поглощения воды при 1,96 мкм практически не изменяются в) полоса поглощения при 1,79 мкм становится более интенсивной и резкой, чем для чистой воды, что указывает на наличие препятствий свободному вращению молекул воды в окружении, более гомогенном, чем в жидкой воде г) максимум полосы поглощения воды при 1,44 мкм сдвигается в сторону более длинных волн, что указывает на наличие связанных молекул воды д) появляется новая полоса поглощения при 1,35 мкм, поглощение в области 2,4 мкм становится более интенсивным, чем в жидкой воде. Эти наблюдения могут оказаться полезными при разработке новых методов с применением измерений поглощения в ближней ИК-области для определения воды в желатине и других материалах, содержащих белки. [c.443]

Растворение белка в воде связано с гидратацией каждой его молекулы, т. е. с образованием вокруг частиц белка особого рода водных оболочек, состоящих из молекул воды, которые определенным образом ориентированы. Молекулы воды, входящие в состав слоя, прилегающего к полярным группам белковых молекул, обладают иными свойствами, чем вся остальная масса воды. [c.275]

Пояснения. Динамические свойства обнаруживают изменения при уровнях гидратации выше 0,4 г воды/г белка, что соответствует моменту завершения изменений статических свойств. Вследствие того что последние отражают формирование монослоя воды вокруг молекулы белка, дополнительная вода, обнаруживаемая при измерении динамических свойств, представляет собой воду многослойного покрытия. Кроме того, гидратация в значительной степени влияет на некоторые кинетические свойства. Следует ожидать более сложной зависимости от степени гидратации для динамических свойств, чем для статических. Все статические свойства (по крайней мере термодинамические) имеют простую молекулярную основу. Разнообразные переходные состояния, управляющие кинетикой, напротив, должны непременно отличаться друг от друга. В самом деле, замечательно, что согласие между данными динамических и статических измерений оказывается таким хорошим при определении последовательности стадий во время протекания процесса гидратации. Как отмечено выше, каждый из методов— ЯМР-спектроскопия, измерения диэлектрической релаксации, ЭПР-спектроскония и измерения ферментативной активности — определяет одну или более стадий процесса гидратации, что проявляется при измерении статических свойств. [c.130]

Если результаты гидродинамических измерений интерпретировать упрощенно, то можно прийти к выводу, что гидратационные слои дают вклад в инерционность молекулы белка (в растворе), а время жизни молекулы воды в этих слоях должно быть велико ло сравнению с характеристическим временем движения белковых молекул. Например, если ориентационные времена релаксации больших белковых молекул, согласно, скажем, измерениям частотной зависимости диэлектрической проницаемости или вычислениям из закона Стокса, составляют Ю" с, то можно ожидать, что продолжительность их жизни будет значительно больше. Однако такая точка зрения неправильна. Чтобы объяснить данные гидродинамических измерений, достаточно предположить, что при гидратации белка молекула воды находится в определенном положении. Если это условие удовлетворяется (а для этого молекула воды должна резко изменить свой угловой момент инерции, как если бы она внедрялась в массу растворителя или же покидала его), то продолжительность жизни молекулы воды может быть меньше, чем время, которое характеризует движение белка и еще дает вклад в инерционность белковых молекул. На то, что это требование удовлетворяется, указывают рентгенографические данные, согласно которым многие молекулы воды в гидратационном слое находятся в определенных положениях. [c.161]

Белковые вещества обладают способностью связывать значительные количества воды — гидратироваться. Важность гидратации белков видна из того, что вода представляет собой универсальную среду биологических реакций. Гидратация состоит в связывании дипольных молекул воды с ионами или ионными группами, а также с диполями или полярными группами она происходит и в растворах, и в твердых веществах. Значительную гидратацию белков обусловливает наличие на поверхности их молекул большого количества разнообразных полярных, в том числе ионогенных, групп. Количество гидратационной воды, связанной с альбуминами и глобулинами, составляет 0,2—0,6 г на 1 г сухого веса белка. Объем гидратированных молекул всегда меньше суммы объемов ее компонентов. Это значит, что гидратация всегда сопровождается уплотнением, уменьшением общего объема. Интересно, что растворимость белков в воде далеко не всегда параллельна их способности гидратироваться. Некоторая взаимосвязь здесь имеется, однако наличие большого количества положительно и отрицательно заряженных радикалов может приводить и к противоположному эффекту группы с разными зарядами могут образовывать солеобразные связи внутри молекулы белка и с соседними белковыми молекулами. В определенных условиях белки могут образовывать студни (гели), в которых иммобилизированы значительные количества воды. [c.30]

Расчеты сольватации полимеров по числу полярных групп в молекуле, с учетом данных табл. 15, хорошо сходятся с прямыми весовыми определениями сольватации (в граммах растворителя на 1 а полимера), которые для ряда белков в воде составляют 0,25—0,35 г г, для нитроцеллюлозы в ацетоне 0,47 г/з, для крахмала— 0,35 г а и др. [c.156]

Поскольку при определении парциального удельного объема допускается, что объем смеси белка с водой равен сумме объемов каждого компонента, то гидратация белка в расчет здесь не принимается. Поэтому оценить степень гидратации по величине V2 не представляется возможным. Тем не менее эта вели- [c.177]

Белка определение в воде. Содержание белка в растворах является важной их характеристикой при различных биологических исследованиях. В анализируемые растворы вводят избыток ионов серебра и затем при помощи сульфидсеребряного электрода 94-16 и электрода сравнения 90-02 определяют концентрацию не прореагировавшего с белком серебра. [c.25]

В литературе описаны отдельные детали анализа различных материалов для определения аммиака, например сталей [30], белков [38], вод [39—43], порошка металлического вольфрама [44], титановой губки [45], металлического бериллия [46], атмосферных осадков [47], воздуха [43], бензгидроксамовой кислоты и ее производных [48], а также для определения гидроксиламина реактивом Несслера [49]. [c.21]

Хотя оборудование, требующееся для осмометрии, весьма несложно (фиг. 4), точные определения очень затруднительны. Чтобы избежать бактериального разложения белка, определения следует проводить при низких температурах и в течение коротких промежутков времени. Для ускорения достижения равновесия часто применяют в качестве манометра капиллярную трубку. При этом капиллярных явлений [11] можно избежать, заменяя воду в капилляре толуолом. С целью уменьшить эффект Доннана и исключить ошибки, вызванные следами солей, присутствующих в белковых растворах, в качестве растворителя используют концентрированный солевой раствор в него же погружают и мембрану осмометра. Измерение мембранных потенциалов позволяет рассчитать ту часть давления р, которая обусловлена различиями в активности ионов. [c.51]

При локализации метки в наружном водном слое значение Тс составляет 10 -е- 10 ° с (рис. Х.12). Поверхностные слои, в которые входят боковые группы белков и вода в щелях , характеризуются Тс 10 ° -е- 10 с. В более глубоком слое глобулы, где включены внешние полипептидные цепи, стиснутые боковые группы и прочносвязанная вода, Тс повышается до 10 -10 с. Это ясно свидетельствует о замедлении скорости вращения метки по мере ее погружения, что соответствует существованию более плотного ядра глобулы по сравнению с рыхлой опушкой (см. 2 гл. УП). В целом времена корреляции, поддающиеся определению методом спиновых меток, находятся в диапазоне 0,1-300 не, хотя в последние годы интенсивно развиваются методы, позволяющие определять Тс спиновых меток до 10 -10 " с. [c.278]

В пробирки помещают по 0,2 мл исследуемого раствора, содержащего белок, доводят бидистиллированной водой до 1 мл, добавляют 4 мл биуретового реактива и перемешивают. В контрольную пробирку вместо белка наливают воду. Через 30 мин измеряют оптическую плотность проб (развивается сине-фиолетовое окрашивание за счет пептидных связей) при длинах волн 540—650 нм против контроля (для более точного определения зарегистрировать спектр поглощения проб и выявить против контрольного раствора). [c.235]

Растворимость белков в воде варьирует в широких пределах. Определенной зависимости между гидратацией и растворимостью белков не наблюдается. Например, сухой коллаген способен связать гораздо больше воды, чем сухой сывороточный альбумин. Однако коллаген нерастворим в воде, а альбумин растворяется в ней легко. На возможность гидратации белков за счет пептидных связей указывает тот факт, что искусственный полипептид нейлон, не содержащий боковых ионогенных цепей и гидрофильных групп, способен связывать воду. [c.186]

Часть 3. Определение полочного белка, углеводов и содержания воды [c.265]

Учащиеся, работающие за одним лабораторным столом, разделяются на две группы. Первая группа займется определением процента белка в молоке, вторая изучит (одержание углеводов и воды. [c.265]

Успехи в изучении етруктуры белков, н в частности лизоцима, в кристаллическом состоянии методами рентгеноструктурного анализа неизбежно повлекли за собой вопрос о том, насколько третичная структура фермента, и в особенности его активно1 о це1гтра, в кристалле близка к таковой в растворе. С одной стороны, можно было бы ожидать близкое сходство, если не идентичность, между структурами фермента в данных двух физических состояниях, поскольку по меньшей мере одна треть объема для большинства кристаллических белков занята водой [35], причем по данным ЯМР эта вода имеет жидкую структуру [36]. С другой стороны, определенные ограничения в подвижности фермента в кристалле, а также взаимные стерические влияния молекулы в кристаллической решетке (возможно, различные для разных полиморфных модификаций кристаллического фермента) могут, вообще говоря, сказываться на топографии активного центра, доступности его по отношению к молекулам субстрата и эффекторов и в целом на механизме ферментативного катализа. [c.155]

ОН и др.) связывают такое же количество воды, как и в молекулах жирной кислоты или спирта. Расчеты сольватации полимеров по числу полярных групп в 1 юлекуле, с учетом данных табл. 15, хорошо сходятся с прямыми весовыми определениями сольватации (в граммах растворителя на 1 г полимера), которые для ряда белков в воде составляют 0,25—0,35 г/г, для нитроцеллюлозы в ацетоне 0,47 г/г, для крахмала—0,35 г/г, и др. Этот результат показывает, что при сольватации молекулы растворителя располагаются в виде одного слоя лишь вокруг полярных групп полимера, приблизительно пропорционально их содержанию в цепи. Неполярные участки, лежащие между полярны1 ш группами в полимерах, и составляющие, например, в белках или нитроцеллюлозе около половины веса полимера, остаются свободными от растворителя, т. е. топография гидратного слоя выражается рядом островков на молекуле полимера. На каждом из этих центров сольватации связанные 1 юлекулы растворителя обладают определенной продолжительностью жизни и статистическое равновесие связывания и освобождения молекул растворителя на сотнях центров, существующих в 1 юлекуле полимера, аналогично электрохимическому равновесию при ионизации поливалентных электролитов (стр. 105) или динамическому равновесию адсорбции-десорбции, выражаемому изотермой Лангмюра (стр. 93), хотя лишь в последнем случае процесс происходит на физической поверхности раздела. Этим объясняется, почему сольватационное равновесие или взаимодействие полимерных 1 юлекул в растворе иногда выражают уравнением адсорбционной изотермы или говорят об адсорбции молекул растворителя молекулами полимера. В наличии внутренней связи этих различных процессов заключается одна нз характерных особенностей коллоидных систем, которая отсутствует в растворах низко молекулярных веществ (см. главу первую). [c.175]

Определение изоэлектрической точки белка. Белки являются а фотерными электролитами, т. е. они могут диссоциировать как кислот и как основания. Часть молекул белка в воде находится в ионизироваь ной форме, в виде биполярных ионов (амфионов). Ионы Н+ (протоны освобождающиеся в результате диссоциации кислотной группы, npi соединяются к NHa-rpynne, и таким образом молекула белка перехс дит в ионизированную форму [c.36]

Если частицы распределенного вещества имеют размеры порядка 1 — 100 нм, такие дисперсные системы называются коллоидными растворами, или золями. Частицы, образующие коллоидный раствор, нельзя увидеть в обычный микроскоп, но их можно различить в ультрамикроскопе, где свет падает сбоку или сзади, в результате чего в поле зрения вндны светлые точки, соответствующие рассеянию света диспергнрованныхми частицами. В определенных условиях коллоидные растворы могут распадаться с образованием взвесей и затем расслаиваться. К коллоидным растворам относятся некоторые системы, играющие большую роль в живой природе и в технике, например растворы белков в воде, некоторые клеи и т. д. [c.77]

Высушивание в сушильном шкафу при атмосферном давлении непригодно для определения воды в крови и других белоксодержащих материалах. Бенедикт и Маннинг [63 ] высушивали белки при 100—105 °С и обнаружили среди летучих компонентов жиры и азотсодержащие вещества, хотя несколько процентов воды удерживалось белками даже после достижения образцом постоянной массы [298]. Высушивание белков в глубоком вакууме в течение нескольких недель дает те же результаты, что и высушивание при 110°С в нормальных условиях, и только повторное высушивание в глубоком вакууме приводит к дополнительному уменьшению массы [63]. При высушивании в термостате (105 °С) цельной крови, клеток и плазмы Миллер [250 ] получил соответственно более низкие результаты, чем при отгонке с толуолом (см. гл. 5). [c.144]

