Белки денатурация температурная

Влияние внешних условий. По своей природе ферменты значительно более чувствительны к изменению внешних условий, чем неорганические катализаторы. В частности, ферменты работают в значительно более узком диапазоне температур. Температурный оптимум большинства растительных ферментов 313—333 К, животных ферментов 313—323 К. Если температура превысит эти пределы, активность фермента очень быстро падает, а при 343—353 К происходит пх необратимое разрушение, обусловленное денатурацией белка. Лишь очень немногие ферменты способны в определенных условиях выдержать нагревание до 373 К без потери активности. [c.169]

При рассмотрении температурной зависимости жизненной кривой можно установить три температурные точки температурный минимум, оптимум и максимум. В границах температуры от минимума до оптимума интенсивность жизненного процесса растет, и здесь в основном наблюдается приблизительно такая же зависимость, как и в обычном химическом процессе. Температурный оптимум у животных колеблется в пределах 308...315 К (у растений он даже выше). Дальнейшее повышение температуры приводит к быстрому снижению процесса, и по достижении максимальной температуры наступает гибель, что связано с денатурацией белка и инактивацией ферментов. [c.130]

Значительность роли, которую играет структурное состояние воды в устойчивости белков, известна и подробно обсуждалась [41]. Поэтому здесь уместно упомянуть работы [51, 52], в которых было показано, что устойчивость к температурной денатурации лизоцима и альбумина в присутствии сахаров возрастает. Стабилизирующее воздействие сахаров выражено тем сильнее, чем больше число еОН-групп в молекуле сахарида. [c.79]

Термолабильность ферментов. Скорость химических реакций зависит от температуры, поэтому катализируемые ферментами реакции также чувствительны к изменениям температуры. Установлено, что скорость большинства биохимических реакций повышается в 2 раза при повышении температуры на 10°С и, наоборот, снижается в 2 раза при понижении температуры на 10°С. Этот показатель получил название температурного коэффициента. Однако вследствие белковой природы фермента тепловая денатурация при повышении температуры будет снижать эффективную концентрацию фермента с соответствующим снижением скорости реакции. Так, при температуре, не превышающей 45—50°С, скорость реакции увеличивается согласно теории химической кинетики. При температуре выше 50° С на скорость реакции большое влияние начинает оказывать тепловая денатурация белка-фермента, приводящая к полному прекращению ферментативного процесса (рис. 4.16). [c.140]

Поведение белка при денатурации, а также в ходе протеолиза определяется устойчивостью глобулы. Изучение денатурации проводится с помощью оптических и калориметрических методов. Микрокалориметрия — метод исследования суммарных свойств вещества, в частности, температурного хода теплоемкости. [c.112]

Для уплотнения макаронного теста его подвергают механической обработке. Наиболее распространены теплый замес на воде с температурой 55—56 С. При этом более равномерно идет набухание компонентов муки, образование клейковины и не происходит денатурации белков. Полученное тесто после вакуумной обработки подвергают прессованию. Прессование проводят через специальные матрицы, форм отверстий которых и определяет тип и вид макаронных изделий. Температурный режим прессования влияет на гидратацию клейковинных белков, повышение температуры может привести к их частичной коагуляции, а- также окислению пигментов. Сырые макаронные изделия подсушивают, обдувая воздухом, а затем, после резки и раскладки, направляют на сушку. При сушке происходит потеря белками и крахмалом влаги, тепловая денатурация белков, возможен их частичный гидролитический распад и клейстеризация крахмала. [c.111]

Большинство гидрофобных боковых цепей (Ала, Лей, Иле, Вал, Фен, Про) расположены внутри белковой глобулы, а почти все заряженные полярные группы — на ее поверхности (обычное строение для глобулярных белков). Лизоцим обычно димеризуется при pH>7, и поэтому его лучше всего изучать при pH = 6 или более низких. Лизоцим человека и лизоцим белка куриного яйца были изучены с помощью метода ЯМР [7—И, 19—28], причем первый исследован более подробно. В ранних работах [7, 8] были установлены основные характеристики его спектра в ОгО и отмечена относительно высокая устойчивость к развертыванию при нагревании до 65 °С, что, по-видимому, отчасти обусловлено наличием четырех дисульфидных мостиков. Измерения при 220 МГц обнаруживают небольшие изменения спектра в температурной области 35— 60 °С, но в общем подтверждают этот вывод [24—27]. Однако при нагревании от 65 до 75 °С происходит денатурация и в спектре наблюдаются заметные изменения. (Природа этих изменений будет обсуждена детально немного позднее.) На рис. 14.3 показаны полные спектры 10%-ных растворов Лизоцима в ОгО (рО = 5,5) при 30, 54 и 80 °С. На рис. 14.4 приведены детальные записи слабопольных и сильнопольной областей спектра при температуре несколько ниже (65 °С) и несколько выше (80 °С) температуры денатурации. Для сравнения представлен спектр, рассчитанный и построенный на основании данных табл. 13.1 и, следовательно, соответствующий неупорядоченному состоянию белковой молекулы. Ширина линии была принята равной 10 Гц [11, 24]. Спектр при температуре 80 °С очень близок к спектру лизоцима в неупорядоченном состоянии, если учесть искажения, вызванные дисульфид-ными связями. Если эти связи разрываются, то линии спектра еще [c.353]

Термолабильность ферментов т. е. инактивация их, связанная с разрывом полипептидных связей при повышении температуры,— денатурация белков, приводит к появлению оптимума температурного действия. С ростом температуры увеличивается скорость ферментативной реакции, но увеличивается и инактивация фермента. Поскольку белки являются амфотер-ными электролитами, для ферментов характерен также оптимум pH. Так, например, оптимум действия пепсина лежит в зоне pH = 1,5 —2,5, трипсина —8—11, сахаразы, выделенной из. дрожжей, — 4,6—5,0, сахаразы из кишечника — 6,2, амилазы из слюны или поджелудочной железы — 6,7—6,8 и т. д. Некоторые ферменты могут иметь различную величину оптимума pH для разных субстратов. Так, оптимум pH пепсина несколько меняется для разных белковых субстратов, тогда как карбогидразы [c.249]

Полученные в результате температурные зависимости для т и Ахх приведены на рис. 1У.19. Все приведенные на рисунке за-висимости оказались обратимыми по температуре обратимость пропадает после тепловой денатурации белка. [c.189]

Температура, при которой наблюдается наиболее интенсивное действие фермента, называется оптимальной. Сю в зоне оптимальных температур равен 1. Температурный оптимум большинства растительных ферментов 40—60°, а большинства животных ферментов 40—50°. При более высоких температурах активность ферментов резко понижается, и почти все они необратимо разрушаются при 70—80°. Тепловая инактивация ферментов происходит вследствие денатурации белка при высокой температуре. Это свойство ферментов также отличает их от неорганических катализаторов. Лишь очень немногие ферменты способны в определенных условиях выдерживать нагревание до 100° с сохранением активности. [c.45]

Действие всех ферментов в сильной степени зависит от pH среды, даже при тех pH, когда и речи быть не может об инактивации (денатурации) ферментного белка из-за щелочной или кислой реакции. Тот оптимум, который наблюдается при графическом изображении его действия в зависимости от pH, является истинным, в отличие от температурного, который легко можно сместить. Первый, т. е. рН-оптимум активности, характерен для каждого фермента иногда он выражен очень резко, действие фермента выявляется лишь в узкой зоне значений pH, в более же кислой или щелочной среде оно ослабляется. Типичный случай представлен на рис. 9. [c.47]

Понижение температуры стабилизирует белок потому, что ослабляется тепловое движение цепей в молекуле, уменьшается вероятность их расплавления и одновременного разрыва многих слабых связей. При низкой температуре понижается средняя энергия частиц белка, и активация их, необходимая для того чтобы произошло денатурационное превращение, становится менее возможной. Стабильность ферментов, как и других белков, обычно возрастает при низких температурах, но надо помнить, что существуют случаи, когда температурный коэффициент денатурации бывает отрицательным и стабильность таких белков, например при 0°С, оказывается меньшей, чем при комнатной температуре. Подобные исключения, впрочем, встречаются редко. [c.164]

Это — весьма полезное правило. Но оно справедливо лишь в грубом приближении. Реакции, в которых участвуют очень крупные молекулы, такие, как молекулы белка, характеризуются очень большими температурными коэффициентами скорость денатурации яичного альбумина (процесс, происходящий при варке яиц) возрастает примерно в 50 раз при повышении температуры на 10 °С. [c.495]

Максимальная денатурация белков происходит при —2 —3° в результате комбинированного действия реакции среды и повышения концентрации солей в жидкой фазе. Этот температурный интервал, называемый критической зоной , рекомендуется проходить в короткий срок [16]. В интервале —2 н--3° [c.135]

Интересно, что процесс денатурации белков, вызванный всеми перечисленными органическими веществами, не зависит от температуры и, для мочевины например, может иметь отрицательный температурный коэффициент. Этим они существенно отличаются от органических растворителей — таких, как, например, спирт или ацетон. Последние денатурируют и необратимо осаждают белок из растворов при комнатной и более высоких температурах. При критической температуре, лежащей около 65°, осаждение белка происходит при относительно невысоких концентрациях органических растворителей. Тем не менее, как уже указывалось в гл. I, нри температурах, близких к точке замерзания, можно производить фракционирование белков добавлением различных количеств растворителей, не вызывая их денатурации. Полагают, что осаждающее и денатурирующее [c.185]

Кинетика денатурации белков также весьма своеобразна. Как правило, денатурация может быть охарактеризована как реакция первого порядка. Однако в отличие от большинства известных реакций первого порядка денатурация характеризуется очень высоким температурным коэффициентом. Обычно возрастание скорости реакции при повышении температуры на 10° является 2—3-кратным. При денатурации наблюдается ускорение в 100 и более раз. Это соответствует очень высоким энергиям активации реакции денатурации — порядка 40 000 — [c.192]

Гибель отдельных /И могут вызвать также температурные воздействия, когда вследствие соударений отдельных молекул или вибраций отдельных частей сложных молекул может иметь место их перестройка, например денатурация белка и т. д. [c.307]

Наконец, может иметь место случай, когда то или иное бактерицидное вещество действует так, что характер цикла сравнительно мало меняется, но постепенно уменьшается скорость новообразования различных М,, т. е. постепенно падают активность и количество ферментативных белков. Синтез их перестает тогда восполнять первичную убыль, и клетки гибнут. Такой эффект мы будем иметь, например, при температурной денатурации белка или под действием тех или иных ингибиторов. [c.331]

Поскольку денатурация белка обычно сопровождается понижением его растворимости, то нежелательный компонент легко удалить, если подобрать такие условия его денатурации, при которых остальные присутствующие белки не будут затронуты. Скорости термической денатурации и температурные коэффициенты этих скоростей у различных белков часто отличаются друг от друга. Таким образом, иногда оказывается возможным найти условия, при которых одни из компонентов сложной смеси останутся неизмененными, в то время как другие быстро денатурируются и могут быть удалены. [c.77]

Температурная зависимость скоростей ферментативных реакций в отличие от простых гомогенных каталитических процессов характеризуется появлением температурного оптимума, вызванного тепловой денатурацией фермента. Опыты с предварительным выдерживанием ферментов при разных температурах позволяют выбрать такие условия определения температурных коэффициентов начальных скоростей, при которых не происходит заметного образования неактивных форм фермента. В этих условиях всегда наблюдается рост начальной скорости и величины V при возрастании температуры. Температурный оптимум — возрастание, а затем уменьшение скорости при увеличении температуры объясняется инактивацией фермента при высоких температурах, т. е. уменьшением доли реально работающих глобул фермента. Это подтверждается как зависимостью скорости реакции при температурах выше оптимальной от времени пребывания фермента при этой температуре, так и всеми косвенными данными, позволяющими судить о денатурации белка. [c.81]

Скорость большинства химических реакций повышается в 2—3 раза при иовышении температуры на 10°. Это справедливо и для ферментативных реакций, хотя в этом случае температурные пределы более узкие. Большая часть ферментов активна в интервале температур от 10 до 50° оптимальная температура для ферментов организма — около 37°. Повышение активности, наблюдаемое при 50° и выше, носит кратковременной характер, так как высокая температура сначала приводит к денатурации ферментного белка, а затем и к его коагуляции, что сопровождается разрушением фермента. Изменение активности фермента при повышении температуры на 10° выражается величиной ( 1о, или температурным коэффициентом. Эта величина для большинства ферментов изменяется в пределах от 1,5 до 3,0. [c.334]

Рассмотрим кратко основные особенности структурных перестроек белков в процессе температурной денатурации и сопоставим их с изложенными выше результатами теории. [c.178]

К физическим факторам могут быть отнесены температурный—нагревание растворов выше 50—60° С многократное чередование замораживания и оттаивания денатурация под высоким давлением в 1000 кг/см и выше так, напрнмер, ферменты трипсин и химотрипсин при pH 5,0—5,2 под воздействием давления 7750 кг см через 5 мин инактивируются на 50% денатурация при воздействии ультразвуковых волн связана с разворачиванием молекул, а при более сильном воздействии ультразвука происходит даже paзpyшefIi e ковалентных связей при образовании мономолекулярных пленок на поверхности белковых растворов наблюдается так называемая поверхностная денатурация белка ультрафиолетовые лучи и ионизирующая радиация вызывают химические говреждеиия белковой молекулы, разрушая водородные связи, окисляя дисульфидные группировки, обусловливают исчезновение нативных третичных и вторичных структур белка. Интересными также являются наблюдения, указывающие на процессы денатурации, происходящие при старении белков. [c.209]

Такой порядок абсолютной величины АСобщ процесса свертывания был найден экспериментально для большого числа белков, содержащих около 150 остатков [413]. Для оценки АСобщ привлекались скорости водородного обмена в состояниях N и К [414— 416], калориметрические данные процесса деструктурирования цепн, данные, полученные из кривых денатурации (см. обзор в [413]), а также константы равновесия К между нативной и случайной конформациями, найденные при иммунологических исследованиях [418]. Поскольку величина АС дщ мала, любые энергетические расчеты, преследующие цель установления корреляции между ковалентной и геометрической структурами белка, должны быть исключительно точными, чтобы дать значимые результаты. Поскольку невалентные связывающие силы в белке поняты еще ие достаточно, достичь такую точность пока еще трудно (гл. 3). Нужно отметить также, что константа равновесия очень чувствительна к температурным изменениям. [c.180]

Для каждого живого организма существует определенный температурный интервал, оптимальный для его роста и размножения. При слищком высоких температурах происходит денатурация белков и разрущение других важных клеточных компонентов, что ведет к гибели клет- [c.25]

Многие исследователи считают, что определяющая роль в термофилии принадлежит белкам, в первую очередь ферментным. С этих позиций основные температурные точки термофилов зависят от конформации одного или нескольких ключевых ферментов при минимальной температуре роста происходит переход от жесткой неактивной конформации белковых молекул к конформации с ограниченной гибкостью оптимальная температура роста определяет наиболее благоприятное конформационное состояние ферментных белков при максимальной температуре начинаются нарушения конформации белков и снижение их ферментативной активности, а выше этой температуры рост прекращается вследствие тепловой денатурации белков. [c.136]

Влияние температуры на активность ферментов. Согласно закону Ваит-Гоффа скорость химических реакций увеличивается примерно вдвараза при повышении температуры на (О С (коэффициент Q ,). Это прааило справедливо также и для ферментативных реакций, однако только а ограниченной области значений температуры. При повышении температуры свыше 40 — 50 происходит инактивация белкового катализатора из-за тепловой денатурации. Следовательно, ферментативные реакции отличаются от реакций, катализируемых соединениями небелковой природы, наличием температурного оптимума. Причиной быстрого падения активности является высокая величина коэффициента Qio для процесса тепловой денатурации белка. Следует отметить, что ферменты термофильных бактерий имеют весьма высокий температурный оптимум. [c.185]

Холлис и сотр. [77] наблюдали высокопольную область спектра а-химотрипсина на частоте 100 МГц. Молекула имеет грубо сферическую форму [12], молекулярная масса равна около 25000. Тепловая денатурация а-химотрипсина изучалась путем измерения температурной зависимости ширины линий протонов алифатических боковых цепей. Результаты соответствуют двухпозиционному процессу денатурации (см. с. 355), что подтверждается и другими физическими измерениями. Однако до сих пор об этом белке с помощью ЯМР получена лишь минимальная информация. [c.383]

Это правило оказывается весьма полезным. Правда, выведенная закономерность — лишь грубое правило для большинства реакций нри повышении температуры скорость увеличивается ириблизнтельно в 2 раза, но бывает, что она возрастает в 1,5 раза, а иногда и в 4 раза. Температурный коэффициент может быть н еще больше для реакций, в которых участвуют очень крупные молекулы, такие, например, как молекулы белка скорость денатурации яичного альбумина (процесс, происходящий при варке яиц) возрастает приблизительно в 50 раз при повышении температуры на 10°. [c.330]

Помимо исследования специфического взаимодействия белковых и липидных компонент мембраны, проявляющегося в процессах рецепции, метод спинового зонда используется и для изучения достаточно общих закономерностей липид-белковых взаимодействий. Так, в целом ряде работ (см., например, [ИЗ, 187]) показано, что присутствие белков в липиде приводит к снижению интенсивности вращения гидрофобных зондов, т. е. к повышению жесткости липидных слоев. Именно благодаря влиянию белков на состояние липидных областей мембран жирорастворимые зонды позволяют следить за состоянием белковых компонент мембраны. Так, в работе [1881 при исследовании температурной зависимости подвижности зонда СП (5, 10) в мембранах саркоплазматического ретикулума и в работах [189] при исследовании температурной зависимости подвижности зонда АХП(14) в мембранах бактерий Mi ro o us lysodeikti us, наряду с обычными структурными переходами в липидных областях мембраны, обусловленных самими липидами, обнаружены структурные переходы в липидных областях мембраны, которые исчезали при тепловой денатурации мембранных белков, что свидетельствует об индукции этих переходов конформационными превращениями мембранных белков. [c.181]

Потеря специфики вторичной и третичной структур называется денатурацией белка. При этом активный центр фермента демонтируется , что приводит к потере каталитической активности. Денатурация может быть вызвана добавкой концентрированного раствора электролита или органических растворителей, а также повышением температуры. Последнее обстоятельство обусловливает своеобразный ход температурной зависимости скорости ферментативных реакций. При умеренных температурах повышение температуры сопровождается, как обычно, увеличением скорости. Затем достигается максимум, после чего дальнейщее повышение температуры приводит в результате прогрессирующей денатурации фермента к падению скорости, вплоть до полного прекращения каталитической реакции. [c.430]

Возможность использования изменений энтальпии (Д//) и энтропии (Д ) для понимания природы биохимических реакций моншо проиллюстрировать на примере изучения температурной зависимости денатурации белков. В табл. 7 приведены термодинамические параметры денатурации химотрипсина, трипсина и ингибитора трипсииа. Изменения энтропии при денатурации этих белков необычно велики (для болыяинства реакций денатурации величины Д5 лежат в пределах от -1-10 до —30 энтр. ед1молъ)] столь сильные изменения энтропии красноречиво свидетельствуют о весьма высокой стенени структурной организации этих белков в нативном состоянии и об утрате этой организации в результате тепловой денатурации. [c.35]

Денатурация. — К серьезным затруднениям при изучении белков приводит их большая склонность к определенным изменениям, называемым денатурацией. Почти все белки (исключением является желатин) чувствительны к нагреванию температурный коэффициент реакции весьма высок. Аналогичные изменения наступают при действии кислот, щелочей, спиртов, ацетона, мочевины, иодистого калия, трихлоруксусной, вольфрамовой и сульфосалициловой кислот, ультрафиолетового и рентгеновского облучений, при встряхивании или под действием высокого давления. Результат этих воздействий, если и неполностью одинаков, то имеет один и тот же характер. [c.672]

Температура, с одной стороны, ускоряет саму ферментную (каталитическую) реакцию, в частности, все три последовательные стадии ее образование промежуточного комплекса фермента с субстратом, превращение его в комплекс фермент — продукт и, наконец, дисоциацию продукта. С другой стороны, она ускоряет денатурацию, т. е. разрушение, инактивацию ферментного белка. Таким образом, с повышением температуры при ферментных реакциях, как и вообще при химических процессах, растет реакционная способность, растет истинная каталитическая активность, т. е. скорость превращения субстрата. Но ферменты представляют собой белки, которые могут необратимо денатурироваться, причем скорость денатурации увеличивается при нагревании во много раз быстрее, чем скорость любого другого химического превращения. Поэтому противоположный процесс (инактивация), связанный с уменьшением концентрации фермента, обусловливает при дальнейшем подъеме температуры замедление реакции. Для ферментного действия характерно, что нагревание вначале приводит к увеличению скорости реакции, а затем, пройдя через определенный уровень,— к ее быстрому снижению. Если это изобразить графически, то на графике можно наблюдать кажущийся (ложный) температурный оптимум иными словами, при некоторой температуре действие фермента является максимальным. Температурный оптимум может изменяться в зависимости от условий реакции, состава системы, происхождения фермента. Известно, что энзимы, как и все другие белки, обладают различной термостабильностью, т. е. проявляют очень различную чувствительность к нагреванию. [c.47]

Эйринг и Стерн произвели квантово-механическую обработку явления денатурации белка и получили интересные результаты. Хорошо известно, что если нагреть растворы многих белков или обработать их различными реагентами (мочевина, спирт, крепкие кислоты, основания и т. п.), то белки претерпевают внутримолекулярные изменения, известные под названием денатурации. Наиболее характерными результатами денатурации являются 1) падение растворимости, 2) появление сульфгидриль-ных групп, 3) возрастание вязкости раствора молекул белка. Тепловая денатурация белков обладает огромным температурным коэфициентом, который, как показывает табл. 10, соответствует большой энергии активации. [c.67]

В дальнейшем подобная компенсационная зависимость между энергией активации и lg Р2 (А5 в теории абсолютных скоростей реакций) изучалась Хиншельвудом, Лейдлером, Эйрингом и др. исследователями [234, 235]. Интересно отметить, что представления о компенсационном эффекте не противоречат выводам из теории абсолютных скоростей реакций, так как, согласно этой теории, скорость реакции определяется не просто теплотой активации, а изменением свободной энергии [147], при определении которой учитывается и изменение энтропийного фактора. В качестве одного из типичных примеров на стр. 424 монографии по теории абсолютных скоростей реакций [147] рассматриваются кинетические данные по денатурации белков [236, 237]. Несмотря на исключительно высокие температурные коэффициенты этих реакций, соответствующие энергиям активации примерно 100 ккал и больше, реакции протекают с заметными скоростями даже при обычной температуре. Кроме того, как видно из табл. 18, несмотря на то что теплота активации АН изменяется в пределах 50—100 ккал, константы скорости реакции меняются незначительно. Это объясняется тем, что исключительно высокие энергии активации в значительной степени компенсируются сильным возрастанием энтропии в процессе активации [147], в результате чего АР+ остаются почти постоянными и сравнительно небольшими, что приводит, согласно теории абсолютных скоростей реакции, к малоизменяющимся и относительно высоким константам скоростей реакций. [c.532]

Наиболее благоприятные условия для проявления специфичности и предотвращения денатурации определяются стехиометри-чеоким уравнением. Определение этих условий основано на литературных данных и мнениях ряда авторов обзорных статей. Однако выше уже подчеркивалось, что поведение какого-либо одного белка по отношению к определенному реагенту или к определенным условиям денатурации не обязательно совпадает с поведением другого белка. Как правило, наиболее благоприятными являются реакции, быстро протекающие при малых концентрациях реагентов и температурах от 0 до 25°. Низкие температуры в этом случае более предпочтительны вследствие того, что температурный коэффициент процесса денатурации белка гораздо выше, чем температурный коэффициент обычных химических реакций. Важность контроля рН подчеркивается условиями, приведенными в сносках к табл. 1 и указываемыми соответствующими уравнениями. Большинство реакций протекает в почти нейтральной области, что требует соответствующего буфе-рировакия реагирующей системы. В целом ряде приведенных ниже случаев специфичность групповых реагентов при изменении рН пропадает. Кроме того, в ряде случаев выделяющиеся низкомолекулярные продукты реакции могут катализировать новые реакции, денатурировать белок или иным образом влиять на не-забуференную систему. Продолжительность реакций варьирует от нескольких минут до нескольких дней. Если желательно полностью блокировать одну группу без изменения других, то для определения оптимальных условий необходимы предварительные опыты с каждым белком. Обычно нужные сведения получают, наблюдая за ходом реакции с помощью количественного анализа функциональных групп. [c.285]

Активизация метаболизма отмечается и при развитии засухоустойчивости у обработанных картолином растений. Она является результатом стимулирования в клетках, испытывающих водный дефицит, РНК-поли-меразной активности, ускорения синтеза белков и повышения температурного порога их денатурации, предотвращения распада полисом, стабилизации мембранной системы хлоропластов, обеспечивающей поддержание биосинтеза хлорофилла и его фотохимической активности. [c.362]

Температура. При повышении температуры от О до 40 °С активность ферментов, как правило, повышается (рис. 40). Температурный коэффициент = 2, что указывает на повышение скорости ферментативной реакции в два раза при изменении температуры на 10 "С. Дальнейшее повышение температуры до 45—55 С приводит к резкому снижению активности ферментов вследствие тепловой денатурации белка. Все ферменты имеют свою оптимальную температуру, при которой активность их максимальная (для многих ферментов оптимальной является температура 37— 40 °С). Однако имеются и термостабильные ферменты, например миоки-наза, активность которой сохраняется при нагревании до 100 °С. При понижении температуры активность ферментов снижается. Тем не менее необратимая денатурация их не происходит, так как в условиях оптимальных температур их активность восстанавливается (примером может служить зимняя спячка животных). Это свойство ферментов испол1эзуется при замораживании продуктов, а также органов и генетического материала, используемых для трансплантации. [c.101]

Снижение активности ферментов при повышении температуры выше температурного оптимума (правая ветвь кривой на рис. 4) объясняется тепловой денатурацией ферментного белка, которая при высоких температурах (80-100 °С) вызьгаает полную потерю каталитической активности фермента. [c.30]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология