Ферменты направление реакции

И, наконец, обратим внимание еще на один аспект моделирования, имеющий важное прикладное значение, — это создание высокоактивных и высокоспецифичных катализаторов, действующих по принципам ферментативного катализа. В настоящее время, однако, в этом направлении делаются лишь первые шаги, по которым трудно судить о реальных перспективах в этой области. В качестве примера можно указать на успехи в моделировании нитрогеназы — фермента, катализирующего реакцию восстановления молекулярного азота [7, 8]. Не исключено, что с помощью систем, моделирующих нитрогеназу, можно будет решить важную прикладную задачу — фиксацию азота в мягких условиях. [c.72]

Современные теории развития принимают существование определенных генетических программ и рассматривают весь процесс развития как результат сочетания реакций клетки на воздействие гормонов и индукторов с влиянием внутренней генетической программы [179]. В настоящее время можно высказать только первые догадки о природе внутренних программ. Все же были предложены очень разумные схемы, согласно которым часы развития считают число клеточных делений и в соответствующий момент выключают одни гены и включают другие [180]. Были высказаны конкретные предположения относительно химизма таких часов. Так, указывалось, что вопреки представлению о высокой стабильности ДНК это соединение легко мутирует под влиянием химических факторов. Можно допустить существование особых ферментов, направленно модифицирующих ДНК в определенных участках. В самом деле, известно, что в ДНК содержится определенное количество дополнительных метильных групп, которыми, например, могут быть маркированы отдельные участки (гл. 2, разд. Г, 8). Другая возможность — это дезаминирование содержащих аминогруппу оснований в определенных участках, например в палиндромных последовательностях. [c.361]

При смешивании казеина с водой выделяется тепло, которое само по себе не может сколько-нибудь заметно влиять на изменение казеина. Но оно создает условия, благоприятные для жизнедеятельности микроорганизмов. В казеиновом замесе начинаются биохимические процессы. Казеин подвергается воздействию сложного комплекса ферментов, Направление и ход биохимических реакций в казеине будут зависеть от степени зараженности его микроорганизмами, от температуры смеси, от наличия молочного сахара и жира в казеине, от pH Среды, от присутствия веществ, активирующих и инактивирующих действие ферментов. Таким образом, при кажущейся простоте производства галалита, на деле мы сталкиваемся со сложнейшими химическими явлениями, управлять которыми мы можем научиться лишь в результате упорной исследовательской работы. Перед нами находятся объекты увлекательных исследований, ибо эта область явлений как в казеиновой, так и в галалитовой промышленности никем не затрагивалась. [c.148]

Ферменты, так же как и химические катализаторы неорганической природы, катализируют только энергетически выгодные реакции, не изменяют направления реакции и не расходуются в процессе реакции. Вместе с тем ферменты обладают рядом свойств, отличающих их от химических катализаторов [c.62]

Значительные возможности открываются нри иснользовании нринцина стабилизации промежуточного соединения на модели фермента. При окислении 2,4,6-три- ге/)е7 г-бутилфенола в зависимости от состава катализатора степень взаимодействия промежуточного радикала с комплексом может быть различной, что и определяет направление реакции в сторону образования перекиси [c.211]

Одной из существенных черт сходства фермента и модели является предварительное образование оксигенированного комплекса. При отсутствии кислорода взаимодействие радикала с катализатором может иметь специфические особенности, что должно сказаться на направлении реакции. Действительно, если окисление 2,6-ди-трт-бутил-4-метилфенола в аэробных условиях протекает с образованием дифенола (/) и стильбен-хинона (//), то в анаэробных условиях образуется дифенохинон следующего строения [c.212]

В данном случае так же,, как и в других известных примерах синтеза пептидов, ПОД влиянием ферментов успех синтеза обусловлен тем, что образующиеся пептиды менее растворимы, чем исходные вещества, и выделяются из реакционной смеси, смещая равновесие. Обычно равновесие сдвинуто в сторону гидролиза ( 99%). Для образования пептидной связи требуется 2—4 ккал/моЛь. Были предложены различные пути для объяснения энергетически невыгодного направления реакции. [c.699]

Эта реакция происходит под действием особого фермента, называемого спиртовой гидрогеназой. Легко заметить, что гидрирование ацетальдегида — это процесс, обратный дегидрированию этилового спирта. Разумеется, этот фермент катализирует реакцию в обоих направлениях (см. раздел 9-1.4). Фермент не влияет на состояние равновесия, но, как и все катализаторы, оказывает значительное влияние на скорость достижения равновесия. [c.641]

СЛОЖНОСТИ последних. Рассмотрим, например, следующие особенности таких известных веществ, как природные ферменты 1) способность ускорять реакции, 2) стереоспецифичность, 3) способность регулировать направление реакции. Сравнивая ферменты с синтетическими полимерами, следует указать, что с помощью последних можно ускорять реакции в достаточной степени, однако при этом не удается добиться достаточной селективности и стереоспецифичности. Еще хуже обстоит дело с регулированием направления реакции. Поэтому практически нельзя говорить о сравнимости ферментов и синтетических полимеров. Между тем ферменты являются всего лишь одним из простейших образцов биологических молекул. Однако при рассмотрении разницы между естественными биополимерами и их синтетическими аналогами следует помнить, что первые развивались по меньшей мере на протяжении 3 млрд. лет, в то время как история синтетических материалов насчитывает несколько десятков лет. [c.12]

Нельзя не учитывать того обстоятельства, что фермент катализирует реакцию в обоих направлениях и что некоторые механизмы, такие, как простое растяжение субстрата, могут объяснить катализ реакции только в одном направлении. Чтобы механизмы деформации и напряжения могли объяснить ускорение реакции в обоих направлениях, необходимо, чтобы в результате деформационных взаимодействий как исходные вещества, так и продукты реакции приближались к переходному состоянию. Это значит, [c.244]

Биосинтез белка — процесс, который поддается регулированию. Принципы такой регуляции впервые были сформулированы в работах Жакоба и Моно Рассматривая хорошо изученные явления репрессии и индукции синтеза ферментов, они пришли к выводу, что эффект индукции, т. е. ускорение синтеза, вызывается специфическим химическим соединением, чаще всего субстратом или аналогом субстрата, а эффект репрессии, т. е. подавление синтеза фермента, — продуктом реакции, катализируемой этим ферментом или аналогом этого продукта. Один и тот же метаболит или субстрат могут вызвать или затормозить синтез сразу нескольких белков. В таком случае всегда оказывается, что белки-фермеиты действуют в метаболической цепи последовательно. Отмечено, что действие подобных факторов не зависит от структуры синтезируемых белков. Зато некоторые мутации, затрагивающие одиночный нуклеотид ДНК, полностью выключают способность клетки к репрессии синтеза определенных ферментов. С учетом этих данных Жакоб и Моно предложили схему регуляции биосинтеза белка (рис. 68). Согласно этой схеме, субстрат и продукт реакции, накапливаясь в клетке, действуют на особое вещество — репрессор в двух противоположных направлениях субстрат, соединяясь [c.490]

Ферменты, катализирующие окислительный распад высокомолекулярных жирных кислот с образованием уксусной кислоты, встречаются, главным образом, в печени, мало их в мышцах и в ряде иных органов. Ферменты, катализирующие синтез органических веществ из неорганических веществ ( Oj, HjO, NH3) с использованием солнечной энергии, обнаруживаются у зеленых растений и отсутствуют у животных. Таких примеров можно привести очень много, и все они свидетельствуют о том, что образование и действие ферментов в различных тканях организмов тесно связаны с типом обмена веществ, с особенностями существования организмов. Отсюда становится важной в биологическом отношении задача воздействия на процессы образования ферментов в организмах, которое могло бы сказаться на направленности процессов обмена веществ. Имеются многочисленные данные, указывающие на зависимость процессов, ведущих к образованию ферментов, от условий внешней среды. С особой яркостью это наблюдается на микробах, легко адаптирующихся (приспособляющихся) к условиям питания. При изменении питательной среды у них постепенно появляются ферменты, катализирующие реакции, приводящие к использованию органических веществ, обычно для них непривычных. [c.177]

Многие ферменты заставляют реакции протекать преимущественно в одном направлении, сопрягая их с гидролизом АТР [35]. [c.160]

При алкогольном, молочном, масляном брожениях из одного и того жв вещества (сахара) жизнедеятельностью различных ферментов образуются и различные продукты так, дрожжи вызывают превращение сахара в алкоголь и угольную кислоту, и в этом заключается главное направление реакции микроорганизма на сахар второстепенными продуктами брожения являются в незначительных количествах глицерин, янтарная кислота целлюлоза, жировое вещество и высшие алкоголи (амиловый) но эти вещества не нарушают главного течения реакции в сторону разложения сахара на алкоголь и угольную кислоту. При молочном брожении сахар распадается по преимуществу на молочную кислоту и отчасти только на угольную кислоту, тогда как при брожении, вызываемом маслянокислым ферментом, тот же сахар разлагается на масляную кислоту, угольную и свободный водород. Каждому отдельному ферменту свойственно, таким образом, определенно действовать на одни и те же химические соединения между ферментом как живым существом и молекулой химического соединения существуют более близкие соотношения, обусловливающие их взаимное действие друг на друга. Фермент, обладая известным запасом живой силы, может часть этой силы видоизменить в химическую энергию атомов бродящего вещества, сделать это вещество менее стойким, более напряженным, а вследствие этого и способным отдать часть своего кислорода на нужды дыхания фермента. Лишаясь Части своего кислорода, общее состояние равновесия молекулы сахаристого вещества нарушается, и атомы стремятся расположиться в ту или другую устойчивую форму более простых химических систем, возникновение которых обусловливается способностью фермента отнять то большее, то меньшее количество химически связанного кислорода. Необходимо допустить, что микроорганизмы, вызывающие брожение, обладают химической энергией и усиливают в бродящем материале химическое напряжение, которое превращается в живую силу, а в момент образования более простых соединений и в тепло, столь необходимое для дальнейшей жизнедеятельности организма. [c.467]

Помимо подразделения ферментов на группы по направленности их атаки, ферменты-деиолимеразы также делят по способу образования продуктов реакции. При этом выявляют два крайних случая — максимально неупорядоченная и максимально упорядоченная атака. В первом случае эндофермент, расщепив какую-либо связь в полимерной молекуле, отходит от продуктов реакции и производит следующую атаку на другую молекулу субстрата или продукты его деградации ио закону случая (статистически). Во втором случае после завершения каталитического акта один из поли- или олигомерных фрагментов субстрата остается в комплексе с ферментом и реакция продолжается в виде серии последовательных атак вплоть до полного превращения данного [c.77]

И мотут применяться как для гидролитического распада гликозидов, так и для их синтеза. Для этого углевод вместе с соответствующим гидроксилсодержащим соединением подвергают воздействию фермента. Важным преимуществом ферментативного синтеза является его строгая, стереоспецифичность. Так, например, эмульсин — фермепт горького миндаля — дает всегда -гликозиды, дрожжевая гликозидаза — только а-гликозиды. Ферментативный метод позволяет весьма просто рещить очень сложный в препаративном отнощении вопрос о стереохимической направленности реакции образования гликозидов. Недостатком ферментативного метода является высокая термолабильность ферментов, чем вызывается необходимость проведения работы в строго определенных, условиях. [c.88]

Значите.льный интерес представляют работы по изучению тетра-пиррометанов (или биланов) [55]. Было показано, что в контрольных экспериментах в отсутствие ферментов билан (33) превращается в уропорфириноген I. В ферментной системе синтетаза — косинтетаза направление реакции смещается в сторону образования уропорфириногена П1. Билан, меченный С в положении, указанном в структуре (46), в ферментной системе включается таким образом, что метка занимает положение 15 соединения (47) [56], причем сигнал от С-15 имеет константу ССВ 50 Гц, что свидетельствует о наличии соседнего атома С, вероятно С-16. Из билана, меченного С так, как указано в формуле (48), образуется уропорфириноген 1П (49), содержащий С в положениях 19 и 20 [c.650]