Для определения воды в белках Свенпоэл и ван-Ренсбург [176] применили метод, основанный на измерении удельной теплопроводности. Этот метод представляет собой модификацию автоматической методики Симона и сотр. [165], разработанной для определения углерода и водорода. При температуре печи 180 °С вода удаляется из многих материалов без разрушения образца. При выполнении типичных анализов пробу шерсти массой 5—10 мг помещали в трубку для сожжения при температуре 180 10 °С. В качестве газа-носителя использовали гелий, и количество паров воды определяли с помощью детектора по удельной теплопроводности. В табл. 11-11 приведены данные определения воды в некоторых белках описанным методом в сопоставлении с обычным высушиванием в сушильном шкафу. Авторы подчеркивают, что для выполнения анализа достаточно 1 мкг образца. Существует серийный прибор для таких определений. [c.590]

Ход определения. 2 мл сыворотки крови переносят пинеткой в сосуд для центрифугирования, прибавляют 2 мл насыщенного раствора оксалата натрия и 6—8 мл дважды дистиллированной воды. После основательного перемешивания стеклянной палочкой оставляют на 6—12 час. Затем вынимают палочку, ополаскивают ее дважды дистиллированной водой и центрифугируют в течение 10 мин. при 3000 об/мин. Сливают жидкость с осадка и внутренние стенки сосуда высушиваю г фильтровальной бумагой. Осадок оксалата кальция растворяют прибавлением 1 мл 1 н. раствора соляной кислоты, тщательно перемешивают стеклянной палочкой и ополаскивают стенки сосуда. Выделившиеся хлопья белка определению не мешают. Затем прибавляют 2—3 мг комплексоната магния, 2 мл Ъ -а. раствора аммиака, эриохром черный Т и титруют 0,001 М раствором комплексона Ш до перехода виннокрасной окраски в чисто-синюю. [c.461]

Необходимо заметить, что, выделяясь из водного раствора, многие тела, не имея кристаллической формы, удерживают воду в таком же состоянии непрочном, как и в кристаллогидратах только эту воду нельзя назвать кристаллизационною, если выделяющееся тело не имеет кристаллического вида. Примером подобных непрочных гидратов могут служить соединения глинозема и кремнезема с водою. Если из водного раствора эти вещества выделяются чрез химический процесс, то они всегда выделяются (сперва) с содержанием воды. Здесь особенно очевидно образование нового химического соединения с содержанием воды, потому что глинозем и кремнезем 8 безводном состоянии представляют иные химические свойства, чем в соединении с водою, и притом они с водою прямо вовсе не соединяются. Целый ряд коллоидальных тел, выделяясь иэ воды, образует такие соединения, имеющие вид студенистых твердых тел, лишенных кристаллического вида. В застывшем клее, в сваренном белке удерживается вода в значительном количестве. Прожиманием ее нельзя оттуда выделить значит, здесь произошло какое-то соединение тела с водою. Эта вода, однако, легко выделяется при высушивании, но только не вся — часть удерживается, и эта удерживаемая часть воды принадлежит, как говорят, гидрату, хотя определенные соединения с водою здесь получить весьма трудно, если только возможно. В таких примерах ясно видно вышеупомянутое отсутствие резких границ между растворами, кристаллогидратами и обычными гидратами, т.-е. между определенными и неопределенными химическими соединениями. [c.410]

Согласно Розенбоуму [14], экспериментально определенное значение плотности сухой шерсти действительно представляет собой плотность полимерного материала, содержащего малые статические пустоты , которые в нативном состоянии гидратированного белка заняты водой. При таком подходе экспериментальное значение удельного объема для шерсти оказывается на 7% больше, чем удельный объем без пустот . [c.238]

Вода в животных и растительных тканях не представляет собой хаотизированной среды молекулы ее расположены относительно упорядоченно, и можно сказать, что вода в нашем организме имеет определенное сходство со льдом. Этот удивительный вывод был использован Л. Полингом в его теории наркоза. Л. Полинг предположил, что функции некоторых наркотизирующих веществ заключаются в том, что они облегчают образование вокруг молекул белков структурированной воды, повышая ее [c.38]

В качестве критерия чистоты соединения пользуются также растворимостью. Известно, что растворимость гомогенного вещества постоянна и не изменяется в присутствии избытка твердого вещества. Этот метод вряд ли пригоден для определения растворимости белков в чистой воде, так как растворимость белков в воде сильно зависит от следов электролитов и от концентрации водородных или гидроксильных ионов. Влияние этих веществ можно исключить, если в качестве растворителя использовать концентрированный раствор соли. При проверке растворимости кристаллического яичного альбумина или карбокси-гемоглобина в растворе сернокислого ам1мония было найдено, что растворимость до некоторой степени зависит от количества твердой фазы [22]. На этом основании было сделано заключение, что молекулы этих белков можно рассматривать как системы обратимо диссоциирующих компонентов. Очень тщательные определения растворимости кристаллического химотрипсиногена [23] и рибонуклеазы [24] показали, что эти белки ведут себя как гомогенные соединения. В высшей степени важно, что эти гомогенные белки являются ферментами (см. гл. ХП). [c.15]

Поскольку белки легче растворяются в концентрированных растворах мочевины, чем в воде, 6,66 М раствор мочевины часто используется как растворитель при определении молекулярного веса белков [5]. Оказалось, однако, что молекулярные веса амандина и эксцельсина в растворе мочевины равны 30 300 и 35 700, тогда как в нативных водных растворах они составляют соответственно 206 000 и 214 000 [18]. Правда, молекулярные веса яичного альбумина, сывороточного альбумина, глиадина и некоторых других белков в воде и в растворе мочевины одинаковы [19]. Многие другие белки после денатурации мочевиной и подобными агентами подвергаются агрегации [19]. [c.51]

Другой метод, применяемый для той же цели, основан на определении растворимости мочевины, глюкозы и других неэлектролитов в растворах белков. Было высказано предположение, что гидратная вода, связанная с белками, неспособна функционировать как растворитель для других веществ. Растворимость добавленных неэлектролитов можно определить путем химического анализа при помощи криоскопии или измерением упругости пара. Однако этот метод нерастворяющего объема имеет ряд серьезных недостатков. Один из них обусловлен тем, что в систему вводится постороннее вещество, которое может конкурировать с белком за воду и поэтому может уменьшать начальную степень гидратации. Другой зависит от нашего неуменья отличать адсорбцию ионов Н+ и 0Н от действительной гидратации, т. е. от присоединения молекул воды к белку [23]. Однако самый серьезный недостаток указанного метода связан с тем, что добавленные к раствору белка вещества сами иногда присоединяются к белку, в связи с чем вместо ожидаемого уменьшения растворимости имеет место увеличение последней [24]. Несмотря на эти недочеты, описанный метод позволил все же получить ряд ценных результатов. В сравнительных опытах, проведенных при различных значениях pH и при различных температурах, было найдено, что нерастворяющий объем почти не зависит от pH [25]. Из этих данных следует, что высокая вязкость ще.лочных растворов белков не может быть приписана увеличению гидратации, как это делали раньше. Другим важным результатом этих исследований было установление того факта, что нерастворяющий объем лишь незначительно уменьшается при денатурации и тепловой коагуляции белка [26]. Оказалось, что коагулированные белки обладают способностью связывать воду почти в той же мере, как и нативные растворенные белки. [c.109]

Растворимость белков в воде варьирует в широких пределах. Одни белки легко растворяются в воде, не содержащей солей, другие, наоборот, растворяются только в воде, содержащей определенное количество солей белки третьей группы нерастворимы в воде, но растворяются в смеси воды и спирта белки четвертой группы — склеропротеины — не растворяются ни в каких растворителях. Эти особенности белков послужили основой для разделения их на альбумины, глобулиноподобные белки, проламины и склеропротеины. Такая классификация является более или менее искусственной, и значение ее ограниченно. Так, например, одни гемоглобины легко растворимы в воде, не содержащей солей, другие же почти нерастворимы в отсутствие солей, но легко растворяются при их добавлении. [c.111]

При всех седиментационных измерениях наиболее целесообразно работать с растворителями, имеющими возможно большую разность плотностей относительно растворенного вещества. Для многих цепных молекул в opгaничe киx растворителях это значительно легче осуществить, чем для белков в воде. Коэффициент (1 — Vp) при седиментации полистирола в дибромэтане в 5 раз больше, чем для белков в воде, что обеспечивает более быстрое проведение седиментации и значительно уменьшает влияние диффузии, мешающей определению молекулярновесового распределения. Кроме того, для повышения скорости седиментации вязкость растворителя должна быть низкой. В растворителях умеренной растворяющей способности концентрационная зависимость константы седиментации меньше, чем в хороших растворителях, что облегчает экстраполяцию к нулевой концентрации. Более поздний обзор опытов с высокомолекулярными органическими веществами дается в статье Никольса и Бэйлея [88]. [c.374]

Помимо ИЭТ кислотно-основные свойства белков характеризует также изоионная точка. Согласно определению, изоион-ная точка соответствует pH раствора изоионного белка в воде или в растворе какого-либо другого вещества, которое само по себе при растворении в воде не дает водородных или гидроксильных ионов [767]. [c.213]

Проведены сравнительные исследования общего содержания бел ка (среднее значение четырех отдельных определений) сыворотки животных с предопухолевыми изменениями и раком молочной железы. Не были обнаружены такие различия, которые могли бы объяснить повышение Фактически, по данным Hollis и сотрудников (1974), незначительное увеличение концентрации белка приводит к удлинению Данные о том, что почти одни и те же значения концентрации белка в сыворотке крови обнаружены у мышей с двумя типами предопухолевых узлов и у животных с двумя типами злокачественных опухолей, ставят вообще под вопрос роль этого фактора в повышении значений Для того чтобы снизить концентрацию белка в сыворотке крови, животные были посажены на безбелковую диету. Сыворотка этих мышей, получавших в течение 5 дней глюкозу, имела низкую концентрацию белка (3,8 мг %), тогда как у контрольных животных содержание белка было 4,95 мг%. Однако значения сыворотки этих животных не отличались от контрольных. Следовательно, полученные результаты не подтверждают идею о том, что значения сыворотки являются только функцией концентрации белка и воды. [c.284]

Физиологическая засухоустойчивость складывается из способностей растений переносить обезвоживание и действие высоких температур. Поэтому при изучении засухоустойчивости необходимо исследовать как способность выносить обезвоживание, так и перегрев. Для диагностики засухоустойчивости пр дпочтительиее использовать прямые методы, непосредственно связанные с засухоустойчивостью. К ним относят определение засухоустойчивости в засушниках эксикаторный метод определения способности растений выносить обезвоживание определение водоудерживающей способности метод коагуляции белков определение гидрофильности коллоидов цитоплазмы, содержания свободной и связанной воды, эластичности и вязкости протоплазмы метод крахмальной пробы и др. [c.214]

Механическая прочность мясных изделий обусловлена определенной жесткостью третичной структуры белков. Наибольшей жесткостью обладают белки соеди 1ительных тканей (коллаген и эластин). Одним из основных, но не единственным фактором, обусловливающим жесткость третичной структуры большинства белков животного происхождения, за исключением яиц и икры, является присутствие в них воды (в форме прочносвязанной, гидратной и др., которые здесь не рассматриваются). В мясных продуктах вода в третичной структуре связана главным образом с мышечными белками, а не с соединительнотканными. Содержание соединительнотканных белков зависит от характера сырья, возраста животного и ряда других условий. В среднем меньше всего их в рыбе (2—4%), затем в молодых птицах и свинине (до 8%), больше всего (8—12%) в убойном мясе говядины и баранины. Тепловая обработка животных продуктов и заключается в частичном разрушении соединительнотканных, а также мышечных белков. Разрушение происходит за счет воды, участвующей в образовании третичной структуры мышечных белков (практически вода в мясе связана главным образом с этими белками) и освобождающейся при их температурной коагуляции. При тепловой обработке высвобожденная вода внедряется непосредственно во вторичную структуру белков (главным образом коллагена), разрушая их и приводя соединительнотканные белки в желатинообразное состояние. Эту фазу часто рассматривают как образование из коллагена глютина. Механическая прочность мясных продуктов при этом заметно уменьшается. Температурная коагуляция белков в зависимости от их природы начинается с 60, но в большинстве случаев с 70°С. При варке и жарке мяса температура внутри изделия в зависимости от вида мяса и величины куска обычно достигает 75— 95°С [4]. [c.158]