Энтропия активации и механизм реакции

Эйринга можно применить к реакциям любого порядка, но следует иметь в виду, что абсолютные величины сильно зависят от выбора стандартных состояний. Поэтому необходима осторожность при сравнении энтропий активации реакций, имеющих различный порядок. Как показал Мелвин-Хьюз [91], согласно теории столкновений, энтропия активации бимолекулярной реакции при 25 °С на 47,2 Дж/(моль К) более положительна, чем энтропия активации, вычисленная по формуле Эйринга. Нужно еще доказать, связано ли это с тем наблюдением, что только указанная разница в энтропиях активации была экспериментально найдена для двух реакций, из которых одна первого, а другая второго порядка в противном случае остается предположить, что эти реакции происходят по одному и тому же внутреннему механизму [138]. [c.142]

Для реакции, протекающей по механизму А" + Н + -> Р, в водно-диоксановой среде, наблюдаемое на опыте значение предэкспоненциального множителя константы скорости равно 7,78 х X Ю (л моль с ). Оцените значение энтропии активации этой реакции при температуре 30 °С. [c.227]

Факторы, определяющие константу скорости реакции. Энергия активации. Теория столкновений. Активированные комплексы. Поверхности потенциальной энергии, путь реакции. Теория абсолютных скоростей реакций, переходное состояние, энтальпия и энтропия активации. Реакции замещения, нуклеофильные группы, механизм 814) 1 (диссоциативный), механизм SN2 (ассоциативный). [c.350]

Что дает вычисление энтропии активации из экспериментального значения константы скорости реакции в рамках теории абсолютных скоростей реакции Какие сведения можно получить из таких расчетов относительно механизма реакции [c.395]

Какой из двух механизмов, обсуждаемых в двух предшествующих вопросах, должен иметь большую энтропию активации Какое влияние это должно оказывать на скорость протекания реакции [c.395]

Термодинамическое рассмотрение позволяет также оценить энтропии активации, но такая оценка, естественно, будет носить качественный характер. В экзотермической реакции рекомбинации энергия активированного комплекса незначительно отличается от энергии исходных частиц ( акт.рек 0)- соответствии с правилом Хэммонда структура переходного состояния должна быть подобна структуре исходных радикалов, что возможно, если велико. Рассмотренный выше механизм указывает на значительное расстояние между радикалами в активированном комплексе. Следовательно, радикальные группы в активированном комплексе слабо связаны между собой, и поэтому среди ЗМ—7-внутренних степеней свободы движений активированного комплекса могут быть внутренние вращения этих групп. Иначе говоря, при переходе от молекулы алкана при ее диссоциации на радикалы к активированному комплексу следует ожидать значительного возрастания энтропии активации. Большая положительная энтропия активации реакции диссоциации (А5д+ ,>0) указывает на то, что в этой реакции Л-фактор также будет иметь большое значение. [c.90]

В растворах гомогенно-каталитические реакции протекают обычно по механизму молекулярных реакций с образованием сложных, активных комплексов или промежуточных соединений с участием катализатора, который снижает энергию активации реакции. Это объясняется тем, что в сложном активном комплексе с участием катализатора уменьшается энергия связей и облегчается их разрыв. Особенно выгодным является образование циклических активных комплексов, так как чередование рвущихся и возникающих химических связей, а также перемещение электронов, образующих химическую связь, по циклическому активному комплексу (миграция связей в молекуле) способствует снижению энергии активации при разрыве химических связей. Кроме того, энтропия активации при образовании в растворе сложных активных комплексов может увеличиться за счет освобождения некоторого числа молекул растворителя, связанных с молекулами исходных веществ и с катализатором. [c.414]

Механизм гетерогенного катализа в принципе не отличается от гомогенного катализа. Атомы или группы атомов на поверхности твердого катализатора образуют с реагирующими веществами активные комплексы или неустойчивые промежуточные соединения. Благодаря этому снижается энергия активации и реакция ускоряется в том же направлении или в другом термодинамически возможном направлении. Нужно учитывать также изменение энтропии активации активного комплекса с участием катализатора., [c.425]

Элементы теории катализа. Для объяснения механизма действия катализаторов обратимся к теории переходного состояния. Специфические свойства активированного комплекса определяют скорость процесса, состав продуктов, степень влияния на процесс различных факторов. Активированный комплекс находится в равновесии как с реагентами, так и с продуктами реакции. В общем случае в его состав могут входить и посторонние вещества, например растворитель при взаимодействиях в растворах. (Этим и объясняется влияние растворителя на скорость реакций). Катализаторы также могут участвовать в формировании промежуточных соединений, при распаде которых происходит образование продуктов реакции и регенерация катализатора, хотя его физическое состояние может измениться. Активированный комплекс, образовавшийся при участии катализатора, естественно, отличается по строению и свойствам от комплекса, образованного только молекулами реагентов. Вследствие различия в структуре и свойствах этих комплексов изменяется энергия и энтропия активации. Это, в свою очередь, может стать причиной того, что в присутствии катализатора образуются одни продукты, а без него другие. В-третьих, из одних и тех же реагентов могут получиться разные продукты, так как различные катализаторы с одними и теми же реагентами образуют неодинаковые активированные комплексы. [c.156]

Знание энтропии активации и энтальпии активации (АН ) дает возможность рассчитать по теории активированного комплекса и константу скорости. Более или менее правильная геометрическая структура комплексов позволяет сделать и правдоподобные предположения о конфигурации переходного состояния, рассчитать энергию, необходимую для изменения координационного числа, и иногда выбрать вероятный механизм реакции. [c.259]

Тепловые эффекты каждой из стадий определяются независимым путем, что позволяет в дальнейшем сопоставить каталитическую активность, в некотором ряду катализаторов, полученную экспериментально, с тепловыми эффектами отдельных стадий. Использование этого принципа ограничено каталитическими реакциями, характеризующимися одинаковыми механизмами и малыми изменениями энтропии активации. Условие (П.1) выполняется при предварительном подборе катализаторов для реакции окисления водорода, синтеза аммиака, разложения муравьиной кислоты и т. п. В частности, в реакции окисления водорода в соответствии с условием (II.1) из окисных катализаторов наиболее активна УгОз, из металлов — платина. [c.25]

Ввиду того что перегруппировка в ор/по-положении является внутримолекулярной и кинетически подчиняется уравнениям реакций первого порядка с отрицательной энтропией активации, предложен следующий механизм этой реакции [c.323]

Положительный вклад в величину Е такой реагирующей системы вносит энергия разрыва двух связей M-N и двух связей О-Н, отрицательный - энергия образования двух связей N-H. Взаимодействие М <- О маловероятно из-за требований стереохимии. По этой причине энергия и энтропия активации протолитических биомолекулярных S 1 реакций диссоциации существенно выше, чем в случае реакций с механизмом Sen (табл. 7.6). [c.346]

Значительно меньший рост скорости этой реакции прн повышении полярности растворителя, большая отрицательная энтропия активации, а также электронные и пространственные эффекты заместителей и ее стереоспецифичность свидетельствуют о согласованном, а не синхронном одностадийном механизме. Неодновременное образование связей в активированном комплексе является причиной появления частичных зарядов, стабилизирующихся в более полярных растворителях. Среда не должна оказывать влияния на реакцию (5.34), если дипольный момент активированного комплекса приближается к величине 10,Ы0 2 Кл М (т. е. к сумме дипольных моментов реагентов), которая соответствует дипольному моменту продукта реакции. Обнаруженная экспериментально зависимость скорости реакции от природы растворителя показывает, что в активированном комплексе заряды разделены в большей степени, чем в ад-дукте [100]. [c.228]

В качестве порфирина НгП выступает лиганд хлорофилла (а). Из данных табл. 6.1 видна высокая зависимость скорости и параметров активации от природы органического растворителя. Константа скорости изменяется более чем в 300 раз, энергия активации на 59 кДж-м , а энтропия активации на 220 Дж-м" К . Четко просматривается кинетический компенсационный эффект (рис. 6.2). Механизм этой сложной и чрезвычайно важной реакции (6.14) будет рассмотрен позднее. [c.199]

Расчет кинетических параметров реакции показал, что эффективная энергия активации растет от 76,5 кДж/моль при pH 2,0 до 100,3 кД ж/моль при pH 7,6, а затем уменьшается до 83,6 к Дж/моль при pH 10,0. Эффективная энтропия активации во всем диапазоне pH отрицательна и составляет от 20,6 до 28,7 энтропийных единиц. Эти данные указывают на то, что реакция скорее протекает по механизму [c.238]

Одним из критериев протекания реакции замещения по тому или иному механизму являются знаки изменения энтропии активации (Д5 ) и объема активации (А1 ) реакций. Последний параметр может быть определен только лри проведении реакции при очень высоком давлении - свыше 200 МПа. Отрицательные значения этих величин свидетельствуют об ассоциативном механизме замещения лиганда, а положительные - о диссоциативном механизме (табл. 9.1). [c.547]

Энтальпия и энтропия активации реакции сульфитирования соединения XIV убедительно свидетельствуют, что при нуклеофильном замещении у Сд-атома, так же как в случае соединений I и XII, превращение в первом приближении отвечает бимолекулярному механизму Определение общего порядка реакции [42], который в кислой среде (pH 2,0—5,0) равен 1,75—1,80, говорит, что более строгой является смешанная схема процесса IV 4, где доминирует 5л 2-реакция [c.145]

Константа к, несомненно, является сложной функцией температуры, поэтому нецелесообразно для нее пытаться слишком подробно интерпретировать кажущиеся величины иД5. Что касается к , то интересно отметить, что величины энергии активации, соответствующие ей, довольно велики и что величины энтропии активации всегда отрицательны и поэтому приводят к сравнительно низким значениям предэкспоненты А. Отрицательные величины А8 являются весьма неожиданными, если считать, что распад комплекса протекает по мономолекулярному механизму, так как образование активированного комплекса в мономолекулярной реакции обычно включает растяжение связей с последующим разрывом их, в результате чего энтропия возрастает. Однако активация может требовать некоторой ассоциации с другими частями фермента — либо конформация протеина может стать более компактной , либо может возрасти взаимодействие с растворителем. Некоторые из величин Д5 для суммарной реакции также являются отрицательными, однако существуют, кроме того, положительные и даже несколько величин — положительных и больших. Поскольку можно считать, что большое положительное значение связано [c.138]

Одним из доводов против участия постоянных зарядов является нечувствительность констант сополимеризации к диэлектрической проницаемости реакционной среды [34]. По общему признанию, в реакции роста при сополимеризации эффективная (локальная) диэлектрическая проницаемость будет иной, чем в массе. Уоллинг и Майо [34] оценили, что она будет иметь примерно среднее значение между значениями проницаемостей реагирующих частиц и среды, так что можно ожидать некоторую зависимость констант сополимеризации от природы растворителя. Однако аргумент такого типа применим в любых случаях, когда полярность в переходном состоянии отличается от полярности в исходном состоянии, даже если в последнем случае система неполярна. Более вероятно, что установленная нечувствительность констант сополимеризации к изменению диэлектрической проницаемости объясняется взаимной компенсацией изменений энтропии и энергии активации. В таких случаях экспериментальные данные не могут быть использованы для установления механизма реакции. [c.199]

Аналогичные примеры найдены для реакций гидролиза сложных эфиров кислотами и основаниями, активированные комплексы в которых сильно полярны за счет ионизации карбонильных групп во второй главе обсуждаются именно такие механизмы реакции. За счет ориентации растворителя активированными комплексами энтропия активации в таких реакциях очень мала. И реакция ускоряется с повышением диэлектрической проницаемости растворителя. [c.238]

На примере рассматриваемой реакции был изучен весьма важный для данного типа превращений вопрос о влиянии свойств реакционной среды на скорость и равновесие. С этой целью реакция проводилась в смешанных растворителях, содержащих различные количества органического компонента — 3-метил-1,3-бутандиола, п-диоксана, сульфолана, нитрометана и т. д. При увеличении доли п-диоксана от О до 807о значение /Ср уменьшается в 20—30 раз (рис. 72). На скорость прямой и обратной реакций изменение состава растворителя влияет по-разному. Для реакции гндролиза соответствующая зависимость, по существу, является антибатной по сравнению с зависимостью от состава растворителя функции кислотности Яо, что, очевидно, находится в согласии с упоминавшимся выше соотношением Гаммета. Константа скорости реакции образования диметилдиоксана от состава растворителя зависит более сложным образом добавление п-диоксана яо 50—55% практически не сказывается на скорости, а при дальнейшем возрастании доля органического компонента на 15—20% значение к увеличивается в десятки раз. Этот результат, по-видимому, свидетельствует об изменении механизма реакции образования диметилдиоксана при переходе от водного растворителя к органическому, о чем свидетельствует также резкое изменение энтропии активации данной реакции (табл. 55). [c.222]

Уравнением (П1-30) описываются приведенные выше реакции третичных спиртов и их эфиров, реакции гидролиза и алкоголиза уксусного ангидрида и т. п. Эти реакции ускоряются небольшими добавками сильных кислот, скорость реакций пропорциональна кислотности (Ло, [Н3О+]) и не зависит ни от концентрации, ни от природы нуклеофильного реагента. Поскольку лимитирующие стадии этих реакций мономолекуляриы, они характеризуются близкими к нулю или положительными значениями энтропии активации. Скорость реакций, протекающих по механизму А-1 в концентрированных растворах кислот, описывается уравнением (П1-28) в его общей форме, ему соответствует кривая рис. 38, ж. [c.172]

Несмотря на некоторую неопределенность в количественной интерпретации, энтропия активации может служить удобным критерием для отличия мономолекулярных реакций от бимолекулярных (или полимолекулярных) в случае, если порядок реакции невозможно определить прямо из кинетики, как, например, для реакций, которые включают неизвестное число молекул растворителя [28]. Так, энтропия активации для реакции гидролиза дианиона ацетилфосфата равна +3,7 энтр. ед. (15,5 Дж/моль-К). Это согласуется с мономолекулярным механизмом, по которому на скорость определяющей стадии отщепляется ацетат-ион с образованием мономерного метафосфатного моноаниона, который реагирует с водой на последующей быстрой стадии [схема (96)]. Этот механизм не пригоден для реакции ацетилфенилфосфата. [c.449]

ТОЧНЫМ образованием ангидрида [5]. Скорость нуклеофильной реакции должна быть еще меньше наблюдаемой скорости гидролиза. Следовательно, отношение kjk может дать в этом случае лишь нижний предел ускорения. По оценке Брюса [27], это отношение достигает 5-10 М для моноэфира 5,6-эндоксо-А -тетрагидрофталевой кислоты (последнее соединение в табл. 16), что находится уже на пределе возможностей механизма сближения и ориентации [см. гл. И, уравнение (2.30)]. Рассмотрение активационных параметров реакции (3.2) показывает, что увеличение скорости гидролиза соединений, приведенных в табл. 16, связано с увеличением именно энтропии активации [261. Это также согласуется с выводом об определяющей роли эффектов сближения и ориентации в наблюдаемом ускорении. [c.83]

Механизм ускорения удалось вскрыть при исследовании температурной зависимости ферментативной реакции [70, 71]. На рис. 35 приведены активационные параметры стадии гидролиза для двух рядов ацилферментов (уравнение 4.6). Из этих данных видно,, что реакции гидролиза ацилхимотрипсинов, содержащих в субстратном остатке ту же самую группу К, протекают с почти одинаковой энтальпией активации. В то же время наличие в субстратном остатке а-ацетиламидной Труппы приводит к выигрышу в энтропии активации порядка 10—12 кал/моль/град (42—50,4 Дж/моль/град). Этот результат показывает, что активный центр выступает в роли энтропийной ловушки субстрата. Иными словами, энтропийный характер ускорения реакции, наблюдаемого в случае специфических субстратов, подтверждает представление о том, что сорбционное взаимодействие между а-ацил- [c.137]

Необходимо отметить, что коэффициент переноса а при всех температурах не изменяется в широком диапазоне степеней заполнения и, следовательно, адсорбция ПАОВ не приводит к изменению механизма электродного процесса. Характер зависимости константы скорости реакции от степени заполнения электрода молекулами ПАОВ при различных температурах также практически остается без изменения. Как следует из данных Ф. И. Данилова и С. А. Панасенко, при электровосстановлении С(12+, и Еи + в присутствии алифатических спиртов теплота активации АН не зависит от степени заполнения, а потому усиление ингибирования с ростом 0 обусловлено соответствующим изменением энтропии активации. [c.170]

Надежной кинетическая информация может быть лишь в том случае, когда кроме суммарной скорости реакций присоединения и конденсации в кислой среде, будут определены и скорости реакции индивидуальных фенолоспиртов. В ранних работах [23, 59—61] определяли суммарную скорость реакции, которая в большинстве случаев описывалась уравнением второго порядка. Было установлено, что в присутствии соляной кислоты скорость реакции пропорциональна концентрации Н-ионов, а энергия и энтропия активации увеличиваются с ростом pH, что свидетельствует об изменении механизма реакции (табл. 3.5) [62]. Скорость образования ДГДФМ (реакция конденсации) по данным одной работы [41] более чем в пять раз, а по данным другой работы [62] в 10— [c.64]

Свободная энергия активации иропорциоиальиа логарифму константы скорости ДС = -2,ЗRTlgk. Эитальиия активации в одностадийных реакциях 1ши в многостадийных реакциях, медленной стадией которых является первая, всегда положительна, и лишь в редких случаях исиользуется для установления механизма, однако энтропия активации (переходное состояние) - 5 [c.288]

Важньш критерием циклического переходного состояния является высокое отрицательное значение энтропии активации. Обычно для прододеметаллировання значения лежат в пределах -20 - - 30 кал/(Кмоль), что соответствует энтронни активации реакции Дильса-Альдера (см. табл. в гл. 3) и свидетельствует об очень тесном переходном состояннн. Однако ио энтропийному критерию механизм Sgi нельзя отлршнть от механизма Se2 с сохранением, так как в обоих случаях в переходных состояниях происходит значительная потеря степеней свободы. [c.1568]

Лимитирующей является вторая стадия. Характерные признаки этого механизма следующие. При проведении гидролиза в присутствии ОН2 кислород из воды переходит в кислоту (см. стадии 3 и 4). В отличие от механизма A q2 (см. ниже) эфир не обогащается изотопом 0 иначе чем через обратную этерификацию. Оптически активная конфигурация R сохраняется при гидролизе. Стерический эффект отсутствует. По этому механизму гидролизуется, в частности, метиловый эфир триметилбензойной кислоты в серной кислоте. Для механизма А/ с характерна линейная зависимость скорости реакции от Ао (а не от [Н3О+], как для механизма А/цс2). Для у4ас1 характерны также более высокие значения энтропии активации (Д%> 0), чем для у4ас2 (см. ниже). С изменением условий гидролиза его механизм может изменяться. [c.502]

В разд. 24.1.3 мы видели, как каталитические механизмы, по которым, как полагают, действуют некоторые ферменты, могут в ряде случаев наблюдаться в простых системах. Так, общий основной катализ имидазолом, например, гидролиза Л ,0-диаце-тилсеринамида (36) [53] представляет собой модель реакции химотрипсина со сложноэфирным субстратом. В ионной реакции этого типа переходное состояние каталитической реакции стабилизуется за счет делокализации заряда на нескольких центрах. В этом случае фиксация положительного заряда на нуклеофильной гидроксильной группе нейтрализуется делокализацией на азо-тах имидазола. В результате происходит понижение энергии активации реакции за счет затрат повышенной энтропии активации (см. разд. 24.1.22). Данные табл. 24.1.4 иллюстрируют это положение мономолекулярная реакция отщепления 2,4-динитрофен-оксида от соответствующего фосфатного моноэфира-дианиона имеет высокую энтальпию активации, однако реакция протекает достаточно легко из-за ее весьма благоприятной энтропии активации. Нуклеофильный катализ этой реакции пиридином характеризуется несколько меньшей энтальпией активации, так как азот пиридина может принимать на себя положительный заряд в переходном состоянии, в результате чего удается избежать образования высокоэнергетического интермедиата — метафосфата [РОЛ- Тем не менее участие молекулы пиридина отражается в виде намного менее выгодной энтропии активации. Близкие активационные параметры наблюдаются и в случае нуклеофильного катализа ацетатом гидролиза триэфира (73) также бимолекулярной реакции. Нейтральный гидролиз (73) проходит, как полагают, по механизму тримолекулярного общего основного катализа (см. табл. 24.1.4). Эта реакция протекает относительно медленно исключительно за счет энтропийного вклада, еще менее выгодного в этом случае. Энтальпия активации, впрочем, для тримолекулярного процесса несколько ниже, поскольку делокализация заряда на трех молекулах еще больше уменьшает его фиксацию в каком-либо одном центре. [c.522]

I 19, с. 178] при определении константы скорости переноса электрона в случае молекулярных автокомплексов на основе 1,4-наф-тохинона. Важным в выявлении механизма электровосстановления является также вопрос об энергии и энтропии активации реакции переноса заряда, который связан со строением молекул и состоянием их в приэлектродном слое или на поверхности электрода. Речь идет, в первую очередь, о наличии в молекулах восстанавливающихся веществ функциональных групп с элект-ронофильными свойствами либо системы сопряженных связей, благодаря чему облегчается процесс динамической поляризации молекул и, следовательно, появляется возможность передачи электрона от электрода на такие молекулы. [c.30]

Перегруппировка Кляйзена представляет собой реакцию 1-го порядка с сильно отрицательной энтропией активации. С помощью перекрестных экспериментов удалось показать, что процесс протекает впут-римолёкулярно (Хурд, 1937 г.). Изменяя структуру (см. раздел Ь5.9.1), а также вводя изотопную метку (см. раздел 1.5.9.2), был доказан следующий механизм реакции [c.338]

Активационные параметры скорости реакции. Обычно с повышением температуры реакция ускоряется, и поэтому трудно сравнивать скорости реакций (к) при разных температурах. Однако в области, где справедлив определенный механизм реакции, 1д к пропорционален обратной величине абсолютной температуры Т, т. е. выполняется уравнение Аррениуса к = = А ехр —ЕАЩТ). Здесь Л — газовая постоянная, а —энергия активации, соответствующая энтальпии, необходимой для образования из исходной системы переходного состояния (его называют также активированным комплексом, т. е. состоянием с самой высокой энергией из всех состояний, возникающих на промежуточных стадиях реакции), Л — частотный фактор, связанный с изменением энтропии при образовании переходного состояния С увеличением а н уменьшением А реакция замедляется. Чем больше Гд для данной реакции, тем больше увеличение скорости с повышением тем-пературы. [c.169]

Выше уже отмечалось, что общей чертой механизма реакций окисления водорода на окислах является разрыв связи Ме—О в лимитирующей стадии. Практическое совпадение значений абсолютной энтропии активации активированных комплексов окисления водорода на окислах металлов также позволило сделать вывод о сходстве механизма этого каталитического процесса на них [199]. Это сходство проявляется, в частности, в том, что на большинстве окислов (за исключением УгОб и Т10г [44, 213, 215, 216, 2261) окисление водорода происходит по стадийному [c.240]

Ожидаемые изменения объема в предравновесной стадии долл ны быть малы, поэтому медленная стадия, вероятно, имеет отрицательный объем активации, что также согласуется с механизмом А 2. Вэлей указывает на тот факт, что в целом объем активации — более надежный критерий для заключения о механизме реакции, чем энтропии активации. [c.322]