Вли5шие закона действия масс. В катализируемой ферментом обратимой химической реакции, например А + В <=> С + D, концентрация компонентов реакции и соответственно направление реакции будут регулироваться влиянием закона действия масс. Оно, в частности, может быть показано в обратимой реакции трансаминирования, катализируемой ферментом аланинаминотрансферазой [c.152]

Образовавшиеся молекулы 3-ФГК затем подвергаются серии последовательных ферментативных преврашений, ведуших к образованию молекулы глюкозы. Эти преврашения включают реакции, известные в гликолитическом пути, но идушие теперь в обратном направлении (реакции, катализируемые ферментами Ф2— Ф5 и Ф7 на рис. 77), и реакции, сформировавшиеся у гетеротрофов на пути синтеза глюкозы из С2- и Сз-соединений для обхода необратимых реакций гликолитического пути (реакции, катализируемые ферментами Фб и Фа на рис. 77). Реакция восстановления [c.295]

Активность регуляторных ферментов контролируется не только аллостерически, но и с помощью обратимой химической ковалентной модификации, чаще всего путем фосфорилирования — дефосфорилирования ключевого фермента. Например, как отмечалось ранее (гл. 18 и 20), фосфорилирование активирует гликогенфосфорилазу и ингибирует гликогенсинтазу — фермент, катализирующий реакцию, обратную действию первого фермента, т. е. процессы, противоположно направленные, скоординированы таким образом, что, когда один из этих путей проявляет высокую активность, другой бездействует. Ковалентная модификация регуляторных ферментов — это заключительная стадия каскада реакций, передающих и усиливающих регуляторное действие некоторых гормонов (например, адреналина, глюкагона) непосредственно на обмен веществ в клетке. [c.448]

Далее гликолиз протекает по той же схеме, что и спиртовое брожение, вплоть до получения пировиноградной кислоты, а затем направление реакции опять изменяется, так как животные ткани не содержат карбоксилазы. (Зато животные ткани содержат кокарбоксилазу, взаимодействующую с пировиноградной кислотой вместе с другими ферментами иным образом, чем с ферментами дрожжей, как будет указано ниже.) Ввиду того что ацетальдегид отсутствует, роль акцептора водорода дигидрокодегидразы в данном случае выполняет пировиноградная кислота, превращающаяся при этом в молочную кислоту [c.253]

Ферменты, катализирующие реакцию отнятия водорода от субстрата, но не реагирующие с кислородом, называются дегидрогеназами . Так, малатдегидрогеназа катализирует перенос водорода от яблочной кислоты к коферменту. Ферменты, реагирующие непосредственно с кислородом, называются оксидазами . Например, оксидаза гликолевой кислоты переносит водород от этой кислоты к кислороду. Дегидрогеназы иногда называют редуктазами , если полагают, что катализируемая ими реакция в физиологических условиях протекает в направлении восстановления субстрата. Так, фермент, катализирующий восстановление глиоксилевой кислоты до гликолевой в присутствии кофермента, чаще называют глиоксилатредуктазой, а не гликолатдегидрогеназой, так как предполагается, что внутри клетки равновесие этой реакции сдвинуто в сторону восстановления субстрата. [c.12]

Нуклеотид состоит из ковалентно связанных молекул пентозы, фосфорной к-ты и азотистого основания. Если от такого звена отщепить фосфорную к-ту, получим нуклеозид (их названия аденозин, гуанозин, тимидин, цитидин и уридин). Цепь Н. к. несимметрична вследствие того, что фосфорная к-та, соединяющая попарно все нуклеозиды, присоединена к пентозе в двух структурно различных положениях к З -атому С и к 5 -атому С. Поэтому полинуклеотидная цепь векто-риальна, ей можно условно приписать направление. Все известные сейчас синтетич. ферменты, ведущие реакции наращивания полинуклеотидных цепей, присоединяют очередное звено всегда только к З -гидрокси- [c.190]

Рис. 9-18. Ингибирование по принципу обратной связи процесса превращения Ь-треонина в -изолейцин, происходящего в ходе пяти последовательных реакций, катализируемых пятью ферментами (Е - Е5), через образование четырех промежуточных продуктов А, В, С и В. Первый фермент, треониндегидратаза EJ), специфически ингибируется Ь-изолейцином -конечным продуктом всей последовательности реакций, но не ингибируется ни одним из промежуточных соединений (А, В, С и В). Такое ингибирование обозначено пунктирной линией и красной полоской, пересекающей стрелку, указывающую направление реакции, катализируемой треониндегидратазой.

Способность микроорганизмов выступать в роли химических катализаторов впервые удалось использовать в полной мере для синтеза промышленно важных стероидов. В последние тридцать лет субстратная и стереоспецифичность ферментов нашла широкое применение в производстве стероидов при осуществлении разнообразных реакций гидроксилирования, дегидроксилирова-ния, эпоксидирования, окисления, восстановления, гидрогенизации, дегидрогенизации, этерификации, гидролиза эфиров и изомеризации. Целью всеобъемлющих исследований в этой области было осуществление специфических структурных перестроек стероидов при мягких условиях. Специфичность таких реакций определяется либо выбором оп-ределеннога вида микроорганизмов, либо химической модификацией субстрата, стереохимически исключающей другие реакции. Понимание зависимости между строением молекул субстрата и характером его перестройки, осуществляемой микроорганизмами, позволило сформулировать требования для каждой конкретной реакции, например для гидроксилирования, В определении скорости и направления реакции главную роль, как выяснилось, играют положение и ориентация замещающих групп в молекулах-стероидов. История развития методов микробиологического преобразования стероидов представляет собой прекрасный пример сочетания химического подхода со специфичностью и разнообразием биологических систем. Кроме того, на этой основе может быть осуществлен синтез новых стероидов, обладающих лучшими фармакологическими свойствами. [c.161]

Концепция трехточечного контакта имеет важное значение для биохимии в том смысле, что она позволила понять сущность процессов диссимметричной метки симметричных промежуточных продуктов метаболизма. Однако с точки зрения механизма ферментативных реакций эта концепция во многих случаях приводит биохимиков к необходимости предполагать наличие трех связующих центров. Следует, однако, иметь в виду, что в органической химии есть много примеров асимметрических синтезов, когда стереохнмическое направление реакции определяется скорее центрами отталкивания, чем притяжения. Точно так же субстрат может быть связан с поверхностью фермента за счет [c.345]

В современной номенклатуре ферментов, если фермент действует не на один субстрат, название фермента должно содержать указание на субстрат, превращение которого протекает с наибольшей скоростью при физиологических условиях, а также указание на характер химического превращения, которому этот субстрат подвергается под влиянием данного фермента. Например, название тирозиндекарбоксилаза означает, что данный фермент действует на тирозин, вызывая его декарбоксилирование. Так как ферменты катализируют не только прямую, но и обратную реакцию, то для названия фермента принимается во внимание то направление реакции, которое имеет большее физиологическое значение. Если физиологическое значение обоих направлений реакции одинаково или неизвестно, то принимают во внимание положение равновесия в стандартных условиях (т. е. при эквимолекулярной концентрации обоих субстратов, оптимальном pH и оптимальной температуре). Наряду с такими рациональными названиями ферментов сохранились и ранее появившиеся термины, прочно вошедшие в научную литературу ( пепсин , трипсин и некоторые другие). [c.127]

Антагонизм лекарственных препаратов можно объяснить, предположив, что вещества, вызывающие ответную реакцию ткани, т. е. агонисты, вызывают сокращение или расслабление, взаимодействуя с характерными молекулярными структурами или рецепторами внутри или вне клетки. Кроме того, предполагают, что каждый агонист имеет свой специфический рецептор. Эта комбинация агонист — рецептор вызывает реакцию клетки, механизм которой не совсем понятен. 1Г1редполагают также, что каждый а нтагонист специфически соединяется с рецептором, связанным с агонистом. Торможение агониста лекарством-антагонистом может быть либо конкурентным, либо неконкурентным, аналогично ферментному торможению. Специфичность и направление метаболизма можно удовлетворительно объяснить исходя из действия ферментов. Такие реакции клетки, как расслабление или сокращение, могут быть объяснены степенью активации рецепторов. Механизм действия ферментов состоит в образовании комплекса фермент — субстрат, в котором субстрат специфически связан с комплементарной областью молекулы фермента затем этот комплекс может превращаться в фермент и продукты реакции. Как предполагают, точно так же соединение агониста с рецептором приводит сначала к механической или метаболической реакции. Также существует частичная аналогия между ферментами и рецепторами, хотя рецепторы не обладают ферментативной активностью по отношению к своим агонистам (Белло [44]). В противоположность ферментам существование рецепторов все еще не доказано, а рецепторная теория во многом обязана концепциям энзимологии. Очень сложно объяснить, каким образом комбинация агонист — рецептор вызывает реакцию клетки. [c.361]

При выборе символов для этой книги автор стремился йрежде всего исключить возможность недоразумений. Для обозначения субстратов и продуктов применяются такие прописные буквы, которые не являются символами химических элементов, часто встречающихся в живой природе. В тех случаях, когда важно различить субстрат и продукт реакции, для первого приняты начальные буквы алфавита, а для второго — последние. Константы равновесия обозначаются через К, константы скорости — через к с положительными и отрицательными нижними индексами, характеризующими номер и направление реакции. В математических формулах концентрации обозначаются просто курсивным символом компонента реакции без общепринятых квадратных скобок, поскольку это обычно не вызывает недоразумений. Для обозначения молекулярных комплексов применяются скобки. Так, в математической -формуле ЕА) обозначает концентрацию комплекса А с Е, тогда как ЕА обозначает произведение концентраций веществ Е и А. Некоторые из принятых в книге способов обозначения, например способ обозначения констант скорости, находятся в соответствии с рекомендациями Международного биохимического союза, касающимися номенклатуры ферментов. Однако для наименования ферментов используются общепринятые тривиальные названия вместо официальных систематических. [c.9]

Эта реакция также легко обратима. При ее исследовании в обоих направлениях установлено, что графики двойных обратных величин пересекаются, как того требует механизм с тройным комплексом, независимо от того, концентрация какого субстрата варьирует. В таких случаях, однако, необходимо дальнейшее уточнение относительных величин различных констант скоростей, поскольку пересечение кинетических прямых характерно также для механизма Теорелла —Чанса, т. е. для случая, когда время жизни тройного комплекса ничтожно мало с кинетической точки зрения, а реальное значение имеет только образование двух двойных комплексов— начальных фермент-субстратных комплексов для двух направлений реакции. Моррисон и Джеймс исключили возможность механизма Теорелла—Чанса для креатинкиназы, опираясь на полученные ими данные об ингибировании прямого й обратного процессов продуктами реакции. Они показали, что кажушиеся ингибиторные константы, характеризующие некоторые реакции конкурентного ингибирования продуктом (нуклеотид — нуклеотид или гуанидинсодержащее соединение — гуанидинсодержащее соединение), зависят от концентрации фиксированного субстрата. Этот результат согласуется с механизмом, при котором все реакции, кроме взаимопревращения двух центральных тройных комплексов, быстро достигают равновесия, но не согласуется с механизмом Теорелла — Чанса. [c.148]

Оба подхода в исследованиях конкретных ферментов уже упоминались выше. Например, изучение креатинкиназы показало, что все субстраты и продукты (иначе говоря, все субстраты, если рассматривать оба направления реакции) находятся практически в равновесии с фермент-субстратными комплексами [2]. Точно так же -В разобранном выше случае с трансаминазой константы Михаэлиса и константы ингибирования продуктом реакции (равновесные константы) совпадают, если субстратами являются аминокислоты, хотя различаются в случае кетокислот. В исследовании роданезы, когда реакция могла быть изучена лишь в одном направлении, пришлось использовать аналоги субстрата, и это позво- [c.166]

Химические факторы, определяющие скорость и направление реакций органических фосфатов, связаны главным образом с расположением гидроксильной или фосфатной группы (или других функциональных групп) субстрата относительно реагирующей части органического фосфата, присутствием или отсутствием основных катализаторов и распределением заряда в ангидриде или эфире. Химически распределение зарядов может быть изменено рядом способов, таких, как подавление диссоциации фосфатных групп при образовании эфира или проведение реакции в кислой среде (например, катализируемые протонами взаимопревращения нуклеозид-2 - и нуклеозид-З -фосфатов и нуклеозид-2 - и нуклеозид-3 -алкилфосфатов, которое не наблюдается в щелочной среде) и образование смешанных ангидридов из кислот, сила которых несоизмерима с силой фосфорной кислоты. Для неферментативных химических реакций также наблюдались каталитические и направляющие эффекты, возникающие в результате образования комплексов с ионами некоторых поливалентных металлов. В биохимических реакциях аналогичный контроль может осуществляться с полющью таких факторов, как конформация нуклеозид-5 -полифосфатов, связывание субстрата и фермента через металл, связывание диссоциирующих групп фермента с группой Р = О водородными связями, что эквивалентно протонированию. (С точки зрения резонансных форм фосфатов, разница между группами Р = О и Р — носит чистоформальный характер.) Образование катнон-субстратных комплексов, таких, как комплекс АТФ с магнием, по-видимому, увеличивает электрофильный характер атомов фосфора (препятствуя ионизации) и почти наверняка приводит к такому смещению электронной плотности, которое облегчает атаку данного атома фосфора, зависящую от определенной стереохимической конфигурации комплекса. В фермент-металл-субстратных комплексах, в которых металл служит ю тикoм между ферментом и субстратом, свободная энергия активации, по-видимому, значительно снижена. [c.350]

Основой жизнедеятельности клетки является новообразование ферментативных белков путем обмена веществ с внешней средой. При этом молекулы органических и минеральных веществ из среды, окружающей клетку, поступают внутрь протоплазменной оболочки и вступают здесь в систему реакций с различными ферментами. Продукты реакции диффундируют далее, проникают в ядро клетки и вступают здесь в систему химических реакций с нуклеопротеидами. Таким образом, по направлению к центральным частям клетки в результате диффузии и частично конвекции движется поток различных молекул 5,-, которые в ходе этого процесса претерпевают химические и физические изменения. Часть молекул 5,- идет при этом на новообразование молекуй белка, а также других химических соединений, входящих в состав клетки. Часть продуктов переработки 5,- диффундирует в обратном направлении от центральной части к периферии и выходит в окружающую среду. [c.314]

Предположим, что в ферменте, катализирующем реакцию переноса протона, например в фосфоглюкозоизомеразе или в кетостероидизомеразе, основанием, которое удаляет протон от углерода, является имидазольный остаток гистидина. Чтобы произошел протонный обмен, необходим перенос протона от сопряженной кислоты имидазола к растворителю, что может быть результатом реакции с ионом гидроксила или с водой. Реакция с ионом гидроксила [уравнение (65)] протекает в благоприятном для равновесия направлении с константой скорости, соответствующей диффузионно контролируемому пределу 2,3-10 ° л/моль-с [c.170]

Особенно интересной реакцией такого типа является обратимая изомеризация лимонной кислоты в изолимонную, катализируемая аконитазой. Эта реакция протекает через дегидратацию лимонной кислоты с образованием г ис-аконитовой кислоты, после чего следует гидратация двойной связи в противоположном направлении с образованием изолимонной кислоты, причем в процессе реакции г ис-аконитовая кислота не должна отщепляться от фермента. Если реакцию проводят с 2-метил-2- Н-лимонной кислотой в качестве субстрата в присутствии высокой концентрации i u -аконитовой кислоты, то в результате реакции получается изолимонная кислота, меченная тритием в положении 3 [78]. Это значит, что метил-1 ис-аконитовая кислота, которая первоначально образуется, может покинуть фермент и быть заменена на незамещенный г ис-аконитат много быстрее, чем атом трития, перенесенный на общее основание фермента, будет замещен протонами среды. Общий механизм этой реакции представлен схемой [c.176]

Существует ряд примеров, свидетельствующих как будто о том, что ферменты катализируют реакцию более эффективно в одном направлении, чем в другом. Однако это никоид образом не противоречит принципу микроскопической обратимости, поскольку условия, в которых проводили измерения, различаются для двух направлений реакции в условиях равновесия фермент должен осуществлять равный катализ в обоих направлениях. Чтобы удовлетворять соотношению Хелдена, отношение констант скоростей kflkr, которое отлично от должно согласовываться с величинами и Кр. [c.245]

Целенаправленно, но с плохими выходами, синтезы биоз производятся ферментативным катализом. Как всякий катализатор, фермент ускоряет реакцию в обоих направлениях —прямом и обратном. Поэтому ферменты, катализирующие гидролиз биоз в монозы, катализируют и синтез тех же биоз из моноз. Действительно, мальтоза уже в 1902 г была получена действием ферментов из дрожжей на концентрирован ный раствор глюкозы (такие концентрированные растворы не бродят) При действии фермента эмульсина (из горьких миндалей) на концен трированный раствор глюкозы получена генциобиоза. Из фосфорнокис лого эфира глюкозы (1-фосфат) и фруктозы при действии фермента фосфатазы получается сахароза. [c.446]

Декарбоксилирование аминокислот. В клетках эту реакцию катализируют декарбоксилазы, кофактором которых является пиридоксальфосфат. Вид пиридоксалевого катализа, т.е. специфичность фермента, зависит от апофермента. Выбор направления реакции определяется конформацией переходного состояния (основания Шиффа). Лабильная связь всегда перпендикулярна плоскости пиридинового кольца. При декарбоксилировании а-аминокислоты образуются биогенные амины, которые обладают разнообразной биологической и фармакологической активностью. В высоких дозах большинству из них присуще токсическое действие, поэтому в тканях имеются ферментативные системы их обезвреживания путем окислительного дезаминирования с образованием альдегидов и аммиака. Согласно классификации ферментов, аминооксидазы относятся [c.264]

На основании вышеизложенного можно сделать только предварительное заключение, что ион меди в составе фенолоксидаз выполняет каталитические функции. Подтверждение этому дают исследования модельных систем. Например [14], при использовании комплекса двухвалентной меди с морфолином в растворе метилового спирта была получена система, способная окислять монофенолы. Эта система аналогична ферменту в двух отношениях во-первых, была показана роль меди и установлено, что медь не может быть заменена ионами других металлов во-вторых, при окислении монофенолов основным направлением реакции было окисление в орто-положении. Существенное отличие модельной системы состоит в том, что истинным окислителем в ней служит перекись водорода, которая образуется вследствие спонтанного окисления фенола, в то время как при ферментативном катализе перекиси водорода не образуется. [c.257]

Изящной демонстрацией использования полученных данных о последовательности аминокислот в макромолекуле белка для выяснения направления реакции является пример с рибонуклеазой [38, 41]. Реакция этого фермента с бромуксусной кислотой приводит к введению в полимерную молекулу карбоксиметильпой группы, причем активность фермента при этом утрачивается. Путем разнообразных приемов было найдено. [c.335]

Механизм действия металла как активатора биохимических реакций в первую очередь определяется формой связи между компонентами, составляющими отдельную ферментную единицу, т. е. металлом, специфическим белком и простетической группой (в ферментах, содержащих ее). Природа связи отдельных микроэлементов в каталитической единице в свою очередь зависит от физико-химических свойств самого металла и тех соединений, с которыми он тем или иным способом связан в своей деятельности, будь он необходимой конституционной частью энзима или только металлом-активатором. Скорость и направление реакции, катализируемой тем или иным ферментом, определяется природой взаимодействия между отдельными компонентами энзиматической цепи — ферментом и субстратом, которые во многом зависят от свойств металла. [c.22]

Мембраносвязанные ферменты катализируют реакции, как правило, полностью протекающие по одну сторону биомембраны. Интегральные белки-ферменты присоединяют субстраты на одной стороне мембраны и выделяют продукты на противоположной стороне. Поэтому каталитическая реакция носит векторный (направленный) характер, а сами мембраносвязанные ферменты называют векторными. При этом ограниченная проницаемость мембран обеспечивает разделение компонентов реакции и образование концентрационных градиентов. К векторным ферментам биомембран относят аденилатциклазу (см. раздел 2.1.2), продуктом каталитической реакции которой является сАМР — универсальный регулятор важнейших метаболических процессов в клетке, а также транспортные АТФазы. В табл. 5 представлены сведения о классификации, виде транспортируемых ионов и локализации различных типов АТФаз. [c.35]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология