Ионы связанные с белком

Многие ферменты, катализирующие окислительно-восстановительные реакции, содержат атомы железа. Примером могут служить цито-хромы, присутствующие в каждом живом организме. Они содержат гем-группы, связанные с белком иначе, чем в молекулах миоглобина и гемоглобина. Интересным является белок, содержащий негемовое железо (так называемый высокопотенциальный железосодержащий белок), выделенный из клеток нескольких видов пурпурных бактерий. Он может обратимо одноступенчато (путем потери одного электрона) окисляться ионом гексацианоферрат(П1) кислоты [Ре(СК)б] и другими окислителями и, вероятно, катализирует какие-то окислительные процессы, важные для физиологии бактерий. На рисунке, где приведена [c.443]

Читатель может и сам поразмыслить, какая механика нужна для того, чтобы расщепить АТР и произвести сокращение. При этом небесполезно взглянуть и на структуру самого АТР. Прежде всего обратите внимание на то, что три-фосфатная группа содержит много отрицательных зарядов, взаимно отталкивающих друг друга. Представьте далее, что должно произойти, когда молекула АТР вытеснит ADP и Pi из связанной с актином миозиновой головки. При этом может нарушиться связь белок—белок вероятнее всего в какой-то определенной точке а поверхности их контакта индуцируется электростатическое отталкивание. Подумайте об образовании АТР в процессе окислительного фосфорилирования и о возможной роли протонов в синтезе АТР (разд. Д, 9,в). Не могут ли протоны оказать какое-то влияние на белок, окружающий молекулу АТР, в обратном процессе Подумайте о действии Mg +, связанного в комплексе с полифосфатной группой АТР, а также о том, что может случиться, если с соседней группой белка свяжется ион Са . Примите во внимание данные о возможном фосфорилировании боковых цепей белка на промежуточных стадиях процесса. Что произойдет, если будет фосфорилирована боковая цепь гистидина, связанная водородной связью с пептидным остовом в концевом участке спирали Автор этой книги не смог соединить все эти соображения в цельный механизм работы мышцы, но, может быть, кому-то из читателей удастся это сделать [c.418]

Глобулины, представленные а -фракцией, содержатся в крови в комплексе с билирубином и с липопротеинами высокой плотности. Глобулины, мигрирующие при электрофорезе в виде а,-фракции, содержат глобулин и неизвестный гликопротеин. 3-Глобулины включают ряд важных в функциональном отношении белков, в частности трансферрин — белок, ответственный за транспорт железа. С этой же фракцией связан церулоплазмин — белок, транспортирующий ионы меди. Отсутствие этого белка приводит к развитию гепатоцеребральной дистрофии, при которой наблюдается отравление организма ионами свободной меди. В основе болезни лежит врожденный дефицит синтеза церулоплазмина. Наконец, во фракции 13-глобулинов содержится протромбин, являющийся предшественником тромбина-белка, ответственного за превращение фибриногена крови в фибрин при свертывании крови. [c.74]

Золи таких веществ, как желатина, куриный белок, декстрины и т. д., содержат значительные количества воды в связанном состоянии (рис. 94, В). При этом связывание воды происходит здесь не только путем гидратации (как у ионов), но и другими путями, о чем будет сказано ниже. Золи, в которых коллоидно-дисперсная фаза связывает сравнительно много воды, называются гидрофильными. [c.305]

Если эти условия выполнены, то при постоянной вязкости раствора и постоянном радиусе частицы из уравнения (28) следует, что при постоянной ионной силе раствора и при данном pH электрофоретическая подвижность частицы протеина пропорциональна количеству связанной протеином кислоты или щелочи, т. е. количеству кислоты или щелочи, которое необходимо для перевода системы из состояния, соответствующего ее изоэлектрической точке, в состояние, отвечающее данному значению pH. Рис. 132 иллюстрирует справедливость этого заключения для раствора, содержащего яичный белок кружками обозначены электрофоретические подвижности, а черными точками — количество молей кислоты или щелочи, связанное 1 г протеина [28]. Обе шкалы по оси ординат, совпадающие в изоэлектрической точке, расположены таким образом, чтобы обе системы точек были возможно ближе друг к другу. Сделанное выше заключение подтверждается здесь для значительной области значений pH. Таким образом с помощью электрофоретических измерений можно определить относительное количество связанных или освобожденных данным протеином протонов для любого значения pH. [c.721]

Хлоропласты представляют интерес в первую очередь в связи с их фотосинтетической функцией. Однако с более общей точки зрения фотосинтез — это лишь одна из многих важных биологических функций хлоропластов. Недавно было показано, что хлоропласты способны синтезировать белок, что опи изменяют свою форму и подвергаются конформационным изменениям в процессе переноса электронов [25] и что мембрана хлоропластов способна к накоплению ионов [30]. Генетическая автономность хлоропластов, связанная с наличием в них нуклеиновых кислот, способы самовоспроизведения хлоропластов и их метаболические функции, отличные от фотосинтеза, — вот интереснейшие вопросы, ждущие своего разрешения. Здесь будут рассмотрены некоторые из этих проблем. [c.81]

Изоэлектрическую точку белка не следует смешивать с его изоионной точкой, поскольку эти величины не всегда совпадают. Изоионной точкой белка называется то значение pH, при котором число протонов, связанных основными группами, равно числу протонов, отданных диссоциированными кислыми группами в белковой молекуле. Изоэлектрическая и изоионная точки белка совпадают только в том случае, когда в растворе этого белка нет никаких других ионов, кроме ионов водорода и гидроксила. В присутствии других анионов и катионов они различны. Для пояснения этого положения рассмотрим тот случай, когда белок находится в растворе, pH которого равен изоточке белка и который не содержит никаких других ионов, кроме Н+ и ОН . [c.158]

На скорость седиментации некоторое влияние оказывают н электрические силы, о которых говорилось в предыдущем разделе. Однако возникающие при этом эффекты можно свести к минимуму, если исследовать белок в его изоэлектрической точке или проводить измерения в растворе нейтральной соли, например в 0,1 М КС1. Значения pH или ионной силы подбираются таким образом, чтобы макромолекулы оставались электрически нейтральными по отношению к среде в противном случае явления, связанные с возникновением двойного слоя, приведут к образованию ионного облака, тормозящего движение крупных частиц. [c.410]

Число связывающих центров и их сродство можно определить прямыми методами, такими, как равновесный диализ [2] или хроматографическая гель-фильтрация [3]. Во всех исследованиях такого типа число связанных ионов металла определяется непосредственно анализом концентрации комплекса металла с белком как функции равновесной концентрации свободного иона металла. При изучении связывания с металлом особенно важны значения pH как для получения достоверных данных, так и для их интерпретации (разд. 3), и в зависимости от цели исследования значения pH могут поддерж иваться постоянными или изменяться. По возможности следует избегать большинства буферов из-за конкуренции между белком и буфером за металл, а также из-за возможности образования тройного комплекса, включающего металл, белок и буфер [4]. Со спосо бами обработки первичных данных с целью определения числа различных центров связывания и оценки их сродства можно ознакомиться в специальных руководствах [c.275]

Для некоторых белков образование нативной конформации зависит от присутствия специфических лигандов, часто ионов металлов или других простетических групп [94, 413]. Наличие лиганда не обязательно приводит к существенно иной конформации свернутого белка, но способствует стабилизации его нативной формы. На основании опытов по водородному обмену [415], а также с помощью кривых денатурации мочевиной [461] апомиоглобина, глобулярного белка с ДОобщ 9 ккал/моль, установлено, что этот белок должен быть на 4 ккал/моль менее стабилен, чем миоглобин. Противоположным примером является цитохром с, присутствие в котором ковалентно связанной группы гема абсолютно необходимо для стабильности белковой структуры. При удалении этой группы белок перестает быть глобулярным [462. Если удалить только ион железа, белок остается глобулярным, хотя и менее стабильным, например, к термической денатурации [463]. [c.190]

Ферредоксин растворим в воде и в связи с этим легко вымывается из хлоропластов при их извлечении из клеток. Это белок, имеющий в своем составе негеминовое железо (два ферри-иона, связанного с двумя остатками лабильного сульфида в одной молекуле белка). Молекулярный вес равен 13000. Есть данные о том, что число [c.160]

К другим интересным аспектам связывания Си (II) с РНазой в отсутствие нуклеотидов относятся быстрое образование комплекса биуретового типа при pH выше 8 [отчасти это явствует из вытеснения Си (II) большого количества протонов при высоких значениях pH, рис. 7.8], взаимодействия между связывающими центрами [49, 50, 52] и связывания РНазой как свободного иона меди, так и моноацетатного комплекса меди [3]. Кроме того, было показано, что РНаза претерпевает значительное агрегирование в присутствии Си(II) при pH около 7 [54]. Условия, при которых происходит агрегация, позволяют предположить, что причина ее — образование межмолекулярных мостиков между группами связанный белок —СиОН [54]. [c.297]

Белок TF 1П А был первым эукариотическим регуляторным полипептидом транскрипции с известной аминокислотной последовательностью, для которого удалось построит доменную структурную модель. В этом белке выявлены 9 повторяющихся, но отличающихся друг от друга доменов — пальцев , каждый из которых включает около 30 аминокислот. Домены содержат инвариантные-участки, включающие два цистеиновых и два гистидиновых остатка, связанных с ионом цинка (рис. 115). Концы разных пальцев (петли) несут варьирующие аминокислотные остатки, среди которых встречаются положительно заряженные, которые, по-видимому, способны легко взаимодействовать с ДНК. Как оказалось, подобная структура регуляторного белка закодирована в ряде других генов, кодирующих регуляторные белки эукариот. Так, ген Kruppel (калека), контролирующий развитие дрозофилы, кодирует белок, содержащий четыре подобных домена. Такие домены обнаружены и в белках — рецепторах гормонов. Предполагается, что выступающие связывающиеся с ДНК разные пальцы, соединенные друг с другом гибкими мостиками, осуществляют сразу несколько контактов с ДНК. Такая модель строения TF П1 А позволяет предполо- [c.211]

Марганец является компонентом вишнево-красной супер-оксиддисмутазы из Е. соИ [уравнение (8-61) см. также дополнение 10-3]. Этот фермент с мол. весом 40 000 содержит два атома Мп(1П). Аналогичные ферменты были выделены из митохондрий куриной печени и из дрожжей. Дрожжевой фермент представляет собой тетрамер каждая субъединица с мол. весам 24 000 содержит один атом связанного марганца ". Белок, известный под названием авиманганина, по-ви-димому, является неактивной формой куриного фермента. Интересно, что цитоплазматические супероксиддисмутазы из тех же источников являются u-Zn-ферментами (дополнение 10-3)Д. Ионы марганца в супероксиддисмутазах в ходе катализа реакции, описываемой уравнением (8-61), как полагают, совершают переходы между состояниями окисления II и III. То же, вероятно, относится к содержащему марганец белку (или нескольким таким белкам) в хлоропластах [урав- [c.52]

Нейроны характеризуются необыкновенно высоким уровнем обмена веществ, значительная часть которого направлена на обеспечение работы натриевого насоса в мембранах и поддержание состояния возбуждения. Химические основы передачи нервного импульса по аксону уже обсуждались в гл. 5, разд. Б, 3. Последовательное раскрытие сначала натриевых и затем калиевых каналов можно считать твердо установленным. Менее ясным остается вопрос, сопряжено ли изменение ионной проницаемости, необходимое для распространения потенциала действия, с какими-либо особыми ферментативными процессами. Нахманзон указывает, что ацетилхолинэстераза присутствует в высокой концентрации на всем протяжении мембраны нейрона, а не только в синапсах [38, 39]. Он предполагает, что увеличение проницаемости к ионам натрия обусловлено кооперативным связыванием нескольких молекул ацетилхолина с мембранными рецепторами, которые либо сами составляют натриевые каналы, либо регулируют степень их открытия. При этом ацетилхолин высвобождается из участков накопления, расположенных на мембране, в результате деполяризации. Собственно, последовательность событий должна быть такова, что изменение электрического поля в мембране индуцирует изменение конформации белков, а это уже приводит к высвобождению ацетилхолина. Под действием аце-тилхолинэстеразы последний быстро распадается, и проницаемость мембраны для ионов натрия возвращается к исходному уровню. В целом приведенное описание отличается от описанной ранее схемы синаптической передачи только в одном отношении в нейронах ацетилхолин накапливается в связанной с белками форме, тогда как в синапсах — в специальных пузырьках. Существует мнение, что работа калиевых каналов регулируется ионами кальция. Чувствительный к изменению электрического поля Са-связывающий белок высвобождает Са +, который в свою очередь активирует каналы для К" , последнее происходит с некоторым запозданием относительно времени открытия натриевых каналов, что обусловлено различием в константах скоростей этих двух процессов [123]. Закрытие калиевых каналов обеспечивается энергией гидролиза АТР. Имеются и другие предположения о механизмах нервной проводимости [124]. Некоторые из них исходят из того, что нервная проводимость целиком обеспечивается работой натриевого насоса. [c.349]

Хорошо известно, что ионы кальция поступают в цитоплазму в ответ на нервную стимуляцию и что именно они вызывают различные ответные реакции в организме, такие, например, как мышечное сокращение. Весьма вероятно, что в результате присоединения ионов Са- к специфическим центрам связывания (как это имеет место, например, в каль-ций-связывающем белке карпа) в молекуле происходят конформационные изменения, инициирующие биологические ответные реакции. Кальций-связывающий белок содержит интересную систему внутренних полярных групп, связанных между собой специфическим образом с помощью водородных связей (рис. 4-5, ). Присоединение ионов кальция может вызывать перестройку этих внутренних связей (гл. 2, разд. Б.7) и изменять тем самым характер взаимодействия этого белка (функция которого точно не известна) с другим белком (ср., например, с действием тропонина С, разд. Е.1). В других кальций-связывающих центрах в белках содержатся остатки у-карбоксиглутаминовой кислоты, способной образовывать хелатные комплексы (дополнение 10-Г). [c.270]

Белок актин обладает специфическими, только ему присущими свойствами. Нативный фибриллярный F-актин (рис. 4-7) построен из мономерных субъединиц с мол. весом - 43 000, каждая из которых состоит из 374 аминокислотных остатков. Интересно, что в молекулах актина в положении 73 содержится остаток N -метилгистидина. В среде с низкой ионной силой в присутствии АТР нити актина могут растворяться, образуя мономерный G-актин. Каждая молекула G-актина содержит обычно одну молекулу связанного АТР и ион кальция. Добавление в раствор Mg + до концентрации 1 мМ нли КС1 (0,1 М) приводит к спонтанному образованию нитей, сходных с тонкими нитями мышцы, каждая из которых содержит 340—380 мономерных молекул актина. АТР при этом гидролизуется, а ADP остается связанным с нитями F-актнна. Поражает удивительное сходство этого процесса со связыванием нуклеотидов с субъединицами микротрубочек (дополнение 4-А) и событиями, происходящими при сокращении отростка фага (дополнение 4-Д). [c.323]

Церулоплазмин представляет собой голубой белок с мол. весом 150 ООО и содержит 8 ионов Си+ и 8 ионов Си +. Это главный медьсодержащий белок крови, и на его долю приходится 3% общего содержания меди в организме. Церулоплазмин, по-видимому, каким-то образом связан с регуляцией содержания меди в организме так, при болезни накопления меди (болезни Вильсона) содержание церулоплазмина оказывается низким. Кроме того, церулоплазмин обладает ферментативными свойствами, напоминая в этом отношении лакказу он тоже может катализировать окисление Fe + в Fe3+. Последняя реакция имеет важное значение, поскольку лишь Fe + может присоединяться к транспортирующему железо белку трансферрину (дополнение 14-Г). По этой причине церулоплазмин иногда называют ферроксидазой. [c.448]

Гликопротеины отличаются от протеогликанов, как видно уже из их названий, числом углеводных звеньев на единицу длины (или молекулярной массы) основной белковой цепи в гликопротеинах преобладает белок, а в протеогликанах — углеводы. Термин углевод-белковый комплекс применяется для молекул, которые содержат белок и углеводы, связанные нековалентными (обычно ионными) связями. О номенклатуре гликозаминогликанов и гликопротринпв см. [7]. [c.216]

Будучи тиоэфиром, ацетил-КоА значительно более реакционноспособен, чем ацетат-ион, в особенности как электрофильный аци-лирующий агент поэтому он является исходной точкой ряда путей биосинтеза, ведущих не только к различным поликетидам, но и к терпеноидам (см. разд. 28.2.4). В реальных реакциях построения поликетидной цепи участвует не кофермент А, а его макромолекулярный эквивалент — ацилпереносящий белок (АПБ) [ацетил-АПБ (16 R = белок, связанный с коферментом через остаток серина)] в некоторых энзимологических исследованиях кофермент А может быть с успехом заменен на более простой тиол, например, цистеинамин ( 3-аминоэтантиол ) или его jV-ацетильное производное. [c.415]

Четвертичные структуры белка образуются тогда, когда молекула белка включает в свою структуру химически связанные комплексы хлорофилла, протопорфирина железа (II), или гема, группировки из ионов металлов (Ре, Си, 2п, Со, Мо и др.), углеводы, фосфорную кислоту, жиры и т. д. В этом случае белки являются не простыми, а сложными и называются протеидами. К числу протеидов (сложных белков) относятся хромопротеиды (белок связан с молекулой — хромофором), гликопротеиды (белок связан с углеводами), липопротеиды (белок связан с липидом), фосфопротеиды (белок этерифицирован фосфорной кислотой, как, например, в казеине молока), нуклео-протеиды (белок связан с нуклеиновой кислотой). Небелковая часть молекулы протеида называется простетической группой. [c.722]

Ионам Са принадлежит центральная роль в регуляции многих клеточных функций. Изменение концентрации внутриклеточного свободного Са является сигналом для активации или ингибирования ферментов, которые в свою очередь регулируют метаболизм, сократительную и секреторную активность, адгезию и клеточный рост. Источники Са могут быть внутри- и внеклеточными. В норме концентрация Са в цитозоле не превышает 10 М, и основными источниками его являются эндоплазмати-ческий ретикулум и митохондрии. Нейрогормональные сигналы приводят к резкому повышению концентрации Са (до 10 М), поступающего как извне через плазматическую мембрану (точнее, через потенциалзависимые и рецепторзависимые кальциевые каналы), так и из внутриклеточных источников. Одним из важнейших механизмов проведения гормонального сигнала в кальций—мессенджерной системе является запуск клеточных реакций (ответов) путем активирования специфической Са -кальмодулин-зависимой протеинкиназы. Регуляторной субъединицей этого фермента оказался Са -связывающий белок кальмодулин (мол. масса 17000). При повышении концентрации Са в клетке в ответ на поступающие сигналы специфическая протеинкиназа катализирует фосфорилирование множества внутриклеточных ферментов —мишеней, регулируя тем самым их активность. Показано, что в состав киназы фосфорилазы Ь, активируемой ионами Са , как и КО-синтазы, входит кальмодулин в качестве субъединицы. Кальмодулин является частью множества других Са -свя-зывающих белков. При повышении концентрации кальция связывание Са с кальмодулином сопровождается конформационными его изменениями, и в этой Са -связанной форме кальмодулин модулирует активность множества внутриклеточных белков (отсюда его название). [c.296]

КОНКАНАВАЛИН А, белок из растения СапауаПа в1а-с11а1а относится к лектинам. Построен из четырех идентичных субъединиц мол. м. 26 ООО каждая, содержащих координационно связанные ионы Мп и Са . Богат 0-струк-турой (см. Вторичная структура). Образует прочные комплексы с а-В-глюко- и а-О-маннопиранозидами, связывается гликопротеидными рецепторами мембран животных клеток (может их агглютинировать), обладает митогенным действием на лимфоциты. Используется в цитогенетическом анализе. [c.272]

Шульман н сотр. [ИЗ—115] исследовали активный центр карбоксипептидазы А путем измерения релаксации малых молекул, связанных с этим ферментом. Карбоксипептидаза является протео-литическим металлсодержащим ферментом, который катализирует расщепление С-концевой пептидной связи в пептидах и белках. Она имеет молекулярную массу 34600 и содержит 1 атом цинка на молекулу, который обусловливает каталитическую активность, но фермент остается активным при замене 20 + на ионы Мп + или Со2+ [116]. Кристаллическая структура фермента известна [117, 118]. С атомом металла координированы три белковых лиганда, и имеются свободные положения по меньшей мере еще для двух лигандов. Связывание растворителя (НгО) [ИЗ], ингибиторов [114] или фторид-иона [115] на активном центре Мп2+-фермента влияет на релаксацию связанных ядер не только потому, что белок имеет длинное время корреляции, но также вследствие наличия парамагнитного иона металла. Уширение резонансных сигналов растворителя было объяснено тем, что одна молекула воды связывается с ионом Мп2+. Как следует из измерения уширения пиков метильных или метиленовых протонов конкурирующих ингибиторов — индо-лилуксусной, г/7ег-бутилуксусной, бромуксусной и метоюсиуксус-ной кислот — и одновременного определения времен корреляции взаимодействия протонов ингибитора с металлом, релаксация определяется главным образом временем обмена комплекса белок — ингибитор. Используя известные константы Михаэлиса — Ментен и эти данные, можно определить константы скорости всех отдельных стадий реакции фермента с субстратом. [c.393]

ЛИ, которую играют в поддержании структуры те или иные связи, различают несколько структурных уровней. Первичная структура белка определяется числом и последовательностью ковалентно связанных аминокислот. Полипептидная цепь благодаря водородным связям, образующимся между кислородными атомами карбонильных групп и азотными атомами амидных групп, приобретает вторичную структуру она может образовать спиральную конфигурацию (а-спираль) или конфигурацию так называемого складчатого слоя. Третичной структурой называют определенное пространственное расположение пептидной цепи, обусловленное взаимодействием между различными ее боковыми группами. В поддержании третичной структуры участвуют другие водородные связи, ионные связи и неполярные (гидрофобные) взаимодействия. Поперечные связи, соединяюище различные участки полипептидной цепи, могут быть и ковалентными таковы, например, дисульфидные связи, образующиеся при окислении SH-rpynn. И наконец, благодаря взаимодействиям нескольких полипептидных цепей могут возникать надмолекулярные агрегаты. Такое строение (при котором белок состоит из определенного числа полипептидных цепей, или субъединиц) называют четвертичной структурой. При физиологических условиях белок находится в водной фазе. Поэтому между белками и диполями воды тоже имеет место взаимодействие. Полярные группы гидратированы. Факторы, вызывающие изменение заряда белков (концентрации ионов Н, Са , Mg , К и др.), неизбежно влияют также на степень гидратации, а тем самым и на степень набухания белков. [c.43]

Уильямс [2] отмечает, что ионы металлов в биологически важных соединениях, особенно в белках и ферментах, могут действовать двумя способами. Ион металла может составлять неотъемлемую часть белка и удаляется из него лишь при прямой химической атаке. При этом белок характеризуется высокой функциональной специфичностью к иону металла. Однако во многих случаях ион металла слабо связан с белком или субстратом, легко удаляется диализом, и белок обладает низкой специфичностью каталитической функции по отношению к иону металла. Мальмстрём и Розенберг [3] установили, что отличительной особенностью истинного металлофермента является изменение механизма реакции в [c.11]

Ренгеноструктурное определение трехмерной структуры одного из альбуминов карпа было выполнено при разрешении 200 пм [287, 288]. Белок представляет собой единственную полипептид-ную цепь, содержащую 108 аминокислот, и состоит из четырех основных а-спиральных участков. Они ограничены остатками 40—51, 60—70, 79—88 и 99—107. Из первоначальных данных рентгеноструктурного анализа [287] сферическая область высокой электронной плотности с центром, находящимся на расстоянии около 250 пм от атомов кислорода карбоксильных групп аспар-тата-94, аспартата-90, аспартата-92и глутамата-101 и карбонильной группы лизина-96, была интерпретирована как связанный ион Са(11). Более поздние исследования [288, 289] показали, что второй центр связывания локализован между карбоксильными группами аспартата-51, аспартата-53, глутамата-62 и карбонильными группами серина-55 и фенилаланина-57. Ко времени написания данного обзора второй центр связывания не был охарактеризован достаточно подробно и поэтому здесь не обсуждается. [c.113]

Согласно результатам кристаллографического исследования, упорядоченная вода в кристалле ИТПЖБ состоит из небольшого набора молекул, связанных с белком водородными связями. В соответствии с вычислениями по методу Монте-Карло в результате взаимодействий вода — вода и белок — вода более чем удвоенное количество воды находится в упорядоченном состоянии. Различие между экспериментально установленной и расчетной структурой растворителя может быть частично обусловлено присутствием в кристалле, исследованном рентгенографическим методом, неорганических ионов. Хотя концентрация солей внутри кристалла неизвестна, однако асимметрическая ячейка может содержать до 5 остатков фосфорной кислоты и до 10 ионов калия. Присутствие этих ионов в различных положениях снижает упорядоченность растворителя настолько, что в настоящее время мы не можем этого оценить. К дополнительным причинам, из-за которых наблюдается расхождение в этих двух описаниях, авторы относят также проблемы, связанные как с техникой кристаллографического исследования, так и с техникой вычислений. [c.217]

Важным результатом, полученным при изучении электрофореза растворов белков, было открытие того, что многие белки, которые являются чистыми по другим критериям, в действительности состоят из нескольких видов молекул. Ярким примером этого может служить яичный альбумин (рис. 125). Этот белок кристалличен (поэтому свойственно предположить, что все молекулы являются почти абсолютно идентичными) и показывает однородность в ультрацентрифуге (отсюда следует, что все молекулы имеют один и тот л<е молекулярный вес и коэффициент трения). Этот белок также показывает однородность в экспериментах по электрофорезу при различных условиях, таких, какие использовал Лонгворс, чтобы получить данные, представленные на рис. 123 (см. также рис. 125, верхнюю диаграмму). Однако если используется поле большой напряженности и эксперимент проводится очень длительно, то появляются благоприятные условия для разделения компонентов с почти одинаковыми подвижностями. При данных условиях, как показывает рис. 125, было найдено, что чистый белок состоит из трех отдельных компонентов. Предполагают , что эти три компонента являются идентичными во всех отношениях, кроме количества фосфата, которое они содержат, причем в них могло быть два, один и ни одного фосфатного иона соответственно. Фосфат связан с белком через гидроксильную группу в боковой цепи, и каждая фосфатная группа, [c.489]

Рассмотрим компоненты фотосистем I и II зеленых растений н связывающих их звеньев. Непосредственное восстановление НАДФ до НАДФН осуществляется флавопротеиновым ферментом— ферредоксин-НАДФ-редуктазой (ФдР), окисленная форма которого в свою очередь восстанавливается ферредоксином (Фд). Последний является переносчиком с наибольшим из известных восстановительным потенциалом. Он представляет собой водорастворимый белок с М л 10 000, содержащий линейно расположенные ионы железа, связанные друг с другом сульфидными группами, часть которых принадлежит цистеину. Именно эта часть белка является редокс-центром. Ферредоксины различных фотосинтезирующих объектов различаются по молекулярной массе, содержанию железа, значению редокс-потенциала. Все они обладают в окисленном состоянии красновато-желтой окраской — максимумы их полос лежат в областях 280, 330, 420 и 470 нм. [c.27]

Дальнейшая работа по изучению механизма генного контроля синтеза глобулинов семян гороха была направлена на ноиски способа дерепрессии гепа, ответственного за синтез глобулина семян, в хроматине из почек гороха. Результаты одного из экспериментов но дерепрессии приведены в табл. 66. В этой серии экспериментов из хроматина удаляли весь белок, связанный ионными связями. Как уже было сказано в гл. 4, такой белок нредставляет собой главным образом или исключительно гистон. После депротеинизации хроматина остается ДНК. При использовании такой освобожденной от гистона ДНК из хроматина почек гороха в качестве матрицы д.тя синтеза информационной РНК, а затем для синтеза белка рибосомной системой наблюдается синтез значительных количеств глобулина семян (табл. 66). [c.524]

Важную вспомогательную роль в образовании ферментно-субстратного комплекса играют ионы металла. В частности, присутствие ионов металла необходимо для проявления активности пептидаз. Карбоксипеп-тидаза, полученная из сока поджелудочной железы, содержит цинк. Цинк связан с белком относительно прочно и лишь медленно удаляется при диализе. Полученный после отделения цинка белок неактивен, но полностью восстанавливает активность при добавлении ионов цинка. Особенно интересно то, что в этом случае можно восстановить пептидаз-ную активность (по отношению к карбобензоксиглицил -фенилаланину) не только при помощи цинка, но и посредством ионов других металлов, причем кобальт и никель дают комплексы более активные, чем цинк, а марганец и железо — менее активные. По отношению к различным пептидным субстратам порядок расположения ионов по величинам активностей соответствующих комплексов также оказывается различным. Аналогичный случай мы наблюдали при исследовании модельных соединений, содержащих основания Шиффа, комплексносвязанные с различными металлами. [c.128]

Изоэлектрическая точка. Как мы видели, изоэлектрическое состояние, т. е. состояние, при котором С-потенциал равен О, для гидрофобных золей наступает в тот момент, когда число зарядов ионов-коагуляторов, проникших за плоскость скольжения в, адсорбционный слой мицеллы, становится равным числу зарядов противоположного знака потенциалобразующих ионов, причем момент этот всецело зависит от концентрации электролита-коагулятора и лишь косвенным образом связан с значением pH среды. В растворах же белков изоэлектрическое состояние всецело и непосредственно зависит от pH среды, т. е. от концентрации ионов водорода, и лишь косвенно связано с концентрацией других ионов в растворе. При этом особенно интересно и важно то, что значение pH, отвечающее нейтральному—изоэлектри-ческому—состоянию белковой макромолекулы, отнюдь не является постоянным и равным 7, а зависит от природы аминокислот, образующих белок. Даже в случае одинакового числа групп ЫНа и СООН в аминокислотах и в сложных макромолекулах белков изоэлектрическая точка обычно находится в слабокислой зоне, т. е. при рН<7. [c.177]

В работе ферментных систем существенную роль играют ионы металлов. Вместе с тем удивительно мало число стабильных комплексных соединений металлов, прочно связанных с белковой частью фермента, которую удалось изолировать из биологических материалов. Это прежде всего металлопорфириновые комплексы, содержащие обширные л-электронные системы, обстоятельно исследованные рядом авторов (Л. А. Блюменфельд, Б. и А. Пюльман и др.). Металлопорфирины действительно вмонтированы , по выражению Болдуина, в белок и с трудом могут быть от него отделены. Зато число менее прочных комплексов, образуемых металлами со всевоз- [c.180]

И структурные белки. Несомненно, что их роль не только механическая. Доказано, что структурным белкам присущи и каталитические функции. Эти функции особенно ярко проявляются у мышечного сократительного белка миозина. Исследования В. В. Эн-гельгардта и Н. А. Любимовой показали, что миозин ускоряет взаимодействие с водой (т. е. гидролиз) важнейшего аккумулятора энергии — аденозинтрифосфорной кислоты (АТФ). При этом получается аденозиндифосфорная кислота и фосфат. Энергия реакции используется мышцей, во время работы которой нити белка миозина сокращаются. Следовательно, этот белок выполняет двойную нагрузку он регулирует освобождение энергии и он же потребляет энергию, сокращаясь в процессе работы мышцы. Молекула миозина представляет собой длинную цепь — ее длина равна примерно 160 нм, а молекулярная масса достигает 600000, Кроме миозина, известны и другие мышечные белки (актин, тро-помиозин), Для того чтобы эти белки могли осуществлять обратимое сокращение, необходимо присутствие катионов металлов, вообще активно поглощаемых мышечными белками. Для работы мышцы требуются ионы калия, кальция, магния, нужен также запас фосфатов, используемых для синтеза АТФ, Связывание ионов металлов и водорода с ионными группами белков сильно влияет на взаимодействие участков цепи и приводит к изменению ее длины. Однако механизм мышечного сокращения более сложен и, по-видимому, связан с особым расположением нитей миозина и актина в мышце, позволяющих частицам актина при работе мышцы скользить вдоль нитей миозина. Из числа растворимых белков особенно важны альбумины и глобулины. [c.62]

Витамин В], называемый тиамином, в животных продуктах находится главным образом в виде тиаминпирофосфата. Тиамин-пирофосфат связан с белком комплекс тиаминфосфат — белок содержит также и некоторое количество ионов магния. [c.128]

Различают следующие виды массы 1) собственную массу (или. чассу поко.ч), которой обладают вещества в состоянии покоя. В этом смысле и белок, и вода, и уголь, и ион хлора (С1 ), и протон (ядро водорода), и электрон — вещества они обладают собственной массой 2) динамическую массу, связанную с движением тела и характеризующую изменение инертности и тяготения у движущегося тела 3) массу излучения, это не масса нокоя (вне движения излучение немыслимо) это и не динамическая масса, которую могут приобретать лишь тела, обладающие собственной массой. [c.9]

Из данных титрования от изоионной точки до точки максимального связывания протонов вблизи pH 1,5 можно определить содержание основных групп (имидазольных, аминных и гуанидиновых) независимо оттого, какие группы действительно играют роль в процессах ионного равновесия. На первый взгляд, кажется непонятным, что общее число основных групп определяется титрованием в кислой области pH. Для пояснения этого необходимо вернуться к определению изоионной точки белка. Как уже говорилось выше, изоионная точка белка соответствует тому значению pH, при котором число протонов, освобождаемых кислотными группами белковой молекулы, равно числу протонов, связываемых ее основными группами. Это означает, что в изоионной точке число протонов, освобождаемых молекулой белка, равно максимальному заряду, который может получить белок за счет максимального связывания протонов. Поскольку же при pH максимального поглощения кислоты (pH максимального связывания протонов) все азотсодержащие группы несут положительный заряд, тогда как все другие группы являются незаряженными, постольку заряд белковой молекулы максимален и число азотсодержащих групп может быть определено по количеству связанной кислоты. Иными словами, общее число основных групп равно числу эквивалентов кислоты, необходимых для титрования от изоионной точки до pH 1,5. [c.162]

Хотя присутствие воды в живых организмах делает весьма спорной важность вклада Н-связей в формирование структуры биологических молекул, вместе с тем водой обусловлена связь другого типа — гидрофобная [6]. Гидрофобная связь играет исключительно важную роль, поскольку именно она в значительной мере определяет те реальные формы, которые принимают биологические макромолекулы. Известно, что углеводороды (например, масла) и вода не смешиваются. Некоторые боковые группы белков (см. рис. 1.5) имеют углеводороднуЕО природу. Если молекула примет форму, при которой углеводородные боковые цепи будут вынуждены контактировать с водой, то в результате взаимодействия воды и углеводородов может появиться некая устойчивая конфигурация, однако энергия такой конфигурации не будет минимальной. Обычно же в силу термодинамических причин (см. гл. 2) наиболее предпочтительна именно та конфигурация, которой соответствует минимальная энергия. Все проблемы, связанные с энергией, исчезли бы, если бы белок можно было уложить так, чтобы его углеводородные группы не контактировали с водой. Что касается глобулярных белков, все возрастающее количество экспериментальных данных свидетельствует в пользу эллиптической модели для них, в которой ионные и полярные группы находятся на поверх-носта глобулы, а алкильные боковые цепи уходят внутрь, в противоположную от окружающей воды сторону. Все основные типы связей, участвующих в формировании структуры белковых [c.24]

После выделения относительно чистого трансферрина и кональбумина удалось установить, что каждый белок способен специфически и прочно связывать два атома железа [1]. Было также показано, что для развития характерной красной окраски требуется двуокись углерода или одна из ее ионизированных форм [5]. Шэйд и сотр. [5] смогли показать, что для полного развития окраски на каждый связанный атом железа требуется один бикарбонатный ион. При этом два или три протона выделяются в раствор. [c.339]

Характеристическая красная и желтая окраски комплексов железа и меди с сидерофилинами не развиваются в отсутствие бикарбоната. Отсюда следует, что этот ион играет главную роль в комплексообразовании металлов с белками [5]. Прямое измерение количества двуокиси углерода, выделяющейся при кислотной денатурации комплексов с железом [42], медью [69], хромом, марганцем и кобальтом [45], подтвердило сделанное ранее предположение Шэйда [5] о том, что на каждый связанный ион металла связывается один бикарбонатный ион. Связывание бикарбоната не является обязательным, и это было продемонстрировано серией исследований связывания металла с трансферрином методом спектроскопии электронного парамагнитного резонанса, которые показали, что специфическое связывание, по крайней мере железа и меди, может происходить и в отсутствие бикарбоната [70]. Образующиеся при этом комплексы были бесцветны и поэтому недетектируемы до появления метода ЭПР. Очевидно, в отсутствие бикарбоната связь железо — белок гораздо слабее, чем в его присутствии, так как при стоянии не содержащего бикарбоната комплекса железа с трансферрином при нейтральных или более высоких значениях pH наблюдается гидролиз железа с образованием нерастворимого гидроксида железа(III). Возможная физиологическая роль этого эффекта будет обсуждена в разделе, посвященном биологическим функциям сидерофилинов. [c.344]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология