Аминокислоты длина связей

В комплексах аминокислот длины связей и валентные углы мало отличаются от значений для свободных аминокислот. Средние величины приведены на рис. 4-7. По-видимому, расстояние между двумя донорными атомами [c.178]

Рис. 21-17. а-Спираль, тип свертывания белковой цепи, обнаруживаемый как в фибриллярных, так и в глобулярных белках. -Спираль была предсказана Л. Полингом и Р. Кори на основе экспериментов по модельному построению белков с учетом длин связей и валентных углов, полученных в результате рентгеноструктурных исследований отдельных аминокислот и полимеров из двух-трех аминокислот. Впоследствии эта структура была обнаружена в белках волос и шерсти, в кератине кожи и в таких глобулярных белках, как миоглобин и гемоглобин. [c.316]

Для установления вторичной и третичной структур химические методы неприменимы. Для этой цели преимущественно применяют рентгеноструктурный анализ, причем из получаемой дифракционной картины рассчитывают распределение электронных плотностей в кристалле белка. Точное установление пространственных структур белков стало возможным благодаря работам Полинга и Кори. На аминокислотах, их амидах и простых пептидах в основном с помощью рентгенографических исследований были определены длины связей и валентные углы. Оказалось, что пептидная связь в значительной степени обладает характером двойной связи. Она является планарной, поэтому в пептидной цепи на один аминокислотный остаток приходятся лишь два места поворота. Одним является поворот вокруг С —К-связи (угол >р), другим — вращение вокруг оси С —С-связи (угол ф). Значения риф для всех остатков аминокислот определяют пространственное расположение цепи. [c.375]

Конформационный анализ каждой молекулы метиламида Ы-ацетил-а-аминокислоты начинался с построения при изменении углов ф и у конформационной карты, которая давала ориентировочное представление о поверхности потенциальной энергии молекулы и расположении областей самой низкой энергии. Последние выбирались в качестве нулевых приближений для поиска энергетических минимумов при вариации как двугранных углов ф, у, X, так и валентных углов пептидных групп и углов при атоме С . Затем, используя длины связей Полинга-Кори и найденные теоретические значения валентных углов, усредненные по оптимальным конформациям каждой молекулы, вновь строились конформационные карты ф-у. Рассмотрение полученных результатов начнем в обратном порядке, т.е. с уточненных конформационных карт [c.158]

В настоящей главе мы сначала рассмотрим химию аминокислот, а затем кратко обсудим получаемые из них белки. Наша главная цель при этом состоит в том, чтобы показать, каким образом выводятся структуры этих невероятно сложных молекул, и продемонстрировать, что в конце концов химия белков основана на тех же принципах органической структурной теории на представлениях об углах и длинах связей, величине и размерах групп, водородных связях, резонансе, кислотности и основности, оптической активности, конфигурации и конформации. [c.1037]

Согласно данным рентгеноструктурного анализа аминокислот и дипептидов, вся амидная группа является плоской углерод карбонильной группы, азот и четыре связанных с ними атома лежат в одной плоскости. Поскольку длина связи углерод — азот, равная 1,32 А (13,2 10 нм), меньше длины обычной простой связи углерод — азот, равной 1,47 А (14,7 Ю- нм), то, следовательно, связь углерод — азот носит в значительной степени характер двойной связи (примерно 50%) в результате углы связей при азоте близки к углам связи у тригонального атома углерода (рис. 37.1). [c.1046]

Пептидная связь является плоской, т.е. все атомы, образующие эту связь, расположены в одной плоскости. Пептидная связь может существовать в двух формах цис- и транс-форме. Подавляющее большинство всех пептидных связей в протеинах находится в транс-конфигурации. Исключение здесь составляет только пептидная связ ь по иминогруппе аминокислоты пролин. В простых пептидах, содержащих пролин, обычно оба изомера присутствуют в растворе, и константа равновесия, как правило, изменяется в пределах от 5 до 20. Если исходить из того, что длины связей и углы связей достаточно хорошо соответствуют стандартным значениям, то следует отметить, что пространственная структура протеина зависит только от вращения относительно одинарных связей. Соответствующие углы называются диэдральны-ми углами и величины их зависят только от положения в аминокислотном звене. Эти углы обозначаются греческими буквами. Три диэдральных угла [c.98]

Еще в 1953 году Кори и Полинг [22], детально проанализировав многочисленные рентгеноструктурные данные для полипептидов и аминокислот, нашли средние геометрические параметры для мономерной единицы (табл. 1). Эти параметры были подтверждены анализом недавних структурных исследований [2, 23, 24]. Разумеется, данные табл. 1 нельзя принимать за абсолютные — в реальных молекулах длины связей и валентные углы могут меняться, однако изменения их незначительны, и не они ответственны за пространственные структуры полипептидов и белков. Главными конформационными параметрами являются углы вращения вокруг связей полипептидной цепи. [c.95]

Подробное исследование геометрии координации и соответствующей электронной структуры ионов металлов в белках с необходимостью требует рассмотрения аналогичных свойств простых координационных соединений ионов металлов. Хотя и не все комплексы металлов с аминокислотами и пептидами будут нам встречаться в дальнейшем изложении, между этими металлокомплексами существуют определенные геометрические соотношения, которые характеризуются замечательным постоянством [77]. Важно установить, выполняются ли эти соотношения, например относительные длины связей металл—лиганд, геометрические структуры комплексов металлов с имидазолом и т. д., в более сложных биологических системах. Значительные отклонения от постоянных геометрических соотношений будут свидетельствовать об искажении структуры и электронных свойств координационного центра в белке по сравнению с соответствующими комплексами с аминокислотами. [c.27]

Сравнение средних длин связей металл — лиганд в комплексах металл — аминокислоты и геометрия взаимодействия [c.29]

Очевидно, для установления зависимости между изменениями длин связей Fe — лиганд и кооперативными структурными событиями в определенной последовательности их протекания необходимо оценить стереохимические изменения координационного центра и его окружения относительно набора фиксированных координатных осей. В настоящее время невозможно точно определить последовательность кооперативных структурных событий, начинающихся с уменьшения радиуса катиона Fe(Il) при связывании кислорода и завершающихся изменением поверхностных контактов боковых цепей аминокислот i —Рз-субъединиц [99, 103], однако можно предположить вероятный механизм, по которому изменение ионного радиуса железа сказывается на структуре более отдаленных областей белка. [c.52]

Хроматограмма аминокислот на колонке высокого разрешения (рис. 11) показывает возможность ускорения анализа обычных аминокислот, в связи с тем что эти аминокислоты (их пики на хроматограмме показаны жирной линией) отстоят достаточно далеко друг от друга (Кк 2). Поскольку, как это было показано выше, для рутинного анализа аминокислот Кв не должен превышать 2 единиц, имеется возможность сокращения длины колонки и, следовательно, времени анализа в 2—3 раза. Еще лучших результатов можно достигнуть, применив градиентную элюцию, позволяющую подобрать оптимальные условия для хроматографии смеси аминокислот, т. е. добиться ЛГд =2 для каждой соседней пары аминокислот и, кроме того, уменьшить ширину пиков. Использование градиентной элюции дает возможность также избавиться от ступенчатого повышения окрашенного фона (базовой линии) при смене буферного раствора, как это видно на рис. 11. Поскольку это повышение фона связано с десорбцией аммиака со смолы при резком повышении ионной силы и pH буферного раствора, то постепенное изменение состава элюента при градиентной хроматографии не должно вызывать указанного неприятного явления. [c.159]

Такие природные волокнистые материалы, как шелк и шерсть, являются белковыми веществами. Их молекулы построены из длинных цепей аминокислот, которые связаны между собой амидными (пептидными) связями. [c.267]

Повышение у а-аминокислот частоты поглощения примерно на 20 слг неудивительно и объясняется, очевидно, влиянием группировки МН на длину связи С=0 соседней карбонильной группы. Аналогичный эффект дает в случае кислот и кетонов а-галоген-замещение, тогда как [c.291]

Межатомные расстояния и валентные углы в молекуле глицина приведены ниже и на рис. 8, б. Их величины хорошо согласуются со значениями длин связей и валентных углов, полученных в структурах других аминокислот. [c.18]

Величины межатомных расстояний и валентных углов в основном близки к средним значениям длин связей и размеров углов, наблюдаемых в структурах других аминокислот (см. табл. 52— 55). Исключение составляют укороченная Сз—С4-связь (1,50 А) и уменьшенный Сг — Сз — О4 угол (104°). [c.64]

Сг лежат в одной плоскости. Атом азота отклонен от плоскости карбоксильной группы на 0,185 А. Длина связи С—КНз+ близка к среднему значению длин С—К-связей, характерных длч аминокислот. Длина же связи С1—Сг оказалась завышенной, а длины связей Сг—Сз, С1—О1, С1—Ог заниженными. Возможно, некоторое-искажение связей С1—О1, С1—Ог вызвано неточным заданием координат атома Сь Смещение атома С1 вдоль связи С1—Сг на величину вероятной ошибки приводит к увеличению длин этих связей соответственно до 1,26 и 1,24 А. [c.95]

Если Е качестве стандартов длин С — 0 и С — 0-связей взять значения 1,425 и 1,205 А, а стандарта угла между ними— 125,25°, то из кривых степень двоесвязности — длина связи и степень двое-связности — валентный угол получается кратность С — 0-связей, приведенная в 4 и 7 столбцах табл. 53 [22]. Из этой таблицы видно, что у одних аминокислот карбоксильные ионы почти симметричны относительно С — 0-связей, у других наблюдается некоторая стабилизация той или иной резонансной формы. Степень [c.139]

Рассмотрим геометрию более сложных молекул, например простейшей из аминокислот — глицина NHg— Hg—СООН. Построим его каркасную модель. Для этой модели приближенное определение валентных углов и межъядерных расстояний осуществить легко. Карбоксильный атом углерода так же, как в карбонат-ионе С0 , имеет р -гибридизацию, а остальные атомы (средний атом углерода, азота аминогруппы и атом кислорода гидроксильной группы) имеют sp -гибридизацию. Но, как видно из рис. 11.28, валентные углы и длины связей, которые можно оценить по ковалентным радиусам, не определяют геометрию молекулы глицина полностью одинарные связи N—С, С—С и О—С в этой молекуле обладают незатрудненным, практически свободным осевым вращением. Если условимся распо- [c.191]

Было высказано предположение, что аномальная длина связи С—N характеризует влияние среды, окружающей молекулу в кристаллическом состоянии, и что эта величина не обязательно должна быть в изолированных молекулах, находящихся в газообразном состоянии или в растворе. Таким образом, аномально короткое расстояние С—N зависит от наличия сильных электрических полей, связанных с молекулярными диполями и являющихся причиной сильных межмолекулярных взаимодействий между данной молекулой и ее непосредственными соседями в кристалле. Это предположение может быть проверено экспериментально при наличии достаточно точных данных о межатомных расстояниях и расположении молекул в кристаллах других аминокислот и простых пептидов. До тех пор, пока эти данный не получены, или до тех пор, пока это сокращенное расстояние С—N не будет объяснено другим путем, результаты исследований кристаллической структуры аминокислот приводят к выводу о существовании такого же расстояния С—N около 1,40 А в полипептидной цепи. [c.315]

В белке волос и шерсти, а также других кератинах а-спирали многократно скручены друг с другом в многожильные тяжи, которые образуют видимые глазом нити. Цепи белков шелка вытянуты во всю длину (а не свернуты в спираль) и соединены с параллельными цепями водородными связями в листы, показанные на рис. 21-2,а. В глобулярных белках цепи не являются полностью вытянутыми или полностью свернутыми в а-спираль чтобы молекула имела компактную структуру, она должна быть надлежащим образом деформирована. В молекуле миоглобина (см. рис. 20-25) 153 аминокислоты белковой цепи свернуты в восемь витков а-спирали (обозначенные на рисунке буквами А-Н), которые в свою очередь свернуты так, что в результате получается компактная молекула. Витки Е и Р образуют карман, в котором помещается группа гема, и молекула кислорода может связываться с атомом железа этого гема. Подобным же образом построена молекула гемоглобина, которая состоит из четырех миоглобиновых единиц (см. рис. 20-26). Небольшой белок цитохром с (см. рис. 20-23) имеет меньше места для витков а-спирали. 103 аминокислоты этого белка свернуты вокруг его группы гема подобно кокону, оставляя к ней доступ только в одном месте. У более крупных ферментов, например трипсина (223 аминокислоты) и карбоксипептидазы (307 аминокислот) в центре молекулы имеются области, где белковая цепь делает ряд зигзагов, образуя несколько параллельных нитей, скрепленных водородными связями подобно тому, как это имеет место в молекуле шелка. [c.317]

Пространственная структура зависит не от длины полипептидной цепи, а от последовательности аминоютслотных остатков, специфичной для каждого белка, а также от боковых радикалов, свойственных соответствующим аминокислотам. Пространственную трехмерную структуру или конформацию белковых макромолекул образуют в первую очередь водородные связи, а также гидрофобные взаимодействия между неполярными боковыми радикалами аминокислот. Водородные связи играют огромную роль в формировании и поддержании пространственной структуры белковой макромолекулы. Водородная связь образуется между двумя электроотрицательными атомами посредством протона водорода, ковалентно связанного с одним из этих атомов. Когда единственный электрон атома водорода участвует в образовании электронной пары, то протон притягивается соседним атомом, образуя водородную связь. Обязательным условием образования водородной связи является наличие хотя бы одной свободной пары электронов у электроотрицательного атома. Что касается гидрофобных взаимодействий, то они возникают в результате контакта между неполярными радикалами, неспособными разорвать водородные связи между молекулами воды, которая вытесняется на поверхность белковой глобулы. По мере синтеза белка неполярные химические группировки собираются внутри глобулы, а полярные вытесняются на ее поверхность. Таким образом, белковая молекула может быть нейтральной, заряженной положительно или же отрицательно в зависимости от pH растворителя и ионо-генных групп в белке. К слабым взаимодействиям относят также ионные связи и ван-дер-ваальсовы взаимодействия. Кроме того, конформация белков поддерживается ковалентными связями 8—8, образующимися между двумя остатками цистеина. В результате гидрофобных и гидрофильных взаимодействий молекула белка спонтанно принимает одну или несколько наиболее термодинами-чесю выгодных конформаций, причем, если в результате каких-либо внешних воздействий нативная конформация нарушается, возможно полное или почти полное ее восстановление. Впервые это показал К. Анфинсен на примере каталитически активного белка рибонуклеазы. Оказалось, что при воздействии мочевиной или р-меркаптоэтанолом происходит изменение ее конформации и, как следствие, резкое снижение каталитической активности. Удаление мочевины приводит к переходу конформации белка в исходное состояние, и каталитическая активность восстанавливается. [c.35]

За последнее десятилетие возможности применения рентгеновского анализа значительно возросли. Около десяти лет тому назад была закончена работа Ходжкин с сотрудниками по бензилпени-циллину это был один из первых примеров использования данного физического метода для решения трудной стереохимической проблемы. К 1956 г. в той же лаборатории было установлено строение витамина В12, а в настоящее время с помощью рентгеновского анализа Кендрью с сотрудниками определяют последовательность соединения аминокислот в глобулярном протеине — миоглобине. За то же время стандартное отклонение при определении этим методом длин связей в сравнительно простых молекулах было уменьшено в десять раз — до нескольких тысячных ангстрема. Огромную пользу принесло развитие вычислительной техники вероятно, что с развитием полностью автоматизированных методов измерений будут вскоре преодолены и другие препятствия. Тем не менее, определение кристаллической структуры останется, вероятно, длительным процессом, требующим в сложных случаях до десяти и более лет работы в расчете на одного человека. [c.176]

Рис. 3-5. Модели, показывающие строение аминокислоты аланина, А. Перспективное изображение структурной формулы. Б. Модель из шариков и стержней, на которой хорошо видны относительные длины связей и углы между ними. Шарики показывают приблизительные размеры атомных ядер. В. Пространственная модель. Здесь относительные размеры всех атомов точно соответствуют их вандерваальсовым радиусам (см. также табл. 3-3).

КИСЛОТ, обычно участвующих в координации ионов металлов в белках. Длины связей приведены в табл. 4 и в основном заимствованы из обширного обзора Фримана [77], Это сравнение служит иллюстрацией изменений длин связей металл —лиганд в зависимости от ионного радиуса металла и изменений геометрии взаимодействия ионов металлов с имидазольным кольцом. Дополнительные сведения приведены для сравнения, чтобы охарактеризовать другие малые различия в геометрии, которые обнаруживаются в комплексах металлов с аминокислотами. Координационные соединения аминокислот с катионами Мп(П) [77а] или лантани-дов(1П) почти неизвестны. [c.28]

В низкоспиновых карбоксикоординированных темах эритрокруорина [96] и гемоглобина gly era [95, 97] угол Fe—С—О составляет около 145°. Не было выполнено никаких уточняющих исследований для более точного определения длин связей и стереохимии расположения относительно ближайших боковых цепей аминокислот. [c.72]

В табл. 7 приведены углы связей металл—лиганд 2п(П)-содер-жащего активного центра КПА. Заметное отклонение углов от 109,5°, характерных для идеальной тетраэдрической координации, свидетельствует об искаженной тетраэдрической координации центра связывания металла. Однако некоторые тетраэдрически координированные комплексы 2п(П) обнаруживают идеальную с точки зрения теории групп тетраэдрическую симметрию. В табл. 8 приведено сравнение соответствующих углов связей для различных тетраэдрических комплексов 2п(П). Очевидно, что углы связи металл—лиганд в 2п(И)КПА, вообще говоря, отличаются от углов, наблюдаемых для низкомолекулярных модельных тетраэдрических координационных комплексов. Длины связей металл—лиганд координационного центра КПА не известны, но сопоставимы с длинами связей, наблюдаемыми для комплексов цинка с аминокислотами (табл. 4). Конечно, точность длин связей 2п — лиганд, которые могут быть рассчитаны для фермента, значительно ниже, чем для малых молекул и неопределенность их оценки составит, вероятно, по крайней мере 10—20 пм. [c.79]

В ХС с молибденом (V) аминокислоты обычно выполняют тридентатную функцию. Описаны димерные структуры дина-триевых солей пентагидрата ди-р-оксо-бмс-[ ( -цистеинато)-оксо-молибдена (V)] [70] и дигидрата ди-р,-сульфидо-бнс-[ /,-ци-стеинато)-оксо-молибдена (V)] [71] (рис. 6в). В обоих случаях в образовании октаэдрической координации участвуют наряду с оксо-атомами О и мостиковыми атомами О (соответственно 8) три донорных атома лиганда. Та же ситуация наблюдается и в димерном оксо-комплексе -гистидина с Мо (V) [72], где с атомом металла взаимодействуют два атома N и атом О тридентатного лиганда. Интересно отметить, что в этом случае длина связи Мо—О (карбоксил) (2,21 А) на 0,09 А меньше, чем в аналогичном цистеиновом комплексе. Авторы [72] расценивают этот факт, как доказательство большей стерической приспособленности гистидинового лиганда к образованию подобных связей по сравнению с цистеиновым. [c.196]

Повышение у а-аминокислот частоты поглощения примерно на 20 неудивительно и объясняется, очевидно, влиянием группировки ЫН+СГна длину связи С=0 соседней карбонильной группы. Аналогичный эффект дает в случае кислот и кетонов а-галогензамещение, тогда как в Р-положении галоген достаточно удален от карбонильной группы и не влияет на частоту ее колебаний. [c.347]

Первый, кто высказал гипотезу об амидной связи в аминокислотах, был выдающийся русский биохимик А. Я. Данилевский (1888 г.). Эта мысль в дальнейшем была развита немецким химиком Э. Фишером, и в его работах нашла свое экспериментальное подтверждение. Э. Фишер выступил с так называемой по-липептидной теорией строения белкового вещества. Согласно этой теории молекула белка состоит из одной длинной цепи или нескольких коротких полипептидных цепей, связанных друг с другом. Такие цепи могут быть различной длины. Связь отдельных полипептидных цепей можно, например, представить через дисульфидные мосткки цистина [c.341]

При исследовании кристаллической структуры различных аминокислот и пептидов Полинг и Кори показали, что размеры пептидных групп примерно одинаковы и не зависят от того, какие именно аминокислоты образуют данную группу. Расстояние между атомами углерода и кислорода оказалось равным 1,24 А,, хотя сумма длин ковалентных двойных связей должна равняться только 1,21 А. Аналогичным образом и длина связи между углеродом и азотом в амидной группе равна 1,32 А, что также меньше суммы длин одиночных связей (1,47 А). Это доказывает, что С—Ы-связь на 40%, а связь в карбонильной группе на 60% имеют характер двойных связей в результате резонанса между связями (миграция электронов от азота к кислороду через атом углерода). [c.89]

Так, например, в тетраэдрическом ионе Р04 каждая Р — О связь имеет длину 1,54 А, тогда как в Н3РО4 длина связи Р — ОН равна 1,57 А, а длина связей Р — О уменьшается до 1,52 А. Если вместо Н к кислороду присоединяется какой-нибудь органический радикал, то асимметрия становится значительно большей. Для серинфосфата, например, длина Р — О связи на стороне аминокислоты достигает 1,61 А с уменьшением длин других Р — О связей до 1,50—1,52 А. [c.158]

Значительные усилия были направлены на установление абсолютной конфигурации ряда а-оксикислот [17—21, 216—233], Наряду с этим большой интерес вызвали хироптические свойства а-аминокислот в связи с тем, что эти небольшие молекулы являются строительным материалом для биологически важных макро.мо-лекул (разд. 4.1, 5.1) [17—21]. Правило секторов для карбоксила позволяет предсказать предпочтительную конфигурацию многих аминокислот и сложных эфиров. а-Оксикислоты и а-аминокислоты ь-конфигурации обладают положительным эффектом Коттона вблизи 215 нм, тогда как их о-энантиомеры проявляют эффект Коттона противоположного знака [216—233]. Таким образом, алифатические аминокислоты обнаруживают специфический эффект Коттона, знак которого отражает стереохимию асимметрического центра. Точная длина волны, при которой проявляется п-> л -эффект Коттона карбоксила, а также его интенсивность изменяются с изменением pH среды. Аминокислоты, исследованные в кислой среде, имеют на кривой ДОВ первый экстремум приблизительно при 225 нм, Хо — около 210—212 нм и второй экстремум в области 195—200 нм. Молекулярная амплитуда зависит от размера алкильных групп. ь-Ала-ннн, наиболее симметричная аминокислота [264—270], имеет наименьшую амплитуду. Изменение алкильной группы при переходе от ь-валина к а-аминомасляной кислоте последовательно увеличивает интенсивность эффекта Коттона [19—21, 264—271]. [c.54]

Взаимодействие пептидных групп с ионами щелочных и щелочноземельных металлов, по-видимому, имеет в значительной степени ионный характер, но получены доказательства того, что это взаимодействие сохраняется и в растворе. Химические сдвиги протонов в спектрах ядерного магнитного резонанса (ЯМР) указывают на то, что взаимодействие металл — амидный кислород аналогично тому, которое описано для структур, существующих в растворах М-метилацетамида и ионов А1 +, ТЬ , Мд + и Ы+ в таком же порядке уменьшаются длины связей металл—лиганд [46, 47]. Не будучи специфическим свойством отдельных связей, взаимодействия металл — карбоксильный кислород и металл — пептидный кислород доказываются также тем фактом, что растворимость аминокислот и пептидов в воде изменяется в присутствии галогенидов щелочных и щелочноземельных металлов [48]. Например, [Са(Н01у-01у-01у) (Н20)2]С12-Н20 (XV)—это только один из ряда стехиометрических комплексов, которые образуют с аминокислотами и пептидами хлориды, бромиды и иодиды Са(П), 5г(П) и Ва(П). Для всех выделенных комплексов найдено, что растворимость пептида в растворе соли больше, чем в чистой воде [48]. Дополнительным доказательством взаимодействия кальция с пептидом в растворе служит наблюдение обратного факта — растворимость иодата кальция в воде возрастает в присутствии глицилглицина и некоторых других пептидов и аминокислот [49]. Увеличение растворимости иодатов щелочноземельных металлов было использовано для определения констант устойчивости комплексов металлов с пептидами в растворе [50]. И термодинамическая, и кинетическая устойчивость этих комплексов невелика. [c.164]

Структурные данные подтверждают такую точку зрения. Кру-икшанк [101] обнаружил, что средняя длина связи Р—О в производных фосфата почти постоянна. Присоединение заместителя к одному из кислородных атомов ортофосфата может существенно, на 0,15 А, увеличить длину связи Р—О, однако остальные связи Р—О укорачиваются таким образом, что средняя длина сохраняется равной 1,54 А. Структура серилфосфата [102], показанная на рис. 17.4, иллюстрирует этот эффект. Видно также, что влияние протона на длину связи Р—О вдвое меньше влияния остатка аминокислоты. Эта закономерность является общей и, вероятно, объясняется образованием в кристалле прочных межмолекулярных водородных связей [101]. Можно полагать, что она справедлива и в водных растворах, и на протонных центрах белков. В солях, образуемых металлами с фосфатом и пирофосфатом [105], значительное удлинение связей Р— О под действием металлов не происходит, однако все исследованные кристаллы этих соединений представляют собой трехмерные ионные решетки, в которых все кислородные атомы присоединены к ионам металла и наоборот, в результате чего поляризационный эффект уничто- [c.648]

Таким образом, атом N образует три водородные связи, т. е. в молекуле имеется группа- -N142", вместе с равенством длин связей С — О в карбоксильной группе указывает на диполярный характер и это11 аминокислоты. Атом О1 образует одну, атом Оа - две, атом О3 -одну водородную связь. В структуре имеется еще одно короткое [c.319]

В аминокислотных остатках пептидная связь —СО—NH— располагается в одной плоскости, что может быть объяснено частичной двоесвя-зностью атома азота и, следовательно, его частичной аммонийностью (наличие частичного положительного заряда). Значит карбонильная группа должна быть раскрыта более обычного с сосредоточением частичного отрицательного заряда на кислороде. Это подтверждается уменьшенным расстоянием С—N (1,35 А вместо 1,47 А) и увеличенной длиной связи С==0 (1,28 А вместо 1,24 А). Такая плоская структура относительно жестка и закреплена так, что углеводородные остатки аминокислот находятся в транс-расположении друг к друх у [c.707]

При рассмотрении структуры молекул важно представлять себе их размеры (рис. 1.5). Измерения длины на атомарном уровне производят обычно в ангстремах один ангстрем (А) равен 10 метра (м) или 0,1 нанометра (нм). Например, длина связи С—С составляет 1,54 А. Небольшие биомолекулы, в частности сахара или аминокислоты, как правило, имеют длину в несколько ангстрем. Биологические макромолекулы, например белки, по крайней мере в десять раз крупнее. Так, гемоглобин - белок эритроцитов, переносящий кислород,-имеет диаметр 65 А. Еще на порядок больше по размеру надмолекулярные комплексы. Например, диаметр рибосом-бе-лок-синтезирующих органелл клетки-составляет около 300 А. В диапазоне от 100 А (10 нм) до 1000 А (100 нм) лежат также размеры большинства вирусов. Клетки же, как правило, имеют в сотни раз большие размеры и измеряются уже в микрометрах (мкм). Например, наибольшая длина эри-гроцита равна 7 мкм (7 -10" А). Важно отметить, что предел разрешающей способности светового микроскопа составляет около [c.11]

В конце 30-х годов Л. Полинг (L. Pauling) и Р. Кори (R. orey) начали проводить рентгеноструктурные исследования аминокислот и нетидов. Они определяли стандартные длины и углы связей, с тем чтобы исходя из этих данных предсказать конформацию белков. Был обнаружен важный факт пептидная единица обладает жесткой планарной (плоской) структурой. Водород в замещенной аминогруппе почти всегда занимает транс-положение по отношению к кислороду карбонильной группы (рис. 2.33). Связь между атомом углерода карбонильной группы и атомом азота пептидной единицы имеет частично характер двойной связи, и, следовательно, вращение вокруг этой (рис, 2,34) связи должно быть заторможено. Длина связи составляет 1,32 А-среднее значение между длинами одинарной связи С—N (1,49 А) и двойной связи =N (1,27 А). [c.33]